 $Id: MESSAGES.TXT 7345 2010-08-10 00:36:53Z vriend $
*
*       Main menu menu.
*       Seven columns:
*       1) Name of command
*       2) Unique three letter code for the menu (to find SHORT etc)
*       3) Three letter code for the menu (to complete commands).
*       4) Identification of menu used in stack (only user readable)
*       5) Name of chapter in writeup
*       6) Sequence number (not read in)
*       7) Name of menu subroutine (used by mklite.pl)
*
* De naam van een parameter menu moet zijn PAR%%% waarbij %%% de drieletter
* code van het bijbehorende menu is.
*
* En, Ukkel, bedenk dat je hieronder nooit een regel weg mag halen...
*
*         Men3cod    Men8cod
*  Men6cod     Men3com       Menchap
*    1:      2:  3:    4:      5:       6:   7:
*  vvvvvv   vvv vvv vvvvvvvv vvvvvv    vvv vvvvvv
*GLOB
E: MAIN     MAI MAI MainMenu GENERA      1 WHATIF
   3SSP     3SP 3SP 3D-Supos 3SSP        2 SSP000
   ACCESS   ACC ACC Access   ACCESS      3 ACC000
   ANATRA   ANA WAD Traj-ana ANATRA      4 ANA000
   BUILD    BLD BLD Build    BUILD       5 BLD000
   CHIANG   CHI CHI Torsion  CHIANG      6 CHI000
   CLUFAM   FAM     Clus-Fam FAMCLU      7 CLU000
   COLOUR   COL COL Colour   COLOUR      8 COL001
   ANACON   CON CON Ana.Cont ANACON      9 CON001
   DGLOOP   DGL DG  DG-loop  DGLOOP     10 WIF430
   DOSELF   SLF     Do-self  DOSELF     11 SLF000
   DRUG     DRG DRG Drug     DRUG       12 DRG000
   GROMAC   GMO GMO GROMACS  GROMAC     13 GMO000
   EXTRA    EXT     Folding  EXTRA      14 EXT000
   GRAEXT   GRE GRA GraExtra GRAEXT     15 GRA400
   GRATWO   GR2     2D-Graph GRATWO     16 GRA500
   GRID     GRI GRI GrinGrid GRID       17 GRD001
   HBONDS   HBO HBO H-bonds  HBONDS     18 HBO000
   HSSP     HSP HSP Hssp     HSSP       19 HSP000
   HYDRO    HDM HDM Hyd-Mom  HYDRO      20 HYD000
   ITMADM   ITM ITM ItmAdmin ITMADM     21 ITM000
   LABEL    PCK PCK Label    LABEL      22 LAB000
   SEQ3D    PRP PRP Seq-3d   SEQ3D      23 PRP000
   MAPMEN   MAP MAP Map      MAP        24 WIF150
   DGEOM    DGE DGE DistGeom DGEOM      25 DGE000
   MAPEDT   MPP MAP Mapedt   MAPEDT     26 MPP001
   MASMAP   MAS MAS Masmap   MASMAP     27 MAS001
   CHKMDF   MDF TRG Chkmdf   CHKMDF     28 MDF001
   SOUP     MOL SOU Soup     SOUP       29 MOL300
   NEURAL   NEU NEU Neural   NEURAL     30 NEU000
   NMRNMR   NMR MLS Nmr      NMR        31 NMR000
   NOTES    NOT     Notes    NOTES      32 WIF007
   CHECK    CHK CHK Check    CHECK      33 PDB000
   PIRPSQ   PIR PIR Pirpsq   PIRPSQ     34 PIR000
   PLOTIT   PLT PLT Plotit   OUTPUT     35 PLT001
   USEGRA   FIL FIL User-Gra USEGRA     36 FIL001
   QUALTY   QUA QUA Qualty   QUALTY     37 QUA001
   REFINE   REF REF Refine   REFINE     38 REF001
   SCAN3D   S3D SCN Scan3d   SCAN3D     39 SCN001
   SCNSTS   SCN SCN Stats    SCNSTS     40 SCN500
   SHOENT   SDB SDB Shoent   SHOENT     41 SDB000
   SEARCH   SEA ROW Search   SEARCH     42 WIF800
   SELECT   SEL SEL Select   SELECT     43 SEL000
   SETVDW   VDW SET Setvdw   SETVDW     44 VDW000
   SUPPOS   SUP MAT Suppos   SUPPOS     45 WIF650
   SYMTRY   SYM SYM Symtry   SYMTRY     46 SYM000
   TABLES   TAB TAB Tables   TABLES     47 TAB000
   CYSTEI   CYS CYS Cystein  CYSTEI     48 CYS000
   WALCOR   WCM     Correl   WALIGN     49 WCM000
   WALGRA   WGR     Graseq   WALIGN     50 WGR000
   WALIGN   WAL     Walign   WALIGN     51 WAL000
   WALPRF   WPR     Wal-Prof WALIGN     52 PRF000
   PARGMO   _GM     GMOPars  GROMAC     53 PARGMO
   WALSEQ   WSQ     Seqadm   WALIGN     54 WSQ000
   WALSRT   WSR     Walsrt   WALIGN     55 WSR000
   WATER    WAT WAT Water    WATER      56 WIF220
   XRAY     XRA RSR Xray     XRAY       57 XRA000
   GRAFIC   GRA GRA Graphics GRAFIC     58 GRA001
   ROBROB   ROB HB2 RobsHack GENERA     59 ROBMENU
   SETPAR   _PR     Parametr GENERA     60 PAR000
   GENMEN   GNM     Gen.Opt. GENERA     61 GNM000  
   PARDGL   _DG     DG pars  DGLOOP     62 PARDGL
   PARCON   _CO     2D grafi CONTAC     63 PARCON
   PARSCN   _SC     SCN-pars SCAN3D     64 PARSCN
   PARQUA   _QU     QUA-pars QUALTY     65 PARQUA
   ALTATM   ALT ALT ALTernat ALTATM     66 ALTATM
   PARBLD   _BU     BUILDpar BUILD      67 PARBLD
   PARCOL   _CL     COLORpar COLOUR     68 PARCOL
   PARWAT   _WT     WATERpar WATER      69 PARWAT
   PARPLT   _PL     PLOTpars OUTPUT     70 PARPLT
   PARHBO   _HB     HBONDpar HBONDS     71 PARHBO
   PARHDM   _MO     MOMENT p HYDRO      72 PARMOM
   PARDGE   _DE     DGeompar DGEOM      73 PARDGE
   PARWCM   _WA     ALIGNpar WALIGN     74 PARWAL
   PARWGR   _WA     ALIGNpar WALIGN     75 PARWAL
   PARWAL   _WA     ALIGNpar WALIGN     76 PARWAL
   PARWPR   _WA     ALIGNpar WALIGN     77 PARWAL
   PARWSQ   _WA     ALIGNpar WALIGN     78 PARWAL
   PARWSR   _WA     ALIGNpar WALIGN     79 PARWAL
   PARNEU   _NE     NEURLpar NEURAL     80 PARNEU
   PARANA   _TR     TRAJ par ANATRA     81 PARTRA
   PARACC   _AC     ACCESpar ACCESS     82 PARACC
   PARSUP   _SU     SUPOSpar SUPPOS     83 PARSUP
   PARREF   _RE     REFI-par REFINE     84 PARREF
   PARGRI   _GI     GRIN/D p GRID       85 PARGRI
   SPCIAL   SPC     Special  EXTRA      86 SPC000
   PARGRE   _GE     GraExtPa GRAEXT     87 PARGRE
   MYMENU   MYO     My Menu  EXTRA      88 MYMENU
   TRAMOV   TMV TRA Traj-mov ANATRA     89 TRA000
   WALSER   SRV     WalServr WALIGN     90 WALSER
   OTHER    OTH     OtherOpt OTHER      91 OTH000
   DIGIT    DIG     2D-to-3D DIGIT      92 DIG000
   JMOL     JML     JMOLview JMOL       93 JML000
   DSSP     HST HST SecStruc DSSP       94 DSP000
   SHAKE    SHA SHA Shake    BUILD      95 SHA000
   ELECTR   ELE ELE ElectroS ELECTR     96 ELE000
   CMS      CMS CMS CMSteach CMS        97 CMS000
   PKA      PKA PKA pKa-calc PKA        98 PKA000
   CONCRD   CNC CNC ED-pred  CONCRD     99 CNC000
   PARCNC   _CR     CNC-pars CONCRD    100 PARCNC
   SUGARS   SUG SUG Sugars   SUGARS    101 SUG000
   XBFACT   BFT BFT B-factor XBFACT    102 XBF000
   HTDABA   HTD HTD WWWpages LFTOVR    103 INP000
   PROTON   HYD HYD Protons  PROTON    104 HAS000
   MODIFY   MOD     Modify   MODIFY    105 MUT000
   STEREO   STE     Stereo   STEREO    106 STE000
   XRAGMX   XRG     Pullit   XRAY      107 XRG000
   IONS     ION     Ions     SUGARS    108 ION000
   YASARA   YSR     Yasara   YASARA    109 YSR000
   SOLIDS   SOL     Solids   SOLIDS    110 GRA200
   PARSOL   PSO     SolidPar SOLIDS    111 PARSOL
   WALVAR   WAV     Seq var  WALVAR    112 WAV000
   PARMOD   _PM     Modifpar MODIFY    113 PARMOD
   PARXRA   _XR     Xray-par XRAY      114 PARXRA
   REFMAC   RFM     Refmac   REFMAC    115 RFM000
   PARRFM   _RF     Refmcpar REFMAC    116 PARRFM
   ESSDYN   ESS WED EssDyn   ESSDYN    117 ESS000
   ANISOU   ANI ANI ANISOU   ANISOU    118 ANI000
   PARDRG   _DR     Drug-par DRUG      119 PARDRG
   PHYTRE   PHY     Dendogrm OTHER     120 PHY000
   MSIPPL   SPL     Sipl pot SIPPL     121 SPL000
   MARCIN   MVG     MarcinVG EXTRA     122 MVG000
   SERGIY   SOG     Sergiy   SERGIY    123 SOG000
   WEBSRV   WSV     WEB-SRV  WEBSRV    124 SRV000
   PARION   _IO     Ion pars IONS      125 PARION
   PDBSCN   PDB     Scan PDB PDBSCN    126 PDB000
*
* Ukkel, je mag 128 menus hebben, maar daarna moet je MAXOPT aanpassen
*
*       MAIN module message fudge to avoid print
*
*MAISHORT
E:
*
* En, Ukkel, bedenk dat je hierboven nooit een regel weg mag halen...
* ... hooguit vervangen...
*
*       MAIN module messages
*
*GNMSHORT
E: HELP    Gives help about option
   INFO    Gives extensive help about option
   SHELL   Opens a system shell
   GENMEN  Looks at all the general options
   END     Goes back to the previous menu
   $..     Execute a shell command directly
   %..     Executes commands from a different menu
   !..     Repeat a previous command
   SCRIPT  Executes commands from a script file
   DOLOG   Opens the log-file
   NOLOG   Closes the log-file
   GO      Passes control from the text window to the graphics window
   FULLST  Ends WHAT If execution the neath way
   HISTOR  Show the options you recently executed
   GRAFIC  Brings you to general menu to use the graphics window
   GRATWO  Brings you to menu to do two dimensional graphics
   GRAEXT  Brings you to menu for fancy graphics
   COLOUR  Brings you to menu to colour atoms/residues
   PLOTIT  Brings you to the menu from which to make plots
   USEGRA  Brings you to the menu for user defined graphics
   ITMADM  Brings you to the menu for the administration of MOL-objects/items
   LABEL   Brings you to the atomic labeling menu
   SOUP    Brings you to soup manipulation menu
   3SSP    Brings you to the 'superpose on all' menu
   ACCESS  Brings you to menu for accessibility calculations
   ANACON  Brings you in the contact analysis menu
   BUILD   Brings you to the residue building menu
   CHECK   Brings you to the structure validation menu
   CHIANG  Brings you to torsion-angle menu
   CLUFAM  Brings you in the clusters and families menu
   DGLOOP  Brings you to 3d fragment database menu
   DIGIT   Allows you to regenerate coordinates from stereo figures
   DOSELF  Allows you to do WHAT IF management things (write help, etc)
   DRUG    Brings you to the drug-design, docking, menu
   DSSP    Brings you to the menu to work with DSSP (or its emulator)
   ELECTR  Brings you to the menu to work with DelPhi (electrostatics)
   EXTRA   Brings you to a menu that does some other funny things
   MSIPPL  Brings you to the menu for Sippl-potential operations
   HBONDS  Brings you in the hydrogen bonds menu
   HSSP    Brings you in the menu to work with HSSP files
   JMOL    Brings you to the menu to generate JMOL views
   MAP     Brings you to map handling menu
   MODIFY  Brings you to mutation and debump menu
   NEURAL  Brings you to the neural network toy menu
   NMR     Brings you to the NMR menu
   NOTES   Brings you to menu to make notes
   OTHER   Brings you to the yet another menu that does funny things
   PKA     Brings you to the pKa calculation menu
   QUALTY  Brings you to the quality control menu
   REFINE  Brings you to amino acid refinement menu
   SCAN3D  Activates the realtional protein database module
   SCNSTS  Allows you to do statistics on SCAN3D and DGLOOP groups
   SEARCH  Brings you to menu to search in the soup 
   SELECT  Brings you to the menu to select proteins for SCAN3D
   SEQ3D   Brings you to the menu to regenerate the internal database
   SETPAR  Brings you in the menu to change parameters
   SETVDW  Brings you in the Van der Waals radius menu
   SHOENT  Brings you to the menu to look at the internal database
   SPCIAL  Brings you to the 'special' menu (undocumented options)
   SUPPOS  Brings you to the superposition menu
   SYMTRY  Brings you to menu to work with symmetry
   TABLES  Brings you in the spread sheet menu
   WALIGN  Brings you to the menu to work with sequences
   WATER   Brings you to menu to work with water molecules
   XRAY    Brings you to the menu with xray options
   ANATRA  Brings you in the trajectory analysis menu
   ESSDYN  Brings you to the essential dynamics menu
   TRAMOV  Brings you to the MD trajectory movie menu
   GRID    Brings you to menu to work with Goodford's GRID program
D: HELP    Legt uit hoe een optie werkt
   INFO    Legt uit hoe een optie werkt
   SHELL   Geeft U een nieuw venster
   GENMEN  Een menu met nog een hele zooi meer algemene opties
   END     Ga terug naar het vorige menu
   $..     Voer een systeem kommando uit vanuit WHAT IF
   %..     Voer een kommando uit dat in een ander menu zit
   !..     Herhaal een eerder uitgevoerd kommando
   SCRIPT  Executeer een script file
   DOLOG   Open een file waarin de resultaten geschreven worden
   NOLOG   Sluit de door DOLOG gemaakte file weer
   GO      Ga van het text venster naar het grafische venster
   FULLST  Beeindig deze WHAT IF run op een nette manier
   HISTOR  Geef een samenvatting van de gebruikte kommandos
   GRAFIC  Menu voor molekulaire grafische operaties
   GRATWO  Menu voor twee dimensionale grafische operaties
   GRAEXT  Menu voor minder vaak gebruikte grafische operaties
   COLOUR  Menu om atomen te kleuren
   PLOTIT  Menu om plots te maken
   USEGRA  Menu voor gebruikersgedefinieerde grafische dingen
   ITMADM  Menu voor het grafische object management
   LABEL   Menu om atomen te labelen
   SOUP    Menu om de SOUP te manipuleren
   ACCESS  Menu voor oppervlakte berekeningen
   ANACON  Menu voor atomaire kontakt berekeningen
   BUILD   Menu om stukturen ab initio te bouwen
   CHECK   Menu om fouten in strukturen te vinden
   CHIANG  Menu met torsie hoeken te werken
   CLUFAM  Menu om met klusters en families te werken
   DGLOOP  Drie dimesionale fragment database menu
   DIGIT   Reconstrueer koordinaten van stereo plaatjes
   DOSELF  Menu voor WHAT IF management (print writeup enz)
   DRUG    Medicijn ontwikkelings menu
   DSSP    Menu om met DSSP te kommuniceren
   ELECTR  Menu om met DelPhi (elektrostatische potentialen) te werken
   EXTRA   Menu waar ook wel grappige opties in zitten
   MSIPPL  Menu waarin Sippl-potential gerelateerde opties zitten
   HBONDS  Waterstof bruggen menu
   HSSP    Menu om met HSSP te kommuniceren
   JMOL    Menu om JMOL views te genereren
   MAP     Menu voor mappen (electronen dichtheid, pot. energie, enz)
   MODIFY  Menu voor muaties en atomaire overlap verwijdering
   NEURAL  Menu met een klein neuraal netwerkje om mee te spelen
   NMR     Menu met NMR specifieke opties
   NOTES   Um molekulaire notitie boek
   OTHER   Alweer een menu met redelijk ongedefinieerde opties
   PKA     Brengt je in het pKa bereken menu
   QUALTY  Pakking kwaliteits bepalings menu
   REFINE  Menu om strukturen normaal te maken
   SCAN3D  Drie dimensionale struktuur database
   SCNSTS  Doet statistische dingen met SCAN3D en DGLOOP resultaten
   SEARCH  Menu om atomaire zoek operaties in de SOUP te doen
   SELECT  Zoek naar eiwitten in de PDB
   SEQ3D   Menu om de databases te vernieuwen (bezint eer ge begint)
   SETPAR  Sta parameter veranderingen toe
   SETVDW  Van der Waals stralen menu
   SHOENT  Staat U toe om de interne database te inspekteren
   SPCIAL  Menu met ongedokumenteerde opties
   SUPPOS  Menu voor drie dimensionale superpositie operaties
   SYMTRY  Menu om met symmetry te kunnen werken
   TABLES  Menu om met tabellen te kunnen werken
   WALIGN  Sequentie operatie menu (alignment, CMA, plots, enz)
   WATER   Een erg nat menu
   XRAY    Xray specifieke opties
   ANATRA  Analyse van MD trajektorieen
   ESSDYN  Essentiele dynamika menu
   TRAMOV  Maak filmpjes van MD trajektorieen
   GRID    Kommuniceert met het GRID pakket
*GN2SHORT
E: START   Read crambin from the internal database
   GETMOL  Reads a PDB file
   GETMLS  Reads a series of PDB files
   DEMOS   Start the demonstration option
   DEMOS2  Start the second demonstration option
   LISTA   List atomic information for one residue range
   LISTAA  List atomic information for multiple residue ranges
   LISTR   Lists all residues in the soup
   LISTRR  List the names and numbers of residues
   SHOPAT  Searches for user defined tri-petides
   CNTAAT  Determines frequency of all amino acid types in a range
   APROPO  Get writeup in hypertext window
   MAN-K   Search for a keyword in all SHORT helps
   FIND    Finds an option for you if you only know its name
   SHORT   Gives short help about all options in a menu
   SHORTT  Gives short help about all general options
   NOVICE  Activate that HELP will be automatic with every option
   $       Prefix for operating system commands
   %       Prefix for commands in another than the present menu
   AUTO%   Prefix every command automatically with a %
   ENGLIS  Let WHAT IF continue in English
   DUTCH   Let WHAT IF continue in Dutch
   FRENCH  Let WHAT IF continue in French (prompt only, so far...)
   SPANIS  Let WHAT IF continue in Spanish (prompt only, so far...)
   SETWIF  Change an internal program parameter
   SHOWIF  Displays the value of a program parameter
   IUKKEL  Switches on the flag that makes SAVSOU automatic every 10 options
   > <     Prefixes for renaming commands, using renamed commands
   ! or .  Prefix for repeating an old command ("history")
   TEACH   Activates TEACH mode (needed for teaching scripts
   MYMENU  Activates your menu (if you made one)
   EDT     Gets a file in the editor of your choice
   ANGLE3  Calculates angle between 3 atoms
   DIST    Calculate distance between two atoms
   DSTOFF  Deactivates continuously updates distances in graphics window
   MINMAX  Determine extremes of a residue range
   SHOCEL  Shows all coordinate and map cell dimensions.
   TIME    Shows present date and time
   CENXYZ  Send an centering command to the graphics screen
   CHESS   Play chess with WHAT IF
   CHOOSE  Select predefined ranges for future options
   NEWRNG  De-activates the CHOOSE selected ranges
   RENUMB  Renumber residues
   TRAROT  Translate and rotate residue ranges
   LSCRIP  Run a script over a series of PDB files
   PAUSE   Holds execution till the author hits RETURN (meant for scripts)
   WAIT    Holds execution for a number of seconds
   BUTON   Switch-on one of the 36 buttons at the bottom of the screen
   BUTOF   Switch-off one of the 36 buttons at the bottom of the screen
   STEREO  Toggles stereo on/off
   ROCK    Toggles ROCK on/off
   SIMPLE  Toggles the automatic MOL-object/item administration on/off
   SMPLON  Switches SIMPLE mode on
   SMPLOF  Switches SIMPLE mode off
   ECHOSC  Shows a given text in the text window
   AUTOON  Toggle command logging in script file on
   AUTOOF  Toggle command logging in script file off
   MODEF   X11 only: switch on fast graphics mode
   MODES   X11 only: switch on slabbing
   MODEC   X11 only: switch on depth cueing
   MODEP   X11 only: switch on perspective view
   LSTOPN  List files that WHAT IF has open at this moment
   INIALL  Restart WHAT IF
D: START   Lees crambine in uit de interne database
   GETMOL  Lees een PDB file
   GETMLS  Lees een aantal PDB files
   DEMOS   Laat een 10 min durende volautomatische demonstratie lopen
   DEMOS2  Loopt een andere 10 min durende volautomatische demonstratie 
   LISTA   Toont atomaire informatie voor een range van residuen
   LISTAA  Toont atomaire informatie voor meerdere residu ranges
   LISTR   Laat U alle residuen in de soep zien
   LISTRR  Toont alle informatie op residue niveau voor een residu range
   SHOPAT  Zoekt in de soep naar tri-peptides van uw keuze
   CNTAAT  Bepaalt de amino zuur frequenties in een residu range
   APROPO  Haalt de programma beschrijving in een WWW venster
   MAN-K   Zoekt naar een sleutel woord in alle SHORT help teksten
   FIND    Vindt een optie voor U als U alleen maar de naam weet
   SHORT   Geeft 1 regelige help voor bijna alle opties in een menu
   SHORTT  Geeft 1 regelige help voor opties in het algemene menu
   NOVICE  Aktiveert dat U bij elke optie automatisch HELP krijgt
   $       Staat U toe om systeem kommandos uit te voeren vanuit WHAT IF
   %       Staat U toe een kommando uit een ander menu uit te voeren
   AUTO%   Plak automatisch een % voor elk kommando
   DUTCH   Maakt dat WHAT IF in het nederlands verder gaat
   ENGLIS  Maakt dat WHAT IF in het engels verder gaat
   FRENCH  Vertaalt de WHAT IF prompt in het frans
   SPANIS  Vertaalt de WHAT IF prompt in het spaans
   SETWIF  Staat U toe een programma parameter te veranderen
   SHOWIF  Toont de huidige waarde van een programma parameter
   IUKKEL  Maakt dat SAVSOU iedere 10 opties een keertje loopt
   > <     Stelt U in staat kommandos een ander naam te geven
   ! or .  Nodig om eerder gegeven kommandos te herhalen
   TEACH   Aktiveert de zogenaamde TEACH-modus hetgeen moet voor TEACH scripts 
   MYMENU  Aktiveert uw eigen menu (indien U er eentje gemaakt heeft)
   EDT     Haalt een file in de door u geselecteerde editor
   ANGLE3  Bereken hoek tussen drie atomen
   DIST    Bereken de afstand tussen twee atomen
   DSTOFF  Deaktiveert de afstands aanduidingen in het grafische venster
   MINMAX  Bepaal de extremen van een serie residuen
   SHOCEL  Toont alle cel dimensies zoals uit koordinanaten of maps gelezen
   TIME    Toont de huidige datum en tijd
   CENXYZ  Centreer het grafische venster vanuit het tekst venster
   CHESS   Aktiveer WHAT IFs schaak optie (indien geinstalleerd)
   CHOOSE  Geef nu vast de residu ranges voor alle volgende opties
   NEWRNG  Maak de CHOOSE optie weer ongedaan
   RENUMB  Geef residuen nieuwe nummers
   TRAROT  Transleer en roteer series van residuen
   LSCRIP  Laat een script over een aantal PDB files lopen
   PAUSE   Stop WHAT IF totdat de gebruiker RETURN geeft (bedoeld voor scripts)
   WAIT    Stop executie voor een aantal seconden
   BUTON   Schakelt 1 van de 36 opties onder in het grafische venster aan
   BUTOF   Schakelt 1 van de 36 opties onder in het grafische venster uit
   STEREO  Schakelt stereo aan/uit
   ROCK    Schakelt de ROCK optie aan/uit
   SIMPLE  Schakelt de automatische objekt/item keuze aan/uit
   SMPLON  Schakelt de automatische objekt/item keuze aan
   SMPLOF  Schakelt de automatische objekt/item keuze uit
   ECHOSC  Toont een gegeven text in het text venster
   AUTOON  Schakelt het opslaan van kommandos in een script file aan
   AUTOOF  Schakelt het opslaan van kommandos in een script file uit
   MODEF   Alleen voor X11: Gebruik snelle grafics
   MODES   Alleen voor X11: Schakel de afkap optie langs de Z as aan
   MODEC   Alleen voor X11: Schakel diepte werking aan
   MODEP   Alleen voor X11: Schakel perspektief aan
   LSTOPN  Toon de files welke WHAT IF nu nog open heeft
   INIALL  Begin helemaal opnieuw met WHAT IF
*MAIHIDEN
E: FOOOOD  Show date and time
   TOGGLI  Toggle an ICONFI flag (dont use!)
   SHOIRF  Show all ICONFI flags
   SHOBUT  Shows status of the 36 buttons at bottom of graphics window
   STYPEA  Show type-ahead buffer
   MOL200  Run the soup-verification and correction procedure 
   SETEDT  Allows yo to choose another default editor
   GRFAIC  Alternative spelling for GRAFIC
   SPECIA  Alternative spelling for SPCIAL
   QUALIT  Alternative spelling for QUALTY
   SIMPEL  Alternative spelling for SIMPLE
   LESS    Generally undoes the action of MORE
   RESET   Equivalent to INIGRP or GRPINI (in DGLOOP or SCAN3D)
   QUIT    Keep executing END till the main menu is reached again
*
*       MYMENU module messages
*
*MYOSHORT
E: MYOPT1  Executes my first option
   MYOPT2  Executes my second option
*
*       SOG module messages
*
*SOGSHORT
E: BSTATS  Calculate atom - bond angular/distance distribution table for CH3
   B-MAKE  Make atom - bond mean field potentials
   BSCORE  Callibrate/validate atom - bond mean field potentials
   TRY-IT  Runs Sergiy's option
   TABDIS  Make tables of distribution of three-particle contacts
   DRACON  Draw all contacts of specified type coloured by sign
   DRAENE  Draw all contacts of specified type coloured by energy
*
*       Dirty bug fix for ... as removed menu in the list above
*
*...SHORT
E: VOID    There is no ... menu, so there are no commands in it.
*
*       DGEOM module messages
*
*DGESHORT
E: SOUDGE  Makes distance matrix from molecule in the SOUP
   DGESET  Calculate a set of distance geometry solutions
   DGEENS  Calculate an ensemble
   DGESMA  Show top corner of the matrices
   DGESH6  Show (first 6) eigenvalues and some statistics
   DGEINI  Initialize all Dgeom parameters (option actually is not needed)
   DGEAPL  Apply Dgeom results to the soup
*
*       DGEOM parameter module messages
*
*_DESHORT
E: DGEULP  Spread when setting distances based on an existing structure
*
*       PDB scan messages
*
*PDBSHORT
E: PDBISF  Checks if files in PDB.LIS are OK (enough)
   PDBAUS  Checks / counts all occurrences of alternate atom indicator pairs
   PDBBET  Does beta-beta H-bond statistics
   PDBCHL  Does checking on the acceptability of PDB.LIS entries
   PDBCIW  Checks ions and waters
   PDBDRG  Checks drugs
   PDBDR2  Lists all unique small ligands
   PDBFTR  Filters PDB.LIS and makes NEWPDB.LIS
   PDBHB2  Runs HB2NET over the whole PDB.LIS
   PDBHB3  Adds a bunch of parameters after PDBHB2
   PDBION  Makes IONS_**.LIS subset that contains ion **
   PDBIOT  Runs ION007 over a series of ion-containing files
   PDBLIO  Counts / lists all ions in the PDB
   PDBMET  Measures Ca-S distances in methionines
   PDBMSE  Measures Ca-Se distances in seleno methionines
   PDBNCA  Counts / lists all non-canonical amino acids in the PDB
   PDBSHO  Just reads all PDB files and does a SHOSOU on each
   PDBSTM  Measures how much time it takes to read each PDB file
   PDBTAU  Does all kinds of tau-angle statistics (N-Ca-C)
   PDBPEP  Searches for sequences < 100 aa in PDBSEQ.FAS
   PDBSEQ  Lists all sequences > 25 aa in PDBSEQ.FAS
   PDBMUR  Determines M-factor distribution
   PDBHCK  Special option for hackers
*
*       PHYTRE parameter module messages
*
*PHYSHORT
E: GETPMA  Read a matrix with distances
   PHYMAT  Makes a tree for the last-read matrix
   MATSHO  Debug option. Shows the maximally 20*20 top-left matrix elements
*
*       REFMAC messages
*
*RFMSHORT
E: RUNRFM  Create, edit and run a REFMAC script
D: RUNRFM  Maak en bewerkt een REFMAC script, voer het uit
*
*       WEBSRV messages
*
*WSVSHORT
E: WSVACC  Generates atomic surface accessibility
   WSVACP  Generates atomic surface accessibility, plus OK flag
   WSVACM  Generates atomic accessibile molecular surface
   WSVAMP  Generates atomic accessibile molecular surface, plus OK flag
   WSVAR2  Generates residue accessibile surface, plus OK flag
   WSVAM2  Generates residue accessibile molecular surface, plus OK flag
   WSVAR3  Vacuum residue accessibile surface
   WSVAM3  Vacuum residue accessibile molecular surface
   TSVAR2  Generates accessibile surface, plus OK flag for everything
   TSVAM2  Generates accessibile molecular surface, plus OK flag for everything

   WSVUFI  Returns series of scores related to PBB file database usefulness
   WSVUDB  Returns score per residue related to PBB file database usefulness
   WSVCHN  Generates a table with summed improper dihedral Z-scores
   WSVCHX  Generates a table with maximal improper dihedral Z-score
   WSVBMP  Generates a table with interatomic bumps
   WSVQUA  Generates a table with quality control values

   WSVCY1  Lists single Cysteines (not bridged, not bound to metal)
   WSVCYS  Lists Cysteine bridges
   WSVCYM  Lists Cysteines bound to metals
   WSVCYT  Generates a table with Cysteine bridge torsion angle info
   WSVSBR  List salt bridges, excluding histidines
   WSVSB2  List saltbridges, call all histidines positive
   WSLCON  Lists contacts (d=0.5 A)
   WSLCNR  Lists contacts (d=1.5 A)
   WSLCN2  Lists side chain contacts (d=0.5 A)
   WSLCN3  Lists side chain contacts (d=1.5 A)

   WSVCHB  Generates a table with backbone torsion angles for canonical aa
   WSVCHI  Generates a table with torsion angles for canonical aa
   WSVTAU  Generates a table with tau angles for canonical aa

   WSVDOT  Generates dot surface dots
   WSVHET  Lists the HET groups found in the PDB file header
   WSVHST  Generates a table with secondary structure determinations
   WSVHSL  As WSVHST, but adds the local HST, according to phi-psi
   WSVLIC  Generates a table with residue - all-ligand interactions
   WSVLC2  Generates a table with residue - drug-only-ligand interactions
   WSVLC3  As WSVLC2, but with reduced output
   WSVANU  Generates a table with protein - nucleic acid interactions

   WSVPRO  Values to suggest how stabilizing a proline would be at this position
   WSVWHA  Runs FASTMD GROMACS (via WHAG) file preparation
   WSVROT  Generates a matrix of likely fitting rotamers 
   WSVVAR  Returns residue variability according to HSSP
   WSVPRF  Returns profile according to HSSP

   WSVLAT  Returns whole soup in PDBXML format
   WSVCOA  Returns corrected PDB-file in XML
   WSVCO2  Returns PDB-file in XML with added polar Hs
   WSVCO3  Returns PDB-file in XML with polar Hs (using symmetry)
   WSVMWX  Returns moved waters in XML format

   WSVSMC  Generates symmetry contact table for residues
   TSVSMC  Generates symmetry contact table for everything but water
   WSVSS1  Returns shell of symmetry related residues in XML. d=1.0
   WSVSS2  Returns shell of symmetry related residues in XML. d=2.5
   WSVSS5  Returns shell of symmetry related residues in XML. d=5.0
   WSVSST  Returns shell of symmetry related residues in XML. d=10.0

   WSVHBO  List all potential hydrogen bonds from amino acids to anything
   WSVHB-  List all potential hydrogen bonds from amino acids to all but H2O
   WSVHBF  Residue integrated side-chain H-bond energie (no surface waters)
   WSVHBN  Residue integrated side-chain H-bond energie (no waters at all)
   WSVHIC  Returns per residue the integrated side-chain metal energie
   WSVHIN  Returns per residue the integrated side-chain negative ion energie
   WSVHIL  Returns per residue the integrated side-chain ligand energie
   WSVHSB  Returns per residue the integrated salt bridge energie
   WSVHDC  Returns per residue the nucleic acid contact counts
   WSLHIC  As WSVHIC, and lists all contacted ions too
   WSLHIN  As WSVHIN, and lists all contacted ions too
   WSLHIL  As WSVHIL, and lists all contacted ions too
   WSLHSB  As WSVHSB, and lists all contacted ions too

   WSVECH  Returns PDB file simplified in PDB format
   WSVMWA  Returns moved waters in PDB format

   WSVINI  Calls the web-service initialization routine (only for web-services)
   WEMPTY  Does nothing. This service is meant for test-purposes...
   WSVSEQ  Returns what WHAT IF thinks is the sequence in a PDB file
   WSVWTH  Web service hack for Wouter Touw
*
*       REFMAC parameter module messages
*
*_RFSHORT
E: INNAME  Set REFMAC input PDB code
   OUNAME  Set REFMAC output PDB code
   MATRIX  Weight of structure factors relative to geometry
   NCYCLE  Set the number of refinement cycles
*
*       STEREO module messages
*
*STESHORT
E: CROSS   Toggle between cross-eyed and relaxed stereo
   STEON   Switch stereo on
   STEOFF  Switch stereo off
   STEDEV  Type of stereo
   STEEYE  Eye separation
   STEDIS  Viewing distance
*
*       MARCIN module messages
*
*MVGSHORT
E: PRECHK  Does the prechekking on files to remove the worst ones
   MVGTCA  Makes one PDB-file per enzyme chain
   MVGWAL  Makes one WALIGN sequence per enzyme chain
   MVGCH1  Runs PRECHK on the present SOUP
*
*       JMOL module messages
*
*JMLSHORT
E: JMLGRA  Put ZONES in a JMOL view
   JMLCLN  Remove all previous JMOL views
   JMLCAV  Display zones with option to highlight cavity residues
   JMLCYS  Display zones with option to highlight cysteines
   JMLDGR  Displays rotamer distribution as a JMOL view
   JMLQUA  Display zones with option to highlight poorly packing residues
   JMLSYM  Display contacting residues from symmetry partners
D: JMLGRA  Toon ZONES in een JMOL browser venster
   JMLCLN  Verwijder alle oude JMOL browser vensters
   JMLCAV  Toon ZONES met de optie om cavity residuen te kleuren
   JMLCYS  Toon ZONES met de optie om cysteines te kleuren
   JMLDGR  Toon een rotameren distributie in een JMOL browser venster
   JMLQUA  Toon ZONES met de optie om slecht gepakte residuen te kleuren
   JMLSYM  Toon contact makende residuen uit symmetry gerelateerde molekulen
*
*       CMS module messages
*
*CMSSHORT
E: CMSINI  Initialize all CMS related parameter
   CMSMAK  Generate the course pages
   CMSRNO  Makes the PDF files for the answers and the handout
   CMSSHO  Lists the parameters for the present course
*
*       MODIFY module messages
*
*MODSHORT
E: MUTATE  Mutate one residue
   MUTZON  Mutate all residues into one same residue type
   MUTSLF  Mutates a range of residues to alanine and back to what it was
   SUGMUT  Suggests mutations for a series of residues
   SUGPRO  Suggests where to make X -> Pro mutations
   SUGCYS  Mutates all residues to cysteine and shows SG SG distances
   TRYMUT  Tries to optimise the sequence for a structure
   TRYROT  Determines how well each residue type fits at positions
   HAPPY   Determines which residues aren't happy (mutate candidates)
   DEBUMP  Debump one residue
   DEBHBO  Debump residues, optimising H-bonds while at it
   DEBALL  Debump multiple residues
   DEBTRS  Debump residues by translations of whole residues
   DELLIG  Delete all non-protein molecules in the soup
   DOBOND  Create a covalent bond between two atoms
D: MUTATE  Muteer een residu
   MUTZON  Muteer een serie residuen allemaal naar hetzelfde type
   MUTSLF  Muteer een serie residuen naar alanine en terug naar wat ze waren
   SUGMUT  Maak voorstellen voor 'goede' mutaties
   SUGPRO  Stelt voor waar X -> Pro mutaties gemaakt kunnen worden
   SUGCYS  Probeert Cys-Cys bruggen voor te stellen
   TRYMUT  Probeer de beste sequentie voor een struktuur te vinden
   TRYROT  Kijkt hoe goed elk residu type past op plekken
   HAPPY   Kijkt welke residuen ongelukkig zijn (mutatie kandidaten)
   DEBUMP  Ont-bump een serie residuen
   DEBHBO  Ont-bump een serie residuen, en optimaliseer hun waterstof bruggen
   DEBALL  Ont-bump de hele soep
   DEBTRS  Ont-bump residuen door ze in hun geheel heen en weer te schuiven
   DOBOND  Maak een covalente binding tussen twee atomen
*
*       CYSTEIN module messages
*
*CYSSHORT
E: SHOCYS  Shows how many cysteines are paired/unpaired.
   CYSTOR  Shows for cysteine bridges the 5 side chain torsion angles
   SETCYS  Forces WHAT IF to think that two Cys-es are paired.
   INICYS  Undoes all forced cys-cys pairs.
*
*       PROTON module messages
*
*HYDSHORT
E: ADDHYD  Adds protons to residues or drugs for which a topology exists
   DELHYD  Removes protons
   GRAHYD  Puts hydrogens that are not in the soup in a MOL-item
   OPTHYD  Optimises the proton coordinates
   ROUNDC  Rounds coordinates to the same precision as PDB files
D: ADDHYD  Voegt protonen toe aan residuen
   OPTHYD  Optimaliseer proton posities
   GRAHYD  Toont protonen die niet in de soep zitten in een MOL-item
   DELHYD  Verwijdert protonen van residuen
   ROUNDC  Rond koordinaten af op dezelfde nauwkeurigheid als PDB files
*
*       ALTATM alternate atom module messages
*
*ALTSHORT
E: ALTUSE  Switch usage of alternate atoms on/off
   ALTSWP  Replace entire residues by their alternates
   ALTCOR  Tries to swap alternate atoms to 'optimise' the residue
   ALTLST  List all residues that possess alternate atoms
   ALTSTS  Gives some statistics about the alternate atoms in the soup
   ALTCHK  Lists atoms with alternate atom problems
D: ALTUSE  Schakel gebruik van alternatieve atomen aan/uit
   ALTSWP  Vervang gehele residuen door hun alter egos
   ALTCOR  Vervangt atomen door hun alter ego om het residue te opitmaliseren
   ALTLST  Toont alle residuen die alter egos hebben
   ALTSTS  Geeft alteranatieve atoom statistieken
   ALTCHK  Geef aan welke residuen alternate atoom problemen hebben
*
*       SUGARS module messages
*
*SUGSHORT
E: SUGLST  Lists all sugars in the soup
   SUGINV  Invert the order of sugars in the soup (1 <-> 4)
   SUGSUP  Superposes two sugars
   SCHSUP  Superposes amino acid side chain rigid sub fragments
   APPLY   Applies a SUGSUP or SUPSCH matrix to a range
   SUGCON  Loop over a list of files and summarise sugar-protein contacts

   INVERT  Inverts a sequence and adds the new sequence at end of soup
   MAKDNA  Creates a DNA molecule.
   DELDNA  Deletes a base pair from two DNA strands
   HBODNA  Lists DNA pairing, based on hbonds pattern
   SHEARD  Lets proteins crawl along DNA
   FIXDNA  Runs a couple corrections on DNA with bad nomenclature
D: SUGLST  Toont alle suikers in de soep
   SUGINV  draait de volgorde van suikers om (1 <-> 4)
   SUGSUP  Superponeer twee suikers
   SCHSUP  Superponeer twee amino zuur zijketens
   APPLY   Past een SUGSUP of SCHSUP matrix toe op (delen van) de soep
   SUGCON  Lists alle suiker - amino zuur contacten in een lijst van files

   INVERT  Keert een sequentie om en zet hem acter in de soep
   MAKDNA  Maak een DNA molekuul
   DELDNA  Gooit in 1 klap beide basen van een base paar weg
   HBODNA  Toont de DNA paring gebaseerd op waterstof bruggen patroon
   SHEARD  Laat eiwitten langs DNA kruipen
   FIXDNA  Doet een aantal standaard correcties op slecht DNA
*
*       IONS module messages
*
*IONSHORT
E: LSTION  Lists all ions in the soup
   SHOION  As LSTION, but lists the contacting atoms too
   DSTION  As LSTION, but lists also contact distances and sorts atoms
   GRAION
   GRLION  Draws lines from ion(s) to the ligands
   GRSION  Draws lines from ion(s) to the ligands, including symmetry
   HOOION  Toggles the use of hydrogenbond optimisation on/off
   WOOION  Toggles the use of water-addition on/off

   PDLION  Analyzes the requested ion in a list of PDB files
   WATION  An alyzes if a water could be an ion
   STSION  Gets packing statistics by running over IONS.LIS
   ZSCION  Use STSION stats to determine for each ion a Z-score

   SETTYP  Set the ion-type for subsequent calculations
   SHOTYP  Show the ion-type for subsequent calculations
   POLION  Toggle switch for using or not using ions in poly-ionic clusters
D: LSTION  Toon alle ionen in de soep
   SHOION  Als LSTION maar geeft ook de nabuur atomen
   DSTION  Als LSTION maar sorteert de atomen en geeft afstanden
   GRAION
   GRLION  Teken lijntjes van ion(en) naar de liganden
   GRSION  Teken lijntjes van ion(en) naar de liganden, met symmetrie
   HOOION  Schakelt de waterstofbruk optimalisatie aan/uit
   WOOION  Schakelt de watertoevoeging aan/uit

   PDLION  Analyseert het gevraagde ion in een lijst van PDB files
   WATION  Zoekt uit of een water een ion kan zijn
   STSION  Berekend ionpacking statistieken (gebruikt IONS.LIS)
   ZSCION  gebruikt STSION statistieken om per ion Z-score te bepalen

   SETTYP  Definieer het ion-type voor volgende berekeningen
   SHOTYP  Toon het ion-type voor volgende berekeningen
   POLION  Aan-uit schakelaar voor het gebruik van ionen in ion clusters
*
*	PARION menu
*
*_IOSHORT
E: RESCUT  Worst allowed resolution in MAKLST 
   SKPIHB  Skip H-bond optimization (or not) in ions menu
   SKPNOO  Skip certain atom types as ligands for ions
   LIMPDA  Maximal number of ATOM lines allowed in input files in ions menu
   MAXPDB  Maximal number of PDB files to be processed in IONS menu
   LEVSYM  Level of symmetry usage in STEP-* options
   LEXPLN  Explain the decision on packing class (or not)
   ATOLAN  Angular error allowed on ligand-ion-ligand angles
D: RESCUT  Slechtste resolutie toegestaan in MAKLST
   SKPIHB  Gebruik H-bond optimalisatie in het ions menu, of niet
   SKPNOO  Sta slechts een beperkt aantal atome toe als ion ligand
   LIMPDA  Maximaal aantal atomen toegestaan in PDB file in ions menu
   MAXPDB  Maximaal aantal te verwerken PDB files in het IONS menu
   LEVSYM  Gebruik van symmetry in STEP-* pakkings
   LEXPLN  Leg uit waarom tot een bepaalde ion pakking klasse besloten wordt
   ATOLAN  Toegestane fout in de ligand-ion-ligand hoeken
*
*       WALVAR sequence variability
*
*WAVSHORT
E: WAVSHO  Lists entropy, variability, etc
   WAVGRA  Makes an entropy versus variability plot
   WAVPL1  Draws external file entropy - variability - network plots
   WAVCOL  Colour residues in soup by variability/entropy
D: WAVSHO  Toont entropie, variabiliteit, enz.
   WAVGRA  Maakt een entropie versus variabiliteit plaatje
   WAVPL1  Maakt entropie-variabiliteit-netwerk plots van externe files
   WAVCOL  Kleur residuen in de soup naar variabiliteit/entropie
*
*       ELMAR module messages
*
*YSRSHORT
E: YSRSTS  Check YASARA status
*
*       GROMACS module messages
*
*GMOSHORT
E: FASTEM  Runs energy minimisation (fully automatically)
   FASTSA  Runs simulated annealing (fully automatically)
   FASTMD  Runs molecular dynamics (fully automatically)

   GRSTAT  Tells you several things about the status of the GROMACS run
   GRPARS  Lists all GROMACS/WHAG-relevant parameters and their values
   GROADH  Adds protons without user interference
   GRORHH  Disables non-polar hydrogens (needed for MD movies)
   GROCHK  Runs a series of validation options over a trajectory
   GRODFL  Deletes 'old' GROMACS files

   LSTATM  (Debug) Lists the mapping of GROMACS atoms onto the SOUP
   DOSYNC  (Debug) Do the synchronisation between WHAT IF and GROMACS
   LSTPNT  List the cross pointers between IUPAC and GROMACS atom(-name)s
   GROALM  For use with LSCRIPT. Increments file names.
   DEBUG1  For hackers; calls the GMO200 debug subroutine
   DEBUG2  For hackers; calls the GMO201 debug subroutine
*
*       GROMACS parameter module messages
*
*_GMSHORT
E: STEPS   Maximal number of STEPS in energy minimisation
   TEMP    Temperature of MD simulations
   MDSTEP  Number of pico-seconds in MD run
   FIXCAS  Should C-alphas be restrained in MD runs
   FIXHST  Should helix and strand C-alphas be restrained in MD runs
   FIXMAN  Determine `by hand` which residues are restrained in MD runs
   FIXFRC  Degree of restraining by GROMACS-only fix options

   ANCHOR  Switch on fix on termini in REFI and GROMACS
   NOANCH  Switch off fix on termini in REFI and GROMACS
   NOFIX   Switch off all fixes that work both for REFI and GROMACS
   FIXCA   Put fix on C-alphas in REFI and GROMACS
   FIXHAT  Put fix on all non-protons in REFI and GROMACS
   FIXRNG  Put fix on all atoms in REFI and GROMACS in a user-given range

   TRAJEC  Get trajectory file or not
   OUTFRQ  How much trajectory output per pico-second 
   PDBXTC  Choice of trajectory format (PDB, XTC)
   FORCEF  Which force field should be used
   USEWAT  What to do with waters
   VERBOS  Degree of verbosity by WHAT IF - GROMACS interface
   DEBLEV  Level of detail in GROMACS debug output (0=none; 5=max)
   KEPWAT  Keep waters in trajectory file or not
   LEVUSE  Degree of WHAG-interactivity
   DSTBOX  Minimal distance between solute and box in nanometer
   KEPTP4  Keep 4-th atom in TIP4P waters or not
   NACL    Concentration of NaCl in the water in milliMol
   NCPU    Maximal number of CPUs to be used in MD simulations
   SANPNT  Number of points in simulated anealing
   SATIME  Time points in simulated anealing
   SATEMP  Temperatures in simulated anealing
   SATYPE  Simulated anealing 'type'
   SHOPAR  Show the values of all parameters
   DO_WAT  Do water corrections or not
   DO_CAL  Add missing atoms or not
   DO_NOR  Normalize geometries or not
   DO_HBO  Optimize the hydrogen bonding network or not
*
*       CONCOORD module messages
*
*CNCSHORT
E: CNCGRA  Puts 25 structure(fragment)s in a movie
   CNCGRL  Puts 25 structure(fragment)s in a MOL-item
   CNCUBF  Gets the B-factors from a CONCOORD analysis
   CNCWED  Makes and essential dynamics movie using CONCOORD
   CNCPRE  Prepares the distance matrix 
   CNCPRO  Produces the structures (Run PRE before PRO...)
   DCKPRE  Creates N files for docking
   PARAMS  Activates the CONCRD related parameter menu   
*
*       CONCOORD parameter module messages
*
*_CRSHORT
E: CUTOF1  The short range cut-off radius
   CUTOF2  The long range cut-off radius
   MINDIS  Minimally required number of constraints per atom
   USENOE  Use NOEs and other externally defined constraints
   DAMPFC  Damp factor on the distance limits

   NUMOUT  Number of structures to be generated
   MAXNIT  Maximal number of iterations per structure
   PDBXTC  PDB file output or XTC
*
*       FUTURE module messages
*
*FUTSHORT
E: FUTOPT  Option reserved for future use
*
*       Ols SHAKE module messages
*
*SHASHORT
E: SHAOPT  Option reserved for future use
*
*       FUTURE module messages
*
*_FUSHORT
E: FUTPAR  Parameter reserved for future use
*
*       ANISOU menu
*
*ANISHORT
E: SETANI  Switches the use of anisotropic B-factors on/off
   ANIBFT  Checks anisotropic versus isotropic B-factors
   ANIGRA  Draws anisotropic B-factor ellipsoids
   ANISET  calculates missing anisotropic B-factors fro the isotropic one
   ANISTS  Determines ANISOU statistics over a set of PDB files
*
*       ACCESS module messages
*
*ACCSHORT
E: SETACC  Calculates solvent accessibilities
   VACACC  Calculates the accessibility for residue in vacuum
   INIACC  Resets solvent accessibilities to zero
   SHOACC  Does some accessibility statistics
   ANASRF  Analyses buried and accessible surface
   INIENV  Cleans the environment information
   PARAMS  Brings you in the accessibility parameter menu
   MORE    Activate more commands
D: SETACC  Bereken oppervlakte toegankelijkheids waarden
   VACACC  Bereken oppervlakte toegankelijkheids waarde voor vacuum residuen
   INIACC  Re-initialiseer de oppervlakte toegankelijkheids waarden
   SHOACC  Doe enige statistiek op de oppervlakte toegankelijkheids waarden
   ANASRF  Analiseer oppervlakte toegankelijkheids waarden
   INIENV  Re-initialiseer de lijst met buur molekulen
   PARAMS  Ga naar het oppervlakte toegankelijkheids waarden parameter menu
   MORE    Aktiveert meer kommandos
*ACCMORE
E: INIACC  Resets solvent accessibilities to zero
   SHOACC  Does some accessibility statistics
   SETACC  Calculates solvent accessibilities
   INIENV  Cleans the environment information
   VACACC  Calculates the accessibility for residue in vacuum
   ACCLST  Lists vacuum accessibility percentages
   ACCDIF  Calculate accessibility because of ligand binding
   ACCTAB  Makes a table out of residue accessibilities
   ACCALA  Calculates C-beta accessibility after mutating to alanine
   ANASRF  Analyses buried and accessible surface
   ACCPRP  Stores the residue accessibility as property
   PARAMS  Brings you in the accessibility parameter menu
   SHOPAR  Shows accessibility related parameters
   SHOENV  Shows which molecules are in the environment
   ACCGRA  Puts accessible dot surface at the graphics
   VDDGRA  Puts Van der Waals dot surface at the graphics
D: INIACC  Re-initialiseer de oppervlakte toegankelijkheids waarden
   SHOACC  Doe enige statistiek op de opp. toegankelijkheids waarden
   SETACC  Bereken oppervlakte toegankelijkheids waarden
   INIENV  Re-initialiseer de lijst met buur molekulen
   VACACC  Bereken opp. toegankelijkheids waarde voor vacuum residuen
   ACCLST  Maakt een lijst van opp toegankelijkheids percentages
   ACCDIF  Bereken opp. dat ontoegankelijk is door gebonden ligand
   ACCTAB  Maak een tabel met oppervlakte toegankelijkheden
   ACCALA  Bereken toegankelijk opp. van C-beta na mutatie tot alanine
   ANASRF  Analiseer oppervlakte toegankelijkheids waarden
   ACCPRP  Maakt de residue property gelijk aan de toegankelijkheid
   PARAMS  Ga naar het opp. toegankelijkheids waarden parameter menu
   SHOPAR  Toon oppervlakte gerelateerde parameters
   SHOENV  Toon welke molekulen in de omgeving zitten
   ACCGRA  Representeer het toegankelijke oppervlak grafisch
   VDDGRA  Representeer het Van der Waals oppervlak grafisch
*
*       Hidden ACCESS options
*
*ACCHIDEN
E: NEWENV  Does the same as INIENV. Needed for compatibility.
   CLNACC  Does the same as INIACC. Needed for compatibility.
D: NEWENV  Doet hetzelfde als INIENV. Nodig voor compatibiliteit.
   CLNACC  Doet hetzelfde als INIACC. Nodig voor compatibiliteit.
*
*       HTDABA module messages
*
*HTDSHORT
E: HTD000  Make new global index.html page
   HTD001  Cleans PDB files
   HTD002  Adds a shell of symmetry related atoms
   HTD003  Determine Ramachandran scores
   HTD004  Determine 'odd' omega values
   HTD005  Find cis peptide bonds
   HTD006  Determine peptide bond planarity
   HTD007  Determine peptide bond planarity in ensembles
   HTD008  List missing atoms
   HTD009  Find 'funny' protonation states
   HTD010  Do statistics on non-perfect bond angles
   HTD011  Do statistics on non-perfect bond angles in ensembles
   HTD012  Do statistics on non-perfect bond lengths
   HTD013  Do statistics on non-perfect bond lengths in ensembles
   HTD014  Do statistics on planarity deviations
   HTD015  Analyse all improper dihedral angles
   HTD016  Do old-style quality control
   HTD017  Determine avaerage Ca-Cb-Cd angles
   HTD018  Determine avaerage Ca-Cb-Cd-Cd torsion angles
   HTD019  List symmetry records in PDB files
   HTD020  List cysteines and cysteine bridges
   HTD021  Determine accessibility of cysteines
   HTD022  List torsion angles of cysteine bridges
   HTD023  Find helix bundles
   HTD024  1-3/4 preferences in helix bundles 
   HTD025  Backbone angles in helix bundles 
   HTD026  Proline torsion angles 
   HTD027  Determine 'odd' omega values in ensembles
   HTD028  To list two sigma bond length deviations
   HTD029  Do statistics on proton only planarity deviations
   HTD030  Statistics on DNA/RNA base planarity
   HTD031  CISTRN
   HTD032  ROTAOK
   HTD033  HLANDB
   HTD034  CPTOCP
   HTD035  PROKNK
   HTD036  CYSPAI
   HTD037  SHOSSS
   HTD038  SHOSEQ
   HTD039  OPTION
   HTD040  PEPLEN
   HTD041  ASPCAG
   HTD042  RESNUM
   HTD043  Add protons to the files
   HTD044  Count inter protein chain contact pairs
*
*       TRAMOV module messages
*
*TMVSHORT
E: TRAGRA  Puts a trajectory in the movie
   TRAGRL  Puts the entire trajectory in a MOL-item
   TRA1AT  Follow one atom through the trajectory
   TRASPH  Puts a sphere throughout the trajectory in the movie
   TRAHBO  Puts a trajectory plus h-bonds in the movie
   TRACEN  As TRAGRA, but centered on one specified atom
   TRARIB  Makes a spline movie (CPU intensive)

   USETOT  Mark all atoms in the soup for the follow option
   USEALL  Mark all atoms in residues for the follow option
   USECA   Mark all alpha carbons for the follow option
   USEWAT  Add waters to the follow option
   FOLLOW  Follows multiple atoms through the trajectory
   LOOPER  Loops through the movie

   BNDBND  Makes sure that bonds over boundary are not displayed
   AMBER   Swich default trajectory style to Amber
   CHARMM  Swich default trajectory style to CHARMM
   GROFMT  Swich default trajectory style to GROMACS
   PARAMS  Brings you in the ANATRA parameter menu
   ANASYN  Debug option
D: TRAGRA  Maakt een film van een trajektorie
   TRAGRL  Stop een hele trajektorie film in een MOL-item
   TRA1AT  Volgt 1 atoom gedurende een trajektorie
   TRASPH  Als TRAGRA, maar slechts voor een sphere
   TRAHBO  Maak een trajektorie film inclusief waterstof bruggen
   TRACEN  Als TRAGRA, maar gecentreerd op een atoom
   TRARIB  Maakt een SPLINE film (kost veel CPU tijd)

   USETOT  Gebruik later alle atomen in de soep bij de FOLLOW optie
   USEALL  Gebruik later alle atomen in residuen bij de FOLLOW optie
   USECA   Gebruik later alleen alpha koolstof atomen bij de FOLLOW optie
   USEWAT  Voeg waters toe aan de lijst van atomen voor de FOLLOW optie
   FOLLOW  Volgt meerdere atomen gedurende een trajektorie
   LOOPER  Speel de film automatisch af

   BNDBND  Zorg er voor dat bindingen over de 'boundary' niet getoond worden
   AMBER   Ga verder met Amber formaat voor trajectories en koordinaten
   CHARMM  Ga verder met CHARMM formaat voor trajectories en koordinaten
   GROFMT  Ga verder met GROMACS formaat voor trajectories en koordinaten
   PARAMS  Aktiveer het parameter menu
   ANASYN  Debug optie
*
*       ANATRA module messages
*
*ANASHORT
E: ANADST  Calculate one distance throufg a trajectory
   ANAHBO  Analyse a hydrogen bond during the trajectory
   ANAVOL  Determine the volume ocupied by an atom in a trajectory
   ANASUS  Analyze water protein contacts in a trajectory
   TRACNT  Counts the steps in a trajectory
   TRAISL  Looks for loops in trajectory with low RMS to loop in soup
   TRARMS  Makes a movie of RMS deviations during a movie
   TRASCR  Executes a script file on a trajectory
   TRAFLO  Executes some check routines over a trajectory
   PARAMS  Brings you in the ANATRA parameter menu
*
*       Messages for the BUILD menu
*
*BLDSHORT
E: NBLD    Adds one residue N-terminal of existing one
   CBLD    Adds one residue C-terminal of existing one
   INIBLD  Start building new molecule
   CBLDS   Adds residues C-terminal of existing one
   CBTURN  Adds two residues as beta turn C-terminal 
   NEWBLD  Builds structure from sequence + sec. struc. pred.
   OPTCYS  Optimize cys-cys bridges after NEWBLD
   SHRINS  Inserts one residue by shrinking bond lengths around it
   SETPOS  Puts a secondary structure element at a user given positie
   PARAMS  Brings you to the BUILD parameter menu
D: NBLD    Groeit met een residu in N-terminale richting
   CBLD    Groeit met een residu in C-terminale richting
   INIBLD  Begin een nieuw molekuul te bouwen
   CBLDS   Groeit met meerdere residuen in C-terminale richting
   CBTURN  Groeit in C-terminale richting met een beta turn (2 residuen)
   NEWBLD  Bouw een molekuul ahv een secundaire struktuur
   OPTCYS  Optimaliseer S-S bruggen na NEWBLD
   SHRINS  Voegt een residue in door zijn buren kleiner te maken
   SETPOS  Plaats een secundair struktuur element waar U maar wilt
   PARAMS  Activeer het BUILD specifieke parameter menu
*
*       CHECK menu messages
*
*CHKSHORT
E: FULCHK  Executes ALL know check options. Results as LaTeX file
   FSTCHK  As FULCHK, but uses a file to determine which checks to run
   CCLEAN  Deletes files from a previous FULCHK run (also deletes check.db!)

   ACCCHK  Analyses the accessible and buried surface areas
   ALTCHK  List residues with alternate atom problems
   ANGCHK  Checks bond angles
   AXACHK  Looks for atoms that are near symmetry axes
   BBCCHK  Backbone conformation normality check
   BMPCHK  Looks for too short interatomic distances
   BNDCHK  Checks bond distances
   BPOCHK  Search for buried unsatisfied H-bond donors/acceptors
   C12CHK  Check of chi-1/chi-2 
   CHICHK  Evaluates torsion angles
   CHNCHK  Verifies the chain names
   CRDCHK  Checks for rounded coordinates
   FLPCHK  Looks for potentially flipped peptide planes
   H2OCHK  Does several checks on water positions
   HNDCHK  Looks for atoms with the wrong hand
   HNQCHK  Looks for flips of H, N, and Q residues using H-bonding
   INOCHK  Check inside/outside distribution of residue types
   IONCHK  Check ion types
   LIGCHK  Lists drugs and their TOPOLOGY status
   MIACHK  Lists missing atoms
   MVMCHK  Matthews coefficient (Vm) and other cell volume checks
   NAMCHK  Does a nomenclature check
   NCSCHK  Checks non-crystallographic symmetry
   NEWCHK  Throw away the old summary file
   NQACHK  Does new packing quality control
   OCCCHK  Looks at occupancy values
   OMECHK  Verify omega angle distribution
   PLNCHK  Check protein side chain planarity
   PL2CHK  Check atoms connected to aromatic rings for planarity
   PL3CHK  Uncalibrated planarity check for DNA/RNA or protein with H atoms
   PUCCHK  Verifies ring puckering in Proline residues
   QUACHK  Does packing quality control
   RAMCHK  Calculates Ramachandran Z-score
   ROTCHK  Looks if the residues rotamer is normal
   SYMCHK  Checks the symmetry information in a PDB file
   TAUCHK  Checks for tau angle normality
   WGTCHK  Atomic occupancy check
   XBFCHK  B-factor checks
D: FULCHK  Voert ALLE controles uit en schrijft resultaten in een Latex file
   FSTCHK  Als FULCHK, maar gebruikt een file om te bepalen wat te doen
   CCLEAN  Ggoit resultaat van vorige FULCHK weg (ook check.db!)

   ACCCHK  Analiseert de (niet) toegankelijke oppervlakte
   ALTCHK  Toon residuen met alternate atoom problemen
   ANGCHK  Kontroleert bindingshoeken
   AXACHK  Zoekt naar atomen die dicht bij symmetrie-assen liggen
   BBCCHK  Backbone conformatie normaalheidscontrole
   BMPCHK  Zoekt naar te korte interatomaire afstanden
   BNDCHK  Kontroleert bindingsafstanden
   BPOCHK  Zoekt niet H-bruggende donor/acceptoren binnenin eiwit
   C12CHK  Controleert Correlatie-plot van chi-1 en chi-2
   CHICHK  Controleert alle torsie hoeken
   CHNCHK  Controleert de chain-namen
   CRDCHK  Zoekt afgeronde coordinaten
   FLPCHK  Kijk of peptide plaatjes omgedraaid moeten worden
   H2OCHK  Voert een aantal water positie kontroles uit
   HNDCHK  Kijkt of de 'hand' van alle atomen in orde is
   HNQCHK  Kijkt of er H, N en Q residuen verkeerd om zitten met H-bruggen
   INOCHK  Kontroleer of de in/uit distributie van residuen normaal is
   IONCHK  Kontroleer alle ionen
   LIGCHK  Laat voor alle drugs zien of er een TOPOLOGY gevonden is
   MIACHK  Maakt lijst van ontbrekende atomen
   MVMCHK  Matthews coefficient (Vm) en andere cel volume kontroles
   NAMCHK  Kijk of alle atomen wel de goede naam hebben
   NCSCHK  Controleert niet-kristallografische symmetrie
   NEWCHK  Verwijder de oude file met samenvattingen
   NQACHK  Nieuwe pakkings kwaliteits controle
   OCCCHK  Kijkt naar atomaire bezettingsgraden
   OMECHK  Verifieert de distributie van omega hoeken
   PLNCHK  Controleer de vlakheid van eiwit zijketens
   PL2CHK  Controleer atomen verbonden aan aromaatringen op vlakheid
   PL3CHK  Ongecalibreerde vlakheidstest voor DNA/RNA of eiwit met H atomen
   PUCCHK  Controleer puckering van Proline residuen
   QUACHK  Doet de pakkings kwaliteits controle
   RAMCHK  Berekent Ramachandran Z-score
   ROTCHK  Kijkt of de residuen in een normale rotameer zitten
   SYMCHK  Controleert de symmetrie informatie in een PDB file
   TAUCHK  Controleert of the tau hoeken wel in orde zijn
   WGTCHK  Atoom bezetheids test
   XBFCHK  B-factor test
*
*       CHIANG module messages
*
*CHISHORT
E: SHOCHI  Shows torsion angles
   SHOBND  Shows backbone bond-angles
   SETCHI  Sets one torsion angle in one residue
   RNGCHI  Sets one torsion angle in a whole range of residues
   CYSCHI  Calculates torsion angles in cys-cys bridges
   VOLCHI  Calculates chiral volumes
   SHOTAU  Calculates tau angles
D: SHOCHI  Toont de torsie hoeken
   SHOBND  Toont hoofketen bindingshoeken
   SETCHI  Zet een torsie hoek op een bepaalde waarde
   RNGCHI  Als SETCHI, maar voor een range van residuen
   CYSCHI  Berekent de torsie hoeken in cys-cys bruggen
   VOLCHI  Berekent chirale volumes
   SHOTAU  Berekent tau hoeken
*
*       FAMCLU module messages
*
*FAMSHORT
E: INICLU  Delete all clusters
   SETCLU  Manually define a cluster of residues
   SHOCLU  Lists all clusters
   HYDCLU  Create a cluster of buried hydrophobic residues

   INIFAM  Delete all families
   SHOFAM  Lists all families
   SETFAM  Create a family
   DELFAM  Delete a family
D: INICLU  Gooi alle clusters weg
   SHOCLU  Toon alle clusters
   SETCLU  Creeer een cluster met de hand
   HYDCLU  Maak een cluster van niet toegankelijke hydrofobe residuen

   INIFAM  Gooi alle families weg
   SHOFAM  Toon alle families
   SETFAM  Creeer een familie
   DELFAM  Gooi een familie weg
*
*       COLOUR module messages
*
*COLSHORT
E: COLATM  Set default atom colours
   COLTYP  Colour residues of certain type(s)
   COLBFT  Colour atoms by B-factor
   COLFAM  Colour whole families
   COLCHA  Colour everything with a certain chain identifier
   COLCLU  Colour whole clusters
   COLHST  Colour residues by secondary structure
   COLPRP  Colour residues by property
   COLROW  Colour by parameter correlation row
   COLATV  Colour by atomic value
   COLSPC  Colour residues according to predefined schemes
   COLREF  Colour residues as function of geometric errors
   COLBB   Colours the backbone
   COLMOL  Colours one molecule
   COLH2O  Colours all waters
   COLRNG  Set the extremes of colour ranges
   COLZON  Colour one range of residues
   COLZNS  Colour zones of residues
   COLACC  Colour as function of accessibility
   COLABF  Colour by residue averaged B-factor
   COLTAB  Colour residues as function of a table value
   COLSCH  Colours side chains
   COLBIN  Divides colours over equally populated bins
   COLHSP  Colour as function of variability in HSSP file
   COLSMC  Colour as function of symmetry contacts in crystal
   COLREP  Replaces one colour in the soup by another
   COLSHF  Shift a range of colours
   COLISS  Colours all green but WHAT IF modified residues red
D: COLATM  Gebruik de standaard atoom kleuren
   COLTYP  Kleur een (of meer) bepaald type van residue
   COLBFT  Kleur atomen naar B-faktor
   COLFAM  Kleur families van residuen
   COLCHA  Kleur alles met een bepaalde keten naam
   COLCLU  Kleur clusters van residuen
   COLHST  Kleur residuen als funktie van de secundaire struktuur
   COLPRP  Kleur residuen als funktie van een eigenschap (property)
   COLROW  Kleur residuen als funktie van een parameter korrelatie rij
   COLATV  Kleur naar de atomaire parameter
   COLSPC  Kleur residuen volgens voorgeprogrammeerde schemas
   COLREF  Kleur residuen als funktie van geometrische fouten
   COLBB   Kleur de hoofdketen
   COLMOL  Kleur een heel molekuul
   COLH2O  Kleur alle water molekulen
   COLRNG  Verander de extremen van de kleuren range
   COLZON  Kleur een range van residuen
   COLZNS  Als COLZON, maar nu voor meerdere ranges
   COLACC  Kleur als funktie van toegankelijkheid
   COLABF  Kleur residuen naar gemiddelde B-factor
   COLTAB  Kleur residuen als funktie van een tabel
   COLSCH  Kleur zijketens
   COLBIN  Verdeel de kleuren homogeen over de kleuren range
   COLHSP  Kleur als funktie van de variabiliteit in een HSSP file
   COLSMC  Kleur residuen die symmetry kontakt maken in het kristal
   COLREP  Vervangt een kleur in de soep door een andere kleur
   COLSHF  Verschuif een range van kleuren
   COLISS  Kleurt alles groen maar door WHAT IF veranderde residuen rood
*
*       USEGRA module messages
*
*       Warning, these options are executed by the old PORNO menu in porno.f
*
*FILSHORT
E: ALLFIL  Reads the line/dot/cross/label file
   DOTFIL  Reads dots from a file and displays
   LINFIL  Reads lines from a file and displays them
D: ALLFIL  Leest de lijn/punt/kruis/label file
   DOTFIL  Leest puntjes uit een file en toont ze op het scherm
   LINFIL  Leest lijntjes uit een file en toont ze op het scherm
*
*       ANACON module messages
*
*CONSHORT
E: CONRES  Makes the contact matrix for residues
   RSCACA  As CONRES, but based on alpha carbon distance
   RSCBCB  As RSCACA, but based on beta carbon distance
   RSCCOL  Shows a square for each residue, coloured by Ca-Ca distance
   CONATM  Makes the contact matrix for residues and atoms
   CONHAN  Makes residue contact matrix coloured by hand
   CONCOV  Determine all covalent bonds between two ranges
   CNTRES  Counts residue contacts
   CNTATM  Counts atomic contacts
   LSTATC  List all contacts for one atom
   SHOSBR  Show salt bridges
   SHOPAR  Shows the parameters relevant for this module
   PARAMS  (Re-)sets the parameters relevant for this module
   CONTPS  Draws + lists all contacts between types of residues
   CONTYP  Draws + lists all contacts between types of residues
   CONTAC  Lists all interatomic contacts
   CONDBL  As CONTAC but list contacts in both directions
   BUMPS   Lists all atomic bumps
   BMPTAB  Make a table of all bumps
D: CONRES  Maak een kontakt matrix voor residuen
   RSCACA  Als CONRES, maar gebaseerd op alpha koolstof afstanden
   RSCBCB  Als RSCACA, maar gebaseerd op beta koolstof afstanden
   RSCCOL  Maakt een voledige matrix, gekleurd naar Ca-Ca afstand
   CONATM  Maak een kontakt matrix voor residuen en atomen
   CONHAN  Maak een kontakt matrix voor residuen gekleurd naar 'hand'
   CONCOV  Bepaal covalente bindingen tussen twee ranges
   CNTRES  Telt residu kontakten
   CNTATM  Telt atomaire kontakten
   LSTATC  Toont alle kontakten voor 1 atoom
   SHOSBR  Toont zoutbruggen
   SHOPAR  Toont alle parameters die voor dit menu relevant zijn
   PARAMS  Staat U toe parameters voor dit menu te veranderen
   CONTPS  Toont kontakten tussen bepaalde soorten residuen
   CONTYP  Toont kontakten tussen bepaalde soorten residuen
   CONTAC  Toont interatomaire kontakten
   CONDBL  Net als CONTAC, maar geeft kontakten in beide richtingen
   BUMPS   Toont 'bumps' (=atomen met Van der Waals overlap)
   BMPTAB  Maak een tabel van alle bumps
*
*       DGLOOP module messages
*
*DGLSHORT
E: DGFIND  Finds matching fragments. No constraints
   DGFIX   Finds matching fragments with same central residue
   DGMUT   As DGFIX, but with mutated central residue
   DGREP   After DGMUT, DGREP puts new residue in the soup
   DGINS   Finds loops that can be inserted, backbone only
   DGINSS  As DGINS, but with sequence constraints
   GRPSHO  Show all groups presently available
   DGSHOW  List the hits at the terminal
   PARAMS  Menu to change DG*** parameters
   RESPAR  Resets DG*** parameters
   TIGHT   Tightens DG*** parameters
   RELAX   Relaxes DG*** parameters
   SHOPAR  Shows DG*** parameters
   GRPINI  Re-initiates all groups
   LENSET  Re-sets the length of the groups
   DGRN-N  Finds rotamers for all types at many positions
   DGR1-N  Finds rotamers for one type at many positions
   DGRN-1  Finds rotamers all types at one position
   DGRSLF  Executes DGR1-1 over a range of residues
   DGROTA  Finds rotamers for one type at one position (=DGR1-1)
   DGRS-N  Displays best rotamer at range of positions
   DGGRA   Puts hits in the movie
   DGGRAL  Puts hits in a MOL-item
   ALTOCA  Converts complete residues into just alpha carbons
   CATOAL  Converts alpha carbons into residues
   DG-FIT  Determine how well a residue agrees with is prefered rotamer
D: DGFIND  Vindt passende fragmenten zonder op sequentie te letten
   DGFIX   Vindt passende fragmenten met zelfde middelste residu type
   DGMUT   Als DGFIX, maar met een ander centraal residu type
   DGREP   DGREP stopt na DGMUT het nieuwe residu in de soep
   DGINS   Zoek naar inserties, alleen hoofdketen
   DGINSS  Als DGINS, maar nu voor gegeven sequentie
   GRPSHO  Toon alle bestaande groepen
   DGSHOW  Toon de gevonden hits in het tekst venster
   PARAMS  Menu om DG*** parameters te veranderen
   RESPAR  Set de DG*** parameters terug op hun begin waarden
   TIGHT   Maak de DG*** parameters strikter
   RELAX   Maak de DG*** parameters minder strikt
   SHOPAR  Toon de DG*** parameters
   GRPINI  Verwijder alle groepen
   LENSET  Verander de fragment lengte
   DGRN-N  Zoek rotameren voor 20 residu types op N posities
   DGR1-N  Zoek rotameren voor 1 bepaald residu type op N posities
   DGRN-1  Zoek rotameren voor 20 residu types op 1 positie
   DGRSLF  Executeer DGR1-1 over een residu range
   DGROTA  Zoek rotameren voor 1 bepaald residu type op 1 positie (=DGR1-1)
   DGRS-N  Toont beste rotameer voor een serie posities
   DGGRA   Toon de hits als een filmpje
   DGGRAL  Stop de hits in een MOL-item
   ALTOCA  Gooi alle atomen weg behalve de alpha koolstoffen
   CATOAL  Reconstrueer hele residuen uit alleen de alpha koolstoffen
   DG-FIT  Kijkt hoe goed een residue past bij zijn optimale rotameer
*DGLHIDEN
E: DGR1-1  Finds rotamers for one type at one position (=DGR1-1)
D: DGR1-1  Zoek rotameren voor 1 bepaald residu type op 1 positie (=DGROTA)
*
*       2D-3D DIGIT module messages
*
*DIGSHORT
E: DIGPBM  Reads PBM file (scanned stereo image of protein)
   DIGPGM  Reads PGM file (scanned stereo image of protein)
   DIGXFI  Read Xfig digitized output
   DIGGRA  Display digitized PBM file

   DIGSHO  Show digit parameters
   DIGRAT  Set ratio between 2D and 3D constraints for optimizing
   DIGC12  Set optimal distance between adjacent Ca atoms
   DIGC13  Set minimal distance between 1-3 Ca atoms
   DIGSTA  Set stereo angle used by DIG2T3
   DIGNRS  Set number of residues to be refined at the same time
   DIGLWI  Set line width used for integration
   DIGSCL  Select scale parameters for refinement 

   DIG2T3  Reconstruct initial 3D from 2D coordinates
   DIGOPT  Optimise 3D coordinates with 2D and 3D restraints
   DIGTGT  Tighten 3D restraints on Ca-Ca distances
   DIGREL  Relax 3D restraints on Ca-Ca distances
   DIGSH2  Show current 2D coordinates in the XFIG coordinate system

   DIGPDB  Write 3D coordinates to a PDB file
*
*       PKA module messages
*
*PKASHORT
E: BACKGR  Calculate interactions with background charges.
   CALPKA  Calculate pKa values for the molecule in the soup
   CALSTA  Calculate pH-dependent stability
   COLBCK  Colour residues by background interaction energy
   COLDES  Colour residues by desolvation energy   
   COLDPK  Colour residues by delta pKa values
   DESOLV  Calculates desolvation energies for a selection of residues
   ELENET  Calculates the interaction energy between all titratable groups
   GETPKA  Read pKa values from a WHAT IF pKa file
   GETPSF  Reads a protonation state file
   GETTTC  Read titration curves from a WHAT IF titration curve file
   GRAPKA  Draw titration curves
   MAKPSF  Write protonation state file
   MODPKA  Set the pKa value of every residue to its model pKa value
   PUTPSC  Assign Protonation State Charges
   SETPKA  Set a pKa value
   SETPRS  Set a protonation state (for PUTPSC)
   MORE    Activates more commands in this menu
*PKAMORE
E: ACTPKA  Calculate pKa values using the smart and fast routines
   BACKGR  Calculate interactions with background charges.
   BOLDST  Calculates the Bolztmann sum for the groups set in SETPKP
   CALPKA  Calculate pKa values for the molecule in the soup
   CALSTA  Calculate pH-dependent stability
   CHAMAT  Display the charge-charge interaction matrix
   CLSFND  Finds clusters of titratable groups. 
   COLBCK  Colour residues by background interaction energy
   COLDES  Colour residues by desolvation energy   
   COLDPK  Colour residues by delta pKa values
   DESOLV  Calculates desolvation energies for a selection of residues
   ELENET  Calculates the interaction energy between all titratable groups
   GETKPK  Read pKa values from a Karshikoff pKa file
   GETKPS  Read protonation states from a Karshikoff pKa file
   GETPKA  Read pKa values from a WHAT IF pKa file
   GETPSF  Reads a protonation state file
   GETTTC  Read titration curves from a WHAT IF titration curve file
   GETYTC  Read titration curves from the Yang et al. pKa program
   GRAPKA  Draw titration curves
   LSTEPS  Lists all titratable residues and the dielectric constants assigned to each
   MAKPSF  Write protonation state file
   MODPKA  Set the pKa value of every residue to its model pKa value
   PUTPSC  Assign Protonation State Charges
   PKAMOC  Calculates the Monte Carlo solution to the SETPKP problem
   PRTACD  Protonate a range of Asp and Glus
   STAPOT  Calculate interaction between a titratable group and the protein
   SETPKA  Set a pKa value
   SETPKP  Sets parameters for BOLDST and TANROX
   SETPRS  Set a protonation state (for PUTPSC)
   TANROX  Calculates the Tanford-Roxby solution to the SETPKP problem
PKAHIDEN:
E: NUMROT  Colour each residue as function of the alternative rotamers
   PKAH2O  Delete all water molecule with less than 3 Hbond to protein
   PKABFT  Colour the residue as function of B-factors
   AUTPKA  Call the experimental autonomy function
   GRPINF  Calculate the influence of a single groups
*
*       DOSELF module messages
*
*SLFSHORT
E: CHKMES  Translates/corrects Dutch lines in MESSAGES.TXT
   COUNTR  Counts source code statistics over WHAT IF modules
   DOCUWI  Put text for placeholders in a WHAT IF source module
   FINDER  Debug. Finds code-constructs. Re-write each time.
   WICUDO  Removes text for placeholders from a WHAT IF source module
   PRETTY  Prints a WHAT IF source module nicely readable
   RUNOFF  Emulates RUNOFF for one chapter of the writeup
   RUNALL  As RUNOFF but for many chapters
   SEEWPL  Lists a MOL-item formatted at the terminal
   TEXALL  As for RUNALL, but produces also TEX output
   TEXONE  As for TEXALL, but now for only one RUNOFF file
   CMSONE  As for TEXONE, but now for a CMS RUNOFF file
   WIFPAR  Checks which WIFPARs are used, and how often
   DOCDON  Lists subroutines that are not yet in chap83
   CHAP03  Writes chapter 3 of the writeup
*
*       DRUG module messages
*
*DRGSHORT
E: GETCSD  Read a drug from a CSD type file
   GETML2  Read a drug from a TRIPOS MOL2 file
   MAKML2  Write a TRIPOS MOL2 file
   MENDRG  (De-)Activate the drug-related grafical menu

   MANDCK  Manually dock a drug, with continuous energy monitoring
   DRGMCH  Move a drug around to minimise user given atom pair distances

   INIFLX  Prepares a series of files for FlexX (version 1997)
   ANIFLX  As INIFLX, but without user interaction

   DRGMOD  R-sets a number of defaults for working in drug-design mode
   DRGRMS  Determines statistics about positions of covalently identical drugs

   DDBNEW  Sets up a (new, empty) drug database
   DDBOPE  Opens an existing drug database
   DDBCLO  Closes the drug database
   DDBSTS  Gives statistics about the content of the drug database
   DDBSHO  Lists detailed information about a series of drug database entries
   DDBSOU  Copy one drug from the drug database to the soup
   DDBGET  Reads a MOL2 file into the database
   DDBGAU  Reads an AUTODOCK file into the database
   DDBDEL  Removes drugs from the drug database
   DDBNOB  Set residues/etc with which bumps will NOT be calculated
   DDBSON  Sort the database entries by name
   DDBSOE  Sort the database entries by energy
   DDBGRA  Make a movie of a range of ligands from the drug database
   DDBGRL  Put a range of ligands in a MOL-item

   GAVCLN  Remove old autodock files from the working directory
   GAVPRP  Clean up a protein for docking purposes
   GAVEDL  Look, with the editor, at the latest option specific log-file
   GAVLNM  (Re-)set the name of the log-file

   GSPCAV  Determines where to dock the ligand
   GSPLIG  Executes just the prepare_ligand4.py script of the docking suite
   GSPREC  Executes just the prepare_receptor4.py script of the docking suite
   GSPGPF  Make the GPF file
   GSPDPF  Make the DPF file
   GSRDCK  Execute the complete rigid docking procedure
*
*       ESSDYN module messages
*
*ESSSHORT
E: WEDALL  Performs a full automatic ED analysis
   WEDTRA  Reads trajectory files, creates 1 fitted trajectory file
   WEDEIG  Constructs & diagonalizes covariance matrix
   WEDPRJ  Projects trajectory onto eigenvectors
   ANWTRA  Analyzes WEDTRA output
   ANWEIG  Analyzes WEDEIG output
   ANWPRJ  Analyzes WEDPRJ output
   PRNSEL  Flag to select output (screen/printer)
   WEDSEL  Parameter: determines which atoms should be used for ED
   SELMAS  Fitting with center of mass vs. geometrical center
*
*       EXTRA module messages
*
*EXTSHORT
E: FOLD01  determines accessibility change upon local folding
   FOLD02  determines accessibility change upon global folding
   FOLD03  makes a pairwise accessibility reduction matrix
   RANDOM  randomizes atomic coordinates a little bit
   RANALL  totally rondomizes atomic coordinates
   FLDCON  makes a window vs outside-window contact plot
   HELANG  determines angle between two helices
   HELANS  determines all inter helical angles in a molecule
   HLANDB  determines all inter helical angles in the database
   OURELE  Perform electrostatic field calculation
   OUREPS  Makes epsilon map and converts it into real map
   OURMCH  Make a real map out of our charge map
D: FOLD01  bepaal de oppervlakte verandering tgv lokale vouwing
   FOLD02  bepaal de oppervlakte verandering tgv globale vouwing
   FOLD03  maak een paarsgewijze oppervlake veranderings matrix
   RANDOM  pas een willekeurige (kleine) translatie to op alle atomen
   RANALL  maakt spaghetti van uw molekulen (totale randomisatie)
   FLDCON  maakt een venster tegen buiten-het-venster kontakt plot
   HELANG  bepaal de hoek tussen twee helices
   HELANS  bepaal de hoek tussen alle helices in een eiwit
   HLANDB  bepaal de hoek tussen alle helices in de database
   OURELE  Bereken electrostatic veld
   OUREPS  Maak een map met de dielectrische waarden
   OURMCH  Maak een map van de atomaire (punt-)ladingen
*
*       MSIPPL module messages
*
*SPLSHORT
E: SPLSDN  Calculates DNA-protein interaction potentials
   SPLCDN  Callibrate DNA-protein interaction potentials 
   SPLSC1  Use DNA-protein interaction potentials on one protein
*
*       GRAFIC module messages
*
*GRAMORE
E: SHOALL  Displays all residues.
   SHOTOT  Displays all residues, drugs and waters.
   ZONES   Shows zones of residues, drugs or waters.
   SPHERE  Puts a sphere from the soup in a MOL-item.
   GRACA   Draws a alpha carbon tracing.
   GRABB   Draws backbone (plus beta carbon) tracing.
   GRASCH  Draws side chains.
   CASCH   Combines GRACA and GRASCH.
   SPHZON  Combines SPHERE and ZONES (for one zone).
   GRAACC  Creates an accessible dot surface.
   GRAVDD  Creates a Van der Waals surface.
   GRAVAT  Creates a Van der Waals surface for side chain.
   SPLINE  Creates a spline (=smooth ribbon with arrows and cylinders).
   POTH2O  Draws potential waters around an amino acid.
   GRASBR  Draws salt bridges.
   GRACLU  Draws one cluster.
   ACON    Sets the center of graphics at an alpha carbon.
   LINEWI  Changes the linewidth (SG only)
   CENTER  Centres the graphics on the center of the soup.
   NOMODL  Switches the working model off.
   TOGGL2  Makes two MOL-objects flash alternatingly.
   OPTVIE  Changes the coordinates in soup such that SHOALL is optimal
   SETVIE  Allows interactive setting of some viewing parameters.
   SHOVIE  Displays the most crucial viewing parameters.
   DIRECT  Toggles the direct graphics mode on/off.
   UNDISP  In direct mode only: removes residues from screen.
   DSHBND  Toggles dashed bond mode on/off.
   DBLBND  Toggles double bond mode on/off.
   INIGRA  Deletes all MOL-items and MOL-objects.
   INIOBJ  Deletes one MOL-object.
   ROTY+6  Rotates the whole screen +6 degrees around the Y axis.
   ROTY-6  Rotates the whole screen -6 degrees around the Y axis.
   XONLY   Allows for rotations around X only.
   YONLY   Allows for rotations around Y only.
   ZONLY   Allows for rotations around Z only.
   NOONLY  Disables XONLY, YONLY, and ZONLY.
   HYDON   Display hydrogens if available.
   HYDOFF  Never display hydrogens.
   DEMO10  Mainly for scripts, do a 10 seconds demo
D: SHOALL  Toon alle residuen.
   SHOTOT  Toon alle residuen, drugs en waters.
   ZONES   Toon series van residuen etc.
   SPHERE  Toon een bol uit de soep.
   GRACA   Maak een alpha koolstof plot.
   GRABB   Toon alleen de hoofd keten.
   GRASCH  Toon de zijketens.
   CASCH   Kombinatie van GRACA en GRASCH.
   SPHZON  kombineer SPEHER en ZONES (voor een serie).
   GRAACC  Plaats stippels op het toegankelijke oppervlak.
   GRAVDD  Plaats stippels op het Van der Waals oppervlak.
   GRAVAT  Plaats stippels op Van der Waals oppervlak van zijketen.
   SPLINE  Maak een pilen en cylinder tekening van eiwit(ten).
   POTH2O  Toon potentiele water posities rond een residu.
   GRASBR  Toon zout bruggen.
   GRACLU  Toon een cluster (zie CLUFAM menu).
   ACON    Laat het scherm roteren om een alpha koolstof.
   LINEWI  Verander de lijn dikte (alleen op SG)
   CENTER  Centreer he scherm op het centrum van de soep.
   NOMODL  Schakel het 'werk model' uit.
   TOGGL2  Zorg dat twee MOL-objecten om en om aan/uit schakelen.
   OPTVIE  Verander de soep koordinaten zodat SHOALL optimaal wordt
   SETVIE  Verander view-transformatie interactief
   SHOVIE  Bekijk slab en scale parameters
   DIRECT  Schakel de zogenaamde direkte interaktie modus aan/uit.
   UNDISP  Verwijdert residu(en) van het scherm in direkte modus.
   DSHBND  Schakel het gebruik van stippel lijntjes aan/uit.
   DBLBND  Schakel het expliciet tekenen van dubbele bindingen aan/uit.
   INIGRA  Maak het hele grafische scherm schoon.
   INIOBJ  Verwijdert een MOL-object van het scherm.
   ROTY+6  Draait het hele scherm +6 graden om de Y as.
   ROTY-6  Draait het hele scherm -6 graden om de Y as.
   XONLY   Staat alleen draaien om X toe.
   YONLY   Staat alleen draaien om Y toe.
   ZONLY   Staat alleen draaien om Z toe.
   NOONLY  Maak XONLY, YONLY en ZONLY ongedaan.
   HYDON   Toon waterstoffen indien mogelijk.
   HYDOFF  Toon nooit de waterstoffen.
   DEMO10  Doet een volautomatische 10 seconden lange grafische demo
*GRASHORT
E: SHOALL  Displays all residues.
   SHOTOT  Displays all residues, drugs and waters.
   ZONES   Shows zones of residues, drugs or waters.
   SPHERE  Puts a sphere from the soup in a MOL-item.
   GRACA   Draws a alpha carbon tracing.
   GRABB   Draws backbone (plus beta carbon) tracing.
   GRASCH  Draws side chains.
   GRAACC  Creates an accessible dot surface.
   GRAVDD  Creates a Van der Waals surface.
   SPLINE  Creates a spline (=smooth ribbon with arrows and cylinders).
   ACON    Sets the center of graphics at an alpha carbon.
   CENTER  Centres the graphics on the center of the soup.
   DIRECT  Toggles the direct graphics mode on/off.
   UNDISP  In direct mode only: removes residues from screen.
   INIGRA  Deletes all MOL-items and MOL-objects.
   DISPLA  Set DISPLAY variable for graphics connection (UNIX only)
   MORE    Activates more commands
D: SHOALL  Toon alle residuen.
   SHOTOT  Toon alle residuen, drugs en waters.
   ZONES   Toon series van residuen etc.
   SPHERE  Toon een bol uit de soep.
   GRACA   Maak een alpha koolstof plot.
   GRABB   Toon alleen de hoofd keten.
   GRASCH  Toon de zijketens.
   GRAACC  Plaats stippels op het toegankelijke oppervlak.
   GRAVDD  Plaats stippels op het Van der Waals oppervlak.
   SPLINE  Maak een pilen en cylinder tekening van eiwit(ten).
   ACON    Laat het scherm roteren om een alpha koolstof.
   CENTER  Centreer he scherm op het centrum van de soep.
   DIRECT  Schakel de zogenaamde direkte interaktie modus aan/uit.
   UNDISP  Verwijdert residu(en) van het scherm in direkte modus.
   INIGRA  Maak het hele grafische scherm schoon.
   DISPLA  Zet DISPLAY variabele voor grafische verbinding (alleen UNIX)
   MORE    Aktiveert meer kommandos
*
*       Hidden grafic commands
*
*GRAHIDEN
E: ALLGRA  Same as SHOALL            These are all commands that existed
   GRAALL  Same as SHOALL            one day, but got replaced by
   GRAPHI  Same as GRAFIC            commands with a more systematic
   GRAPOT  Same as POTH2O            command name. The old commands have
   GRASS   Same as GRASCH            been left active to ensure that old
   SS      Same as GRASCH            scripts still function well.
   GRATOT  Same as SHOTOT            Some other commands actually are
   TOTGRA  Same as SHOTOT            better names for options, but the
   ROTY6   Same as ROTY+6            original command name is so well
   VIEWOP  Dame as OPTVIE            known that I dont dare changing it.
   ZONE    Same as ZONES
   INIT    Same as INIOBJ (INIT -1 does INIGRA)
*
*       GRATWO module messages
*
*GR2SHORT
E: PHIPSI  Makes phi-psi plot
   RAMAON  Switch on continuously updated Ramachandran plot
   RAMAOF  Switch off continuously updated Ramachandran plot
   PRPMOM  Makes a property plot
   ABPLOT  Makes a atomic value versus B-factor scatter plot
   BFPLOT  Makes a B-factor plot
   ETPLOT  Makes a energy term plot
   PPPSRI  Create phi-psi plot in Shrinivasan style
   PPCONN  Makes a sequence connected phi-psi plot
   ATMLAB  Writes text next to atom
   L2DTYP  Labels residues of a certain type in phi-psi plot
   NOPIC2  Make MOL-items made in GRATWO unpickable
   PARAMS  Activates parameter modification menu
D: PHIPSI  Maak een Phi-Psi plot
   RAMAON  Toon continu bijgewerkte Ramachandran plot
   RAMAOF  Verwijder continu bijgewerkte Ramachandran plot
   PRPMOM  Plot een eigenschap (Property) als funktie van het residue
   ABPLOT  Maakt een atomaire waarde versus B-factor diagram
   BFPLOT  Maak een kristallografische B-factor plot
   PPPSRI  Maak een Phi-Psi plot volgens Shrinivasan
   PPCONN  Maak een verbonden Phi-Psi plot
   ATMLAB  Schrijf een text naast een atoom
   L2DTYP  Plaatst labels naast bepaalde residue types in phi-psi plot
   NOPIC2  Maak GRATWO MOL-items onpikbaar
   PARAMS  Staat U toe parameters te veranderen
*
*       GRAEXT module messages
*
*GRESHORT
E: AXIS    Draws a small axis system in 3 dimensions
   ARROW   Draws a small straigth arrow
   BARROW  Draws a small 90 degrees bend arrow
   TARROW  Draws a small 180 degrees bend arrow
   CATSCP  Draws Calpha tracing + lines indicating contacting sidechains
   CONCHG  Draw contacts to basic and acidic amino acids
   CELL    Draws a wires frame of the crystallographic cell
   CELLS   Draws a wires frame of multiple crystallographic cells
   DOTATM  Makes a dot sphere around one atom
   GRAAA   Draws all residues of (a) certain type(s) in a range
   GRAAAS  Draws all sidechains of (a) certain type(s) in a range
   HELCYL  Draws one cylinder through one helix
   HELLIN  Draws cylinders through all helices
   HELCA   Draws cylinders through all helices + rest in Calpha trace
   LINATM  Draws a line between two atoms
   PLANET  Draws the 'best fitting' ellipsoid around a range
   CIGAR   Show parameters for the 'best fitting' ellipsoid around a range
   PLUTO   Draws a residu (drug) range as ball and stick model
   PLUTOS  As PLUTO, but only for sidechains of residues
   BPLANE  Draw peptide planes and indicate angles with B0 axis (NMR option)
   LOOPCA  Loops over database range and make movie of alpha carbon drawings
   COLTST  Draws a colour circle that shows all full colours
   CATNUC  Draws nucleic acids as base and P only
   CARROW  Makes a C-alpha trace with N to C terminal arrows
   CACROS  Draws crosses at requested alpha carbons
   PLUTON  Activates Ton Spek's PLUTON program
   APLVIE  Apply the present view to the soup
D: AXIS    Teken een klein drie dimensionaal assenstelsel
   ARROW   Teken een gewone rechte pijl
   BARROW  Teken een pijl met een 90 graden bocht erin
   TARROW  Teken een pijl met een 180 graden bocht erin
   CATSCP  Calpha plot en lijnen om zijketen kontakten aan te geven
   CONCHG  Toon kontakten met geladen groepen
   CELL    Tekent de omtrekken van de kristallografische cel
   CELLS   Als CELL maar nu meerdere cellen naast elkaar
   DOTATM  Plaats een gestippelde bol om een atoom
   GRAAA   Teken alle residuen van bepaalde type(s) 
   GRAAAS  Als GRAAA maar toon alleen de zijketens
   HELCYL  &^%*$&%^$*^&$%*&
   HELLIN  &^$&%$*&^%$*^%
   HELCA   $^#&^#&^%#^%*$#*^&%$*^
   LINATM  Tren een lijn tussen twee atomen
   PLANET  Draws de 'best passende' ellipsoid rond een range
   CIGAR   Toont parameters voor de 'best passende' ellipsoid rond een range
   PLUTO   Tekent residuen als bol-en-stok modellen
   PLUTOS  Als PLUTO, maar alleen voor zijketens
   BPLANE  Draw peptide planes and indicate angles with B0 axis (NMR option)
   LOOPCA  Loops over database range and make movie of alpha carbon drawings
   COLTST  Tekent een wiel dat U alle kleuren toont
   CATNUC  Tekent nukleine zuren met alleen maar P en base
   CARROW  Tekent alpha koolstof plot met N -> C pijlen
   CACROS  Plaats kruisjes op alpha koolstoffen
   PLUTON  Aktiveert Ton Spek's PLUTON programma
   APLVIE  Pas de huidige grafische orientatie matrix toe op de soep
*
*       ELECTR module messages
*
*ELESHORT
E: INISCG  Initialize atomic charges and radii
   SETSCG  Assign charges and radii to all atoms in the soup
   RUNDEL  Calculate electrostatic map
   SHOCRG  List the charge per residue
   COLELE  Colours atoms as function of potential
   ELEMUT  Make point mutation and calculate difference in electrostatics
   GRAELE  Makes GRASP-like potential surface dot plot

   REMPOT  Remove potentials inside atoms
   GETODM  Reads the electrostatics map made by RUNDEL
   MAKDEL  Writes a DelPhi style map file
   RUNUHB  Force WHAT IF to use UHBD instead of DelPhi
   RUNEMU  Force WHAT IF to use the emulator instead of DelPhi or UHBD
   PARMAP  Change map-contouring related parameters
   GRAMAP  Draws equipotential contour lines

   ATMCRG  Set charges on individual atoms
   SETCRG  Assign charges to the atoms
   SETRAD  Assign radii to a molecule
   SETDEL  Set DelPhi parameters
   MORE    Activates more commands in this menu
D: INISCG  Initialiseert de VdW stralen en ladingen
   SETSCG  Plaats alle ladingen en zet alle VdW radii
   RUNDEL  Bereken electrostatische map
   SHOCRG  Toon de lading per residue
   COLELE  Kleur atomen als functie van potential in de buurt
   ELEMUT  Bepaal het lektrostatische effect van een punt mutatie
   GRAELE  Maakt een GRASP-achtige surface potentiaal plot

   REMPOT  Verwijder potentialen die binnen atomen vallen
   GETODM  Lees een map in die met RUNDEL gemaakt is
   MAKDEL  Schrijf een DelPhi stijl map
   RUNUHB  Dwing WHAT IF om UHBD te gebruiken ipv DelPhi
   RUNEMU  Dwing WHAT IF om de emulator te gebruiken ipv DelPhi or UHBD
   PARMAP  Verander map gerelateerde parameters
   GRAMAP  Geef een map grafisch weer

   ATMCRG  Plaats een lading op 1 atoom
   SETCRG  Plaats ladingen op alle geladen atomen in een molekuul
   SETRAD  Ken de DelPhi Van der Waals stralen toe
   SETDEL  Stel DelPhi parameters in
   MORE    Activeert meer opties in dit menu
*ELEMORE
E: ATMCRG  Set charges on individual atoms
   COLELE  Colours atoms as function of potential
   RUNDEL  Run DelPhi
   ELEMUT  Make point mutation and calculate difference in electrostatics
   SHOCRG  List the charge per residue
   GETODM  Reads the electrostatics map made by RUNDEL
   GRAELE  Makes GRASP-like potential surface plot
   GRAMAP  Sends contours to the graphics window
   INISCG  Initialise charge and radii array i.e. set to 0.
   MAKDEL  Writes a DelPhi style map file
   PARMAP  Change map-related parameters   
   REMPOT  Remove potentials inside atoms
   SETCRG  Assign charges to all charged atoms in a molecule
   SETDEL  Set DelPhi parameters
   SETRAD  Assign radii to a molecule
   SETSCG  Assign charges and radii to all atoms in the soup

   ANDELM  Sets all points to 0 that are 0 in the second map
   AVEELM  Adds a constant to make the average map value 0
   CONELM  Removes convex surface points
   CORELM  Correlate two electrosatics maps
   FLAELM  Puts all values above a limit at that limit
   GETFDM  Reads a formatted Delphi electrostatics map from Insight II
   GETFOD  Reads a formatted openSX map
   GETFUM  Reads a formatted UHBD/GRID map
   GETUDM  Reads an unformatted DelPhi electrostatics map from Insight II
   GETUUM  Reads an unformatted UHBD/GRID electrostatics map
   HISELM  Makes a histogram of a map
   KISELM  Remove islands of negative or positive values.
   LISPOT  List potentials on atoms
   MAKUDM  Write Insight style map file (unformatted)
   MULELM  Multiplies the default map by a value
   NEGELM  Negates the default map
   OUTELM  Remove convex points but keep almost concave ones
   SCAELM  Scales the default map AVG and SDEV according to another map
   SMOELM  Smooths the map. (Local moving average)
   STAELM  Does statistics on the default map
   TRUELM  Truncates the map between user given limits
   LESS    Remove less often used options from this menu
D: ATMCRG  Plaats een lading op 1 atoom
   COLELE  
   RUNDEL  Run het DELPHI programma
   ELEMUT  Bepaal het lektrostatische effect van een punt mutatie
   SHOCRG  Toon de lading per residue
   GETODM  Lees een map in die met RUNDEL gemaakt is
   GRAELE  Maakt een GRASP-achtige surface potentiaal plot
   GRAMAP  Geef een map grafisch weer
   INISCG  Initialiseert de VdW stralen en ladingen
   MAKDEL  Schrijf een DelPhi stijl map
   PARMAP  Verander map gerelateerde parameters
   REMPOT  Verwijder potentialen die binnen atomen vallen
   SETCRG  Plaats ladingen op alle geladen atomen in een molekuul
   SETDEL  Stel DelPhi parameters in
   SETRAD  Ken de DelPhi Van der Waals stralen toe
   SETSCG  Plaats alle ladingen en zet alle VdW radii

   ANDELM  Maak alle punten 0 in map 1 die in map 2 ook 0 zijn
   GETFDM  Leest een door Insight II gemaakte geformatteerde DelPhi map
   GETUDM  Leest een door Insight II gemaakte ongeformatteerde DelPhi map
   GETUUM  Leest een ongeformatteerde UHBD/GRID map
   AVEELM  Tel een constante op bij alle grid punten om gemiddeld 0 te zijn
   CONELM  Verwijder sterk uitstekende punten op het oppervlak in een map
   CORCEN  Bepaal het centrum van een set atomen
   CORELM  Correleer 2 mappen (POS-POS: TRUE NEG-NEG: TRUE POS-NEQ: FALSE)
   FLAELM  Zet alle grid punten boven een cutoff op die cutoff
   HISELM  Maak een histogram van waarden op grid punten
   KISELM  Verwijder eilanden van positieve of negatieve lading
   LARCAV  Zoek residuen nabij de grootste grot (cavity)
   LISPOT  Toon de potentialen op atomen
   MAKUDM  Schrijf een ongeformatteerde map voor Insight II
   MULELM  Vermenigvuldigt alle grid punten met een konstante
   NEGELM  Keert het teken om van alle punten in een map
   OUTELM  
   SCAELM  Zorg dat gemiddelde en sigma van twee mappen gelijk wordt
   SMOELM  Haalt de scherpe kantjes weg in een map
   STAELM  Laat wat statistiek los op een map
   TRUELM  Trunkeer de map tussen twee waarden
   LESS    Verwijder weinig gebruikte opties uit dit menu
*ELEHIDEN
E: CORCEN  Calculate center of coordinates
   LARCAV  Option for finding residues near the largest cavity
*
*       GRID module messages
*
*GRISHORT
E: MAKGRN  Prepares default GRIN input file
   EDTGRN  Edits GRIN input file
   RUNGRN  Runs GRIN 
   LSTGRN  Shows GRIN output at terminal
   MAKGRD  Prepares default GRID input file
   EDTGRD  Edits GRID input file
   RUNGRD  Runs GRID 
   LSTGRD  Shows GRID output at terminal
   SETBOX  Resets the limits of the GRID map
   GETGRD  Reads in a GRID result map

   INIPLI  Reinitializes PLIM results
   GETPRO  Set the probe for PLIM
   CAVITY  Does the same as CAVITY command in MAP menu
   SHOPLI  Shows summary of recent PLIM runs / results
   SAVPLI  Save PLIM results and parameters in a file
   RESPLI  Restore PLIM results and parameters from a file

   MAKPLI  Prepares all PLIM input files
   EDTPLI  Edits PLIM input files
   RUNPLI  Runs PLIM
   GETPLI  Read PLIM results
   GRAPLI  Display PLIM results as crosses
   DOTPLI  Display PLIM results as spheres
D: MAKGRN  Maakt de GRIN input file
   EDTGRN  Editeer de GRIN input file
   RUNGRN  Executeer GRIN 
   LSTGRN  Show de GRIN resultaten in het tekst venster
   MAKGRD  Maakt de GRID input file
   EDTGRD  Editeer GRID 
   RUNGRD  Executeer de GRID input file
   LSTGRD  Show GRID resultaten in het tekst venster
   SETBOX  verander de grenzen van de GRID map
   GETGRD  Lees een GRID resultaat map in geheugen

   INIPLI  Gooi alle oude PLIM resultaten weg
   GETPRO  Bepaal welke probe PLIM moet gebruiken
   CAVITY  Doet hetzelfde als CAVITY in het MAP menu
   SHOPLI  Toon PLIM parameters en resultaten
   SAVPLI  Sla PLIM parameters en resultaten op in een file
   RESPLI  Haal PLIM parameters en resultaten terug uit een file

   MAKPLI  Maakt de PLIM input files
   EDTPLI  Edits the PLIM input files
   RUNPLI  Runs PLIM
   GETPLI  Lees de PLIM resultaten
   GRAPLI  Geef de PLIM resultaten grafisch weer als kruisjes
   DOTPLI  Geef de PLIM resultaten grafisch weer als bolletjes
*
*       HBONDS module messages
*
*HBOSHORT
E: SHOHBO  Give hydrogen bond between two ranges
   RNGHBO  As SHOHBO but now between sets of ranges
   GRAHYD  Puts hydrogens in a MOL-item
   SHOPAR  Show hydrogen bond related parameters
   PARAMS  (Re-)set hydrogen bond related parameters

   HB2INI  Initialize the hydrogen bonding module (always before HB2NET)
   HB2NET  Find the best hydrogen bond network
   HB2RES  Reset all coordinates and forget all H positions.

   HB2GRA  Show hydrogen bonds between two ranges
   HB2LIS  List all hydrogen bonds
   HB2LFR  List flipped residues and unusual groups.
   HB2LUA  List unsatisfied acceptors
   HB2LUH  List unsatisfied donors
   HB2XST  Extra statistics about the hydrogen bonds
   HB2VAL  Set atomic values to hydrogen bond energy
   MORE    Activates more options in this menu
D: SHOHBO  Toont waterstof bruggen tussen twee ranges
   RNGHBO  Als SHOHBO, maar nu voor twee groepen van ranges
   GRAHYD  Toont waterstoffen in een MOL-item
   SHOPAR  Toont waterstof brug gerelateerde parameters
   PARAMS  Zet waterstof brug gerelateerde parameters op normaal waarden

   HB2INI  Initialiseer de waterstofbrug module (steeds als eerste gebruiken)
   HB2NET  Zoek het beste waterstofbrug netwerk
   HB2RES  Reset alle coordinaten en vergeet de H posities.

   HB2GRA  Maak grafisch object met alle waterstofbruggen
   HB2LIS  Toon lijst van alle waterstofbruggen
   HB2LFR  Toon lijst van geflipte residuen en ongewone groepen
   HB2LUA  Toon lijst van losse acceptoren
   HB2LUH  Toon lijst van losse donoren
   HB2XST  Extra statistieken over de waterstofbruggen
   HB2VAL  Zet atomaire waarden gelijk aan waterstofbrug energie
   MORE    Activeert meer opties in dit menu
*HBOMORE
E: SHOHBO  Give hydrogen bonds between two ranges
   SLFHBO  Looks for intra residue hydrogen bonds only
   GRAHYD  Puts hydrogens in a MOL-item
   ONEHBO  Checks one potential hydrogen bond
   1ATHBO  Find all hydrogen bonds for one atom
   1AAHBO  Find all hydrogen bonds for one residue
   HSTHBO  Find backbone hydrogen bonds for secondary structure
   FILHBO  Find hydrogen bonds for atom pairs read from file
   BSSHBO  Find hydrogen bonds as function of main/side chain
   SPHHBO  Find all hydrogen bonds within a sphere
   INIPAR  Put parameters back to their defaults
   SHOPAR  Show hydrogen bond related parameters
   PARAMS  (Re-)set hydrogen bond related parameters

   HB2AWB  Add a hydrogen bond to the list of preferred hydrogen bonds
   HB2CWB  Clear the list of wanted hydrogen bonds
   HB2NET  Find the best hydrogen bond network
   HB2INI  (Re-)initialize the hydrogen bonding module
   HB2RES  Reset all coordinates and forget all H positions
   HB2SPN  Set the penalty for a flip
   HB2FRS  Fix residue ambiguity to flipped or non-flipped
   HB2FAT  Fix atom ambiguity

   HB2GRA  Show hydrogen bonds between two ranges
   HB2LIS  List all hydrogen bonds
   HB2LFR  List flipped residues and unusual groups.
   HB2LBF  List bifurcated hydrogen bonds
   HB2LUA  List unsatisfied acceptors
   HB2LUH  List unsatisfied donors
   HB2LPA  List all potential acceptors for all donors
   HB2LAD  List all affected donors for each ambiguity
   HB2XST  Extra statistics about the hydrogen bonds
   HB2VAL  Set atomic values to hydrogen bond energy
   HB2ENE  Calculate total H-bond energy for a range
D: SHOHBO  Toont waterstof bruggen tussen twee ranges
   GRAHYD  Toont waterstoffen in een MOL-item
   SHOPAR  Toont waterstof brug gerelateerde parameters
   PARAMS  Verander waterstof brug gerelateerde parameters
   SLFHBO  Zoek alleen naar intra-residu waterstof bruggen
   ONEHBO  Kijkt of een bepaalde waterstof brug in orde is
   1ATHBO  Zoekt alle waterstof bruggen voor een atoom
   1AAHBO  Zoekt alle waterstof bruggen voor een residu
   HSTHBO  Zoekt hoofdketen waterstof bruggen per secundaire struktuur
   FILHBO  Zoekt waterstof bruggen tussen atoom paren uit een file
   BSSHBO  Zoekt waterstof bruggen voor hoofd/zij keten en gemixed
   SPHHBO  Zoekt alle waterstof bruggen binnen een bol
   INIPAR  Zet alle waterstof brug parameters op hun normale waarden

   HB2AWB  Voeg een waterstofbrug toe aan de lijst van gewenste bruggen
   HB2CWB  Maak de lijst van gewenste waterstofbruggen leeg
   HB2NET  Zoek het beste waterstofbrug netwerk
   HB2INI  (Her-)initialiseer de waterstofbrug module
   HB2RES  Reset alle coordinaten en vergeet de H posities
   HB2SPN  Zet de penalty-waarde voor een flip
   HB2FRS  Zet een residukeuze vast op geflipt of ongeflipt
   HB2FAT  Zet een atoomkeuze vast

   HB2GRA  Maak grafisch object met alle waterstofbruggen
   HB2LIS  Toon lijst van alle waterstofbruggen
   HB2LFR  Toon lijst van geflipte residuen en ongewone groepen
   HB2LBF  Toon lijst van gevorkte waterstofbruggen
   HB2LUA  Toon lijst van losse acceptoren
   HB2LUH  Toon lijst van losse donoren
   HB2LPA  Toon lijst van alle potentiele acceptoren voor alle donoren
   HB2LAD  Toon lijst van alle betrokken donoren voor alle keuzes
   HB2XST  Extra statistieken over de waterstofbruggen
   HB2VAL  Zet atomaire waarden gelijk aan waterstofbrug energie
   HB2ENE  Bereken de totale waterstofbruggen energie voor een range
*HBOHIDEN
E: BBSHBO  Doet hetzelfde als BSSHBO
   HBOBBS  Doet hetzelfde als BSSHBO
D: BBSHBO  Doet hetzelfde als BSSHBO
   HBOBBS  Doet hetzelfde als BSSHBO
*ROBSHORT
E: EPSTST  Create a dummy EPS file.
   PLN003  Run side-chain planarity test on WHAT IF database to get stats
   PLN008  Run PL2 test on WHAT IF database for same
   PLN010  Run side-chain planarity test on a list of files
   XBF001  Part 1 of B-factor analysis calibration
   XBF002  Part 2 of B-factor analysis calibration
   XBFDBA  Run B-factor analysis over list of files
   SYMDBA  Run symcheck over list of files
   PLNDBA  Run planarity check over list of files
   PUCDBA  Run proline pucker analysis over list of files
   MVMDBA  Run Matthews' Coefficient analysis over list of files
   NQAMAP  Make map of atom-location preference in the NQA field of a molecule
   NQA037  Make dot scatter showing which virtual atom type is preferred where
   CYS001  First (failed) attempt at cysteine bridge check
   CNT000  Create a single 2D contour plot through X-Y, Y-Z or Z-X data.
   SCTPRP  Create a "scatter" plot (external program) of the residue property
   OME001  Calculate omega statistics for the WHAT IF internal database
   CH1DEV  Calculate Deviations of CHI1 from ideal rotamers
   SRVMOD  Switch WHAT IF to server mode.

   HIDE03  similar to CATOAL, but only builds backbone correctly
   VIEW2D  Make 2D-representation of C-alpha trace of molecule
   POVON   Switch graphics options to PovRay output
   POVOFF  Switch graphics options back to normal
*
*       HYDRO module messages
*
*HDMSHORT
E: SETPRP  Set moment calculation type
   CLCMOM  Calculate moments
   VECMOM  Calculate vector moments
   SHOPAR  Show present parameters
   PARAMS  Brings you in the moment calculation parameter menu
*
*       HYDMOM module messages
*
*_MOSHORT
E: WINDOW  Width of the window
   PROPTY  Property type number
   ANGLEM  Repeat angle for moment calculation
D: WINDOW  Lengte van het venster
   PROPTY  Nummer van de amino zuur eigenshap
   ANGLEM  Hoek voor de moment berekening
*
*       HSSP module messages
*
*HSPSHORT
E: SHOHSP  Show (parts of) a HSSP file
   GETHSP  Puts variability in property (PRP) array
   PIRHSP  Creates all PIR files from a HSSP file
   BLDFST  Builds structures from a HSSP file fast
   BLDONE  Models the first sequence on the first structure
   BLDHSP  Builds structures from a HSSP file slow
   GRAHSP  Displays the BLDHSP or BLDFST structures as movie
   VARHSP  Displays and plots the sequence variability

   DEBHSP  Toggles (extra) output on/off upon reading HSSP files
D: SHOHSP  Toon de inhoud van een HSSP file
   GETHSP  Haal de variabiliteit uit de HSSP file en stop in 'property'
   PIRHSP  Schrijf alle HSSP sequenties uit als PIR formaat files
   BLDFST  Bouw strukturen ahv een HSSP file (snel)
   BLDONE  Bouw de eerste sequentie van de eerste struktuur
   BLDHSP  Bouw strukturen ahv een HSSP file (langzaam, beter)
   GRAHSP  Toon de BLDFST of BLDHSP strukturen als een filmpje
   VARHSP  Toon en plot de variabiliteit uit een HSSP file

   DEBHSP  Geeft meer/minder uitvoer bij het lezen van HSSP files
*
*       ITEMS module messages
*
*ITMSHORT
E: ITMON   Switches a MOL-item on
   ITMOF   Switches a MOL-item off
   OBJON   Switches a MOL-object on
   OBJOFF  Switches a MOL-object off
   DELITM  Deletes a MOL-item
   OBJINI  Deletes an entire MOL-object
   LSTITM  Lists all MOL-items
   MOVITM  Puts a MOL-item in FBRT
   APLSOU  Applies MOVITM matrix to part of the soup
   GRAINI  Removes all MOL-objects 
   GETITM  Retrieves one old MOL-item
   GETITS  Retrieves multiple old MOL-items
   MAKITM  Writes a  MOL-item as a formatted file
   MODLOF  Deletes the working model
D: ITMON   Schakelt een MOL-item aan
   ITMOF   Schakelt een MOL-item uit
   OBJON   Schakelt een MOL-object aan
   OBJOFF  Schakelt een MOL-object uit
   DELITM  Verwijderd een MOL-item
   OBJINI  Verwijderd een geheel MOL-object
   LSTITM  Toont alle MOL-items
   MOVITM  Stopt een MOL-item in FBRT
   APLSOU  Past een MOVITM matrix toe op een deel van de soep
   GRAINI  Verwijdert alle MOL-objecten
   GETITM  Lees een MOL-item terug uit een file
   GETITS  Lees meerder MOL-items terug uit files
   MAKITM  Scrijf een MOL-item weg als een geformatteerde file
   MODLOF  Verwijdert het zogenaamde werk model
*ITMHIDEN
E: ITEMON  Old spelling for ITMON
   ITEMOF  Old spelling for ITMOF
D: ITEMON  Oude spelling voor ITMON
   ITEMOF  Oude spelling voor ITMOF
*
*       LABEL module messages
*
*PCKSHORT
E: PCKRES  Labels one alpha carbon with residue name/number
   PCKATM  Labels one atom with its type and residue number
   PCKRNG  As PCKRES, but for a range of residues
   PCKTXT  As PCKRES, but asks for the text for the pick label
   PCKTYP  As PCKRNG, but only labels certain types
   PCKINI  Removes all labels
   PCKLIM  Sets a residue range outside which on cannot pick
   PCKWAT  Labels all atoms in a (small) water group
   SHOPCK  List the labels made with a PCK command or by picking
   MOVPCK  Allows to translate labels, and alter their colour
   LABRES  Puts text label in a MOL-item near an alpha carbon
   LABATM  Puts a text label in a MOL-item near any atom
   LABRNG  As LABRES, but puts the same label at a range
   PCK1LC  Labels a range of residues in 1-letter code
   INI1LC  Removes the PCK1LC labels from the screen
D: PCKRES  Labelt een alpha koolstof met naam en nummer
   PCKATM  Labelt een atoom met naam en nummer
   PCKRNG  Als PCKRES, maar voor een range van residuen
   PCKTXT  Als PCKRES, maar U kunt zelf de tekst opgeven
   PCKTYP  Als PCKRNG, maar labelt residue types naar wens gekozen
   PCKINI  Verwijder alle labels van het scherm
   PCKLIM  Definieer een range waarbuiten U niet kunt pikken
   PCKWAT  Voorzie alle waters in een (kleine) groep van een label
   SHOPCK  Toont lijst van labels gemaakt met PCK optie of door picken
   MOVPCK  Transleert een label, en verandert de kleur
   LABRES  Maak een MOL-item met tekst bij een alpha koolstof
   LABATM  Maak een MOL-item met tekst bij een atoom
   LABRNG  Als LABRES, maar labelt een range van residuen
   PCK1LC  Plaatst 1-letter aminozuur aanduiding bij range van residuen
   INI1LC  Gooit de 1-letter aminozuur aanduidingen weer weg
*
*       MAKDB module messages
*
*PRPSHORT
E: IMPROP  Calculates improper dihedral statistics
   PRP001  Validates all files and makes report for the files in PDB.LIS
   PRP002  Applies a series of corrections on the input PDB files
   PRP003  Creates the main database files including MUTDB, ALCOOR,...
   PRP004  Create ALLHST.HST (secondary structure database by DSSP)
   PRP005  Create DGloop pointer files
   PRP006  Puts accessibilities in ALCOOR.XYZ
   PRP007  Creates phi-psi value tables for database
   PRP008  Creates atomic contact tables for database
   PRP009  Runs the rest of the PRPs (PRP012; PRP013; PRP014; PRP018, etc)

   PRP000  Wipes out the previous database (dangerous)
   PRPLST  Lists the validation report for the files in PDB.LIS
   PRPLOG  Looks at the latest LOG-file for database generation
   PRPDLG  Deletes old LOG-file so next option will make new one
   PRPCHK  Checkes if all PDB files required for database generation exist

   AUX001  Creates RAMA.LIN (backdrop for Ramachandran plots)
   AUX002  Calibrates Ramachandran Z-score (parameters in PARAMS.FIG)
   AUX003  Calibrates chi-1/chi-2 Z-score (parameters in PARAM.FIG)
   AUX004  Creates NQA boxes (after PRP001 and requires 200M space)
   AUX005  Creates NQA residue calibration
   AUX006  Creates NQA structure calibration
   AUX007  Creates NQA virtual atom boxes
   AUX008  Creates inside/outside calibration database (INOUTF.DAT)
   AUX009  Creates Backbone conformation Z-score calibration
   AUX010  Creates EVACHI.CHI (Calibration table for CHICHK)
   AUX011  Creates IMPROPER.DAT (Calibration table for HNDCHK)
   AUX012  Creates occupancy distribution callibration data

   PRP101  Copy all PDB files to default directory
   PRP102  regenerate PDB.LIST from the database
   PRP103  checks if all HSSP files exist
   PRP104  Include NMR files in database generation
   PRP107  creates formatted HSSP derived files
   PRP108  re-creates real HSSP derived files
   PRP050  generate the LIGAND database
   MAKFMT  Creates a formatted coordinate file (ALCOOR.FMT, etc.)
   MAKXYZ  Regenerates ALCOOR.XYZ database coordinates from formatted file
*
*       MAP messages
*
*MAPMORE
E: GETMFF  Reads an MFF style map into WHAT IF
   MAKMFF  Writes an MFF style map to disk
   GETFMP  Reads a formatted map
   MAKFMP  Writes a formatted map
   GETXPF  Reads a formatted XPLOR map
   SAVMAP  Saves all present map parameters in a file
   RESMAP  Restores all present map parameters from a file

   SHOMAP  Inspect map-related parameters and grid values
   DEFMAP  Changes the default map
   DELMAP  Removes a map from WHAT IF's memory
   INIMAP  Removes all maps from WHAT IF's memory
   PRBRAD  (Re-)set the probe radius for cavity calculations
   RESOLU  Set upper limit on resolution
   PARMAP  Change map-related parameters
   MENMAP  Activates the map-specific graphical menu

   SRFMAP  Creates an accessible surface contour map
   CAVITY  Creates an electron density map for cavities
   CAVVOL  Interactive cavity volume calculation 
   AACAVI  Shows residues that touch cavities
   SMLCAV  Calculates local cavity more precise
   CONMAP  Calculates map that represent contacts between subunits
   RELCAV  Makes that more/wider caves are kept
   TGHCAV  Makes that fewer/narrower caves are kept
   GRAMAP  Sends contours to the graphics window
   GRACOL  As GRAFST, but with coloured lines
   GRAXYZ  As GRAMAP, but contours only in one direction
   AXMAP   Puts axes along the shown map fragment
D: GETMFF  Leest een MFF type map in WHAT IF
   MAKMFF  Schrijft een MFF type map naar disk
   GETFMP  Leest een geformatteerde map
   MAKFMP  Schrijft een geformatteerde map
   GETXPF  Leest een geformatteerde XPLOR map
   SAVMAP  Sla alle map parameters op in een file
   RESMAP  Haal alle map parameters terug uit een file

   SHOMAP  Toon alle map gerelateerde parameters
   DEFMAP  Verander de 'huidige' map
   DELMAP  Verwijder een map uit WHAT IF's geheugen
   INIMAP  Verwijder alle mappen uit WHAT IF's geheugen
   PRBRAD  (Her-)definieer straal van het bolletje voor cavity opties
   RESOLU  Zet een bovengrens aan de resolutie
   PARMAP  Verander map gerelateerde parameters

   SRFMAP  Maak een toegankelijke oppervlakte map
   CAVITY  Maak een map die interne holtes aangeeft
   CAVVOL  Interactieve holte volume berekening
   SMLCAV  Bereken interne holtes in een beperkt gebied nauwkeuriger
   CONMAP  Bereken een map die sub-eenheid kontakten weergeeft
   AACAVI  Toon residuen die aan interne holtes grenzen
   RELCAV  Zorgt dat meer/bredere grotten ook gevonden worden
   TGHCAV  Zorgt dat minder/smallere grotten slechts gevonden worden
   GRAMAP  Geef een map grafisch weer
   GRACOL  Als GRAMAP, maar met gekleurde kontoer lijnen
   GRAXYZ  Als GRAMAP, maar met kontoerlijnen in slechts 2 dimensies
   AXMAP   Tekent een 3D assen kruis
*MAPSHORT
E: GETMFF  Reads an map into WHATIF
   GETFMP  Reads a formatted map
   GETXPF  Reads a formatted XPLOR map
   DELMAP  Removes a map from WHATIF's memory
   INIMAP  Removes all maps from WHATIF's memory
   SHOMAP  Inspect map-related parameters and grid values
   DEFMAP  Changes the default map
   SAVMAP  Saves all present map parameters in a file
   RESMAP  Restores all present map parameters from a file
   MAKMFF  Writes the present default map to disk as an MFF
   MAKFMP  Writes the present default map formatted to disk
   PARMAP  Change map-related parameters
   SRFMAP  Creates an accessible surface contour map
   GRAMAP  Contours the map and send vectors to graphics
   MORE    Activates more commands in this menu
D: GETMFF  Leest een map in WHAT IF
   GETFMP  Leest een geformatteerde map
   GETXPF  Leest een geformatteerde XPLOR map
   DELMAP  Verwijder een map uit WHAT IF's geheugen
   INIMAP  Verwijder alle mappen uit WHAT IF's geheugen
   SHOMAP  Toon alle map gerelateerde parameters
   DEFMAP  Verander de 'huidige' map
   SAVMAP  Sla alle map parameters op in een file
   RESMAP  Haal alle map parameters terug uit een file
   MAKFMP  Schrijft een geformatteerde map
   MAKMFF  Writes de present default map to disk
   PARMAP  Verander map gerelateerde parameters
   SRFMAP  Maak een toegankelijke oppervlakte map
   GRAMAP  Geef een map grafisch weer
   MORE    Activates more kommandos in this menu
*
*       MAPEDT module messages (complete)
*
*MPPSHORT
E: GETENV  Reads an envelop into the main map
   GRAMPP  Activates the interactive editing option
   FIX0    Switch from toggle picking to fixed 0 setting
   FIX1    Switch from toggle picking to fixed 1 setting
   NOTFIX  Switch (back) to toggling upon picking
*
*       MASMAP related messages
*
*MASSHORT
E: OUTER   Remove convex points but keep amost concave ones
   REMOVE  Remove the shell + tunnels into the molecule
   RANGE   Scales the map between 0 and 100
   URANGE  Truncates the map between user given limits
   SMOOTH  Smooths the map. (Local moving average)
   CONVEX  Removes convex surface points
   PEELIT  Peels one layer of the shell
   KPSHEL  Puts all 100's at zero
   KILISL  Remove points with only one non-zero neighbour
   LINER   Make the cut through the protein gausian
   FLATEN  Puts all values above a limit at that limit
   AVER0   Adds a constant to make the average map value 0
   DENMAP  Display density values at the terminal
   INV50   Puts x (for x>50) at 100-x
   HISTOG  Gives a histogram of density values
   CNT100  Gives statistics about the environment of 100's
   SPIKER  Removes spikes from a map
   PEEL    Removes the entire outer shell
   UPDATE  Writes a new internal copy to disk
   MAPAND  Sets all points to 0 that are 0 in second map
   MAPDIF  Subtracts two maps
   SCALER  Scales all points between 0 and 100
   DUMMY1  Empty option for users to program
   DUMMY2  Empty option for users to program
   DUMMY3  Empty option for users to program
   DUMMY4  Empty option for users to program
   DUMMY5  Empty option for users to program
   DUMMY6  Empty option for users to program
   DUMMY7  Empty option for users to program
   DUMMY8  Empty option for users to program
*
*       MDF module messages
*
*MDFSHORT
E: GETMDF  Reads an MDF
   LSTMDF  Lists reflections at the terminal
   WSTMDF  Creates a Wilson plot for one column
   LCNMDF  Lists the column numbers
   DSTMDF  Give statistics on the difference of two columns
   SBNMDF  Sets bin boundaries for COLBIN
   GRAMDF  Puts the requested dots at the screen
   TALMDF  Switches all reflections on
   TSZMDF  Switches refs on as function of size
   TDFMDF  Switches refs on as function of difference
   TASMDF  Switches refs on as function of absency
   TAAMDF  Trigger as function of resolution
   HKLMDF  Trigger blocks of H K L
   RN2MDF  Switches refs off if not in two columns
   CAKMDF  Give all refs one colour
   CSZMDF  Colour refs as function of their size
   CDFMDF  Colour as function of two columns difference
   CBNMDF  Colour per size bin
   CASMDF  Colour as function of absent/present
*
*       MOL module messages
*
*MOLMORE
E: SHOSOU  Shows the contents of the soup.
   INISOU  Initializes the entire soup (irreversably).
   DELMOL  Deletes one molecule from the soup.
   DELMLS  Deletes a range of molecules.
   DELMOD  Deletes everything that belongs to one NMR model.
   MAKMOL  Writes (part of) the soup to a PDB-file.
   MAKMLR  As MAKMOL, but writes only atoms that are TRUE in a ROW
   MAKMSP  As MAKMOL, but writes only atoms in a sphere around a residue
   SAVSOU  Saves the coordinates, etc. in a save-file.
   RESSOU  Restores the coordinates, etc. from a save-file.
   SAVSTA  Saves the status in a save-file.
   RESSTA  Restores the status from a save-file.
   DELETE  Deletes one residue plus attached groups from the soup.
   SOUCOP  Appends a copy of part of the soup after the last protein.
   NEWUNQ  Renumbers unique identifiers
   NEWPNQ  Allows you to set a non-numerical unique identifier
   GETDBF  Reads a protein + ligands from the internal database.
   GETDBI  Reads a protein only from the internal database.
   PASTE   Allows to paste molecules together.
   CUT     Undo a PASTE, or set a CUT flag.
   PASTAL  Pastes everything that can be pasted.
   PASTML  Pastes everything that should be pasted.
   PASTDI  As PASTAL, but only for REFI fixable breaks.
   INIPAS  Clears all previously set PASTE and CUT flags.
   SHOPAS  Shows all PASTEs and CUTs set.
   SAVAA   Saves one amino acid in a residue file.
   RESAA   Restores one amino acid from a residue file.
   CORAA   Corrects a range of residues (where needed).
   CORALL  Corrects all amino acids in the soup (if needed).
   CORDEL  Deletes residues that CORALL cannot repair.
   SETCHA  Gives residues a (new) chain identifier.
   SETTOP  Creates topologies for drugs/ligands/etc
   UNIQUE  Allows you to make residue numbers and chain names unique
   SETCHL  Gives all chains a (new) chain identifier.
   CNTBAD  Counts good and bad residues in all molecules.
   LSTBAD  Lists bad residues in all molecules.
   ADDOXT  Adds second oxygen to C-terminal residue
   ADDOXH  Adds OH as second oxygen to C-terminal residue
   NO-OXT  Switches the automatic OXT addition option on/off
   SHOCYS  Shows how many cysteines are paired/unpaired.
   CYSTOR  Shows for cysteine bridges the 5 side chain torsion angles
   SETCYS  Forces WHAT IF to think that two Cys-es are paired.
   INICYS  Undoes all forced cys-cys pairs.
   OLDSYM  Use really read CRYST and SCALE in MAKMOL
   OOROXT  Setermine nomenclature of C-terminal oxygens
   CONECT  Write CONECT information in PDB file with MAKMOL
   SHOCRY  Displays SCALE and CRYST cards of PDB files read in sofar
   NMRSTR  Writes NMR entries in an NMR-specific mmCIF-like file
   DELENT  Deletes one residue but not its attached groups from the soup
   ATMSET  Switches to another set of atom names
D: SHOSOU  Toont de huidige soep
   INISOU  Initialiseer de soep (onomkeerbaar)
   DELMOL  Verwijder 1 molekuul uit de soep
   DELMLS  Verwijder meerdere molekulen uit de soep
   DELMOD  Verwijder alles wat bij 1 NMR model hoort
   MAKMOL  Schrijf (delen van) de soep in een PDB file
   MAKMLR  Als MAKMOL, schrijf alleen atomen die TRUE zijn in een ROW
   MAKMSP  Als MAKMOL, schrijf alleen atomen in een bol rond een residu
   SAVSOU  Sla de soep op in een save-soep file
   RESSOU  Haal de soep terug uit een save-soep file
   SAVSTA  Sla de gehele situatie op in een save-soep file
   RESSTA  Haal de gehele situatie terug uit een save-soep file
   DELETE  Verwijder een residu plus gebonden groepen uit de soep
   SOUCOP  Maak een extra kopie van een deel van de soep
   NEWUNQ  Geef residuen nieuwe interne nummers
   NEWPNQ  Staat toe om een residu een interne naam te geven met letters erin
   GETDBF  Lees een eiwit + liganden uit de interne database
   GETDBI  Lees een eiwit uit de interne database
   PASTE   Plak molekulen aan elkaar
   CUT     Knip een molekuul in tweeen
   PASTAL  Plak alles aan elkaar wat maar kan
   PASTML  Plak alles aan elkaar wat aan elkaar hoort
   PASTDI  Als PASTAL, maar alleen voor gaten die REFI kan dichten
   INIPAS  Maak alle CUT en PASTE opdrachten ongedaan
   SHOPAS  Toon welke CUT en PASTE opdrachten (nog) aktief zijn
   SAVAA   Sla een residu op in een save-residu file
   RESAA   Haal een residu terug uit een save-residu file
   CORAA   Korrigeer een range van residuen
   CORALL  Korrigeer alles wat WHAT IF kan korrigeren in de soep
   CORDEL  Verwijder residuen die CORALL niet kan repareren
   SETCHA  Geef residuen een nieuwe keten identifikatie
   SETTOP  Genereer topologie informatie voor liganden/drugs/enz
   UNIQUE  Geeft U de kans residu nummers en keten namen uniek te maken
   SETCHL  Geeft alle ketens een nieuwe keten identifikatie
   CNTBAD  Tel alle goede en slechte residuen in de soep
   LSTBAD  Toon slechte residuen in de soep
   ADDOXT  Plakt tweede zuurstof aan C-terminaal residu
   ADDOXH  Plakt OH als tweede zuurstof aan C-terminaal residu
   NO-OXT  Schakelt de automatische OXT bouwer aan/uit
   SHOCYS  Toon alles wat over cysteines te zeggen is
   CYSTOR  Toon de 5 zijketen torsie hoeken voor cysteine bruggen
   SETCYS  Vertel WHAT IF dat twee cysteines een brug (moeten) vormen
   INICYS  Laat WHAT IF bepalen welke cysteines bruggen vormen
   OLDSYM  Gebruik de echte CRYST en SCALE in MAKMOL
   OOROXT  Bepaal de nomenclatuur voor C-terminale zuurstoffen
   CONECT  Schrijf CONECT informatie in PDB file met MAKMOL
   SHOCRY  Toon de tot dusverre ingelezen SCALE en CRYST informatie
   NMRSTR  Schrijft NMR structuren in een NMR specifieke mmCIF-achtige file
   DELENT  Verwijder een residue uit de soep, maar laat gebonden groepen zitten
   ATMSET  Ga over op een andere groep atoom namen
*MOLSHORT
E: SHOSOU  Shows the contents of the soup.
   INISOU  Initializes molecular part of soup (irreversible).
   DELMOL  Deletes one molecule from the soup.
   DELMLS  Deletes a range of molecules.
   MAKMOL  Writes (part of) the soup to a PDB-file.
   DELETE  Deletes one residue from the soup.
   PASTE   Allows to paste molecules together.
   CUT     Undo a paste, or place a cut.
   INIPAS  Clears all previously set paste and cut flags.
   SAVAA   Saves one amino acid in a residue file.
   RESAA   Restores one amino acid from a residue file.
   SHOCYS  Shows how many cysteines are paired/unpaired.
   SETCYS  Forces WHAT IF to think that two Cys-es are paired.
   MORE    Activates more commands
D: SHOSOU  Toont de huidige soep
   INISOU  Initialiseer de soep (onomkeerbaar)
   DELMOL  Verwijder 1 molekuul uit de soep
   DELMLS  Verwijder meerdere molekulen uit de soep
   MAKMOL  Schrijf (delen van) de soep in een PDB file
   DELETE  Verwijder 1 residu (of drug) uit de soep
   PASTE   Plak molekulen aan elkaar
   CUT     Knip een molekuul in tweeen
   INIPAS  Maak alle CUT en PASTE opdrachten ongedaan
   SAVAA   Sla een residu op in een save-residu file
   RESAA   Haal een residu terug uit een save-residu file
   SHOCYS  Toon alles wat over cysteines te zeggen is
   SETCYS  Vertel WHAT IF dat twee cysteines een brug (moeten) vormen
   MORE    Aktiveert meer kommandos
*MOLHIDEN
E: DVADOM  Mark all atoms as OK, even if they are not
   STATUS  Debug option to list soup pointers.
   CLNSOU  Removes overlapping proteins and non-protein from the soup.
   MERGED  Merges multiple drugs into 1 drug
   NOBOTO  Removes connections between residues and other shit
   SHOTOP  Shows the contents of the presently used topology file
   PASRNG  Run PASTE over a range
   LSTAFQ  Does a LISTA on all 'non-natural' amino acids
D: DVADOM  Markeer alle atomen als in orde, ook als ze het niet zijn
   STATUS  Toont alle pointers en essentiele tellers in de soep (debug)
   CLNSOU  Ruimt de soep op. Gooit drugs en overlappende eiwitten weg
   MERGED  Kombineert meerdere drug molekulen in eentje
   NOBOTO  verwijder bindingen tussen residuen en andere zooi
   SHOTOP  Toont de op dit moment in gebruik zijnde topologie file
   PASRNG  Laat de PASTE optie over een residuen range lopen
   LSTAFQ  Voert een LISTA uit op alle 'niet-natuurlijke' aminozuren
*
*       NEURAL module messages (complete)
*
*NEUSHORT
E: SHOPAR  Show the network architecture parameters
   ININEU  Re-initialize all neurons/junctions
   GETSET  Reads teaching and/or testing sets from file
   SHONEU  Display neuron values at terminal
   SHOSET  Shows data set with measured and predicted output
   NETWRK  Allows you to define the network architecture
   MAKNEU  Writes neuron (junction) values in a file
   GETNEU  Reads neuron (junction) values from a file
   TRAIN   Executes training run(s) for the network
   COOLNW  Reduce the 'temperature' of the neurons
   HEATNW  Increase the 'temperature' of the neurons
   QQSAR   Does a quasi-QSAR linear optimization
   JKNIFE  Runs a Jack-Knife training procedure
   SAVNEU  Save network in a file
   RESNEU  Restore network from a file
   SHAKEN  Shake up the net when stuck in local minimum
   DEBUG   Don't use. For programmers only
   EXAMPL  Needed to run the example given in the writeup
   MAKTST  Makes a small test input file for secondary structure prediction
   SCATER  makes a three dimensional scatter plot of simple net results
   PARAMS  Brings you to the parameter menu
D: SHOPAR  Toon de parameters welke het netwerk definieren
   ININEU  Initialiseer alle netwerk parameters
   GETSET  Lees training of test data van een file
   SHONEU  Toon de waarden van het net in het tekst scherm
   SHOSET  Toon de input waarden en de voorspelde resultaten
   NETWRK  (Her-)definieer de netwerk parameters
   MAKNEU  Schrijf een verzameling netwerk junctions naar een file
   GETNEU  Lees een verzameling netwerk junctions uit een file
   TRAIN   Doe (enige) training runs
   COOLNW  Verlaag de temperatuur van de neuronen
   HEATNW  Verhoog de temperatuur van de neuronen
   QQSAR   Voer een QSAR-achtige netwerk optimalisatie uit
   JKNIFE  Train het net, maar volgens een 'Jack-knife' procedure
   SAVNEU  Schrijf de netwerk parameters weg in een file
   RESNEU  Lees de netwerk parameters terug uit een file
   SHAKEN  Shud de netwerk parameters om uit een lokaal minimum te komen
   DEBUG   Niet gebruiken. Optie voor programmeurs
   EXAMPL  Creeer de files nodig voor het voorbeeld uit de beschriujving
   MAKTST  Creeer kleine file om secundaire struktuur voorspelling te testen
   SCATER  Toon de fit van de echte data en de voorspelling grafisch
   PARAMS  Activeer het neurale net parameter menu
*
*       NMR module messages (complete)
*
*NMRSHORT
E: USEMLS  (Re-)define the molecules to be used
   LSTMLS  List which molecules were selected with USEMLS
   SUPMLS  Superpose all molecules to be used
   CHKMLS  Checks if a the molecules are covalently identical
   GETDIA  reads coordinates from a DIANA file
   MOTMLS  Does a MOTIF based superposition of multiple structures
   CAMLS   Display alpha carbon trace of molecules to be used
   ZONMLS  Displays one zone from all molecules to be used
   MOVMLS  As ZONMLS, but makes a movie
   BBBALL  Display backbone in (small-)ball and stick mode
   GRABBD  As BBBALL, but without H's atoms
   PEPLAN  Display peptide planes
   VECPLN  Display peptide planes, and the angles with B-zero
   NMRHND  Makes plot at graphics screen of residue handedness
   TOPOLO  Reads a new topology file
   AVRMOL  Averages molecules
   BESTML  Determines what is the best molecule to superpose on
   WHEAT   Determines the best average for an ensemble
   AVERAG  Replace soup content by wheatsheaf average of ensemble
   SETMOD  Gives every chain a new NMR MODEL number
   PASNMR  Paste all residues in each model (not between models)
*
*       NOTES module messages (complete)
*
*NOTSHORT
E: AANEW   Initializes the notebook for a residue
   AANOTE  Adds a note in the notebook for a residue
   AASHOW  Shows the contents of the notebook for a residue
   AADIR   Shows for which residues notebooks exist
   AADEL   Delete the notebook for one residues
   AAINI   Delete the notebooks for all residues
   AASTRT  Calls a series of options that can write in AA-notebooks

   MAKNEW  Create a new general notebook
   USEOLD  (Re-)open an existing general notebook
   WRITE   Write a note in the general notebook
   NINDEX  Show the index of the general notebook
   PRINT   Print (part of) the notebook
   CLOSE   Close the present notebook
   NODATE  Stop writing date and time in the notebook(s)
D: AANEW   Maak een nieuw notitieboek voor een residu
   AANOTE  Schrijf een notitie in een residue notitie boek
   AASHOW  Toon de tekst van een notitie boek voor een residu
   AADIR   Toont voor welke residuen een notitie boekje bestaat
   AADEL   Gooi het notitie boek weg voor een amino acid
   AAINI   Gooi alle notitie boeken weg voor alle residuen
   AASTRT  Roept een aantal opties aan die in AA-notitieboeken schrijven

   MAKNEW  Maak een algemeen notitieboek
   USEOLD  Open een bestaand algemeen notitieboek
   WRITE   Schrijf een notitie in het algemene notitieboek
   NINDEX  Toon de index van het algemene notitieboek
   PRINT   Druk (een deel van) het notitieboek af
   CLOSE   Sluit het huidige notitieboek
   NODATE  Hou op met het schrijven van datum in de notitie boek(en)
*
*       OTHER module messages
*
*OTHSHORT
E: CHIHST  Prepare phi-psi plots per residue type 
   CHSMOV  Display CHIHST results as a movie
   CHSHOW  Re-display one step from the CHIHST movie

   CI-IPX  Looks for I - I+x sequence patterns as function of DSSP
   ACCEXT  Determine accessibility statistics over database
   ATMATM  Calculates atom-atom distance distributions
   FIND3A  Finds groups of 3 amino acids in a similar contact relation

   KINFIT  Determine dH-activation and T50 from Act vs T curve
   KINFT2  Determine dH-activation for two loops in 4 curves
   KINFT3  Determine A and dH-activation from 1 curve
   KINFT4  As KINFT2 but more restricted in parameter freedom
   KINVA1  Determine Koff for Oct, 2Oct, Oct/Sox from DNA
   LUIS01  Determine energy parameters for double mutants
   LUIS02  Determine energy parameters for single mutants

   GETOBL  Reads an O datablock
   MAKOBL  Writes an O datablock

   MSDB01  Find polymeric units
   MSDB02  Paste each chain into one molecule
   MSDB03  List which molecules are "identical"

   REM290  Make REMARK 290 records for a PDB file
   REM375  Make REMARK 375 records for a PDB file
   REM500  Make REMARK 500 records for a PDB file
*
*       PIRPSQ module messages (complete)
*
*PIRSHORT
E: DIRPIR  Shows list of available pir files
   SHOPIR  Shows one pir file at the terminal
   GETPIR  Adds a pir file to the list
   SOUPIR  Writes (part of) the soup into a pir file
   DELPIR  Removes pir files from WHAT IF'S memory
   SAVPIR  Saves all pir file information in a file
   RESPIR  Restores all pir file information from a file
   INIPIR  Initiates all pir information
   BLDPIR  Model building by homology
   FIXPRP  Fix all kinds of things in a template
*
*       PLOTIT module messages
*
*PLTSHORT
E: PLOT    Creates a plot file for the FROPLO program
   PSTPLT  Creates a postscript file, and plots it
   PSTPOS  As PSTPLT, but with user defined plot position at paper
   PARAMS  Brings you in the plot parameter menu
   SAVMAT  Saves the present view matrix in a formatted file
   RESMAT  Restores the present view matrix from file
   SETPST  Switches to Postscript plotfile format
   SETHPG  Switches to primitive HPGL plotfile format
   SETFIG  Switches to XFIG 3.1 plotfile format
   SETFLY  Switches to FLY plotfile format
   USEMAT  Toggles between view from screen and view from file
   PSVIEW  Shows the present view matrix
   DUBLIT  Makes one stero plot from a right and left frame
   NOWIND  Allows for graphics operations without an active window
D: PLOT    Maakt een plot file voor het FROPLO programma
   PSTPLT  Maakt een postscript file, en plot het
   PSTPOS  Als PSTPLT, maar met een gebruiker gedefinieerde positie
   PARAMS  Brengt U in het PLOT parameter menu
   SAVMAT  Slaat de huidige view matrix op in een file
   RESMAT  Haalt de view matrix terug van een file
   SETPST  Schakel om op Postscript plot file formaat
   SETHPG  Schakel om op een primitief HPGL plot file formaat
   SETFIG  Schakel om op XFIG versie 3.1 plot file formaat
   SETFLY  Schakel om op FLY plot file formaat
   USEMAT  Schakelt tussen scherm matrix en view matrix uit een file
   PSVIEW  Toont de huidige view matrix
   DUBLIT  Kombineert twee halve stereo plaatjes in een hele
   NOWIND  Staat grafische operaties zonder window toe
*
*       QUALTY module messages
*
*QUASHORT
E: NMRQUA  does quality control on a series of NMR structures
   MUTQUA  tries all mutants for a range
   PARAMS  brings you in the old style quality control parameter menu
   SHOPAR  Shows  the old style quality control parameters

   OLDQUA  Calculate first generation quality scores
   NEWQUA  Calculate second generation quality scores
D: NMRQUA  Als OLDQUA, maar voor een serie NMR strukturen
   MUTQUA  Probeert goede mutanten te voorspellen
   PARAMS  Brengt U in het menu om 1e generatie parameters te veranderen
   SHOPAR  Toont U de 1e generatie pakkings kwaliteits kontrole parameters

   OLDQUA  Berekent eerste generatie kwaliteitsscores
   NEWQUA  Berekent tweede generatie kwaliteitsscores
*QUAHIDEN
E: QUAFMT  Write formatted quality control boxes
   QUADFT  Convert formatted boxes to unformatted
D: QUAFMT  Schrijf geformatteerde quality control doosjes
   QUADFT  Konverteer geformatteerde doosjes naar ongeformatteerde
*
*       REFINE module messages
*
*REFSHORT
E: REFI    Performs the regularization
   REFCNT  Continues a REFI run (needed if FIX is active)
   CRUDE   Does a very crude first fix of distances
   REFCYS  Crudely closes cys-cys bridges
   SNAPIT  Force atoms to fall on top of other atoms
   SNAPT2  As SNAPIT, but without sequence restrictions
   NOFIX   Removes all FIX flags
   FIXCA   Fixes all alpha carbons in a range
   FIXHAT  Fixes all heavy atoms in a range
   FIXRNG  Fixes all atoms in a range
   ANCHOR  Switches the ANCHOR option on
   NOANCH  Switches the ANCHOR option off
   PARAMS  (Re-)sets the regularization parameters
D: REFI    Regulariseert residuen
   REFCNT  Continueert REFI als U FIX gebruikt
   CRUDE   Maakt bindings afstande in orde die echt ziek zijn
   REFCYS  Maakt Cys-Cys bruggen dicht op een ruwe manier
   SNAPIT  Forceer dat atomen precies over elkaar komen te liggen
   SNAPT2  Als SNAPIT, maar zonder sequenti restrities
   NOFIX   Haalt alle FIX flaggen weg
   FIXCA   Zet een FIX vlag op alpha koolstoffen
   FIXHAT  Zet een fix vlag op (alle) niet-protonen
   FIXRNG  Zet een FIX vlag op alle atomen in een range
   ANCHOR  Zet een FIX vlag op de uiteinden van ketens
   NOANCH  Schakelt de ANCHOR optie weer uit
   PARAMS  Brengt U in REFINE's parameter menu
*
*       SCAN3D module messages
*
*S3DMORE
E: PSIPHI  Makes phi psi determined group
   HELSHT  Makes secondary structure dependent group
   SEQUEN  Makes sequence determined group
   ACCVAL  Makes group depending on accessibilities
   CHIVAL  Makes group depending on one torsion angle
   ANGVAL  Makes group depending on one backbone angle
   OMEGA   Makes group depending on omega
   DAYHOF  Makes group using dayhof homology matrix
   TURNTP  Searches for turns of certain type
   SCNHYD  Makes group depending on hydrophobic moments
   SCNCYS  Searches for (un-)paired cysteines
   SCNCON  Makes group depending on contacts
   SCNCNS  Makes group depending on sequence conservation
   DGCONT  Makes a group of look alike contact pairs
   DOSCAN  Scans protein in soup with Dayhof matrix against database
   SCNPOS  Makes a group as function of position in molecule
   SCNHBO  Makes a group depending on backbone h-bonds
   NEACON  Make a group base on intra-fragment contacs
   SCNGRA  Put group in the movie
   SCNGRE  Put group plus its environment in the movie
   SCNGRL  Put group in MOL-item
   SCNGRN  Put hits middle residue plus neighbours in MOL-item
   SHOGRP  Shows all presently active groups
   SCNUSE  Gets a hit from a group and stores it in the soup
   SCNFIL  Write database hits into a PDB-format file
   SHOHIT  Shows hits from a group
   SANDOR  Does logical operations on groups
   SCNINV  Does logical inversion of a group
   SETLEN  (Re-)sets the length of the groups searched for
   SETEAA  Defines so-called self-made amino acids
   SHOEAA  Shows the so-called self-made amino acids
   PARAMS  Go to SCAN3D parameter menu
   SAVGRP  Saves all groups in a file
   RESGRP  Restores all groups from a file
   INIGRP  (Re-)initializes all groups
*S3DSHORT
E: PSIPHI  Makes phi psi determined group
   HELSHT  Makes secondary structure dependent group
   SEQUEN  Makes sequence determined group
   ACCVAL  Makes group depending on accessibilities
   CHIVAL  Makes group depending on one torsion angle
   OMEGA   Makes group depending on omega
   DAYHOF  Makes group using Dayhof homology matrix
   TURNTP  Searches for turns of certain type
   SCNHYD  Makes group depending on hydrophobic moments
   SCNCYS  Searches for (un-)paired cysteines
   SCNPOS  Makes a group as function of position in molecule
   SCNHBO  Makes a group depending on backbone H-bonds
   SCNCNS  Makes group depending on sequence conservation
   SCNGRL  Put group in MOL-item
   SCNGRA  Put group in the movie
   SHOGRP  Shows all presently active groups
   SHOHIT  Shows hits from a group
   SANDOR  DOes logical operations on groups
   SETLEN  (Re-)sets the length of the groups searched for
   PARAMS  Go to SCAN3D parameter menu
   INIGRP  (Re-)initializes all groups
   MORE    Activates more commands in this menu
*
*       SCNSDB messages
*
*SDBSHORT
E: SDBACC  Shows accessibilities for one database entry
   SDBHST  Shows the DSSP determinations for a database entry
   SDBCHI  Shows all torsion angles for a database entry
   SDBANG  Shows all backbone angles for a database entry
   SDBCYS  Shows cys-cys bridges for a sequence entry
   SDBCNS  Shows sequence and conservation for a sequence entry
   SDBSEQ  Shows the sequence for a database entry
   SDBPRF  Shows sequence preference profile for an entry
   SDBHBO  Shows hydrogen bonded residues for a database entry
   SDBHMO  Shows hydrophobic moment for one entry
   DINDEX  Show database index
   SHOPAR  Show the major parameters for this menu + run DINDEX
   SEQINF  Show sequence information for one entry
   SHOHED  Show the PDB file header for a database entry
   SHORES  Show the resolution of a database entry
D: SDBACC  Toon toegankelijke oppervlakte waarden voor database eiwit
   SDBHST  Toon de secundaire struktuur van een database eiwit
   SDBCHI  Toon alle torsie hoeken van een database eiwit
   SDBANG  Toon alle hoofdketen hoeken van een database eiwit
   SDBCYS  Toon de cys-cys bruggen voor een database eiwit
   SDBCNS  Geef sequentie en variabiliteit voor een database eiwit
   SDBSEQ  Geef sequentie informatie voor een database eiwit
   SDBPRF  Toon het sequentie profiel van een database eiwit
   SDBHBO  Toon waterstof brug patronen voor een database eiwit
   SDBHMO  Toon hydrophobe moment voor een database eiwit
   DINDEX  Toon lijst met database eiwitten
   SHOPAR  Toon de voornaamste parameters voor dit menu en doe DINDEX
   SEQINF  Geeft sequentie informatie voor een database eiwit
   SHOHED  Toon de PDB file administratie informatie voor een database eiwit
   SHORES  Toon de resolutie van een database eiwit
*
*       SCAN3D STATS messages
*
*SCNSHORT
E: ONEPRF  Shows for one position in one group all statistics
   ALLPRF  Shows minimal sequence statistics for all positions in a group
   ALLSEC  Shows minimal sec. struc. statistics for all positions in a group
   ONECHI  Shows for one position in one group the chi-1 statistics
   ALLCHI  Shows for all positions in one group the chi-1 statistics
   GRACHI  Puts three dimensional Ramachandran plot in a MOL-item
   GRARAM  Makes connected Ramachandran plots in movie
   LSTCHI  Lists torsion angles for all angles at one position
   PRFPAI  Shows statistics about pairs in one group
   PARAMS  Brings you in the SCAN3D parameter menu
D: ONEPRF  Toon voor een positie in een groep alle statistieken
   ALLPRF  Toon minimale sequentie statistieken voor alle posities in een groep
   ALLSEC  Toon minimale sec. struc. statistieken voor alle posities in een groep
   ONECHI  Toon voor een positie in een groep alle chi-1 hoeken
   ALLCHI  Toon voor alle posities in een groep alle chi-1 hoeken
   GRACHI  Stop drie dimensionale Ramachandran plot in een MOL-item
   GRARAM  Maakt filmpjes van verbonden Ramachandran representaties
   LSTCHI  Toont alle torsie hoeken voor 1 positie in een groep
   PRFPAI  Geef statistieken over een positie paar in een groep
   PARAMS  Brengt U in het SCAN3D parameter menu
*
*       SELECT module messages
*
*SELSHORT
E: SELINI  Initialize all SELECT related parameters
   SELUPD  Obtain the latest PDBFINDER from the CMBI
   SELSAV  Save colums for future use
   SELRES  Recover columns from previous session
   SELPID  Lists PDB codes of hits in one column
   SELSHO  Show the columns obtained sofar
   SELHIT  Show the hits in one column
   SELLST  As SELHIT, but with reduced information
   SELEXC  Toggle for using the exclusion list or not
   SELEND  Clean up after using the SELECT menu

   SELNMB  Search in all PDB files for a certain numerical value
   SELTXT  Search in all PDB files for a certain text string
   SELAND  Perform a logical AND on two columns
   SELOR   Perform a logical OR on two columns
   SELINV  Inverts one column (TRUE->FALSE and FALSE->TRUE)
   SELUSE  Store hits for usage by the SCAN3D option(s)
   SELSEQ  Searches for sequence motifs in the whole PDB
   MORE    Activates more SELECT commands
D: SELINI  Initialiseer alle SELECT gerelateerd parameters
   SELUPD  Haal de laatste PDBFINDER op van het CMBI
   SELSAV  Sla kolommen/resultaten op om later weer te gebruiken
   SELRES  Ga verder met resultaten van vorige sessie
   SELPID  Toon de PDB codes van de hits in 1 kolom
   SELSHO  Toon welke kolommen tot nu toe gemaakt zijn
   SELHIT  Toon alle hits in een kolom
   SELLST  Als SELHIT, maar geeft minder uitvoerige uitvoer
   SELEXC  Gebruik de uitsluitings lijst (EXCLUDE.TXT) of niet?
   SELEND  Ruim op na gebruik van het SELECT menu

   SELNMB  Zoek in alle PDB files naar een bepaalde numerieke waarde
   SELTXT  Zoek in alle PDB files naar een bepaald tekst fragment
   SELAND  Doe een logische AND operatie op twee kolommen
   SELOR   Doe een logische OR operatie op twee kolommen
   SELINV  Keer alle TRUE en FALSE waarden om in een kolom
   SELUSE  Vertel SCAN3D dat eiwitten uit een kolom gebruikt moeten worden
   SELSEQ  Zoekt in the hele PDB naar sequentie motieven
   MORE    Activeert meer SELECT commandos
*
*       SELECT module messages
*
*SELMORE
E: SELINI  Initialize all SELECT related parameters
   SELUPD  Obtain the latest PDBFINDER from the CMBI
   SELSAV  Save colums for future use
   SELRES  Recover columns from previous session
   SELPID  Lists PDB codes of hits in one column
   SELSHO  Show the columns obtained sofar
   SELHIT  Show the hits in one column
   SELLST  As SELHIT, but with reduced information
   SELEXC  Toggle for using the exclusion list or not
   SELDLC  Delete the local pdbfinder files
   SELEND  Clean up after using the SELECT menu
   SELPRT  More of a debug command: Print the whole internal pdbfinder

   SELNMB  Search in all PDB files for a certain numerical value
   SELTXT  Search in all PDB files for a certain text string
   SELAND  Perform a logical AND on two columns
   SELOR   Perform a logical OR on two columns
   SELINV  Inverts one column (TRUE->FALSE and FALSE->TRUE)
   SELUSE  Store hits for usage by the SCAN3D option(s)
   SELSEQ  Searches for sequence motifs in the whole PDB

   SELCNT  Determines a series of statistics about the PDBFINDER
   SELYEA  Makes lists of files per year
   SELYRS  Makes lists of files per year per resolution bin
   SELSPC  Makes list based on a series of constraints
   SELRBN  Makes lists of files per resolution bin
   SELCHK  Makes spread-sheet of quality indicators for list of PDB files
D: SELINI  Initialiseer alle SELECT gerelateerd parameters
   SELUPD  Haal de laatste PDBFINDER op van het CMBI
   SELSAV  Sla kolommen/resultaten op om later weer te gebruiken
   SELRES  Ga verder met resultaten van vorige sessie
   SELPID  Toon de PDB codes van de hits in 1 kolom
   SELSHO  Toon welke kolommen tot nu toe gemaakt zijn
   SELHIT  Toon alle hits in een kolom
   SELLST  Als SELHIT, maar geeft minder uitvoerige uitvoer
   SELEXC  Gebruik de uitsluitings lijst (EXCLUDE.TXT) of niet?
   SELDLC  Verwijder pdbfinder files uit de lokale directorie
   SELEND  Ruim op na gebruik van het SELECT menu
   SELPRT  Soort debug routine die de hele pdbfinder afdrukt

   SELNMB  Zoek in alle PDB files naar een bepaalde numerieke waarde
   SELTXT  Zoek in alle PDB files naar een bepaald tekst fragment
   SELAND  Doe een logische AND operatie op twee kolommen
   SELOR   Doe een logische OR operatie op twee kolommen
   SELINV  Keer alle TRUE en FALSE waarden om in een kolom
   SELUSE  Vertel SCAN3D dat eiwitten uit een kolom gebruikt moeten worden
   SELSEQ  Zoekt in the hele PDB naar sequentie motieven

   SELCNT  Telt een aantal zaken in de PDBFINDER
   SELYEA  Maakt lijsten van files per jaar
   SELYRS  Maakt lijsten van files per jaar per resolutie bin
   SELSPC  Maakt een lijst gebaseerd op een serie condities
   SELRBN  Maakt lijsten van files per resolutie bin
   SELCHK  Maakt spres-heet met qualiteits indicatoren voor PDB files
*
*       SEARCH module messages
*
*SEASHORT
E: ROWHBO  Sets row to TRUE for atoms involved in hydrogen bond
   ROWHBA  Sets row to TRUE for hydrogen bond acceptors
   ROWHBD  Sets row to TRUE for hydrogen bond donors
   ROWACC  Sets row according to atom or residue accessibility
   ROWGAC  Sets row according to accessibility of group of atoms
   ROWPDA  Sets all potential H-bond donors/acceptors to TRUE
   ROWNOH  Sets row to TRUE for atoms 'nearby' a water molecule
   ROW1AA  Sets row according to amino acid type
   ROW1AT  Sets row according to atom type 
   ROW1CA  Makes row in which C-alphas are true
   ROWNCF  Sets row to TRUE for atoms 'nearby' a co-factor 
   ROWSBR  Sets row TRUE for atoms/residues involved in a saltbridge
   ROWSPH  Makes a row of atoms within a sphere of an alpha carbon
   ROWBFT  Sets row according to atomic B-factors 
   ROWHST  Sets a row according to secondary structure 
   ROWCAV  Sets a row for all atoms touching a cavity 
   ROWHSP  Sets a row according to HSSP values (mutability) 
   ROWCON  Sets a row according to contacts 
   ROWCNR  As ROWCON. Puts row constraint on neighbours 
   ROWDIP  Sets a row of helix caps 
   ROWMAN  Sets a row of residues manually
   ROWPOL  generates a row as function of polarity
   ROWSHO  Shows which rows are active, and their contents 
   ROWHIT  Lists a range of amino acids and marks the hits 
   ROWHTO  As ROWHIT, but skips residues without hits 
   ROWLHT  Lists only the hit atoms
   ROWTAB  Writes residues with hits in a table 
   ROWCLU  Writes residues with hits in a cluster
   ROWHPR  Shows residues plus number of hits per residue 
   ROWHP1  As ROWHPR, but at least 1 hit required 
   ROWINI  Resets (=initiates) all rows and their counters etc. 
   GETVAL  Reads values from a file, and makes a row 
   GETROW  Reads a previously created row 
   MAKROW  Creates a file holding the info from one row 
   SAVROW  Puts all present rows in a save file 
   RESROW  Restores all present rows from a save file
   ROW1TA  Sets all atoms in residue TRUE if one atom is TRUE
   ROW1T0  Sets all atoms in residue FALSE if one atom is FALSE 
   ROW0TA  Sets all atoms in residue TRUE if all atoms are FALSE 
   ROWAND  Logical AND on two rows 
   ROWOR   Logical OR on two rows 
   ROWXOR  (Il-)logical XOR on two rows 
   ROWNOT  (Il-)logical NOT on two rows 
   ROWINV  Logical NOT on one row (TRUE <--> FALSE)
*
*       SOLIDS graphics module messages
*
*SOLSHORT
E: S_ATOM  Display one atom as solid sphere
   S_AA    Display one residue in solid spheres
   P_BB    Display triangles in the backbone
   P_ARO   Fill the aromatic planes transparently
   FSTMAP  Contour a density map (will work in next version)
D: S_ATOM  Geef een atoom als bol weer
   S_AA    Geef een residue weer met bollen voor de atomen
   P_BB    Geef de hoofdketen aan met driehoekjes
   P_ARO   Maak aromatische vlakken dicht maar transparant 
   FSTMAP  Maak een surface voor een dichtheids map (werkt nog niet)
*
*       3SSP module messages
*
*3SPSHORT
E: G1M3SP  Loads SOUP with just one protein chain from the database
   USE3SP  Toggles between interactive and memory based file selection

   MAK3SP  Does motif of one structure against whole database
   SAV3SP  Save superposition information
   RES3SP  Restore superposition information
   MAKMAF  Writes superposition matrices in a formatted file
   DEL3SP  Remove residues from soup that do not superpose often enough
   AVR3SP  Give the core averaged coordinates
   STS3SP  Give statistics about the MAK3SP results

   SHO3SP  Show and display MAK3SP results
   ELI3SP  Display ellipses that indicate C-alpha displacement
   DEN3SP  Make pseudo density out of superposed ligands

   ALI3SP  Show resulting alignment from MAK3SP
   SEQ3SP  Stores the sequences used in MAK3SP in WALIGN
   MVI3SP  Shows alignment from MAK3SP as MVIEW file
   OUT3SP  Write superposed files out in PDB format
D: G1M3SP  Laadt de soep met precies 1 eiwit keten uit de database
   USE3SP  Schakel tussen interactief en geheugen gebaseerde file keuze

   MAK3SP  Runt MOTIF voor een eiwit tegen de hele database
   SAV3SP  Sla superpositie informatie op 
   RES3SP  Haal superpositie informatie terug
   MAKMAF  Schrijf de matrices in een humaan leesbare file
   DEL3SP  Verwijder residuen uit de soup die niet vaak genoeg superponeren
   AVR3SP  Geef de core residuen gemiddelde coordinaten
   STS3SP  Geef wat statistieken over het MAK3SP resultaat

   SHO3SP  Toon MAK3SP resultaten grafisch en als tekst
   ELI3SP  Laat spreiding in C-alpha superpositie zien als ellipses
   DEN3SP  Maak pseudo dichtheid van gesuperponeerde liganden

   ALI3SP  Toon de uit MAK3SP resulterende alignment
   SEQ3SP  Stopt de resulterende alignment in WALIGN
   MVI3SP  Toont MAK3SP alignment resultaat in MVIEW representatie
   OUT3SP  Schrijf gesuperponeerde structuren uit in PDB formaat
*
*       SUPPOS module messages
*
*SUPMORE
E: GETMAT  Get a matrix from the database
   PUTMAT  Store a matrix in the database
   LSTMAT  Show present matrix plus database
   DIRMAT  Lists entire database contents
   DELMAT  Deletes a matrix from the database
   GETOLD  Reads an external transformation file
   SHOMAT  Shows the presently active transformation
   RANGE1  Sets range on which to superpose
   RANGE2  Sets range to be superposed
   DOSUP   Calculates matrix that can place range2 on top of range1
   APPLY   Applies a matrix to a zone
   UNDO    Undoes the excution of aplly
   PICKIN  Gets superposition sets by picking at the screen
   APLITM  Applies a matrix to a MOL-item
   SUPOPT  Optimizes the present superposition situation
   SUP3AT  Superposes two pairs of three atoms
   SHORNG  Shows ranges (after setting superposition ranges)
   SAVRNG  Saves ranges in a file
   RESRNG  Reads ranges from a file
   INISUP  Initializes all parameters relevant for SUPPOS
   MOTIF   Finds the best way to superpose two stretches
   SFUDGE  Average two structures with identical sequences
   SFUDG2  Average two structures with different sequences
   ANAFIT  Finds the smallest motion to superimpose ranges
   COMPAR  Gives fit statistics
   EQUAL   Compares two covalently identical protein molecules
   EQUALH  As EQUAL, but including protons
   EQUALF  As EQUAL, but gets matching residues from a file
   COLDIF  Colour range 2 as function of superposition error
   CENDIF  Calculates residue center distances between ranges
   CADIFF  Calculates Ca-Ca distances between two ranges
   CABOX   As CADIFF, but results are shown as diagonal plot
   SUPSTS  Gives fit statistics
   ISBEND  Find the point of bending in case of domain bending
   PARAMS  Brings you to the suppos parameter setting menu
D: GETMAT  Lees een matrix uit de matrix database
   PUTMAT  Sla een matrix op in de matrix database
   LSTMAT  Toon de matrix database index en de huidige matrix
   DIRMAT  Toon de gehele matrix database inhoud
   DELMAT  Verwijder een matrix uit de matrix database
   GETOLD  Lees een matrix uit een file
   SHOMAT  Toon de huidige matrix
   RANGE1  Definieer de range waarop gesuperponeerd moet worden
   RANGE2  Definieer de range die gesuperponeerd moet worden
   DOSUP   Bereken de optimale superpositie matrix
   APPLY   Pas de superpositie matrix toe op een range
   UNDO    Maak de APPLY transformatie ongedaan
   PICKIN  Definieer de superpositie ranges door ze te pikken
   APLITM  Pas de superpositie matrix toe op een MOL-item
   SUPOPT  Optimaliseer een matige (manuele) superpositie
   SUP3AT  Superponeert twee groepen van 3 atomen
   SHORNG  Toon de gedefinierrde superpositie ranges
   SAVRNG  Sla de superpositie ranges op in een file
   RESRNG  Lees de superpositie ranges terug uit een file
   INISUP  Initialiseer alle parameter nodig voor SUPPOS
   MOTIF   Zoek de beste manier om twee ranges te superponeren
   SFUDGE  Middel twee structuren met gelijke sequenties
   SFUDG2  Middel twee structuren met verschillende sequenties
   ANAFIT  Zoek de kortste translatie nodig voor een superpositie
   COMPAR  Geef statistieken over de kwaliteit van een superpositie
   EQUAL   Vergelijk twee molekulen met een gelijke sequentie
   EQUALH  Als EQUAL, maar inclusief protonen
   EQUALF  Als EQUAL, maar haalt de te vergelijken residuen uit een file
   COLDIF  Kleur de gesuperponeerde range volgens de superpositie fout
   CENDIF  Bereken residu middelpunts afstanden tussen ranges
   CADIFF  Bereken Ca-Ca afstanden tussen ranges
   CABOX   Als CADIFF, maar toon de resultaten in een diagon
   SUPSTS  Geef statistieken over de superpositie kwaliteit
   ISBEND  Vindt het buigings punt in het geval van domein beweging
   PARAMS  Activeer het parameter menu
*SUPSHORT
E: RANGE1  Sets range on which to superpose
   RANGE2  Sets range to be superposed
   DOSUP   Calculates matrix to place range2 on top of range1
   APPLY   Applies a matrix to a zone
   UNDO    Undoes the excution of aplly
   SHOMAT  Shows the presently active transformation
   APLITM  Applies a matrix to a MOL-item
   MOTIF   Finds the best way to superpose two stretches
   SUPOPT  Optimizes the present superposition situation
   PARAMS  Brings you to the SUPPOS Parameter setting menu
   MORE    Activates more commands
D: RANGE1  Definieer de range waarop gesuperponeerd moet worden
   RANGE2  Definieer de range die gesuperponeerd moet worden
   DOSUP   Bereken de optimale superpositie matrix
   APPLY   Pas de superpositie matrix toe op een range
   UNDO    Maak de APPLY transformatie ongedaan
   SHOMAT  Toon de huidige matrix
   APLITM  Pas de superpositie matrix toe op een MOL-item
   MOTIF   Zoek de beste manier om twee ranges te superponeren
   SUPOPT  Optimaliseer een matige (manuele) superpositie
   PARAMS  Activeer het parameter menu
   MORE    Aktiveert meer kommandos
*SUPHIDEN
E: MOTIV   This is alternative spelling for MOTIF
D: MOTIV   Dit is oude spelling voor MOTIF
*
*       TABLES module messages
*
*TABSHORT
E: TABDIR  Gives list of available tables
   TABDEL  Deletes one table
   TABINI  Initializes all table related parameters
   TABSHO  Shows the contents of tables
   TABGET  Reads a table from a formatted file
   TABLST  Writes a table as a formatted file
   TABOUT  Writes a set of tables as a formatted file
   TABDWN  Shifts (part of) a table down
   TABUP   Shifts (part of) a table up
   TABGRA  Puts a table at the graphics window
   TABPST  Plots a table at the laser writer (postscript)
   TABSAV  Saves all table relevant data in a file
   TAB2PR  Converts table values into residue properties
   TABRES  Restores all table relevant data from a file
   TABCUP  Toggles continuous updating of tables at graphics screen
   TABHIS  Make histogram from table

   TABACC  Makes a table of residue accessibilities
   TABVAC  Makes a table out of vacuum accessibilities
   TABAA   Makes a table of residue names
   TABABF  Makes a table of residue averaged B-factors
   TABBFT  Makes an alpha carbon B-factor table
   TABBMP  Make a table of all bumps
   TABCHI  Makes a table with torsion angles
   TABEVD  Makes a table with integrated electron densities
   TABHBO  Makes hydrogen-bond related tables
   TABHST  Makes a secondary structure table
   TABCHN  Makes a chain-name per residue table
   TABNUM  Makes a table with simple numerical values
   TABPIR  Makes a table out of a pir file
   TABPNM  Makes table with original pdb numbers
   TABQUA  Makes a table of residue packing quality values
   TABATV  Makes a table out of atomic property values
   TABPRP  Makes a table from residue property values
   TABSMC  Puts number of symmetry related contacted residues in a table
   TABAAC  Make table of residue type PDB average accessibilities

   TABCLU  Makes a CLUSTER from a logical table
   TBNSTS  Does statistics on a numerical table
   TABCAA  Generate residue type statistics for a table
   TBLSTS  Counts TRUEs and FALSEs per residue type
   TBNORM  Normalizes a numerical table at 0.0 +/- 1.0
   TABCOR  Determines correlation between tables (after shifting)
   TABSCT  Make a scatter plot for two tables

   TABMOD  Executes modulo operation on a table
   TABSQ2  Squares a table

   TABADD  Adds two tables
   TABSUB  Subtracts two tables
   TABMUL  Multiplies two tables
   TABDIV  Divides two tables
   TABMIN  Determines the pairwise minimum of two tables
   TABMAX  Determines the pairwise maximum of two tables
   TABAVE  Determines the pairwise average of two tables
   TABAVM  Determines the average of more than two tables
   TABADF  Determine angular distance between angle tables
   TABDIF  Put a character mark if two tables differ 'too much'
   TABDF2  Put a numerical mark if two tables differ 'too much'
   TBLVGT  Create a logical table as for numerical table > cutoff
   TBLVEQ  Create a logical table as for numerical table = cutoff
   TBLINV  Inverts a logical table (TRUE <--> FALSE)
   TBLAND  Makes table of logical AND on two tables
   TBLOR   Makes table of logical OR on two tables
   TBLDFC  Makes logical table of comparison of character tables
D: TABDIR  Geeft een lijst van de bestaande tabellen
   TABDEL  Verwijdert 1 tabel
   TABINI  Initialiseert alle tabel parameters
   TABSHO  Toont de inhoud van tabellen
   TABGET  Leest een tabel uit een geformateerde file
   TABLST  Schrijft een tabel in een geformateerde file
   TABOUT  Schrijft een serie tabellen in een mens leesbare file
   TABDWN  Schuift een (deel van een) tabel naar beneden
   TABUP   Schuift een (deel van een) tabel naar boven
   TABGRA  Stuurt een tabel naar het grafische scherm
   TABPST  Stuurt een tabel naar de postscript plotter
   TABSAV  Slaat alle tabel informatie op in een SAVE file
   TAB2PR  Maakt residue waarden uit een tabel
   TABRES  Haalt alle tabel informatie terug uit een SAVE file
   TABCUP  Schakel continue tabel weergave in grafische scherm aan/uit
   TABHIS  Maak een histogram van een tabel

   TABACC  Maakt een tabel met oppervlakte toegankelijkheden
   TABVAC  Maakt een tabel met vakuum oppervlakte toegankelijkheden
   TABAA   Maakt een tabel met residue types
   TABABF  Maakt een tabel met gemiddelde B-faktors per residue
   TABBFT  Maakt een tabel met alpha koolstof B-faktoren
   TABBMP  Maakt een tabel met alle bumps
   TABCHI  Maakt een tabel met torsie hoeken
   TABEVD  Maakt een tabel met geintegreerde electronen dichtheden
   TABHBO  Maakt waterstof brug gerelateerde tabellen
   TABHST  Maakt een secundaire struktuur tabel
   TABCHN  Maakt een keten-naam per residu tabel
   TABNUM  Maakt een simpele numerieke tabel
   TABPIR  Maakt een tabel van een sequentie
   TABPNM  Maakt een tabel met PDB residu nummers
   TABQUA  Maakt een tabel met Quality Control waarden
   TABATV  Maakt een tabel van atomaire waarden
   TABPRP  Maakt een tabel van residu waarden
   TABSMC  Stop aantal kontakten met symmetrie gerelateerde residuen in tabel
   TABAAC  Maak tabel met database toegankelijkheden per residu type

   TABCLU  Maakt een CLUSTER van een logische tabel
   TBNSTS  Toont de statistieken voor een numerische tabel
   TABCAA  Doe statistieken per residu type voor een tabel
   TBLSTS  Telt TRUEs en FALSEs per residu type
   TBNORM  Normaliseert een numerische table op 0.0 +/- 1.0
   TABCOR  Bepaal korrelatie tussen twee tabellen (na veschuiving)
   TABSCT  Maak een scatter plot van twee tabellen

   TABMOD  Laat een MODULO operatie over een tabel lopen
   TABSQ2  Kwadrateer een tabel

   TABADD  Telt twee tabellen op
   TABSUB  Trekt twee tabellen af
   TABMUL  Vermenigvuldigt twee tabellen
   TABDIV  Deelt twee tabellen op elkaar
   TABMIN  Bepaal het paarsgewijze minimum van twee tabellen
   TABMAX  Bepaal het paarsgewijze maximum van twee tabellen
   TABAVE  Bepaal het paarsgewijze gemiddelde van twee tabellen
   TABAVM  Bepaal het gemiddelde van meer dan twee tabellen
   TABADF  Bepaal het verschil tussen tabellen die hoeken weergeven
   TABDIF  Markeer waar twee tabellen te veel verschillen met DIFF
   TABDF2  Markeer waar twee tabellen te veel verschillen met 1.0
   TBLVGT  Maak logische tabel voor numerieke tabel > afkap waarde
   TBLVEQ  Maak logische tabel voor numerieke tabel = een konstante
   TBLINV  Inverteer een logische tabel (TRUE <--> FALSE)
   TBLAND  Maak een tabel uit een logische AND op twee tabellen
   TBLOR   Maak een tabel uit een logische OR op twee tabellen
   TBLDFC  Maak logische tabel uit vergelijking tekst tabellen
*
*       WATER messages
*
*WATSHORT
E: SHOWAT  Lists groups of water molecules and number of H2Os
   LSTWAT  Lists a range of water molecules
   WATNAA  Lists all waters near a residue
   NAAWAT  Lists the nearest residue for every water
   NALWAT  Lists all near residues for every water
   DBLWAT  Lists all waters that contact two ranges
   STSWAT  Gives statistics on water positions
   CABWAT  Determines Ca-Cb orientation relative to nearest bulk water
   BFTWAT  Analyzes waters with respect to B-factors
   POTWAT  Predicts waters around a residue
   MOVWAT  Applies all matrices to bring H2O's near a range
   NETWAT  Draws a net over a group of water molecules
   COPWAT  Allows you to make sub groups of waters by hand
   DUPWAT  Make multiple copies of touching symmetry related waters
   CHKWAT  Same option as H2OCHK in CHECK menu
   CAVWAT  Searches for waters in the 'active site'
   SPLWAT  Splits water in eigth groups
   DELWAT  Remove all waters from the soup
   DELACW  Remove all solvent accessible waters from the soup
   DEL1WA  Remove individual waters from a group of waters
   PARAMS  Brings you to the water parameter menu
D: SHOWAT  Toon alle water groepen en het aantal H2Os
   LSTWAT  Toon een range van water molekulen
   WATNAA  Toon alle water molekulen nabij een residu
   NAAWAT  Toon alle nabije residuen voor een water
   NALWAT  Toon alle nabije residuen voor elke water
   DBLWAT  Toon alle waters die kontakten met twee ranges maken
   STSWAT  Geef enige statistieken over de waters
   CABWAT  Bereken Ca-Cb orientatie tov dichtsbijzijnde bulk water
   BFTWAT  Analyseert waters in verband met hun B-faktoren
   POTWAT  Voorspel water posities rond een residue
   MOVWAT  Vervang waters door symmetrie gerelateerde dichter bij het eiwit
   NETWAT  Verbindt alle dicht bij elkaar liggende waters met lijntjes
   COPWAT  Maakt een sub-groep uit een water groep
   DUPWAT  Maak kopie van symmetrie gerelateerde kontakteerende waters
   CHKWAT  Deze optie is identiek aan H2OCHK in het CHECK menu
   CAVWAT  Detekteer waters in het 'aktieve centrum'
   SPLWAT  Splits water in acht groepen
   DELWAT  Gooi alle waters weg uit de soep
   DELACW  Gooi alle oplosmiddel-toegankelijke waters weg uit de soep
   DEL1WA  Gooi individuele waters weg uit een watergroep
   PARAMS  Brengt U in het water parameter menu
*
*       WALCOR related messages
*
*WCMSHORT
E: CORMUT  General basic correlated mutation finder
   CORMUM  As CORMUT, but using a scorings matrix
   CORMUN  As CORMUT, but without the variability contribution
   CORMUF  As CORMUT but with a different scorings scheme

   CORAN1  Searches for correlations against a CMC file
   CORAN2  As CORAN1 but with a different scoring scheme
   CORPM1  As CORAN1 but with a different scoring scheme
   CORPM2  As CORAN1 but with a different scoring scheme
   CORGR1  As CORAN1 but with a different scoring scheme

   GETCMC  Sort the BIGFILE according to the sequence order in CMC file
   GETTIT  As GETCMC, but also reads new titles from the CMC file
   MAKCMC  Write a CMC file that corresponds to the BIGFILE
   SRTCMC  Sort a CMC file according to the CMC code
   MAKTFF  Creates a skip file for conserved residues
   MAKPTF  Creates a skip file for conserved residues, using CMC input
   CORNOR  Toggles the correlation normalization flag on/off
   CORPHY  Makes phylogenetic tree of residue correlations
*
*       WALGRA related messages
*
*WGRSHORT
E: GRASQS  Display sequences graphically
   COLSQS  Allows for the modification of the residue colour list
   SHOW    Used in the WALIGN related menus, makes GRASQS interactive
   2DPLOT  Displays sequence as 7-tubes through membrane plot (for GPCRs)
   PRETYG  Pretty drawer for multiple sequence alignments
   PRETYP  As PRETYG, but now for postscript output
D: GRASQS  Toon sequenties op het grafische scherm
   COLSQS  Stelt U in staat de standdard residu kleuren te veranderen
   SHOW    Maakt GRASQS optie interactief indien gebruikt in WALIGN 
   2DPLOT  Maakt een 7 cylinders door de membraan plot (speciaal voor GPCRs)
   PRETYG  Sexy uitvoer van multi sequentie alignments
   PRETYP  Zelfde als PRETYG, maar voor postscript
*
*       WALIGN messages
*
*WALSHORT
E: WALCOR  Activates the mutation correlation menu
   WALGRA  Activates the graphical sequence menu
   WALPRF  Activates the sequence profile and alignment menu
   WALSEQ  Activates the sequence administration menu
   WALSRT  Activates the sequence sorting and selection menu
   WALINI  Initializes all alignment parameters
   BIGFIL  Opens a (new) big file for sequences/profiles
   ORGBCK  Overwrite aligned sequence(s) with original (unaligned) copy
   BIGSTS  Counts number of profiles and sequences in BIGFILE
   SETMAT  Sets/reads a alignment scorings matrix
   SHODAY  Displays present scorings matrix at terminal
   2ALIGN  Align 2 sequences
   REPEAT  Finds repeats in a sequence
   MAKHSP  Write sequences in HSSP format file
   MAKDBG  Write sequences plus profile in HSSP-like file (debug option)
   SHOIDM  Shows pairwise sequence identity matrices
   HISTID  Make histogram of identity percentages between sequences
   MFETCH  Makes a list of file namess that can be used by GCG's FETCH
   MFILES  Makes the file FILES.LIST, needed for the server
   NOVARU  Toggles automatic variability/weight calculation on/off
   CNSPIR  Makes a PIR file from the alignment consensus sequence
   ALIBET  Writes alignment results in a parceable way
   MVIEW   Makes MVIEW output
   BVIEW   Makes BVIEW output
   MVIEW2  Makes MVIEW output at 80 characters per line
   PARAMS  Brings you in the alignment parameter menu
D: WALCOR  Activeert het sequentie correlatie menu
   WALGRA  Activeert het grafische sequentie menu
   WALPRF  Activeert het profiel en aligneer menu
   WALSEQ  Activeert het sequentie administratie manu
   WALSRT  Activeert het sequentie selektie en sorteer menu
   WALINI  Initialiseert alle in WALIGN gebruikte parameters
   BIGFIL  Opent een nieuwe BIGFILE voor sequenties en profielen
   ORGBCK  Overschrijft sequenties in BIGFILE met originele sequenties 
   BIGSTS  Telt sequenties en profielen in de BIGFILE
   SETMAT  Leest een alingeerings score matrix in
   SHODAY  Toont de scorings matrix op het scherm
   2ALIGN  Aligneer twee sequenties
   REPEAT  Zoek herhalende sequentie motieven
   MAKHSP  Schrijf sequenties uit in HSSP formaat
   MAKDBG  Schrijf sequenties en profiel in HSSPachtig formaat
   SHOIDM  Displays a matrix of pairwise identities
   HISTID  Maak histogram van sequentie identiteit tussen sequenties
   MFETCH  Make file that allows GCG to fetch the sequences
   MFILES  Makes human readable file (FILES.LIS) of BIGFIL contents
   NOVARU  Schakelt de variabiliteit/gewicht bepaling aan/uit
   CNSPIR  Maakt een PIR file uit de alignment consensus sequentie
   ALIBET  Schrijft alignments parsebaar uit
   PARAMS  Brengt U in het aligneer parameter menu
*WALHIDEN
E: WLHPID  Graphical display of pairwise similarities
   WLHLFK  Read sequences from LFK style file
   WLHPBB  Read sequences from Peer Bork's Blast style file
   WLHMRB  Read sequences from MRS's Blast style file
   WLHGAP  Over-rule profile gap penalties with those from PARAMS
   WLHLFD  Reads sequences from LFK-daily-update-files
   WLHFIN  Checks if the Brh aligned sequences have the GPCR fingerprint
   WLHDFN  Delete sequences that do not have the GPCR fingerprint
   WLH1ST  Does the whole 7TM HSSP process for one molecule class
   WLHSWS  Reads sequence(s) from set of combined swissprot files
   WLHDNA  Delete DNA sequences from the BIGFILE
   WLHL2S  Read sequences from a 'list2seq' file (alternative FASTA)
   WLHDFR  Delete fragments from the BIGFILE
   WLHCLU  Cluster sequences after alignment
   WLHSPA  List WALIGN related common parameters and values
   WLHCPL  Creates the file PDB.LIS
   WLHPCR  Searches for decamers that can be good PCR probes
   WLH2ST  As WLH1ST, but including gap penaltie updates
   WLHRIN  Reads sequences back that were written with WLHWIN
   WLHGWT  Searches in sequences for a fragment of requested weight
   WLHXXX  Does somthing too....
   WLHSPR  Runs all sequences against all profiles
   WLHNAP  Converts DNA sequence into protein sequence
   OLDTRE  Draws phylogenetic tree
   EMBED3  Embed sequence space in 3 dimensions
   PLOT2D  Alternative spelling for PLOT2D
   WALHOR  Writes alignments with one sequence per line horizontally
   WALH3D  Writes alignments for 3DM
   WALMOD  Makes models the fast way based on a horizontal file
   WALMOS  Makes models the good way based on a horizontal file
   WALSTO  Makes secondary structure files for the OODB
   WALSAC  Sets accession codes to systematically chosen numbers
*
*       WALPRF messages
*
*WPRSHORT
E: GETPRF  Reads a profile from a file
   DELPRF  Deletes a profile from the BIGFILE
   DELPRS  Deletes multiple profiles from the BIGFILE (slow option)
   MAKPRF  Writes a profile in a profile-file
   DIRPRF  gives a list of the profiles presently in the BIGFILE
   LSTPRF  Lists the sequence information of a profile
   SHOPRF  Lists all information of a profile
   ALIPRF  Aligns sequences against a profile
   ALISCO  Determines quality of an alignment
   PRFSWT  Update sequence and residue weights
   UPDPRF  Updates a profile after alignment
   UPAPRF  Updates a profile after alignment, including gap penalties
   NEWPRF  Makes a new profile from (aligned) sequence(s)
   CNVPRF  Convolute profile with scorings matrix
   SOUPRF  Makes a profile for all protein in the SOUP
   AL2PRF  Aligns two profiles
   PCTPRF  Determines convolution between sequences and a profile
   INSPRF  Puts an insertion in a profile
   SEQPRF  Writes one sequence out as a profile file
   MAKMSF  Write multiple sequence alignment as a MSF
   MAKFAS  Write multiple sequences aligned in FASTA format
   MAKFAL  Write multiple sequences aligned in long-FASTA format
D: GETPRF  Leest een profiel van een file
   DELPRF  Verwijdert een profiel uit de BIGFILE
   DELPRS  Verwijdert meerdere profielen uit de BIGFILE in een klap
   MAKPRF  Schrijft een profiel weg in een profiel-file
   DIRPRF  Geeft een lijst van de profielen in de BIGFILE
   LSTPRF  Toont de sequentie informatie voor een profiel
   SHOPRF  Toont alle informatie voor een profiel
   ALIPRF  Aligneer sequenties tegen een profiel
   ALISCO  Bepaal kwaliteit van een alignment
   PRFSWT  Herbereken sequentie en amino zuur positie gewichten
   UPDPRF  Update een profiel na aligneren van sequenties
   UPAPRF  Als UPDPRF, maar past ook de gap penalties aan
   NEWPRF  Maak een nieuw profiel aan de hand van (ge-aligneerde) sequentie(s)
   
   CNVPRF  Convolueer een profiel met een scorings matrix
   SOUPRF  Maak een profiel aan de hand van eiwit in the SOUP
   AL2PRF  Aligneer twee profielen
   PCTPRF  Bepaal hoe goed sequenties bij een profiel passen (convolueer)
   INSPRF  Maak een insertie in een profiel
   SEQPRF  Scrijf 1 sequentie uit in een profiel-file
   MAKMSF  Schrijft multiple sequence alignment als MSF
   MAKFAS  Schrijft meerdere sequenties aligned in FASTA format
   MAKFAL  Schrijft meerdere sequenties aligned in lang-FASTA format
*
*       WALSEQ messages
*
*WSQSHORT
E: GETSEQ  Reads sequence(s) from file
   DIRSEQ  Gives directory of sequences/profiles in big file
   LSTSEQ  Lists complete info about sequence(s)
   LSTSQS  List residue(s) for range of sequences
   SRCHDE  Searches for substrings in title/DE record
   DELSEQ  Deletes sequence(s) from the big file
   MAKSEQ  Writes out sequence in sequence file
   MAKSQS  Writes out sequences in SW-files
   MAKCH1  Writes out sequence(s) as long string(s)
   MAKCH2  Writes out aligned sequence(s) as long string(s)
   CCNSEQ  Concatenates two sequences
   MAKINT  Write sequence(s) in WHAT IF's formatted format
   GETINT  Read sequences back from a WHAT IF format formatted file

   BLAINI  Resets BLAST related parameters
   BLAPAR  Interactively set all BLAST paramneters
   BLASEQ  Run BLAST on one sequence
   BLASQS  Run BLAST on all sequences now in the BIGFIL

   IBMINI  Start a new IBM-database
   IBMOPE  Open an existing IBM-database
   IBMONE  Store one sequence in the IBM-databese
   IBMLST  Show content of the IBM-database
   IBMSTP  Does one iteration in the IBM
D: GETSEQ  Lees een sequentie(s) van een file
   DIRSEQ  Geeft een lijst met alle sequenties en profielen in de BIGFILE
   LSTSEQ  Geeft de volledige informatie voor een sequentie(s) in de BIGFILE
   LSTSQS  Toont residuen voor serie van sequenties
   SRCHDE  Zoek tekstfragmenten in de title/DE regel
   DELSEQ  Verwijdert een sequentie(s) uit de BIGFILE
   MAKSEQ  Schrijft een sequentie uit de BIGFILE naar een sequentie file
   MAKSQS  Schrijft een aantal sequenties uit de BIGFILE naar SW-files
   MAKCH1  Schrijft sequentie(s) uit op 1 regel per sequentie
   MAKCH2  Schrijft gealignde sequentie(s) uit op 1 regel per sequentie
   CCNSEQ  Plakt twee sequenties aan elkaar
   MAKINT  Schrijf sequenties geformatteerd in een file in WHAT IF formaat
   GETINT  Lees sequenties terug uit een WHAT IF formaat file

   BLAINI  Zet alle BLAST parameters terug op hun start waarde
   BLAPAR  Staat U toe om interactief BLAST parameters te modificeren
   BLASEQ  Run BLAST voor een sequentie
   BLASQS  Run BLAST op alle sequenties die nu in de BIGFIL zitten

   IBMINI  Begin een nieuwe IBM-database
   IBMOPE  Open een bestaande IBM-database
   IBMONE  Stop 1 sequentie in de IBM-databese
   IBMLST  Toon de IBM-database
   IBMSTP  Doet 1 iteratie in de IBM
*
*       WALSRT messages
*
*WSRSHORT
E: DELNAM  Delete sequences with certain text in title
   DMATCH  Look for nearly identical sequences
   DOUBLS  Look for identical sequences
   KPNAME  Only keep sequences with certain text in title
   KWCHEK  Allow logical expressions for DELNAM or KPNAME
   KILDBL  Remove sequences that occur for a second time
   UNKTYP  Determines for unknown sequences the class
   DELALI  Deletes sequences with insufficient overlap with a profile
   SRTPCT  Sorts sequences as function of overlap with a profile
   SRTPID  Sorts sequences as function of identity with a profile
   SRTACC  Sorts sequences by numerical part of accession code
   SRTGMB  Sorts sequences as function of grey meatball character
   SRTFLN  Sorts sequences by file name
   SRTLEN  Sorts sequences by length
D: DELNAM  Verwijdert sequenties met een bepaald tekst fragment in de titel
   DMATCH  Zoekt naar hoog homologe sequenties in de BIGFILE
   DOUBLS  Zoek naar paren van identieke sequenties in de BIGFILE
   KPNAME  Sta logische kombinaties toe in DELNAM of KPNAME
   KWCHEK  Verwijder of bewaar files als funktie van 
   KILDBL  Verwijder sequenties die nog een keer voorkomen
   UNKTYP  Bepaalt voor onbekende sequenties de klasse
   DELALI  Verwijdert sequenties met onvoldoende overlap met een profiel
   SRTPCT  Sorteert sequenties als funktie van overlap met een profiel
   SRTPID  Sorteert sequenties als funktie van identiteit met een profiel
   SRTACC  Sorteert sequenties naar toelatings (accession) nummer
   SRTGMB  Sorteert sequenties naar grijze gehaktbal waarde
   SRTFLN  Sorteert sequenties naar file naam
   SRTLEN  Sorteert sequenties naar lengte
*
*       WALSRV messages
*
*SRVSHORT
E: GPCINI  Initialize the big server file
   GPCOPE  Open the existing big server file
   GPCSTS  Show all statistics about the big server file
   GPCSRC  Shows only the summary statistics about the big server file
   GPCGCL  Read the classes from _CLASSES.LST
   GPCGPR  Get the profile information from _PROFS.LIST
   GPCRPR  Read the profiles obtained with GPCGPR

   GPCCOL  Runs BLAST on the profiles in all classes
   GPCSPL  Uses the profiles to classify the sequences and sort them, quickly
   GPCSPB  Uses the profiles to classify the sequences and sort them, optimally
   GPCSEL  Uses the profiles to classify the sequences. Dont sort them

   GPCMAL  Loop over all classes and make HSSP, MSF, etc.
   GPCMA0  Loop over one class and make HSSP, MSF, etc.
   GPCMA1  Loop over one class and its branches and make HSSP, MSF, etc.
   GPCMA2  Loop over one class and its root(s) and make HSSP, MSF, etc.
   GPCMAC  Loop over one class and its subclasses, and check alignment consistency

   GPCDNA  Runs only the cDNA page generator of GPCMAL
   GPCDOU  Toggle switch for UPAPRF in GPCMA* options
   GPCO7T  Read the MCSIS directories file
   GPCPTG  Make phylogenetic tree GIF of 20 representative sequences.
   WHYNOT  Lists the WARNING file of the last run GPCMA* option
*
*       B-factor and weight related messages
*
*BFTSHORT 
E: SETBFT  Manually set B-factors 
   SETWGT  Manually set weights (=occupancy factors)
   BFTSTS  Gives some B-factor statistics
   BFTWAT  Analyzes waters with respect to B-factor) 
   PRPBFT  Copy property values (PRP) into B-fators
   PRPWGT  Copy property values (PRP) into weights
   BFTATV  Sets the atomic values identical to the atomic B-fators
   BFTBB   Sets B-factors of backbone atoms in amino acids
   BFTSCH  Sets B-factors of side chain atoms in amino acids
   BFTH0   Sets B-factors of protons to zero
   BFTNOR  'Normalise' B-factors on 0.0 +/- 1.0
   NRMBFT  Normalizes all B-factors by dividing by the mean
   ROWBFT  Sets row according to atomic B-factors  (SEARCH menu)
   TABBFT  Makes an alpha carbon B-factor table (TABLES menu)
   COLBFT  Colour atoms by B-factor (COLOUR menu)
   CNCBFT  Gets the B-factors from a CONCOORD analysis (CONCRD menu)
D: SETBFT  Verander B-factoren met de hand 
   SETWGT  Verander atomaire gewichten (=bezettings graad) met de hand 
   BFTSTS  Geeft wat B-factor statistieken
   BFTWAT  Anrander de atomaire gewichten (WEIGHT) met de hand
   PRPBFT  Copieer de PRP waarden in de B-factoren
   PRPWGT  copieer de PRP waarden in de WEIGHT 
   BFTATV  Maakt de atomaire waarden gelijk aan de B-faktoren
   BFTBB   Verander B-factoren van aminozuur hoofdketen atomen
   BFTSCH  Verander B-factoren van aminozuur zijketen atomen
   BFTH0   Zet B-factoren van protonen op nul
   BFTNOR  'Normaliseer' B-faktoren op 0.0 +/- 1.0
   NRMBFT  Mormaliseer B-faktoren door door get gemiddelde te delen
   ROWBFT  Maak een ROW nav de atomaire B-faktoren (SEARCH menu)
   TABBFT  Maakt een tabel met alpha koolstof B-faktoren (TABLES menu)
   COLBFT  Kleur atomen naar B-faktor (COLOUR menu)
   CNCBFT  Voorspel B-factoren met CONCOORD (CONCRD menu)
*
*       XRAGMX related messages
*
*XRGSHORT
E: GOPULL  Equivalent of GO, but now with PULLIT-menu active
   REWRIT  Write the coordinates to output (Same as screen menu WRIT)
   BLOCK1  Puts a restrictive force on the direct neighbours in the sequence
   BLOCK2  Puts a restrictive force on the direct neighbours in the structure
   BLOCK3  Puts a restrictive force on backbone ranges
   RUNGMX  Run GROMACS MD interactively
   XPLUTO  Defines baal-n-stick range in continuously updated model
   NOPLUT  Remove the XPLUTO object from the screen
D: GOPULL  Net als GO, maar nu met het PULLIT-menu aktief
   REWRIT  Schrijf coordinaten uit (Zelfde als WRIT in grafische scherm)
   BLOCK1  Zet een rem op de naaste buren in de sequentie
   BLOCK2  Zet een rem op de naaste buren in de struktuur
   BLOCK3  Zet een rem op ranges van hoofdketen atomen
   RUNGMX  Run GROMACS MD interactief
   XPLUTO  Set range die als ball-n-stick aangegeven wordt
   NOPLUT  Gooi het XPLUTO resultaat weer weg
*
*       XRAY related messages
*
*XRASHORT
E: EVADEN  Convolutes bell shaped atoms with the density map
   EVADIF  Convolutes differential bell shaped atoms with the density map
   EVACAS  As EVADEN, but for alpha carbons only
   EVAMUT  Finds sequence that fits density best
   EVATON  Writes subsequent EVA* option results to a table
   EVACAL  Calibrate density per atom type
   RSRSID  Optimizes side chain density fit by torsion rotation
   RSRRES  Rigid body translational density fitting, whole res
   RSRBB   Rigid body translational density fitting, backbone
   RSRTRC  Do not use (yet)
   PEPFLP  Flips one peptide plane.
   RNGFLP  Inverts backbone direction.
   MASMAP  Go to the map massage menu (mainly for X-ray)
   MAPEDT  Go to the enveloppe map editor menu
D: EVADEN  Convolueer klok-vormige atomen met de dichtheids map
   EVADIF  Differentieer convolutie van atomen met de dichtheids map
   EVACAS  Als EVADEN, maar nu alleen voor alpha koolstoffen
   EVAMUT  Zoekt zijketens in overeenstemming met dichtheid
   EVATON  Schrijft toekomstige EVA* resultaten in TABLEs
   EVACAL  Schaal dichtheid per atoom type
   RSRSID  Optimaliseer zijketen dichtheids fit
   RSRRES  Rigid body translatie dichtheids optimalisatie
   RSRBB   Als RSRRES maar alleen voor hoofdketen atomen
   RSRTRC  Svp (nog) niet gebruiken
   PEPFLP  Draai het peptide plaatje van een amino zuur om.
   RNGFLP  Draai de richting van een rijtje amino zuren om.
   MASMAP  Ga naar het menu om map waarden te manipuleren
   MAPEDT  Ga naar het menu om envelop mappen te veranderen
*
*      DSSP messages
*
*HSTSHORT
E: SHOHST  Shows the secondary structure of a protein
   SHOSSS  As SHOHST, but adds accessibility and symmetry contact info
   SHOSSB  As SHOSSS, but adds B-factor info
   INIHST  Forces WHAT IF to redetermine the secondary structure
   EDTHST  Allows for manual modification of secondary structure
   ALLHEL  Forces WHAT IF to thing that all residues are helical
   ALLCOI  Forces WHAT IF to think that all residues are coil
   SUMHST  Determine secondary structure percentages in the soup
D: SHOHST  Toon de secundaire struktuur van een eiwit
   SHOSSS  Als SHOHST, maar met opp. toegankelijkheid en symmetry info
   SHOSSB  Als SHOSSS, maar met B-faktor informatie erbij
   INIHST  Dwing WHAT IF de secundaire struktuur opnieuw te bepalen
   EDTHST  Laat de gebruiker de DSSP bepaling 'corrigeren'
   ALLHEL  Maak WHAT IF wijs dat alle residuen helix zijn
   ALLCOI  Maak WHAT IF wijs dat alle residuen random coil zijn
   SUMHST  Bepaal de secundaire struktuur percentages in de soep
*HSTHIDEN
E: ALCOIL  Alternative spelling for ALLCOI
   NEWHST  Alternative spelling for INIHST
   WIFHST  Forces WHAT IF to use its internal emulator and not DSSP
   CHKHST  Determines the correlation between DSSP and its emulator
   HSTMTS  One day this option will improve sec. struc. determinations .
   ORGDSP  Replaces converted HST in database by original DSSP values
   GETDSP  Reads the C-alpha coordinates from a DSSP file
   PRDINI  Generates the secondary structure prediction parameters
   DIFHST  Show soup-wide and molecule-wide secondary structures
D: ALCOIL  Alternatieve spelling voor ALLCOI
   NEWHST  Alternatieve spelling voor INIHST
   WIFHST  Dwing WHAT IF on de DSSP emulator te gebruiken
   CHKHST  Laat de overeenkomst tussen DSSP en de emulator zien
   HSTMTS  Op een dag zal deze optie SHOHST verbeteren.
   ORGDSP  Vervang de geconverteerde HST in database door originele
   GETDSP  Lees de C-alpha coordinaten uit een DSSP file
   PRDINI  Maak de secundaire structuur voorspellings parameters
   DIFHST  Toon soup-brede and molekuul-brede secundaire structuren.
*
*      Symmetry messages
*
*SYMSHORT
E: SOUCEL  Add all molecules in the unit cell to the soup
   SOUSHL  Add all residues in a shell to the soup
   SOUBOX  Add all residues in a box  to the soup
   SOUSPH  Add all residues in a sphere to the soup
   SOUSRS  Add all residues in a sphere around a residue
   SOUSYM  Apply all symmetry transformations to the soup.
   SOUSM1  Apply one symmetry transformation to the soup.

   GRACEL  Show all molecules in the unit cell
   GRASHL  Show all residues in a shell in a MOL-item
   GRAWHL  Show all molecules in a shell in a MOL-item
   GRABOX  Show all residues in a box in a MOL-item
   GRASPH  Show all residues in a sphere in a MOL-item
   GRASRS  Show all residues in a sphere around a residue
   GRASYM  Show all symmetry transformed molecules
   GRASM1  Show one symmetry transformed molecule

   SYMDEL  Delete individual transformations
   SYMINI  Clear all transformations
   SYMSHO  Show all transformations
   SYMGCA  Toggle CA-only flag for GRA options in SYMTRY menu
   SYMSPG  Add the transforms implied by Spacegroup Symmetry
   SYMPAR  Set parameters for the symmetry routines
   SHLTYP  Toggle ***SHL options between using only residues or everything

   CELSHO  Show CELL, and SCALE and INVERSE SCALE transforms
   SYMSAV  Put transformations to file
   SYMRES  Get transformations from file
   USESYM  Toggle usage of symmetry in other WHAT IF options
   MORE    Enable expert options
D: SOUCEL  Voeg alle moleculen in de eenheidscel toe aan de soep
   SOUSHL  Voeg alle residuen in een schil toe aan de soep
   SOUBOX  Voeg alle residuen in een doos toe aan de soep
   SOUSPH  Voeg alle residuen in een bol toe aan de soep
   SOUSRS  Voeg alle residuen in een bol om een residu toe aan de soep
   SOUSYM  Pas alle transformaties toe op de soep, voeg resultaat toe
   SOUSM1  Pas een transformatie toe op de soep, voeg resultaat toe

   GRACEL  Laat alle moleculen in de eenheidscel zien in een object
   GRASHL  Laat alle residuen in een schil zien in een object
   GRABOX  Laat alle residuen in een doos zien in een object
   GRASPH  Laat alle residuen in een bol zien in een object
   GRASRS  Laat alle residuen in een bol om een residu zien
   GRASYM  Laat alle symmetriegetransformeerde moleculen zien
   GRASM1  Laat een symmetriegetransformeerd molecuul zien

   SYMDEL  Verwijder enkele transformaties
   SYMINI  Verwijder alle transformaties
   SYMSHO  Laat alle transformaties zien
   SYMGCA  Toggle alleen-CA vlag voor de GRA opties in SYM
   SYMSPG  Voeg de ruimtegroepsymmetrietransformaties toe
   SYMPAR  Stel parameters in voor de symmetrie module
   SHLTYP  ***SHL opties gebruiken alleen residuen of alles

   CELSHO  Laat de eenheidscel en schaalmatrix zien
   SYMSAV  Schrijf transformaties in een bestand
   SYMRES  Lees transformaties uit een bestand
   USESYM  Schakel gebruik van symmetrie in andere opties aan/uit
   MORE    Voeg expert-opties toe
*SYMMORE
E: SOUSHL  Add all residues in a shell to the soup
   SOUBOX  Add all residues in a box  to the soup
   SOUSPH  Add all residues in a sphere to the soup
   SOUSRS  Add all residues in a sphere around a residue
   SOUCEL  Add all molecules in the unit cell to the soup
   SOUSM1  Apply one symmetry transformation to the soup.
   SOUSYM  Apply all symmetry transformations to the soup.

   GRASHL  Show all residues in a shell in a MOL-item
   GRABOX  Show all residues in a box in a MOL-item
   GRASPH  Show all residues in a sphere in a MOL-item
   GRASRS  Show all residues in a sphere around a residue
   GRACEL  Show all molecules in the unit cell
   GRASM1  Show one symmetry transformed molecule
   GRASYM  Show all symmetry transformed molecules

   CELCKM  Check many CRYST1 and SCALE cards.
   CELSHO  Show CELL, and SCALE and INVERSE SCALE transforms
   CELINP  Input cell parameters via the keyboard
   CELNEW  Check whether the conventional cell makes symmetry
   CELAPP  Apply the transformation to the conventional cell

   LCKSYM  Toggle locking of symmetry matrices
   USESYM  Toggle usage of symmetry in other options
   SYMDEL  Delete individual transformations
   SYMINI  Clear all transformations
   SYMSAV  Put transformations to file
   SYMRES  Get transformations from file
   SYMSHO  Show all transformations
   SYMINP  Input transformations via the keyboard
   SYMSPG  Add the transforms implied by Spacegroup Symmetry
   SYMIIT  Input transformations in Int. Tables format
   SYMRDU  Remove duplicate transformations
   SYMPNI  Print message for non-integral rotations
   SYMPAR  Set parameters for the symmetry routines
   SYMDSM  Delete symmetric molecules from the soup
   SYMGCA  Toggle CA-only flag for GRA options in SYMTRY menu
   SYMISG  Input the space group via the keyboard
   SYMNEA  Find transforms. that create "NEAR" molecules
   SYMCGP  Check if transformations form a closed group.
   SYMDNT  Delete syms that do not produce touching mols.
   SYMPIC  Translate transformations to the unit cell.
   SYMANA  Analyze bad inter-symmetric contacts.
   SYMAMB  Disambiguate cells unsing bump analysis
   SYMMOV  Move a residue into close contact
D: SOUCEL  Voeg alle moleculen in de eenheidscel toe aan de soep
   SOUSHL  Voeg alle residuen in een schil toe aan de soep
   SOUBOX  Voeg alle residuen in een doos toe aan de soep
   SOUSPH  Voeg alle residuen in een bol toe aan de soep
   SOUSRS  Voeg alle residuen in een bol om een residu toe aan de soep
   SOUSYM  Pas alle transformaties toe op de soep, voeg resultaat toe
   SOUSM1  Pas een transformatie toe op de soep, voeg resultaat toe

   GRACEL  Laat alle moleculen in de eenheidscel zien in een object
   GRASHL  Laat alle residuen in een schil zien in een object
   GRABOX  Laat alle residuen in een doos zien in een object
   GRASPH  Laat alle residuen in een bol zien in een object
   GRASRS  Laat alle residuen in een bol om een residu zien
   GRASYM  Laat alle symmetriegetransformeerde moleculen zien
   GRASM1  Laat een symmetriegetransformeerd molecuul zien

   CELCKM  Check CRYST1 en SCALE kaarten in de database
   CELSHO  Laat de eenheidscel en schaalmatrix zien
   CELINP  Voer een eenheidscel in via het toetsenbord
   CELNEW  Probeer of de conventionele cel meer symmetrie heeft
   CELAPP  Voer de voorgestelde celtransformatie uit

   LCKSYM  Schakel vasthouden van symmetrietransformaties aan/uit
   USESYM  Schakel gebruik van symmetrie in andere opties aan/uit
   SYMDEL  Verwijder enkele transformaties
   SYMINI  Verwijder alle transformaties
   SYMSAV  Schrijf transformaties in een bestand
   SYMRES  Lees transformaties uit een bestand
   SYMSHO  Laat alle transformaties zien
   SYMINP  Voer transformaties in via het toetsenbord
   SYMSPG  Voeg de ruimtegroepsymmetrietransformaties toe
   SYMIIT  Voer transformaties in in Int. Tables format
   SYMRDU  Verwijder dubbele transformaties
   SYMPNI  Waarschuw voor niet geheeltallige rotaties
   SYMPAR  Stel parameters voor de symmetriemodule in
   SYMDSM  Verwijder symmetrische moleculen uit de soep
   SYMGCA  Toggle alleen-CA vlag voor de GRA opties in SYM
   SYMISG  Voer de ruimtegroep in
   SYMNEA  Zoek transformaties die nabuurmoleculen kunnen genereren
   SYMCGP  Controleer of de huidige transformaties een gesloten groep vormen
   SYMDNT  Verwijder transformaties die geen nabuurmoleculen genereren
   SYMPIC  Verschuif transformaties naar de eenheidscel
   SYMANA  Analyseer slechte inter-symmetrie kontakten
   SYMAMB  Zoek met hulp van bump-analyse uit welke cel de juiste is
   SYMMOV  Verschuif een residu naar dichte contacten
*
*       VDW module messages
*
*VDWSHORT
E: VDWATT  (Re-)sets the VdW radii according to Mendeleev symbol
   VDWTYP  (Re-)sets the VdW radii according to atom type
   VDWBB   (Re-)sets VdW radii for the backbone without =O
   VDWBBO  (Re-)sets VdW radii for the backbone =O
   VDWSS   (Re-)sets VdW radii for the side chains
   VDWCA   (Re-)sets VdW radii for the alpha carbons
   VDWRNG  (Re-)sets VdW radii for a range of residues
   VDWOUT  Writes the presently used VdW radii to a file
   VDWIN   Reads new VdW radii from a file
D: VDWATT  Kies VdW radii als funktie van het Mendeleev symbool
   VDWTYP  Kies VdW radii als funktie van het atoom type
   VDWBB   Kies VdW radii voor de hoofdketen zonder carbonyl zuurstof
   VDWBBO  Kies VdW radii voor de hoofdketen carbonyl zuurstof
   VDWSS   Kies VdW radii voor zijketens
   VDWCA   Kies VdW radii voor de alpha koolstoffen
   VDWRNG  Kies VdW radii voor een range van residuen
   VDWOUT  Schrijft de VdW radii naar een file
   VDWIN   Leest nieuwe VdW radii uit een file
*
*       PARAMS module messages
*
*_PRSHORT
E: LINCOL  Colour of lines made with screen option .LINE
   LINMOD  Line type for the lines made with screen option .LINE
   AA1OR3  Amino acid output in 1 or 3 letter code flag
   INSFLG  Amount of sequence output flag in SCNSDB menu
   VDWOVR  Bump/contact distance between Van der Waals radii
   DFBFAC  Default B-factor
   CYSCYS  Do/don't use inter chain cys-cys bridges
   NEICON  Use covalent neighbours in BUMP/CONTAC like options
D: LINCOL  Kleur van de lijn gemaakt met de grafische scherm optie LINE
   LINMOD  Type van de lijn gemaakt met de grafische scherm optie LINE
   AA1OR3  Aminozuur uitvoer in 1 of 3 letter code
   INSFLG  Hoeveel sequentie data wordt gegeven in het SCNSDB menu
   VDWOVR  Overlap/kontakt afstand tussen Van der Waals stralen
   DFBFAC  Standaard B-faktor
   CYSCYS  Al dan niet gebruiken van inter keten cys-cys bruggen
   NEICON  Gebruik de kovalente buren in BUMP/CONTAC opties
*
*       PARDRG DRUG module parameters
*
*_DRSHORT
E: ML2LIM  Limit the number of entries to read from a MOL2 file
   BUMLN1  Lowest (reporting fewest bumps) cutoff level for NAYB bump reporting
   BUMLN2  Second lowest cutoff level for NAYB bump reporting
   BUMLN3  Intermediate cutoff level for NAYB bump reporting
   BUMLN4  Highest (reporting most bumps) cutoff level for NAYB bump reporting
   BUMCO1  Colour of lines reported by BUMLN1
   BUMCO2  Colour of lines reported by BUMLN2
   BUMCO3  Colour of lines reported by BUMLN3
   BUMCO4  Colour of lines reported by BUMLN4
   HBODIS  Sets the maximal allowed donor-acceptor distance in a hydrogen bond
   KILBAD  Skip ligands far away from the intended docking spot
   SHOCRS  Put a cross at the centre of gravity of each MOL2 file ligand
*
*       PARXRA X-ray module parameters
*
*_XRSHORT
E: SF-RES  Resolution is structure factor calculation
   SF-USE  Minimal structure factor value cutoff
   SFRUIS  Maximal percentage noise on structure factors
*
*       PARMOD module messages
*
*_PMSHORT
E: NSTEPS  Number of steps per 360 degrees
   ALOBUM  Allowed bump depth
*       PARDG module messages
*
*_DGSHORT
E: DGCERR  Maximal Ca-Ca distance misfit allowed
   DGTERR  RMS Ca misplacement allowed
   DGSHWT  Maximal number of hits to be shown by DGSHOW
   DGCTYP  Colour DG* hits by quality or by atom type
   ADDFIT  Additional backbone fit flag
   MXCAER  Maximal RMS Ca misplacement after real suppos
   MXCADP  Maximal individual Ca misplacement after real suppos
   INANCH  Number of anchoring residues at each side in DGINS
   USEACC  Should accessibility constraints be used?
   LOWACC  Lower limit on accessibility of database hit
   HGHACC  Upper limit on accessibility of database hit
   CNTERR  Maximal error in DGCONT option
D: DGCERR  Maximaal toegestane Ca-Ca afstands fout
   DGTERR  Toegestane RMS Ca fout
   DGSHWT  Maximale aantal hits door DGSHOW te tonen
   DGCTYP  Kleur DG* hits naar kwaliteit of naar atoom soort
   ADDFIT  Vlag die aangeeft of de hoofdketen geconserveerd blijft
   MXCAER  Maximale RMS Ca fout toegestaan na de echte 3D superpositie
   MXCAER  Maximale individuele Ca fout toegestaan na de 3D superpositie
   INANCH  Aantal residuen aan beide zijden van insertie in DGINS
   USEACC  Moeten er ook grenzen aan de toegankelijkheid gesteld worden?
   LOWACC  Ondergrens aan de toegankelijkheid van een database hit
   HGHACC  Bovengrens aan de toegankelijkheid van een database hit
   CNTERR  Maximaal toegestane fout in DGCONT optie
*
*       PARCON module messages
*
*_COSHORT
E: CONLIN  Draw lines to indicate bumps or contacts
   FRMCOL  Colour of frame around plot
   SEQCOL  Colour of sequence characters in frame
   NEICOL  Colour of neighbouring residues after picking
   CACFLG  Flag for making Ca-crosses or not
   1O3FLG  Flag for one or three letter code residues
   HOFFLG  Flag to skip lower triangle
   CACCOL  Colour of ca-crosses in squares
   BOXTYP  Type of boxes in graphics
   SHOPAR  Show parameter values
D: CONLIN  Teken bump of kontakt lijntjes in BUMP en CONTAC optie
   FRMCOL  Kleur van het raam om de plot
   SEQCOL  Kleur waarmee de sequentie uitgeschreven wordt
   NEICOL  Kleur van de buur residuen als gepikt wordt
   CACFLG  Moet in doosjes een kruis bij de C-alphas getekend worden
   1O3FLG  Moeten residuen in 1- of 3- letter code geschreven worden
   HOFFLG  Wilt U de onderste driehoek leeg laten
   CACCOL  Kleur van de kruisjes bij de C-alphas in de doosjes
   BOXTYP  Wat voor soort doosjes wilt U
   SHOPAR  Toon parameter waarden 
*
*       PARQUA module messages
*
*_QUSHORT
E: LEVOUT  Level of output in Quality Control
   SKPNEI  Skip main chain of neighbours or not flag
   WEIGHT  Flag for type of neighbour weighing
D: LEVOUT  Hoeveel uitvoer moet Quality Control geven
   SKPNEI  Moet de hoofdketen van directe buren overgeslagen worden
   WEIGHT  Hoe moeten de gewichten aan de buren gegeven worden
*
*       PARSCN module messages
*
*_SCSHORT
E: HITBBF  What to show of the hit itself?
   HITNAF  What to show of the hits environment?
   SCONTP  SCNCON on one residue or whole stretch?
   HITOUT  Flag to determine where SCNGRN hits should go
D: HITBBF  Welke informatie over de hits moet getoond worden
   HITNAF  Welke informatie moet over de omgeving van een hit getoond worden
   SCONTP  Moet SCNCON op 1 residu of op het hele fragment werken
   HITOUT  Wat moet met SCNGRN hits gebeuren
*
*       PARBLD module messages
*
*_BUSHORT
E: BLDTYP  Flag for guided or default building
   HELIX   Build with helical guide angles (-57,-57,180)
   SHEET   Build with strand guide angles (-150,150,180)
   3-10    Build with AVERAGED 3/10 helix guide angles (-50,-20,180)
   BLDPHI  Phi in case of guided building
   BLDPSI  Psi in case of guided building
   BLDOME  Omega in case of guided building
D: BLDTYP  Gebruiken we standaard of speciale torsie hoeken
   HELIX   Bouw een helix phi,psi,omega=(-57,-57,180)
   SHEET   Bouw een strand phi,psi,omega=(-150,150,180)
   3-10    Bouw een 3/10 helix met gemiddelde hoeken (-50,-20,180)
   BLDPHI  Phi in geval U niet de default hoeken neemt
   BLDPSI  Psi in geval U niet de default hoeken neemt
   BLDOME  Omega in geval U niet de default hoeken neemt
*
*       PARWAT module messages
*
*_WTSHORT
E: NAYWAT  Flag for .NAYB action in case waters are involved
   NEWGRP  Flag for making new water groups or not
   NETDST  Water-water distance cutoff in NETWAT option
   VDWDST  VdW-VdW distance cutoff in other WATER options
D: NAYWAT  Moet de .NAYB optie waters meenemen of niet
   NEWGRP  Moeten gegenereerde waters een nieuwe groep worden
   NETDST  Maximale water-water afstand in NETWAT optie
   VDWDST  Maximale VdW-VdW afstand in andere WATER opties
*
*       PARPLT module messages
*
*_PLSHORT
E: EMPTY   Presently no parameters available
D: LEEG    Er zijn geen plot parameters op dit moment
*
*       PARHBO module messages
*
*_HBSHORT
E: DONACD  Maximal donor acceptor distance
   HYDACD  Maximal hydrogen acceptor distance
   ANGERH  Maximal error in donor - hydrogen - acceptor angle
   ANGERA  Maximal error in hydrogen - acceptor - X angle
   HBOTYP  Mode for drawing hydrogen bonds
D: DONACD  Maximale donor acceptor afstand
   HYDACD  Maximale waterstof acceptor afstand
   ANGERH  Maximale fout in de donor - waterstof - acceptor hoek
   ANGERA  Maximale fout in de waterstof - acceptor - X hoek
   HBOTYP  Geeft aan hoe waterstof bindingen getekend moeten worden
*
*       PARNEU module messages
*
*_NESHORT
E: TEMPNW  Initial 'temperature' of the training
   TEMPNE  Maximal allowed deviation in TEMP
   LINEAR  Toggles the linear mode of the net ON/OFF
   ROBUST  Toggles between quadratic and robust errors
   SMTERR  Toggles between quadratic and cubic errors.
D: TEMPNW  Begin 'temperatuur' bij het leren
   TEMPNE  Maximaal toegestane afwijkingen in TEMP
   LINEAR  Voeg een lineaire laag aan het net toe
   ROBUST  Gebruik robuste benadering ipv LKK
   SMTERR  Gebruik derde machten ipv LKK
*
*       PARTRA module messages
*
*_TRSHORT
E: PCWHAT  Determines what can all be picked in a trajectory
D: PCWHAT  Bepaalt wat alles pikbaar is in een trajectory
*
*       PARACC module messages
*
*_ACSHORT
E: ACPREC  Precision for accessibility calculations
   ACCTYP  Type of accessibility calculation
   LIMBUR  Limit for a residue for being called buried
   USESLF  Do or do not add 'own' molecule to environment
   WATRAD  Radius of the water probe
   OUTACC  Flag for output of accessibilities in PDB file
*
*       PARSUP module messages
*
*_SUSHORT
E: MINLEN  Minimal number of residues needed in a stretch in MOTIF option
   MAXERR  Maximal pairwise alpha carbon misfit allowed
   RMSERR  RMS pairwise alpha carbon misfit allowed
   NONHEL  Required number of non-helical residues in fragments
   LENHOM  Number of consecutive residues used in SUPOPT
   CUTPCT  Cutoff percentage for survival in DEL3SP
D: MINLEN  Minimaal aantal residuen in een fragment in MOTIF optie
   MAXERR  Maximaal toegestane paarsgewijze C-alpha misfit
   RMSERR  Maximaal toegestane totale RMS misfit voor C-alphas
   NONHEL  Minimaal aantal niet helicale residuen in fragmenten
   LENHOM  Lengte van fragmenten gebruikt door SUPOPT
   CUTPCT  Participatie percentage voor overleving in DEL3SP
*
*       PARREF module messages
*
*_RESHORT
E: NCYCS   Number of cycles
   NITS    Number of iterations per cycle
   ZSCO    Desired maximal Z score on any parameter
   REFLEV  Sophistication level of REFI
   FIXREF  Force by which FIXed atoms are pulled back
   WRNLEV  Sigma cutoff above which WHAT IF starts mumbling
   USEBAD  Repair also bad atoms or patch up good ones only
D: NCYCS   Aantal rondjes
   NITS    Aantal stappen per rondje
   ZSCO    Gewenste maximale Z score op de variabelen
   REFLEV  Bepaald hoe geavanceerd REFI werkt
   FIXREF  Kracht waarmee geFIXte atomen terug getrokken worden
   USEBAD  Maak alle redelijke atomen beter of repareer ook echt verkeerde
   WRNLEV  Z-score waarboven WHAT IF U begint uit te schelden
*
*       PARGRE module messages
*
*_GESHORT
E: ARRFAC  Scale factor for arrows 
   ARRLIN  Number of sides of an arrow
   ARRCOL  Colour of arrow
   ARRLNP  Length of arrow point
   ARRLNS  Length of arrow base
   ARRTHP  Thickness of arrow point
   ARRTHS  Thisckness of arrow base
   RADIUS  Radius of PLUTO atomic spheres
   STICK   Radius of the PLUTO sticks representing bonds
   LINES   Number of lines making up the PLUTO bond sticks
D: ARRFAC  Schaal factor voor pijlen 
   ARRLIN  Aantal zijkanten aan een pijl
   ARRCOL  Kleur van een pijl
   ARRLNP  Lengte van pijl punt
   ARRLNS  Lenge van pijl
   ARRTHP  Dikte van pijlpunt
   ARRTHS  Dikte van pijl
   RADIUS  Straal van atomen als PLUTO gebruikt wordt
   STICK   Straal van bindingen als PLUTO gebruikt wordt
   LINES   Aantal lijntjes per PLUTO binding
*
*       PARSOL module messages
*
*PSOSHORT
E: SOVDW-  Reduction on VDW radii when displaying atoms as CPK
   VDWFIX  Use one single VdW radius for all atom types
   STICKR  Radius of the sticks in ball-n-stick
   TRANSP  Transparency of atoms and bonds
   TRANSS  Transparency of molecular surfaces
   FOGDEN  Fog density = depth cueing
   SHINY   Shininess of solid objects
D: SOVDW-  VdW straal reductie bij CPK weergave
   VDWFIX  Gebruik 1 vaste VdW radius voor CPK atoom weergave
   STICKR  Straal van de bindingen in CPK weergave
   TRANSP  Transparantheid van CPK objecten
   TRANSS  Transparantheid van moleculaire oppervlakken
   FOGDEN  Uitvaging van voorwerpen in de achtergrond
   SHINY   Reflectie van CPK objecten en oppervlakken
*
*       PARGRI module messages
*
*_GISHORT
E: ALHY    Hydrogen bonded hydrogen polariaability
   EFHY    Number of electrons per hydrogen bonded hydrogen
   IHVA    Energy parameter mode for hydrogen bonded hydrogen
   QQHY    Charge of hydrogen bonded hydrogen
   VDHY    Hydrogen Van der Waals radius
   IHAC    Charge assignment method
   MOVE    Amount of info sent from GRIN to GRID (i.e. flexibility)
   SHOPAR  List the values of the parameters

   CLER    Clearance in angstroms around the target
   DEEP    Level of detail in potential energy output
   DPRO    Dielectric constant of macromolecule
   DWAT    Dielectric constant of solvent (water)
   EMAX    Energy value inside macro molecule
   FARH    Distance cutoff for hydrogen bonds
   FARR    Distance cutoff for lennard jone interactions
   KWIK    Turbo boost flag
   LENG    Length of output tables
   LEVN    Amount of output flag in GRIN
   LEVD    Amount of output flag in GRID
   LIST    Needed in case of multiple runs for one grid
   NETA    Number of extra target atoms
   NPLA    Number of grid planes per angstrom
   NUMB    Number of minima listed per section
   POSI    Number of specific grid-points
   SECLOW  Lowest section to be calculated
   SECHGH  Highest section to be calculated
*
*       PARWAL module messages
*
*_WASHORT
E: GAPOPE  Gap open penalty for sequences
   GAPELO  Gap elongation penalty for sequences
   PRFOPE  Gap open penalty for profiles
   PRFELO  Gap elongation penalty for profiles
   SEQSCO  Minimal sequence identity score in GENPRF
   PRFSCO  Minimal profile convolution in GENPRF
   CHRSIZ  Character size for PRETY* options
   LIMBOX  Number od identities needed for boxing in PRETY*
   RESLIN  Number of residues per line in PRETYP
*
*       PARCOL module messages
*
*_CLSHORT
E: LOWCOL  Lower colour of a colour range (1-360)
   HGHCOL  Higher colour of a colour range (1-360)
D: LOWCOL  Lagere kleur van de kleuren range (1-360)
   HGHCOL  Hogere kleur van de kleuren range (1-360)
*
*       SPCIAL module messages
*
*SPCSHORT
E: ANNEU 
   3DPLOT 
   ALFON2 
   ALFON3 
   ALFON4 
   ALFON5 
   ALFONS 
   ALIOUT 
   ATMAT2 
   B13ANG  Lista 1-3 bonds and angles
   CONECT 
   CUTRES  
   CUCCER  
   DAVID1 
   DBDIS2 
   DBDIS3
   DBVOL1 
   DGRQUA 
   DHELS  
   DISIJA
   EWBANK 
   FLIPER  Flip sidechains of all Asn, Gln and His is soup.
   GRA5DM 
   GRAPH  
   GRTKOF 
   GRTKON 
   HELHEL 
   HELNOE 
   HNDTST
   HSTCN2 
   HSTCON 
   KLEBE  
   MAK5DM 
   NARDY
   NOBBBB
   NOBBSC
   NOSCSC
   OPTALL 
   PIETER 
   RBUILD 
   READIN
   RONGI1
   RIKHBO
   FLO_01
*SPCMORE
E: CRONET 
   ROBALI 
   ROST   
   ROTNOR 
   SPHCPK 
   SPHMAX 
   SWODAK 
   SYMCNT 
   TOCACB 
   TRIAAC 
   TRILST 
   TRSFRC 
   TSTAOK 
   VICTOR 
   VICTR2
   VINCEN 
   VOLUM2 
   VOLUM3 
   VOLUME 
   DENFIT  Optimizes one residue with respect to density
   DENFTS  Optimizes residue range with respect to density
D: 
   DENFIT  Optimaliseer een residu in zijn dichtheid
   DENFTS  Als DENFIT, maar voor een range
*
*       END OF SHORT
*
*       Algemene DEBUG messages
*
*DBGON
E: Debug flag switched on
D: Debug optie aangezet
*DBGOFF
E: Debug flag switched off
D: Debug optie uitgezet
*FILO01
E: GVSOUF received an incorrect TYPE parameter
D: De TYPE parameter in de aanroep van GVSOUF is fout
*FILO02
E: GVSOPF received an incorrect TYPE parameter
D: De TYPE parameter in de aanroep van GVSOPF is fout
*FILO03
E: BUG. Non positive unit number requested in GVSOPF
D: BUG. GVSOPF is aangeroepen met een niet-positief unit nummer
*FILO04
E: opening ALCOOR.XYZ
D: ALCOOR.XYZ kan niet geopend worden
*FILO05
E: ALCOOR.XYZ not found
D: Kan ALCOOR.XYZ niet vinden
*FILO06
E: opening ALLNUM.NAM
D: ALLNUM.NAM kan niet geopend worden
*FILO07
E: ALLNUM.NAM not found
D: Kan ALLNUM.NAM niet vinden
*FILO08
E: opening ALDRUG.XYZ
D: ALDRUG.XYZ kan niet geopend worden
*FILO09
E: ALDRUG.XYZ not found
D: Kan ALDRUG.XYZ niet vinden
*
*       Messages related to ranges
*
*>2AA
E: At least two residues are needed
D: Tenminste twee residuen zijn nodig
*>2MOL
E: At least two molecules are needed
D: Tenminste twee molekulen zijn nodig
*>3AA
E: At least three residues are needed
D: Tenminste drie residuen zijn nodig
*>3AT
E: At least three atoms are needed
D: Tenminste drie atomen zijn nodig
*>4AA
E: At least four residues are needed
D: Tenminste vier residuen zijn nodig
*>5AA
E: At least five residues are needed
D: Tenminste vijf residuen zijn nodig
*>16AA
E: At least sixteen residues are needed
D: Tenminste zestien residuen zijn nodig
*AANCT
E: This is not a C-terminal residue
D: Dit is niet een C-terminaal residu
*AANCTR
E: This is not a real C-terminal residue, but one next to a chain-break
D: Dit is niet een C-terminaal residu, maar eentje naast een breuk in de keten
*AANCTB
E: Something is already bound to this residue
D: Er zit al iets aan dit residue gebonden
*ATOM-1
E: You are prompted for the first atom
D: U wordt naar het eerste atoom gevraagd
*ATOM-2
E: You are prompted for the second atom
D: U wordt naar het tweede atoom gevraagd
*RESID1
E: You are prompted for the first residue
D: U wordt naar het eerste residu gevraagd
*RESIDL
E: You are prompted for the last residue
D: U wordt naar het laatste residu gevraagd
*RESID2
E: You are prompted for the second residue
D: U wordt naar het tweede residu gevraagd
*RESIDM
E: You are prompted for the residue holding the middle atom
D: U wordt naar het residu gevraagd waar het middel atoom in zit
*WATER0
E: Give the number of the individual water
D: geef het nummer van het individuele water molekuul
*WATER1
E: Give the lower water of water range
D: geef de laagste van de range van water molekulen
*WATER2
E: Give the higher water of water range
D: geef de hoogste van de range van water molekulen
*DNARNA1
E: You are prompted for the first nucleotide
D: U wordt naar de eerste base gevraagd
*DNARNA2
E: You are prompted for the second nucleotide
D: U wordt naar de tweede base gevraagd
*RANGEG
E: You are prompted for the residue range
D: U wordt naar de residuen range gevraagd
*RANGEC
E: You are prompted for the range to check against
D: U wordt naar de te testen range gevraagd
*RANGEW
E: You are prompted for the group of waters
D: U wordt naar de water groep gevraagd
*RANGE1
E: You are prompted for the first range
D: U wordt naar de eerste range gevraagd
*RANGE2
E: You are prompted for the second range
D: U wordt naar de tweede range gevraagd
*RANGES1
E: Prompting for the first set of ranges
D: U wordt naar de eerste serie ranges gevraagd
*RANGES2
E: Prompting for the second ranges
D: U wordt naar de tweede serie ranges gevraagd
*RANGEP
E: Prompting for the peptide plane ranges
D: U wordt naar de ranges gevraagd voor de peptide plaatjes
*RNG2PP
E: Prompting for range of database proteins
D: Geef de database range
*RNG2PS
E: Prompting for ranges of database proteins
D: Geef de database ranges
*ASKML1
E: You will be prompted for the first molecule
D: U wordt om het eerste molekuul gevraagd
*ASKML2
E: You will be prompted for the second molecule
D: U wordt om het tweede molekuul gevraagd
*ASKAAT
E: You are prompted for the residue and the atom
D: U wordt verzocht het residu en het atoom te geven
*SOUEMP
E: The soup is still empty. This could be a bug, or lead to a bug...
D: Uw soep is nog leeg. Dit zou een bug kunnen zijn, of ertoe kunnen leiden...
*SOUEMT
E: The soup is still empty. You should read in a molecule.
D: Uw soep is nog leeg. Lees svp snel een molekuul in.
*NMREMP
E: There are no NMR models in the soup.
D: Er zitten geen NMR models in uw soep.
*SOUSML
E: There are not enough residues in the soup. This could be a bug...
D: Te weinig residuen in de soep. Dit zou een bug kunnen zijn...
*SOULOW
E: There are not enough residues in the soup.
D: Er zijn (nog) te weinig residuen in de soep.
*TORRNG
E: There are too many residues in this range
D: De gegeven range bevat te veel residuen
*TOO>AA
E: There are too many residues
D: U gebruikt te veel residuen tegelijk
*RNGNPN
E: This option only accepts protein and nucleic acid
D: Deze optie kan slechts met eiwit en nucleine zuur werken
*RNGNAA
E: This option only accepts protein
D: Deze optie kan slechts met eiwit werken
*WIFGAT
E: Give one atom
D: Geef 1 atoom naam
*GIVRNG
E: Give the residue range :
D: Geef de range van residuen :
*GIVRES
E: Give the residue :
D: Geef het residu :
*GIVNUM
E: Give the number:
D: Geef het nummer:
*BADGAT
E: This is not a correct atom. Try again
D: Dit is niet een valiede atoom naam. Probeer het nog eens
*BADMOL
E: Molecule does not exist
D: Dit molekuul bestaat niet
*BADREAD
E: reading file
D: Er ging iets mis bij het lezen van de file
*BADWRIT
E: writing file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van de file
GAT
E: Choose one of the following atom names:
D: Kies een van de volgende namen:
*RSNOTF
E: ERROR. Residue not found :
D: ERROR. Dit residu bestaat niet :
*BADRES
E: Residue number out of range
D: Dit residu bestaat niet
*BADRSS
E: Residue(s) out of range
D: Incorrecte residu nummers
*MOLRSE
E: Molecule number plus range expected
D: U had een molekuul nummer plus een range moeten geven
*INSUFD
E: Insufficient data
D: U hebt onvoldoende invoer gegeven
*ROORT1
E: DBG> RESTYP out of range in WIFIR6
*ROORT2
E: DBG> RESTYP out of range in WIFIR2
*ROORT4
E: DBG> RESTYP out of range in WIFIR4
*ROOCN2TW
E: DBG> CHAINN out of range in WIFITW
*ROOCN2W
E: DBG> CHAINN out of range in WIFIRW
*ROOCN2N
E: DBG> CHAINN out of range in WIFIRN
*ROOCN2Z
E: DBG> CHAINN out of range in WIFIRZ
*ROOCN2D
E: DBG> CHAINN out of range in WIFIRD
*ROOCN2A
E: DBG> CHAINN out of range in WIFIRA
*ROOCN2K
E: DBG> CHAINN out of range in WIFIRK
*ROOCN2NO
E: DBG> CHAINN out of range in WIFIRNO
*ROOCN2R
E: DBG> CHAINN out of range in WIFIRR
*ROOCN21
E: DBG> CHAINN out of range in WIFIR1
*ROOCN23
E: DBG> CHAINN out of range in WIFIR3
*ROORK1
E: DBG> IFT1 out of range in WIFSOK
D: DBG> WIFSOK detecteerde dat IFT1 een verkeerde waarde heeft
*ROORK2
E: DBG> IFT2 out of range in WIFSOK
D: DBG> WIFSOK detecteerde dat IFT2 een verkeerde waarde heeft
*ROORR1
E: DBG> IAA out of range in WIFIR1
D: DBG> WIFIR1 detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORR2
E: DBG> IAA out of range in WIFIR2
D: DBG> WIFIR2 detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORR3
E: DBG> IAA out of range in WIFIR3
D: DBG> WIFIR3 detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORR4
E: DBG> IAA out of range in WIFIR4
D: DBG> WIFIR4 detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORR6
E: DBG> IAA out of range in WIFIR6
D: DBG> WIFIR6 detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORRA
E: DBG> IAA out of range in WIFIRA
D: DBG> WIFIRA detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORRB
E: DBG> IAA out of range in WIFIRB
D: DBG> WIFIRC detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORRC
E: DBG> IAA out of range in WIFIRC
D: DBG> WIFIRC detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORRD
E: DBG> IAA out of range in WIFIRD
D: DBG> WIFIRD detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORRN
E: DBG> IAA out of range in WIFIRN
D: DBG> WIFIRN detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORRND
E: DBG> IAA out of range in WIFIRND
D: DBG> WIFIRND detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORRNR
E: DBG> IAA out of range in WIFIRNR
D: DBG> WIFIRNR detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORRZ
E: DBG> IAA out of range in WIFIRZ
D: DBG> WIFIRZ detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORROX
E: DBG> IAA out of range in WIFIRO
D: DBG> WIFIRO detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORROH
E: DBG> IAT out of range in WIFIOH
D: DBG> WIFIOH detecteerde dat IAT een verkeerde waarde heeft
*ROORROY
E: DBG> IAT out of range in WIFITC
D: DBG> WIFITC detecteerde dat IAT een verkeerde waarde heeft
*ROORRR
E: DBG> IAA out of range in WIFIRR. IAA,NUMAAT=
D: DBG> WIFIRR detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORRS
E: DBG> IAA out of range in WIFIRS
D: DBG> WIFIRS detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORRW
E: DBG> IAA out of range in WIFIRW
D: DBG> WIFIRW detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORRO
E: DBG> IAA out of range in WIFROK
D: DBG> WIFROK detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORRO1
E: DBG> IAA out of range in WIFCOK
D: DBG> WIFCOK detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORRO2
E: DBG> IAA out of range in WIFBOK
D: DBG> WIFBOK detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORRO3
E: DBG> IAA out of range in WIFALL
D: DBG> WIFALL detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORRO4
E: DBG> IAA out of range in WIFITW
D: DBG> WIFITW detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORRO5
E: DBG> IAA out of range in WIFITS
D: DBG> WIFITS detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORIRP
E: DBG> IAA out of range in WIFIRP
D: DBG> WIFIRP detecteerde dat IAA een verkeerde waarde heeft
*ROORIRH
E: DBG> ISOUP out of range in WIFIRH
D: DBG> WIFIRH detecteerde dat ISOUP een verkeerde waarde heeft
*ROORISH
E: DBG> ISOUP out of range in WIFISH
D: DBG> WIFISH detecteerde dat ISOUP een verkeerde waarde heeft
*ROORSA
E: DBG> ISOUP out of range in WIFISA
D: DBG> WIFISA detecteerde dat ISOUP een verkeerde waarde heeft
*ROORSO
E: DBG> ISOUP out of range in WIFISO
D: DBG> WIFISO detecteerde dat ISOUP een verkeerde waarde heeft
*ROORSC
E: DBG> ISOUP out of range in WIFISC
D: DBG> WIFISC detecteerde dat ISOUP een verkeerde waarde heeft
*ROORSD
E: DBG> ISOUP out of range in WIFISD
D: DBG> WIFISD detecteerde dat ISOUP een verkeerde waarde heeft
*ROORSZ
E: DBG> ISOUP out of range in WIFISZ
D: DBG> WIFISZ detecteerde dat ISOUP een verkeerde waarde heeft
*ROORSN
E: DBG> ISOUP out of range in WIFISN
D: DBG> WIFISN detecteerde dat ISOUP een verkeerde waarde heeft
*ROORSR
E: DBG> ISOUP out of range in WIFISR
D: DBG> WIFISR detecteerde dat ISOUP een verkeerde waarde heeft
*ROORSW
E: DBG> ISOUP out of range in WIFISW
D: DBG> WIFISW detecteerde dat ISOUP een verkeerde waarde heeft
*BADRMX
E: Residue(s) out of range in WIFMMX
D: Routine WIFMMX detecteerde incorrecte residu nummers
*AOORGMO
E: Atom number out opf range in GROMACS routine
D: Fout atoom nummer ergens in GROMACS
*AOORPUC
E: Atom number out opf range in PUCKER routine
D: Fout atoom nummer ergens in PUCKER
*GIVTNM
E: Give the torsion angle name
D: Geef de naam van de torsie hoek
*BADTOR
E: Torsion angle name unknown
D: Deze torsie hoek naam bestaat niet
*BATS2T
E: Atom out of range in DIF016,7
D: Routine DIF016,7 detecteerde een incorrect atoom nummer
*WERS2T
E: writing result in DIF016,7
D: Er ging iets mis bij het schrijven van de resultaten in DIF016,7
*SDS001
E: INDSSP too short in WIFSDS
D: Routine WIFSDS detecteerde dat INDSSP te kort is
*SDS002
E: Give the secondary structure code(s) :
D: Geef de code(s) voor de secudaire struktuur :
*SDS003
E: Valid input is H, 3, S, T, C and/or *
D: U mag (slechts) kiezen uit : H, 3, S, T, C en/of *
*BADTDS
E: WIFTDS called with empty INDSSP
D: Routine WIFTDS detecteerde dat INDSSP leeg is
*ANAUST
E: Use trajectory step ..... :
D: Gebruik stap ............ :
*ANAUSA
E: Number of atoms used .... :
D: Aantal gebruikte atomen . :
*ANASKP
E: Skip trajectory step .... :
D: Stap overgeslagen ....... :
*ANATJA
E: Trajectory :
D: Trajectorie :
*ANAT01
E: Trajectories are expected in Nanometers
D: Trajectorieen moeten in Nanometers gegeven worden
*ANAT02
E: Trajectories are expected in Angstroms
D: Trajectorieen moeten in Angstroms gegeven worden
*ANAHIDE
E: HIDE01  Toggles the trajectory pick type
D: HIDE01  Schakelt heen en weer tussen trajektorie pik types
*ANASKI
E: How many steps to skip initially (0) :
D: Hoeveel stappen moeten aan het begin overgeslagen worden (0) :
*ANASTRE
E: You are prompted for the residues to be added as a line drawing
D: U wordt naar de residuen gevraagd gewoon als lijntjes worden getekend
*ANAPIC1
E: You can make the movie pickable. Be aware however that you can only 
   pick the first 32000 atoms that you send to the movie. Therefore only
   the alpha carbons are pickable. See the parameter menu if you want to
   pick all atoms.
D: U kunt het filmpje pikbaar maken. Echter, slechts de eerste 32000 atomen
   die U in het filpje stopt zijn pikbaar. Daarom is het voor WHAT IF
   standaard alleen de alpha koolstoffen pikbaar te maken. U kunt indien
   gewenst ook alle atomen pikken. Zie hiertoe het parameter menu.
*ANAPIC2
E: Should the movie be pickable
D: Wilt U in het filmpje atomen kunnen pikken
*ANABON
E: Bond-checking switched on
D: De covalente bindings controle optie is nu aan
*ANABOF
E: Bond-checking switched off
D: De covalente bindings controle optie is nu uit
*ANADOB
E: Number of distances observed:
D: Aantal gemeten afstanden:
*ANAATU2
E: Prompting for the atom to be used:
D: Welk atoom moet gebruikt worden:
*ANASAA
E: You are prompted for the residues to be shown (at least 2)
D: U wordt naar de (minimaal 2) te tonen residuen gevraagd
*ANACUB
E: Cubic A occupied:
D: Volume waar het atoom geweest is:
*ANAMNV
E: Minimal volume:
D: Minimale volume:
*ANAMXV
E: Maximal volume:
D: Maximale volume:
*ANADOC
E: Distribution of occupancies
D: Waarschijnlijkheids verdeling
*ANAHVF
E:    Value    Frequency
D:    Waarde   Frequentie
*ANACAA
E: Prompting for the center residue
D: U wordt naar het centrale residu gevraagd
*ANASPH
E: Give the sphere radius:
D: Geef de straal van de bol :
*ANASTP
E: Steps in trajectory:
D: Aantal stappen in de trajectorie:
*ANASTC
E: Do you want to colour stepwise
D: Wilt U stapsgewijs kleuren
*ANAINC
E: Give the colour increment per step
D: Geeft het kleur verschil per stap
*ANACYC
E: Normally WHAT IF loops cyclically through movies, but oscilating
   back and forth is also possible.
D: Normaal gaat WHAT IF cyclisch door de film heen, maar U kunt ook heen
   en weer gaan.
*ANAFRU
E: How many frames should be used?
D: Hoeveel filmbeeldjes wilt U gebruiken?
*ANASPE1
E: A high delay factor gives a slow movie
D: Een hoge traagheids faktor geeft een langzame film
*ANASPE2
E: Give the delay factor for the movie
D: Geef de traagheids faktor
*ANADCY
E: Do you want oscilating mode
D: Wilt U heen en weer door de film heen gaan
*ANAAAS
E: Which residues should be shown
D: Welke residuen moeten getoond worden
*ANAAAU
E: Which residues should be used
D: Welke residuen moeten gebruikt worden
*ANACRN
E: Creating ribbon number .. :
D: Ribbon getekend .. :
*ANANAA
E: Number of residues ....... :
D: Aantal residuen .. :
*ANAHGR
E: Header on GROMACS file:
D: Eerste regel van GROMACS file:
*ANAAGF
E: Atoms expected in GROMACS file:
D: Verwachte aantal atomen in GROMACS file:
*ANAGTF
E: Give trajectory file :
D: Geef de trajectory file naam :
*ANARHO
E: Did you run MD in water
D: Was dit een MD run in water
*ANACPR
E: Did you use constant pressure
D: Heeft U constante druk gebruikt
*ANASK0
E: How many steps to skip each time (0) :
D: Hoeveel stappen wilt U overslaan pae gebruikte stap (0):
*ANAB03
E: Only one distance found:
D: Slechts een afstand gevonden:
*ANAB04
E: No distances measured
D: Geen enkele afstand meetbaar
*ANAB05
E: making volume map
D: Er ging iets mis bij het maken van de volume dichtheids map
*ANAB06
E: You can not center on water. Try using a nearby residue
D: U kunt niet op een water centreren. Probeer een residu in de buurt
*ANAB07
E: Too many steps. The trajectory got truncated
D: Te veel stappen, Een aantal wordt niet getoond
*ANAB08
E: in hydrogen bond calculation
D: Er ging iets mis bij de waterstof brug berekening
*ANAB09
E: No residues found by FOLLOW option. Use seletion option first
D: FOLLOW werd aangeroepen voordat atomen geselecteerd waren
*ANAB10
E: reading GROMACS coordinate file header
D: Er ging iets mis bij het lezen van de eerste regel van de GROMACS file
*ANAB11
E: reading GROMACS coordinates
D: Er ging iets mis bij het lezen van de GROMACS coordinaten
*ANAB13
E: writing coordinate scratch file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van een scratch file
*ANAB14
E: reading coordinate scratch file
D: Er ging iets mis bij het terug lezen van atomen uit een scratch file
*ANAB15
E: FATAL. The soup got corrupted !!
D: PAS OP. De soep is niet meer in orde !!
*ANAB17
E: opening file:
D: De volgende file kan niet geopend worden:
*ANAB20
E: reading trajectory file header:
D: Er ging iets mis bij het lezen van de eerste regel van de trajectorie:
*ANAB21
E: The skip factor should be zero or positive
D: U kunt geen negatieve stappen overslaan
*ANAB22
E: Too many hits for the movie option. Truncated at:
D: Te veel hits om in een fil te stoppen. Afgekapt op:
*ANAB23
E: At least 2 frames are needed.
D: Tenminste 2 filmbeeldjes zijn nodig.
*ANAB24
E: Delay factor should be positive.
D: De traagheids faktor moet positief zijn.
*ANAB25
E: writing TOPTXT in ANA019
D: Er ging iets mis bij het schrijven van TOPTXT in ANA019
*ANAB26
E: The atom number is out of range in ANA100
D: Routine ANA100 detecteerde een verkeerd atoom nummer
*ANAB27
E: The atom number is out of range in ANA107
D: Routine ANA107 detecteerde een verkeerd atoom nummer
*ANAB28
E: Please give 0 (zero) or a positive number.
D: Geef svp nul of een positief aantal.
*ANAB29
E: reading trajectory file.
D: er ging iets mis bij het lezen van de trajectory file
*ANAB31
E: Insufficient H-bonds to do statistics
D: Niet gehoeg waterstof bruggen om statistieken aan te doen
*ANAB32
E: Central point out of range in ANA102
D: In ANA102 is het centrale punt niet correct
*PRPB04
E: writing database output file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van de database file.
*PRPB06
E: reading from database file ALCOOR.XYZ
D: Er ging iet mis bij het lezen uit de file ALCOOR.XYZ
*VDWHD1
E: Van der Waals radii mini-menu.
   S -> Show the default radii
   R -> (Re-)set the default radii
   C -> Set ALL radii at the same value
   A -> Apply radii to a residue range
   0 -> Exit from this mini-menu
D: Van der Waals radii mini-menu.
   S -> Toon de default VdW stralen
   R -> Gebruik de default VdW stralen
   C -> Geef alle VdW stralen dezelfde waarde
   A -> Pas de VdW stralen toe op een range van residuen
   0 -> Verlaat dit mini-menu
*VDWWYW
E: What do you want
D: Welke optie wilt U
*VDWB01
E: Please select from S, A, C, R and 0 (zero)
D: Kies SVP uit S, A, C, R en 0 (nul)
*MOLGCF
E: Give the name of the coordinate file :
D: Geef de naam van de coordinaten file :
*MOLGSF
E: Give the name of the SOAP file :
D: Geef de naam van de SOAP file :
*MOLGGF
E: Give the name of the GROMACS coordinate file :
D: Geef de naam van de GROMACS coordinaten file :
*MOLNPD
E: No protein/DNA/RNA read from input file.
D: De file bevat geen eiwit, DNA of RNA.
*MOLRNB
E: Residues renumbered successfully
D: De residuen hebben nieuwe nummers gekregen
*MOLCYF
E: The following Cys-Cys bridges are found:
D: De volgende cysteine bruggen zijn gevonden:
*MOLCYF2
E: The following Cys-Cys bridges are found:
D: De volgende cysteine bruggen zijn gevonden:
*MOLCYFM
E: The metal-bound Cys residues are:
D: Metaalgebonden Cys residuen zijn:
*MOLCYFA
E: The unbound Cys residues are:
D: Ongebonden Cys residuen zijn:
*MOLCYFB 
E: There are no unbound Cys residues
D: Er zijn geen ongebonden Cys residuen
*MOLCYFC
E: There are no metal-bound Cys residues
D: Er zijn geen metaalgebonden Cys residuen
*MOLCYF1
E: The total number of cysteines is:
D: Het totaal aantal cysteines is:
*MOLGC1
E: Give the first cysteine of the pair
D: Geef de eerste cysteine van het paar
*MOLGC2
E: Give the second cysteine of the pair
D: Geef de tweede cysteine van het paar
*MOLBCO
E: Should bad bond lengths be corrected too
D: Moeten slechte bindings afstanden ook gecorrigeerd worden
*MOLSUP1
E: Superposing on the first molecule
D: Er wordt op het eerste molekuul gesuperponeerd
*MOLDSUP
E: Superpose molecule:
D: Superponeer molekuul:
*MOLAVD
E: Averaging performed OK
D: De molekulen zijn gemiddeld
*MOLGVS
E: Give the set-name
D: Geef de set-naam
*MOLSUS
E: WARNING. This set-name is already in use.
D: Pas op. Deze set-naam is al in gebruik.
*MOLUSS
E: Do you want to add to the existing set
D: Wilt U het nieuwe molekuul aan de oude set toevoegen
*MOLBCD
E: Bonds in co-factors / drugs.
D: Bindingen in co-factoren en drugs.
*MOLUND
E: Prompting for the residues to be Un-displayed.
D: U wordt naar de residuen gevraagd die van het scherm verwijderd
   moeten worden.
*MOLDDN
E: You will be prompted for two bases. These two bases will be deleted
   from the soup. The bases downstream of the first mentioned base, and
   the bases upstream from the second mentioned base will be screwed
   such that two contiguous DNA strands remain.
D: U wordt naar twee basen gevraagd. Deze twee worden weggegooid. De
   basen die voor de eerst genoemde en achter de tweede zitten zullen
   via een zodanige schroef beweging maken dat intact DNA/RNA over
   blijft.
*MOLLMR
E: Last molecule removed. Soup initialized
D: Dat was het laatste molekuul. Uw soep is nu leeg.
*MOLSCO
E: Content of the SOUP. See the writeup for an explanation. 
D: Inhoud van de SOUP. Zie de documentatie voor uitleg.
*MOLSCOP
E: Below, everything WHAT IF has so far read in will be listed.
   First the molecules are counted per molecule type. Thereafter
   the contents of every molecule will be listed. Attached groups
   that consist of protons only are counted but not listed.
D: Alle wat WHAT IF tot nu toe heeft ingelezen wordt nu afgedrukt.
   Eerst worden alle molekulen geteld per molekuul type. Daarna wordt
   voor elk molekuul gegeven wat het eigenlijk is. Groepen die
   ergens aan vast zitten en slechts uit protonen bestaan worden
   wel geteld, maar niet afgedrukt.
*MOLHL1
E: Protein .................... :
D: Eiwit ............................ :
*MOLHL2
E: Drug, ligand or co-factor .. :
D: Drug, ligand of co-factor ........ :
*MOLHL3
E: DNA or RNA ................. :
D: DNA of RNA ....................... :
*MOLHL4
E: Single atom entity ......... :
D: Enkel atomig ding ................ :
*MOLHL5
E: (Groups of) water .......... :
D: (Groep van) water molekulen ...... :
*MOLHL6
E: Drug with known topology ... :
D: Niet-residu dat WHAT IF al kent .. :
*MOLHL7
E: Group of only protons ...... :
D: Niet-residu van puur protonen .... :
*MOLHL8
E: Sugar or sugar-like ........ :
D: Suiker of suikerachtig ........... :
*MOLHL9
E: Exclude from attaching ..... :
D: Uitgesloten van binding .......... :
*MOLHL10
E: Residues with alternate atom :
D: Residuen met alternatieve atomen . :
*MOLHL11
E: Other 'things' ............. :
D: Andere 'dingen' .................. :
*MOLH90
E:  Molecule      Range              Type              Set name
D:  Molekuul      Range              Type              Set naam
*MOLCP1
E: List of PASTEd and CUT residues
D: Lijst van CUT en PASTE operaties
*MOLNDE
E: Give the molecule to be deleted
D: Welk molekuul moet verwijderd worden
*MOLRBG
E: Give the residue that sits BEFORE the gap
D: Geef het residu dat VOOR het gat zit
*MOLPAW
E: Do you want to paste anyway
D: Wilt U desondanks PASTE-en
*MOLRDE
E: Give the residue to be deleted
D: Welk residu moet verwijderd worden
*MOLAMI
E: After which molecule to insert (0)
D: Na welk molekuul moet er een geinserteerd worden (0)
*MOLNRE
E: How many residues should be inserted (1)
D: Hoeveel residuen moeten geinserteerd worden (1)
*MOLNRA
E: How many atoms should be inserted (1)
D: Hoeveel atomen moeten geinserteerd worden (1)
*MOLGMT
E: Give the molecule type (1-5)
D: Geef het molekuul type (1-5)
*MOLB02
E: You can now read a PDB-file. You should give the name
   of a file in your present directory. If you want to read a
   Brookhaven (PDB) file, just type the name of that file; if you
   do not have a file with that name locally, it will be read
   from the PDB-files directory. For other PDB files, you
   have to provide the full path and file name (case sensitive).
D: U kunt nu een PDB file inlezen. Geef de naam van de file. Als U
   deze file niet in uw lokale gebied hebt staan, wordt geprobeerd
   de file uit de PDB directory te lezen. Voor andere PDB files
   moet U de hele naam, inclusief de directory, opgeven. In dit
   laatste geval moet U ook nog er voor zorgen dat U kleine- end
   hoofd letters correct invoert.
*MOLB05
E: Unit 11 not open in MOL003
D: In MOL003 was unit 11 niet open
*MOLB07
E: ERROR reading coordinate file. WHAT IF is trying to recover.
   Please check your SOUP carefully after this option finished.
D: Er ging iets onverwacht mis bij het lezen van de coordinaten file.
   U moet de soep zorgvuldig contoleren na afloop van deze optie.
*MOLBB07
E: writing in coordinate scratch file
D: bij het schrijven in een tijdelijke koordinaten file
*MOLB08
E: Atom is not OK:
D: Atoom is niet in orde:
*MOLB10
E: Unit 11 not open in MOL003B
D: In MOL003B was unit 11 niet open
*MOLB13
E: Please check your SOUP carefully after this option finished.
D: U moet de soep zorgvuldig contoleren na afloop van deze optie.
*MOLB14
E: Non-unique residue identifier:
D: De volgende residu identifier is niet uniek:
*MOLB20
E: NUMAAF is zero in MOL006
D: In MOL006 is NUMAAF ten onrechte nul
*MOLB22
E: Trying to renumber empty soup.
D: U probeert niet aanwezige residuen te hernummeren
*MOLB24
E: There are no Cys-Cys bridges
D: Er zijn geen cysteine bruggen
*MOLB26
E: SORRY, there are no unpaired cysteines
D: Er zijn geen ongepaarde cysteines
*MOLB27
E: SORRY, there is only one unpaired cysteine
D: Er is maar een ongepaarde cysteine
*MOLB28
E: That is not a cysteine
D: Dat is geen cysteine
*MOLB29
E: This cysteine is already paired
D: Deze cysteine zit al in een (andere) brug
*MOLB30
E: Second cysteine residue same as first...
D: Deze heeft U ook als eerste cysteine opgegeven
*MOLB31
E: CYS-CYS administration overflow.
D: Te veel cysteine bruggen voor WHAT IF om uit elkaar te houden
*MOLB32
E: Forced CYS-CYS bridge administration lost.
   Please use SETCYS in soup menu again.
D: WHAT IF heeft de door U gedwongen cysteine bruggen verloren.
   Gebruik svp SETCYS in het soep menu nog maals.
*MOLB36
E: Your averaged molecule got fragmented.
   Please PASTE it together.
D: Het gemiddelde molekuul is gefragmenteerd.
   PASTE het svp weer aan elkaar voordat U verder gaat.
*MOLB37
E: File not opened in MOL013:
D: In MOL013 kon de volgende file niet geopend worden:
*MOLB39
E: No residues found in the coordinate file
D: Geen residuen gevonden in de koordinaten file
*MOLB40
E: Residue out of range in JUN004
D: JUN004 detecteerde een verkeerd residu nummer
*MOLB41
E: Residue out of range in JUN005
D: JUN005 detecteerde een verkeerd residu nummer
*MOLB44
E: Sorry, this option only accepts DNA/RNA
D: Het spijt mij, maar deze optie accepteerd alleen nucleotiden
*MOLB45
E: Both bases should lie in different chains
D: De twee basen mogen niet in dezelfde keten liggen
*MOLB46
E: Special cases missed in DNA/RNA deletion
D: Bij het deleteren van DNA/RNA is een speciaal geval gemissed
*MOLB47
E: Molecule does not exist in MOL101
D: MOL101 detecteerde een niet betaand molekuul
*MOLB47A
E: Molecule does not exist in MOL101A
D: MOL101A detecteerde een niet betaand molekuul
*MOLB48
E: Shift parameter 1 miscalculated in MOL101
D: De eerste shift parameter is verkeerd berekend in MOL101
*MOLB49
E: Shift parameter 2 miscalculated in MOL101
D: De tweede shift parameter is verkeerd berekend in MOL101
*MOLB50
E: Shift parameter 3 miscalculated in MOL101
D: De derde shift parameter is verkeerd berekend in MOL101
*MOLB51
E: Shift parameter 4 miscalculated in MOL101
D: De vierde shift parameter is verkeerd berekend in MOL101
*MOLB52
E: Shift parameter 5 miscalculated in MOL101
D: De vijfde shift parameter is verkeerd berekend in MOL101
*MOLB59
E: MOL102 called with NUMAAT <> 0
D: MOL102 detecteerde dat NUMAAT niet 0 is
*MOLB60
E: MOL102 called with NUMSOU <> 0
D: MOL102 detecteerde dat NUMSOU niet 0 is
*MOLB61
E: Parameters out of range in MOL103
D: MOL103 detecteerde verkeerde parameters
*MOLB62
E: IAFTER out of range in MOL104:
D: MOL104 detecteerde een verkeerde waarde voor IAFTER:
*MOLB63
E: BUG. MOL104 got called with a bad residue name
D: BUG. MOL104 ontving een verkeerd residu type
*MOLB64
E: ISOUP out of range in MOL104
D: MOL104 trof een verkeerde waarde voor ISOUP aan
*MOLB65
E: MOL112 changed a parameter in MOL104
D: In MOL104 werd door MOL112 een parameter ten onrechte veranderd
*MOLB66
E: MOL111 changed a parameter in MOL104
D: In MOL104 werd door MOL111 een parameter ten onrechte veranderd
*MOLB67
E: Residue out of range in MOL105
D: MOL105 detecteerde een verkeerd residu nummer
*MOLB68
E: Molecule out of range in MOL105
D: MOL105 detecteerde een verkeerd molekuul nummer
*MOLB69
E: MOL101 changed a parameter in MOL105
D: In MOL105 werd door MOL101 een parameter ten onrechte veranderd
*MOLB73
E: AAFRM out of range entering MOL111
D: MOL111 ontving een foutieve waarde voor AAFRM
*MOLB74
E: AATO out of range entering MOL111
D: MOL111 ontving een foutieve waarde voor AATO
*MOLB75
E: ATFRM out of range entering MOL111
D: MOL111 ontving een foutieve waarde voor ATFRM
*MOLB76
E: ATTO out of range entering MOL111
D: MOL111 ontving een foutieve waarde voor ATTO
*MOLB81
E: Residue number out of range in MOL111 at position 5
D: MOL111 detecteerde op positie 5 incorrect residu nummer
*MOLB86
E: MOLFRM out of range in MOL112
D: MOL112 detecteerde een foutieve waarde voor MOLFRM
*MOLB87
E: MOLTO out of range in MOL112
D: MOL112 detecteerde een foutieve waarde voor MOLTO
*MOLB88
E: IAAFRM out of range in MOL112
D: MOL112 detecteerde een foutieve waarde voor IAAFRM
*MOLB89
E: IAATO out of range in MOL112
D: MOL112 detecteerde een foutieve waarde voor IAATO
*MOLB90
E: Lower molecule out of range in MOL112
D: MOL112 detecteerde een foutieve waarde voor het eerste molekuul
*MOLB91
E: Higher molecule out of range in MOL112
D: MOL112 detecteerde een foutieve waarde voor het laatste molekuul
*MOLB92
E: Shifted molecule out of range in MOL112
D: MOL112 detecteerde een foutieve waarde voor het verplaatste molekuul
*MOLB93
E: New molecule out of range in MOL112
D: MOL112 detecteerde een foutieve waarde voor het nieuwe molekuul
*MOLB94
E: Molecule number out of range in MOL121
D: MOL121 detecteerde incorrect molekuul nummer
*MOLB95
E: Residue number out of range in MOL122
D: MOL122 detecteerde incorrect residu nummer
*MOLB96
E: Consistency problem in pointers in MOL201
D: Er is iets mis met interne pointers in MOL201
*MOLB97
E: Consistency problem in pointers in MOL201A
D: Er is iets mis met interne pointers in MOL201A
*MOLB98
E: Residue number out of range in MOL204
D: MOL204 detecteerde incorrect residu nummer
*MOLB99
E: Pointer PNTAAS out of range in MOL204
D: MOL204 detecteerde incorrecte waarde voor pointer PNTAAS
*MOLC01
E: Pointer PNTAAE out of range in MOL204
D: MOL204 detecteerde incorrecte waarde voor pointer PNTAAE
*MOLC02
E: Pointers PNTAAS and PNTAAE out of range in MOL204
D: MOL204 detecteerde incorrecte waarde voor pointers PNTAAS en PNTAAE
*MOLC04
E: Molecule number out of range in MOL207
D: MOL207 detecteerde incorrect molekuul nummer
*MOLC05
E: in soup administration in MOL207
D: MOL207 detecteerde een ernstig probleem in de soep administratie
*MOLC07
E: There is nothing to be shown. The soup is empty
D: Er valt niets te laten zien. De soep is leeg
*MOLC08
E: Molecule number out of range
D: Dit molekuul nummer bestaat niet
*MOLC08A
E: NMR model number out of range
D: Dit NMR model nummer bestaat niet
*MOLC09
E: WARNING. The molecule got split in two parts.
   Use PASTE if it should stay one molecule.
D: PAS OP. Het molekuul is in tweeen gesplits.
   Gebruik de PASTE optie als het een molekuul moet blijven.
*MOLC10
E: This is not a protein/DNA/RNA residue.
D: Dit is geen eiwit/DNA/RNA residu.
*MOLC15
E: Something went wrong while PASTE-ing.
D: Bij deze PASTE operatie is iets mis gegaan.
*MOLC19
E: Residue out of range. MOL309
D: Routine MOL309 detecteerde een verkeerd residu nummer
*MOLC20
E: No molecules in soup. MOL309.
D: MOL309 detecteerde dat er geen molekulen in de soep zitten
*MOLC21
E: BUG. Soup pointer out of range:
D: BUG. In MOL309 werd een verkeerde soep pointer gevonden:
*MOLC22
E: Unknown residue type in MOL309B
D: In MOL309B werd een onbekend residu type gedetecteerd
*MOLC23
E: Residues
D: Residuen
*MOLC24
E: Atoms
D: Atomen
*MOLC25
E: Hydrogens/deuteriums skipped in protein:
D: Protonen/deuteronen overgeslagen bij het inlezen:
*MOLC25A
E: Pseudo hydrogens/deuteriums skipped in protein:
D: Onechte protonen/deuteronen overgeslagen bij het inlezen:
*MOLC26
E: Molecules
D: Molekulen
*MOLC27
E: Counters
D: Totaal tellers
*MOLC28
E: Molecule has no SOUPNT pointer
D: Dit molekuul heeft geen SOUPNT pointers
*MOLC33
E: Attached group administration
D: Attached groep administratie
*MOLC34
E: There are no attached groups
D: Er zijn geen attached groepen
*MOLC37
E: opening scratch file. BUG? Or disk full?
D: De scratch file kan niet geopend worden. Bug? Of is uw disk soms vol?
*MOLC37A
E: opening ALTERR file. BUG? Or disk full?
D: De ALTERR file kan niet geopend worden. Bug? Of is uw disk soms vol?
*MOLC38
E: File not open in MOL015
D: De koordinaten file is niet open in MOL015
*MOLC39
E: No residues in coordinate file
D: De koordinaten file bevat geen residuen
*MOLC40
E: Empty file name in MOL019
D: MOL019 detecteerde een lege file naam
*MOLC41
E: File used:
D: Gebruikte file:
*MOLC48
E: reading DSSP coordinate file
D: Er ging iets mis bij het lezen van de DSSP file
*MOLC49
E: Unit 11 Not open in MOL031
D: MOL031 detecteerde dat unit 11 niet open is
*MOLC50
E: Terrible problem in KLONKUP
D: Er is een fatale fout geconstateerd in KLONKUP
*MOLC52
E: MOL121A called with non-topology entry.
D: MOL121A is aangeroepen met een drug waar geen topology voor bestaat
*MOLC53
E: Something wrong with IHFAA or IHFAT in MOL208
D: Er is iets mis met IHFAA of IHFAT in MOL208
*MOLC54
E: Residue out of range in MOL209
D: MOL209 detecteerde een verkeerd residu
*MOLC54A
E: Residue out of range in MOL209: non-adjacent
D: MOL209 detecteerde een verkeerd residu: niet naast elkaar
*MOLC55
E: MOL210 received wrong parameters
D: MOL2109 detecteerde foutieve parameters
*MOLC56
E: Too many Cys-Cys bridges for WHAT IF to count
D: Er zijn meer Cys-Cys bruggen dan WHAT IF kan tellen
*MOLC57
E: SOUP number out of range in MOL213
D: MOL213 detecteerde een verkeerde soep pointer
*MOLC58
E: An attempt was made to PASTE a non residue
D: Er werd geprobeerd een PASTE uit te voeren op een niet-residu
*MOLC61
E: has been repaired
D: is gerepareerd
*MOLC62
E: BUG. Soup pointer out of range in MOL309A. ISOU=
D: BUG. In MOL309A is de soep pointer verkeerd. ISOU=
*MOLC64
E: Molecule      Range             Type           Set name
D: Molekuul      Range             Type           Set naam
*MOLC65
E: Give the number of the molecule :
D: Geef het nummer van het molekuul:
*MOLC65A
E: Give the number of the NMR model :
D: Geef het nummer van het NMR model:
*MOLC66
E: Wrong molecule type selected
D: U koos een verkeerd soort molekuul
*MOLC67
E: Undefined kind of molecule
D: Dit soort molekuul bestaat niet
*MOLC68
E: in MOL310
D: in routine MOL310
*MOLC69
E: Select a molecule of type:
D: Kies een molekuul van soort:
*MOLC71
E: ERROR. Requested was a molecule of type:
D: ERROR. Gevraagd werd naar een molekuul van soort:
*MOLC72
E: Selected however was a molecule of type:
D: U hebt echter gegeven een molekuul van soort:
*MOLC73
E: PASTE flags set:
D: Een PASTE merk gezet op residu:
*MOLC74
E: You are prompted for the residue to save in a file
D: U wordt naar het residu gevraagd dat veilig in een file gestopt moet
*MOLC75
E: There is no name for the save file, so nothing gets saved
D: Er is geen naam voor de file, er kan dus niets veilig opgeborgen worden
*MOLC76
E: In MOL314 a residue outside the soup was detected
D: Routine MOL314 detecteerde een residu buiten de soep
*MOLC77
E: You can only restore after a residue and those are not in the soup.
D: U kunt slechts achter een residue terug zetten. Maar die zijn er niet
*MOLC79
E: You can only restore after a residue
D: U kunt slechts achter een residue terug zetten.
*MOLC80
E: Give the amino acid type to be restored
D: Geef het ssort residu dat u terug wilt lezen uit een file
*MOLC81
E: Residue file does not exists
D: Deze residu file bestaat niet
*MOLC82
E: Residue was earlier:
D: Dit residu was voorheen:
*MOLC83
E: reading residue file
D: Er ging iets mis bij het lezen van de residu file
*ACCDON
E: Debug mode toggled on
D: De debug optie is aangezet
*ACCDOF
E: Debug mode toggled off
D: De debug optie is uitgezet
*ACCPHD
E: Accessibility related parameter values:
D: Parameters met relevantie voor het oppervlakte menu:
*ACCP06
E: ACPREC  Calculational precision; the higher the preciser :
D: ACPREC  Precisie van de berekening (hoe hoger hoe preciser) :
*ACCP18
E: OUTACC  Flag for extra output (0=off, 1=on) :
D: OUTACC  Extra gedetailleerde uitvoer? (0=nee, 1=ja) :
*ACCP29
E: WATRAD  Radius of the accessibility probe:
D: WATRAD  Straal van bol voor opervlakte toegankelijkheids berekening:
*ACCP79
E: ACCTYP  0 = contact surface; 1 = accessible surface :
D: ACCTYP  0 = kontakt oppervlak; 1 = toegankelijk oppervlak :
*ACCP59
E: LIMBUR  Maximal surface area for a residue to be called buried
D: LIMBUR  Maximaal oppervlak waarmee een residue niet-toegankelijk heet
*ACCP461
E: USESLF  Use own molecule in calculation (0=yes=default; 1=no)
D: USESLF  Gebruik eigen molekuul in berekeningen (0=normaal=ja; 1=nee)
*ACCENV
E: Asking for the environment
D: U wordt naar de omgeving gevraagd
*ACCEN2A
E: Please give the environment molecule numbers
D: Geef de omgevings molekulen
*ACCRNG
E: Calculate accessibilities for:
D: Bereken toegankelijke oppervlakte voor:
*ACCSRA
E: Range(s) for surface analysis :
D: Range(s) voor oppervlakte analyse:
*ACCALA
E: Determination of C-beta accessibility of Alanine mutant
D: Bepaal het toegankelijke oppervlak van C-betas van alanine mutanten
*ACCRSC
E: Range(s) for surface scoring:
D: Geef de ranges waarvoor het oppervlak geevalueerd moet worden
*ACCRAN
E: Range(s) for surface analysis:
D: Geef de ranges waarvoor het oppervlak geanaliseerd moet worden
*ACCS01
E: Backbone N ...... :
D: Hoofdketen N .... :
*ACCS02
E: Backbone C-alpha  :
D: Hoofdketen C-alpha:
*ACCS03
E: Backbone C ...... :
D: Hoofdketen C .... :
*ACCS04
E: Backbone O ...... :
D: Hoofdketen O .... :
*ACCS05
E: Side chain N .... :
D: Zijdketen N ..... :
*ACCS06
E: Side chain C .... :
D: Zijdketen C ..... :
*ACCS07
E: Side chain O .... :
D: Zijdketen O ..... :
*ACCS08
E: Side chain S .... :
D: Zijdketen S ..... :
*ACCS09
E: Side chain P .... :
D: Zijdketen P ..... :
*ACCS10
E: Other atoms ..... :
D: Andere atomen ... :
*ACCS11
E: Total ........... :
D: Totaal .......... :
*ACCWUS
E: Number of waters used:
D: Aantal gebruikte water moleculen:
*ACCWST
E: Statistics for water accessibility:
D: Statistieken voor toegankelijkheid van water voor water:
*ACCCOP
E: Do you want to continue with this option
D: Wilt U deze optie desondanks laten lopen
*ACCHD1
E: Atom    X     Y     Z   Acc   B   WT   VdW Colr   OK  Use  Vac.   %
D: Atoom   X     Y     Z   Acc   B   WT   VdW Colr   OK  Gbr  Vac.   %
*ACCHD3
E: Comparing accessibility values with database averages
D: Vergelijking van toegankelijke oppervlakte waarden met database gemiddelden
*ACCHD4
E: Per residue is listed:
   Res:   Residue number
   Type:  Residue type
   PDB#:  Number the residue has in the PDB file
   Acc:   Its accessibility (in the folded protein)
   <Acc>: The average accessibility of residues of this type in all PDB files
   ------------------------------------
    Res Type   PDB#       Acc  <Acc>
D: Per residu wordt afgedrukt:
   Res:   Het residu nummer
   Type:  Het soort residu
   PDB#:  Het nummer van dit residu in de PDB file
   Acc:   Het toegankelijke oppervlak
   <Acc>: Het gemiddelde toegankelijke oppervlak van residuen van dit soort
   voor alle PDB files.
   ---------------------------------------
    Res Type   PDB#       Acc  <Acc>
*ACCHD5A
E: Per atom type you will get listed:
   The type of atom
   How often it was observed
   The total accessible surface of all atoms of this type in the 
   unfolded and the folded molecule, and the difference upon folding.
   --------------------------------------------------------------
    Atom                  Freq   Acc       Acc      Difference
    type                         unfolded  folded
D: Per atoom type wordt afgedrukt:
   Het soort atoom
   Hoe vaak dit atoom werd aangetroffen
   Het totale toegankelijke oppervlak van de atomen van dit soort in
   het ongevouwen en het gevouwen molekuul, en het verschil daartussen.
   -----------------------------------------------------------------
    Atoom                 Freq   Acc       Acc      Verschil
    soort                        ontvouwen gevouwen
*ACCHD5B
E: Per atom type you will get listed:
   The type of atom
   How often it was observed
   The total accessible surface of all atoms of this type in the 
   two cases, and the difference upon docking.
   --------------------------------------------------------------
    Atom                  Freq   Acc       Acc      Difference
    type                         native   docked
D: Per atoom type wordt afgedrukt:
   Het soort atoom
   Hoe vaak dit atoom werd aangetroffen
   Het totale toegankelijke oppervlak van de atomen van dit soort in
   de twee gevallen, en het verschil daartussen.
   -----------------------------------------------------------------
    Atoom                 Freq   Acc       Acc      Verschil
    soort                        natief   gedokt
*ACCHD9
E: Part of accessible surface area of atoms that face cavities
    Atom type             Area      
D: Oppervlak van het deel van de atomen dat naar een cavity wijst
    Atoom type            Oppervlak    
*ACCHDOB
E: When applicable, O, B, or OB is added at the end of the line to indicate
   that the residue contains atoms with an occupancy (O) lower than 0.5, or
   a B-factor (B) higher than 80.0.
D: Indien nodig wordt aan het einde van de regel O, B, of OB afgedruk. U ziet
   een O wanneer een atoom in het residue een bezettingsgraad lager dan 0.5
   heeft, en een B wanneer een atoom een B-factor groter dan 80 heeft.
*ACCHD6
E: Res#     Number of the residue
   Res      Residue type
   PDB#     Name of the residue in the PDB file
   Tot.Acc. Total accessibility of the residue
   Back.    Accessibility of the backbone of this residue
   Side.    Accessibility of the sidechain of this residue
   (Back. + Side. = Tot.Acc.)!
   ---------------------------------------------
   Res# Res    PDB#        Tot. Acc.     Back.     Side.
D: Res#      Residu nummer
   Soort     Residu soort
   PDB#      Nummer van dit residu in de PDB file
   Tot. Acc. Totale toegankelijke oppervlak van dit residue
   Hoofd-    Toegankelijke oppervlak van dit residue's hoofdketen
   Zij-keten Toegankelijke oppervlak van dit residue's zijdketen
   (Hoofd- + Zij-keten = Tot. Acc.)!
   ---------------------------------------------
   Res# Soort  PDB#        Tot. Acc.     Hoofd-  Zij-keten
*ACCHD7
E: Per residue type is given: The type; Its frequency in the range
   you gave to SHOACC; The average accessibility of the residues of
   this type in this range.
   ---------------------------
    Type  Freq  Aver. Acc.
D: Per soort residu wordt gegeven: Naam; Aantal in de gekozen range en
   de gemiddelde toegankelijkheid voor dit soort.
   -----------------------------
    Soort Freq  Gmdld. Acc.
*ACCHD7A
E: Per residue type is given: The type; Its frequency, The total
   contribution to the accessibility difference by residues of
   this type.
   ---------------------------
    Type  Freq  Aver. Acc.
D: Per soort residu wordt gegeven: Naam; Aantal en de totale bijdrage
   van alle residuen van dit soort.
   -----------------------------
    Soort Freq  Gmdld. Acc.
*ACCHD8
E: Comparing per residue type with database averages
   Res#     Number of the residue
   Res      Residue type
   PDB#     Name of the residue in the PDB file
   Acc      Accessibility
   Stat#    Number of residues of this type in database
   <Acc>    Average accessibility of residues of this type in database
   <Sigma>  Standard deviation in in <Acc>
   Score    Rule of thumb: If not zero, strange (not bad, just strange)
    Res# Res   PDB#      Acc  Stat#    <Acc>    <Sigma>     Score
D: Vergelijking van individuele oppervlakte waarden met database waarden
   Res#     Residu nummer
   Soort   Residu soort
   PDB#     Nummer van dit residu in de PDB file
   Acc      Toegankelijke oppervlak
   Stat#    Hoe vaak dit residu ssort in de database zit
   <Acc>    Gemidelde toegankelijke oppervlak van dit soort in database
   <Sigma>  Standaard deviatie in <Acc>
   Score    Vuistregel: Score is niet nul: vreemd (niet slecht, vreemd)
   Res# Soort   PDB#      Acc  Stat#    <Acc>    <Sigma>     Score
*XBFLT5
E: ('Percentage of buried atoms with B less than 5 :',F7.2)
D: ('Percentage van begraven atomen met B kleiner dan 5 :',F7.2)
*XBFAVE1
E: ('Average B-factor for buried atoms :',F7.3)
D: ('Gemiddelde B-factor voor begraven atomen :',F7.3)
*XBFTEMP
E: ('Crystal temperature :',F7.3)
D: ('Kristal temperatuur :',F7.3)
*XBFVAR1
E: ('RMS Z-score :',F7.3,' over ',I7,' bonds')
*XBFVAR2
E: ('Average difference in B over a bond : ',F7.2)
*XBFVAR3
E: ('RMS difference in B over a bond : ',F7.2)
*ACCSC1A
E: Total score .......... :
D: Totale score ......... :
*ACCSC2A
E: Score per residue .... :
D: Score per residu ..... :
*ACCSC3A
E: Sigma score .......... :
D: Sigma score .......... :
*ACCSC1
E: ('Total score :',F7.2)
D: ('Totale score :',F7.2)
*ACCSC2
E: ('Score per residue :',F7.2)
D: ('Score per residu :',F7.2)
*ACCSC3
E: ('Sigma score :',F7.2)
D: ('Sigma score :',F7.2)
*ACCSC4
E: (Sigma positive means 'BAD')
D: (Het is slecht als sigma positief is)
*ACCB02
E: ERROR. Not all accessibilities are known for this range.
   Normally WHAT IF will continue automatically with the SETACC option
   on the ACCESS menu. If something goes wrong, then please use the 
   INIACC and SETACC options in the ACCESS menu first.
D: ERROR. De oppervlakte toegankelijkheid is nog niet voor alle
   residuen in deze range berekend. Normaal gesproken activeert WHAT IF
   de SETACC optie in het ACCESS menu nu automatisch. Gaat er echter
   iets mis, gebruik dan svp de kommandos INIACC en SETACC in het ACCESS 
   menu.
*ACCB03
E: ERROR. Not all accessibilities are known for this range.
   The SETACC option in the ACCESS menu will now be activated.
D: ERROR. De oppervlakte toegankelijkheid is nog niet voor alle
   residuen in deze range berekend. Het SETACC commando in het
   ACCESS menu wordt nu automatisch gestart.
*ACCB04
E: ACCSM2=0.0 in ACC002
D: Routine ACC002 constateerde dat ACCSM2 ten onrechte 0.0 geworden is
*ACCB05
E: Pointers out of range. ACC003
D: In routine ACC003 hebben de pointers een foutieve waarde
*ACCB06
E: Wrong number of dots on atom surface
D: Het aantal stippen op het atomaire oppervlakte is niet juist
*ACCB07
E: Number of dots on atomic surface out of range
D: WIF148 detecteerde een verkeerd aantal atomaire oppervlakte stippen
*ACCB11
E: BUG. In WIF146 the residue IFT1=
D: BUG. IFT1 is verkeerd in WIF146. IFT1=
*ACCB26
E: BUG. Residue out of range in ACC012:
D: BUG. ACC012 detecteerde een verkeerd residu nummer:
*ACCB30
E: Not the expected 3 real numbers found on a line in EVAACC.ACC
D: Er zit een formateer fout in de file EVAACC.ACC (niet 3 nummers/regel)
*ACCB31
E: reading accessibility value file
D: Er ging iets mis bij het lezen van de standaard score file
*ACCB34
E: This option is callibrated for a probe radius of 1.4 Angstrom.
D: Deze optie is gecallibreerd voor een probe radius van 1.4 Angstrom.
*ACCB35
E: The present probe radius =
D: De huidige probe radius =
*ACCB36
E: Please reset the WATRAD parameter at 1.4 A, and redo the accessibility
   calculations  with the INIACC and SETACC options.
D: Wilt U svp de WATRAD parameter op 1.4 Angstrom zetten, en de oppervlakte
   toegankelijkheids berekeningen herhalen (Met INIACC en SETACC).
*
*       EAA module messages
*
*EAACOM
E: Combined amino acids:
D: Gecombineerde residuen:
*EAAB01
E: There are no self defined combined amino acids
D: Er zijn geen zelf gedefinieerde gecombineerde residuen
*EAASHO
E: Looked at the combined amino acids
D: De gecombineerde residuen bekeken
*EAAB02
E: displaying combined amino acids
D: Er ging iets mis bij het tonen van de gecombineerde residuen
*EAAB03
E: Too many combined amino acids
D: Er zijn teveel gecombineerde residuen
*EAAGAA
E: Give the name of the combined amino acid
D: Geef de naam van het gecombineerde residu
*EAAUS3
E: Please use three letter code
D: Gebruik svp drie letter code
*EAAB04
E: A combined amino acid can not be a real amino acid
D: Een gecombineerd residu mag geen echt residu zijn
*EAAB07
E: This combined residue already exists
D: Dit gecombineerde residu bestaat al
*EAAGEA
E: Give the residues to be combined (1 at a time)
D: Geef de te combineren aminozuren (een voor een)
*EAAB05
E: This amino acid does not exist
D: Dit aminozuur bestaat niet
*EAAB06
E: Combined amino acids must consist of 2-19 real amino acids
D: Gecombineerde residuen moeten uit 2-19 echte residuen bestaan
*EAACSM
E: Made combined amino acid :
D: Gecombineerd residue gemaakt :
*
*       CLUSTER and FAMILY module messages
*
*CLURFM
E: Removed family :
D: Familie verwijderd :
*CLUFNM1
E: Give the family name :
D: Geef de naam van de familie :
*CLUCNM1
E: Give the cluster name :
D: Geef de naam van de cluster :
*CLUFNB1
E: Give the family number :
D: Geef het nummer van de familie :
*CLUCFM
E: Family generated :
D: Familie gecreerd :
*CLUFLS
E: Listed all families
D: De lijst van families bekeken
*CLULAC
E: Limit for being called inaccessible
D: Limiet om niet toegankelijk genoemd te worden
*CLUREN
E: You are prompted for residues in the environment
D: U wordt naar residuen in de omgeving gevraagd
*CLUADD
E: Added to cluster:
D: Aan de cluster toegevoegd:
*CLUCMM
E: Member of cluster number ......... :
D: Zit in cluster nummer ............ :
*CLUCMM2
E: Member of cluster number :
D: Zit in cluster nummer:
*CLUFMM
E: Member of family number .......... :
D: Zit in familie nummer ............ :
*CLUFMM2
E: Member of family number :
D: Zit in familie nummer :
*CLUCNB2
E: Number of members in cluster ..... :
D: Aantal residuen in deze cluster .. :
*CLUFNB2
E: This family holds range .......... :
D: Aantal residuen in deze cluster .. :
*CLUFNB3
E: This family holds range :
D: Aantal residuen in deze cluster :
*CLUCNM2
E: The name of this cluster is ...... :
D: De naam van deze cluster is ...... :
*CLUFNM2
E: The name of this family is ....... :
D: De naam van deze family is ....... :
*CLUB01
E: Too many families to add one more
D: U heeft te veel families om er een toe te voegen
*CLUB02
E: Family not generated
D: De familie is niet gegenereerd
*CLUB03
E: You don't have any families yet
D: U hebt nog geen families gegenereerd
*CLUB03A
E: You don't have any families anymore
D: U hebt geen families meer
*CLUB05
E: Family number out of range
D: Deze familie bestaat (nog) niet
*CLUB07
E: Too many clusters to add one more
D: U heeft te veel clusters om er een toe te voegen
*CLUB08
E: ICLU too big in WIF051
D: Routine WIF051 detecteerde dat ICLU te groot geworden is
*CLUB09
E: LENCLU too big in WIF051
D: Routine WIF051 detecteerde dat LENCLU te groot geworden is
*CLUB10
E: You don't have any clusters yet
D: U hebt nog geen clusters gegenereerd
*CLUB10A
E: You don't have any clusters anymore
D: U hebt geen clusters meer
*CLUB11
E: ICLU too big in WIF067
D: Routine WIF067 detecteerde dat ICLU te groot geworden is
*CLUB12
E: Cluster number not valid
D: Cluster nummer niet in orde
*
*       CHIANG module messages
*
*CHIEVT
E: You will see two tables.

   The first table gives a per-residue Z-score.  These scores give an
   impression of how `normal' the torsion angles in protein residues
   are. All torsion angles except omega are used for calculating a
   `normality' score. Average values and standard deviations were
   obtained from the residues in the WHAT IF database. These are used
   to calculate Z-scores. A residue with a Z-score of below -2.0 is
   poor, and a score of less than -3.0 is worrying. For such residues
   more than one torsion angle is in a highly unlikely position.

   The second table will list all residues with strange backbone angles.
   An explanation of why the residue was listed is also included.

*CHIHED
E:  Amino acid  Int.       Phi    Psi  Omega  Chi1-5
D:  Aminozuur   Int.       Phi    Psi  Omega  Chi1-5
*CHIPHI
E: Impossible phi
*CHIPSI
E: Impossible psi
*CHIPPI
E: Poor phi/psi
*CHIPRO
E: Poor PRO-phi
*CHISPR
E: Next PRO hinders
*CHIGNT
E: Give the new torsion angle value for
D: Geef de hoek voor torsiehoek
*CHIGNN
E: Give the torsion angle name (
D: Geef de naam van de torsiehoek (
*CHIFPO
E: Give the torsion angle (F,P,O)
D: Geef de torsie hoek (F,P,O)
*CHIB01
E: Torsion angle routine called with incorrect atoms. Angle set to 0.0
D: De torsiehoek routine is met verkeerde atomen aangeroepen. Op 0.0 gezet.
*CHIB02
E: ERROR. Residue or drug has no torsion angles defined:
D: ERROR: Voor dit residue of drug zijn geen torsie hoeken gedefinieerd:
*CHIB04
E: Please give a torsion angle
D: Geef svp een torsiehoek
*CHIB05
E: writing torsion angles to terminal
D: Er ging iets mis bij het uitschrijven van de oude torsiehoeken
*CHIB06
E: IAA out of range in WIF347
D: WIF347 detecteerde een foutieve waarde voor IAA
*CHIB08
E: The residue does not possess this torsion angle
D: Deze torsie hoek bestaat niet in het gegeven residu
*CHIB09
E: This torsion angle can not freely rotate
D: Om deze torsie hoek kan niet gedraaid worden
*CHIB10
E: Phi rotation on N-terminal residue
D: Phi rotatie in een N-terminaal residu kan niet
*CHIB11
E: Psi rotation on C-terminal residue
D: Psi rotatie in een C-terminaal residu kan niet
*CHIB12
E: Omega rotation on C-terminal residue
D: Omega rotatie in een C-terminaal residu kan niet
*CHIB13
E: Torsion angles are only defined for residues
D: Torsiehoeken zijn alleen nog maar gedefinieerd voor aminozuren
*CHIB14
E: PNTAAS out of range in WIF349
D: WIF349 detecteerde een foutieve waarde voor PNTAAS
*CHIB18
E: reading input file
D: Er ging iets mis bij het lezen uit de file
*CHIB23
E: Angle not correct
D: Foutieve hoek
*CHIB27
E: Attached group is not drug
D: Routine TOT_TOO ontving een groep die niet van type 'drug' is
*
*       CHR module messages
*
*CHRB02
E: WARNING. Empty text passed to CHR routine
D: Waarschuwing. Een CHR routine ontving een lege tekst
*
*       GRATLS module messages
*
*GRTB02
E: Too many vectors to add more
D: Er zijn zo veel vektoren gegenereerd dat er niets meer bij kan
*GRTB03
E: creating graphics cross
D: Er ging iets mis bij tekenen van een grafisch kruisje
*GRTB05
E: BUG. ISTEP out of range in GRTDSH :
D: BUG. Routine GRTDSH detecteerde een foutieve waarde voor ISTEP :
*GRTB06
E: BUG. Too high dot factor:
D: BUG. Te hoge stippen factor:
*GRTB07
E: Too many dots to add more
D: Er zijn zo veel stippen gegenereerd dat er niets meer bij kan
*GRTB08
E: Cone angle should be less than 80 degrees
D: De cone hoek moet kleiner dan 80 graden blijven
*GRTB15
E: WINDOW switcher called without graphics
D: Zonder actief grafisch venster werd van venster gewisseld
*
*       GRADB module messages
*
*GRBB01
E: writing in the pick array file
D: Er ging iets mis bij het schrijven in de 'pick-array' file
*GRBB02
E: reading atoms from database
D: Er ging iets mis bij het lezen van atomen uit de database
*
*       COLOUR module messages
*
*COLHIDEN
E:         There are many 'hidden' colouring options in WHATIF. E.g:
   COLNC   colours all N and C termini in a given range
   COLPF1  colour ranges with property value above a cutoff
   COLPF2  colour ranges with property value below a cutoff
   COLPF3  colour residues that make contact with given range
   COLPF4  colour residues with accessibility above cutoff
   COLPF5  colour residues with accessibility below cutoff
   DISCO1  colours whole molecules, but termini different
   DISCO2  colours whole range with sliding colours
   DISCO3  as DISCO2 but now with a higher 'period'
   DISCO4  yet another fancy colouring mode
     ..    The options DISCO5-DISCO9 will be added in future. Just
     ..    try to see if they do something already. As these options
     ..    are not very important, this is the only help that exists
     ..    for them.
                  Have fun playing ...
D:         WHAT IF kent vele verborgen kleur opties. Bijvooorbeeld:
   COLNC   Kleurt alle N- en C-terminale residuen
   COLPF1  Kleurt ranges boven een bepaalde PRP waarde
   COLPF2  Kleurt ranges beneden een bepaalde PRP waarde
   COLPF3  Kleurt residuen die kontakt met een gegeven range maken
   COLPF4  Kleurt residuen met oppervlakte toegankelijkheid boven afkapstraal
   COLPF5  Kleurt residuen met oppervlakte toegankelijkheid beneden afkapstraal
   DISCO1  Kleurt hele molekulen, terminale residue met een andere kleur
   DISCO2  kleurt ranges met langzaam verlopende kleuren
   DISCO3  als DISCO2, maar met een horgere verloop frequentie
   DISCO4  nog een fraai kleuren schema...
     ..    De opties DISCO5-DISCO9 zullen ooit nog eens toegevoegd 
     ..    worden. U kunt ze evt op de gok proberen. Misschien doen 
     ..    ze al iets. Aangezien deze opties totaal onbelangrijk zijn 
     ..    is dit alle help die er ooit voor zult vinden.
     ..           Veel plezier met het kleuren ...
*COLSC1
E: Colouring scheme 1:
   Blue   : ARG LYS HIS
   Red    : GLU ASP
   Purple : ASN GLN
   Yellow : CYS MET
   Green1 : GLY ALA VAL LEU ILE PRO
   Green2 : THR SER
   Green3 : PHE TYR TRP
D: Kleuren schema 1:
   Blauw  : ARG LYS HIS
   Rood   : GLU ASP
   Paars  : ASN GLN
   Geel   : CYS MET
   Groen1 : GLY ALA VAL LEU ILE PRO
   Groen2 : THR SER
   Groen3 : PHE TYR TRP
*COLSC2
E: Colouring scheme 2:
   Red    : GLU ASP ASN GLN ARG LYS HIS
   Orange : SER THR GLY
   Green1 : PRO TYR
   Green2 : CYS MET TRP ALA VAL LEU ILE PHE
D: Kleuren schema 2:
   Rood   : GLU ASP ASN GLN ARG LYS HIS
   Oranje : SER THR GLY
   Groen1 : PRO TYR
   Groen2 : CYS MET TRP ALA VAL LEU ILE PHE
*COLUCO
E: Coloured with configuration file colours
D: Configuratie file kleuren toegepast op residuen
*COLUC1
E: Coloured with colours according to scheme 1
D: Kleuren volgens schema 1 toegepast op residuen
*COLUC2
E: Coloured with colours according to scheme 2
D: Kleuren volgens schema 2 toegepast op residuen
*COLRNG
E: Ranges to be coloured
D: Ranges die gekleurd moeten worden
*COLGCO
E: Give the colour (use -1 to bail out)
D: Geef de kleur (gebruik -1 om deze optie te termineren)
*COLYON
E: Do you want to use these colours
D: Wilt U deze kleuren gebruiken
*COLATT
E: Colour range(s) by atom type :
D: Kleur als funktie van atoom type :
*COLBAT
E: Coloured range(s) by atom type
D: Gekleurd als funktie van atoom type
*COLSHF
E: Shifted a range of colours
D: Een aantal kleuren langs de kleuren ring verschoven
*COLBBF
E: Coloured range(s) by B-factor
D: Gekleurd als funktie van de B-factor
*COLBWG
E: Coloured range(s) by occupancy
D: Gekleurd als funktie van de occupancy
*COLAVTT
E: Coloured range(s) by atomic value
D: Gekleurd als funktie van de atomaire waarde
*COLBFT
E: Colour range(s) by B-factor :
D: Kleur als funktie van de B-factor :
*COLWGT
E: Colour range(s) by occupancy :
D: Kleur als funktie van de occupancy :
*COLREF
E: Coloured range(s) by geometric error:
D: Gekleurd als funktie van de geometrische fout:
*COLRBB
E: Give the range(s) for backbone colouring:
D: Geef de range(s) waar U de hoofdketen wilt kleuren:
*COLDBB
E: Coloured backbone
D: Hoofdketen atomen gekleurd
I: Backbone colorato
*COLBAC
E: Atoms coloured by accessibility
D: Atomen gekleurd als funktie van hun oppervlakte waarde
*COLBAA
E: Residue coloured by averaged B-factor
D: Residuen gekleurd als funktie van hun gemiddelde B-factor
*COLSMC
E: Coloured residues that make a symmetry contact
D: Residuen gekleurd die een symmetry kontakt maken
*COLMOL
E: Coloured molecule :
D: Molekuul gekleurd :
*COLGVR
E: Give the ranges in which to colour residue type(s) :
D: Geef de residu-ranges waarbinnen bepaalde type(n) te kleuren
*COLCPT
E: Which residue types to colour
D: Welke residu typen moeten gekleurd worden
*COLCPH
E: Coloured residues as function of residue type
D: Residuen gekleurd als funktie van hun soort
*COLGET
E: Give the number of the energy term :
D: Geef het nummer van de energie term :
*COLGCH
E: You are prompted for the chain colour
D: U wordt om de kleur voor het gehele molecuul gevraagd
*COLGNC
E: You are prompted for the colour of termini
D: U wordt om de kleur voor de terminale residuen gevraagd
*COLDET
E: Residues coloured by energy:
D: Residuen gekleurd als funktie van een energie term:
*COLNUF
E: Give the number of the family :
D: Geef het nummer van de familie :
*COLDFA
E: Coloured the family of residues :
D: Familie van residuen gekleurd :
*COLNUC
E: Give the number of the cluster :
D: Geef het nummer van de cluster :
*COLDFC
E: Coloured the cluster of residues :
D: Cluster van residuen gekleurd :
*COLOWN
E: Do you want the colours from the configuration file
D: Wilt U de configuratie file kleuren gebruiken
*COLNUR
E: Give the number of the row :
D: Geef het nummer van de row :
*COLDRS
E: Coloured ranges of residues
D: Een (aantal) ranges van residuen gekleurd
*COLHST
E: Colour range(s) by secondary structure :
D: Kleur ranges als funktie van secundaire struktuur :
*COLSCH
E: Colouring scheme used :
D: Het volgende kleuren schema is gebruikt :
*COLWAT
E: All waters in the soup got coloured
D: Alle waters in de soep gekleurd
*COLDST
E: Coloured range(s) by secondary structure
D: Residuen gekleurd als funktie van hun secundaire struktuur
*COLSCHA
E: Coloured side chains of residues
D: Zijketens van residuen gekleurd
*COLTRM
E: Coloured termini of chains
D: Terminale residuen van ketens gekleurd
*COLHSP
E: Coloured residues by mutability
D: Residuen gekleurd als funktie van mutabiliteit
*COLSLD
E: Coloured residues sliding over the colour scale
D: Residuen gekleurd glijdend over de kleuren range
*COLBIN
E: Executed the COLBIN option in the COLOUR menu
D: De COLBIN option in het COLOUR menu werd gebruikt
*COLLEX
E: Give the lower colour extreme
D: Geef de ondergrens van de kleuren range
*COLHEX
E: Give the upper colour extreme
D: Geef de bovengrens van de kleuren range
*COLPHD
E: You are prompted for the range that corresponds with the PHD file
D: U wordt om de range in de soep gevraagd die bij de PHD file hoort
*COLSPT
E: Give the starting point in the table (1) :
D: Waar moet in de tabel begonnen worden (1) :
*COLTCO
E: Number of termini coloured:
D: Aantal termini dat gekleurd is:
*COLCOL
E: WHAT IF uses numbers from 0 - 360 for colours.
   The following conversion table can be used:
        1 - Blue           You can also choose one of the
      120 - Red            predefined colours:
      180 - Yellow         BLUE, RED, GREEN, YELLOW,
      240 - Green          PURPLE, CYAN, MAGENTA or
      360 - Blue           ORANGE
      Interpolation gives colours as if paint was mixed
      ( eg. 60 = (blue+red)/2 = purple).
      Numbers outside 1 - 360 are brougth in this range
      By repeatedly adding or subtracting 360.
D: WHAT IF gebruikt nummers van 0 tot 360 voor kleuren.
   U kunt de volgende kleur conversies gebruiken:
        1 - Blauw          U kunt ook een van de volgende
      120 - Rood           voor-gedefinieerde kleuren kiezen:
      180 - Geel           BLUE, RED, GREEN, YELLOW,
      240 - Groen          PURPLE, CYAN, MAGENTA of
      360 - Blauw          ORANGE (Deze moet U in het Engels ingeven)
      U kunt kleuren net zo mengen als verf (bijvoorbeeld: rood +
      blauw = paars (1 + 120) /2 =60, dus paars = 60)
      Nummers die buiten 1-360 vallen worden binnen deze range
      gebracht door er herhaald 360 bij op te tellen of vanaf te trekken.
*COLB01
E: NUMAAT is zero entering COL002
D: COL002 detecteerde dat NUMAAT ten onrechte nul is
*COLB02
E: NUMSOU is zero entering COL002
D: COL002 detecteerde dat NUMSOU ten onrechte nul is
*COLB04
E: There is no default. Sorry.
   Please give a number from 1 to 10, or use 0 (zero) to bail out.
D: Het spijt mij, maar er is geen default waarde
   U moet een nummer geven tussen 1 en 10, of nul om deze optie te termineren
*COLB05
E:  1 -> BOND  : Bonding energy
    2 -> ANGLE : Angular contribution
    3 -> DIHED : Contribution from dihedrals
    4 -> LJ    : Lennard jones interaction energy
    5 -> ELEC  : Electrostatic energy
    6 -> DISTR : Distance restraints
    7 -> POSR  : Position restraints
    8 -> DIHR  : Dihedral restraints
    9 ->       : Not yet used
   10 -> TOT   : Total energy
D:  1 -> BOND  : Bindings energiew
    2 -> ANGLE : Bijdrage van de hoeken
    3 -> DIHED : Bijdrage van de torsie hoeken
    4 -> LJ    : Lennard jones interactie energie
    5 -> ELEC  : Elektrostatische energie
    6 -> DISTR : Bijdrage van afstands restraints
    7 -> POSR  : Bijdrage van positie restraints
    8 -> DIHR  : Bijdrage van dihidrale hoek restraints
    9 ->       : Nog niet in gebruik
   10 -> TOT   : Totale energie
*COLB06
E: Energy term number out of range
D: Dit energie term nummer bestaat niet
*COLB07
E: This energy term has not yet been calculated
D: Deze energie bijdrage is nog niet uitgerekend
*COLB09
E: ERROR. There are no families defined yet. You can only use this
   option after you defined at least one family with the SETFAM
   command in the CLUFAM menu.
D: ERROR. U hebt nog geen families gedefinieerd. U kunt slechts een
   familie kleuren als die ook bestaat. Zie SETFAM in het CLUFAM menu.
*COLB10
E: ERROR. Family number out of range. Family number should be 1 -
D: ERROR. Familie nummer niet correct. Het moet liggen in de range 1 -
*COLB11
E: ERROR. There are no clusters defined yet. You can only use this
   option after you defined at least one cluster with the SETCLU
   command in the CLUFAM menu.
D: ERROR. U hebt nog geen cluster gedefinieerd. U kunt slechts een
   cluster kleuren als die ook bestaat. Zie SETCLU in het CLUFAM menu.
*COLB12
E: ERROR. Cluster number out of range. Cluster number should be 1 -
D: ERROR. Cluster nummer niet correct. Het moet liggen in de range 1 -
*COLB13
E: There are no properties calculated yet
D: U hebt nog geen eigenschap berekend
*COLB14
E: There are no parameter rows calculated yet
D: U hebt nog geen 'parameter-rows' berekend
*COLB18
E: There are no waters in the soup
D: U heeft geen waters in de soep
*COLB19
E: Colours should be in the range 0 - 360
D: Kleuren moeten tussen 0 en 360 liggen
*COLB20
E: WARNING. Both colours are identical
D: Waarschuwing. Beide kleuren zijn gelijk
*COLB21
E: Not all accessibilities are known yet for this range
D: Voor deze residuen zijn nog niet alle oppervlakte waarden berekend
*COLB22
E: Dynamical range too small
D: De spreiding in de tabel waarden is niet groot genoeg
*COLB25
E: decoding PDH file input line
D: Er ging iets mis bij het lezen van de PHD file
*COLB26
E: BUG. In COL101 IAA was incorrectly :
D: BUG. Routine COL101 detecteerde een foutieve waarde voor IAA :
*GRENDT
E: Number of dots read from file :
D: Aantal stippen gelezen van de file :
*GRESTE
E: Do you want stereo
D: Wilt U stereo plotten
*GRECOL
E: Do you want to use colour
D: Wilt U in kleur plotten
*GREDPT
E: Do you want to use depth-queue-ing
D: Wilt U depth-queue-ing gebruiken
*GREWTF
E: Presently working on:
D: Er wordt nu gewerkt aan:
*GRENVC
E: No vectors found. Option does not do anything....
D: Er zijn geen vektoren. Deze optie doet dus niets....
*DISCYL
E: Do you want to display a cylinder through this helix
*DSPCYL
E: Drawing cylinder for range :
D: Een cylinder wordt gecreeerd voor de residuen :
*GREPNB
E: Plot files have identifier:
D: De plot files hebben als identifikatie nummer:
*GREB04
E: This number should fall in the range 0.1 - 1000.0
D: Dit getal moet tussen 0.1 en 1000.0 liggen
*GREB06
E: Incompatible parameters. Use the parameter menu to fix this
D: U hebt strijdige parameters. Maak dit in orde mbv het parameter menu
*GREB07
E: No bonds generated for the requested range
D: De gegeven range bevat geen inter atomaire bindingen
*GREB08
E: No vectors in GRA411.
D: GRA411 detecteerde geen vektoren
*RESMRK
E: Prompting for the residues to be marked
D: Gelieve de residuen te geven die gemerkt moeten worden
*STORES
E: Stored residues of a certain type(s) in a MOL-item
D: Residuen van een gegeven type(s) in een MOL-item gestopt
*STORSS
E: Stored side chains of residues of a certain type(s) in a MOL-item
D: Zijketens van residuen van een gegeven type(s) in een MOL-item gestopt
*USEDAT
E: Used the DOTATM option
D: Gebruik gemaak van de DOTATM optie
*CUTOFF
E: Give the cutoff
D: Geef de grens waarde
*CUTOF5
E: Give the cutoff distance (5.0A)
D: Geef de afkap straal (5.0A)
*BLLDIF
E: Balls and sticks will be different items
D: De bolletjes en de staafjes worden in verschillende MOL-items gestopt
*BALNOW
E: Start working on the balls
D: Nu beginnen we met de bolletjes
*STKNOW
E: Start working on the sticks
D: Nu beginnen we met de staafjes
*DET-IS
E: Determinant:
D: Determinant:
*LENANG
E: Give the length in Angstroms :
D: Geef de lengte in Angstroms :
*WORKON
E: Working on:
D: WHAT IF is nu bezig met:
*NUMDIV
E: Give the number of divisions :
D: Geef het aantal merk streepjes langs deze as
*AX-LAB
E: Give the axis label
D: Geef het label voor deze as
*
*       IRIDEM module messages
*
*IR2001
E: This is the first demo. You will see the molecule Myoglobin in its
G: Dies ist das erste Demo. Wir werden Ihnen das Protein 'Myoglobin' zeigen.
D: Dit is de eerste demonstratie. U krijgt Myoglobine te zien met
*IR2002
E: full complexity. Don`t worry if this is a bit too complicated, in
G: Das ist alles noch sehr komplex. Wir werden es aber weiter vereinfachen.
D: alles derop en deran. Niet schrikken we leggen alles meteen
*IR2003
E: the following demonstrations we will clarify the individual parts.
G: Die naechsten Ansichten werden jeweils Teile des Proteins darstellen.
D: hierna zo eenvoudig mogelijk uit.
*IR2005
E: There we go: Myoglobin
G: Und jetzt geht's los: Myoglobin !
D: Daar gaan we: Myoglobine
*IR2006
E: Molecular graphics allows you to zoom in.
G: Mit einem Programm fuer Molekulargrafik kann man einfach Teile vergroessern.
D: Met molekulair grafische programmas kun je dingen uitvergroten.
*IR2007
E: Everything starts with DNA. All genetic information is stored
G: Aller Anfang ist 'DNS' (Desoxyribonucleinsaeure). Hier ist die genetische 
D: Alles begint met DNA. In het DNA zit alle genetische informatie
*IR2008
E: in DNA also the code for myoglobin. Here we will only show you a 
G: Information gespeichert - auch fuer Myoglobin. Wir zeigen nur ein kleines 
D: verstopt, ook voor Myoglobine. We tonen maar een klein beetje. In
*IR2009
E: DNA part of it. Your body's DNA has 300000000 times more units.
G: Stueck davon. In Ihrem Koerper gibt es ~300000000 mal mehr Untereinheiten !
D: jouw lichaam zitten 300000000 keer meer residuen dan we hier tonen.
*IR2011
E: The haem group in Myoglobin binds the oxygen
G: Diese sogenannte 'Haem' Gruppe bindet den Sauerstoff im Myoglobin.
D: Dit is de haem-groep in Myoglobine die de zuurstof bindt
*IR2012
E: A small piece of DNA
G: Dies ist ein kleines Stueck DNS.
D: Een klein stukje DNA
*IR2014
E: The haem group sits inside the Myoglobin
G: Die Haem Gruppe liegt verborgen, im Inneren des Myoglobins.
D: De haem-groep zit binnen in de Myoglobine
*IR2015
E: And this is an A-T pair.
G: Und dies ist das Basen-Paar: A-T.
D: En dit is een A-T paar.
*IR2016
E: DNA is a long string of base pairs. The order of the A-T and C-G
G: DNA ist eine lange Kette von A-T und C-G Paaren. Ueber die Reihefolge
D: 
*IR2017
E: pairs implicitly holds the information.
G: der Basen wird die genetische Information verschluesselt.
D: 
*IR2018
E: Every group of three base pairs codes for an amino acid and these
G: Immer eine Gruppe von 3 aufeinanderfolgenden Basen-Paaren codiert fuer eine 
D: 
*IR2019
E: amino acids make up the proteins that do all the work in your body.
G: 'Aminosaeure'. Diese sind die Bausteine eines 'Proteins'. Die Proteine
D: 
*IR2019A
E: amino acids make up the proteins that do all the work in your body.
G: wirken als Bausteine und Arbeitsmaschinen in den Zellen unseres Koerpers.
D: 
*IR2020
E: At this speed, one of your 23 chromosomes would be drawn in 138 years
G: Es wuerde 138 Jahre (!) dauern so eines von Deinen 23 Chromosomen zu zeigen.
D: Het zou zo 138 jaar kosten om 1 van jouw 23 chromosomen te tonen
*IR2021
E: The first base pair (a C-G pair)
G: Ein erstes Basen-Paar (ein C-G Paar)
D: 
*IR2023
E: We just keep adding and adding
G: Und mehr und mehr
D: 
*IR2023A
E:  and adding
G:...und mehr
D: 
*IR2024
E: And here we see two basepairs
G: Und hier sieht man zwei Basen-Paare.
D: Hier ziet U twee base paren
*IR2025
E: The RNA that is constructed using the DNA information is yellow
G: Der einstraengige 'Abdruck' der DNS heisst RNS (Ribonucleinsaeure, gelb).
D: 
*IR2026
E: A huge combination of complicated enzymes makes RNA that has the
G: Eine grosse Anzahl komplizierte Helfer-Proteine ('Enzyme') baut die RNS 
D: 
*IR2027
E: same information content as the DNA.
G: so auf dass sie die gleiche Information traegt wie die DNS. 
D: 
*IR2028
E: This short clip symbolises this process.
G: Wir koennen diesen Prozess hier leider nur symbolisch zeigen.
D: 
*IR2029
E: The RNA is now 'read' by a very complicate set of enzymes called
G: Die RNS wird jetzt von einem sehr komplizierten Enzym-Komplex, 
D: 
*IR2030
E: the ribosome and proteins (such as myoglobin and heamoglobin) are
G: dem 'Ribosom', abgetastet ('gelesen') und die zugehoerigen Aminosaeuren in
D: 
*IR2031
E: produced using the information stored in the RNA sequence.
G: der richtigen Reihenfoge zu einem Protein (z.B. Myoglobin) zusammengebaut. 
D: 
*IR2032
E: The RNA determines the order of the amino acids in the protein
G: Die in der RNS gespeicherte Reihenfolge der Aminosaeuren ist sehr wichtig !
D: 
*IR2034
E: 
G: Wir wissen bereits: DNS besteht aus einer langen Kette von A-T und C-G Paare.
D: 
*IR2035
E: After a while the protein chain is ready, the heam group comes
G: Nach einiger Arbeit ist das Protein fertig, eine Haem Gruppe kommt vorbei und
D: 
*IR2036
E: along and the protein is folded.
G: wird eingebaut... und dann 'faltet' sich das Myoglobin in eine stabile Form.
D: 
*IR2037
E: 
G: So, jetzt haben wir gesehen wie Myoglobin gebaut wird.
D: 
*IR2038
E: 
G: Aber wie kommt der Sauerstoff eigentlich von der Lunge in die Muskeln ?
D: 
*IR2039
E: 
G: In der Lungenwand sitzt 'Haemoglobin'. Haemoglobin hat vier 
D: 
*IR2040
E: 
G: Untereinheiten (2 'alpha' Einheiten und 2 'beta' Einheiten). Diese
D: 
*IR2041
E: 
G: vier Untereinheiten aehneln alle sehr dem uns bereits bekannten Myoglobin, 
D: 
*IR2042
E: 
G: und sie funktionieren auch ganz aehnlich !  
D: 
*IR2043
E: 
G: Jetzt schauen wir uns mal das Haemoglobin naeher an...
D: 
*IR2044
E: 
G: Das ist Haemoglobin. Alpha-Einheiten in Rot; Beta-Einheiten in Gruen.
D: 
*IR2045
E: 
G: Und jetzt zeigen wir nur die Aminosaeure-Hauptketten der Proteine.
D: 
*IR2046
E: 
G: Weil diese vier Einheiten gut zusammenarbeiten, koennen sie den
D: 
*IR2047
E: 
G: Sauerstoff durch das Blut transportieren und bei Muskelzellen (und 
D: 
*IR2048
E: 
G: natuerlich auch anderen Zellen) abliefern. Dort wird er dann vom Myoglobin
D: 
*IR2049
E: 
G: uebernommen und in die Zelle weitergeleitet. Diese Zusammenarbeit
D: 
*IR2050
E: 
G: heisst 'Kooperation'.
D: 
*IR2051
E: 
G: Protein faltung is eigentlich ein bischen komplizierter.....
D: 
*IR2052
E: Sometimes something goes wrong at the genetik level. For example
G: Ab und zu geht irgend etwas schiff. Zum beispiel eine kleine fehler
D: 
*IR2053
E: a small error in the DNA of hemoglobin beta will lead to an error in
G: in das DNS das fuer haemoglobin-B kodiert ist die ursache fuer eine
D: 
*IR2054
E: the hemoglobin protein that can have dramatic consequences.
G: dramatische fehler in das hemoglobin.
D: 
*IR2055
E: People (patients) with this problem have sickling red blood cells.
G: Personen (patienten) mit dieses problem haben Sichelzellelaenamenie.
D: 
*IR2056
E: The error in the DNA (red) results in an error in the protein (red)
G: Ein DNS fehler (rot) ist ursache von ein Protein Fehler (auch rot).
D: 
*IR2057
E: First we show hemoglobin.
G: Erst zeigen wir Haemoglobin.
D: 
*IR2058
E: The Myoglobin gets close to the Hemoglobin and the oxygen diffuses
G: Haemoglobin und Myoglobin kommen nah zu einander und das Sauerstof
D: 
*IR2059
E: from a heme group in the Hemoglobin to the heme group in the Myoglobin
G: diffundiert von eine Haem in Haemoglobin zu das Haem in Myoglobin
D: 
*IR2060
E: The residue that is 'wrong' sits at the surface of the beta subunit.
G: Das 'falsche' Aminosaure sits an die Oberflache von der beta
D: 
*IR2061
E: So, in one Hemoglobin the error occurs twice
G: Untereinheit. Der fehler steckt deshalb zweimal in Haemoglobin.
D: 
*IR2062
E: Nevertheless, the Hemoglobin will fold properly and if we would not
G: Dennoch faltet das Haemoglobin ganz normal, und wenn wir das falsche
D: 
*IR2063
E: indicate the bad residue, you would never have noticed....
G: Aminosaure nicht markiert haette, haettest du es nie bemerkt....
D: 
*IR2064
E: In the complete Hemoglobin, the mutated residues (Valines) are 
G: In the complete Hemoglobin, the mutated residues (Valines) are 
D: 
*IR2065
E: at the surface, and the bad luck for the people with this genetic 
G: at the surface, and the bad luck for the people with this genetic 
D: 
*IR2066
E: disseas is that this residue is 'idealy' situated for Hemoglobin
G: disseas is that this residue is 'idealy' situated for Hemoglobin
D: 
*IR2067
E: polymerisation.
G: polymerisation.
D: 
*IR2068
E: The two mutated residues are indicated.
G: The two mutated residues are indicated.
D: 
*IR2069
E: The mutation leads to polymerisation, which is bad for the Hemoglobin
G: The mutation leads to polymerisation, which is bad for the Hemoglobin
D: 
*IR2070
E: These polymers are actually muuuch larger than we can display
G: These polymers are actually muuuch larger than we can display
D: 
*IR2071
E: Hydrogen bonds hold the two parts together
G: Die zwei Helften werden von Wasserstofbrueken zusammen gehalten
D: 
*IR2072
E: The Heme group binds the oxygen
G: Der Haem Gruppe binded das Sauerstof
D: 
*IRD001
E: This is the first WHAT IF demonstration. You will see a small
D: Dit is de eerste demonstratie van WHAT IF mogelijkheden. U krijgt
*IRD002
E: protein (crambin) coloured as function of atomtype. The
D: het kleine eiwit crambin te zien, gekleurd naar atoom soort.
*IRD003
E: molecule will rock for approximately 10 seconds, and then the next
D: Het molekuul zal 10 seconden heen en weer draaien en dan begint
*IRD004
E: demonstration will start.
D: de volgende demonstratie.
*IRD005
E: During this demonstration the scale, the rocking speed, and the
D: Gedurende deze demonstratie zullen de schaal en de rotatie
*IRD006
E: rocking speed and angle will change.
D: hoek en snelheid veranderen.
*IRD007
E: But first, the molecule will be read from a PDB file.
D: Maar eerst wordt het molekuul ingelezen uit een PDB file.
*IRD008
E: Reading the Crambin PDB file
D: De PDB file voor crambin wordt gelezen
*IRD009
E: Demonstration of basic molecular display
D: Demonstratie van elementaire grafische toepassingen
*IRD010
E: Demonstration of rocking speed and scaling modes.
D: Demonstratie van verschillende draai snelheden en schaal factoren
*IRD011
E: This is the second WHAT IF demonstration. You will see a small
D: Dit is de tweede WHAT IF demonstratie. U krijgt het klein eiwit
*IRD012
E: protein (crambin) coloured as function of the atomic B-factors.
D: crambin weer te zien, maar nu gekleurd als funktie van de B-factoren.
*IRD013
E: A few hydrogen bonds will be shown.
D: Enige waterstof bruggen zullen getoond worden.
*IRD016
E: Demonstration of colouring modes. Colour as function of B-factor.
D: Demonstratie van kleurings mogelijkheden. Kleur naar B-factor.
*IRD017
E: Calculating hydrogen bonds
D: Berekening van waterstof bruggen.
*IRD018
E: Demonstration of the hydrogen bond option.
D: Demonstratie van de waterstof bruggen optie.
*IRD021
E: This is the third WHAT IF demonstration. You will see a small
D: Dit is de derde WHAT IF demonstratie. U krijgt hetzelfde kleine
*IRD022
E: protein (crambin) coloured red, yellow and green.
D: eiwit (crambin) in de kleuren rood, geel en groen.
*IRD023
E: Blue cylinders will be drawn through helices.
D: Blauwe cylinders zullen door de helices getekend worden.
*IRD024
E: It will be demonstrated how pictures can be toggled on and off
D: U krijgt te zien hoe u (delen van) plaatjes aan en uit kunt zetten
*IRD025
E: with the button boxes at the bottom of the screen.
D: met behulp van het menu langs de onderkant van het scherm.
*IRD026
E: Demonstration of the possibility to toggle pictures.
D: Demonstratie van het aan en uit zetten van plaatjes.
*IRD027
E: Demonstration of helix cylinder option.
D: Demonstratie van de helix cylinder optie.
*IRD028
E: This is the fourth WHAT IF demonstration. You will see a small
D: Dit is de vierde WHAT IF demonstratie. U krijgt het kleine eiwit
*IRD029
E: molecule (crambin) coloured blue-ish.
D: crambin weer te zien. Dit keer blauw-achtig gekleurd.
*IRD030
E: Residue 13, a phenylalanine, is coloured green. This residue
D: Residu 13, een phenylalanine, is echter groen gekleurd. Dit residu
*IRD031
E: will be mutated into an arginine. The position of this new
D: zal gemuteerd worden naar een arginine. De conformatie van deze
*IRD032
E: arginine will be optimized.
D: nieuwe arginine zal geoptimaliseerd worden.
*IRD033
E: Demonstration of the automatic mutation option
D: Demonstratie van de mogelijkheid residuen te muteren.
*IRD034
E: Demonstration of the automatic mutation debumping option
D: Demonstratie van het optimaliseren van de conformatie van een residu.
*IRD035
E: This is the fifth WHAT IF demonstration. You will see a small
D: Dit is de vijfde WHAT IF demonstratie. U krijgt het kleine eiwit
*IRD036
E: protein (crambin) coloured yellow.
D: crambine weer te zien, maar dit keer in het geel.
*IRD037
E: Several atoms will be labeled. Either with atomic labels, or
D: Een aantal atomen zal van tekst labels voorzien worden. Dit kan zowel
*IRD038
E: with just any text.
D: de atoom naam als een willekeurige tekst zijn.
*IRD039
E: Several ways to toggle labels on/off, or to delete them will
D: U krijgt te zien hoe U deze tekst labels aan en uit kunt zetten, en
*IRD040
E: be demonstrated.
D: hoe U ze volledig kunt verwijderen.
*IRD041
E: Demonstration of picking and atomic labels
D: Demonstratie van het pikken en van tekst voorzien van atomen
*IRD042
E: Bad atom
D: Fout atoom
*IRD043
E: Demonstration of LABEL to toggle atomic labels on/off.
D: Met de LABEL optie kunt U de tekst labels aan en uit schakelen.
*IRD044
E: Demonstration of No Label to switch atomic labels off.
D: Met No Label verwijderd U de labels volledig.
*IRD045
E: This is the sixth WHAT IF demonstration. You will see a big
D: Dit is de zesde WHAT IF demonstratie. Dit keer krijgt U het zeer grote
*IRD046
E: protein (rhino virus 14) coloured red, blue and green.
D: mantel eiwit van het verkoudheids virus te zien in rood, groen en blauw.
*IRD047
E: For clarity, only alpha carbons will then be shown.
D: Na enige tijd wordt het beeld gereduceerd tot alleen alpha koolstoffen.
*IRD048
E: To demonstrate the automatic superposition option, the second
D: Teneinde de automatische eiwit superpositie optie te tonen wordt het
*IRD049
E: coat protein (the green one) will be superposed on the first
D: tweede mantel eiwit (de groene) op het eerste (de blauwe)
*IRD050
E: one (the blue one).
D: gesuperponeerd.
*IRD051
E: Reading rhino virus coordinates from brookhaven file.
D: De verkoudheids virus mantel eiwit koordinaten worden nu ingelezen.
*IRD052
E: Demonstration of molecular display of a big molecule.
D: Demonstratie van de mogelijkheid een groot eiwit te tonen.
*IRD053
E: Demonstration of alpha carbon tracing.
D: Demonstratie van een alpha koolstof representatie.
*IRD054
E: Demonstration of automatic superposing structures.
D: Demonstratie van het automatisch superponeren van eiwitten.
*IRD055
E: In this WHAT IF demonstration. You will see a big mainly
D: In deze demonstratie krijgt U nog eens een mantel eiwit van het
*IRD056
E: beta stranded molecule (rhino virus 14) with the strands
D: verkoudheids virus te zien. In deze representatie zijn alle strands
*IRD057
E: represented by arrows.
D: weergegeven door pijlen.
*IRD058
E: The arrows point N- to C-terminal along the sequence.
D: Deze pijlen wijzen van het N-terminale eind naar het C-terminale eind.
*IRD059
E: Demonstration of arrow representation.
D: Demonstratie van de mogelijkheid beta-strands door pijlen weer te geven.
*IRD060
E: This is the seventh WHAT IF demonstration. You will see a small
D: Dit is de zevende WHAT IF demonstratie. U krijgt hetzelfde kleine
*IRD061
E: molecule (crambin) changing colour from blue via red, yellow,
D: eiwit (crambin) weer te zien. Het eiwit doorloopt alle mogelijke
*IRD062
E: and green back to blue.
D: kleuren van blauw over rood, geel en groen terug naar blauw.
*IRD063
E: Thereafter the molecule will be coloured as function of its
D: Daarna wordt het molekuul gekleurd als funktie van de secundaire
*IRD064
E: secondary structure.
D: struktuur.
*IRD065
E: Demonstration of all possible colours
D: Demonstratie van alle mogelijke kleuren.
*IRD066
E: Demonstration of colouring as function of secondary structure
D: Tonen van en kleuren naar de secundaire struktuur.
*IRD067
E: This is the eigth WHAT IF demonstration. You will see the
D: Dit is de achtste WHAT IF demonstratie. Dir keer krijgt U de
*IRD068
E: Ramachandran plot for crambin
D: Ramachandran plot (= phi-psi plot) voor crambin te zien.
*IRD069
E: Several pick options in this plot will be shown:
D: Twee mogelijkheden om in deze plot te pikken worden getoond:
*IRD070
E: 1) Crosses in the Ramachandran plot can be labeled.
D: 2) U kunt de phi-psi kruisjes labelen (zien welk residue ze bij behoren)
*IRD071
E: 2) The Ramachandran plot is coupled back to the coordinates.
D: 2) U kunt zien hoe de lokale struktuur rond een residue eruit ziet.
*IRD072
E: Demonstration of pickable Ramachandran plot.
D: Demonstratie van een pikbare Ramachandran plot.
*IRD073
E: Ramachandran plot is coupled back to coordinates.
D: De Ramachandran plot 'weet' welke koordinaten bij welk kruisje horen.
*IRD074
E: This is the nineth WHAT IF demonstration. You will see a small
D: Dit is de negende WHAT IF demonstratie. U krijgt weer crambin te zien.
*IRD075
E: molecule (crambin) coloured by atom type.
D: Dit keer gekleurd naar atoom type. U krijgt ook een korte molekulaire
*IRD076
E: A 0.5 pico second GROMACS molecular dynamics run will be shown in red.
D: dynamika film te zien. Deze is in rood.
*IRD077
E: The temperature during the molecular dynamics run was very
D: De temperatuur was gedurende de molekulaire dynamika run heel erg hoog
*IRD078
E: high in order to get large effects for this demonstration.
D: teneinde in een heel kort filmpje toch nog beweging te zien.
*IRD079
E: Demonstration of a molecular dynamics movie.
D: Demonstratie van een molekulaire dynamika film.
*IRD080
E: This is the tenth WHAT IF demonstration. You will see
D: Dit is de tiende WHAT IF demonstratie. U krijgt een aantal van
*IRD081
E: several of the pull_down menus.
D: de zogenaamde 'pull-down' menus te zien.
*IRD082
E: Of course you can also decide to type commands from the
D: Alle getoonde commandos kunnen natuurlijk ook in hun eigen menu ingetyped
*IRD083
E: text window. The HELP flag is switched on during this demo.
D: worden in het tekst venster. De HELP optie staat aan tijdens deze demo.
*IRD084
E: Any Text
D: Uw tekst
*IRD085
E: whatif/demo files not found. Get demo files from WHAT IF website.
*SKPHEL
E: Should perfect helix helix matches be skipped
D: Moeten perfecte helix-helix superposities uitgesloten worden
*3SPB02
E: writing 3SSP file
D: Een fout trad op bij het schrijven van de 3SSP file
*3SPB16
E: fragment length too short. MOTIF search terminated
D: MOTIF stopt ermee omdat de fragment lengte te klein is
*3SPB17
E: Too many residues for SUPPOS. Maximally allowed:
D: Te veel residuen voor SUPPOS optie. Toegestane maximum=
*3SPB19
E: IM1 out of range in SSP011A.
D: SSP011A detecteerde dat IM1 een niet toegestane waarde heeft
*3SPB20
E: IDONE out of range in SSP011A.
D: SSP011A constateerde dat IDONE een niet toegestane waarde heeft
*3SPB21
E: writing cluster size
D: Een interne fout trad op bij het schrijven van de cluster grootte
*3SPB25
E: WARNING. Not enough equivalenced residues
Waarschuwing. Er zijn niet genoeg residu paren
*3SPB26
E: WARNING. Not enough equivalenced residues left
Waarschuwing. Er zijn niet genoeg residu paren over gebleven
*3SPB27
E: JAA out of range in SSP008
D: SSP008 constateerde een foute waarde voor JAA
*DBNOTO
E: ERROR. The database is not open (yet).
D: De database is nog niet geopend. Deze optie kan dus niet werken
*DBRNG1
E: Prompting for DB-range to be 3SSP-ed
D: Geef de database range waarvoor U 3SSP files wilt maken
*DBRNG2
E: Prompting for range to be 3SSP-ed against
D: Met welke database files moet vergeleken worden
*SUMCMP
E: 3SSP summary file creation completed
D: De 3SSP samenvatting file is succesvol afgesloten
*3SFSGR
E: The 3SSP file has been sent to the graphics
D: De 3SSP file is succesvol grafisch weergegeven
*MINL->
E: Too many hits. Increased MINLEN to
D: Te veel hits. MINLEN is verhoogd tot
*TOMHIT
E: Too many hits. Some hits got skipped
D: Te veel hits. Enige hits zijn overgeslagen
*NO-HIT
E: No hits found with present parameters
D: Met de huidige parameters worden geen hits gevonden
*NOPAIR
E: No matching pairs passed to clusterer
D: De cluster routine ontving nul fragment paren
*1-PAIR
E: Only one hit, no clustering done
D: Aangezien er slechts 1 hit is valt er niets te clusteren
*MEMLCL
E: Members in largest cluster:
D: Aantal in grootste cluster:
*LSTALS
E: Do you want to list the aligned sequences
D: Wilt U de ge-aligneerde sequenties zien
*ROUNDN
E: Round ................ :
D: Rondje ............... :
*EQIRES
E: Sequential equivalenced.....
D: Opeenvolgend vergeleken.....
*RMSCOR
E: RMS coordinate error........
D: RMS coordinaten fout........
*MAXCOR
E: Maximal coordinate error....
D: Maximale coordinaten fout...
*NAMHIT
E: Give the name of the hit
D: Geef de naam van de hit
*NOTHIT
E: This hit does not exist
D: Deze hit bestaat niet
*NAM3SP
E: Give the name of the 3SSP file :
D: Geef de naam van de 3SSP file :
*
*       GROMACS module messages
*
*NUMMAT
E: Give the number of the matrix :
D: Geef het nummer van de matrix :
*TITMAT
E: Give the title for this matrix :
D: Geef de titel voor deze matrix :
*SUP001
E: Matrices available in database:
   -------------------------------
    File     Title
D: Matrices in de database:
   -------------------------------
    File     Titel
*SUP002
E: Give a zone; finish with zero
D: Geef een range; geef nul om met invoer te stoppen
*SUP003
E: WARNING. You use more than 1 molecule.
D: Pas op. U gebruikt meer dan 1 molekuul.
*SUP004
E: WARNING. Range2 shorter than range1: Range1 shrunk.
D: Pas op. Een deel van range 1 wordt niet gebruikt omdat range 2 korter is
*SUP005
E: WARNING. Range1 shorter than range2: Range2 shrunk.
D: Pas op. Een deel van range 2 wordt niet gebruikt omdat range 1 korter is
*SUP006
E: Give the drug to be superposed on :
D: Geef de co-faktor die gesuperponeerd moet worden op :
*SUP007
E: RMS of superposition :
D: RMS fout in gesuperponeerde atomen :
*SUP008
E: The following transformation will be used:
D: De volgende transformatie zal gebruikt worden:
*SUP009
E: You are prompted for the range(s) on which to apply this matrix.
   (This normally should be the range(s) earlier given as RANGE2 or
   as the second range in MOTIF).
D: U wordt gevraagd naar de range(s) waarop de matrix toegepast moet 
   worden. (Dit is normaalgesproken de range(s) die U eerder met 
   RANGE2 ingevoerd hebt, of als tweede range in MOTIF gebruikt hebt).
*SUP010
E: Number of atoms matched.. :
D: Aantal atomen vergeleken. :
*SUP011
E: RMS displacement ........ :
D: RMS afwijking ........... :
*SUP012
E: The following transformation will be shown:
D: De volgende transformatie zal getoont worden:
*SUP013
E: Use the inverse of the following matrix:
D: Gebruik de inverse van de volgende matrix:
*SUP014
E: Give the matrix file name :
D: Geef de naam van de matrix file :
*SUP015
E: Give the name of the range file :
D: Hoe heet de file met de ranges :
*SUP016
E: How many atom pairs do you want to pick (3)
D: Hoeveel paren atomen wilt U pikken (3)
*SUP017
E: Prompting for the ranges to superpose on
D: U wordt naar de ranges gevraagd waarop gesuperponeerd moet worden
*SUP018
E: Prompting for the ranges to superpose
D: U wordt naar de ranges gevraagd die gesuperponeerd moeten worden
*SUP019
E: Rotation around X ....... :
D: Rotatie om de X as ...... :
*SUP020
E: Rotation around Y ....... :
D: Rotatie om de Y as ...... :
*SUP021
E: Rotation around Z ....... :
D: Rotatie om de Z as ...... :
*SUP022
E: Residue pairs different.. :
D: Residu paren verschillend :
*SUP027
E: Should the structures be superposed first
D: Moeten deze strukturen eerst nog gesuperponeerd worden
*SUP028
E: Do you want to list the whole structures
D: Wilt U alle atomen afdrukken
*SUP029
E: Do you want to see the equivalenced residue pairs
D: Wilt U de bij elkaar horende residu paren zien
*SUP030
E: Put residue differences in a table?
D: Wilt U een tabel maken met de residu verschillen erin
*SUP031
E: Asking for the table for residue center differences
D: U wordt naar de tabel met de residu verschillen gevraagd
*SUP033
E: Asking for the table for all atom differences
D: U wordt naar de tabel met alle atomaire verschillen gevraagd
*SUP034
E: Asking for the table for back bone differences
D: U wordt naar de tabel met hoofdketen verschillen gevraagd
*SUP035
E: WARNING. Bad atom (pairs) skipped:
D: Pas op. Incorrecte atoom (paren) overgeslagen:
*SUP036
E: Differences per residue type:
D: Verschillen per residue type:
*SUP037
E: STRANGE. The difference between the molecules seems to be constant.
   Are you sure that this is not twice the same protein?
   Re-setting colours is now impossible.
D: Dat is vreemd, alle verschillen hebben dezelfde waarde. Zou het niet
   kunnen zijn dat U twee keer hetzelfde molekuul hebt ingevoerd?
   De kleuren kunnen nu niet aangepast worden.
*SUP038
E: Drawing first molecule:
D: Nu wordt het eerste molekuul getekend
*SUP039
E: Drawing second molecule:
D: Nu wordt het tweede molekuul getekend
*SUP040
E: Give the fragment length (35)
D: Geef de lengte van het venster (35)
*SUPB01
E: There are no matrices in the matrix database
D: Er zitten geen matrices in de superpositie matrix database
*SUPB02
E: WARNING. This is not a pure rotation matrix:
D: Waarschuwing. Dit is niet een zuivere rotatie matrix:
*SUPB03
E: Your superposition matrix database is full. Present matrix not stored
D: Deze matrix kan niet opgeslagen woirden want de database is vol
*SUPB04
E: After this matrix is stored the database is full
D: Na het opslaan van deze matrix zal de database vol zijn
*SUPB06
E: the matrix got corrupted. Thus the matrix got deleted from the database
D: De matrix is niet meer in orde en dus is deze matrix verwijderd
*SUPB07
E: recovering superposition matrix from the database
D: Een fout trad op bij het terug halen van de matrix uit de database
*SUPB08
E: Matrix number out of range.
D: Dit is niet een correct matrix nummer.
*SUPB10
E: This molecule type can not (yet) be superposed
D: Dit molekuul type kan nog niet gesuperponeerd worden
*SUPB11A
E: Please first set RANGE1 (and after that RANGE2)
D: Gebruik svp eerst de RANGE1 optie (en daarna RANGE2)
*SUPB11B
E: Please use residues to fit residues.
D: Gebruik svp residuen om op residuen te superponeren
*SUPB12
E: Please use drugs to fit drugs.
D: Gebruik svp co-faktoren om op co-faktoren te superponeren
*SUPB13
E: Wrong molecule type in range1.
D: Er werd een verkeerd molekuul type aangetroffen in range 1
*SUPB14
E: Drug in range1 has more atoms. Truncated.
D: De co-faktor in range 1 heeft te veel atomen. Sommig niet gebruikt.
*SUPB15
E: Drug in range2 has more atoms. Truncated.
D: De co-faktor in range 2 heeft te veel atomen. Sommig niet gebruikt.
*SUPB16
E: ERROR. Both ranges need at least 3 residues. The first ten residues
   of the two ranges you provided are:
D: Ukkel, beide ranges moeten tenminste 3 residuen bevatten. De eerste 10
   residuen van de gegeven ranges zijn:
*SUPB17
E: Both ranges need to be set for statistics
D: Om statistieken te berekenen zijn beide ranges nodig
*SUPB18
E: No hits in ranges
D: In deze ranges werd niets gevonden
*SUPB19
E: Consistency problem in WIF659
D: In WIF659 klopt iets niet
*SUPB20
E: You should also use the RANGE2 command
D: U moet ook nog het RANGE2 commando gebruiken
*SUPB21
E: Pointer of range in WIF663
D: Routine WIF663 detecteerde een verkeerde pointer
*SUPB22
E: Molecule number of range in WIF663
D: Routine WIF663 detecteerde een verkeerd molekuul nummer
*SUPB23
E: ERROR. Matrix file got lost.
   Matrix removed from database.
D: ERROR. De matrix database file is zoek geraakt
   De matrix is uit de database verwijderd
*SUPB24A
E: ERROR. Matrix file got corrupted.
   Matrix removed from database.
D: ERROR. De matrix database file is niet meer in orde
   De matrix is uit de database verwijderd
*SUPB24B
E: reading matrix database file
D: De superpositie matrix file kan niet gelezen worden
*SUPB27
E: Please use between 3 and 10 pairs
D: Gebruik svp 3 tot 10 paren
*SUPB28
E: Stretch length 0 in WIF671
D: De lengte van de stretch is nul in WIF671
*SUPB29
E: Ranges are not equal in WIF673
D: De ranges zijn ongelijk in WIF673
*SUPB31
E: ERROR. Minimal number of residues required :
D: ERROR. Minimaal benodigd aantal residuen :
*SUPB33
E: WARNING. No cluster found. so no output
D: Er werd geen groep van bij elkaar horende fragmenten gevonden
*SUPB34
E: Cluster has less than 5 pairs.
D: Er zijn te weinig paren gevonden die op elkaar vallen
*SUPB35
E: Unit 90 is not open in WIF688
D: In routine WIF688 is unit 90 niet open
*SUPB36
E: No more matching fragments
D: Geen verdere bij elkaar behorende fragmenten
*SUPB37
E: Only one fragment found
D: Slechts 1 fragment gevonden
*SUPB38
E: Observed fragment too short
D: Het gevonden fragment is te kort
*SUPB39
E: writing hit in 3SSP file
D: Er ging iets mis bij het schrijven in de 3SSP file
*SUPB40
E: Option only accepts residues 1-4000
D: Deze optie werkt slechts op de residuen 1-4000
*SUPB41
E: Unequal number of residues
D: Het aantal residuen is niet gelijk in de twee ranges
*SUPB42
E: Unequal number of atoms
D: Het aantal atomen is niet gelijk in de twee ranges
*SUPB43
E: The two ranges have different residues
D: De sequentie van de twee ranges is niet gelijk
*SUPB44
E: There are not enough intact residues in these ranges
D: De gegeven ranges bevatten onvoldoende intacte residuen
*SUPB45
E: Minimal fragment length is 11
D: De minimale venster lengte is 11
*SUPB46
E: Non-identical residues in WIF689B
D: WIF689B detecteerde twee verschillende residuen
*SUPB47
E: Bad atoms detected in at least one of two equivalenced residues:
D: Atomen kapot in tenminste een van het paar:
*SUPB48
E: Residues in first range :
D: Residuen in range 1 :
*SUPB49
E: Residues in second range:
D: Residuen in range 2 :
*SUPB50
E: Ligand atom used in comparison
D: Ligand atoom vergeleken
*
*       MOL4 module messages
*
*ML4HMS
E: The file header will be copied from a PDB file. Hit return for the default
   header that has no information in it.
D: Het begin van de PDB file wordt van een andere gecopieerd. Geef return als
   U geen informatie op wilt slaan.
*ML4GHF
E: Give name of template coordinate file
D: van welke file wilt U de administratieve informatie copieren
*ML4GOF
E: Give output coordinate file name :
D: Hoe moet de nieuwe PDB file heten:
*ML4ACC
E: Accessibility values will be written too
D: De oppervlakte toegankelijkheids waarden worden ook uitgeschreven
*ML4REM
E: You are prompted for REMARK lines to be added
D: U wordt nu naar REMARKs gevraagd die in de nieuwe file geschreven worden
*ML4GRM
E: REMARK
D: REMARK
*ML4B04
E: reading template coordinate file
D: Er ging iets mis bij het lezen van de voorbeeld PDB file
*ML4B05
E: CHAINN out of range in WIF508 :
D: WIF508 detecteerde foutieve CHAINN waarden :
*TABNUM
E: Number of active tables :
D: Aantal actieve tabellen :
*TABINA
E: Number of in-active table :
D: Niet actieve tabel :
*TABNMO
E: Table name ... :
D: Tabel naam ... :
*TABLNO
E: Table length . :
D: Tabel lengte . :
*TABTPO
E: Table type ... :
D: Tabel soort .. :
*TABACT
E: Warning. This table is already in use
D: Pas op. Deze tabel is al in gebruik
*TABMAX
E: All tables are already in use
D: Alle tabellen zijn al in gebruik
*TABOFN1
E: Give the output file name (TABLES.TAB) :
D: Geef de naam van de tabel file (TABLES.TAB) :
*TABOFN2
E: Give the table file name :
D: Geef de naam van de tabel file :
*TABTIT
E: Give the table title :
D: Geef de titel voor de tabel :
*TABNIT
E: Give the title for the result table:
D: Geef de titel voor de resultaat tabel :
*TABGV1
E: Give the table number 
D: Geef het nummer van de tabel 
*TABGT1
E: You will be prompted for the number of the first table :
D: U wordt gevraagd naar het nummer van de eerste tabel :
*TABGTI
E: You will be prompted for the number of the input table :
D: U wordt gevraagd naar het nummer van de invoer tabel :
*TAB1GV
E: Give the number of the first table :
D: Geef het nummer van de eerste tabel :
*TAB2GV
E: Give the number of the second table :
D: Geef het nummer van de tweede tabel :
*TABGT2
E: You will be prompted for the number of the second table :
D: U wordt gevraagd naar het nummer van de tweede tabel :
*TABGTO
E: You will be prompted for the number of the output table :
D: U wordt gevraagd naar het nummer van de uitvoer tabel :
*TABGVN
E: Give the table numbers :
D: Geef de nummers van de tabellen :
*TABGSH
E: Give the shift :
D: Hoeveel plaatsen wilt U verschuiven :
*TABGSP
E: Give the starting point :
D: Waar wilt U beginnen te schuiven :
*TABATV
E: You can put atomic values in a tabel. Several WHAT IF options can
   generate atomic values. You can see what these values are in the
   column labeled 'Val' if you do a LISTA. You will be prompted for
   an atom number. This is the position of the atom type in the
   residue. N=1, Ca=2, C=3, O=4, Cb=5, etc. If your number is larger
   than 4, than the highest number in the residue is used in cases
   where the requested atom does not exist (e.g. using Cb, the O is
   taken in glycine).
D: U kunt individuele atomaire waarden in een tabel opslaan. Meerdere
   WHAT IF opties maken atomaire waarden. U kunt zien wat de atomaire
   waarden zijn in de 'Val' kolom als U het LISTA commando gebruikt.
   U wordt gevraagd een atoom nummer te geven. Dit nummer is de positie
   van het atoom in het residue. N=1, Ca=2, C=3, O=4, Cb=5, etc. Indien
   U een residue het door U gevraagde atoom nummer niet heeft, wordt
   het hoogste atoom nummer in dit residu genomen (bijv. ipv atoom 5 in
   glycine, wordt atoom 4, de hoofdketen O, genomen).
*TABUVA
E: You can now choose between storing the vacuum accessible surface
   area or the percentage of the vaccuum surface area that is really
   accessible.
D: U kunt nu kiezen tussen het opslaan van het in vacuum toegangelijke
   oppervlak en het percentage van het in vacuum toegankelijke
   oppervlak dat in werkelijkheid ook toegankelijk is.
*TABSPO
E: Should the percentage be stored
D: Moet het percentage opgeslagen worden
*TABSCI
E: Did the soup change since the last secudary structure calculation
D: Heeft U sinds de laatse sekundaire struktuur bepaling de soep nog veranderd
*TABNAC
E: Not all accessibilities are known for this range. WHAT IF will
   activate the SETACC command for you. Please read the writeup
   about SETACC
D: Niet alle oppervlakte toegankelijkheids waarden zijn berekend.
   WHAT IF zal daarom nu de SETACC optie in het ACCESS menu activeren
   om de ontbrekende waarden te berekenen
*TABCAC
E: Continue with accessibility option
D: Wilt U nu oppervlakte toegankelijkheden berekenen
*TABGFV
E: Give the first value :
D: Geef de eerste waarde :
*TABOOR
E: Table number out of range
D: Dit tabel nummer is niet correct
*TABNOT
E: This table has not yet been created
D: Deze tabel bestaat nog niet
*TABSFN
E: Give the file name (TABSAV.SAV) :
D: Geef de naam van de file (TABSAV.SAV) :
*TABGTM
E: Give number of energy term (1-10) :
D: Geef het nummer van de energie term (1-10) :
*TABTOP
E: You can now perform an operation on two tables. You will be prompted
   for three tables. Two to operate on, and one to store the result in.
   You will first be prompted for the two operation tables, and as third table
   you will be prompted for the result table.
   So, you will have to give tables in the order X, Y, Z if you want to do:
   Table-Z = Table-X (operation) Table-Y
D: U wordt nu verzocht drie tabellen te geven. Op de eerste twee wordt de
   operatie uitgevoerd. Het resultaat wordt in de derde tabel opgeslagen.
   U moet de tabellen opgeven in de volgorde X, Y, Z indien u de volgende
   handeling wilt verrichten:
   Tabel-Z = Tabel-X (operatie) Tabel-Y
*TABMOD
E: Give the modulo value
D: Geef de modulo waarde
*TABSST
E: Should the results be stored in a table
D: Moeten de resultaten in een tabel opgeslagen worden
*TABNOY
E: There are no tables (yet)
D: U hebt nog geen tabellen gemaakt
*TABDFC
E: Give the table difference cutoff
D: Geef het maximaal toegestane verschil
*TAB-DIR
E: Executed TABDIR option in TABLES menu
D: De TABDIR optie in het TABLES menu is uitgevoerd
*TAB-ATV
E: Executed TABATV option in TABLES menu
D: De TABATV optie in het TABLES menu is uitgevoerd
*TAB-INI
E: Executed TABINI option in TABLES menu
D: De TABINI optie in het TABLES menu is uitgevoerd
*TAB-SHO
E: Executed TABSHO option in TABLES menu
D: De TABSHO optie in het TABLES menu is uitgevoerd
*TAB-LST
E: Executed TABLST option on table:
D: De TABLST optie werd gebruikt voor tabel:
*TAB-SQ2
E: Executed TABSQ2 option on table:
D: De TABSQ2 optie werd gebruikt voor tabel:
*TAB-SAV
E: Saved tables in file :
D: Tabel weggeschreven in file :
*TAB-RES
E: Restored tables from file :
D: Tabel teruggelezen uit file :
*TAB-OUT
E: Executed TABOUT option in TABLES menu
D: De TABOUT optie in het TABLES menu is uitgevoerd
*TAB-DEL
E: Deleted table :
D: Tabel verwijderd :
*TBL-VGT
E: Executed TBLVGT option. Tables:
D: De TBLVGT optie gebruikt op tabellen:
*TBN-NOR
E: Normalized table:
D: Tabel genormaliseerd:
*TBN-STS
E: Executed TBNSTS option. Table:
D: De TBNSTS optie gebruikt op tabel:
*TBL-STS
E: Executed TBLSTS option. Table:
D: De TBLSTS optie gebruikt op tabel:
*TBL-VEQ
E: Executed TBLVEQ option. Tables:
D: De TBLVEQ optie gebruikt op tabellen:
*TABHDL
E:   Residue   freq   <score>  Sdev     Skew    Curt
D:   Residue   freq   <score>  Sdev     Skew    Curt
*TAB-DWN
E: Executed TABDWN on table :
D: De TABDWN optie werd uitgevoerd op tabel : :
*TAB-UP
E: Executed TABUP on table :
D: De TABUP optie werd uitgevoerd op tabel : :
*TAB-PRPA
E: Copied property values from table :
D: Algemene residue waarden gemaakt uit tabel :
*TAB-PRP
E: Properties stored in table :
D: Algemene residue waarden opgeslagen in tabel :
*TAB-ACC
E: Accessibilities stored in table :
D: Oppervlakte toegankelijkheden opgeslagen in tabel :
*TAB-BFT
E: C-alpha B-factors stored in table :
D: Alpha-koolstof B-faktoren opgeslagen in tabel :
*TAB-VAC
E: Vacuum accessibilities stored in table :
D: Vacuum oppervlakte toegankelijkheden opgeslagen in tabel :
*TAB-AA
E: Residue types stored in table :
D: Aminozuur types opgeslagen in tabel :
*TAB-SMC
E: Number of symmetry contacts stored in table :
D: Aantal symmetrie kontakten per residue opgeslagen in tabel :
*TAB-HBO
E: Hydrogen bonds stored in table :
D: Waterstof bruggen opgeslagen in tabel :
*TAB-QUA
E: Packing quality values stored in table :
D: Pakkings kwaliteits waarden (Quality) opgeslagen in tabel :
*TAB-CHI
E: Torsion angle stored. Angle, table =
D: Torsie hoek opgeslagen. Hoek, tabel =
*TAB-ETM
E: Energy values stored in table :
D: Energie waarden opgeslagen in tabel :
*TAB-HST
E: Secundary structure stored in table :
D: Sekundaire struktuur opgeslagen in tabel :
*TAB-CHN
E: Chain name stored in table :
D: Keten naam struktuur opgeslagen in tabel :
*TAB-PIR
E: PIR file stored in table. File, table =
D: PIR sequenti file opgeslagen in een tabel. Hoek, tabel =
*TAB-NUM
E: Made numerical table. Start value, table =
D: Numerieke tabel gemaakt. Eerste waarde, tabel =
*TAB-ADD
E: Added two tables. Z=X+Y, Z,X,Y=
D: Twee tabellen opgeteld. Z=X+Y, Z,X,Y=
*TBL-AND
E: Logical AND on two tables. Z=X(AND)Y, Z,X,Y=
D: Twee tabellen logisch ge-AND-d. Z=X(AND)Y, Z,X,Y=
*TBL-INV
E: Logically inverted the table:
D: Een logische inversie uitgevoerd op tabel:
*TAB-SUB
E: Subtracted two tables. Z=X-Y, Z,X,Y=
D: Twee tabellen afgetrokken. Z=X-Y, Z,X,Y=
*TAB-DIF
E: Looked at differences between two tables. Z <> X-Y, Z,X,Y=
D: Twee tabellen vergeleken. Z <> X-Y, Z,X,Y=
*TAB-DF2
E: Marked differences between two tables with 1.0. Z <> X-Y, Z,X,Y=
D: Verschil tussen twee tabellen gemerkt met 1.0. Z <> X-Y, Z,X,Y=
*TAB-DFC
E: Made logical table from two character tables. Z <> X-Y, Z,X,Y=
D: Een logische tabel uit twee tekst tabellen gemaakt. Z <> X-Y, Z,X,Y=
*TAB-SCT
E: Made scatter plot of two tables:
D: Een scatter plot gemaakt van de tabellen:
*TAB-MUL
E: Multiplied two tables. Z=X*Y, Z,X,Y=
D: Twee tabellen vermenigvuldigd. Z=X*Y, Z,X,Y=
*TAB-MIN
E: Taken minimun of two tables. Z=MIN(X,Y), Z,X,Y=
D: De minimale waarde van twee tabellen genomen. Z=MIN(X,Y), Z,X,Y=
*TAB-MAX
E: Taken maximun of two tables. Z=MAX(X,Y), Z,X,Y=
D: De maximale waarde van twee tabellen genomen. Z=MAX(X,Y), Z,X,Y=
*TAB-AVE
E: Taken average of two tables. Z=AVE(X,Y), Z,X,Y=
D: De gemiddelde waarde van twee tabellen genomen. Z=gemiddelde(X,Y), Z,X,Y=
*TAB-GET
E: Read table values from a file
D: Tabel ingelezen vanuit een file
*TAB-COR
E: Did correlation analysis on the tables :
D: Correlatie analyse uitgevoerd op de tabellen :
*TAB-PST
E: Made postscript plot of table :
D: Postscript uivoer file gemaakt van tabel :
*TAB-GRA
E: Graphically inspected table :
D: Grafische inspectie uitgevoerd van tabel :
*TAB-NMN
E: Stored original PDB residue identifiers in table :
D: De originele PDB residu identifikatie codes opgeslagen in tabel :
*TAB-CAA
E: Compared residue types with values in table :
D: Vergelijking gemaakt tussen residu types en de waarden in tabel :
*TAB-AAC
E: Stored database averaged accessibilities in table :
D: Gemiddelde oppervlakte toegankelijkheid waarden opgelagen in tabel :
*TAB-WAL
E: Put sequence from BIGFILE in table. Sequence, table :
D: Sequentie van BIGFILE in table gestopt. Sequentie, tabel :
*TAB-MOD
E: Executed TABMOD option on table:
D: De TABMOD optie werd gebruikt voor tabel:
*TAB-ADF
E: Determined angles between two tables. Z=ANG(X,Y), Z,X,Y=
D: Hoek verschil tussen twee tabellen bepaald. Z=ANG(X,Y), Z,X,Y=
*TABB02
E: writing table data
D: Er ging iets mis bij het tonen van de waarden uit een tabel
*TABB03
E: BUG. An unknown TABTYP (table type) parameter was encountered:
D: BUG. WHAT IF detecteerd een incorrecte TABTYP (table type) parameter:
*TABB05
E: writing table data to file
D: Er ging iets mis bij het in de file schrijven van de tabel waarden
*TABB06
E: opening save file. Disk full? Directory?
D: Deze file kan niet geopend worden. Is uw disk soms vol?
*TABB07
E: writing in save file. Disk full? Directory?
D: Deze file kan niet geschreven worden. Is uw disk soms vol?
*TABB08
E: Tables save file not found
D: Deze file bestaat niet
*TABB09
E: opening save file
D: Deze file kan niet geopend worden
*TABB10
E: reading save file
D: Deze file kan niet gelezen worden
*TABB12
E: ITAB out of range in routine TAB008
D: Routine TAB008 detecteerde een foutieve waarde voor ITAB
*TABB13
E: INPOS out of range in routine TAB008
D: Routine TAB008 detecteerde een foutieve waarde voor INPOS
*TABB14
E: OUTPOS out of range in routine TAB008
D: Routine TAB008 detecteerde een foutieve waarde voor OUTPOS
*TABB16
E: This table does not exist
D: Deze tabel bestaat niet
*TABB17
E: This option can not work on character type tables
D: Deze optie accepteerd geen tekst tabellen
*TABB18
E: This list holds an in-active or non-existent table
D: Deze lijst bevat een niet-actieve of niet-bestaande tabel
*TABB19
E: ITAB out of range in routine TAB012
D: Routine TAB012 detecteerde een foutieve waarde voor ITAB
*TABB20
E: reading table value from internal tables file
D: Er ging iets mis bij het lezen van een tabel waarde uit de interne file
*TABB21
E: writing table value into internal tables file
D: Er ging iets mis bij het intern opbergen van een tabel waarde
*TABB22
E: This shift would create an overflow
D: Met deze verschuiving schrijft U buiten de tabel
*TABB23
E: in history logging for table option
D: Er ging iets mis bij het opslaan van de optie in de historie data
*TABB24
E: Your energie values look strange
D: Uw energie waarden zien er wat vreemd uit
*TABB25
E: Do you want to continue this option anyway
D: Wilt U deze tabel desondanks aanmaken
*TABB26
E: Energy term number out of range. Should be 1 - 10
D: Dit energie term nummer is niet correct. Moet tussen 1 en 10 liggen
*TABB27
E: There are no sequence files yet
D: U hebt nog geen sequenties ingelezen
*TABB28
E: BUG. ITAB out of range in TAB029:
D: BUG. In TAB029 is de waarde van ITAB :
*TABB29
E: BUG. IPOS out of range in TAB029:
D: BUG. In TAB029 is de waarde van IPOS :
*TABB30
E: There are not enough tables. At least two are needed
D: U hebt tenminste twee tabellen nodig voor deze optie
*TABB31
E: This is not a numerical table
D: Deze tabel bevat geen numerieke waarden
*TABB32
E: reading table from file
D: Er ging iets mis bij lezen van de table uit de file
*TABB33
E: All values in this table are equal
D: Alle waarden in deze tabel zijn gelijk
*TABB34
E: BUG. ITAB out of range in TAB106:
D: BUG. In TAB106 is de waarde van ITAB :
*TABB35
E: Modulo value should be positive
D: De MODULO waarde moet positief zijn
*TABB36
E: This option requires the table and the soup to be synchronous
D: Voor deze optie moeten tabel en soep synchroon lopen
*TABB37
E: Both tables should be of the same type
D: Beide tabellen moeten van het gelijke soort zijn
*TABB38
E: table type out of range in TAB016
D: Routine TAB016 detecteerde een incorrect tabel type
*TABB39
E: table type out of range in TAB016A
D: Routine TAB016A detecteerde een incorrect tabel type
*TABB40
E: This is not a logical table
D: Deze tabel bevat geen logische (TRUE/FALSE) waarden
*TABB41
E: At least one of the three is not a logical table
D: Ten minste een van de drie is geen logische (TRUE/FALSE) tabel
*DGM-DGMUT
E: Run the mutant predictor on residue:
D: Mutaties voorspeld voor residu:
*DGMTRY
E: Try residue type:
D: Probeer residue type:
*DGMTTY
E: Using residue type:
D: Residu type:
*DGMHED
E: Hit#   W-Q  fit-Q  Rot Q  Pack Q  Bumps  Phi  Psi  Omega Chi 1-5
D: Hit#   W-Q  fit-Q  Rot Q  Pack Q  Bumps  Phi  Psi  Omega Chi 1-5
*DGMHD2
E:    W-Q  Fit-Q   Rot-Q Pack-Q  Bumps H-bond   
D:    W-Q  Fit-Q   Rot-Q Pack-Q  Bumps H-bond  
*DGMLHT
E: WARNING. Insufficient hits for statistical evaluation
D: Pas op. Er zijn te weinig hits voor goede statistische evaluatie
*DGMNMO
E: Residue not modelled in first round:
D: Residu niet gemodeleerd in de eerste ronde:
*DGMB01
E: in history logging for mutation option
D: Er ging iets mis bij het opslaan van de optie in de historie data
*DGMB02
E: DGM002 received a wrong residue type
D: Routine DGM002 detecteerde een verkeerd residu type
*DGMB03
E: No central amino acid set in DGM003
D: Routine DGM003 kon geen centraal residu vinden
*DGMB06
E: DGM004A received a wrong residue type
D: Routine DGM004A detecteerde een verkeerd residu type
*DGMB07
E: No central amino acid set in DGM004A
D: Routine DGM004A kon geen centraal residu vinden
*HBOEVAFIL
E: Evaluated set of hydrogen bonds read from file
D: Geevalueerde set van waterstofbruggen van file gelezen
*HBOSTR6
E: Strange Type 2/6 donor in HBO012
D: Vreemde donor van type 2 of 6 in HBO012
*HBOSTR3
E: Strange Type 3 donor in HBO012
D: Vreemde donor van type 3 in HBO012
*HBOSTR7
E: Strange Type 7 donor in HBO012
D: Vreemde donor van type 7 in HBO012
*HBOEXC1
E: Exception 1 HBO030
D: Uitzondering 1 HBO030
*HBOEXC2
E: Exception 2 HBO030
D: Uitzondering 2 HBO030
*HBOHISD
E: N-delta in Histidine not H-bondable.
D: N-delta in Histidine heeft geen mogelijkheid tot H-brugvorming
*HBOHISA
E: Too many hydrogen bonds at Histidine N-delta.
D: Te veel waterstofbruggen voor Histidine N-delta
*HBOHIS1
E: Nd and Ne both donor/acceptor
D: Nd en Ne allebei donor/acceptor
*HBOHIS2
E: Nd donor/acceptor. Ne not H-bonded.
D: Nd donor/acceptor. Ne vormt geen H-bruggen.
*HBOHIS3
E: Ne donor/acceptor. Nd not H-bonded.
D: Ne donor/acceptor. Nd vormt geen H-bruggen.
*HBOHIS4
E: Ne and Nd not H-bonded.
E: Ne en Nd vormen beide geen H-bruggen.
*HBOHIS5
E: Nd and Ne are both donor.
D: Nd en Ne zijn beide donor.
*HBOHIS6
E: Nd and Ne are both acceptor.
D: Nd en Ne zijn beide acceptor.
*HYDPAR
E: Hydrogen bond related parameters
D: Parameters voor waterstof bruggen
*HDBOFF
E: The hydrogen bond debug flag is switched off
D: De waterstof bruggen debug optie staat uit
*HDBON
E: The hydrogen bond debug flag is switched on
D: De waterstof bruggen debug optie staat aan
*RESFNS
E: Residue found in file but not in soup:
D: De file bevat een residu wat niet in de soep zit:
*NOTHBO
E: WARNING. This is not a hydrogen bond
D: WAARSCHUWING. Dit is niet een waterstof brug
*BUGH13
E: No bound atom in HBO013.
D: Geen gebonden atoom gevonden in HBO013.
*BUGH14
E: H distance wrong in HBO014.
D: Een bug trad op in HBO014. Waterstof afstand fout
*BUGH16
E: JAT not synchronized in HBO016.
D: Een bug trad op in HBO016. JAT buiten valide range
*BUGH18
E: Only ISHBO2 returned .TRUE. from HBO030.
D: HBO009 constateerde dat allen ISHBO2 aangezet was door HBO030
*BUGH19
E: H-bond class 1 only for amino acid backbone N
D: HBO012 constateerd H-bond klasse 1 voor een niet-backbone N
*BUGH21
E: Central residue cannot be water
D: Dit centrale residue mag niet water zijn
*BUGH23
E: Donor is not donor in HBO031
D: HBO031 detecteerde een atoom dat ten onrechte donor genoemd is
*BUGH24
E: Acceptor is not acceptor in HBO031
D: HBO031 detecteerde een atoom dat ten onrechte acceptor genoemd is
*BUGH25
E: FIXED wrong comming out of HBO012 in HBO031
D: Routine HBO031 detecteerde een verkeerde waarde voor FIXED
*BUGH26
E: Donor is not donor in HBO031A
D: HBO031A detecteerde een atoom dat ten onrechte donor genoemd is
*BUGH27
E: Acceptor is not acceptor in HBO031A
D: HBO031A detecteerde een atoom dat ten onrechte acceptor genoemd is
*BUGH28
E: BUG. IAA out of range in HBO032
D: BUG. HBO032 detecteerde een foutieve waarde voor IAA
*BUGH29
E: BUG. JFT1 out of range in HBO032
D: BUG. HBO032 detecteerde een foutieve waarde voor JFT1
*BUGH30
E: BUG. JFT2 out of range in HBO032
D: BUG. HBO032 detecteerde een foutieve waarde voor JFT2
*BUGH31
E: BUG. IAA out of range in HBO032A
D: BUG. HBO032A detecteerde een foutieve waarde voor IAA
*BUGH32
E: BUG. JFT1 out of range in HBO032A
D: BUG. HBO032A detecteerde een foutieve waarde voor JFT1
*BUGH33
E: BUG. JFT2 out of range in HBO032A
D: BUG. HBO032A detecteerde een foutieve waarde voor JFT2
*BUGH34
E: Residue is not histidine in HBO032A
D: Het residu is niet een histidine in HBO032A
*ISATDO
E: Is this atom a H-donor
D: Is dit atoom een H donor
*A=AHBO
E: Intra residue hydrogen bonds:
D: Waterstof bruggen in 1 residu:
*A+1HBO
E: Hydrogen bonds with direct neighbours:
D: Waterstog bruggen tussen buur residuen:
*CALHBF
E: Calculated hydrogen bonds for:
D: Waterstof bruggen berekend voor:
*HBOS01
E: Number of H-bonds found ................... :
D: Aantal gevonden waterstof bruggen ......... :
*HBOS02
E: Analysis of the angle over the hydrogen ... :
D: Analyse van de hoek over het proton ....... :
*HBOS03
E: Analyse of the angle over the acceptor .... :
D: Analyse van de hoek over de acceptor ...... :
*HBOS04
E: Analyse of the donor-acceptor distance .... :
D: Analyse van de donor-acceptor afstand ..... :
*HBOS05
E: Analyse of the hydrogen-acceptor distance . :
D: Analyse van de waterstof-acceptor afstand . :
*HBOROW
E: Made row of H-bond involved atoms
D: Een row gemaakt voor atomen betrokken in een waterstof brug
*HBOH01
E: Executed RNGHBO option in HBONDS menu
D: Gebruik van de RNGHBO optie in het HBONDS menu
*HBOH02
E: Executed GRAHYD option in HBONDS menu
D: Gebruik van de GRAHYD optie in het HBONDS menu
*HBOMDA
E: Maximal donor - acceptor distance ............
D: Maximale donor acceptor afstand ..............
*HBOMHA
E: Maximal hydrogen - acceptor distance .........
D: Maximale waterstof acceptor afstand ..........
*HBOMAH
E: Maximal angular error donor - H - acceptor ...
D: Maximale fout in donor H acceptor hoek .......
*HBOMAA
E: Maximal angular error H - acceptor - xxx .....
D: Maximale fout in H - acceptor - xxx hoek .....
*HBOHWM
E: Hydrogen bonds within molecule:
D: Waterstof bruggen alleen in molekuul:
*HBOEVA
E: Evaluate H-bonds for:
D: Bekijk waterstof bruggen voor:
*HBOHBM
E: Hydrogen bonds between molecules:
D: Waterstof bruggen tussen de molekulen:
*HBOHST
E: Evaluated H-bonds for secondary structure=
D: Waterstof bruggen bekeken voor secundaire struktuur=
*HBOMS1
E: WARNING. Hydrogens are drawn at their preferred
   position in the absence of any other residues.
   So, the drawn positions are potential and NOT
   energy minimized structures.
D: WAARSCHUWING: De waterstof atomen worden geplaatst op hun
   beste positie in afwezigheid van enig ander residu.
   Dus, de gegeven posities zijn slechts potentieele en
   NIET energie geminimaliseerde posities
*HBOMS2
E: No hydrogen bond because at least one of atoms can not form a H-bond
D: Geen waterstof brug want ten minste 1 van de atomen kan geen
   per definitie geen waterstof brug vormen
*HBOMS3
E: No hydrogen bond because both atoms are donor or both are acceptor
D: Geen waterstof brug want de atomen zijn beide donor of acceptor
*HBODCN
E: Should the cones be drawn too
D: Moeten de kegels ook getekend worden
*HBOPHB
E: Determine potential H-bonds between:
D: Bepaal potentiele H-bonds tussen:
*HBOWTT
E: Should H-bonds with water be looked for too
D: Wilt U waterstof bruggen met water ook meenemen
*HBODSP
E: Displayd sphere with H-bonds
D: Alle waterstof bruggen in een bol grafisch weergegeven
*HBOIRN
E: Looked at intra residue and neighbour H-bonds
D: Gekeken naar intra-residu en direkte buur residu waterstof bruggen
*HBOANH
E: No hydrogen bond because this atom can never form a H-bond
D: Dit atoom kan nooit een waterstof brug vormen
*
*       Messages for DEBUMPing
*
*DEBDON
E: Debumping has been completed
D: Het wegwerken van foutieve kontakten is beeindigd
*BMPVLS
E: The total bump value =
D: De totale bumps waarde =
*BMPVAL
E: The bump value =
D: De bumps waarde =
*NODEBD
E: Therefore no debumbing could be done
D: Daarom was het niet mogelijk bumps te verwijderen
*DEBVDW
E: How far are atoms allowed to penetrate each other
D: Hoe ver mogen atomen in elkaar door dringen
*DEBCCO
E: Calculate contacts
D: Bereken kontakten
*DEBCCOA
E: Calculate C-alpha-C-alpha contacts
D: Bereken alpha koolstof - alpha koolstof kontakten
*DEBCCOB
E: Calculate C-beta-C-beta contacts
D: Bereken beta koolstof - beta koolstof kontakten
*DEBCCOC
E: Made distance coloured C-alpha-C-alpha contact plot
D: Alpha koolstof - alpha koolstof kontakt plot gekleurd naar afstand
*DEBB01
E: Residue out of range in WIF702
D: Routine WIF702 detecteerde een verkeerd residu nummer
*DEBB02
E: Residue side chain has no degrees of freedom.
D: Dit residu heeft geen torionele vrijheid
*DEB001
E: Give the number of steps per chi-angle
D: Geef het aantal stappen per Chi-hoek
*DEB003
E: Amount of bumpy overlap is not worth the trouble of debumping.
D: Zo weinig bumps gevonden dat debumpen niet de moeite waard is.
*DEB005
E: Give the maximal allowed Van der Waals overlap
D: Hoe ver mogen de atomen elkaar maximaal penetreren
*DEB006
E: This residue is already bump free
D: Dit residu heeft geen bumps
*DEB008
E: With which residues are bumps no longer allowed
D: Met welke residuen zijn bumps niet toegestaan
*DEB009
E: Non amino acid entered routine WIF704B
D: Routine WIF704B detecteerde
*DEB011
E: This number should fall in the range 2 - 12
D: Dit getal moet tussen 2 en 12 liggen
*DEB012
E: How many degrees per step
D: Hoeveel graden per stap
*DEB013
E: Sidechain density refinement for
D: Zijketen dichtheids optimalisatie voor
*DEB014
E: Non amino acid entered routine WIF706
D: Routine WIF706 detecteerde
*DEB015
E: There is no density available.
D: Er is geen dichtheid beschikbaar.
*DEB017
E: Do you want to use a (sorted) DEBUMP file
D: Wilt U een (gesorteerde) DEBUMP file gebruiken
*DEB018
E: Give the name of the DEBUMP file
D: Geef de naam van de DEBUMP file
*DEB019
E: reading DEBUMP file
D: er ging iets mis bij het lezen van de DEBUMP file
*DEB020
E: reading first line of DEBUMP file
D: er ging iets mis bij het lezen van de eerste regel van de DEBUMP file
*DEB021
E: At least two residues are needed in a debump file
D: Een DEBUMP file moet tenminste twee residuen bevatten
*DEB022
E: Do you want to only fine-tune the structure
D: Wilt U alleen maar kleine veranderingen toelaten
*DEB023
E: reading DEBUMP.LIST
D: Er ging iets mis bij het lezen van DEBUMP.LIST
*DEB025
E: Per residue the initial and final 'bump value' are shown
D: Per residu wordt de begin en de geoptimaliseerde bump waarde getoond
*
*       Messages for the MAKDB menu
*
*GIVCRD
E: Give the coordinates
D: Geef de coordinaten
*BLDCOP
E: Continue optimizing
D: Doorgaan met de optimalisatie
*GIVVEC
E: Give the vector
D: Geef de vektor
*RDEBAC
E: Rotational debumping in progress, just wait...
D: Even geduld aub, rotationele 'debumping' is bezig
*NOINS0
E: ERROR. It unfortunately is impossible to insert before the first
   residue in the soup. Read the writeup about a little truc to
   circumvent this problem.
D: ERROR. Het is helaas niet mogelijk om voor het eerste residue te
   inserteren. Zie de writeup voor een vieze truc om dit probleem te
   omzeilen.
*GVATYP
E: Give the amino acid type
D: Welke type residu wilt U
*INSTYP
E: Give the amino acid type to be inserted
D: Welke type residu moet ingevoegd worden
*INSANY
E: Do you want to insert anyway
D: Wilt U desondanks inserteren
*GIVBLF
E: Give the name of the 'build' file :
D: Geef de naam van de zogenaamde 'build' file :
*NUMCYC
E: Give the number of cycles (1-10) :
D: Hoeveel rondjes (1-10) :
*NSSOPT
E: No S-S bridges, thus no optimization possible
D: Er zijn geen S-S bruggen, dus deze kunnen niet verbeterd worden
*BADSSC
E: Strange secondary structure typ set to coil
D: Vreemde secundaire struktuur veranderd in random coil
*BADANC
E: Warning: Anchor residue deviates from perfect
D: Waarschuwing: Het nieuwe residu past niet perfect
*ERFBLD
E: Error while reading build file
D: Een fout is opgetreden bij het lezen van de 'build' file
*ER1BLD
E: Error while reading first residue from build file
D: Een fout is opgetreden bij het lezen van residu 1 van de 'build' file
*STRTRN
E: Starting the optimization of turns
D: Het optimaliseren van de 'turns' begint nu
*AABLD
E: Residue range added:
D: Residuen toegevoegd:
*OORB14
E: Residue number out of range in BLD014
D: Een niet bestaand residu nummer werd gedetecteerd in BLD014
*SAAB14
E: BLD014 called with single residue
D: Slechts een residu gedetecteerd in BLD014
*RMSDEV
E: RMS deviation of superposition =
D: De RMS afwijking bij de superpositie =
*ROTANG
E: The rotation angle will be:
D: Als rotatie hoek wordt gebruikt:
*INSBEF
E: You are prompted for the residue before which to insert
D: U wordt om het residu gevraagd waarvoor geinserteerd moet worden
*INSAFT
E: You are prompted for the residue after which to insert
D: U wordt om het residu gevraagd waarachter geinserteerd moet worden
*CYSERR
E: The error in the Cys-Cys fit =
D: De totale fout in de Cys-Cys paring =
*NCOORD
E: You are prompted for the coordinates of the N-terminus
D: U wordt verzocht de coordinaten van het N-terminale uiteinde te geven
*3COORD
E: You must give three coordinates
D: U moet drie coordinaten geven
*N-CVEC
E: You are prompted for the N -> C direction vector
D: U wordt verzocht de N -> C vektor te geven
*DVSHRT
E: This direction vector is too short
D: Deze richtings vektor is te kort
*ENVNOD
E: The environment has not yet been defined. BLD006.
D: In subroutine BLD006 is de omgeving nog niet gedefinieerd
*NOTN-T
E: Warning. This is not an N-terminal residue
D: Waarschuwing. Dit is niet een N-terminaal residu
*YESC-T
E: This is a C-terminal residue
D: Dit is een C-terminaal residu
*
*       Messages for the CONTAC menu
*
*PRMDPF
E: Premature end of drawing contact plot frame
D: Er ging iets mis bij het tekenen van het frame
*PRMDPD
E: Premature end of drawing contact plot squares
D: Er ging iets mis bij het tekenen van de kontakt doosjes
*OORC14
E: Residue out of range in CON014.
D: Een niet toegestaan residue is gevonden door CON014.
*HISBAS
E: Should histidine be considered basic
D: Moet histidine als een basisch residue behandeld worden
*
*       File open or read error messages
*
*ERFINP
E: ERROR reading the input file
D: Een fout trad op bij het lezen van de file
*ERDINP
E: ERROR decoding a line from the input file
D: Een fout trad op bij het decoderen van een regel uit de file
*ERF001
E: The file ALLHST.HST can not be read. Installation problem?
D: De file ALLHST.HST kan niet gelezen worden. Installatie foutje?
*ERF006
E: The file MUTDB.IND can not be read. Installation problem?
D: De file MUTDB.IND kan niet gelezen worden. Installatie foutje?
*EOF007
E: Error opening a topology file. This can become fatal
D: Een topologie file kan niet geopend worden. Dit kan fataal worden
*ERF007
E: The topology file can not be read. This is fatal
D: De topologie file kan niet gelezen worden. Dit is fataal
*NTNPAR
E: A line in the file PARAMS.FIG holds less than two numbers:
D: Een regel in de file PARAMS.FIG bevat minder dan twee nummers:
*PRFOOR
E: Parameter number in PARAMS.FIG out of range:
D: Een parameter nummer in PARAMS.FIG valt buiten de toegelaten range:
*FNF005
E: The file TOTALS.SEQ can not be found. Installation problem?
D: De file TOTALS.SEQ kan niet gevonden worden. Installatie foutje?
*NODBOP
E: Database operations will not be possible in this session
D: Database opties kunnen in deze sessie niet gebruikt worden
*ERF005
E: This file TOTALS.SEQ can not be read. Installation problem?
D: Deze file TOTALS.SEQ kan niet gelezen worden. Installatie foutje?
*
*       Quality Control messages
*
*QUAEXP
E: The quality control boxes are expected in directory:
D: De quality control boxen worden verwacht in directory:
*EFNSEQ
E: For efficiency reasons the residues will be scored alphabetically
D: In verband met de snelheid worden residuen alfabetisch bekeken
*EFNSEQ2
E: Be aware that your soup will no longer be the same after this option
D: Pas op. Uw soep is wordt door deze optie aangebrand.
*BGQ31B
E: A wrong residue had to be scored. It value was set to zero
D: De kwaliteits score van een incorrect residu is op nul gezet
*BGQ31C
E: The secondary structure was not determined correctly
D: Een fout is opgetreden bij het bepalen van de secundaire struktuur
*
*       MUTATE messages
*
*MUTNOR
E: WARNING. Mutation to non-residue not possible
D: WAARSCHUWING. U probeert een niet bestaand residu te introduceren
*MUTRON
E: WARNING. Mutation of non-residue not possible
D: WAARSCHUWING. U probeert een niet-residu te muteren. Dat mag niet
*MUTWTS
E: Do you realy want this
D: Wilt U dit werkelijk
*MUTAGD
E: WARNING: Attached group deleted:
D: Pas op! Een covalent gebonden groep is verwijderd
*MUTUEX
E: Do you want to use the experimental version
D: Wilt U de experimentele methode gebruiken
*MUTGNT
E: Give the new residue type
D: Geef het nieuwe residu type
*MUTGNW
E: Give the new residue type for the whole range
D: Geef het nieuwe type voor al deze residuen
*MUTMDN
E: The creation of DNA is a bit clumsy... A stretch of 48 basepairs
   will be read in, and a clone of the mutate procedure will be executed
   to create the actual sequence you wanted. If you want a shorter piece
   of DNA than a 48-mer, you should delete some bases by hand using the
   DELETE, or CUT and DELMOL option(s).
   If you want more than a 48-mer, you will have to wait for WHAT IF
   version 6.0....
   If you are a real dare-devil you can just try the CBLD, NBLD and CBLDS
   options in the BUILD menu to build DNA.
D: Het maken van DNA gebeurt niet al te elegant. U krijgt een 48 base paar
   DNA fragment met een standaard sequentie. Vervolgens wordt de MUTATE
   optie geactiveerd om de door U gewenste base sequentie in te bouwen.
   Als U een korter stuk wilt, moet U DELETE in het soep menu gebruiken.
   Als U een langer stuk wilt hebt U gewoon pech.
   De echte helden proberen het build menu om DNA te bouwen....
*MUTBG1
E: Residue out of range in WIF330.
D: Een foutief residu nummer werd gedetecteerd in WIF330
*MUTBG2
E: WARNING. Old and new residue are identical. Nothing mutated
D: Het oude en het nieuwe residu zijn identiek. Dus niets gemuteerd
*MUTBG4
E: The new residue type falls out of range in WIF550
D: Routine WIF550 detecteerde een verkeerd residue type
*WATHD2
E: #RES TYP  #PDB  Atom    X     Y     Z    #Water        X     Y     Z    D  Hene
D: #RES TYP  #PDB  Atoom   X     Y     Z    #Water        X     Y     Z    D  Hene
*WATHD2A
E:       #Water         X     Y     Z    D    Hene #RES TYP  #PDB   Atom   XYZ    
D:       #Water         X     Y     Z    D    Hene #RES TYP  #PDB   Atoom  XYZ    
*WATHD2B
E:      #Water          X     Y     Z     #RES TYP  #PDB  Atom   D    Hene 
D:      #Water          X     Y     Z     #RES TYP  #PDB  Atoom  D    Hene 
*WATHD3
E: Listing of number of contacts per individual water
   Atom  PDB#   A C D E F G H I K L M N P Q R S T V W Y   Nearest
D: Lijst met het aantal kontakten per water
   Atoom PDB#   A C D E F G H I K L M N P Q R S T V W Y   Naaste
*WATHD4
E: Cutoff radius =
D: De afkap straal =
*WATHD5
E: Atom    X     Y     Z    Acc   B   WT   VdW Col  #Water
D: Atoom   X     Y     Z    Acc   B   WT   VdW Col  #Water
*WATHD6
E:  Res Atom  FREQ  #Wat Wat/Atom
D:  Res Atoom FREQ  #Wat Wat/Atoom
*WATGOW
E: Group of water molecules ........... :   
D: Water molekulen groep .............. :      
*WATNIG
E: Number of 'residues' in this group . :
D: Aantal 'residuen' in deze groep .... :
*WATNAG
E: Number of 'atoms' in this group .... :
D: Aantal 'atomen' in deze groep ...... :
*WATBG1
E: Too many waters in database
D: Er zijn teveel waters in de database gevonden
*WATBG2
E: WARNING: Bad geometry encounterd
D: WAARSCHUWING: Slechte geometrie werd aangetroffen
*WATBG3
E: while writing ORGNAM.
D: Een fout trad op bij het creeren van de ORGNAM parameter
*WATTRC
E: Atoms translated closer to other atoms:
D: Dichterbij gebrachte water molekulen:
*WATTMM
E: This option uses maps. There are too many maps. Use %DELMAP
D: Deze optie gebruikt maps. Daarvan zijn er te veel. Gebruik %DELMAP
*WATNMF
E: Number of waters found:
D: Aantal gevonden waters:
*WATBG5
E: WARNING. Too many new waters. Truncated
D: WAARSCHUWING. Te veel nieuwe waters. Niet alle waters opgeslagen
*WATBG6
E: Water out of range in WIF231.
D: WIF231 detecteerde een water met een verkeerd nummer
*WATBG7
E: WIF231 called with non-water
D: In routine WIF231 werd een niet water molekuul gedetecteerd
*WATBG8
E: ERROR writing water related information.
D: Een fout trad op bij het schrijven van water informatie
*WATNWC
E: Number of waters to be copied:
D: Aantal te dupliceren waters:
*WATCMN
E: Created molecule number:
D: water molekuul gecreerd with number:
WATBG9
E: WIF233 called without waters in the soup
D: In routine WIF233 werden geen waters aangetroffen
*WATB10
E: Water molecule does not exist
D: Het gegeven water molekuul bestaat niet
*WATB11
E: IAA=0 in WIF233.
D: Routine WIF223 constateerde dat IAA ten onrechte nul is
*WATB12
E: Non-water(s) in range skipped
D: Niet waters in de range worden genegeerd
*WATB13
E: writing output in WIF234
D: Een fout trad op bij het schrijven van resultaten in WIF234
*WATB14
E: Water group needs at least two waters
D: Een water groep heeft voor deze optie tenminste twee waters nodig
*WATB15
E: Warning, this range contains non-protein/DNA/RNA
D: Pas op. U heb ook naar niet-eiwit/DNA/RNA gevraagd
*WATB16
E: No contacts observed
D: Geen kontakten gevonden
*WATHED
E: Atom     X     Y     Z   Acc   B   Wt   VdW COL   AtOK Use  #Water
D: Atoom    X     Y     Z   Acc   B   Wt   VdW COL   AtOK Use  #Water
*WATGWS
E: Groups of water molecules in the soup:
D: Water groupen in de soep:
*
*       David's STRAND menu messages
*
*STRB01
E: Too few residues for this option
D: Deze optie heeft een groter aantal residuen nodig
*
*       SPCIAL/M/N menu messages
*
*SPCB01
E: Database sequence number out of range. WIF004.
D: Een foutief database eiwit nummer werd gedetecteerd in WIF004
*SPCB02
E: Database entry requested:
D: Nummer van aangevraagde database eiwit:
*SPCB03
E: However, database ranges 1 to
D: Maar de database bevat slechts eiwitten genummerd 1 tot
*SPCB04
E: File ALCOOR.XYZ is not open in WIF004
D: Routine WIF004 detecteerde dat file ALCOOR.XYZ niet geopened is
*SPCB05
E: File ALDRUG.XYZ is not open in WIF004
D: Routine WIF004 detecteerde dat file ALDRUG.XYZ niet geopened is
*SPCB06
E: File ALLNUM.NAM is not open in WIF004
D: Routine WIF004 detecteerde dat file ALlNUM.NAM niet geopened is
*SPCB07
E: IAATYP out of range in WIF004.
D: WIF004 detecteerde dat IAATYP een foute waarde heeft
*SPCB09
E: reading database protein
D: Een fout trad op bij het inlezen van een database eiwit
*
*       General picking (error) messages
*
*PIC-AT
E: Pick the atom
D: U wordt verzocht het atoom te picken
*PIC-OE
E: opening pick index file
D: De pick administratie file kan niet geopend worden
*CHKM03
E: Secondary structure
D: Secundaire structuur
*CHKM06
E: Accessibility related checks
D: Accessibiliteit gerelateerde checks
*CHKM07
E: Final summary
D: Samenvatting
*CHKM08
E: Non-crystallographic symmetry statistics
D: Niet-crystallografische symmetrie statistiek
*CHKM10
E: Calculating accessibilities of 1 chain in context of whole soup
D: Berekening van toegankelijk oppervlak van 1 keten met de soep als omgeving
*CHKM11
E: Odd bond lengths:
D: Vreemde bindings lengtes:
*CHKM12
E: Bad bond lengths:
D: Slechte bindings lengtes:
*CHKM17
E: B-factor analysis
D: B-faktor analyse
*CHKM19
E: Residue:
D: Residu:
*CHKM19A
E: In file:
D: In file:
*CHKM19B
E: In soup:
D: In soep:
*CHKM01W
E: Sect 1) Checks that need to be done early-on in validation
D: Deel 1) Checks die vroeg uitgevoerd moeten worden
*M2776W
E: Sect 2) Administrative problems that can generate validation failures
D: Deel 2) Administratieve problemen die het valideren bemoeilijken
*CHKM29W
E: Sect 3) Non-validating, descriptive output paragraph
D: Deel 3) Niet-validerende, beschrijvende paragraaf
*R00274W
E: Sect 4) Coordinate problems, unexpected atoms, B-factor and occupancy checks
D: Deel 4) Problemen met coordinaten, overwachte atomen, B-factoren en gewichten
*CHKM02W
E: Sect 5) Nomenclature related problems
D: Deel 5) Nomenclatuur problemen
*CHKM04W
E: Sect 6) Geometric checks
D: Deel 6) Geometrische analyse
*CHKM28W
E: Sect 7) Torsion-related checks
D: Deel 7) Torsie hoek gerelateerde analyse
*CHKM21W
E: Sect 8) Bump checks
D: Deel 8) Controle van inter atomaire clashes (bumps)
*CHKM05W
E: Sect 9) Packing, accessibility and threading
D: Deel 9) Pakking, oppervlakte toegankelijkheid, en `threading`
*M0301W
E: Sect 10) Water, ion, and hydrogenbond related checks
D: Deel 10) Water molecuul, ion, en waterstofbrug gerelateerde checks
*CHKM01
E: Checks that need to be done early-on in validation
D: Checks die vroeg uitgevoerd moeten worden
*M2776
E: Administrative problems that can generate validation failures
D: Administratieve problemen die het valideren bemoeilijken
*CHKM29
E: Non-validating, descriptive output paragraph
D: Niet-validerende, beschrijvende paragraaf
*R00274
E: Coordinate problems, unexpected atoms, B-factor and occupancy checks
D: Problemen met coordinaten, overwachte atomen, B-factoren en gewichten
*CHKM02
E: Nomenclature related problems
D: Nomenclatuur problemen
*CHKM04
E: Geometric checks
D: Geometrische analyse
*CHKM28
E: Torsion-related checks
D: Torsie hoek gerelateerde analyse
*CHKM21
E: Bump checks
D: Controle van inter atomaire clashes (bumps)
*CHKM05
E: Packing, accessibility and threading
D: Pakking, oppervlakte toegankelijkheid, en `threading`
*M0301
E: Water, ion, and hydrogenbond related checks
D: Water molecuul, ion, en waterstofbrug gerelateerde checks
*CHKM23
E: Hydrogen bond related checks
D: Waterstofbrug verificaties
*CHKM25
E: Check for normality of surface polarity
D: Kontroleer de polariteit van het oppervlak
*CHKM26
E: Drugs with too complicated topology
D: Liganden met te moeilijke topologie
*CHKM27
E: Atomic occupancy distribution
D: Atomaire bezettings verdeling (occupancies)
*
*       General and soup administration error messages
*
*BUGG01
E: ERROR reading information file.
D: Er ging iets mis bij het lezen van de informatie file
*BUGG02
E: Please ask for INFO about a real OPTION
D: Wilt U svp alleen INFO voor echte opties vragen
*BUGG03
E: SORRY. INFO Option not yet ready for this menu
D: Het spijt mij, INFO is nog niet klaar voor dit menu
*BUGG05
E: reading information file.
D: Er ging iets mis bij het lezen van de informatie file
*BUGG07
E: No vectors found in IRI010
D: Routine IRI010 kon geen vektoren vinden
*BUGG08
E: Residue(s) out of range in SETIFT
D: Routine SETIFT detecteerde verkeerde residuen
*BUGG10
E: Residue out of range in WIF092. No transformation performed.
D: Een residue is verkeerd in WIF092. Geen transformatie uitgevoerd.
*BUGG12
E: Parameter ISOUP is out of range in WIF097.
D: In routine WIF097 heeft ISOUP een verkeerde waarde.
*BUGG13
E: A CHAINN parameter is wrong in SHO*AA
D: In routine SHO*AA heeft een CHAINN parameter een verkeerde waarde
*BUGG14
E: This bug could not be fixed. All can go wrong now.
D: Deze bug kon niet gerepareerd worden. Van alles kan nu mis gaan.
*BUGG15
E: For now this bug could get fixed.
D: Voorlopig kon deze bug nog gerepareerd worden.
*BUGG17
E: WIFPAR(1) is wrong in routine WIF305
D: Routine WIF305 detecteerde een verkeerde waarde voor WIFPAR(1)
*BUGG19
E: %-option does not exist (yet?)
D: Deze %-optie bestaat (nog) niet
*BUGG21
E: AUTOOF used without prior usage of AUTOON
D: U kunt AUTOOF alleen maar NA de optie AUTOON gebruiken
*BUGG26
E: reading startup coordinate file.
D: Er ging iets mis bij het lezen van FILE.PDB
*BUGG27
E: Command renaming overflow
D: U probeert te veel commandos van naam te veranderen
*BUGG28
E: Command renaming syntax error
D: U gebruikt niet de juiste formulering
*BUGG29
E: There are no redefined commands (yet)
D: Er bestaan (nog) geen geherdefinieerde commandos
*BUGG30
E: Renamed command not found
D: Dit geherdefinieerde commando kan WHAT IF niet vinden
*BUGG31
E: in history recalling.
D: Er ging iets mis bij het her-uitvoeren van een commando
*BUGG32
E: Recalled command not found
D: Dit oude commando kan WHAT IF niet vinden
*BUGG34
E: There is only HELP for menu commands.
D: Er is alleen maar HELP voor menu commando's
*BUGG35
E: ERROR. No HELP for command :
D: ERROR. Er is geen HELP voor commando :
*BUGG36
E: There is only INFO for menu commands.
D: Er is alleen maar INFO voor menu commando's
*BUGG37
E: ERROR. No INFO for command :
D: ERROR. Er is geen INFO voor commando :
*BUGG38
E: ERROR. Parameter number out of range. Valid is 1 ->
D: ERROR. Foutief parameter nummer. Toegestaan is 1 ->
*BUGG42
E: Menu name is too short in routine GENMEN
D: Routine GENMEN detecteerde een te korte menunaam
*NEWCDE
E: New command defined.
D: Een nieuw commando is gedefinieerd
*PARVL1
E: The parameter and its present value now become:
D: De parameteren en de huidige waarde worden nu:
*PARVL2
E: Give the new parameter value
D: Geef de nieuwe parameter waarde
*PARVL3
E: Parameter value not changed
D: De parameter waarde is niet veranderd
*LENCLU
E: Number of residues in cluster:
D: Het aantal residuen in deze cluster is:
*GENXYZ
E: Give X Y Z :
D: Geef X Y Z :
*LIST-A
E: Looked at atomic information for :
D: De atomaire informatie bekeken van :
*LIST-AA
E: Looked at atomic information for multiple ranges (LISTAA)
D: De atomaire informatie bekeken van enige ranges (LISTAA)
*GENMEN
E: Went into the menu :
D: Gegaan naar het menu :
*NUMPAR
E: Give the number of the WIFPAR parameter
D: Geef het nummer van de WIFPAR parameter
*DIRON
E: Direct action mode switched ON
D: Alles wat grafisch is wordt nu direct op het scherm veranderd
*DIROF
E: Direct action mode switched OFF
D: Alles wat grafisch is wordt niet langer direct op het scherm veranderd
*NEWHST
E: Secondary structure information erased.
D: De secundaire struktuur informatie is uitgewist
*GENOPC
E: WARNING. Option corrected :
D: PAS OP. Optie gecorrigeerd :
*GENHD1
E: Atom     X     Y     Z   Acc   B   WT   VdW  Colr   AtOK  Val
D: Atoom    X     Y     Z   Acc   B   WT   VdW  Colr   AtOK  Val
*WRNGAT
E: ERROR atom does not belong in residue:
D: Een atoom dat niet in het residu hoort is aangetroffen:
*ERDBIN
E: ERROR reading database information from the configuration file
D: Een fout trad op bij het lezen van de database status uit WHATIF.FIG
*ERQBIN
E: ERROR reading quality control directory from the configuration file
D: Een fout trad op bij het lezen van de quality control lokatie
*ERFBIN
E: ERROR reading configuration flags from the configuration file
D: Een fout trad op bij het lezen van configuratie flaggen uit WHATIF.FIG
*ERGBIN
E: ERROR reading configuration file WHATIF.FIG
D: Een fout trad op bij het lezen van de configuratie file WHATIF.FIG
*HIERAR
E: Installation error. Wrong directory tree. This is fatal.
D: Fatale installatie gedetecteerd. Uw directory struktuur is fout.
*TPFNAM
E: Give the name of the topology file
D: Geef de naam van de topologie file
*TPFNIF
E: The topology file is not open in WIF001D
D: De topologie file is niet geopend in WIF001D
*TPFBG1
E: ERROR reading control counters from topology file
D: Een fout trad op bij het lezen van controle parameters uit topologie file
*TPFBG2
E: ERROR reading number of bond lengths from topology file
D: Er zit een fout in de topologie file in het aantal bindingen
*TPFBG2A
E: ERROR reading number of bond angles from topology file
D: Er zit een fout in de topologie file in het aantal hoeken
*SCRNAM
E: Give the name of the script file (SCRIPT.FIL) :
D: Geef de naam van de script file (SCRIPT.FIL) :
*SCRNAMA
E: Give the name of the script file :
D: Geef de naam van de script file :
*SCRFLS
E: Name of the file-list file [INTERN for db] (SCRIPT.FLS) :
D: Naam van de list-van-files file [INTERN voor db] (SCRIPT.FLS) :
*SCFNOT
E: This script file does not exist:
D: Deze script file kan niet gevonden worden:
*SCFNOF
E: This script file can not be opened
D: Deze script file kan niet geopened worden
*ERRTOR
E: Error in topology residue:
D: Een fout is gevonden in topology residu:
*MATUNK
E: Mass unknown of atom:
D: Massa onbekend van atoom:
*CENRNG
E: Do you want to center this range
D: Wilt U deze op residuen centreren
*RNGTRN
E: Give the range(s) to be transformed
D: Welke range(s) moeten getransformeerd worden
*TRNVEC
E: Give the translation vector
D: Geef de translatie vektor
*IN3NUM
E: Please give 3 numbers, being the translation along X, Y and Z in A
D: Geef svp 3 nummers, en wel de translatie langs X, Y en Z in A.
*RXRYRZ
E: What do you want (RX,RY,RZ,MAT,AXIS)
D: Wat wilt U (RX,RY,RZ,MAT,AXIS)
*ANGDEG
E: Give the angle in degrees
D: Geef de hoek in graden
*ZERNRO
E: Input required. Give zero if you want no rotation
D: U moet iets invoeren. Geef nul als U geen rotatie wilt
*POINT1
E: Give the first point
D: Geef het eerste punt
*POINT2
E: Give the second point
D: Geef het tweede punt
*IN3CRD
E: You should give three coordinates
D: U moet drie coordinaten geven
*CHOXYZ
E: Please choose from RX, RY, RZ, MAT, AXIS
D: Wilt U svp kiezen uit: RX, RY, RZ, MAT, AXIS
*MATAPL
E: The following matrix will be aplied:
D: De volgende matrix zal toegepast worden:
*IMATOK
E: Is this matrix OK
D: Is deze matrix in orde
*MCHO01
E: You can choose between the following operations
D: U kunt uit de volgende mogelijkheden kiezen
*MCHO02
E: RX    -> rotate around the X-axis
D: RX    -> roteer om de X-as
*MCHO03
E: RY    -> rotate around the Y-axis
D: RY    -> roteer om de Y-as
*MCHO04
E: RZ    -> rotate around the Z-axis
D: RZ    -> roteer om de Z-as
*MCHO05
E: AXIS  -> rotate around an axis through two points
D: AXIS  -> roteer om de as door twee punten
*MCHO06
E: MAT   -> manually enter a rotation matrix
D: MAT   -> gebruik een met de hand ingetypte matrix
*ROTSHR
E: Rotation axis too short
D: De rotatie as is te kort
*NODABA
E: The databases are not loaded and can thus not be used
D: De databases zijn  niet ingelezen en zijn dus niet bruikbaar
*INISOU
E: Do you want to initialize the soup first
D: Wilt U de soep eerst initialiseren
*RENRNG
E: Renumbering a range of residue's
D: Een range van residuen wordt hernummerd
*RENRES
E: Renumbering a residue
D: Een residu wordt hernummerd
*NEWNAA
E: Give the NEW number for residue
D: Geef het nieuwe nummer voor residue
*RNGSBE
E: For the given range, the number for the first residue must be in
D: Voor deze range moet het eerste residue vallen in
*BUG89A
E: Residues out of range in WIF089A
D: Een incorrect residu nummer is geconstateerd in routine WIF089A
*BUG89B
E: BUG? Internal residue name out of range. WIF089A
D: Een incorrect residu naam is geconstateerd in routine WIF089A
*BUG89C
E: in renumbering residues
D: geconstateerd bij het hernummeren van residuen
*DISRES
E: Display of residues
D: Tonen van residu informatie
*NOTLIS
E: There is nothing to be listed
D: Er is niets in de soep om getoond te worden
*MOLNUM
E: Molecule number
D: Molekuul nummer
*BUGLCT
E: ISEQ out of range in SDB011.
D: routine SDB011 constateerde dat ISEQ een foute waarde heeft
*FILNOP
E: File not open for reading
D: De gevraagde file is niet open om van gelezen te worden
*ENDSCR
E: END of script file reached
D: Het einde van de script file is bereikt
*ERTFIN
E: reading text line from input
D: Een fout trad op bij het lezen van invoer
*ERTFON
E: writing text line to output file
D: Een fout trad op bij het schrijven in de uitvoer file
*ERTWTN
E: file not open for writing time stamp
D: De file is niet open voor het schrijven van datum en tijd
*ERTWTS
E: writing time stamp to output file
D: Een fout trad op bij het schrijven in de datum en tijd in een file
*FILNOF
E: File not found:
D: Deze file werd niet gevonden:
*FILNPO
E: File could not be opened. Correct format?
D: Deze file kan niet geopend worden. Is het het juiste file type?
*FILNPD
E: File could not be opened. Disk full? Directory?
D: De file kon niet geopend worden. Is de disk soms vol?
*IAOORB
E: BUG. IAA ouf of range. GETCBETA. IAA=
D: BUG. In GETCBETA heeft IAA de foutieve waarde:
*MOL-18
E: A MOL-object number should fall between 1 to 8
D: Een MOL-object nummer moet tusse 1 tot 8 liggen
*NOT1O3
E: Amino acids not in 1 or 3 letter code
D: De aminozuren zijn noch in 1, noch in 3 letter code gegeven
*ISLOGT
E: WARNING. This option is potentially CPU-intensive and there is no
   log-file to write the results in. You can use the option DOLOG to
   create a log-file.
D: PAS OP. Deze optie kan veel CPU-tijd vergen, en U heeft geen log-file
   om de resultaten in weg te schrijven. U kunt een log-file aanmaken
   met het commando DOLOG.
*ISLOGN
E: Do you want to continue WITHOUT log-file
D: Wilt U zonder log-file verder gaan
*OVERB1
E: calling OVRFLO. PARAM has no value
D: Routine OVRFLO detecteerde dat PARAM geen waarde heeft
*OVERB2
E: calling OVRFLO. DETECT has no value
D: Routine OVRFLO detecteerde dat DETECT geen waarde heeft
*OVERB3
E: If this looks unreasonable, then warn G Vriend
D: Indien U dit erg vreemd voorkomt, gelieve G Vriend te waarschuwen
*OVERB4
E: Variable overflow due to parameter :
D: De overflow kwam door parameter :
*OVERB5
E: The parameter value is ........... :
D: De waarde van deze parameter is :
*OVERB6
E: This overflow was detected by .... :
D: Gedetecteerd door routine ..... :
*TOMANY
E: A severe error has occurred. You overloaded the soup.
   The best thing to do is to start all over again, but you can also try
   to use SHOSOU in the soup menu to see what new molecules are added by
   your last option. These new molecules should definitely be deleted
   from the soup, because they are very WRONG.
D: Een ernstige fout trad op. U hebt de soep overladen. Het beste wat
   U nu kunt doen is helemaal opnieuw beginnen. U kunt echter ook het
   SHOSOU commando in het soep menu gebruiken om te zien welke nieuwe
   molekulen U zojuist gegenereerd hebt, en deze uit de soep verwijderen.
*TOMANT
E: The overload came because of too many
D: U overlaadde de soep met
*WRATAN
E: Wrong atoms for angle calculation in WIFANG
D: Routine WIFANG detecteerde verkeerde atomen
*WIFBO0
E: SORRY, there is no default. Please type something.
   Please type a real answer or type 0 (zero) to bail out.
D: Het spijt mij, maar hier is geen default waarde voorzien.
   Geef svp een serieus antwoord, of voer 0 (nul) in om de optie
   af te breken.
*WIFBO-
E: SORRY, there is no default. Please type a colour in 0-360
   or type -1 to bail out.
D: Het spijt mij, maar hier is geen default waarde voorzien. Geef svp
   een kleur van 0 tot 360, of geef -1 om deze optie te termineren.
*IAOORD
E: BUG. IAA ouf of range. WIFDSP. IAA=
D: BUG. In WIFDSP heeft IAA de foutieve waarde:
*JAOORD
E: BUG. JAA ouf of range. WIFDSP. JAA=
D: BUG. In WIFDSP heeft JAA de foutieve waarde:
*IAISJA
E: WARNING. WIFDSP called with IAA=JAA. Not fatal.
D: Pas op. In WIFDSP waren IAA en JAA gelijk. Dit is een non-fatal bug.
*FILNAM
E: Give the file name
D: Geef de naam van de file
*FILTYP
E: Give the file type
D: Wat voor sort file is dit
*CHO123
E: Input file type:
   1 -> PIR
   2 -> GCG
   3 -> Swissprot
D: Formaat van de sequentie file(s):
   1 -> PIR
   2 -> GCG
   3 -> Swissprot
*PLS123
E: Please type 1, 2, or 3
D: Geef aub 1, 2 of 3
*NMBATB
E: Number of bad atoms .............. :
D: Aantal atomen niet in orde .. :
*NMBAAE
E: Number of residues evaluated ..... :
D: Aantal bekeken residuen ..... :
*NMBAAC
E: Number of correct residues ....... :
D: Waarvan in orde ............. :
*NMBAAB
E: Number of bad residues ........... :
D: Waarvan niet in orde ........ :
*NMBAAL
E: Something wrong with these residues:
D: De slechte residuen zijn .... :
*NMBAABB
E: Something wrong with the backbone of:
D: De aminozuren met een slechte hoofdketen zijn:
*MENBAD
E: Near fatal error. You have called too many menus. Menu
   administation irrecoverably destroyed.
D: U hebt te veel menus achter elkaar gebruikt zonder af en toe
   het END commando te geven. De menu administratie zal van nu af
   aan niet meer kloppen.
*AOOR84
E: Residue out of range in WIF084
D: WIF084 detecteerde een foutief residu nummer
*AREB03
E: BUG. IAT1 bound to IAT2, but not the other way around in ARE_BOUND:
D: BUG. Routine ARE_BOUND detecteerde een richtings binding:
*
*       General write/read error messages
*
*ERWPIC
E: ERROR writing pick index file
D: Een fout is opgetreden bij het schrijven van de pick informatie
*ERWRES
E: Error writing result(s)
D: Een fout trad op bij het schrijven van het resultaat
*
*       CHESS modules messages
*
*CHEGMV
E: Give your move
D: Geef uw zet
*CHEB02
E: You entered a non-existing square
D: U hebt een niet bestaand veld ingevoerd
*CHEB03
E: Illegal move
D: Deze zet kan/mag niet
*
*       PSTPLT modules messages
*
*PSTOPF
E: Output postscript file (
D: Postscript file naam (
*PSTHTR
E: Prompting for the horizontal translation
D: U wordt naar de horizontale translatie gevraagd
*PSTBHT
E: Give X-bias
D: Geef horizontale translatie
*PSTHTRY
E: Prompting for the vertical translation
D: U wordt naar de vertikale translatie gevraagd
*PSTBHTY
E: Give Y-bias
D: Geef vertikale translatie
*PSTTTS
E: You will be prompted for the scale factor for the plot
D: U wordt naar de schaal factor voor de plot gevraagd
*PSTTSS
E: Scale:
D: Schaal factor:
*PSTLTO
E: Plot the labels too
D: Wilt U de labels ook plotten
*PSTGID
E: Give the plot identifier
D: Geef de plot identifikatie tekst
*PSTLSZ
E: Give de label size :
D: Geef de label grootte :
*PSTVAT
E: Give the text to be put at the vertical axis
D: Geef de tekst di langs de vertikale as te geplaatst moet worden
*PSTHAT
E: Give the text to be put at the horizontal axis
D: Geef de tekst di langs de horizontale as te geplaatst moet worden
*PSTB01
E: PST file closed for newpath
D: Postscript file is niet open om 'newpath' te schrijven
*PSTB02
E: writing newpath in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van het commando 'newpath'
*PSTB03
E: PST file closed for BoundingBox
D: Postscript file is niet open om 'BoundingBox' te schrijven
*PSTB04
E: writing BoundingBox in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van het commando 'BoundingBox'
*PSTB05
E: PST file closed for moveto
D: Postscript file is niet open om 'moveto' te schrijven
*PSTB06
E: writing moveto in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van het commando 'moveto'
*PSTB06A
E: writing a line in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van een postscript lijn
*PSTB06B
E: Not enough points to draw a poly line
D: Onvoldoende punten voor een postscript poly-lijn
*PSTB07
E: PST file closed for lineto
D: Postscript file is niet open om 'lineto' te schrijven
*PSTB08
E: writing lineto in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van het commando 'lineto'
*PSTB09
E: PST file closed for setlinewidth
D: Postscript file is niet open om 'setlinewidth' te schrijven
*PSTB10
E: writing setlinewidth in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van het commando 'setlinewidth'
*PSTB13
E: PST file closed for closepath
D: Postscript file is niet open om 'closepath' te schrijven
*PSTB14
E: writing closepath in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van het commando 'closepath'
*PSTB15
E: PST file closed for showpage
D: Postscript file is niet open om 'showpage' te schrijven
*PSTB16
E: writing showpage in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van het commando 'showpage'
*PSTB18
E: writing stroke in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van het commando 'stroke'
*PSTB20
E: writing fill in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van het commando 'fill'
*PSTB21
E: PST file closed for setgray
D: Postscript file is niet open om 'setgray' te schrijven
*PSTB22
E: writing setgray in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van het commando 'setgray'
*PSTB23
E: PST file closed for Helvetica findfont
D: Postscript file is niet open om 'Helvetica findfont' te schrijven
*PSTB24
E: writing Helvetica findfont in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van 'Helvetica findfont'
*PSTB25
E: PST file closed for show
D: Postscript file is niet open om 'show' te schrijven
*PSTB26
E: writing show in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van het commando 'show'
*PSTB27
E: PST file closed for Courier-Bold findfont
D: Postscript file is niet open om 'Courier-Bold findfont' te schrijven
*PSTB28
E: writing Courier-Bold findfont in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van 'Courier-Bold findfont'
*PSTB29
E: PST file closed for show-dot
D: Postscript file is niet open om 'show-dot' te schrijven
*PSTB30
E: writing show-dot in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van het commando 'show-dot'
*PSTB31
E: PST file closed for set-no-dash
D: Postscript file is niet open om 'set-no-dash' te schrijven
*PSTB32
E: writing set-no-dash in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van het commando 'set-no-dash'
*PSTB33
E: PST file closed for setdash
D: Postscript file is niet open om 'setdash' te schrijven
*PSTB34
E: writing setdash in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van het commando 'setdash'
*PSTB39
E: PST file closed for sethsbcolor
D: Postscript file is niet open om 'sethsbcolor' te schrijven
*PSTB40
E: writing sethsbcolor in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van het commando 'sethsbcolor'
*PSTB41
E: PST file closed in PST102
D: Postscript file is niet open in PST102
*PSTB42
E: writing in PST file in PST102
D: Er ging iets mis bij het schrijven in de PST file in PST102
*PSTB45
E: PST file closed for draw-line
D: Postscript file is niet open om 'draw-line' te schrijven
*PSTB46
E: writing draw-line in PST file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van het commando 'draw-line'
*PSTC00
E: Illegal width for setlinewidth
D: De pendikte is niet in orde voor het commando setlinewidth
*PSTC01
E: Requested linewidth =
D: De gevraagde lijndikte =
*PSTC03
E: PST file closed for plotting black and white lines
D: Postscript file is niet open om er zwart/wit lijnen in te schrijven
*PSTC04
E: Number of vectors out of range in PST008
D: PST008 detecteerde een incorrect aantal vektoren
*PSTC05
E: PST file closed for plotting colour lines
D: Postscript file is niet open om er kleuren lijnen in te schrijven
*PSTC06
E: Number of vectors out of range in PST008A
D: PST008A detecteerde een incorrect aantal vektoren
*PSTC09
E: Illegal font size :
D: Incorrecte letter grootte :
*PSTC10
E: Wrong text entered for postscript show command:
D: Een incorrecte tekst werd het postscript 'show' commando aangeboden:
*PSTC11
E: ERROR. Dashing parameter not in range 1-9 :
D: FOUT. De 'dashing' parameter moet 1-9 zijn. Is echter :
*PSTC18
E: Label size should be 1.0 - 10.0
D: De label groote moet tussen 0.1 en 10.0 liggen
*PSTC20
E: reading from single plot file
D: Een fout trad op bij het lezen van een helft van de stereo plot
*PSTC21
E: WARNING. Line outside frame
D: Pas op. Een lijn wordt buiten het kader getekend
*
*       Tools modules messages
*
*TLSST-
E: Statistics not possible
D: Dus geen stistieken
*TLSST0
E: Number of points ..... :
D: Aantal punten ........ :
*TLSST1
E: Average .............. :
D: Gemiddelde ........... :
*TLSST2
E: Average deviation .... :
D: Gemiddelde afwijking . :
*TLSST3
E: Standard deviation ... :
D: Standaard afwijking .. :
*TLSST4
E: Skewness ............. :
*TLSST5
E: Curtosis ............. :
*TLSST6
E: Minimal value ........ :
D: Minimale waarde ...... :
*TLSST7
E: Maximal value ........ :
D: Maximale waarde ...... :
*TLSST7A
E: Average value ........ :
D: Gemiddelde waarde .... :
*TLSST8
E: Number of points ..... :
D: Aantal waarden ....... :
*TLSST9
E: Sum of all values .... :
D: Som van alle waarden . :
*TLSCOD
E: Give RETURN to continue
D: Voer RETURN in om verder te gaan
*TLSNT6
E: Nothing entered into GVST6C
D: De routine GVSt6C detecteerde een lege character string
*TLSCTL
E: Concatenated string too long for GVST6C
D: De twee strings samengevoegd worden te lang in GVST6C
*TLS<3A
E: Superposition attempted with less than 3 atoms
D: Met minder dan 3 atomen kunt u niet superponeren
*TLSB01
E: NUM = 0 IN GVSAM1. You either superpose with 0 atoms, or its a bug
D: NUM = 0 IN GVSAM1. Als U niet met nul atomen werkt is dit een bug
*TLSB02
E: ERROR or BUG? The number of atoms in GVSAM1 =
D: Een fout of een bug? Het aantal atomen in GVSAM1 =
*TLSB03
E: NUM = 0 IN GVSCM1. You either work with 0 atoms, or its a bug
D: NUM = 0 IN GVSCM1. Als U niet met nul atomen werkt is dit een bug
*TLSB04
E: ERROR or BUG? The number of atoms in GVSCM1 =
D: Een fout of een bug? Het aantal atomen in GVSCM1 =
*TLSB05
E: NUM = 0 IN GVSCM2. You either work with 0 atoms, or its a bug
D: NUM = 0 IN GVSCM2. Als U niet met nul atomen werkt is dit een bug
*TLSB06
E: ERROR or BUG? The number of atoms in GVSCM2 =
D: Een fout of een bug? Het aantal atomen in GVSCM2 =
*TLSB07
E: NUM = 0 IN GVSCM3. You either work with 0 atoms, or its a bug
D: NUM = 0 IN GVSCM3. Als U niet met nul atomen werkt is dit een bug
*TLSB08
E: ERROR or BUG? The number of atoms in GVSCM3 =
D: Een fout of een bug? Het aantal atomen in GVSCM3 =
*TLSB09
E: NUM = 0 IN GVSCM4. You either work with 0 atoms, or its a bug
D: NUM = 0 IN GVSCM4. Als U niet met nul atomen werkt is dit een bug
*TLSB11
E: NUM = 0 IN GVSCM5. You either work with 0 atoms, or its a bug
D: NUM = 0 IN GVSCM5. Als U niet met nul atomen werkt is dit een bug
*TLSB12
E: ERROR or BUG? The number of atoms in GVSCM5 =
D: Een fout of een bug? Het aantal atomen in GVSCM5 =
*TLSB13
E: NUM = 0 IN GVSCMA. You either work with 0 atoms, or its a bug
D: NUM = 0 IN GVSCMA. Als U niet met nul atomen werkt is dit een bug
*TLSB14
E: ERROR or BUG? The number of atoms in GVSCMA =
D: Een fout of een bug? Het aantal atomen in GVSCMA =
*TLSB15
E: NUM = 0 IN GVSCMT. You either work with 0 atoms, or its a bug
D: NUM = 0 IN GVSCMT. Als U niet met nul atomen werkt is dit een bug
*TLSB16
E: ERROR or BUG? The number of atoms in GVSCMT =
D: Een fout of een bug? Het aantal atomen in GVSCMT =
*TLSB17
E: NUM = 0 IN GVSCMU. You either work with 0 atoms, or its a bug
D: NUM = 0 IN GVSCMU. Als U niet met nul atomen werkt is dit een bug
*TLSB18
E: ERROR or BUG? The number of atoms in GVSCMU =
D: Een fout of een bug? Het aantal atomen in GVSCMU =
*TLSB19
E: NUM = 0 IN GVSRSP. You either work with 0 atoms, or its a bug
D: NUM = 0 IN GVSRSP. Als U niet met nul atomen werkt is dit een bug
*TLSB20
E: ERROR or BUG? The number of atoms in GVSRSP =
D: Een fout of een bug? Het aantal atomen in GVSRSP =
*TLSB21
E: Superposition problem in routine GVSSP2 (B1 is set to 1.0)
*TLSB22
E: Superposition problem in routine GVSSP2 (B2 is set to 1.0)
D: Een probleem trad op in routine GVSSP2 (B2 is op 1.0 gezet)
*TLSB23
E: ERROR. Incorrect unit number passed to GVFFOP:
D: De routine GVFFOP detecteerde een niet toegestaan unit nummer:
*TLSB24
E: ERROR. Incorrect unit number passed to GVSCLF:
D: De routine GVSCLF detecteerde een niet toegestaan unit nummer:
*TLSB25
E: ERROR. Incorrect unit number passed to GVSOPS:
D: De routine GVSOPS detecteerde een niet toegestaan unit nummer:
*TLSB26
E: ERROR. Incorrect unit number passed to GVSREW:
D: De routine GVSREW detecteerde een niet toegestaan unit nummer:
*TLSB27
E: BUG. Trying to rewind a closed unit:
D: Een interne fout trad op. GVSREW kan gesloten file niet rewinden:
*TLSB28
E: ERROR rewinding unit:
D: Een fout trad op bij het rewinden van:
*TLSB29
E: GVFFCP called with NUM = 0
D: In GVFFCP werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSB30
E: BUG. GVFFCP called with NUM =
D: In GVFFCP werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSB31
E: GVFFCP called with LENC = 0
D: In GVFFCP werd een interne fout gedetecteerd: LENC = 0
*TLSB32
E: BUG. GVFFCP called with LENC =
D: In GVFFCP werd een interne fout gedetecteerd: LENC =
*TLSB37
E: Input text-strings too long for GVSCC3
D: GVSCC3 detecteerde te lange teksten
*TLSB38
E: Input text-strings too long for GVSCC4
D: GVSCC4 detecteerde te lange teksten
*TLSB38A
E: Input text-strings too long for GVSCC5
D: GVSCC5 detecteerde te lange teksten
*TLSB38B
E: Input text-strings too long for GVSCC6
D: GVSCC6 detecteerde te lange teksten
*TLSB39
E: Input text-strings too long for GVSCCC
D: GVSCCC detecteerde te lange teksten
*TLSB40
E: BUG fixed by GVSCCC.
D: GVSCCC heeft een interne fout ondekt en gerepareerd
*TLSB41
E: Second text empty in GVSCPC
D: GVSCPC detecteerde dat de tweede tekst leeg was
*TLSB42
E: WARNING. Length of direction vector too short in GVSDPL
D: GVSDPL detecteerde dat de richtings vektor te kort is.
*TLSB43
E: BUG. GVFFIP called with NUM =
D: In GVFFIP werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSB44
E: GVFFiP called with NUM = 0
D: In GVFFiP werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSB45
E: BUG. GVFIMN called with NUM =
D: In GVFIMN werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSB46
E: GVFIMN called with NUM = 0
D: In GVFIMN werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSB47
E: BUG. GVFIMX called with NUM =
D: In GVFIMX werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSB48
E: GVFIMX called with NUM = 0
D: In GVFIMX werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSB49
E: BUG. GVFIN0 called with NUM =
D: In GVFIN0 werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSB50
E: GVFIN0 called with NUM = 0
D: In GVFIN0 werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSB52
E: GVFISM called with NUM = 0
D: In GVFISM werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSB53
E: BUG. GVFISM called with NUM =
D: In GVFISM werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSB56
E: BUG. GVFMAX called with NUM =
D: In GVFMAX werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSB57
E: GVFMAX called with NUM = 0
D: In GVFMAX werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSB58
E: BUG. GVFMIN called with NUM =
D: In GVFMIN werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSB59
E: GVFMIN called with NUM = 0
D: In GVFMIN werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSB60
E: BUG. GVFMX2 called with NUM =
D: In GVFMX2 werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSB61
E: GVFMX2 called with NUM = 0
D: In GVFMX2 werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSB62
E: Length of direction vector too short
D: De richtings vektor is te kort
*TLSB63
E: BUG. GVFRSM called with NUM =
D: In GVFRSM werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSB64
E: GVFRSM called with NUM = 0
D: In GVFRSM werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSB65
E: LEN .LT. 3 IN GVSAA3
D: In GVSAA3 werd een interne fout gedetecteerd: LEN .LT. 3
*TLSB66
E: Insufficient points in GVSANZ. NUM =
D: Te weinig meetpunten gedetecteerd door GVSANZ. NUM =
*TLSB67
E: WARNING. Variance=0.0; thus skew and curtosis can not be determined
D: Omdat de variance 0.0 is kunnen skew en curtosis niet berekend worden
*TLSB68
E: Empty text passed on to GVSBOX
D: De text welke door GVSBOX afgedrukt moet worden, heeft lengte nul
*TLSB69
E: Too long text passed on to GVSBOX. Truncated
D: De text welke door GVSBOX afgedrukt moet worden, moet worden afgekapt
*TLSB70T
E: BUG. GVSBTT called with NUM =
D: In GVSBTT werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSB70
E: BUG. GVSBTF called with NUM =
D: In GVSBTF werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSB71T
E: GVSBTT called with NUM = 0
D: In GVSBTT werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSB71
E: GVSBTF called with NUM = 0
D: In GVSBTF werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSB76
E: GVSRT0 called with NUM = 0
D: In GVSRT0 werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSB77
E: BUG. GVSRT0 called with NUM =
D: In GVSRT0 werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSB78
E: GVSRTC called with NUM = 0
D: In GVSRTC werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSB79
E: BUG. GVSRTC called with NUM =
D: In GVSRTC werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSB80
E: Number of points < 5 in GVSRTH
D: Het aantal punten is < 5 in GVSRTH
*TLSB81
E: Window wider then 1/2 * points in GVSRTH
D: Het window is breder dan 0.5 maal het aantal punten in GVSRTH
*TLSB82
E: Smoothing type out of range in GVSRTH
D: De manier-van-smoothen-flag is incorrect in GVSRTH
*TLSB83
E: Window not odd for smoothing in GVSRTH
D: De window breedte is niet oneven in GVSRTH
*TLSB84
E: Window out of range in GVSRTH
D: De window breedte is incorrect in GVSRTH
*TLSB85
E: Number of cycles out of range in GVSRTH
D: Het aantal smooth runs is niet correct in GVSRTH
*TLSB88
E: GVSRTJ called with NUM = 0
D: In GVSRTJ werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSB90
E: Limits wrong for random number in GVSRTR
D: De grenzen voor een random nummer zijn fout in GVSRTR
*TLSB91
E: GVSSCS called with NUM = 0
D: In GVSSCS werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSB93
E: GVSSEX called with NUM = 0
D: In GVSSEX werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSB95
E: GVSSQR called with NUM = 0
D: In GVSSQR werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSB97
E: GVSSNR called with NUM = 0
D: In GVSSSN werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC01
E: GVSSTN called with NUM = 0
D: In GVSSTN werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC03
E: GVSTCS called with NUM = 0
D: In GVSTCS werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC05
E: GVFCBF called with NUM = 0
D: In GVFCBF werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC06
E: BUG. GVFCBF called with NUM =
D: In GVFCBF werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC07
E: GVFCBT called with NUM = 0
D: In GVFCBT werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC08
E: BUG. GVFCBT called with NUM =
D: In GVFCBT werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC07A
E: GVFFBT called with NUM = 0
D: In GVFFBT werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC08A
E: BUG. GVFFBT called with NUM =
D: In GVFFBT werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC07B
E: GVFLBT called with NUM = 0
D: In GVFLBT werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC08B
E: BUG. GVFLBT called with NUM =
D: In GVFLBT werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC09
E: GVFIRI called with NUM = 0
D: In GVFIRI werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC10
E: BUG. GVFIRI called with NUM =
D: In GVFIRI werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC11
E: GVFLDF called with NUM = 0
D: In GVFLDF werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC12
E: BUG. GVFLDF called with NUM =
D: In GVFLDF werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC13
E: GVFQFC called with NUM = 0
D: In GVFQFC werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC14
E: BUG. GVFQFC called with NUM =
D: In GVFQFC werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC15
E: GVS2I4 called with NUM = 0
D: In GVS2I4 werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC16
E: BUG. GVS2I4 called with NUM =
D: In GVS2I4 werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC17
E: GVS4I2 called with NUM = 0
D: In GVS4I2 werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC18
E: BUG. GVS4I2 called with NUM =
D: In GVS4I2 werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC19
E: in GVS4I2. Over/under-flow
D: De conversie in GVS4I2 leidt tot incorrecte getallen
*TLSC20
E: GVSABS called with NUM = 0
D: In GVSABS werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC21
E: BUG. GVSABS called with NUM =
D: In GVSABS werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC22
E: GVSBNB called with NUM = 0
D: In GVSBNB werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC23
E: BUG. GVSBNB called with NUM =
D: In GVSBNB werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC24
E: GVSBOR called with NUM = 0
D: In GVSBOR werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC25
E: BUG. GVSBOR called with NUM =
D: In GVSBOR werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC26
E: GVSCPB called with NUM = 0
D: In GVSCPB werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC27
E: BUG. GVSCPB called with NUM =
D: In GVSCPB werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC28
E: GVSCPI called with NUM = 0
D: In GVSCPI werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC29
E: BUG. GVSCPI called with NUM =
D: In GVSCPI werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC30
E: GVSCPR called with NUM = 0
D: In GVSCPR werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC31
E: BUG. GVSCPR called with NUM =
*TLSC32
E: GVSFLT called with NUM = 0
D: In GVSFLT werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC33
E: BUG. GVSFLT called with NUM =
D: In GVSFLT werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC34
E: GVSIDV called with NUM = 0
D: In GVSIDV werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC35
E: BUG. GVSIDV called with NUM =
D: In GVSIDV werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC36
E: in GVSIDV. INTEGER divide by zero
D: In GVSIDV wordt door nul gedeeld
*TLSC37
E: GVSIMV called with NUM = 0
D: In GVSIMV werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC38
E: BUG. GVSIMV called with NUM =
D: In GVSIMV werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC39
E: GVSIPC called with NUM = 0
D: In GVSIPC werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC40
E: BUG. GVSIPC called with NUM =
D: In GVSIPC werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC41
E: GVSIPV called with NUM = 0
D: In GVSIPV werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC42
E: BUG. GVSIPV called with NUM =
*TLSC43
E: GVSIXI called with NUM = 0
D: In GVSIXI werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC44
E: BUG. GVSIXI called with NUM =
D: In GVSIXI werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC45
E: GVSIXR called with NUM = 0
D: In GVSIXR werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC46
E: BUG. GVSIXR called with NUM =
D: In GVSIXR werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC47
E: GVSIXV called with NUM = 0
D: In GVSIXV werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC48
E: BUG. GVSIXV called with NUM =
D: In GVSIXV werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC49
E: GVSMOD called with NUM = 0
D: In GVSMOD werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC50
E: BUG. GVSMOD called with NUM =
D: In GVSMOD werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC51
E: GVSNEG called with NUM = 0
D: In GVSNEG werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC52
E: BUG. GVSNEG called with NUM =
D: In GVSNEG werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC53
E: GVSREV called with NUM = 0
D: In GVSREV werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC54
E: BUG. GVSREV called with NUM =
D: In GVSREV werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC55
E: GVSTQR called with NUM = 0
D: In GVSTQR werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC56
E: BUG. GVSTQR called with NUM =
D: In GVSTQR werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC57
E: GVSV10 called with NUM = 0
D: In GVSV10 werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC58
E: BUG. GVSV10 called with NUM =
D: In GVSV10 werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC59
E: GVSVDC called with NUM = 0
D: In GVSVDC werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC60
E: BUG. GVSVDC called with NUM =
D: In GVSVDC werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC61
E: in GVSVDC. Floating divide by zero
D: In GVSVDC wordt door nul gedeeld
*TLSC62
E: GVSVDI called with NUM = 0
D: In GVSVDI werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC62A
E: GVSVRI called with NUM = 0
D: In GVSVRI werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC63
E: BUG. GVSVDI called with NUM =
D: In GVSVDI werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC63A
E: BUG. GVSVRI called with NUM =
D: In GVSVRI werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC64
E: in GVSVDI. Floating divide by integer zero
D: In GVSVDI wordt door nul gedeeld
*TLSC65
E: GVSVDV called with NUM = 0
D: In GVSVDV werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC66
E: BUG. GVSVDV called with NUM =
D: In GVSVDV werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC67
E: in GVSVDV. Floating divide by zero
D: In GVSVDV wordt door nul gedeeld
*TLSC68
E: GVSVMV called with NUM = 0
D: In GVSVMV werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC69
E: BUG. GVSVMV called with NUM =
D: In GVSVMV werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC70
E: GVSVMC called with NUM = 0
D: In GVSVMC werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC71
E: BUG. GVSVMC called with NUM =
D: In GVSVMC werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC72
E: GVSVPC called with NUM = 0
D: In GVSVPC werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC73
E: BUG. GVSVPC called with NUM =
D: In GVSVPC werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC74
E: GVSVPV called with NUM = 0
D: In GVSVPV werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC75
E: BUG. GVSVPV called with NUM =
D: In GVSVPV werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC76
E: GVSVX2 called with NUM = 0
D: In GVSVX2 werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC77
E: BUG. GVSVX2 called with NUM =
D: In GVSVX2 werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC78
E: GVSVXC called with NUM = 0
D: In GVSVXC werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC79
E: BUG. GVSVXC called with NUM =
D: In GVSVXC werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC80
E: GVSVXI called with NUM = 0
D: In GVSVXI werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC81
E: BUG. GVSVXI called with NUM =
D: In GVSVXI werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC82
E: GVSVXV called with NUM = 0
D: In GVSVXV werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC83
E: BUG. GVSVXV called with NUM =
D: In GVSVXV werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC84
E: GVFBMX called with NUM = 0
D: In GVFBMX werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC85
E: BUG. GVFBMX called with NUM =
D: In GVFBMX werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC86
E: GVFBSM called with NUM = 0
D: In GVFBSM werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC87
E: BUG. GVFBSM called with NUM =
D: In GVFBSM werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC88
E: BUG. GVFBOV called with NUM =
D: In GVFBOV werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC89
E: WARNING. VARIANCE=0.0; thus skew and curtosis can not be calculated
D: Omdat de variance nul is kunnen skewness en curtosis niet berekend worden
*TLSC90
E: BUG. GVFBAV called with NUM =
D: In GVFBAV werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC91
E: BUG. GVFBRT called with NUM =
D: In GVFBRT werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC92
E: GVFBY0 called with NUM = 0
D: In GVFBY0 werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC93
E: BUG. GVFBY0 called with NUM =
D: In GVFBY0 werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC94
E: GVFBYC called with NUM = 0
D: In GVFBYC werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSC95
E: BUG. GVFBYC called with NUM =
D: In GVFBYC werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSC96
E: Constant not in <-127,128> in GVSBYC
D: Routine GVSBYC detecteerde dat de constante te groot is voor een byte
*TLSC98
E: Integer too big to be written
D: Een te groot geheel getal werd gedetecteerd door een uitvoer routine
*TLSD03
E: GVF2T0 called with NUM = 0
D: In GVF2T0 werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD04
E: BUG. GVF2T0 called with NUM =
D: In GVF2T0 werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD05
E: GVF2SM called with NUM = 0
D: In GVF2SM werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD06
E: BUG. GVF2SM called with NUM =
D: In GVF2SM werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD07
E: GVSCPS called with NUM = 0
D: In GVSCPS werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD08
E: BUG. GVSCPS called with NUM =
D: In GVSCPS werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD09
E: GVSCTB called with NUM = 0
D: In GVSCTB werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD10
E: BUG. GVSCTB called with NUM =
D: In GVSCTB werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD11
E: GVSCTC called with NUM = 0
D: In GVSCTC werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD12
E: BUG. GVSCTC called with NUM =
D: In GVSCTC werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD15
E: GVSIT0 called with NUM = 0
D: In GVSIT0 werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD16
E: BUG. GVSIT0 called with NUM =
D: In GVSIT0 werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD17
E: GVSITC called with NUM = 0
D: In GVSITC werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD18
E: BUG. GVSITC called with NUM =
D: In GVSITC werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD19
E: GVSITI called with NUM = 0
D: In GVSITI werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD20
E: BUG. GVSITI called with NUM =
D: In GVSITI werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD21
E: GVSITJ called with NUM = 0
D: In GVSITJ werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD22
E: BUG. GVSITJ called with NUM =
D: In GVSITJ werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD23
E: GVSL3D called with NUM = 0
D: In GVSL3D werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD24
E: BUG. GVSL3D called with NUM =
D: In GVSL3D werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD27
E: Number of points < 5 IN GVSMTH
D: GVSMTH detecteerde minder dan 5 punten
*TLSD28
E: Window too wide with respect to the number of data in GVSMTH
D: In GVSMTH is het venster te breed t.o.v. de data hoeveelheid
*TLSD29
E: Smoothing type out of range in GVSMTH
D: GVSMTH detecteerde een verkeerd 'smoothing' type
*TLSD30
E: Window not odd for smoothing in GVSMTH
D: GVSMTH detecteerde een even venster breedte
*TLSD31
E: Window out of range in GVSMTH
D: GVSMTH detecteerde een verkeerde venster breedte
*TLSD32
E: Number of cycles out of range in GVSMTH
D: GVSMTH detecteerde een verkeerd aantal 'smoothing' rondjes
*TLSD33
E: BUG. GVSNL6 called with NUM = 0
D: In GVSNL6 werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD34
E: GVSNL6 called with NUM =
D: In GVSNL6 werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD35
E: BUG. GVSNLU called with NUM = 0
D: In GVSNLU werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD36
E: GVSNLU called with NUM =
D: In GVSNLU werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD37
E: BUG. GVSNPG called with NP = 0
D: In GVSNPG werd een interne fout gedetecteerd: NP = 0
*TLSD38
E: GVSNPG called with NP =
D: In GVSNPG werd een interne fout gedetecteerd: NP =
*TLSD39
E: GVSOLV called with non-quadratic function
D: GVSOLV detecteerde een niet kwadratische funktie
*TLSD40
E: BUG. GVSPCK called with NUM = 0
D: In GVSPCK werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD41
E: GVSPCK called with NUM =
D: In GVSPCK werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD42
E: BUG. GVSPCR called with NUM = 0
D: In GVSPCR werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD43
E: GVSPCR called with NUM =
D: In GVSPCR werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD44
E: WARNING. Scratch file was still open upon opening
D: GVSOPS detecteerde dat de scratch file reeds geopend was
*TLSD45
E: opening scratch file
D: Er ging iets mis bij het openen van een scratch file
*TLSD46
E: Integer too big to be typed behind:
D: Geheel getal te groot om afgedrukt te worden achter:
*TLSD47
E: Real too big to be typed behind:
D: Getal getal te groot om afgedrukt te worden achter:
*TLSD48
E: GVF2TC called with NUM = 0
D: In GVF2TC werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD49
E: BUG. GVF2TC called with NUM =
D: In GVF2TC werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD50
E: GVFDPN called with NUM = 0
D: In GVFDPN werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD51
E: BUG. GVFDPN called with NUM =
D: In GVFDPN werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD52
E: GVFAVN called with NUM = 0
D: In GVFAVN werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD53
E: BUG. GVFAVN called with NUM =
D: In GVFAVN werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD54
E: GVFMTM called with NUM = 0
D: In GVFMTM werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD55
E: BUG. GVFMTM called with NUM =
D: In GVFMTM werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD56
E: GVFMTU called with NUM = 0
D: In GVFMTU werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD57
E: BUG. GVFMTU called with NUM =
D: In GVFMTU werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD58
E: GVFMVN called with NUM = 0
D: In GVFMVN werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD59
E: BUG. GVFMVN called with NUM =
D: In GVFMVN werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD60
E: GVFNMN called with NUM = 0
D: In GVFNMN werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD61
E: BUG. GVFNMN called with NUM =
D: In GVFNMN werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD62
E: GVFNXN called with NUM = 0
D: In GVFNXN werd een interne fout gedetecteerd: NUM = 0
*TLSD63
E: BUG. GVFNXN called with NUM =
D: In GVFNXN werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD64
E: BUG. GVFTP2 called with NUM =
D: In GVFTP2 werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD65
E: BUG. GVFTPS called with NUM =
D: In GVFTPS werd een interne fout gedetecteerd: NUM =
*TLSD66
E: A singular matrix was encoutered
D: U probeert een singuliere matrix te inverteren
*TLSD67
E: Strange exception encountered in rotation matrix analysis
D: Bij het analiseren van een matrix werd een uitzondering gedetecteerd
*TLSD68
E: A vector was encoutered that is too short to be normalized
D: Een te korte vektor werg geprobeerd te normaliseren
*TLSD69
E: writing vector to output unit:
D: bij het schriven van een fout naar file unit nr:
*TLSD70
E: Eigenvectors not yet available for 4x4
D: Voor 4x4 matrices kunnen eigen vektoren nog niet berekend worden
*TLSD71
E: Eigensolutions not yet available for sytems larger than 4x4
D: Eigen waarden en vektoren kunnen voor systemen > 4x4 niet berekend worden
*TLSD72A
E: DBG> Empty first text entered in GVSCCC
D: DBG> GVSCCC ontving een lege eerste tekst string
*TLSD72A2
E: DBG> Empty first text entered in GVSCCCB
D: DBG> GVSCCC ontving een lege eerste tekst string
*TLSD72B
E: DBG> Empty second text entered in GVSCCC
D: DBG> GVSCCC ontving een lege tweede tekst string
*TLSD73
E: WARNING. Concatenated text string truncated (GVSCCC)
D: Pas op. Een stuk tekst werd afgekapt (GVSCCC)
*GIV4ID
E: Give the PDB entry (4-letter code)
D: Geef de PDB vier letter code
*SCNHED
E: PDB files presently available:
D: De volgende PDB files zitten in de database:
*SCNHD1
E: Behind the frequency for each residue type the total frequency
   in the database, and the the frequency in the database in Helix,
   Strand, Turn and Coil are given. The last number is the preference
   parameter (that is the natural logarithm of the expected
   frequency divided by the observed frequency).
   This preference parameter is NOT normalized for seconadry
   structure, accessibility, etc. It is just a comparison between the
   frequency of occurrence of the residue type at this position in
   this group and the frequency that is expected from the frequency
   of residue types in the whole database assuming a random
   distribution.
   Res.    Freq.   Total Helix  3/10 Strand Turn  Coil  Pref.
D: Naast het aantal malen dat elk residu op de gegeven positie in de
   gegeven groep voorkomt, wordt ook nog het totale voorkomen in de
   database en het aantal malen dat het in de database in een helix,
   strand, turn of coil voorkomt gegeven. Het laatste nummer is een
   preference-parameter. Dit is de logarithme van de hoeveelheid
   residuen van dit type gevonden in deze groep, gedeeld door het
   aantal dat er geweest zou zijn als de groep een volledig toevallige
   selectie uit de hele database geweest was.
   Res.    Freq.   Total Helix  3/10 Strand Turn  Coil  Pref.
*SCNHD2
E:                   0   30   60   90  120  150  180  210  240  270  300  330
   Res.    Freq.    30   60   90  120  150  180  210  240  270  300  330  360
*SCNHD3
E: Counting statistics for all positions in the group. In case of
   groups longer than 10 residues, they will be shown in groups of 10.
   The last number is the total for this residue type over all positions.
     Res.     1    2    3    4   etc.
D: Statistieken voor alle posities in de groep. In het geval dat de
   langer dan 10 residuen is, krijgt U de resultaten in groepen van 10.
   Het laatste nummer is de som voor dit residu type over alle posities.
     Res.     1    2    3    4   etc.
*SCNHD3A
E: secondary structure statistics for all positions in the group. In case of
   groups longer than 10 residues, they will be shown in groups of 10.
     Res.     1    2    3    4   etc.
D: Secundaire struktuur voor alle posities in de groep. In het geval dat de
   langer dan 10 residuen is, krijgt U de resultaten in groepen van 10.
     Res.     1    2    3    4   etc.
*SCNHD4
E: The first position runs vertical
D: De eerste positie loopt vertikaal
*SCNHD5
E: Amino acid  Phi   Psi  Omega  Chi1  Chi2  Chi3  Chi4  Chi5
D: Amino zuur  Phi   Psi  Omega  Chi1  Chi2  Chi3  Chi4  Chi5
*SCNHD6
E: The 10 highest scoring entries are:
D: De 10 beste scores zijn:
*SCNHEV
E: Number of hits looked at:
D: Aantal bekeken hits:
*SCNG3A
E: Give three angles out of <FPO12345>
D: Kies drie hoeken uit <FPO12345>
*SCNG2A
E: Give two angles out of <FPO12345>
D: Kies twee hoeken uit <FPO12345>
*SCNLEN
E: The length of the search strech is
D: De lengte van het te zoeken fragment is
*SCNGVC
E: Give the Chi-angle to be used (1-5) :
D: Welke torsie hoek wilt U (1-5) :
*SCNGBBH
E: 1 = N - Ca - C
   2 = Ca - C - N
   3 = Ca - C - O
   4 = O - C - N
   For 2 and 4 the N is the N of the next residue
D: 1 = N - Ca - C
   2 = Ca - C - N
   3 = Ca - C - O
   4 = O - C - N
   In 2 en 4 is de N de N van het volgende residu
*SCNGBB
E: Give the backbone angle to be used :
D: Welke hoofdketen hoek wilt U gebruiken :
*SCNATU
E: Which atoms should be used
D: Welke atomen wilt U gebruiken
*SCNNIG
E: Should neighbours sit in an existing group
D: Moeten de buren in een reeds bestaande groep zitten
*SCNSAP
E: Secondary structure (HSTC) at position:
D: Geef de secundaire struktuur voor positie:
*SCNROK
E: You can plot the allowed boundaries in the Phi-Psi plane
D: U kunt nu de toegestane gebieden in de Phi-Psi ruimte tekenen
*SCNDON
E: Done,from:
D: Klaar,uit:
*SCNCODA
E: In this case the contact distance is defined as the atom to
   atom distance, rather than the distance between the VdW radii...
D: In dit speciale geval is de kontakt afstand gedefinieerd als de
   echte afstand, en niet, zoals gebruikelijk, de afstand tussen
   de Van der Waals stralen...
*SCNCOD
E: Give the contact distance
D: Geef de kontakt afstand
*SCNPOS
E: Give the position in the fragment
D: Geef de positie in het fragment
*SCNPO1
E: Give the first position in the fragment
D: Geef de eerste positie in het fragment
*SCNPO2
E: Give the second position in the fragment
D: Geef de tweede positie in het fragment
*SCN-IND
E: Looked at the database index
D: De lijst van database files is bekeken
*SCN-PPL
E: Group created with phi-psi limits
D: Een groep gemaakt aan de hand van phi-psi waarden
*SCN-HST
E: Group based on DSSP determinations
D: Een groep gemaakt aan de hand van DSSP bepalingen
*SCN-ACC
E: Group created with accessibility limits
D: Een groep gemaakt aan de hand van oppervlakte waarden
*SCN-BBA
E: Group created with side backbone angles
D: Een groep gemaakt aan de hand van hoofd keten hoeken
*SCN-CHI
E: Group created with side chain torsion angles
D: Een groep gemaakt aan de hand van zijketen torsie hoeken
*SCN-OME
E: Group created with omega limits
D: Een groep gemaakt aan de hand van omega waarden
*SCN-HMO
E: Group created with hydrophobic moment limits
D: Een groep gemaakt aan de hand van hydrophobe moment waarden
*SCN-SQS
E: Group based on sequence similarity
D: Een groep gemaakt aan de hand van sequentie homologie
*SCN-SEQ
E: Group based on sequence search
D: Groep gemaakt met SEQUEN optie
*SCN-CYS
E: Group created with Cys-pairing criteria
D: Groep gebaseerd op cys-cys bruggen
*SCN-NEA
E: Group based on distance limits (NEACON).
D: Groep gemaakt met afstands criteria (NEACON).
*SCN-TTP
E: Group created for certain beta turn type
D: Groep gemaakt voor een type beta turn
*SCN-CON
E: Group created with contact criteria
D: Groep gemaakt aan de hand van kontakt criteria
*SCNSIS
E: Looking for sequence in structure database:
D: Zoek in de struktuur database naar een sequentie patroon:
*SCNSFR
E: Searching for:
D: Er wordt gezocht naar:
*SCNRPO
E: Residues at position:
D: Residuen op positie:
*SCNPPS
E: Position
D: Positie
*SCNHUS
E: Which hits should be used
D: Welke hits moeten gebruikt worden
*SCNMTC
E: Number of allowed mismatches=
D: Aantal toegestane mismatches=
*SCNNOZ
E: 0 (zero) can not be used to bail out here.
D: U kunt hier de optie niet met 0 (nul) afbreken.
*SCNMID
E: Give the minimal Dayhof score (2.0)
D: Geef de minimale Dayhof score (2.0)
*SCNPPL
E: Limits (-180,180 -180,180) at position:
D: Grens waarden (-180,180 -180,180) op positie:
*SCNSAL
E: Searching for accessibility limits:
D: Zoek naar toegankelijke oppervlakte waarden:
*SCNSCH
E: Searching for torsion angle Chi=
D: Zoek naar torsie hoek
*SCNSBB
E: Searching for backbone angle:
D: Zoek naar hoofdketen hoek:
*SCNSOM
E: Searching for omega angle
D: Zoek naar torsie hoek omega
*SCNESA
E: Evaluate stretch starting at:
D: Zoek met een sequentie fragment dat begint bij
*SCNHPP
E: Hits per protein in data base
D: Aantal hits per eiwit in de database
*SCNTIF
E: Available turn types to search for are:
                          Phi1 Psi1   Phi2 Psi2
   I   : Type I    Turn ( -60  -30    -90   0)
   IP  : Type I'   Turn (  60   30     90   0)
   II  : Type II   Turn ( -60  120     80   0)
   IIP : Type II'  Turn (  60 -120    -80   0)
   VIA : Type VIA  Turn ( -60  120    -90   0)
   VIB : Type VIB  Turn (-120  120    -60   0)
   VIII: Type VIII Turn ( -60  -30   -120 120)
   IV  : Type IV   Turn ( All others)
D: De volgende turn types zijn beschikbaar om naar te zoeken:
                          Phi1 Psi1   Phi2 Psi2
   I   : Type I    Turn ( -60  -30    -90   0)
   IP  : Type I'   Turn (  60   30     90   0)
   II  : Type II   Turn ( -60  120     80   0)
   IIP : Type II'  Turn (  60 -120    -80   0)
   VIA : Type VIA  Turn ( -60  120    -90   0)
   VIB : Type VIB  Turn (-120  120    -60   0)
   VIII: Type VIII Turn ( -60  -30   -120 120)
   IV  : Type IV   Turn ( Alle andere)
*SCNRTS
E: Which range do you want to scan?
D: Met welke range in de soep wilt U zoeken?
*SCNSEQ
E: Sequence number ..... :
D: Sequentie nummer .. :
*SCNSNM
E: Sequence name ....... :
D: Sequentie naam .... :
*SCNNOR
E: Number of residues .. :
D: Aantal residuen ... :
*WALOAC
E: Old accession code .. :
D: Oud nummer ........ :
*WALNAC
E: New accession code .. :
D: Nieuw nummer ...... :
*SCNAAP
E: Give the amino acid(s) at position
D: Geef de amino zuren voor positie:
*SCNHRA
E: Values range between:
D: Waarden vallen tussen:
*SCNCAA
E: Give the central amino acid
D: Geef het centrale amino zuur
*SCNNAP
E: Give the neighbour amino acid(s) at position
D: Geef de buur amino zuren voor positie:
*SCNNCA
E: Give the neighbour amino acid(s)
D: Geef de buur amino zuren
*SCNB02A
E: SORRY, you do not have a HSSP lisence. Or you did not run the
   option PRP019 in the SEQ3D menu yet.
D: Het spijt mij, maar U hebt geen HSSP lisentie. Of U hebt de
   optie PRP019 in het SEQ3D menu nog niet laten lopen.
*SCNB03
E: opening database sequence profile file.
D: De database file met sequentie profielen kan niet geopend worden
*SCNB04
E: reading database sequence profile file.
D: De database file met sequentie profielen kan niet gelezen worden
*SCNB05
E: in PDB entry name.
D: Deze PDB identificatie naam is fout.
*SCNB06
E: Use 4 defaults, or give 4 values
D: Gebruik 4 default waarden of voer ze alle 4 in
*SCNB07
E: WARNING. Too many hits. Truncated.
D: Pas op te veel database hits. Een aantal is weg gegooid.
*SCNB08
E: Strange ALLHST value detected in SCN552
D: In SCN552 werd een onmogelijke waarde in ALLHST gedetecteerd
*SCNB09
E: WARNING. There are no groups yet.
D: PAS OP> Er zijn nog geen groepen.
*SCNB10
E: ISEQ out of range in routine SCN502.
D: Routine SCN502 detecteerde een verkeerd sequentie nummer
*SCNB11
E: reading from database file in SCN502
D: Er ging iets mis bij het lezen uit ALCOOR.XYZ in SCN502
*SCNB12
E: reading from database file in SCN502A
D: Er ging iets mis bij het lezen uit ALCOOR.XYZ in SCN502A
*SCNB13
E: ISEQ out of range in routine SCN502A.
D: Routine SCN502A detecteerde een verkeerd sequentie nummer
*SCNB14
E: Wrong range entered routine SCN502A
D: SCN502A detecteerde een verkeerde range
*SCNB15
E: Please give THREE angles from FPO12345
D: Kies svp DRIE hoeken uit FPO12345
*SCNB15A
E: Please give TWO angles from FPO12345
D: Kies svp TWEE hoeken uit FPO12345
*SCNB17
E: reading from database file in SCN504
D: Er ging iets mis bij het lezen uit ALCOOR.XYZ in SCN504
*SCNB18
E: ISEQ out of range in routine SCN501.
D: Routine SCN501 detecteerde een verkeerd sequentie nummer
*SCNB19
E: Wrong call to routine SCN502B
D: Routine SCN502B werd ten onrechte aangeroepen
*SCNB20S
E: ISEQ out of range in routine SCN502B.
D: Routine SCN502B detecteerde een verkeerd sequentie nummer
*SCNB20A
E: IAA out of range in routine SCN502B.
D: Routine SCN502B detecteerde een verkeerd residu nummer
*SCNB21
E: reading from database file in SCN502B
D: Er ging iets mis bij het lezen uit ALCOOR.XYZ in SCN502B
*SCNB22
E: ISEQ out of range in routine SCN503
D: Routine SCN503 detecteerde een verkeerd sequentie nummer
*SCNB23
E: This position falls outside the fragment
D: Deze positie valt buiten het fragment
*SCNB24
E: Hit(s) out of range
D: Hit(s) buiten de toegestane range
*SCNB25
E: Acceptable values: 1 -
D: Toegestane waarden: 1 -
*SCNB26
E: WARNING. Position outside normal range, expect strange errors in
   the results.
D: Waarschuwing. De positie valt buiten de normale range. U kunt vreemde
   fouten in de resultaten verwachten.
*SCNB28
E: Use two defaults or give two values
D: Gebruik svp beide default waarden, of geef twee waarden
*SCNB29
E: Chi angle out of range
D: Deze torsie hoek bestaat niet
*SCNB29A
E: Backbone angle out of range
D: Deze hoofgketen hoek bestaat niet
*SCNB30
E: No hits in this group
D: Deze groep bevat geen hits
*SCNB31
E: ERROR. Should fall in range:
D: ERROR. Moet vallen tussen:
*SCNB32
E: Range comes too close to C-terminus
D: Deze range begint te dicht bij het C
*SCNB33
E: The requested score is to high
D: De gevraagde score is te hoog
*SCNB34
E: The length of the search fragment should at least be 4 for this
   option. You can change this length with the SETLEN option.
D: De lengte van de fragmenten moet tenminste 4 zijn voor deze optie. U
   kunt deze lengte veranderen met het SETLEN commando.
*SCNB35
E: Wrong turn type selected.
D: U koos een verkeerd turn type.
*SCNB36
E: reading HASH table.
D: Er ging iets mis bij het lezen van de HASH tabel
*SCNB37
E: reading POTCON table.
D: Er ging iets mis bij het lezen van de POTCON tabel
*SCNB38
E: reading contact file.
D: Er ging iets mis bij het lezen van de kontakt file
*SCNB39
E: reading from database file in SCN203
D: Er ging iets mis bij het lezen uit een database file in SCN203
*SCNB40
E: Empty file passed on to SCN203.
D: Routine SCN203 ontving een lege file naam
*SCNB41
E: Empty file passed on to SCN203B.
D: Routine SCN203B ontving een lege file naam
*SCNB42
E: reading from database file in SCN203B
D: Er ging iets mis bij het lezen uit een database file in SCN203B
*SCNB43
E: Unknown datatype in SCN203B
D: Routien SCN203B detecteerde een onbekend datatype.
*SCNB44
E: Unknown sequence activity flag in SDB103
D: Routine SDB103 detecteerde een onbekende sequentie activiteits vlag
*SCNB45
E: reading ALCOOR.XYZ 
D: Er ging iets mis bij het lezen van ALCOOR.XYZ 
*SCNM01
E: Put group in a movie:
D: Een film gemaakt van groep:
*SCNM02
E: Put group in a MOL-item:
D: Een MOL-item gemaakt van groep:
*SCNM04
E: INCTAA out of range in SCN111
D: Een foutieve waarde werd gevonden voor INCTAA in routine SCN111
*SCNM06
E: Illegal residue type in SCN111
D: In SCN111 werd een verkeerd residu type gedetecteerd
*SCNM07
E: (Hit RETURN for help)
D: (Geef RETURN voor help)
*SCNM08
E: Give the atoms:
D: Geef de atomen:
*SCNM08A
E: Give the atom:
D: Geef het atoom:
*SCNM09
E: Is that OK
D: Is dat in orde
*SCNM10
E: No atoms found on input line
D: In de invoer werden geen atoom namen gevonden
*SCNM11
E: ('Choose from: ',30A5)
D: ('Kies uit: ',30A5)
*SCNM12
E: Since you gave multiple residues, you can only choose from:
   BACK  to take all backbone atoms.
   SIDE  to take all side chain atoms.
   ALL   to use all atoms in this residue.
   or    or one or more backbone atoms
D: Aangezien U meerdere residu types tegelijk gekozen hebt, kunt 
   U slechts kiezen uit:
   BACK  indien U alle hoofdketen atomen wilt
   SIDE  indien U slechts zijketen atomen wilt
   ALL   indien U alle atomen wilt
   of    1 of meer hoofdketen atomen
*SCNM13
E: You can choose between:
         typing all individual atoms
   BACK  to take all backbone atoms
   SIDE  to take all side chain atoms
   DEF   to use default atoms for this residue
   ALL   to use all atoms in this residue
D: U kunt kiezen uit:
         alle atoom namen invoeren
   BACK  indien U alle hoofdketen atomen wilt
   SIDE  indien U slechts zijketen atomen wilt
   DEF   indien U alleen de default atomen wilt gebruiken
   ALL   indien U alle atomen wilt
*SCNM14
E: DEF takes the side-chain atoms, if there are less than three, the CA, C,
   and N are added respectively until there are three atoms.
D: DEF neemt in principe alle zijketen atomen. Als dat er minder dan 3 zijn
   worden ze aangevuld met CA, C en N respectievelijk.
*SCNM15
E: opening contact hash table
D: De hash tabel voor kontakt analyses kan niet geopend worden
*SCNM16
E: opening contact table
D: De kontakt tabel voor kontakt analyses kan niet geopend worden
*SCNM17
E: opening potential contact table
D: De potentiele kontakt tabel voor kontakt analyses kan niet geopend worden
*SCNM18
E: Atoms for superpositioning
D: Atomen om te superponeren
*SCNM19
E: Please give at least three atoms
D: Geef svp tenminste drie atomen
*SCNM20
E: Atoms that make the contact
D: Welke atomen maken het kontakt
*SCNM21
E: Please give at least one atom
D: Geef svp tenminste een atoom
*SCNM22
E: Do you want to center on a residue in the soup
D: Wilt U op een residu in de soep centreren
*SCNM23
E: WARNING. This is not of the same type as in the database search
D: Pas op. Dit is een ander residu type dan in de databse
*SCNM24
E: Atoms to be shown
D: Welke atomen moeten getoond worden
*SCNM25
E: Please give at least two atoms
D: Geef svp tenminste twee atomen
*SCNM26
E: Neighbour residues to be shown
D: Welke buur residuen moeten getoond worden
*SCNM27
E: Please give at least one residue
D: Geef svp tenminste een residu
*SCNM28
E: Neighbour atoms to make contact
D: Welke buur atomen maken het kontakt
*SCNM29
E: Neighbour atoms to be shown
D: Welke buur atoomen moeten getoond worden
*SCNM30
E: Give the center of the plot (0,0,0) :
D: Geef het centrum voor de grafische uitvoer (0,0,0) :
*SCNM31
E: Please give 3 coordinates
D: Geef svp 3 coordinaten
*SCNM32
E: reading ALCOOR.XYZ
D: bij het lezen van ALCOOR.XYZ
*SCNM33
E: reading contact table
D: bij het lezen van de kontakt tabel
*SCNM34
E: reading contact hash table
D: bij het lezen van de kontakt hash tabel
*SCNM35
E: Put group in a (neigbours containing) MOL-item. Group=
D: Groep met buur kontakten in een MOL-item gestopt. Groep=
*MAPNMF
E: Give the name of the MFF : (
D: Geef de naam van de MFF : (
*MAPNAM
E: Give the name of the map
D: Geef de naam van de dichtheids map
*MAPB01
E: You have no maps in memory yet
D: U hebt nog geen maps in WHAT IF geladen
*MAPB02
E: The number of the default map is wrong. Use DEFMAP
D: Het nummer van de huidige default map is fout. Gebruik DEFMAP
*MAPB03
E: Map name incorrect in WIF160
D: Routine WIF160 detecteerde een verkeerde naam voor de map
*MAPB04
E: opening output MFF file
D: De nieuwe map file kan niet geopend worden
*
*       WALTLS messages
*
*WALIER
E: An internal error ocured in:
D: Een ongedefinieerde fout trad op in:
*WALMES
E: Please carefully check that all profiles and sequences are still
   intact. If not, you will have to use the BIGFIL command to restart
   your entire work with sequences.
                                   Sorry, this is a BUG.
D: U wordt verzocht zelf te controleren of alle sequenties en profielen
   nog in orde zijn. Indien dit niet het geval is zit er niets anders op
   dan het commando BIGFIL te gebruiken en opnieuw te beginnen.
                                   Het spijt me; dit is een bug.
*WALPID
E: Percentage sequence identity:
D: Percentage identieke residuen:
*WALCID
E: Convoluted sequence identity:
D: Geconvolueerde sequentie identiteit:
*WALPRO
E: Profile ...............
D: Profiel nummer ........
*WALSEQ
E: Sequence ..............
D: Sequentie nummer ......
*WALPI2
E: Percentage ID .........
D: Percentage identiek ...
*WALGPF
E: Give the profile number:
D: Geef het profiel nummer:
*WALGSS
E: Give the range of sequences:
D: Welke sequenties wilt U :
*WALGPS
E: Give the range of profiles:
D: Welke profielen wilt U :
*WALPOO
E: Overlap with profile ..
D: Overlap met profiel ...
*WALQI1
E: Percentage sequence identity .........:
D: Percentage sequentie identiteit .......:
*WALAAR
E: Residues read ......... :
D: Aantal residuen gelezen :
*WALAIN
E: Of which insertions ... :
D: waarvan inserties ..... :
*WALAINN
E: This is sequence number :
D: Dit is sequentie nummer :
*WALPRL
E: The profile length =
D: Aantal residuen in uw profiel :
*WALGCCF
E: Give the name of the correlation code file:
D: geef de naam van de correlatie file :
*WALGCSK
E: Give the file that holds the residues to be skipped
D: Geef de file met de residuen die overgeslagen moeten worden
*WALCCI
E: Number of entries found in correlation file :
D: Aantal regels gevonden in de correlatie file :
*WALASK
E: WARNING. Residues skipped :
D: Pas op. Residuen niet ingelezen :
*WALUNH
E: You will be prompted for the name of the file that holds the names of
   all profile files. You will be prompted for sequences. These sequences
   will be compared will all profiles. This option is rather time consuming.
D: U wordt gevraagd om de naam van de file te geven die alle profiel file
   namen bevat. Daarna moet U de sequenties geven. Deze sequenties worden
   vergeleken met alle profielen. Deze optie neemt nogal wat tijd.
*WALWGP
E: WHAT IF generated profile
D: Profiel gegenereerd door WHAT IF
*WALGSF
E: Give the name of the file with sequence(s)
D: Geef de naam van de file met sequentie(s)
*WALQI2
E: Percentage identity in overlap region :
D: Percentage identiteit zonder inserties :
*WALCMX
E: The maximal correlation value =
D: De maximale correlatie waarde =
*WALICM
E: Initializing the correlation matrix. Just wait
D: Even geduld aub. De correlatie matrix wordt geinitialiseerd
*WALCCV
E: Give the correlation cutoff value
D: Geef de minimale correlatie waarde waarvoor U de resultaten wilt zien
*WALOFP
E: You still have an old sequences file open
D: U hebt nog een oude file open
*WALCBF
E: Should this one be closed
D: Moet deze gesloten worden
*WALAAL
E: After the alignment :
D: Na het aligneeren :
*WALPCO
E: Give the sequence identy percentage cutoff
D: Geef de sequentie identiteits percentage ondergrens
*NMRWRK
E: Working on NMR model :
D: NMR model waaraan nu gewerkt wordt :
*WALWRK
E: Working on sequence number :
D: Sequentie waaraan nu gewerkt wordt :
*WALSQ1
E: Sequence to be analysed:
D: Sequentie die vergeleken wordt:
*WALSQ2
E: Number of sequences in BIGFILE ....:
D: Aantal sequenties in de BIGFILE ...:
*WALSQ3
E: Number of profiles in BIGFILE .....:
D: Aantal profielen in de BIGFILE ....:
*WALGPO
E: Gap-open penalty........
D: Gap-open penalty........
*WALGPE
E: Gap-elongation penalty..
D: Gap-elongation penalty..
*WALIPO
E: Give the gap-open penalty
D: Geef de gap-open penalty
*WALIPE
E: Give the gap-elongation penalty
D: Geef de gap-elongation penalty
*WALIDS
E: Hundred percent identical with:
D: Volledig identiek aan:
*WALSCO
E: Give the score cutoff :
D: Geef de afkap waarde voor de score :
*WALCLS
E: Give the molecular class :
D: Geef het soort molekulen :
*WALTIT
E: Give the title :
D: Geef de titel :
*WALANM
E: Accession number ...... :
D: Accession nummer ...... :
*WALSTI
E: File .................. :
D: File .................. :
*WALFNM
E: File nb ............... :
D: File nb ............... :
*WALTTI
E: Title ................. :
D: Titel ................. :
*WALPDEL
E: Give the number of the profile to delete :
D: Welk profiel wilt U verwijderen :
*WALPOP
E: You will be prompted for the old profile number
D: U wordt om het oude profiel nummer gevraagd
*WALRFF
E: Reading list of file names
D: Een lijst met file namen wordt gelezen
*WALCHSH
E: Creating the hash table
D: De hash tabel wordt nu aangemaakt
*WALFTY
E: Output file type:
   1 -> PIR
   2 -> GCG
   3 -> Swissprot
   4 -> Pearson (FASTA)
D: Output file type:
   1 -> PIR
   2 -> GCG
   3 -> Swissprot
   4 -> Pearson (FASTA)
*WALSID
E: This one is sequence identical with:
D: Deze is volledig identiek aan :
*WALSTRK
E: You will be prompted for a substring. All sequences that do NOT have
   this substring in their title will be removed from the BIGFILE.
D: U wordt om een tekst fragment gevraagd. Alle sequenties die dit tekst
   fragment NIET in hun title hebben, worden verwijderd.
*WALPNM
E: Give the name of the profile file :
D: Geef de naam van de profiel file :
*WALKEP
E: Number of sequences to be kept ..... :
D: Aantal te behouden sequenties ...... :
*WALDEL
E: Number of sequences to be deleted .. :
D: Aantal te verwijderen sequenties ... :
*WALRDEL
E: Do you really want to delete all these sequences
D: Wilt U werkelijk al deze sequenties verwijderen
*WALFAS
E: Profile made from (aligned) sequence(s)
D: Profiel gemaakt van (gealigneerde) sequentie(s)
*WALFAS2
E: Profile made from the SOUP
D: Profiel gemaakt van de SOUP
*WAL-KPN
E: Executed the KPNAME option in the WALSRT menu
D: De KPNAME optie in het WALSRT menu werd uitgevoerd
*WAL-DLN
E: Executed the DELNAM option in the WALSRT menu
D: De DELNAM optie in het WALSRT menu werd uitgevoerd
*WAL-KDB
E: Executed the KILDBL option in the WALSRT menu
D: De KILDBL optie in het WALSRT menu werd uitgevoerd
*WALB01
E: in sequence and profile administration
D: Trad op bij de administratie van sequenties en profielen
*WALB02A
E: There are no profiles.
D: U hebt geen profielen.
*WALB02
E: There are not enough sequences. Use GETSEQ first
D: Er zijn niet genoeg sequenties. Gebruik eerst de GETSEQ optie
*WALB04
E: There are not enough profiles. Use GETPRF first
D: Er zijn niet genoeg profielen. Gebruik eerst de GETPRF optie
*WALB03
E: IPIR out of range in W_CMP_2.
*WALB05
E: IPIR out of range in W_CMPS.
*WALB07
E: There are no profiles. Use GETPRF first
D: Er zijn nog geen profielen. Gebruik eerst de GETPRF optie
*WALB09
E: There are not enough sequences for this option
D: U hebt niet genoeg sequenties voor deze optie
*WALB10
E: A percentage must be within 0.0 - 100.0
D: Een percentage moet tussen 0.0 en 100.0 liggen
*WALB11
E: Zero overlap in sequences
D: Geen enkel gelijk residu in de twee sequenties
*WALB13
E: File exists already. You can overwrite it
D: Deze file bestaat al. U kunt hem overschrijven
*WALB14
E: Do you want to overwrite it
D: Moet hij overschreven worden
*WALB15
E: creating (new) BIGFILE. Disk full? 
D: De (nieuwe) BIGFILE kan niet geopend worden. Is uw disk vol?
*WALB16
E: Colour file not found. Database installation problem?
D: Nog een locale nog de database residu kleuren file werd gevonden
*WALB17
E: WARNING. No private colour file found. Using database version
D: PAS OP. U hebt geen kleuren file. De database versie wordt gebruikt
*WALB18
E: Profile number out of range in PRF004
D: PRF004 detecteerde dat een profiel nummer niet correct was
*WALB19
E: This profile does not exist
D: Dit profiel bestaat niet
*WALB20
E: Too many profiles. Use DELPRF first
D: U heeft te veel profielen. Gebruik eerst de DELPRF optie
*WALB22
E: reading profile data from profile file
D: Er ging iets mis bij het lezen van de profiel file
*WALB24
E: writing profile file.
D: Een fout trad op bij het schrijven van de profiel file.
*WALB25
E: Sequence number out of range in WSQ003
D: WSQ003 detecteerde dat een sequentie nummer niet correct was
*WALB26
E: opening BIGFILE. This is fatal for WALIGN options
D: De BIGFILE kan niet geopend worden. U kunt geen WALIGN opties gebruiken
*WALB27
E: Profile number out of range
D: Een profiel nummer werd gedetecteerd dat niet correct is
*WALB28
E: Reading sequence without accession number:
D: Een sequentie wordt gelezen zonder accession nummer:
*WALB29
E: Reading a sequence without corresponding file name:
D: Een sequentie wordt gelezen waar geen file naam bij hoort:
*WALB30
E: Reading a sequence without corresponding title:
D: Een sequentie wordt gelezen waar geen titel bij hoort:
*WALB33
E: Empty sequence read
D: Een lege sequentie werd gelezen
*WALB38
E: Sequence number out of range. Very severe BUG!
D: Incorrect sequentie nummer. Dit is een heel ernstige BUG!
*WALB39
E: Wrong storage number in W_READ_SEQ
D: In W_READ_SEQ werd een incorrect internal storage nummer gedetecteerd
*WALB40
E: Bug fixed while writing into BIGFILE
D: Een interne fout werd gerepareerd in W_WRIT_SEQ
*WALB41
E: Too many profiles to add one more. Use DELPRF?
D: U heeft te veel profielen om er nog een bij te nemen. Gebruik DELPRF?
*WALB42
E: Sequence file not found:
D: Sequentie file niet gevonden:
*WALB44
E: reading title from PIR file
D: De titel van de PIR file kon niet gelezen worden
*WALB46
E: reading sequence file
D: Een fout trad op bij het lezen van de sequentie file
*WALB47
E: reading title from GCG file
D: De titel van de GCG file kon niet gelezen worden
*WALB48
E: No .. found in GCG file
D: Er werd geen .. gevonden in de GCG file
*WALB49
E: reading first line from Swissprot file
D: Er ging iets mis bij het lezen van de eerste regel van de Swissprot file
*WALB50
E: reading header line from Swissprot file
D: Er ging iets mis bij het lezen van de informatie uit de Swissprot file
*WALB51
E: reading sequence from Swissprot file
D: Een sequentie regel van de Swissprot file kon niet gelezen worden
*WALB52
E: opening local DAYHOF.MAT file. Using database DAYHOF table instead
D: Uw DAYHOF.MAT file kon niet geopend worden. Dus gebruik defaults.
*WALB55A
E: Number of elements found:
D: Aantal gevonden elementen:
*WALB55
E: in Dayhof type matrix file
D: Er zit een fout in de Dayhof matrix file
*WALB57
E: writing profile information
D: Er ging iets mis bij het uitschrijven van de profiel informatie
*WALB60
E: File not PIR format, trying Swissprot
D: File niet in PIR formaat. Swissprot wordt geprobeerd
*WALB61
E: File not Swissprot format, trying GCG
D: File niet in Swissprot formaat. GCG wordt geprobeerd
*WALB62
E: File not GCG format, trying Swissprot
D: File is niet in GCG formaat. Swissprot wordt geprobeerd
*WALB63
E: File not Swissprot format, trying PIR
D: De file is niet in Swissprot formaat. PIR wordt geprobeerd
*WALB64
E: File not Swissprot format, try GCG
D: De file is niet in Swissprot formaat. GCG wordt geprobeerd
*WALB65
E: File not GCG format, try PIR
D: De file is niet in GCG formaat. PIR wordt geprobeerd
*WALB66
E: At least three (aligned) sequences are required
D: Ten minste drie (ge-aligneerde) sequenties zijn noodzakelijk
*WALB67
E: At most 500 sequences are allowed
D: U kunt hooguit 500 sequenties tegelijk gebruiken
*WALB67A
E: At most 1000 sequences are allowed
D: U kunt hooguit 1000 sequenties tegelijk gebruiken
*WALB69A
E: At most 1000 residues are allowed
D: U kunt hooguit 1000 residuen tegelijk gebruiken
*WALB70
E: reading correlation file
D: Er ging iets mis bij het lezen van de correlatie file
*WALB73
E: At most 1000 sequences are allowed
D: U kunt hooguit 1000 sequenties tegelijk gebruiken
*WALB78
E: File not in correct format
D: De file heeft een foutief formaat
*WALB79
E: No number of residues given in header
D: Het aantal residuen staat niet in de eerste regel
*WALB80
E: Please type 1, 2, 3, or 4
D: Kies svp uit 1, 2, 3, of 4
*WALB81
E: WARNING. The file type used to write the file is different from the file
   type used to read the file earlier.
D: PAS OP. U schrijft de file uit in een ander formaat als het had toen U
   het inlas.
*WALB82
E: writing sequence file.
D: Er ging iets mis bij het uitschrijven van de sequentie
*WALB83
E: Sequence number out of range in WSQ007
D: Routine WSQ007 detecteerde een verkeerd sequentie nummer
*WALB84
E: ERROR. Sequence length not OK:
D: ERROR. De lengte van de sequentie is foutief:
*WALB87
E: Sequence number out of range in W_GET_VAR
D: W_GET_VAR detecteerde dat een sequentie nummer niet correct was
*WALB89
E: This value should be positive (0.0 - 100.0)
D: Deze waarde moet positief zijn (0.0 - 100.0)
*WALC03
E: reading first line from file
D: Er ging iets mis bij het lezen van de eerste regel van de file
*WALC05
E: Profile too long.
D: Dit profiel is te lang
*WALC06
E: reading file with residues to be skipped (is format I5,1X,10L1 ? )
D: bij het lezen van de file met te skippen residuen (is formaat I5,1X,10L1 ?)
*INP_CYSTOR
E: <PRE>
   Per cysteine bridge five torsion angles are given:
   <OL>
   <LI>Chi1 : Torsion angle first C<sub>&alpha;</sub>-C<sub>&beta;</sub> bond
   <LI>Chi2 : Torsion angle first C<sub>&beta;</sub>-S<sub>&gamma;</sub> bond
   <LI>Chi3 : Torsion angle of the S<sub>&gamma;</sub>-S<sub>&gamma;</sub> bond
   <LI>Chi2': Torsion angle second S<sub>&gamma;</sub>-C<sub>&beta;</sub> bond
   <LI>Chi1': Torsion angle second C<sub>&beta;</sub>-C<sub>&alpha;</sub> bond
   </OL>
*INP_CYSTRN
E: Per cysteine bridge five torsion angles are given:
   Chi1 : Torsion angle over first Ca-Cb bond
   Chi2 : Torsion angle over first Cb-Sg bond
   Chi3 : Torsion angle over the Sg-Sg bond
   Chi2': Torsion angle over second Sg-Sb bond
   Chi1': Torsion angle over second Cb-Ca bond
* 
*       INFPCK help texts
* GERT
*
*INP_SUMARY
E: There is also a <A HREF="summary.html">summary</A> available.
   <PRE>
*INP_HEADER
E: <HTML>	
   <HEAD>
   <TITLE>CMBI, Centre for Molecular and Biomolecular Informatics</TITLE>
   </HEAD>
   <body background="../IMAGE/back02.gif"
   bgcolor=#FFFFFF text=#000000>
   <HR>
*INP_HEADR2
E: The data listed below is available for a series of PDB files.<BR>
   When residues are listed, their number indicates the sequential
   number in the PDB file, whereas the number in brackets indicates
   the number as given by the experimentalist and as found in the
   PDB file.<BR>
   Z-scores are nothing special. A Z-score just indicates how many
   sigmas an observation deviates from the mean.
   <OL>
*INP_HEADR3
E: </OL>
   <HR>
   </BODY>
   </HTML>
*INP_HEADR5
E: <HTML>		
   <HEAD>
   <TITLE>Protein structure analysis</TITLE>
   </HEAD>
   <body background="/wicons/back02.gif" bgcolor=#FFFFFF text=#000000>
   <CENTER>
   <H1>Server output explanation</H1></center> 
   <H1>Output explanation</H1>
   The servers use WHAT IF, and thus you get WHAT IF-like output. For 
   regular WHAT IF users that output makes sense, but that might not be the
   case for you. We therefore explain here some of the output formats 
   that are often used.
   <H2>Residue numbers</H2>
   When WHAT IF lists a residue number, it gives a lot of information. E.g.:
   <PRE>
   3 LYS  (   5 ) A 12 
   </PRE>
   Means from left to right:
   <OL>
   <LI>This is the third residue in the PDB file.
   <LI>It is a lysine
   <LI>The number in brackets is the number found in the PDB file. This 
       example strongly suggests that the first two residues could not be
       seen by the crystallographer or NMR spectroscopist.
   <LI>The character A is the chain identifier.
   <LI>The number 12 indicates that this residue sits in 12-th NMR model.
   </OL>
   <H2>Explanation for the atomic output per residue</H2>
   The servers use WHAT IF, and thus you get WHAT IF-like output. The
   WHAT IF option for
   displaying all possible information is called LISTA.
   A typically LISTA output is given below.<P>
   The first line gives about the information 
   for one residue. Prp is the residue property value, this value will
   be zero in the output on most servers. A few servers 
   calculate a value for every residue. This result is stored
   in this so-called residue property value.<P>
   The second line is just a header. Between these first two lines more 
   information can be given in case this residue is member of a family 
   or a cluster (and if this server uses families or clusters),
   or in case WHAT IF has corrected or mutated this residue.
   <PRE>
   Residue:    37 ASP  (  37 ) E     (Prp= 0.00)
   Atom    X     Y     Z   Acc   B   WT   VdW  Colr   AtOK  Val
    N    18.2  59.6  -5.1  0.0 16.7  1.0  1.7  340     +    0.00
*INP_HEADR6
E:  CA   17.0  58.8  -5.2  1.7 16.0  1.0  1.8  240     +    0.00
    C    16.9  57.7  -4.1  1.6 23.4  1.0  1.8  240     +    0.00
    O    16.1  56.9  -4.2  2.7 19.6  1.0  1.4  120     +    0.00
    CB   16.8  58.2  -6.6  3.5 16.8  1.0  1.8  240     +    0.00
    CG   16.6  59.3  -7.6  4.0 43.8  1.0  1.8  240     +    0.00
    OD1  16.0  60.4  -7.1  7.6 41.3  1.0  1.4  120     +    0.00
    OD2  17.0  59.2  -8.7  6.0 42.4  1.0  1.4  120     +    0.00
     *1    *2    *2    *2   *3   *4   *5   *6   *7    *8      *9
   </PRE>
   The last line (the one with *1 *2 etc., on it) is not part of the output
   but added here to guide you to the column by column explanation given below.
   <OL>
   <LI>The atom names.
   <LI>The coordinates in &Aring;ngstrom
   <LI>The accessible molecular surface area (only zeros indicates buried 
       or not calculated yet, that depends on which server you used).
   <LI>The B-factor. >60 means this atom is for sure not here....
   <LI>Weight. This is almost always 1.0. If 0.0 the coordinates were
       modeled. If between 0.0 and 1.0, alternative conformations
       have been observed.
   <LI>The Van der Waals' radius for this atom. (Using the WHAT IF 
   defaults:C:1.8 &Aring;ngstrom; O:1.4 &Aring;ngstrom; N:1.7 &Aring;ngstrom; 
   S:2.0 &Aring;ngstrom.).
   <LI>The colour for this atom. (Only used by servers that also produce
    graphics output).
   <LI>Is-atom-OK flag. Atoms that are wrong (or missing) according to
   WHAT IF get a minus in this column.
   <LI>The atomic value. Several servers calculate values for each atom.
   Those values are displayed in this so-called atomic value column.
   </OL>
   Sometimes some colums are added to the type of output described above.
   For example, the vacuum accessibility server produces output like:
   <PRE>
   Residue:    46 ASN  (  46 )       (Prp= 0.00)
    Phi=-112.9 Psi= 162.3 Omega= 178.4
   Atom    X     Y     Z   Acc   B   WT   VdW Colr   OK  Use  Vac.   %
     N    14.0   6.5  13.7  0.0  5.8  1.0  1.7 340    +   -   0.8   0.0
     CA   13.5   5.4  12.9  1.0  6.2  1.0  1.8 240    +   -   1.2  85.7
     C    13.3   5.9  11.5  2.3  6.6  1.0  1.8 240    +   -  12.9  17.6
     O    13.7   6.9  11.0  0.7  7.2  1.0  1.4 120    +   -   8.8   8.4
     CB   12.3   4.8  13.5  0.5  7.3  1.0  1.8 240    +   -   9.4   5.6
     CG   12.5   4.3  14.9  0.0  8.0  1.0  1.8 240    +   -   2.4   0.0
     OD1  12.0   4.8  15.9  3.4 11.0  1.0  1.4 120    +   -   8.9  38.1
     ND2  13.4   3.3  15.0  9.7 10.3  1.0  1.7 340    +   -  15.4  62.6
                           17.6                              59.9  29.4
   </PRE>
   But in such cases the extra output is trivial. Here the right two 
   columns do of course give you the accessibility in vacuum and the ratio
   between normal and  vacuum accessibility as a percentage. The extra
   numbers on the bottom are  residue wide summaries.
*INP_HEAD6A
E: <H3>Ensemble tables</H3>
   In tables that run over ensembles you always get to see for each
   determined variable:
   <PRE>
   AVE, SDEV, VALMIN, POSMIN, VALMAX, POSMAX
   where
   AVE      = average of this parameter in all MODELs in the ensemble
   SDEV     = standard deviation
   VALMIN   = minimal value for this parameter in all MODELs in the ensemble
   POSMIN   = number of the MODEL in which the minimum was observed
   VALMAX   = maximal value for this parameter in all MODELs in the ensemble
   POSMAX   = number of the MODEL in which the maximum was observed
   </PRE>
   <HR>
*INP_HEAD6B
E: <H3>Headers per PDB file</H3>
   A typical header per PDB file in a table looks like:
   <OL>
   <LI>PDB identifier ........................ :1hue
   <LI>Number of the file .................... :   1
   <LI>This is most likely an NMR structure.
   <LI>Number of MODELs read from PDB file ... :   9
   <LI>Number of MODELs present in PDB file .. :  25
   </OL>
   In which:
   <OL>
   <LI>Line 1 indicates the 4 letter PDB identifier.
   <LI>Line 2 indicates the serial number of this PDB file in the
       list of files that was fed to WHAT IF.
   <LI>Line 3 tell you whether WHAT IF thinks that this is a 
       structure solved by NMR or by Xray. WHAT IF takes this
       decision after reading the SCALE matrix in the PDB file.
   <LI>Line 4 indicates how many models were read in case the PDB
       file is an NMR ensemble. In case of Xray files this line is
       not printed. WHAT IF stops reading the PDB file when it thinks
       that reading the next MODEL would overflow its capacity.
       WHAT IF can read maximally 500 molecules, 4000 amino acids and
       32000 atoms.
   <LI>Line 5 is only printed if WHAT IF did not read all MODELS from
       a PDB file that holds an NMR ensemble.
   </OL>
*INP_HEADR7
E: <BR>Feel free to <A HREF="help.html">look</A> at the general output
   explanation.<BR>
*INP_HEADR8
E: Tabel of frequence of occurrence of all residue pairs listed in all 
   molecules listed above. The N-terminal one of the residue pair is
   given along the vertical axis, the C-terminal one along the
   horizontal axis.
   Matrix 1 lists the cis-peptides (-30.lt.omega.lt.30).
   Matrix 2 lists the trans-peptides (omega within 30 degrees of 180).
   Matrix 3 lists the rest, the very funny omegas.
*INP_HEADR9
E: <HR>
   Table of sigma values used for residue types with planar groups.
   These are sigma values extracted from a study of the CSD database.
   Lacking any better data we used these values also for the protons which
   of course is wrong, but what else can we do...? (Average actually means
   sigma in the table header...)
*INP_HEDR10
E: Tabel of frequence of occurrence of all residue pairs listed in all 
   molecules listed above. The N-terminal one of the residue pair is
   given along the vertical axis, the C-terminal one along the
   horizontal axis.
   Matrix 1 lists the contacting pairs
   Matrix 2 lists the non-contacting pairs
*INP_HTD001
E: For every PDB file in the input list a new PDB file is generated.
   These new files have several characteristics:
   <OL>
   <LI>The symmetry environment is (deliberately) discarded.
   <LI>Waters are removed.
   <LI>Missing atoms are added by modelling.
   <LI>Asn, Gln and His are flipped to optimise hydrogen bonding.
   <LI>A short geometric regularisation was performed.
   </OL>
*HED_HTD001
E: List of 'cleaned-up' PDB files.
*SUM_HTD001
E: List of 'cleaned-up' PDB files.
   <HR>
   <PRE>
*INP_FILQUA
E: A series of quality indicators is given for each PDB file
   1) Old-style, DACA, packing score
   2) Ramachandran score
   3) Number of bumps per residue
   4) Chi-1/2 normality score
   5) Improper dihedral score
   6) Bond length deviation score
*HED_FILQUA
E: List of PDB files and scores
*SUM_FILQUA
E: List of PDB files and scores
   <HR>
   <PRE> 
*INP_HTD002
E: For every PDB file in the input list a new PDB file is generated.
   These new files have several characteristics:
   <OL>
   <LI>The symmetry environment is (deliberately) discarded.
   <LI>Waters are removed.
   <LI>Missing atoms are added by modelling.
   <LI>Asn, Gln and His are flipped to optimise hydrogen bonding.
   <LI>A short geometric regularisation was performed.
   <LI>A shell of 10 A with symmetry related atoms is added
   </OL>
*HED_HTD002
E: List of PDB files with a symmetry shell.
*SUM_HTD002
E: List of PDB files with a symmetry shell.
   <HR>
   <PRE>
*INP_HTD003
E: For every PDB file in the input list the Ramachandran score is reported.
   <BR>
   A score -9.99 indicates that the file does not
   contain enough protein, or that there is another problem. Only the
   first model of an NMR ensemble is analysed.
   <BR>
   Ramachandran scores have been measured for 500 high quality, sequence
   unique, PDB files that were solved by crystallography. The distribution
   of those 500 scores was analysed. A Z-score is the number of standard
   deviations that a Ramachandran score is away from the average score
   of those 500 proteins. The list of proteins is available at
   http://swift.cmbi.ru.nl/whatif/select/.
*HED_HTD003
E: Ramachandran scores.
*SUM_HTD003
E: Ramachandran scores. A score -9.99 indicates that the file does not
   contain enough protein, or that there is another problem. Only the
   first model of an NMR ensemble is analysed.
   <HR>
   <PRE>
   File      Z-score
*INP_HTD004
E: All residues with odd omegas are listed. Normal omegas are defined
   as falling within 15 degrees of 180 degrees. The residues are shown 
   with the omega value in degrees. The two residues lining the omega
   angle (i.e. the odd one and the next residue) are shown.<BR>
   This procedure will also list all cis peptides.<BR>
*HED_HTD004
E: Odd omegas.
*SUM_HTD004
E: This table lists for all entries the number of odd
   omega angles and the percentage odd omega angles. Normal omegas
   are defined as falling within 15 degrees of 180 degrees. <BR>
   Nucleic acids and sugars are all counted as residues with a 
   normal omega angle.<BR>
   Cis peptides are counted as odd-omegas.<HR>
   <PRE>
   File #omegas #odd  %odd
*INP_HTD005
E: All residues with cis-peptides are listed. Cis-peptides are defined
   as having omega between -30 and +30 degrees. The residues are shown
   with the omega value in degrees. The two residues lining the 
   cis-peptide bond are shown. (You  expect the second residue to almost
   always be a proline).<BR>
*HED_HTD005
E: Cis-peptides.
*SUM_HTD005
E: This table lists for all entries the number of residues, the number
   of cis-peptides and the percentage cis-peptides.<BR>
   Nucleic acids and sugars are all counted as residues with a 
   normal peptide bond.<BR>
   Input files that do not contain any amino acids are not analysed. These
   files will show as result: 0 residues, 0 cis peptides, and 0%.
   <HR>
   <PRE>
   File  #aa  #cis     %cis
*INP_HTD006
E: We don't really know how much the proton on the backbone
   nitrogen is allowed to deviate from perfect planarity in the 
   peptide plane.<BR>
   We nevertheless report in this table all of those H-N protons
   that deviate 'too much'.<BR>
   In the table you see:
   <OL>
   <LI>the two residues that border the peptide plane
   <LI>the omega angle
   <LI>the RMS from perfect planarity of the five heavy 
   atoms from the alpha carbon of the first residue till the alpha
   carbon of its C-terminal neighbour
   <LI>the Z-score of this RMS value when compared with the WHAT IF 
   database of non-redundant proteins
   <LI>the distance that the proton on the backbone N is
   away from this plane.
   </OL>
   Output is given if omega is more than 3 sigma from 0 or 180
   degrees (sigma is 5.6 degrees),
   or when the Z-score on the planarity RMS is greater than 4.0, or
   when the proton is more than 0.25 Angstrom out-of-plane. We don't
   know, of course, if this latter number (0.25) is sensibly chosen. 
   <BR>
   The average
   out-of-planeness of the five heavy atoms ranges from 0.012 for
   the pair Gly-Gln till 0.026 for the pair Cys-Trp.<BR>
   No output is presented if the residue after the omega angle
   (that is the C-terminal residue of the pair) is a proline.<BR>
*HED_HTD006
E: Omega, peptide planarity and proton out-of-planeness.
*SUM_HTD006
E: This table lists for all entries 
   <OL>
   <LI>The file name
   <LI>The peptide heavy atom planarity
   <LI>The average absolute Z-score on this planarity
   <LI>The average proton out-of-planeness
   <LI>The percentage of residues that got 'reported'
   <LI>The number of inspected peptide planes
   </OL>
   Only those residues enter the statistics that have a peptide
   plane with a proton on it.Nucleic acids, sugars, etc., are neglected.
   <HR>
   <PRE>
   File   Planarity   Z-score   d(H-P)    %Bad  #Residues-analysed
*FMT_HTD006
E: ..... Residu i ............. Residue i+1        Omega       RMS      Z-Score d(H-P)
*INP_HTD007
E: Although we don't really know how much the proton on the backbone
   nitrogen is allowed to deviate from perfect planarity in the 
   peptide plane, we report in this table this out of planeness
   for all backbone N-H protons in the ensemble.<BR>
   In the table you see 
   <OL>
   <LI>The two residues that border the peptide plane,
   <LI>The omega deviation from 180 degrees, 
   <LI>The RMS from perfect planarity of the five heavy atoms from 
   the alpha carbon of the first residue till the alpha
   carbon of its C-terminal neighbour, 
   <LI>The Z-score of this RMS value
   when compared with the WHAT IF database of non-redundant proteins,
   <LI>The distance that the
   proton on the backbone N is away from this plane.
   </OL>
   No output is presented if the residue after the omega angle
   is a proline residue<BR>
*HED_HTD007
E: Omega, peptide planarity and proton out-of-planeness in NMR ensembles.
*SUM_HTD007
E: Summary.
*INP_HTD008
E: For every residue all atoms are listed, with underneath the 
   percentage completeness in the PDB file for this atom type.
   Similar atoms in different residues are considered different
   atom types. Underneath the residue names the frequency of this
   residue in the PDB file is given. Residues that are not observed
   in the PDB file are not listed. The Cysteine HG is called
   'present' if 1) it is observed, 2) the cysteine is bridged, 3)
   the cys-Sg is very close to a metal atom. Atoms are also
   considered present if something else is bound to the atom they
   were supposed to be bound to. Aspartic and glutamic acidic
   protons are not used in this study.
*HED_HTD008
E: Missing atoms.
*SUM_HTD008
E: Missing atoms summary.<HR>
   The following data is printed per entry:
   <OL>
   <LI>The PDB entry
   <LI>The percentage atoms observed
   <LI>The percentage heavy atoms observed
   <LI>The percentage protons observed
   <LI>The number of atoms missing
   <LI>The number of heavy atoms missing
   <LI>The number of protons missing
   </OL>
   <PRE>
*INP_HTD009
E: Residues with funny protonation states are given. The WHAT IF LISTA
   output is shown for every residue where WHAT IF considers the
   protonation state 'suspicious'. A complicated histogram at the
   end of every PDB file summarises all protonation states of all
   residues in the entry. The scores 0, 1, 2, ect., indicate the number
   of filled valencies on the groups taken into account.<BR>
   A pH value around 7 is silently assumed.<BR>
   The table with averages list the percentage of 'funny' protons
   that was seen. This percentage is set at 100 for residues without
   'funny' protons.
   At present the following residues are studied:<PRE>
   Asp. Score is the number of protons found on the two Odeltas.
        Expected scores 0 or 1.
   Cys. Score is the sum of Hs, bridged partners and metals nearby.
        Only score 1 indicates a perfect cysteine.
   Glu. Score is the number of protons found on the two Oepsilons
        Expected scores 0 or 1.
   His. The HNdeltas and HNepsilos are added up.
        Scores 0, 1 and 2 are expected in the ratio ~~ 1 : 49 : 50   
   Lys. Protons on the NZ are counted.
        Normal score is 3. A score of 2 is expected at very high pH
   Asn. Protons on the Ndelta2 are counted.
        The score must be 2 at all normal pH values.
   Gln. Protons on the Nepsilon2 are counted.
        The score must be 2 at all normal pH values.
   Arg. Protons on the guanidinium group are counted.
        Normal score is 5. A score of 4 is expected at very high pH
   Ser. The proton on the Ogamma is counted.
        The score must be 1 at all normal pH values.
   Thr. The proton on the Ogamma1 is counted.
        The score must be 1 at all normal pH values.
   Trp. The proton on the Nepsilon1 is counted.
        The score must be 1 at all normal pH values.
   Tyr. The HHs are counted.
        Normal score is 1.</PRE>
*HED_HTD009
E: Funny protonation states
*SUM_HTD009
E: Funny protonation states. (Output colums: file, number of residues
   evaluated per NMR model, number of funny residues found with a 
   protonation state, 
   percentage of residues with a funny protonation state.
   <HR>
   <PRE>
   File
*INP_HTD010
E: For every residue in the PDB file all bond angles that deviate too
   much from normal values are listed. (The default for too much is
   four sigma). Two tables are given per molecule. The top table
   lists bond angles between three heavy atoms. The bottom table lists
   angles between groups of three atoms of which at least one is
   a proton. The output gives the residue, the three atoms involved
   in the angle, the actual angle and the Z-score (the Z-score is the
   number of sigmas that the angle deviates from the ideal value).<BR>
   For the heavy atoms the ideal angles are taken from the Engh and
   Huber set, for the protons all angles are determined by simple
   mathematics (109.5 degrees, 120.0 degrees, etc) and the proton
   angular standard deviations are all 5.0 degrees (because we dont
   know what it should be, we took a rather liberal allowed spread...).
   Only intra-residue angles are evaluated.<BR>
   A - sign before an atom indicate that it resides in a neighbouring
   residue.<BR>
*HED_HTD010
E: Bad angles in PDB files.
*SUM_HTD010
E: Bad angles in PDB files. Listed are 
   <OL>
   <LI>PDB entry
   <LI>Average Z on the heavy atom angles
   <LI>RMS Z on the heavy atom angles
   <LI>Number of '4 sigma' deviating heavy atom angles
   <LI>Average Z for the angles that include at least one proton.
   <LI>RMS Z for the angles that include at least one proton.
   <LI>Number of '4 sigma' deviating proton including angles
   <LI>Number of bonds checked for heavy atoms only
   <LI>Number of bonds checked that include at least one proton
   </OL>
   Please remember, the standard sigmas for the heavy atom angles 
   are taken from the Engh and Huber set, but the standard sigmas for the
   bonds involving protons all are set at 5 degrees (which is rather relaxed).
   <HR>
   <PRE>
*INP_HTD011
E: For every NMR ensemble all bond angles 
   are listed. Two tables are given per molecule. The top table
   lists bond angles between three heavy atoms. The bottom table lists
   angles between groups of three atoms of which at least one is
   a proton. The output lists:
   <PRE>
   The three atoms that make up the angle
   The average value for this angle
   The standard deviation in this average
   The minimal observed deviation
   The model in which this minimum was observed
   The maximal observed deviation
   The model in which this maximum was observed
   The average Z-score for this angle
   The standard deviation in this average Z-score
   The minimal observed Z-score
   The model in which this minimum was observed
   The maximal observed Z-score
   The model in which this maximum was observed
   </PRE>
   For the heavy atoms the ideal angles are taken from the Engh and
   Huber set, for the protons all angles are determined by simple
   mathematics (109.5 degrees, 120.0 degrees, etc) and the proton
   angular standard deviations are all 5.0 degrees (because we dont
   know what it should be, we took a rather liberal allowed spread...).
   <BR>
   A - sign before an atom indicate that it resides in a neighbouring
   residue.<BR>
*HED_HTD011
E: Bad angles in NMR ensembles.
*SUM_HTD011
E: Summary.
*INP_HTD012
E: For every residue in the PDB file all bond lengths that deviate too
   much from normal values are listed. (The default for too much is
   four sigma). Two tables are given per molecule. The top table
   lists bonds between two heavy atoms. The bottom table lists
   bonds between pairs of atoms of which one is a proton. 
   The output gives the residue, the two atoms involved in the 
   bond, the actual bond length and the Z-score (the Z-score is the
   number of sigmas that the angle deviates from the ideal average).
   For the heavy atoms the ideal lengths are taken from the Engh and
   Huber set, for the protons all lengths are arbitrarily
   set at 1.0 A (or 1.3 if attached to a S) and the proton
   bond length standard deviations are all set at 0.05 A (because we dont
   know what it should be, we took a rather liberal allowed spread...).<BR>
   Only intra-residue angles are evaluated.<BR>
*HED_HTD012
E: Bad bond lengths.
*SUM_HTD012
E: Bad bond lengths. Listed are:
   <OL>
   <LI>PDB entry
   <LI>Average Z on the heavy atom angles.
   <LI>RMS Z on the heavy atom angles.
   <LI>Number of '4 sigma' deviating heavy bond lengths.
   <LI>Average Z for the bond lengths that include at least one proton.
   <LI>RMS Z for the bond lengths that include at least one proton.
   <LI>Number of '4 sigma' deviating proton including bond lengths.
   <LI>Number of heavy atom -heavy atom bond lengths evaluated.
   <LI>Number of heavy atom - proton bond lengths evaluated.
   </OL>
   <HR>
   <PRE>
*INP_HTD013
E: For every residue in the PDB file all bond lengths are given. The top 
   table lists bonds between two heavy atoms. The bottom table lists
   bonds between pairs of atoms of which one is a proton. The output 
   gives the two atoms involved in the bond, the average bond length and 
   the average absolute Z-score (the Z-score is the number of sigmas 
   that the angle deviates from the ideal average). For the heavy atoms 
   the ideal lengths are taken from the Engh and Huber set, for the 
   protons all lengths are arbitrarily  set at 1.0 A (or 1.3 if attached
   to a S) and the proton bond length standard deviations are all set at 
   0.05 A (because we dont know what it should be, we took a rather liberal 
   allowed spread...).<BR>
*HED_HTD013
E: Bond lengths in NMR ensembles.
*SUM_HTD013
E: Summary.
*INP_HTD014
E: Residue with a planar group in the side chain are analysed. If the planar 
   group is too unplanar the following is listed (the Z-score is the
   number of sigmas that the out-of-plane-ness deviates from the ideal average):
   <OL>
   <LI>The residue, 
   <LI>The RMS out-of-planeness of the heavy atoms 
   <LI>The Z-score for out-of-plane-ness of the heavy atoms
   <LI>The RMS out-of-planeness of the protons
   <LI>The Z-score for out-of-plane-ness of the protons
   </OL>
   The Z-score for the proton out-of-planeness is taken assuming the
   same distribution as the heavy atoms (which is of course wrong, but
   we have to do something...).<BR>
   The C-terminal carboxyl group is not incorporated in these tests because
   we do not have available a good 'ideal' deviation from planarity for
   this group.<BR>
   Only planar groups with all protons intact are analysed.<BR>
   Being too unplanar is defined as either of the two Z-scores being
   larger than four.<BR>
*HED_HTD014
E: Bad planarities.
*SUM_HTD014
E: Per molecule is given:
   <OL>
   <LI>The average RMS out-of-planeness of the heavy atoms 
   <LI>The average absolute Z-score for out-of-plane-ness of the heavy atoms
   <LI>The average RMS out-of-planeness of the protons
   <LI>The average absolute Z-score for out-of-plane-ness of the protons
   </OL>
   <PRE>
*FMT_HTD014
E: ......Residue..........  D(Heavy)      Z      D(Proton)    Z
*INP_HTD015
E: Improper dihedrals are quasi torsion angles. For example, if 3 protons are
   attached to a carbon one can calculate the torsion angle from the carbon
   via proton 1 and proton 2 to the third proton; such a funny torsion angle
   is called an improper dihedral. Several energy minimisation packages
   have errors in how they deal with the impropers. For example, if physically
   realistic forces have been used to restrain the bong lengths, torsion angles
   and bond angles, then adding an improper torsion angle force will 
   restrain the freedom of the atoms involved too strongly.<BR>
   Another reason for looking at improper dihedral angles is that they
   can be used to detect all kinds of nomenclature problems. E.g., if 
   three protons on a carbon are left handed instead of right handed, then
   the sign of the improper dihedral changes.<BR>
   Be aware that WHAT IF corrects many 'hand-problems' upon reading the atoms
   in from the PDB file. Also, several impropers that are easily
   detectable by other options are not listed here (E.g. Impropers that include
   only backbone atoms, or impropers that should be zero degrees like in
   planar groups).
   The impropers listed here are therefore only
   a subset.<BR>
   The chirality of SP3 atoms can be defined in many different ways (the SP3
   atom and the four attached atoms together are five atoms, and there
   are only four atoms needed to define an improper); we 'just took' one 
   of the possible impropers for each atom.<BR>
   Impropers that can be measured using heavy atoms only are calculated
   using only those heavy atoms. In these cases the Z-scores are determined
   by comparison with the standard deviations obtained from a study of
   the WHAT IF internal database of high quality Xray structures.<BR>
   We have no good database distributions available yet for improper dihedral
   angles in cases where the heavy atom holds two or three protons.
   For every bad improper dihedral angle the following information is listed:
   <PRE>
   The residue
   The central atom around which the improper is measured
   The Z-score
   The actually observed improper dihedral
   The 'ideal' value for this improper digedral
   The difference between observed and ideal
   </PRE>
*HED_HTD015
E: Improper dihedrals.
*SUM_HTD015
E: Per entry four blocks of three numbers are given for heavy atoms
   that are attached to 0,1,2 or 3 protons respectively. These
   three numbers are:
   <OL>
   <LI>The number of atoms evaluated that carry N protons. First block:
       N is 2 or 3. Second block N=2. Third block N=3.
   <LI>The RMS Z-score for the impropers on these atoms.
   <LI>The average (linear, not RMS) deviation in degrees.
   <LI>The number of four-sigma deviations.
   </OL>
   <PRE>
*INP_HTD016
E: For all amino acids the packing quality using the OLDQUA method
   will be calculated. A molecule is certain to be incorrect if the
   average quality score is below -3.0. Poorly refined molecules,
   very well energy minimized misthreaded molecules and low homolog
   models give values between -2.0 and -3.0. The average quality of
   200 highly refined Xray structures was -0.5+/-0.4. <BR>
   Individual residues with a score below -5.0 require inspection,
   because they are in contact with a co-factor, make many symmetry
   contacts, or are simply wrong (i.e. wrong rotamer selected, or
   misthreaded). (See the 
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/whatif/">WHAT IF</A>
   writeup for more details about packing quality control, and
   for the differences between old-style and new-style packing
   quality control.<BR>
   This packing analysis method is described in detail in:
   <I>Quality control of protein models: Directional atomic contact
   analysis.</I>
   G. Vriend, C. Sander. J.Appl.Cryst. (1993) 26, 47-60. <BR>
   In case of NMR files only the first MODEL will be used. 
*HED_HTD016
E: Old-style packing quality control.
*TAB_HTD016
E: Several residues have been detected that have a poor packing quality.
   In the table below those residues will be listed that have a bad
   packing quality score.
*SUM_HTD016
E: Summary.
*INP_HTD017
E: Average Ca-Cb-Cg angles are listed.
*HED_HTD017
E: Average Ca-Cb-Cg angles are listed.
*SUM_HTD017
E: Average Ca-Cb-Cg angles are listed.
   <HR>
   <PRE>
*INP_HTD018
E: Average Ca-Cb-Cg-Cd torsion angles are listed.
*HED_HTD018
E: Average Ca-Cb-Cg-Cd torsion angles are listed.
*SUM_HTD018
E: Average Ca-Cb-Cg-Cd torsion angles are listed.
   <HR>
   <PRE>
*INP_HTD019
E: For every PDB file in the input list symmetry information is reported.
   <BR>
   If cell dimensions are printed between the CRYST and SCALE cards this
   indicates that the cell parameters do not agree with standards such as
   "should A be shorter than B in this spacegroup?".
   <BR>
   If cell dimensions are printed after the SCALE cards, this indicates that
   there is a (often small, but always highly significant) error in the
   cell dimensions. The upper cell dimensions are WHAT IF's suggestion
   the lower ones are what was found in the PDB file. If WHAT IF suggests
   to change the cell angles away from perfect angles (e.g. suggests 90.213
   but it should be 90.000 because of the spacegroup) then this indicates
   that the cell dimension problems are likely the result of some other, yet
   unknown problem). 
*HED_HTD019
E: Symmetry information.
*SUM_HTD019
E: Symmetry information.
*INP_HTD020
E: All bridged and unbridged Cysteines will be listed.<P>
   In case of NMR entries they are listed for every entry.<P>
*HED_HTD020
E: Cys-cys pairs and unbridged cyteines.
*SUM_CYSCYS
E: Summary.
*INP_HTD021
E: All cysteines are listed and their accessibility is given. In case
   two cysteines are printed on two adjacent lines, they are bridged.
   Accessibility values are the accessible molecular surface in
   square Angstroms (the accessible molecular surface is the part
   of the Van der Waals surface that can be touched by a water
   molecule with Van der Waals radius 1.4 Angstrom). In case of
   bridged cysteines, the accessibilities are given per cysteine.
   The numbers in brackets are extracted from the PDB files.<P>
   The tables at the bottom of the file are histograms for the
   observed accessibilities. The top histogram is voor cysteines
   that take part in bridges, the bottom histogram is for free cysteines.
   Both histograms have bins that are 1 square Angstrom wide.<P><HR><P>
*HED_HTD021
E: Cysteine accessibility.
*TAB_CYSACC
E: Molecular surface areas are given in square Angstrom.<BR>
   These tables show at the left hand side the accessibility range in
   squared Angstroms (in 1 squared Angstrom steps) and at the 
   right hand side is written how many cysteines were observed
   with an accessibility in this range.<BR>
   The top histogram is for accessibilities of bridged cysteines.<BR>
   The bottom histogram is for accessibilities of unbridged cysteines.<BR>
*SUM_HTD021
E: Summary.
*INP_HTD022
E: For every cysteine bridge two lines are printed:<PRE>
   Line 1: The two cysteines involved.
           The numbers in brackets are extracted from the PDB files.
           The numbers without brackets are the serial number in
           the file.
   Line 2: The five torison angles starting with chi-1 of the cysteine
           listed first on line 1. The other angles are chi-2, the S-S
           torsion angle, chi-2` and chi-1`. (Prime indicates the
           second cysteine listed on line 1).
*HED_HTD022
E: Header.
*SUM_HTD022
E: Summary.

*INP_HTD033
E: Helix-helix angles will be listed.<P>
*HED_HTD033
E: Helix-helix angles.
*INP_HTD034
E: In case they exist, cis-peptides near each other will be listed.<P>
   With near we mean up to five residues separated in the sequence.<P>
*HED_HTD034
E: Sequence wise close cis-peptide pairs.
*INP_HTD039
E: Cis-peptides will be listed.<P>
*HED_HTD039
E: Cis-peptides.
*INP_HTD035
E: Determine how often helices are kinked because of residue type X.
*HED_HTD035
E: Kinky helices.
*INP_HTD036
E: Cys-cys pairs near helix end.
*HED_HTD036
E: Cys-cys pairs near helix end.
*INP_HTD027
E: All residues with odd omegas are listed. Normal omegas are defined
   as falling within 15 degrees of 180 degrees. This means that all
   cis-peptides are called odd. The tables show:
   <PRE>
   The two residues lining the omega
   The average omega deviation from 180 degrees (as absolute value)
   The standard deviation in this average
   The minimal observed deviation
   The model in which this minimum was observed
   The maximal observed deviation
   The model in which this maximum was observed
   </PRE>
*HED_HTD027
E: Odd omegas in NMR ensembles.
*SUM_HTD027
E: Odd omegas in NMR ensembles.
*
*
*
*
*INP_SUGARS
E: For every PDB file in the input list the sugar-protein contacts
   are counted and statistically evaluated.
*HED_SUGARS
E: List of observed contacts.
*SUM_SUGARS
E: List of observed contacts.
   <HR>
   <PRE>
*
*INP_HTD029
E: It seems obvious that MODELS in NMR ensembles are covalently identical,
   and that all equivalent atoms have identical names. This page shows if we
   could find any exceptions.
*HED_HTD029
E: Differences between MODELs in ensembles.
*SUM_HTD029
E: Differences between MODELs in ensembles.
   <HR>
   <PRE>
*
*
*
*INP_HTD040
E: Calpha-Calpha distances for consequetive residues
*HED_HTD040
E: Calpha-Calpha distances for consequetive residues
*SUM_HTD040
E: Calpha-Calpha distances for consequetive residues
*
*INP_HTD041
E: Find Asp-Asp cages
*HED_HTD041
E: Find Asp-Asp cages
*SUM_HTD041
E: Find Asp-Asp cages
*
*INP_HTD042
E: Look for funny residue numbers
*HED_HTD042
E: Look for funny residue numbers
*SUM_HTD042
E: Look for funny residue numbers
*
*INP_HTD043
E: PDB files with added protons
*HED_HTD043
E: PDB files with added protons
*INP_HTD044
E: All contacts between protein chains in multimeric proteins are listed.
   Contact matrices are produced for contacts and non-contacts. Buried and
   surface residues are counted.
*HED_HTD044
E: Contacts
*SUM_HTD044
E: For all proteins the number of residues per chain, etc., are listed
*INP_HTD037
E: Secondary structure ect., available for
*HED_HTD037
E: Secondary structures etc., for
*SUM_HTD037
E: Secondary structures
*
*
*
*INP_HTD026
E: This table lists for all PDB files the phi-psi-omega angles.
   N- and C-terminal prolines are skipped. Angles are in degrees.<BR>
*HED_HTD026
E: Torsion angles (phi,psi,omega) of prolines.
*SUM_HTD026
E: Summary on the proline torsion angles (phi,psi,omega).
   <HR>
   <PRE>
*
*
*
*
*INP_HTD028
E: For every residue in the PDB file all bond lengths that deviate too
   much from normal values are listed. (The default for too much is
   two sigma). Two tables are given per molecule. The top table
   lists bonds between two heavy atoms. The bottom table lists
   bonds between pairs of atoms of which one is a proton. 
   The output gives the residue, the two atoms involved in the 
   bond, the actual bond length and the Z-score (the Z-score is the
   number of sigmas that the angle deviates from the ideal average).
   For the heavy atoms the ideal lengths are taken from the Engh and
   Huber set, for the protons all lengths are arbitrarily
   set at 1.0 A (or 1.3 if attached to a S) and the proton
   bond length standard deviations are all set at 0.05 A (because we dont
   know what it should be, we took a rather liberal allowed spread...).<BR>
   Below every table the average RMS of all bonds (including those that
   are listed and those that are not
   listed) is given, together with some buggy number that was supposed
   to give the RMS in the RMS...<BR>
*HED_HTD028
E: Bad bond lengths.
*SUM_HTD028
E: Bad bond lengths. Listed are:
   <OL>
   <LI>PDB entry
   <LI>Average Z on the heavy atom angles.
   <LI>RMS Z on the heavy atom angles.
   <LI>Number of '2 sigma' deviating heavy bond lengths.
   <LI>Average Z for the bond lengths that include at least one proton.
   <LI>RMS Z for the bond lengths that include at least one proton.
   <LI>Number of '2 sigma' deviating proton including bond lengths.
   <LI>Number of heavy atom -heavy atom bond lengths evaluated.
   <LI>Number of heavy atom - proton bond lengths evaluated.
   </OL>
   <HR>
   <PRE>
*
*
*
*
*
*INP_HTD030
E: Nucleic acids planar groups are analysed. If the planar 
   group is too unplanar the following is listed (the Z-score is the
   number of sigmas that the out-of-plane-ness deviates from the ideal
   average, which we, lacking any reference data, assume to be 0.1 A
   for all base planes):
   <OL>
   <LI>The residue, 
   <LI>The RMS out-of-planeness of the heavy atoms 
   <LI>The Z-score for out-of-plane-ness of the heavy atoms
   <LI>The RMS out-of-planeness of the protons
   <LI>The Z-score for out-of-plane-ness of the protons
   </OL>
   The Z-score for the proton out-of-planeness is taken assuming the
   same distribution as the heavy atoms (which is of course wrong, but
   we have to do something...).<BR>
   Only planar groups with all protons intact are analysed.<BR>
   Being too unplanar is defined as either of the two Z-scores being
   larger than 4.0<BR>
*HED_HTD030
E: Bad planarities in nucleic acids.
*SUM_HTD030
E: Per molecule is given (for nucleic acids only):
   <OL>
   <LI>The average RMS out-of-planeness of the heavy atoms 
   <LI>The average absolute Z-score for out-of-plane-ness of the heavy
       atoms, assuming sigma is 0.1 A
   <LI>The average RMS out-of-planeness of the protons
   <LI>The average absolute Z-score for out-of-plane-ness of the
       protons, assuming sigma is 0.1 A
   </OL>
   <PRE>
*
*INP_PLANHR
E: Residue with a planar group in the side chain are analysed. If the planar 
   group is too unplanar the following is listed (the Z-score is the
   number of sigmas that the out-of-plane-ness deviates from the ideal average):
   <OL>
   <LI>The residue, 
   <LI>The RMS out-of-planeness of the heavy atoms 
   <LI>The Z-score for out-of-plane-ness of the heavy atoms
   <LI>The RMS out-of-planeness of the protons
   <LI>The Z-score for out-of-plane-ness of the protons
   </OL>
   The Z-score for the proton out-of-planeness is taken assuming the
   same distribution as the heavy atoms (which is of course wrong, but
   we have to do something...).<BR>
   The C-terminal carboxyl group is not incorporated in these tests because
   we do not have available a good 'ideal' deviation from planarity for
   this group.<BR>
   Only planar groups with all protons intact are analysed.<BR>
   Being too unplanar is defined as either of the proton including 
   Z-score being larger than three.<BR>
*HED_PLANHR
E: Bad planarities.
*SUM_PLANHR
E: Per molecule is given:
   <OL>
   <LI>The average RMS out-of-planeness of the heavy atoms 
   <LI>The average absolute Z-score for out-of-plane-ness of the heavy atoms
   <LI>The average RMS out-of-planeness of the protons
   <LI>The average absolute Z-score for out-of-plane-ness of the protons
   </OL>
   <PRE>
*
*
*INP_QUALTN
E: For all amino acids the packing quality using the NEWQUA method
   will be calculated. (See the 
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/whatif/">WHAT IF</A>
   writeup for more details about packing quality control, and
   for the differences between old-style and new-style packing
   quality control.<BR>
*HED_QUALTN
E: New-style packing quality control.
*
*INP_HTD023
E: For every entry that holds at least one bundle of four helices
   this bundle is listed. If David Thomas' Superhelix program is 
   available as a local file, this program is called to calculate
   the supercoiling of that helix bundle.
*HED_HTD023
E: ...
*
*INP_HTD024
E: 1-3 and 1-4 sequence pair preference parameters in helix bundles
*HED_HTD024
E: ...
*INP_HTD025
E: ...
*HED_HTD025
E: ...
*INP_HTD031
E: For every cysteine bridge two lines are printed:
   Line 1: The two cysteines involved.
           The numbers in brackets are extracted from the PDB files.
           The numbers without brackets are the serial number in
           the file.
   Line 2: The five torison angles starting with chi-1 of the cysteine
           listed first on line 1. The other angles are chi-2, the S-S
           torsion angle, chi-2` and chi-1`. (Prime indicates the
           second cysteine listed on line 1).
*HED_HTD031
E: ...
*
*       PARAMS messages and texts
*
*P_PANIC1
E: Normally MOVWAT etc look around for 30 A for better positions
   This parameter can overrule that. Don't overdo it, there are
   no overflow protections left after this PANIC parameter was issued.
*P_PANIC2
E: Give the new distance:
*P_NORVIO1
E: Upon determining the Valence score (Vion) of ions, we often encounter 
   incomplete surroundings, for example when one or two water molecules are
   not seen, or not given in the PDB file.
   In these cases it might help to normalize the score. I.e., multiply the
   Vion value by 6/5 when only 5 ligands have been found, by 6/4 when 4 ligands
   are being found, etc. 
   This parameter determines if this normalisation is being used or not.
*P_NORVIO2
E: Normalize Vion (yes=1; no=0)
*P_MAXPDB1
E: Upon testing options it might be useful to limit the number of PDB files 
   used in the options that loop over the PDB to some handable number. This 
   parameter allow you to do that. The default for this parameter = 0 and
   means read and process all PDB files that are in the list. Be aware that 
   the LIMPDA parameter test is done after this one, so the actual number
   of files processed might still become smaller if the LIMPDA parameter is
   used too.
*P_MAXPDB2
E: Give the MAXPDB parameter:
*P_ATOLAN1
E: Upon determining the ion packing class WHAT IF needs to make a series of
   decisions whether to accept a certain deviation from the perfect distance
   or angle, or not. This parameter determines the maximal allowed tollerance
   on ligand-ion-ligand angles. The default is 20.0 degrees.
*P_ATOLAN2
E: Give the angular tollerance:
*P_LEVSYM1
E: When STEP-* options loop over the list of molecules they run into intra-
   molecular and inter-molecular ion-packings. This flag determines the ions
   further used for statistics.
   0) Skip all packings that include symmetry related ligands (default)
   1) Take anything
   2) Accept only ion packings that include symmetry related ligands
*P_LEVSYM2
E: Give the value for this flag (0,1,2)
*P_LEXPLN1
E: While deciding on the type of packing of ligands, WHAT IF takes all kinds
   off decisions regarding angle cutoffs, distance cutoffs, etcetera. If you
   want to know how/why WHAT IF decides for a certain packing class, you can
   ask WHAT IF to explain its decision with the LEXPLN flag.
*P_LEXPLN2
E: Explain ligand packing decisions (0=no; 1=yes) :
*P_SKPNOO1
E: When evaluating ion ligands it might at times be useful to look only at
   certain atom types. This parameter allows for that. The default value is 
   zero, indicating that all atom types are allowd as ion- ligands. Use 1 to
   only allow for oxygens to be accepted as ligands.
*P_SKPNOO2
E: Give the ligand atom type skip parameter (0-1) :
*P_SKPIHB1
E: Many options in the IONS menu do a full hydrogen bond optimization to flip
   His, Asn, and Gln side chains to their ideal states. This takes a lot of
   CPU time. If you are not interested in the ultimate precision, you can switch
   this option off. 
*P_SKPIHB2
E: Give the H-bond optimization flag (0=on; 1=off) :
*P_LIMPDA1
E: Sometimes, when running through large lists of PDB files, you might want to
   skip the biggest files because they cost relatively much more time to read
   in than the smaller ones. This parameter allows you to do that. When you set
   this parameter to a small value (say, 25000) then all files with more than
   25000 atoms will be skipped in options that run over a list of files. If you
   use zero (which is also the default) then this option will not be used and
   all files will be read completely.
*P_LIMPDA2
E: Give the maximal number of atoms allowed
*P_RESCUT1
E: This parameter allows you to set an upper limit to the resolution of the
   files that MAKLST extracts for you from the PDB. So, any file with a 
   resolution worse than this parameter will be rejected by MAKLST. The
   default for thsi parameter is not to use it, and to accept all PDB files.
*P_RESCUT2
E: Give the resolution cutoff
*P_KILBAD1
E: You can use the KILBAD parameter to let WHAT IF skip ligands that are too
   far away from a point in space. If you switch on this flag, you will be
   prompted for a point in space (typically the coordinates of an atom deep
   down in the pocket you are aiming at) and a cutoff distance. Any ligand that
   does not have a single atom within the cutoff distance from the point given,
   will be skippen upon reading the MOL2 file.
   0 switches this option off
   1 switches this option on
*P_KILBAD2
E: Give this flag (0,1)
*P_SHOCRS1
E: If you want to get an impression of where your ligands are located in space,
   without looking at all of them, you can use this flag to draw a cross at the
   centre of gravity of each ligand WHAT IF reads from a MOL2 file. Obviously,
   the graphics window must have been activated for this option to work.
   0 will deactivate this option
   1 will activate this option
*P_SHOCRS2
E: Want to see the crosses (0,1)
*P_CHGTYP1
E: When writing MOL2 files, WHAT IF can put charges on amino acids. This 
   parameter determines which charge set will be used. You can choose between:
   1: Gasteiger-Huckel
   2: Kollman all	
   3: Kollman united
   4: MMFF94
*P_CHGTYP2
E: Please choose the charge type (1-4) :
*P_ML2LIM1
E: When reading a MOL2 file, you can limit the number of drugs/ligands you
   want to maximally read to the first N with this parameter.
*P_ML2LIM2
E: Give N, the MOL2 reading limit
*P_BUMLN11
E: The NAYB option in the graphical drug menu (MENDRG) knows four levels for
   reporting bumps between the drug and the environment. This parameter sets
   the first level (i.e. the tightest level). Good values seem around -1.0.
*P_BUMLN12
E: Give the level:
*P_BUMLN21
E: The NAYB option in the graphical drug menu (MENDRG) knows four levels for
   reporting bumps between the drug and the environment. This parameter sets
   the second level (i.e. the second tightest level). Good values seem 
   around -0.75.
*P_BUMLN22
E: Give the level:
*P_BUMLN31
E: The NAYB option in the graphical drug menu (MENDRG) knows four levels for
   reporting bumps between the drug and the environment. This parameter sets
   the first level (i.e. a more relaxed level). Good values seem around -0.5.
*P_BUMLN32
E: Give the level:
*P_BUMLN41
E: The NAYB option in the graphical drug menu (MENDRG) knows four levels for
   reporting bumps between the drug and the environment. This parameter sets
   the first level (i.e. most relaxed level). Good values seem around -0.25.
*P_BUMLN42
E: Give the level:
*P_BUMCO11
E: This parameter is the colour of the lowest BUMP level in the 
   NAYB option of the MENDRG graphical drug menu.
   WHAT IF uses numbers from 0 - 360 for colours.
   The following conversion table can be used:
        1 - Blue           You can also choose one of the
      120 - Red            predefined colours:
      180 - Yellow         BLUE, RED, GREEN, YELLOW,
      240 - Green          PURPLE, CYAN, MAGENTA or
      360 - Blue           ORANGE
      Interpolation gives colours as if paint was mixed
      ( eg. 60 = (blue+red)/2 = purple).
*P_BUMCO12
E: Give the colour (1-360)
*P_BUMCO21
E: This parameter is the colour of the second lowest BUMP level in the 
   NAYB option of the MENDRG graphical drug menu.
   WHAT IF uses numbers from 0 - 360 for colours.
   The following conversion table can be used:
        1 - Blue           You can also choose one of the
      120 - Red            predefined colours:
      180 - Yellow         BLUE, RED, GREEN, YELLOW,
      240 - Green          PURPLE, CYAN, MAGENTA or
      360 - Blue           ORANGE
      Interpolation gives colours as if paint was mixed
      ( eg. 60 = (blue+red)/2 = purple).
*P_BUMCO22
E: Give the colour (1-360)
*P_BUMCO31
E: This parameter is the colour of the intermediate BUMP level in the 
   NAYB option of the MENDRG graphical drug menu.
   WHAT IF uses numbers from 0 - 360 for colours.
   The following conversion table can be used:
        1 - Blue           You can also choose one of the
      120 - Red            predefined colours:
      180 - Yellow         BLUE, RED, GREEN, YELLOW,
      240 - Green          PURPLE, CYAN, MAGENTA or
      360 - Blue           ORANGE
      Interpolation gives colours as if paint was mixed
      ( eg. 60 = (blue+red)/2 = purple).
*P_BUMCO32
E: Give the colour (1-360)
*P_BUMCO41
E: This parameter is the colour of the highest BUMP level in the 
   NAYB option of the MENDRG graphical drug menu.
   WHAT IF uses numbers from 0 - 360 for colours.
   The following conversion table can be used:
        1 - Blue           You can also choose one of the
      120 - Red            predefined colours:
      180 - Yellow         BLUE, RED, GREEN, YELLOW,
      240 - Green          PURPLE, CYAN, MAGENTA or
      360 - Blue           ORANGE
      Interpolation gives colours as if paint was mixed
      ( eg. 60 = (blue+red)/2 = purple).
*P_BUMCO42
E: Give the colour (1-360)
*P_STEDEV1
E: Choose from the following five options:
   1 -> Side by side cross eyed
   2 -> Side by side relaxed
   3 -> Interlaced stereo 
   4 -> Interlaced stereo for Stereographic's hardware (obsolete)
   5 -> DVI virtual window display
   6 -> Quad-buffer stereo (a bit expensive but nice!)
*P_STEDEV2
E: Choose (1-6) :
*P_STEEYE1
E: Normal values for the pupil - pupil distance are 35mm - 80 mm
*P_STEEYE2
E: Give the inter pupil distance:
*P_STEDIS1
E: Normal values for the eye - screen distance are 40cm - 300cm
*P_STEDIS2
E: Give the eye - screen distance in cm:
*P_CNCLOW1
E: The short range cutoff is 
D: De korte afstand afkap straal is
*P_CNCLOW2
E: Give the short range cutoff
D: Geef de korte afstand afkap straal
*P_CNCHGH1
E: The long range cutoff is 
D: De lange afstand afkap straal is
*P_CNCHGH2
E: Give the long range cutoff
D: Geef de lange afstand afkap straal
*P_DEBLEV1
E: It has proven far from trivial to fully automatically produce GROMACS
   parameter files for PDB files. Too many exceptions and errors are 
   present in normal PDB files. We can therefore not guarantee that we
   cope effectively with every thinkable problem. GROMACS therefore writes
   debug output in standard debug files. This parameter deterimines how much 
   debug output is produced. Level 1 indicates that the bare minimum debug
   volume is produced, while level 5 is meant for desperate cases. Level 0
   indicates that no debug output will be produced at all.
*P_DEBLEV2
E: Level of detail in GROMACS debug output (1-5)
*P_DISCAV1
E: Residues in the docking cavity get a bit more freedom. This
   parameter determines how far a residue can be away from the cavity
   space in order to get this extra freedom. Normal values are
   around 1.0 till 3.0.
*P_DISCAV2
E: Give the distance cutoff
*P_SF-RES1
E: Resolution of the structure factor calculation with the SFCALC option.
   Please be aware that the Miller indices are not only limited by the
   resolution, but also by the array size of the internal structure factor
   arrays. Allowed values are 0.5-25.0; suggested values are 1.5-2.5
*P_SF-RES2
E: Give the resolution 
*P_SF-USE1
E: Reflections with a smaller intensity than this cutoff will not be written
   to the reflection file.
*P_SF-USE2
E: Give this cutoff
*P_SFRUIS1
E: Structure factors that are 100% perfect confuse the hell out of some
   software. This parameter allows you to put some noise on the calculated
   structure factors. This percentage is the maximal percentage noise
   put on the real and imaginary component of the structure factor. So,
   noise will influence intensity and phase at the same time!
*P_SFRUIS2
E: Give the maximal noise percentage (0.0 - 30.0) 
*P_DAMPFC1
E: The central theme in CONCOORD based calculations is that 
   a set of interatomic distances is generated. For each distance
   an upper and a lower limit is set. Structures are generated
   in which the corresponding distances fall within those
   distance limits. CONCOORD has a default set of offsets for those
   limits. With this parameter the limits around the distances can be
   tightened or relaxed. The default value is 1.0. Sensible values
   range from 0.2 till 2.0. The allowed extremes are 0.01 and 5.0.
*P_DAMPFC2
E: Give the damp factor
*P_FOGDEN1
E: The fog density determines the intensity of the depth cueing. The value
   can range from 0.0 for a total clear view, to 1.0 for the weather in
   London in October.
*P_FOGDEN2
E: Give the fog density (0.0 - 1.0)
*P_SHINY1
E: The shininess parameter determines the shininess of all solid objects.
   The shininess can range from 0.0 for a stealth-fighter to 1.0 for polished
   golden atoms.
*P_SHINY2
E: Give the shininess parameter (0.0 - 1.0)
*P_TRANSS1
E: Transparency of surface maps. Allowed values range from 0.2 for barely
   visible to 1.0 for totally non-transparent.
*P_TRANSS2
E: Give the transparency (0.2 - 1.0)
*P_TRANSP1
E: Transparency of baal-n-stick. Allowed values range from 0.2 for barely
   visible to 1.0 for totally non-transparent.
*P_TRANSP2
E: Give the transparency (0.2 - 1.0)
*P_SOVDW1
E: When CPK atoms are displayed with normal radii, most details of the
   surface are hidden from the user. It therefore is better to reduce the 
   VdW radii a bit when displaying this way. This parameter indicates the 
   amount (in Angstrom) by which the radii should shrink. The default is
   0.45 Angstrom. Allowed values are 0.1 - 3.0 Angstrom. Be aware that the
   behaviour of this parameter can be influenced by the Van der Waals radii
   menu.
*P_SOVDW2
E: How much should the VdW radii of the atoms be shrunk
D: Hoe veel moeten de VdW stralen kleiner worden
*P_VDWFIX1
E: When this parameter is set, this will be the radius at which all atoms
   will be displayed (so the actual Van der Waals radii won't change, it
   is only for display purposes). This parameter overrules the SOVDW-
   parameter. You can go back to displaying radii that are related to the
   actual radii stored in the soup, by setting this parameter back to zero,
   or by setting the SOVDW parameter to any desired value.
*P_VDWFIX2
E: Give the fixed display radius for atoms
*P_NROUND1
E: Number of rounds of 3-D embedding
*P_NROUND2
E: Give the number of rounds
*P_SPREAD1
E: Tollerance in units of percentage identity in the distance matrix
*P_SPREAD2
E: Give the tollerance
*P_STICKR1
E: Radius of the sticks in ball-n-stick models. The radius is in Angstroms.
   The radius of the sticks cannot be smaller that the smallest display
   radius of any atom. 
*P_STICKR2
E: Give the stick radius
*P_DO_WAT
E: DO_WAT:
   When WHAT IF prepares a file for re-refinement, or for GROMACS, it does
   a series of things with water, or not, depending on this flag.
   0 -> Yes, do all water corrections possible
   1 -> No, do not do anything with the water molecules
*P_DO_WAT2
E: Correct waters or not (0,1):
*P_DO_CAL
E: DO_CAL:
   When WHAT IF prepares a file for re-refinement, or for GROMACS, it can add
   many of the missing atoms (if any), depending on this flag.
   0 -> Do add as many missing atoms as is humanly possible
   1 -> Don't waste time on the addition of missing atoms
*P_DO_CAL2
E: Add missing atoms or not (0,1):
*P_DO_NOR
E: DO_NOR:
   When WHAT IF prepares a file for re-refinement, or for GROMACS, it can   
   normalize geomtries (bondlengths, bond angles, planarities, etc), 
   or not, depending on this flag.
   0 -> Normalize geometries
   1 -> Don't normalize geometries
*P_DO_NOR_2
E: Normalize geometries or not (0,1):
*P_DO_HBO
   DO_HBO:
   When WHAT IF prepares a file for re-refinement, or for GROMACS, it can  
   optimize the hydrogenbond network, or not, depending on this flag
   0 -> Yes, optimize the H-bond network
   1 -> No, do not optimize the H-bond network
*P_DO_HBO2
E: Optimize the H-bond network or not (0,1):
*P_MINDIS1
E: The covalent distances alone are not enough to properly reconstruct
   a protein from distance data. More distances are needed. Here we
   need some optimum. Because at a certain moment, adding more
   distances will not improve the quality, but slow down the
   convergence.
*P_MINDIS2
E: Give the number of distances per atom:
*P_USENOE1
E: Should externally determined distances be included
   0 -> No, don't use extra distances from a file
   1 -> Yes, read the distances from CONCRD.NOE
*P_USENOE2
E: Use NOEs and similar distances from CONCRD.NOE:
*P_NUMOUT1
E: The number of structures to be generated. For visual inspection
   10 till 20 structures is normally enough. For essential dynamics
   analyses one should use on the order of 500 structures. 
*P_NUMOUT2
E: Number of structures:
*P_MAXNIT1
E: Sometimes CNCPRO (the option that reconstructs structures from
   distance data) gets stuck in a local minimum. In those cases
   your best bet is to start from scratch after some idle iterations.
   This parameter tells CNCPRO after how many iterations it should
   start again. 100 seems a good number, but for big projects you
   might want to play around with this number a bit in order to 
   optimise the total CPU time needed.
*P_MAXNIT2
E: Maximal number of iterations per structure:
*P_NSTEPS1
E: Debumping is done by rotating all sidechian torsion angles around till
   any situations is found that has no bumps larger that the allowed
   bump depth (see ALOBUM parameters). If nu bump free rotamer is found,
   the rotamer with the smallest total bump value is selected.
*P_NSTEPS2
E: Give the number of steps
*P_ALOBUM1
E: During debumping you might want to not care about small bumps. This parameter
   determined how deep two Van der Waals surfaces are allowed to penetrate
   each other before a bump is reported.
*P_ALOBUM2
E: Give the allowed penetration depth
*P_PDBXTC1
E: CNCPRO and GROMACS can produce trajectory files. XTC type files are
   better for essential dynamics analyses, PDB-type files are better for
   visual inspection. The PDBXTC parameter allows for:
   0 -> PDB files
   1 -> XTC trajectory frames
*P_PDBXTC2
E: PDB, XTC (0 or 1):
*P_CHRSIZ1
E: The character size is in millimeters at the laser writer, which
   corresponds roughly to Angstroms at the screen.
D: De maat van de karakters is in millimeters wat betreft de
   laser writer, en in Angstroms voor het graphische scherm
*P_CHRSIZ2
E: Give the character size
D: Geef de afmeting van de letters
*P_LIMBOX1
E: To box identities (or similarities) in PRETY-plot like output, a
   minimal number of identities is required. The default, which is 
   used if this parameter is set to zero, is half of the number
   of sequences + 1. If you put this number at 1, everything gets
   boxed. If you put this number too high nothing gets boxed.
D: Om doosjes om identieke residuen te tekenen in PRETY-plot actige
   uitvoer is een minimaal aantal identieke residuen nodig. De
   standaard waarde is de helft van het aantal sequenties + 1. Als U
   deze parameter op 1 zet komt alles in doosjes terecht, zet U hem
   te hoog, dan worden er geen doosjes getekend.
*P_LIMBOX2
E: Give the box-it-limit
D: Geef de doosjes-teken-limiet
*P_RESLIN1
E: Number of residues per output line. This number is correlated
   with the character size. You have to choose sensible combinations.
   At the screen the number of characters per line is infinite, but
   on paper of course not. You will have to experiment a bit with
   good character size and characters per line parameter combinations.
D: Aantal residuen per uitvoer regel. Dit nummer en het formaat van
   de lettertjes hangen sterk van elkaar af. Daar moet U dus maar een
   beetje mee experimenteren.
*P_RESLIN2
E: Number of residues per line
D: Aantal residuen per regel
*P_TAGAIN
E: Parameter out of range. Please read the writeup and try again.
D: Parameter heeft incorrecte waarde. Lees writeup. Probeer het nog eens
*P_NEIFLG1
E: In neighbour calculations (NEIBRS) normally all atoms are used. With 
   this flag you can reduce that to backbone or sidechain only.
   0  Use all atoms
   1  Use only sidechain atoms
   2  Use only mainchain atoms
D: Bij het berekenen van buren (NEIBRS) worden normaal alle atomaire kontakten
   bekeken. Met deze vlag kunt U dat beperken.
   0  Gebruik alle atomen
   1  Gebruik alleen zijketen atomen
   2  Gebruik alleen hoofdketen atomen
*P_NEIFLG2
E: Give the contact flag (0-2)
D: Geef de kontakt vlag (0-2)
*P_BFTRED1
E: If you use the COLBFT option the hottest atom becomes red. Sometimes
   however, one atom is much hotter than all others. In such cases you can
   define a B-factor above which all atoms get the same hottest colour.
D: Indien U de COLBFT optie gebruikt krijgt het beweegelijkste atoom de
   kleur rood. Indien U alle atomen boven een bepaalde beweeglijkheid rood
   wilt kleuren, en de rest lineair tussen blauw en rood schalen, dan kunt
   U dat met deze parameter doen.
*P_BFTRED2
E: Give the B-factor
D: Geef de B-faktor
*P_NEICON1
E: Which neigbours to use in contact and bump analysis:
   0 : use all neighbours in de sequence
   1 : skip contacts with residues i-1 and i+1
   2 : skip contacts with i-2, i-1, i+1, i+2
   3 : etc.
   remember that a group of waters administratively is a seen as a residue
D: Welke buren moeten bij CONTAC en BUMPS (enz) opties gebruikt worden:
   0 : gebruik alle buren in de sequentie
   1 : sla kontakten met residuen i-1 en i+1 over
   2 : sla kontakten met residuen i-2, i-1, i+1, i+2 over
   3 : enz.
   Bedenk dat een water groep als een residue gebruikt wordt.
*P_NEICON2
E: Give neighbours to skip:
D: Geef de buren die overgeslagen moeten worden:
*P_CYSCYS1
E: Which cys-cys bridges to consider
   0 : use all cys-cys bridges
   1 : use only intra-chain cys-cys bridges
D: Welke Cys-Cys bruggen moeten gebruikt worden?
   0 : gebruik alle Cys-Cys bruggen
   1 : gebruik alleen intra chain Cys-Cys bruggen
*P_CYSCYS2
E: Give the cys bridge flag:
D: Geef de Cys bruggen flag:
*P_RADIUS1
E: In the PLUTO* options the spheres normally have a 0.5 A radius.
   With this parameter you can change that.
D: Deze parameter bepaalt de straal van de bolletjes in PLUTO* opties.
*P_RADIUS2
E: Give the radius:
D: Geef de straal:
*P_STICK1
E: In the PLUTO* options the sticks normally have a 0.1 A thickness.
   With this parameter you can change that.
D: Deze parameter bepaalt de dikte van de binding staafjes in PLUTO* opties.
*P_STICK2
E: Give the thickness:
D: Geef de dikte:
*P_LINES1
E: In the PLUTO* options the sticks normally consist of 11 lines.
   With this parameter you can change that.
D: Deze parameter bepaalt het aantal lijntjes in de binding staafjes
   in PLUTO* opties.
*P_LINES2
E: Give the number of lines:
D: Geef de het aantal streepjes:
*P_DGEULP1
E: When playing with the distance geometry menu, you might want to create
   a distance matrix from existing coordinates and with known spread between
   the lower and upper limits. The SOUDGE option does this, and the lower
   limit for each distance is set at that distance minus DGEULP, while
   the upper limit is the distance plus DGEULP. Reasonable values are 0.5
   till 2.0. Allowed values are 0.01 till 10.0.
*P_DGEULP2
E: Give the distance limit spread (0.01 - 10.0):
*P_ACPREC1
E: Accessibility calculations (as well as their visualization) are performed
   via dots randomly placed on the surface. The more dots the greater the
   precision of the calculation. This parameter determines the number of 
   dots (which are elements of a Fibonacci array).
D: Oppervlakken worden berekend en grafisch weergegeven dmv stippeltjes.
   Des te meer stippels des te nauwkeuriger het oppervlak. Deze parameter
   bepaalt hoeveel stippels per atoom gebruikt worden. Het nummer dat U
   geeft is een element uit een Fibonacci reeks.
*P_ACPREC2
E: Give the Fibonacci element number (0-4)
D: Geef het Fibonacci element nummer (0-4)
*P_WATRAD1
E: The radius of water is 1.4 A. If you don't like that, use this parameter.
D: De waterstraal is 1.4 A. Als U dat niet leuk vindt, gebruik deze parameter.
*P_WATRAD2
E: Give the water radius
D: Geef de water straal
*P_OUTACC1
E: This flag forces WHAT IF to write accessibilities in the PDB file when
   using MAKMOL.
   0 : don't
   1 : do
D: Hiermee kunt U oppervlakte toegankelijkheids waarden in PDB files laten
   schrijven door de MAKMOL optie.
   0 : doe het niet
   1 : doe het wel
*P_OUTACC2
E: Give the OUTACC flag
D: Geef the OUTACC flag
*P_LIMBUR1
E: Some options have a hard buried/non-buried limit. This parameter is the
   accessibility cutoff in those cases.
D: Een aantal opties heeft een harde toegankelijk/niet-toegankelijk grens.
   Deze parameter bepaalt waar deze grens in zulke gevallen ligt.
*P_LIMBUR2
E: Give the cutoff for being called buried
D: Geef de toegankelijkheids grens waarde
*P_ACCTYP1
E: Type of accessibility calculated.
   0 : calculate the Van der Waals area that can be touched
       by a water molecule.
   1 : calculate the area where the center of a touching 
       water molecule can be found.
D: Hoe worden oppervlakte toegankelijkheids waarden berekend?
   0 : bereken het Van der Waals oppervlak dat door een water molekuul
       bereikt kan worden
   1 : bereken het oppervlak waar zich het centrum kan bevinden van een
       water molekuul dat het atoom bereiken kan 
*P_ACCTYP2
E: Give the accessibility type
D: Geef het oppervlakte type
*P_USESLF1
E: When an environment for accessibility calculations is requested, 
   WHAT IF by default adds the molecule for which accessibilities are
   requested to the environment. This parameter can be used to switch
   off this feature
   0 : add 'own' molecule to environment by default
   1 : use for environment only what the user gives
D: Bij oppervlakte berekeningen voegt WHAT IF altijd het molekuul waaraan
   gerekend wordt automatisch aan de omgeving (environment) toe. Met deze
   parameter kunt U deze eigenschap ongedaan maken.
   0 : voeg altijd het 'zelf' molekuul aan de omgeving toe
   1 : gebruik alleen wat de gebruiker opgeeft als omgeving
*P_USESLF2
E: Give the USESLF flag
D: Geef the USESLF flag
*P_LENHOM1
E: Minimal length of stretches of amino acids in structure based sequence
   alignment. (What gets used in MOTIF and SUPOPT).
   0 : use all amino acids that (accidentally) match
   1 : not yet active (will be reset to 0 automatically)
   >1: this number is the minimal stretch of consecutively matched residues.
D: Bij SUPOPT en bij de laatste stap van MOTIF worden amino zuren op elkaar
   gelegd. Deze parameter bepaald wat gebruikt mag worden.
   0 : Gebruik alle paren die (toevallig) ongeveer op elkaar liggen
   1 : wordt automatisch op 0 gezet
   >1: gebruik alleen paren als in beide strukturen N naast elkaar op 
       elkaar passen (N is de parameter waarde)
*P_LENHOM2
E: Give the minimal stretch length 
D: Geef de minimale lengte
*P_VDWOR1
E: Van der Waals' radius overlap. This parameter has several functions.
   If Van der Waals contacts are searched for, then this distance is
   allowed between the two Van der Waals spheres and it will still be
   called a contact. If bumps are calculated, a contact is only called
   a bump if the Van der Waals sphere of the one atom penetrates
   Deeper than this value into the other atom.
D: Van der Waals radius overlap. Deze parameter heeft meerdere funkties.
   In kontakt opties is dit de afstand die toegestaan is tussen twee
   Van der Waals stralen om nog net een kontak genoemd te worden.
   In bump (Van der Waals overlap) analyse is dit de maximale afstand
   die twee atomen elkaar mogen penetreren voordat het een bump
   genoemd wordt.
*P_VDWOVR2
E: Give the Van der Waals' distance
D: Geef de Van der Waals afstand
*P_NONHEL1
E: Minimally allowed number of non-helical residues in a fragment
D: Minimaal toegestaane aantal niet helikale residuen in een fragment
*P_NONHEL2
E: Give this number
D: Geef dit nummer
*P_FIXREF1
E: If you use any of the FIX options (FIXCA, FIXRNG, ANCHOR, etc) in the
   REFINE menu, WHAT IF will have two forces competing. The one force comes
   from the force field and tries to put the atoms in ideal positions.
   The second force tries to put the atom back where it was before the  
   REFI option. FIXFRC determines how strong the second force is.
   Good values are 1-5.
*P_FIXREF2
E: Give the force
D: Geef de kracht
*P_NCYCS1
E: Number of iteration cycles in refinement. Every cycle
   has multiple iterations (NITS) in it. The allowed range is 1-100.
   The suggested value is 25.
D: Aantal regularisatie rondes in REFI. Toegestane waarden zijn 1-100. 
   Een goede waarde is 25.
*P_NCYCS2
E: Give the number of rounds
D: Geef het aantal rondjes
*P_WRNLEV1
E: Upon refinement WHAT IF will lists the worst situations it 
   encounters. Badness is expressed in units of sigma (Z-score).
   Any error with a Z-score above WRNLEV will be listed. During
   early steps WRNLEV will be automatically increased. So WRNLEV
   only holds for the last cycles.
D: Als U REFRNG doet, drukt WHAT IF de ergste dingen die ie tegenkomt
   voor U af. Slechtheid wordt uitgedrukt als een Z-score. De WRNLEV
   parameter is de Z-score afkap straal. Slechter dan WRNLEV wordt
   afgedrukt.
*P_WRNLEV2
E: Give the warning cutoff
D: Geef de waarschuwings afkapstraal
*P_USEBAD1
E: If you have missing atoms in the soup, or atoms that are so
   misplaced that they are marked bad (ATOK - if you do LISTA) than
   there are several ways of fixing this. Its is best to use CORALL
   in the SOUP menu, but you can also use REFI to fix them. Both
   methods have advantages and disadvantages. Be sure to save the soup
   (e.g. with SAVSOU in the SOUP menu) before you switch on the 
   USEBAD flag.
   USEBAD = 0 : REFI wont touch too bad or missing atoms
   USEBAD = 1 : REFI will try to fix all atoms, good or bad
D: Als U missende atomen in de soep hebt, of atomen die zo verkeerd
   zijn dat ze als verkeerd gemerkt zijn (ATOK in de LISTA uitvoer
   staat dan op - ) dan kunt U die op meerdere manieren repareren.
   Het beste is CORALL in het SOUP menu, maar U kunt ook REFI
   proberen deze erg slechte atomen te laten repareren door deze vlag
   op 1 te zetten. Beide methoden hebben zo hun voordelen en hun
   nadelen. Hoe goed ze werken hangt af van de omstandigheden. Hier
   moet U maar een beetje aankloojen totdat U weet wat het beste is.
   Echter als U met USEBAD gaat spelen, is het misschien verstandig
   de soep eerst even op te slaan met SAVSOU in het SOUP menu....
*P_USEBAD2
E: Give the USEBAD flag (0 or 1)
D: Geef de USEBAD vlag (0 of 1)
*P_REFLEV1
E: You can set the level of sophistication of the regularisation
   method. At the default level only bond lengths and bond angles
   are refined, but at higher levels also bumps, hydrogen bonds and
   non-covalent distances can be optimised. At higher levels more
   functionality is added to the REFI option.
   0) Basic refinement of bonds, angles and planarities
   1) Add translational bump removal
   2) Add hydrophobic interaction optimisation
   3) Add optimisation of strong hydrogen bonds
   4) We might use this one later, but than, we might not...
   5) Pre-refine with full rotational debumping
D: U kunt het intelligentie niveau van de REFI optie aan uw wensen
   aanpassen. Normaal optimaliseert REFI alleen maar bindingen en 
   hoeken, en worden platte stukken molekuul grondig plat geslagen,
   maar met deze parameter kunt U REFI vertellen dat nog veel grotere
   fouten onder de zoden gewert moeten worden
   1) Normale geval, werkt aan bindingen, hoeken en platheid
   2) Voegt translationele verwijdering van atomaire botsingen toe
   3) Verbeter ook de sterke waterstof bruggen 
   4) Daar doen we nog wel eens iets mee
   5) Verfijn vooraf automatisch met de DEBUMP optie
*P_REFLEV2
E: Give the level
D: Geef het aantal rondjes
*P_NITS1
E: Number of iterations per refinement cycle. The range is 2-100. The
   suggested value is 10. For every cycle a matrix of 'forces' is set up.
   Every iteration is a step in the non-linear approach towards the
   regularized structure.
D: Het aantal iteraties per regularisatie (REFI) ronde is deze parameter.
   Een goede waarde is 10. Toegestaan is 2-100.
*P_NITS2
E: Give the number of iterations
E: Geef het aantal iteraties
*P_SFT11
E: Z score below which a parameter is no longer refined. Allowed range
   0.0 - 10.0. Suggested value 0.5 - 1.0.
D: Z score waar beneden een parameter niet meer verfijnd wordt.
   Toegestane waarden: 0.0 - 10.0. Goede waarden: 0.5 - 1.0.
*P_SFT12
E: Give the desired maximal Z score
D: Geef deze gewenste maximale Z score
*P_DFBFAC1
E: Often atoms do not have B-factors (e.g. NMR structures) to avoid
   all kinds of problems, all atoms with B-factor zero get a default
   B-factor, which is this parameter.
D: Vaak hebben atomen geen B-faCtor (bijv. NMR strukturen). Om allerlei
   problemen te voorkomen krijgen deze een standaard B-faktor, en
   dat is deze parameter.
*P_DFBFAC2
E: Give the default B-factor
D: Geef de standaard B-faktor
*P_CUTOFF1
E: Maximal distance for a neighbour to be detected by NAYB
D: Maximale afstand waarbinnen NAYB iets een contact noemt
*P_CUTOFF2
E: Give the distance
D: Geef de afstand
*P_COLNAY1
E: Colour of lines drawn by the pickable NAYB option
D: Kleur van de lijntjes die de pikbare optie NAYB tekent
*P_LINE1
E: Colour of lines drawn by the pickable LINE option
D: Kleur van de lijntjes die de pikbare optie LINE tekent
*P_LINMOD1
E: Line type used by the the pickable LINE option:
   0   Draw solid lines
   >0  Draw a dashed line. The number given is the number of dashes
       per half of the line.
D: lijn type gebruikt door de pikbare LINE optie:
   0   Gebruik een doorgetrokken lijn type
   >0  Gebruik een streepjes lijn. Het nummer dat U geeft is het aantal
       steepjes per helft van de lijn.
*P_LINMOD2
E: Give the line type:
D: Geef het lijn type:
*P_CONECT1
E: WHAT IF provides four levels of detail for writing the so-called CONECT
   records:
   Level 0: This is the default. No connection information is written out
            because this information normally is useless anyway.
   Level 1: Only the CONECT records are written that indicate covalent bonds
   Level 2: Besides CONECT records, WHAT IF also writes H-bond information.
            This level will only work well if the SOUP originated from one
            single PDB file.
   Level 3: As level 2, but this level adds also salt bridges. A salt bridge
            is defined as a positively charged atom and a negatively charged
            atom that are less than 6.0 Angstrom away from each other. Salt
            bridges will only be calculated between amino acids. This level 
            will only work well if the SOUP originated from one single PDB file.
*P_CONECT2
E: Give the CONECT record level of detail (0,1,2,3)
*P_OOROXT1
E: WHAT IF knows three ways to write out the C-terminal oxygens:
   1 -> Write O' and O'' (this IUPAC nomenclature, and WHAT IF's default)
   2 -> Write O and OXT  (this is used most of the times by the PDB)
   3 -> Write O1 and O2  (used by some standard hating MD programs)
*P_OOROXT2
E: Which oxygen nomenclature do you want (1,2, or 3):
*P_AA1OR31
E: Use one or three letter code for amino acid output.
   0   One letter code
   1   Three letter code
D: Schrijf amino zuren uit in een letter code of drie letter code.
   0   Gebruik een letter code
   1   Gebruik drie letter code
*P_AA1OR32
E: One or three letter code (0 or 1) 
D: Een of drie letter code (0 of 1)
*P_INSFLG1
E: How much sequence info should be printed?
   0   Sequences only.
   1   Sequences plus frequency tables
   2   All information stored in the database
D: Hoeveel informatie moet bij sequenties getoond worden?
   0   Alleen de sequentie
   1   Sequentie plus frequentie tabel
   2   Alle beschikbare informatie
*P_INSFLG2
E: How much information (0 - 2)
D: Hoeveel informatie (0 - 2)
*P_NBOFSQ1
E: Set the sequence number for database inspection if only the
   number of a sequence, and not its name is known.
D: Indien U niet de naam van een database entry kent, maar wel zijn
   nummer, kunt U hier het nummer geven van de sequentie die U wilt
   inspecteren.
*P_NBOFSQ2
E: Give the sequence number
D: Geef het nummer van de sequentie
*P_TRAJ1
E: If you want, atoms can be pickable during a trajectory. Since, however,
   the number of pickable atoms is limited, you can for long trajectories
   of large molecules decide to only make the alpha carbons pickable.
   0 -> Only alpha carbons are pickable
   1 -> All atoms are pickable
D: Indien U daarom vraagt, kunnen filmpjes pikbaar zijn. Echter, het totaal
   aantal pikbare atomen is beperkt. Voor lange films van grote molekulen
   kan het nuttig zijn om alleen de alpha koolstoffen pikbaar te maken.
   Deze optie bepaalt wat pikbaar wordt:
   0 -> Alleen de alpha koolstoffen
   1 -> Alle atomen
*P_TRAJ2
E: What should be pickable (0,1)
D: Wat moet pikbaar worden (0,1)
*P_BLDTYP1
E: Default or special building
   0 : Default building (helix unless you use SHEET command)
   1 : Building using phi, psi, omega
   In case you use BLDTYP=1, Don't forget to use BLDPHI, BLDPSI,
   BLDOME too.
D: Wilt U standaard of speciale torsie hoeken
   0 : Standaard (dat is helix tenzij U het SHEET commando gebruikt)
   1 : Bouw met zelf ingevoerde phi, psi, omega
   Indien U BLDTYP=1 gebruikt, vergeet dan niet BLDPHI, BLDPSI,
   BLDOME ook te gebruiken.
*P_BLDTYP2
E: Give BLDTYP flag :
D: Geef BLDTYP waarde:
*P_BLDPHI
E: Give phi for building :
D: Geef de phi waarmee U wilt bouwen:
*P_BLDPSI
E: Give psi for building :
D: Geef de psi waarmee U wilt bouwen:
*P_BLDOME
E: Give omega for building :
D: Geef de omega waarmee U wilt bouwen:
*P_HELIX
E: Building will be done with helical parameters
   (PHI=-57  PSI=-57  OMEGA=180)
D: Er zal gebouwd worden met helikale parameters
   (PHI=-57  PSI=-57  OMEGA=180)
*P_SHEET
E: Building will be done with strand parameters
   (PHI=-150  PSI=150  OMEGA=180)
D: Er zal gebouwd worden met strand parameters
   (PHI=-150  PSI=150  OMEGA=180)
*P_3-10
E: Building will be done with 3-10 helix parameters
   (PHI=-50  PSI=-20  OMEGA=180)
   Please be aware that in 3/10 helices you always find different
   angles from residue to residue. Using any set of 3/10 helix
   specific angles will lead to highly misformed helices that
   surely require energy minimisation afterwards.
D: Er zal gebouwd worden met 3-10 helix parameters
   (PHI=-50  PSI=-20  OMEGA=180)
   Echter, in 3-10 helices vind je meestal verschillende hoeken voor 
   alle residuen. Het gebruik van 1 bepaalde hoek leidt to het
   bouwen van een erg ongezonde 3-10 helix welke zeker een paar rondjes
   energie minimalisatie nodig zal hebben.
*P_COLRNG
E: In case you are colouring atoms as function of a property, the colours
   have to be selected between two extreem values. The LOWCOL and HGHCOL
   parameters set these extreem values. The defaults are 1 - 120 (blue-red).
D: Indien U atomen kleurt als funktie van een een of andere parameter dan
   moeten er uiterste kleur waarden gezet worden waarbinnen alle kleuren
   moeten vallen. Met LOCCOL en HGHCOL kun U deze extremen zetten.
*P_LOWCOL
E: Give the lower colour extreme
D: Geef de laagste kleur
*P_HGHCOL
E: Give the upper colour extreme
D: Geef de hoogste kleur
*P_USEACC1
E: Should accessibilities be used flag.
   0 = (default) don't use accessiblity constraints.
   1 = add accessiblity constraints.
D: Moeten oppervlake waarden meegenomen worden?
   0 = vergeet het water toegankelijke oppervlakte van de residuen
   1 = Gebruik alleen residuen met vergelijkbare water toegankelijke opp.
*P_USEACC2
E: Use accessibility values
D: Gebruik de toegankelijke oppervlakte waarden
*P_LOWACC1
E: At several places in WHAT IF amino acids are defined as accessible
   or buried. In order not to suffer from small Xray errors too much,
   a burried residu is defined as having an accessible surface less
   than LOWACC A^2. This parameter is also use to bracket a range
   of accessibility values when WHAT IF needs such a range.
D: Op meerdere plaatsen maak WHAT IF gebruik van niet-toegankelijke
   residuen. Om niet te afhankelijk te zijn van kleine Xray fouten is
   niet-toegankelijk gedefinieerd als toegankelijkheid kleiner
   dan LOWACC vierkante Angstrom. Deze parameter wordt ook gebruikt
   op plaatsen waar WHAT IF een bereik van toegankelijkheids waarden
   gebruikt.
*P_LOWACC2
E: Give the accessibility limit
D: Geef de limiet voor de toegankelijkheids waarde
*P_HGHACC1
E: At several places in WHAT IF amino acids are defined as accessible
   or buried. In order not to suffer from small Xray errors too much,
   an accessible residu is defined as having an accessible surface
   larger than HGHACC A^2. This parameter is also use to bracket a range
   of accessibility values when WHAT IF needs such a range.
D: Op meerdere plaatsen maak WHAT IF gebruik van toegankelijke
   residuen. Om niet te afhankelijk te zijn van kleine Xray fouten is
   toegankelijk gedefinieerd als toegankelijkheid groter dan
   HGHACC vierkante Angstrom. Deze parameter wordt ook gebruikt
   op plaatsen waar WHAT IF een bereik van toegankelijkheids waarden
   gebruikt.
*P_DGCERR1
E: In DG** options WHAT IF normally compares C-alpha distances. Besides
   an overall RMS error of the fit, you can limit the maximal misfit
   between any pair of C-alpha distances. DGCERR is this limit. The
   MAXCAER parameter determines the real allowed superposition RMS.
D: In DG** opties worden door WHAT IF normaal gesproken alpha koolstof
   afstanden vergeleken. Hierbij kunnen een RMS fout en een maximale
   paarsgewijze fout gedefinieerd worden. De DGCERR parameter bepaalt
   de maximale fout. MAXCAER bepaalt de echte superpositie fout.
*P_DGCERR2
E: Give the maximal Ca-Ca misfit
D: Geef de maximaal toegestane fout
*P_DGCTYP1
E: DG* generated hits can be displayed with two colouring modes.
   Mode 0 is colour by hit quality (worst hit red, best hit blue) and
   mode 1 is colouring by atom type (C=green, O=red, N=blue, etc.)
D: DG* hits kunnen op twee manieren gekleurd worden. Methode 0 kleurt
   de beste hit blauw en de slechtste rood (en de rest daartussen
   geschaald). Methode 1 kleur als funktie can het atoom soort.
*P_DGCTYP2
E: Give the colouring mode (0 or 1)
D: Hoe wilt u kleuren (methode 0 of 1)
*P_DGSHWT1
E: Maximal number of DG*** fitting hits to be shown. This parameter
   actually does a bit more. During the first (imprecise) phase of
   the DG*** calculations WHAT IF maintains 2*DGSHWT hits.
D: Deze parameter bepaalt hoeveel hits U te zien krijgt, maar hij
   bepaalt ook een beetje de kans dat U de beste hit vindt/mist
   aangezien 2*DGSHWT hits tijdens de vroege, niet zo nauwkeurige,
   berekeningen bijgehouden worden
*P_DGSHWT2
E: How many DG*** hits should be shown
D: Hoeveel DG*** hits wilt U zien
*P_ADDFIT1
E: Additional backbone fit flag for DGREP.In case of DG*** replace
   options it is possible that the residue to be replaced has a good
   backbone configuration. In those cases you might want to keep
   the backbone position from the old residue as much as possible
   intact. Therefore it is possible to do a fit of the new residue's
   backbone on the backbone of the old residue. This flag defines
   whether this extra fit is done or not, and if it is done, how many
   atoms are used for it.
   0 -> Do not use this option.
   1 -> Fit only on Ca, C and N.
   2 -> Fit on Ca, C, N and O.
   3 -> Fit on Ca, C, N, O, and if present Cb.
*P_ADDFIT2
E: Backbone fit flag value
D: Nieuwe waarde voor deze parameter
*P_MXCAER1
E: Maximal allowed RMS misplacement of fitted Ca-s. After the
   DG*** options have found hits, nothing is realy known about the
   real misplacements, the Qfactor given is only an estimate of the
   real RMS which still has to be calculated. Every routine which does
   those calculations looks at the real superposition errors in Ca
   positions, and rejects those where at least one Ca is further off
   than this value. I am sorry for this complicated set of parameters
   (DGCERR, DGTERR and MAXCAER), but the performance improvement is
   too dramatic not to do it this way.
D: Met de DGCERR en DGTERR parameters kunt U de fouten in de Ca-Ca
   afstanden limiteren. Deze fout is echter slechts een afschatting van
   de werkelijke fout. Met MXCAER kunt U een bovengrens geven voor de
   werkelijke Ca-Ca superpositie fout. Het gecompliceerde karakter van
   het zetten van al deze fouten grenzen spijt mij zeer, maar de DG***
   opties lopen op deze manier werkelijk veel sneller.
*P_MXCAER2
E: Give the new value
D: Geef de nieuwe waarde
*P_MXCADP1
E: Maximal allowed single Ca displacement in superposition of DGLOOP
   hit on the real structure.
D: Maximaal toegestane individuele Ca fout bij het superponeren van
   het DGLOOP fragment op de werkelijke structuur
*P_MXCADP2
E: Give the new value
D: Geef de nieuwe waarde
*P_INANCH1
E: Number of anchor amino acids at both ends of a DGINS insertion.
   When using DGINS, there are three types of residues:
   1) The anchor residues that are not influenzed, but
      used for superposition of database fragments.
   2) The boundary amino acids. One amino acid at both
      sides of the insertion will get a new orientation
      to make room for the insertion.
   3) The inserted residues (Glycines).
D: Aantal residuen waarop we de DGINS insertie vastleggen. Indien
   U met DGINS een insertie maakt dan gebruikt U drie klassen van
   residuen:
   1) De vaste residuen aan beide zijden van de insertie. Hierop wordt
      gesuperponeerd, maar ze veranderen niet. Deze optie zet het aantal.
   2) De flexiebele residuen aan beide zijden (1 aan elke kant). Deze
      passen zich aan aan de insertie.
   3) De te inserteren residuen.
*P_INANCH2
E: How many anchoring residues
D: Geef het aantal vaste residuen
*P_DGCONT1
E: Maximal RMS misplacement of the neighbour residue in the DGCONT
   option. DGCONT will prompt you  for a central residue, and a
   neighbour residue. It will then loop over all residues in the
   database that have the same type as this central one, and calculate
   the transform needed to put the database hit on top of the central one.
   Thereafter the neighbours of this data base residue are checked. If
   there is one of the same type as the neighbour you gave, the matrix
   and vector are applied to it, and the obtained coordinates are
   compared with those from the neighbour you gave. If the average
   atom misplacement is more then this parameter, the hit will not be used.
D: Met de DGCONT option kunt u residuen in de database zoeken met een
   ongeveer gelijke manier van kontakt maken als een paar in uw
   eiwit. U wordt verzocht een residu en een buur residu te geven, en
   dan worden paren van gelijke residuen met een gelijke onderlinge
   positie gezocht. De DGCONT parameter bepaalt hoe groot de RMS
   misfit in het tweede residue mag zijn bij optimale superpositionering
   van het eerste residu.
*P_DGCONT2
E: Give the allowed RMS error
D: Geef de toegestane RMS fout
*P_FRMCOL1
E: A double frame with the sequence in it will be drawn around the plot.
   The colour of that frame is set with this parameter. Use SEQCOL for the
   colour of the sequence.
D: Rond uw kontakt plot wordt een raam getekend waarin de sequentie wordt
   aangegeven. De FRMCOL parameter bepaalt de kleur van dit raam.
*P_SEQCOL1
E: A double frame with the sequence in it will be drawn around the plot.
   The colour of the sequence is set with this parameter. Use FRMCOL for the
   colour of the frame.
D: Rond uw kontakt plot wordt een raam getekend waarin de sequentie wordt
   aangegeven. De SEQCOL parameter bepaalt de kleur van de sequentie.
*P_NEICOL1
E: If the screen menu option NEIM is used to evaluate the local structure that
   led to a square, then all direct neighbours of the pair that led to the
   square will be shown too. This parameter determines the colour of
   those neigbours. In case -1 is given as the colour, the atom colours as
   they are set in the soup will be used
D: Indien U tijdens de grafische kontakt analyse het menu doosje NEIM aanklikt
   om het gedeelte van het molekuul te zien waar een bepaald kontakt optrad
   dan worden de residuen in de directe omgeving ook getoond. Met de NEICOL
   parameter bepaalt U de kleur van deze residuen. Indien U -1 geeft worden
   de kleuren gebruikt zoals ze in de soep gegeven zijn.
*P_CACFLG1
E: The squares put out in the plot can be scaled with respect to the number of
   atoms in the corresponding residue. To get an indication about the
   respective  contributions of main and side chains, it is possible to label
   the squares with so-called Ca-crosses. These crosses are made of lines that
   separate the backbone atoms from the side chain atoms in the residue(s).
   This flag determines whether there will be crosses or not. CACCOL
   determines  the colour of the crosses; and BOXTYP determines if the boxes
   are linear  or non-linear. 0: Do NOT draw these crosses; 1: Add the
   crosses.
D: Met behulp van de BOXTYP vlag kunt U bepalen of alle kontakt doosjes even
   groot worden, of dat ze geschaald worden naar het aantal atomen in de
   residuen. Indien ze geschaald worden kunt U met deze parameter bepalen
   of er in de doosjes een kruis getekend moet worden om de hoofd keten en
   zij keten bijdrage te onderscheiden. Met CACFLG=1 worden de extra lijnen
   getekend. Met CACFLG=0 niet.
*P_CACFLG2
E: Give the new parameter value
D: Welke (nieuwe) waarde wilt U
*P_1O3FLG1
E: By default the sequence will be written in the frame in one-letter code.
   This option allows you to change that into three letter code. 0 leads to
   1 letter code, 1 to 3 letter code.
D: Normaal gesproken gebruikt WHAT IF de 1-letter code voor de residu
   benaming. Met de 1OR3FLG parameter kunt U dat in 3-letter code
   veranderen. Als U 1-letter  code wilt gebruiken moet U 0 geven.
   Voor 3-letter code geeft U 1.
*P_1O3FLG2
E: Give the 1/3 letter code
D: Geef 0 of 1 voor de residu benaming
*P_HOFFLG1
E: Normally a contact analysis plot is a full picture, with a mirror plane
   on the diagonal. Because this also means twice as much time to generate
   the plot and twice as many vectors, you might want to one lower triangle.
   This flag allows for that. In case you use the CONRES option, the upper
   triangle will be used, in case of the CONATM option the lower triangle
   will be used if this flag is set to 1
D: Normaal leiden kontakt kontact berekeningen tot een symmetrische
   plot. Dit betekent dat U twee keer meer moet berekenen en grafisch
   weergeven dan strikt noodzakelijk is. De HOFFLG parameter kan dit
   beperken. Als U deze op 1 zet wordt door de CONRES optie slechts de
   boven driehoek gebruikt, en door CONATM slechts de beneden driehoek.
   Met 0 krijgt U een symmetrisch figuur.
*P_CACCOL1
E: In case you put Ca crosses in the residue contact squares (see the
   CACFLG parameter), this parameter determines the colour of those crosses
D: Met de CACCOL parameter bepaalt U de kleur van de kruisjes welke
   getekend worden als u CACFLG parameter op 1 zet.
*P_CONLIN1
E: In case you are performing a CONTAC or a BUMPS run, the atoms bumping or
   contacting will be connected by dotted lines if this flag is set to 1.
D: Indien U de CONTAC of de BUMPS optie gebruikt kunt U door deze parameter
   op 1 te zetten er voor zorgen dat alle kontakten of bumps door stippel
   lijntjes worden aangegeven.
*P_BOXTYP1
E: This parameter determines the type of the boxes. 0 means make length
   of the sides of the boxes a function of the number of atoms in the
   corresponding residue. 1 means make them perfect squares.
D: Met de BOXTYP parameter kunt U bepalen hoe de kontakt doosjes eruit
   komen te zien. Indien U 0 kiest worden de lengtes van de zijkanten van
   de doosjes een funktie van het aantal atomen in de kontak makende residuen.
   Met 1 krijgt U perfect vierkante doosjes.
*P_HITBBF1
E: The SCNCON and related options in the SCAN3D menu allow for an elaborate
   scheme of visualization possibilities. Some flags refer to the centeral
   residue (the hit self), others to the contacting residue(s) (the
   environment)
   HITBBF determines what to show of the hit itself.
   0 = Show the three middle aa of the hit completely
   1 = Show the whole hit completely. all aa, all atoms
   2 = Show backbone of full hit plus side chain of center
   3 = Draw only the tagged atoms for the center of hit
   4 = Draw only side chain of middle aa of hit
D: De SCNCON optie en soortgelijke opties in het SCAN3D menu bieden de
   mogelijkheid tot uiterst flexiebele representatie. Een aantal parameters
   bepaalt wat U van het centrale residue en zijn buren in de sequentie te
   zien krijgt, andere parameters bepalen wat U te zien krijgt van de kontakt
   partners in de 3D omgeving.
   HITBBF biedt de volgende mogelijkheden voor de sequentie rond het centrale
   residu:
   0 = Toon het centrale residu en zijn twee buren.
   1 = Toon het volledige fragment (SETLEN lang)
   2 = Toon de volledige hoofdketen plus zijketen van centrale residu.
   3 = Toon alleen atomen die individueel zijn gemerkt
   4 = Toon alleen de zijketen van het centrale residu
*P_HITNAF1
E: The SCNCON and related options in the SCAN3D menu allow for an elaborate
   scheme of visualization possibilities. Some flags refer to the centeral
   residue (the hit self), others to the contacting residue(s) (the
   environment)
   HITBBF determines what to show of the contact partner.
   0 = Show the residue completely
   1 = Show only the side chain
   2 = Show only the main chain
   3 = Draw only the tagged atoms
D: De SCNCON optie en soortgelijke opties in het SCAN3D menu bieden de
   mogelijkheid tot uiterst flexiebele representatie. Een aantal parameters
   bepaalt wat U van het centrale residue en zijn buren in de sequentie te
   zien krijgt, andere parameters bepalen wat U te zien krijgt van de kontakt
   partners in de 3D omgeving.
   HITBBF biedt de volgende mogelijkheden voor de sequentie rond het centrale
   residu:
   0 = Toon het buur residu geheel
   1 = Toon zijketen van het buur residu
   2 = Toon de hoofdketen van het buur residu.
   3 = Toon alleen atomen van het buur residu die individueel zijn gemerkt
*P_HITOUT1
E: The SCNGRN option puts contact hits at the screen. If you set the HITOUT
   flag to 1, the hit administration will also be written in a file.
D: Met de SCNGRN kunt U residu kontacten gevonden met SCNCON grafisch
   weergeven. Indie U de HITOUT parameter eerst op 1 zet, wordt de
   administratie van de hits tegelijk met SCNGRN in een file weggeschreven.
*P_NEWGRP1
E: Several options create new waters, or search subsets in the available
   water groups. The NEWGRP parameter can be used to put these new waters
   or the subsets of waters in a new group. If you put a subset in a new
   group, they are duplicated, not extract from the old group.
   0 : Don't make new water groups
   1 : Where applicable, make new water groups
D: Verschillende opties maken nieuwe water groepen, of zoeken naar subsets
   in bestaande water groepen. Met de NEWGRP parameter kunt U WHAT IF
   opdragen in zulke gevallen nieuwe water groepen aan te maken. Indien
   U een nieuwe groep maak van een subset uit een bestaande water groep,
   dan worden deze waters gecopieerd, en niet weggenomen uit de
   bestaande water groep.
   0 : Maak geen nieuwe water groepen
   1 : Maak waar mogelijk/nodig nieuwe water groepen
*P_NEWGRP2
E: New groups (0/1) :
D: Nieuwe groepen (0/1) :
*P_NAYWAT1
E: The pickable NAYB option in the screen menu can be modulated with this
   flag.
   0 : Draw lines to all neighbours
   1 : Draw lines to all neighbours, excluding waters
   2 : Draw lines to neighbouring waters only
D: De NAYB optie in get grafische venster kan met deze optie veranderd worden
   0 : Trek lijntjes naar alle buren
   1 : Trek lijntjes naar alle buren behalve water molekulen
   2 : Trek alleen maar lijntjes naar buren die water zijn
*P_NAYWAT2
E: Choose from (0/1/2)
D: Kies uit (0/1/2)
*P_BLOCK1
E: The cutoff radius is the radius around the atom you will select with 
   the MOVE option within which the atoms are free to move. The further
   away from the MOVE-atom, the more the atoms will try to stay where they are.
D: De afkapstraal perkt het gebied rond het met MOVE te selecteren atoom in
   waar atomen mogen bewegen. Hoe vereder weg van het MOVE-atoom, hoe harder
   de atomen hun best zullen doen om op hun plek te blijven.
*P_BLOCK2
E: Give the cutoff radius
D: Geef de afkapstraal
*P_NETDST1
E: Water - water distance cutoff in the NETWAT option. In contrast to most
   other options the distance between the atom centers is used rather than the
   distance between their Van der waals' surfaces. The default is 5.0 Angstrom.
D: Maximale afstand tussen waters in de NETWAT optie. In tegenstelling tot
   vele ander opties wordt hier niet de afstand tussen de Van der waals
   oppervlakten, maar de centrum-centrum afstand gebruikt. De standaard
   waarde is 5.0 Angstrom
*P_NETDST2
E: Give the distance cutoff
D: Geef de afkap afstand
*P_LINTIP1
E: The postscript plot options allow you to choose for each item a line
   thickness and dash mode. You can either type these parameters for
   each item, or let WHAT IF choose them as a function of the colour.
   0 : User will be prompted for line type and dash mode for each item
   1 : WHAT IF chooses line type and dash mode for each item
D: De postscript plot opties bieden de mogenlijkheid om de dikte van
   de lijnen en het lijn type te kiezen. U kunt zelf deze lijn parameters
   voor elk item invoeren, of WHAT IF deze parameters laten kiezen als
   funktie van de kleur.
   0 : U geeft voor elk item de lijn dikte en het lijn type
   1 : WHAT IF kiest deze parameters automatisch
*P_LINTIP2
E: Choose from (0/1)
D: Kies uit (0/1)
*P_ANGLE
E: Give the repeat angle
D: Geef de hoek
*P_WINDOW
E: Give the window length
D: Geef de lengte van het venster
*P_PROPTY
E: Give the number of the property
D: Geef het nummer van de eigenschap die gebruikt moet worden
*P_CANGLE1
E: Give the TRB triangulation angle. This angle determines the number
   of triangles. 1.0 is the normal value. A value of 0.5 will make the
   surface twice as fine, but takes much more than twice as much CPU time.
D: U wordt naar de triangulatie hoek gevraagd. De default waarde is 1.0.
   Indien U 0.5 geeft krijgt U een twee keer fijnere triangulatie, maar
   dat kost meer dan twee keer zoveel CPU tijd.
*P_CANGLE2
E: Give the triangulation angle
D: Geef de triangulatie hoek
*P_CONTYP1
E: The CONTYP parameter is rather futuristic. It allows you to put constraints
   on contacts in the SCNCON option on multiple residues at the same time.
   This will very often lead to no hits to be found at all. Put this flag
   at 1 to enable multiple constraints.
D: Deze optie is eigenlijk bedoelt voor de toekomst. Als U deze parameter op 1
   zet kunt U in de SCNCON optie in het SCAN3D menu kontacten vastleggen voor
   enkele residuen naast elkaar.
*P_LEVOUT1
E: During quality control you can get several levels of output intensity.
   If you use 0, you only get a summary per residue. Using 1, the
   contributions of neighbouring residues are listed. Using 2 you also
   get atomic contributions.
D: Wanneer U de 'quality control' optie gebruikt om de kwaliteit van
   een eiwit te bepalen kunt U 3 niveaus van uitvoer krijgen. Met 0 krijgt
   U zeer sumiere uitvoer, met hogere waarden meer.
*P_LEVOUT2
E: Give the output level
D: Geef het uitvoer niveau
*P_WAYQUA1
E: There exist several ways to use quality control. This parameter sets
   the way quality lookup is done in the quality boxes. You should use
   value 1 unless you do some callibrations yourself. WAYQUA=0 is faster,
   WAYQUA=2 is more precise for longer distances. However, WHAT IF is
   callibrated on WAYQUA=1.
D: U kunt de kwaliteit van eiwitten testen met 'quality control'. Dit kan
   op meerdere manieren. WAYQUA=0 is snel, WAYQUA=1 is nauwkeuriger voor
   iets langere afstanden, en dus voor hele eiwitten. WHAT IF is echter
   afgesteld om met WAYQUA=1 te werken. Als U dit verandert, moet U zelf
   uitzoeken wat de nummers betekenen die WHAT IF berekent.
*P_SKPNEI1
E: There exist several ways to use quality control. This parameter sets
   the way direct neighbours are looked at. By skipping the neighbour
   backbone residues (SKPNEI=1) you remove some of the secondary structure
   preference bias. If you do this you will have to callibrate the results.
D: U kunt de kwaliteit van eiwitten testen met 'quality control'. Dit kan
   op meerdere manieren. SKPNEI=1 zorgt ervoor dat de hoofdketen atomen van
   de directe buren niet meegeteld worden. Hierdoor wordt de voorkeur van
   sommige residuen voor een bepaalde sekundaire struktuur wat minder
   belangrijk. Als U dit verandert, moet U zelf uitzoeken wat de nummers
   betekenen die WHAT IF berekent.
*P_WEIGHT1
E: There exist several ways to use quality control. This parameter sets
   the weigth on contacting residues looked at. Use 0 for the fast method,
   use 1 for the more precise method. WHAT IF is callibrated for WEIGTH=0.
   If you do this you will have to callibrate the results.
D: U kunt de kwaliteit van eiwitten testen met 'quality control'. Dit kan
   op meerdere manieren. WEIGTH=0 is de snelle methode waarmee WHAT IF
   normaliter werkt. Als U 1 gebruikt worden de resultaten iets
   nauwkeuriger, maar dan moet U zelf uitzoeken wat de nummers
   betekenen die WHAT IF berekent.
*P_MINTYP1
E: GROMACS energy minimization method
   1 -> Steepest descent
   2 -> Conjugate gradient
E: GROMACS energie minimalisatie methode
   1 -> Steepest descent
   2 -> Conjugate gradient
*P_MINTYP2
E: Give the method
D: Geef de methode
*P_SSSTRM1
E: In stochastic dynamics you can use the Stouten-Sander solvation term.
   Set the SSSTRM parameter to 1 if you want that (0 if not).
D: Indien U stochastische dynamica doet kunt U de Stouten-Sander solvation
   term gebruiken door deze parameter op 1 te zetten. Gebruik 0 als U dit
   niet wilt.
*P_MDORSD1
E: With GROMACS you can do molecular dynamics or stochastic dynamics.
   The MDORSD parameter determines what happens. (See also SSSTRM)
   0 -> Molecular dynamics
   1 -> Stochastic dynamics
D: Met GROMACS kunt U zowel molekulaire dynamica als stochastische
   dynamica doen. Deze parameter bepaalt dat. (Zie ook SSSTRM).
   0 -> Molekulaire dynamica
   1 -> Stochastische dynamica
*P_MDORSD2
E: Which dynamics do you want
D: Geef het dynamica type
*P_MDINIT1
E: An MD run can be initialized by a short initialisation run (WRUNMD)
   or the more sophisticated HEATUP protocol. (See also HTSTEP)
   0 -> Use WRUNMD 
   1 -> Use HEATUP
D: Een MD run kan geinitialiseerd worden met een korte start-run (WRUNMD)
   of met het meer geavanceerd HEATUP protocol. (Zie ook HTSTEP)
   0 -> Gebruik WRUNMD
   1 -> Gebruik HEATUP 
*P_MDINIT
E: Which initialisation procedure do you want
D: Geef het type initialisatie run
*P_LEVUSE
E: LEVUSE determines the degree of interactivity with WHAG
   0 -> Bring each control file up in editor before executing it
   1 -> Don`t show any control file, just run them
*P_EMSTEP1
E: The STEPS parameter determines the maximal number of steps in an energy 
   minimisation run. The allowed range is 1-500. 100 seems a useful default.
D: De STEPS parameter bepaalt het maximaal aantal stappen ien een energie
   minimalisatie. Toegestane waarden zijn 1-500. 100 likt een goede keus.
*P_EMSTEP2
E: Number of energy minimization steps
D: Aantal energie minimalisatie stappen
*P_NEWGRD1
E: After every N energy minimization steps (0 < N < 11) GROMACS calculates
   new gradients. You can change N if you want.
D: Na iedere N stappen in een energie minimalisatie worden de energie
   gradienten opnieuw berekend (0 < N < 11). U mag N kiezen als U wilt.
*P_NEWGRD2
E: EM steps per gradient
D: Geef het aantal stappen per gradient
*P_MINDIF1
E: Energy minimization stops after the energy did not drop enough in
   one step. The minimal required energy difference between two steps
   is set by this parameter (0.0001 - 1.0).
D: Als het energie verschil tussen twee opeenvolgende energie
   minimalisatie stappen kleiner wordt dan MINDIF (0.0001 - 1.0)
   dan stop de minimalisatie.
*P_MINDIF2
E: Give the minimal energy difference
D: Geef het minimale energie verschil
*P_STPSIZ1
E: In case you choose for steepest descent energy minimization you can
   choose the stepsize with the STPSIZ parameter (0.001-0.05)
D: Indien U gekozen hebt voor steepest descent energie minimalisatie
   kunt U met deze parameter de stap grootte kiezen (0.001-0.05)
*P_STPSIZ2
E: Give the step size
D: Geef de stap grootte
*P_MAXSTP1
E: In case you choose for steepest descent energy minimization you
   can choose the maximal allowed stepsize with the MAXSTP
   parameter (0.01-0.1)
D: Indien U gekozen hebt voor steepest descent energie minimalisatie
   kunt U met deze parameter de maximaal toegestane stap grootte
   kiezen (0.01-0.1)
*P_MAXSTP2
E: Give the maximal step size
D: Geef de maximale stap grootte
*P_VERBOS1
E: The amount of output produced by all GROMACS programs can be steared
   with this parameter. The output will be written in the file VERBOSE.
   The following values are possible
   0 -> GROMACS gives little output
   1 -> GROMACS gives lots of output
D: De hoeveelheid uitvoer van GROMACS kan hiermee bepaald worden. De uitvoer
   wordt in de file VERBOSE geschreven. volgende waarden kunnen ingegeven 
   worden:
   0 -> GROMACS geeft weinig uitvoer
   1 -> GROMACS geeft veel uitvoer
*P_VERBOS2
E: Give the verbose parameter
D: Geef de verbositeits parameter
*P_TEMP1
E: Molecular dynamics simulations take place a a certain temperature.
   300 K is a good default, but if you use MD for special purposes such as
   structure optimisation after introducing a mutation, you might try a lower
   temperature. Although temperatures are acceptable from 1-999 degrees, 
   it seems not useful to go above 300.
D: Moleculaire dynamica gebeeurt bij een bepaalde temperatuur. 300 K lijkt een
   goede waarde, maar voor bepaalde doeleinden zoals optimalisatie van een
   model van een mutant oid, kunt U ook lagere temperaturen gebruiken. 
   Alhoewel 1-999 is toegestaan lijkt 300 toch wel een maximum.
*P_TEMP2
E: Give the temperature during the MD run (1.0-999.9)
D: Geef de temperatuur voor de moleculaire dynamica (1-999)
*P_TEMPER
E: Give the temperature error during the MD run (1.0-100)
D: Geef de maximale temperatuur afwijking in MD (1-100)
*P_MDSTEP1
E: MDSTEP determines the length of the MD simulation in pico
   seconds (not steps, but picoseconds!)
D: MDSTEP bepaalt de lengte van de simulatie; niet is stappen, maar
   in pico seconden.
*P_MDSTEP2
E: Number of picoseconds in the MD run (1-10000)
D: Aantal picoseconden in molekulaire dynamica (1-10000)
*P_FIXCAS
E: During SA, MD and EM you can put a force on the alpha carbons of amino
   acids to keep them from moving too far away. You can choose between the
   following FIXCAS options:
   0 -> no damping force
   1 -> a force will be applied according to FIXFRC
   When you choose 3, there will additionally be a small damping force on
   all other atoms in macromolecules.
D: Gedurende EM, SA, en MD kunt U met de FIXCAS parameter voorkomen dat 
   de alpha koolstoffen te ver weg lopen. U kunt voor FIXCAS kiezen uit:
   0 -> voor geen kracht
   1 -> voor FIXFRC als kracht
*FIXWRN
E: Please don't forget to also set the FIXFRC parameter.
D: Vergeet svp niet ook de FIXFRC parameter te gebruiken
*P_FIXHS1
E: During SA, MD and EM you can put a force on the alpha carbons of amino
   acids in regular secondary structure elemants (helix and strand) to keep
   them from moving too far away. You can choose between the
   following FIXHST options:
   0 -> no damping force
   1 -> a force will be applied according to FIXFRC
D: Gedurende EM, SA, en MD kunt U met de FIXCAS parameter voorkomen dat 
   de alpha koolstoffen in helices and strands te ver weg lopen. U kunt
   voor FIXHST kiezen uit:
   0 -> voor geen kracht
   1 -> voor FIXFRC als kracht
*P_FIXFRC1
E: The FIXFRC parameter determines the degree of restraining by GROMACS when
   using any of the FIX... options. 
   0 -> No restraining force will be used
   1 -> A low restraining force will be applied
   2 -> A medium restraining force will be applied
   3 -> A high restraining force will be applied
   4 -> A shamefully high restraining force will be applied
*P_FIXFRC2
E: Give the force parameter (0-4):
*P_FIXMAN1
E: The FIXMAN parameter allows you to set the restraining forces in EM, SA and
   MD `by hand`. 
   0 -> Do not use this option
   1 -> Let WHAT IF prompt the user for restraining forces
D: De FIXMAN parameter maakt het mogelijk om dempingen voor SA, EM, en MD runs
   `met de hand` in te stellen.
   0 -> Maak hier geen gebruik van
   1 -> Laat WHAT IF de gebruiker om dempingen vragen
*P_TRAJEC1
E: During MD runs, the possibility exists to store information about
   the trajectory in a file. Option 1 of the list below is required
   if you want to use WHAT IF for evaluation of the movie.
   0 -> do not write any trajectories to file
   1 -> write coordinate trajectories to file
D: Tijdens een molekulaire dynamica run kunt U informatie per stap
   (of per N stappen) in een file schrijven. Uit de onderstaande
   lijst moet U optie 1 kiezen indien U van uw MD-run een filmpje
   met WHAT IF wilt maken
   0 -> schrijf geen trajectorieen in een file
   1 -> schrijf een koordinaten trajectorie in een file
*P_OUTFRQ1
E: Allows you to specify the frequency of writing snapshots to the trajectory
   file. This is in units of pico-seconds. 0.2 - 2 seem reasonable values.
D: Meestal duren MD runs te lang om compleet in een file weg te
   schrijven. In zulke gevallen kunt U besluiten om minder snapshots per
   picoseconde te schrijven. De eenheid is tijd per snapshot in pico seconden.
*P_OUTFRQ2
E: Time per snapshot (0.1 - 100)
D: Tijd per snapshot (0.1 - 100)
*P_KEPTP41
E: TIP4P waters contain a 4-th (pseudo-)atom that whag/gromacs can internally
   keep or not. WHAT IF will throw it away. The KEPTP4 is a parameter only 
   meant for Hard-Core GROMACS hackers.
D: TIP4P waters hebben een 4de (pseudo-)atoom. Echte nerds kunnen GROMACS/whag
   met de KEPTP4 parameter vertellen dat dat 4de atoom bewaard moet worden.
*P_KEPTP42
E: Keep the 4-th atom (0=N0; 1=Yes)
D: Behoud het 4de atoom (0=Nee; 1=Ja)
*P_NACL1
E: You can run simulations in water with a bit of salt in it to better resemble
   physiological conditions. The NACL parameter determines the NaCl
   concentration (in milliMoles/liter).
D: Met de NACL parameter kunt U de simulatie iets physiologischer maken, dwz een
   beetje zout erbij doen. De parameter heeft als eenheid milliMol/liter.
*P_NACL2
E: Give the NaCl concentration
D: Geef de NaCl concentratie
*P_NCPU1
E: Molecular dynamics simulations take time. If your computer has multiple
   CPUs, GROMACS can use them in parallel. The NCPU parameter determines how
   many CPUs GROMACS can maximally grab.
D: Moleculaire dynamica lost tijd. Als U meerdere CPUs hebt, dan bepaalt de
   NCPU parameter hoeveel GROMACS daar maximaal van kan gebruiken.
*P_NCPU2
E: Give the maximal number of CPUs
D: Geef hat maximale aantal CPUs
*P_SANPNT1
E: SANPNT: Number of points in simulated anealing
D: SANPNT: Aantal punten in simulated anealing
*P_SANPNT2
E: Give the number of points (2 - 100)
D: Geef het aantal punten (2 - 100)
*P_SATIME1
E: Time points in simulated anealing. You should give as many time points
   as you have selected with the SANPNT parameter
D: Tijd punten in simulated anealing. Dit moeten er zoveel zijn als U met de 
   SANPNT parameter aangegeven hebt.
*P_SATIME2
E: Number of requested time points:
D: Aantal gevraagde tijdpunten:
*P_SATIME3
E: Give the timepoints 
D: Geef de tijd punten
*P_SATIME4
E: The number of time points must agree exactly with the SANPNT parameter
D: Het aantal tijd punten moet precies gelijk zijn aan de SANPNT parameter
*P_SATEMP1
E: Temperatures in simulated anealing. You should give as many temperatures
   as you have selected with the SANPNT parameter
D: Temperaturen in simulated anealing. Dit moeten er zoveel zijn als U met de 
   SANPNT parameter aangegeven hebt.
*P_SATEMP2
E: Number of requested temperatures:
D: Aantal gevraagde temperaturen:
*P_SATEMP3
E: Give the temperatures
D: Geef de temperaturen
*P_SATEMP4
E: The number of temperatures must agree exactly with the SANPNT parameter
D: Het aantal temperaturen moet precies gelijk zijn aan de SANPNT parameter
*P_SATYPE1
E: SATYPE: Simulated anealing type
   1 = Single
   2 = Repeat (dont use yet)
D: SATYPE: Type simulated anealing
   1 = Enkelvoudig
   2 = Herhalend (nog niet gebruiken)
*P_SATYPE2
E: Give the type (1-2)
D: Geef het type (1-2)
*P_DSTBOX1
E: DSTBOX is the shortest distance between any solute molecule and the edge
   of the waterbox. This parameter is meaningless if you don't use a waterbox.
   The default is 1.0 nm. Accepted values are 0.4-4.0 nm.
D: DSTBOX is de korste afstand tussen een niet-water en de rand van de simulatie
   doos. Deze parameter heeft alleen betekenis indien U in water simuleert.
   Een goede waarde is 1 nm. Toegestaan is 0.4-4.0 nm.
*P_DSTBOX2
E: Give the distance
D: Geef de afstand
*P_FORCEF1
E: FORCEF:
   You can choose between two force fields: GMX and OPLS. GMX does not use
   explicit non-polar hydrogens, but when using GMX, you can also work with 
   weird ligands. OPLS explicitly uses all protons, but the OPLS force field
   cannot deal with the small molecule interpretation of DAVADRUG.
   Your choices are:
   0: Use GMX
   1: Use OPLS
D: FORCEF:
   U kunt kiezen uit twee krachtvelden: OPLS en GMX. GMS kan goed met liganden
   omgaan, maar gebruikt geen expliciete apolaire protonen. OPLS gebruikt alle
   protonen expliciet, maar kan niet met komische liganden omgaan.
   Uw keuzes zijn dus:
   0: Gebruik GMX
   1: Gebruik OPLS
*P_FORCEF2
E: Give your force field choice (0 or 1):
D: Geef uw krachtveld keuze (0 of 1):
*P_KEPWAT1
E: If you choose to write trajectory files, you might not want all waters
   written in that file. With KEPWAT you can make this choice.
   0 -> Dont write bulk waters (only crystal waters if used by USEWAT)
   1 -> Also write bulk waters
D: Als U MD trajectorieen schrijft wilt U misschien niet alle waters 
   uitschrijven. KEPWAT geeft U deze keus.
   0 -> Schrijf geen bulk waters (wel kristal waters indien gezet met USEWAT)
   1 -> Schrijf alle waters, ook bulk waters
*P_USEWAT1
E: If you want to use water molecules, you can choose between using only
   the waters you have in the soup, or adding a box of bulk waters.
   0 -> don't use water
   1 -> use only crystal waters
   2 -> use also bulk waters
D: Indien U MD in water wilt doen, kunt U kiezen tussen aleen de waters in
   de soep te gebruiken, of ook een doos met bulk waters om uw molekuul
   heen te leggen.
   0 -> gebruik geen water
   1 -> gebruik alleen kristal waters
   2 -> Gebruik ook een doos met bulk waters
*P_USEWAT2
E: Type of water box:
D: Welke water box wilt U:
*P_HTSTEP1
E: To prevent GROMACS from crashing in MD runs, a careful heatup procedure
   is recommended. With this parameter you can determine the number of
   heatup steps, and thus the heatup speed. If GROMACS crashes in an MD
   run, you should increase this parameter.
D: Om te voorkomen dat GROMACS crashed gedurende een MD run, moet U uw
   heatup protocol zorgvuldig kiezen. Met de HTSTEP parameter kunt U
   het aantal heatup stappen, en dus de heatup snelheid bepalen. Indien
   U een MD crash meemaakt moet U langzamer opwarmen (= HTSTEP groter).
*P_HTSTEP2
E: Number of HEATUP/WRUNMD steps:
D: Aantal HEATUP/WRUNMD stappen:
*P_DONACD1
E: Potential hydrogen bonds are only accepted by WHAT IF if the
   distance between the donor and the acceptor (the two heavy atoms)
   is shorter than the distance indicated by this parameter.
D: WHAT IF neemt slechts potentiele waterstof bruggen in beschouwing
   indien de  afstand tussen het donar en het acceptor atoom (de twee
   zware  atomen dus) korter is dan deze afstand.
*P_DONACD2
E: Give the donor acceptor distance
D: Geef de donor acceptor afstand
*P_HYDACD1
E: Potential hydrogen bonds are only accepted by WHAT IF if the
   distance between the potential hydrogen and the acceptor is shorter
   than the distance indicated by this parameter.
D: WHAT IF neemt slechts potentiele waterstof bruggen in beschouwing
   indien de  afstand tussen het eventuele waterstof en het acceptor
   atoom korter is dan deze afstand.
*P_HYDACD2
E: Give the hydrogen - acceptor distance
D: Geef de waterstof - acceptor afstand
*P_ANGERH1
E: In optimal hydrogen bonds, the hydrogen points almost straight at
   the acceptor. Deviations in this angle are, however, energetically
   not much less favourable. This parameter determines the maximal
   acceptable angular deviation (in degrees) from the 'perfect'
   orientation.
D: Bij optimale waterstof bruggen wijst de waterstof in een bijna
   rechte lijn naar de acceptor. Echter, als er een knik in deze geometry
   zit, is dat energetisch niet erg ongunstig. Deze parameter bepaalt
   de maximaal toegestane afwijking van 'perfekt' van deze hoek (in
   graden)
*P_ANGERH2
E: Give the maximal angular error
D: Geef de maimaal toegestane fout in de hoek
*P_ANGERA1
E: In optimal hydrogen bonds, the lone pair points almost straight at
   the hydrogen. Deviations in this angle are, however, energetically
   not much less favourable. This parameter determines the maximal
   acceptable angular deviation (in degrees) from the 'perfect'
   orientation.
D: Bij optimale waterstof bruggen wijst het vrije elektronen paar in
   een bijna rechte lijn naar de acceptor. Echter, als er een knik in
   deze geometry zit, is dat energetisch niet erg ongunstig. Deze
   parameter bepaalt de maximaal toegestane afwijking van 'perfekt'
   van deze hoek (in graden)
*P_ANGERA2
E: Give the maximal angular error
D: Geef de maimaal toegestane fout in de hoek
*P_LINTYP1
E: Hydrogen bonds can be drawn in two ways:
   0 : Draw dotted line from donor to acceptor
   1 : Draw hydrogen and dotted line from hydrogen to acceptor
   With this parameter you select how they are displayed
D: Waterstof bruggen kunnen op twee manieren getoond worden:
   0 : Trek een stippel lijn van de donor naar de acceptor
   1 : Teken de waterstof, en een stippel lijn van de waterstof
       naar de acceptor
   Met deze parameter bepaalt U hoe waterstof bruggen getoond worden.
*P_LINTYP2
E: Give the hydrogen bond display parameter (0,1)
D: Geef de parameter voor het tonen van waterstof bruggen (0,1)
*P_MINLEN1
E: The MOTIF option first searches for matching fragments in the two
   proteins to be superposed, and thereafter clusters these pairs
   of matching fragments. The MINLEN parameter is the initial length
   of these fragments. Choosen too short, infinite CPU time will result.
   Choosen too long, some hits might be missed. Good values are 11 for
   mainly beta- and 15 for mainly alpha- proteins.
D: De MOTIF optie zoekt eerst naar paren van fragmenten in de twee te
   superponeren eiwitten die goed op elkaar passen. Daarna worden deze
   fragment paren gecombineerd. De MINLEN parameter is de initiele
   lengte van deze fragmenten. 11 is een goede waarde voor eiwiteen met
   veel beta strands; 15 is goed voor eiwitten met veel helices.
*P_MINLEN2
E: Give the fragment length
D: Geef de fragment lengte
*P_MAXERR1
E: If two proteins are superposed, the fit will normally not be perfect.
   Two parameters determine which residues are superposed, and used in
   superposition optimization:
   MAXERR determines the maximal distance between two alpha carbons
   in order that they can be accepted as equivalenced, or superposed.
   RMSERR determines the root mean square error on all superposed
   alpha carbons that are equivalenced. More residues will be equivalenced
   if the actual values are smaller than these two parameters. If the
   actual values are worse than these two parameters, the worst matching
   pairs of residues are removed from the list of equivalenced residues.
D: Als U eiwitten superponeert krijgt U natuurlijk zelden een perfecte
   superpositie. Twee parameters bepalen hoeveel twee op elkaar horende
   residuen naast elkaar mogen liggen voordat ze niet meer bij elkaar
   horen:
   MAXERR geeft de maximale misfit tussen twee op elkaar passende alpha
   koolstoffen
   RMSERR geeft de RMS misfit van alle op elkaar gelegde alpha koolstoffen
   Indien de werkelijke waarden lager zijn dan deze parameters, worden
   meer residuen op elkaar gelegd. Zijn de werkelijke waarden slechter
   dan deze parameters, dan worden de slechtst passende paren uit de
   lijst van op elkaar horende residuen verwijderd.
*P_MAXERR2
E: Give the maximal allowed misfit
D: Geef de maximaal toegestane misfit
*P_RMSERR2
E: Give the allowed RMS misfit
D: Geef de toegestane RMS misfit
*P_CUTPCT1
E: Percentage of database proteins that must superpose on a residue in the 
   SOUP in order for that SOUP residue to survive when the DEL3SP option is
   executed.
D: Percentage database eiwitten dat moet superponeren op een SOUP residu om
   dat residue de DEL3SP optie te laten overleven.
*P_CUTPCT2
E: Give the cutoff percentage
D: Geef het percentage
*
*       DSSP messages
*
*DSPB01
E: writing DSSP results
D: Een fout trad op bij het tonen van de DSSP uitkomst
*DSPB02
E: Please select from (H,3,S,C,T)
D: U moet kiezen uit (H,3,S,C,T)
*DSPB03
E: the DSSP-emulator needs at least 4 residues
D: Voor deze optie hebt U tenminste 4 residuen nodig
*DSPB04
E: The DSSP executable was not found
D: Het DSSP programma werd niet gevonden
*DSPB05
E: Too many Ca-only residues in this range
D: Te veel residue waarvoor slechts een alpha koolstof gegeven is
*DSPB07
E: No DSSP determination for last residue(s)
D: Voor de laatste residuen werd geen DSSP uitvoer gevonden
*DSPB08
E: DSSP value not determined for all residues
D: Er werd niet voor alle residuen een DSSP resultaat gevonden
*DSPB09
E: ERROR reading DSSP file
D: Een interne fout trad op bij het lezen van de DSSP uitvoer file
*DSPNEW
E: Give the new assignment (H,3,S,C,T)
D: Geef de nieuwe sekundaire struktuur (H,3,S,C,T)
*DSPEMU
E: WARNING. You don't have the DSSP program installed. Therefore
   the emulator will be used. This emulator gives rather poor results,
   but it prevents WHAT IF from crashing. See the writeup about this.
D: PAS OP. U hebt het DSSP programma niet geinstalleerd. Daarom wordt
   nu de emulator gebruikt. Deze emulator geeft echter aanmerkelijk
   slechtere resultaten, maar voorkomt dat WHAT IF instort. Zie de
   documentatie voor verder informatie.
*DSPNOK
E: A molecule was found with too few intact residues to determine
   the secondary structure
D: De soep bevat tenminste 1 molecule met onvoldoende complete residuen
   om een sekundaire struktuur bepaling te doen
*NEUVSH
E: Do you want vigorous shaking
D: Wilt U het net hard opschudden
*NEUSMO
E: SMOOTH-flag toggled ON
D: De 'SMOOTH' optie is aangezet
*NEUSMF
E: SMOOTH-flag toggled OFF
D: De 'SMOOTH' optie is uitgezet
*NEUNIN
E: The number of input layers is determined from the input dataset file
D: Het aantal input neurons wordt bepaald tijdens het inlezen van de data
*NEUNHL
E: Give number of hidden layers :
D: Hoeveel hidden layers wilt U :
*NEUWHL
E: Give width of hidden layers :
D: Hoe bredt moeten de hidden layers zijn :
*NEUHSH
E: If you do not know what to do with the hard and soft limit, just use
   the defaults. These are not very important parameters
D: Indien U niet snapt wat U precies met de harde en de zachte limiet
   moet doen, dan kunt U het beste gewoon maar de voorgestelde waarden nemen
*NEUGSL
E: Give the soft limit :
D: Geef de zachte limiet :
*NEUGHL
E: Give the hard limit :
D: Geef de harde limiet :
*NEUTRH
E: Training is an iterative process that can take up to 100.000 rounds to
   converge. I suggest that you try the network training with a small number
   of rounds first, because there is no way to stop the the training process
   at an intermediate stage
D: Het trainen van een netwerk kan heel veel trainings rondjes kosten. Ik stel
   daarom voor dat U eerst een klein aantal rondjes gebruikt om te kijken
   hoelang het trainen duurt. Als de training eenmal begonnen is, kan het niet
   meer onderbroken worden
*NEUINI
E: (Re-)initialize the net first
D: Wilt U het net eerst (her-)initialiseren
*NEUGRD
E: How many rounds (10) :
D: Hoeveel trainings rondjes wilt U (10) :
*NEUGR2
E: How many rounds (1) :
D: Hoeveel trainings rondjes wilt U (1) :
*NEURES
E: Should the net be reset after each step
D: Wilt U na iedere stap het hele net initialiseren
*NEUMER
E: Give the maximal allowed RMS error :
D: Wat is de maximaal toegestane RMS fout :
*NEUTH2
E: Per step the present error and the best error are shown. The present error
   normally is a bit bigger than the best error. The reason for this is that a
   amount of 'entropy' is allowed in the system to improve its performance. At
   the end of long training sessions this entropy is reduced
D: Gedurende de training ziet U steeds twee nummers: De huidige fout, en de
   beste fout. De huidige fout is meestal iets groter dan de beste fout,
   omdat WHAT IF een beetje entropie aan het netwerk toevoegt teneinde sneller
   het beste resultaat te behalen. Aan het eind van een lange run neemt deze
   entropie af.
*NEUSHH
E: The input data is shown, followed by the real result, the network
   'predicted' result and the trainings error
D: U krijgt de invoer data te zien. Daarnaast wordt het ware resultaat, het
   door het net 'voorspelde' resultaat en de trainings fout getoond
*NEUWST
E: Weighed statistics:
D: Gewogen statistieken:
*NEUNWS
E: NON-weighed statistics:
D: Ongewogen statistieken:
*NEUTOH
E: Determination of the tolerance of the net to changes in the training
   dataset. Underneath every point you see the maximal change in the datapoint
   (in steps of 0.1) that is allowed without changing the behaviour of the net
   in a significant manner. These numbers are not based on any intelligent
   algorithm, but are merely meant to be an indicator of trouble...
D: Bepaling van de rek in het net. Onder ieder data punt ziet U de maximale
   verandering van dit punt welke nog niet tot een signifikante verandering
   van het gedrak van het net leidt. Dit is niet een extreem slim algorithme,
   maar gewoon een botte indikator voor problemen...
*NEUGDF
E: Give the dataset file name
D: Geef de naam van de data file
*NEUNPT
E: Number of data points found in data set :
D: Aantal data punten gelezen van de data file :
*NEUS01
E: Neural network parameters:
D: Parameters voor het neurale net:
*NEUS02
E: Number of input nodes .............. :
D: Aantal invoer nodes ................ :
*NEUS03
E: Number of hidden layers ............ :
D: Aantal verborgen lagen ............. :
*NEUS04
E: Number of nodes per hidden layer ... :
D: Aantal nodes per verborgen laag .... :
*NEUS05
E: Maximal neuron change per step ..... :
D: Maximale neuron verandering per stap :
*NEUS06
E: Hard limit for neurons ............. :
D: Harde limiet voor neurons .......... :
*NEUS07
E: Soft limit for neurons ............. :
D: Zachte limiet voor neurons ......... :
*NEUS08
E: The linear junctions are activated
D: De lineaire junctions worden ook gebruikt
*NEUS09
E: Maximal temperature shift .......... :
D: Maximale temperatuurs verandering .. :
*NEUSFN
E: Give the save-file number :
D: Geef het nummer van de file :
*NEU-NET
E: Executed the NETWRK option in NEURAL menu
D: Het neurale net werd opnieuw gedefinieerd
*NEU-TRN
E: Trained the net. Number of cycles:
D: Het netwerk werd getrained. Aantal rondjes:
*NEU-QQS
E: Trained the net in QQSAR mode. Number of cycles:
D: Het netwerk werd getrained voor QQSAR. Aantal rondjes:
*NEU-JKN
E: Executed JKNIFE option in NEURAL menu
D: De JKNIFE optie in het NEURAL menu werd uitgevoerd
*NEU-SHO
E: Executed SHOSET option in NEURAL menu
D: De SHOSET optie in het NEURAL menu werd uitgevoerd
*NEU-GET
E: Executed GETSET option in NEURAL menu
D: De GETSET optie in het NEURAL menu werd uitgevoerd
*NEU001
E: Creating secondary structure teaching set
D: De set aan de hand waarvan getrained gaat worden wordt nu gemaakt
*NEU002
E: How many hits to write per type
D: Hoeveel hits wilt U gebruiken per trainings type
*NEU003
E: Give length of stretches
D: Hoe lang moeten de trainings fragmenten worden
*NEUB01
E: Use GETSET first to get a training set
D: U hebt nog geen data. Gebruik eerst de GETSET optie
*NEUB02
E: Please give a positive number
D: Wilt U svp een positief nummer geven
*NEUB05
E: Unexpected number of datapoints on input
D: Er is iets mis met het aantal data punten in de data file
*NEUB06
E: reading neural network input data file
D: Er ging iets mis bij het lezen van de data file
*NEUB07
E: Option only for datasets with two input variables
D: Deze optie kan allen gebruikt worden als uw dataset 2 variabelen heeft
*NEUB09
E: Unit 11 not open in NEU301
D: In routine NEU301 is unit 11 niet open.
*SYMFMT1
E: (' ===> A proper ',i1,'-fold axis along ',a)
D: (' ===> Een ',i1,'-voudige as langs ',a)
*SYMFMT3
E: (' ===> A rotation of ',f6.2,' degrees')
D: (' ===> Een rotatie van ',f6.2,' graden')
*SYMFMT4
E: (' ===> A ',i1,'-fold axis along ',3f8.3)
D: (' ===> Een ',i1,'-voudige as langs ',3f8.3)
*SYMFMT5
E: (' ===> A ',i1,'-fold axis along ',a)
D: (' ===> Een ',i1,'-voudige as langs ',a)
*SYMFMT6
E: (' ===> Axis along ',3f8.3)
D: (' ===> As langs ',3f8.3)
*SYMFMT7
E: (' ===> An improper ',i1,'-fold axis along ',a)
D: (' ===> Een onzuivere ',i1,'-voudige as langs ',a)
*SYMFMT11
E: ('Transformation',i4,' has determinant unequal 1.0')
D: ('Transformatie',i4,' heeft determinant ongelijk 1.0')
*SYMFMT12
E: ('Transformation',i4,' is not an integral rotation')
D: ('Transformatie',i4,' is geen nette rotatie')
*SYMFMT21
E: ('Transformations',i4,' and',i4,' are equal. Deleted the former.')
D: ('Transformaties',i4,' en',i4,' zijn gelijk. Eerste weggegooid.')
*SYMFMT22
E: ('Transformations',i4,' and',i4,' differ only by a unit cell translation.')
D: ('Transformaties',i4,' en',i4,' verschillen slechts nette translaties.')
*SYMFMT31
E: ('Transformations',I4,' and',I4,' generate a non-group operation:')
D: ('Transformaties',I4,' en',I4,' genereren een niet-group operatie:')
*SYMFMT32
E: ('For tranformation',I4,' no operation generates tranformation',I4)
D: ('Voor tranformatie',I4,': geen enkele transformatie genereert',I4)
*SYMFMT33
E: (' Molecule',i4,' is equal to',i4,' transformed through',i5)
D: (' Molecule',i4,' is gelijk aan',i4,' getransformeerd door',i5)
*SYMFMT34
E: (A1,' is invalid (ignored)')
D: (A1,' is niet toegestaan (overgeslagen)')
*SYMFMT35
E: (I1,'ths are not allowed')
D: (I1,'den zijn niet toegestaan')
*SYMYN1
E: Do these transformations operate on fractional coordinates
D: Werken deze transformaties op fractionele coordinaten
*SYMYN2
E: Do you want to remove it
D: Wilt U het verwijderen
*SYMYN3
E: This file exists. Delete it
D: Deze file bestaat reeds. Weggooien
*SYMYN4
E: Should the saved transformations operate on fractional coordinates
D: Moeten de geschreven transformaties op fractionele coordinaten werken
*SYMYN5
E: Display in Fractional coordinates
D: In fractionele coordinaten
*SYMYN6
E: Are these going to be fractional coordinates
D: Werken deze transformaties op fractionele coordinaten
*SYMYN7
E: Are you sure you want to add it
D: Weet U zeker dat u wilt toevoegen
*SYMYN8
E: Include residues of the untransformed molecule
D: Residuen uit het basismolecule ook
*SYMYN9
E: Retain current transformations
D: Huidige transformaties bewaren
*SYMTIN
E: All transformations are integral rotations
D: Alle transformaties zijn geheeltallige rotaties
*SYMTCA
E: Toggled to CA display for GRA options of SYMTRY
D: Omgeschakeld naar CA-representatie voor de GRA opties uit het SYMTRY menu
*SYMTAA
E: Toggled to complete AA display for GRA options of SYMTRY
D: Omgeschakeld naar gehele AA representatie voor de GRA opties van SYMTRY
*SYMSCL
E: SCALE matrix:
D: SCALE matrix:
*SYMINV
E: Inverse-SCALE matrix:
D: Inverse-SCALE matrix:
*SYMDUC
E: The unit cell dimensions:
D: De grootte van de unit-cell:
*SYMDN1
E: WARNING. Matrix has determinant unequal 1!!
D: WAARSCHUWING: Matrix heeft een determinant ongelijk 1!!
*SYMUNI
E: You just entered the unit transformation, which is most probably
   already present.
D: U voert een eenheidstransformatie in, deze is waarschijnlijk al
   aanwezig.
*SYMMIR
E: Warning: The matrix creates a mirror image!
D: Waarschuwing: deze matrix spiegelt de ruimte!
*SYMDF1
E: Sorry, there are no defaults for the axes; angles default
   to 90.0 degrees.
D: Sorry, er zijn geen standaardwaarden voor de aslengtes.
   Ongespecificeerde hoeken worden op 90 graden gezet.
*SYMNSS
E: Please note that this is a non-standard Space-group symbol
D: Deze ruimtegroep is niet-standaard.
*SYMSDF
E: Note: The crystal-class of this space group is different from that
   of the UNIT CELL
D: De kristalklasse waartoe deze ruimtegroep behoort is verschillend
   van die van de eenheidscel
*SYMESO
E: Error in symmetry operation. Please try again
D: Fout in symmetrieoperatie. Probeer opnieuw.
*SYMSUM
E: Unit matrix skipped
D: De eenheidsmatrix wordt overgeslagen
*SYMNEA
E: Determining transformations that create "NEAR" molecules
D: Op zoek naar transformaties die nabuurmoleculen genereren
*SYMCOV
E: A complete overlap was found between two symmetry related molecules.
   This means that a pre-symmetrized molecule is present in the
   coordinate set. The contacts between the two will be ignored.
D: Er is een perfecte overlap tussen twee symmetriegerelateerde moleculen.
   Dit betekent dat er een extra molecule in de coordinaten is opgenomen.
   De kontakten tussen deze twee moleculen zullen niet worden meegeteld.
*SYMTCL
E: Translating transformations to the cell
D: Zoeken naar getransleerde operaties die moleculen in de cel creeren
*SYMCMC
E: Warning: Central molecule is not in the cell!
D: Waarschuwing: het gegeven molecule ligt niet in de eenheidscel!
*SYMEXM
E: Exchanging minimum and maximum value!
D: Minimum en maximum worden verwisseld!
*SYMXYZ
E: Sorry, there are no defaults for X,Y,Z. The radius defaults
   to 10.0 Angstrom
D: Sorry, er zijn geen standaardwaarden voor X,Y,Z. Als de straal niet
   wordt opgegeven, wordt 10.0 Angstrom gebruikt.
*SYMCHS
E: You can choose to either start from the current transformations, or to
   delete them and load the space-group symmetry first.
D: U kunt nu kiezen om de huidige transformaties te gebruiken of om ze
   weg te gooien en eerst de ruimtegroeptransformaties te laden.
*SYMFBX
E: Find transformations that create atoms in box/sphere
D: Zoeken naar transformaties die atomen in een doos of bol genereren
*SYMNSM
E: No symmetry transformations.
D: Geen symmetrietransformaties.
*SYMGRP
E: A check for closed group can only be performed if no
   "translation duplicates" exist.
D: Er kan alleen worden gecontroleerd of de transformaties een groep
   vormen als er geen getransleerde gedupliceerde transformaties
   aanwezig zijn.
*SYMGNC
E: Group can impossibly be closed
D: De groep kan onmogelijk gesloten zijn
*SYMCLG
E: Symmetry transformations form a closed group
D: Symmetrietransformaties vormen een gesloten groep
*SYMCANNOT
E: Cannot use symmetry on current structure. Command aborted.
D: Geen symmetrie beschikbaar voor deze structuur. Commando afgebroken.
*SYMNDF
E: Sorry, no default.
D: Sorry, geen standaardwaarde beschikbaar.
*SYMTOR
E: Transformation number out of range
D: Transformatienummer niet geldig
*SYMNAMB
E: Cell status not ambiguous.
   Operation aborted.
D: Geen keuzeprobleem tussen SCALE en CRYST1.
   Commando afgebroken.
*SYMIFRC
E: In fractional coordinates:
D: In fractionele coordinaten:
*SYMNFRC
E: In NEW-fractional coordinates:
D: In nieuwe fractionele coordinaten:
*SYMNOVAL
E: WARNING : SPACE GROUP MIGHT NO LONGER BE VALID!
D: WAARSCHUWING: DE RUIMTEGROEP IS WAARSCHIJNLIJK NIET MEER CORRECT!
*
*       DGLOOP messages
*
*DGNINS
E: Number of amino acids to be inserted (1)
D: Aantal te inserteren residuen (1)
*DGGHIT
E: Give the hit you want to use (1) :
D: Welke hit wilt U gebruiken (1) :
*DGBRES
E: There are still bad residues. Continue with CATOAL
D: Er zijn nog incomplete resduen. Door gaan meyt CATOAL optie
*DGSOPT
E: Should the structure be optimized
D: Moet de struktuur geoptimaliseerd worden
*DGREF2
E: Performing fine refinement
D: Nu wordt fijner geoptimaliseerd
*DGABBF
E: Additional backbone fit performed.
D: De extra fit op de hoofdketen is uitgevoerd
*DGMOPT
E: Should the mending residues be optimized
D: Moeten de residuen op het randje geoptimaliseerd worden
*DGAINS
E: Give the residue after which to insert
D: Achter welk residue moet geinserteerd worden
*DGNOH
E: No hits found in database. Relax parameters or build larger database
D: Geen fatabase hits gevonden. Gebruik RELAX of maak een grotere database
*DGBHTP
E: Best hit too poor:
D: Beste hit niet goed genoeg:
*DGFRG5
E: Fragment length too short. Reset at 5
D: De lengte van het fragment is te kort: nu op 5 gezet
*DGB01
E: Residue number out of range in WIF410
D: WIF410 detecteerde dat het centrale residu niet bestaat
*DGB02
E: WARNING. This fragment is not contained in one single protein chain
D: Pas op. Dit fragment spant meerdere eiwit ketens
*DGB03
E: OOPS! Fragment contains non-protein residues
D: OEPS! Fragment bevat niet-eiwit residuen
*DGB04
E: ICONFI(30) is zero in WIF410
D: WIF410 constateerde dat ICONFI(30) ten onrechte nul geworden is
*DGB07
E: opening SCRTCH1.DGL. Disk full? Directory?
D: SCRTCH1.DGL kan niet geopend worden. Is uw disk soms vol?
*DGB10
E: reading SCRTCH1.DGL.
D: SCRTCH1.DGL kan niet gelezen worden.
*DGB15
E: No hits to be shown
D: Er vallen geen hits te tonen
*DGB16
E: This group is not created from the fragment database, nor by a DG option.
D: Deze groep komt niet uit de fragment databse of van een DG optie.
*DGB17
E: No hits in group to be displayed
D: De groep die U wilt (laten) zien bevat geen hits
*DGB20
E: WARNING. The database has not been loaded.
   DG*** options could give strange results.
   A program crash might be encountered.
D: PAS OP. De database is niet ingelezen.
   DG*** opties kunnen vreemde resultaten geven.
   WHAT IF zou ook best wel eens kunnen crashen.
*DGB21
E: You started WHAT IF without the database or there is a bug. WHAT IF
   will try to correct that. However, stay alert for problems...
D: U hebt in deze sessie de database niet geactiveerd (of we hebben
   hier een bug...). WHAT IF probeert nu om dat probleem op te lossen...
*DGB22
E: Warning. Identifier overflow. No identifier set
D: Door een overflow kreeg een residue geen nieuwe identificatie
*DGB23
E: ERROR. Hits range 1 -
D: ERROR. U hebt slechts de volgende hits: 1 -
*DGB24
E: Consistency problem in routine WIF423
D: Een interne fout werd gedetecteerd in routine WIF423
*DGB25
E: Consistency problem in routine WIF424
D: Een interne fout werd gedetecteerd in routine WIF424
*DGB26
E: Wrong residue type in routine WIF424A/B
D: Routine WIF424A of B detecteerde een verkeerd residu type
*DGB27
E: No central amino acid set in WIF425
D: Routine WIF425 vond geen middelste residu
*DGB30
E: Fragment length too short. Reset at length = 5
D: De fragment lengte was te kort en is op 5 gezet
*DGB31
E: Undefined residue type found in ALLSEQ
D: In ALLSEQ werd een onbekend residu type gevonden
*DGB32
E: Insufficient residues for suppositioning. WIF426
D: In WIF426 werden te weinig residuen gevonden voor superpositionering
*DGB33
E: reading coordinate file in WIF426
D: Er ging iets mis in WIF426 bij het lezen van de koordinaten file
*
*       GROUP messages
*
*RESGRP
E: Reset all groups
D: Alle groepen ge(her)initialiseerd
*ASKGRP1
E: Please give the group number
D: Geef het nummer van de groep
*ASKGRP2
E: Please give the result group number
D: Geef het nummer van de resultaat groep
*ASKGRP3
E: Please give the number of the  first group
D: Geef het nummer van de eerste groep
*ASKGRP4
E: Please give the number of the second group
D: Geef het nummer van de tweede groep
*ASKGRP5
E: Please give the number of the group you want to see
D: Geef het nummer van de groep die U wilt zien
*GRPHEAD
E:  List of groups:
    Group   Number   How was it
    number  of hits  created
D:  Groepen lijst:
    Groep   Aantal   Hoe de groep
    nummer  hits     gemaakt is
*NXTGRP
E: The next free group =
D: Het eerst volgende vrije groep nummer =
*GRPINA
E: inactive
D: Niet in gebruik
*GRPOPR
E: Give the operation (AND OR XOR NOT)
D: Welke operatie wilt U (AND OR XOR NOT)
*GRPHTS
E: Number of hits that result :
D: Aantal treffers dat deze operatie genereert :
*GRPHSEE
E: Which hits do you want to see
D: Welkel treffers wilt U zien
*GRPNEW
E: Do you want the new group to be saved
D: Wilt U de nieuwe groep bewaren
*GRPAOH
E:        Logical operations on groups
D:        Logische operaties met groepen
*GRPB01
E: BUG group number not 1-10 but:
D: Interne fout. Het nummer van de groep is niet 1-10 maar:
*GRPB02
E: Group file not open in GRP_SAVE
D: GRP_SAVE constateerde dat de groep file ten onrechte niet open is
*GRPB05
E: No hits to determine real RMS in GRP_RMS
D: GRP_RMS vond geen hits om de uiteindelijke RMS voor te bepalen
*GRPB06
E: Problem with counters
D: Er ging iets mis met de variabelen NUMLFT en NUMLF2
*GRPB07
E: BUG? Insufficient residues for 3D superpositioning
D: BUG? Onvoldoende residuen voor de 3D superpositionering
*GRPB08
E: Logical AND on empty group(s)
D: U probeert een AND operatie op een lege groep(en)
*GRPB09
E: Group number should fall in 1-10
D: Het nummer van de groep moet tussen 1 en 10 liggen
*GRPB10
E: There are no active groups yet
D: U hebt nog geen groepen gemaakt
*GRPB11
E: This group is not yet active
D: Deze groep bevat nog geen data
*GRPB12
E: This group is already active
D: Deze groep is al in gebruik
*GRPB14
E: No hits found, so, no new group generated
D: Aangezien er geen database treffers zijn, wordt geen nieuwe groep gemaakt
*GRPB15
E: Logical OR on empty group(s)
D: U probeert een OR operatie op een lege groep(en)
*GRPB16
E: Logical operations on two DGLOOP related groups are not allowed
D: Logische operaties op twee DGLOOP gegenereerde groepen is niet toegestaan
*GRPB17
E: All group numbers in one operation must be different
D: Alle groep nummers in een logische operatie moeten verschillend zijn
*GRPB18
E: This operation is not allowed on DGLOOP groups
D: Deze logische operatie is niet mogelijk met DGLOOP groepen
*GRPB19
E: Please choose from the operations (AND OR XOR NOT)
D: U moet kiezen uit (AND OR XOR NOT)
*GRPB20
E: Pointer file not open in WIFSGP
D: WIFSGP constateerde dat de pointer-file niet open is
*GRPB21
E: This group is empty
D: Deze groep bevat nog geen data
*GRPB22
E: reading pointer file in WIFSGP
D: Er ging iets mis bij het lezen van de pointer-file in WIFSGP
*GRPB24
E: A strange error was encountered in WIFMGR. Check results carefully
D: Er gebeurde iets vreemds. Controleer de resultaten nauwkeurig
*XRAB01
E: No options executable in this menu. There are no maps.
D: Niets werkt hier. Er zijn geen dichtheids mappen
*XRAB02
E: You did not set a default map yet. Use DEFMAP in the MAP menu first.
D: De default map is nog niet gedefinieerd. Gebruik DEFMAP in het MAP menu.
*XRAB02A
E: Until then, none of the options in the MASMAP menu can be used.
D: Zolang U dat niet hebt gedaan werkt er hier niets.
*XRAB03
E: The number of steps must fall in range 2-6
D: Het aantal stappen moet 2-6 zijn
*XRAB04
E: The first two residues can not be used
D: De eerste twee residuen kunnen niet gebruikt worden
*XRAB05
E: The last two residues can not be used
D: De laatste twee residuen kunnen niet gebruikt worden
*XRAB06
E: BUG. Residue out of range in XRA009:
D: BUG. Routine XRA009 detecteerde een verkeerd residue:
*XRAB07
E: BUG. Residue out of range in XRA021:
D: BUG. Routine XRA021 detecteerde een verkeerd residue:
*XRAB08
E: BUG. Residue out of range in XRA023:
D: BUG. Routine XRA023 detecteerde een verkeerd residue:
*XRANOW
E: Calculating probabilities for:
D: Waarschijnlijkheden worden berekend voor:
*XRASIS
E: Start in structure at:
D: Begin in de struktuur bij:
*XRARTA
E: Do you want to put the results in a table
D: Wilt U de resultaten in een tabel opslaan
*XRADTO
E: Integrated density over the whole range:
D: De geintegreerde dichtheid over alle residuen:
*EVA-DN2
E: Ran EVADN2 option on range:
D: De EVADN2 optie liep over de range:
*EVA-DEN
E: Ran EVADEN option on range:
D: De EVADEN optie liep over de range:
*EVA-CAS
E: Ran EVACAS option on range:
D: De EVACAS optie liep over de range:
*RSR-SID
E: Executed the RSRSID option (rotational sidechain fit optimization)
D: De RSRSID optie uitgevoerd (optimalisatie van zijketen in dichtheid)
*XRA-RSR
E: Real space density fitting on range:
D: Real space dichtheids fit optimalisatie over de range:
*XRA-SBS
E: Real space backbone density fitting on range:
D: Real space hoofdketen optimalisatie over de range:
*XRAVDW
E: Give the allowed Van der Waals radius overlap
D: Hoeveel mogen de atomen overlappen
*XRASTP
E: Give the degrees per step
D: Hoeveel graden per stap
*MASB01
E: Map contains negative grid values which this option cannot handle
D: De map bevat negatieve waarden. Dat mag niet in deze optie
*MASB02
E: Map contains grid values > 100 which this option cannot handle
D: De map bevat waarden > 100. Dat mag niet in deze optie
*
*       GRIN / GRID related messages
*
*GRDB01
E: New map not created
D: Er ging iets mis bij het creeeren van de nieuwe map
*GRDB02
E: New map not read in
D: Er ging iets mis bij het inlezen van de nieuwe map
*
*       OSTOOLS messages
*
*OSTLFW
E: Length of workspace
D: Werkruimte grootte
*OSTFTL
E: File name too long
D: Een te lange file naam gedetecteerd
*OSTSNF
E: source file not found for copy command:
D: De te kopieeren file kan niet gevonden worden:
*OSTDOF
E: WARNING. It is not possible to delete the open file:
D: Het is niet mogelijk een open file te verwijderen:
*OSTB01
E: Empty filename can not be deleted
D: GVSDEL probeerde een file met een lege naam te verwijderen
*OSTB02
E: Empty text passed to GVSEDT
D: GVSEDT detecteerde een lege tekst
*OSTB03
E: Empty text passed to GVSgph
D: GVSgph detecteerde een lege tekst
*OSTB05
E: File name length 0 in GVSMV
D: Routine GVSMV detecteerde een lege file naam
*OSTB06
E: Too short pause reset at 1 second
D: GVSPAU detecteerde een te korte pause. Pause op 1 seconde gezet
*OSTB07
E: Too long pause reset at 5 minutes
D: GVSPAU detecteerde een te lange pause. Pause op 5 minuten gezet
*OSTB08
E: Empty operating system command issued
D: Routine GVSSPL detecteerde een lege operating system call
*OSTB09
E: Command too long to be executed:
D: GVSSPL detecteerde een te lang operating system kommando
*OSTB11
E: Trying to plot empty file name
D: Routine GVSPRT probeerde een lege plot file naam te plotten
*OSTB12
E: Trying to plot non-existing file:
D: Routine GVSPRT probeerde een niet bestaande file te plotten:
*
*       Grafics messages
*
*GRA001
E: Give the scale value (0.01 - 10.0)
D: Geef de schaal (0.01 - 10.0)
*GRA002
E: Give the thickness of the slab (0.5 - 1000.0)
D: Hoe dik moet de zichtbare plak zijn (0.5 - 1000.0)
*GRA003
E: Scale ................. :
D: Schaal ....................... :
*GRA004
E: Slab thickness ........ :
D: Dikte van de zichtbare plak .. :
*IRIUOP
E: Unit open :
*IRIYON
E: YES, or NO. Make up your mind
D: U moet of YES of NO geven, maar niet allebei
*IRIYNA
E: YES and NO active
D: YES en NO actief
*IRIPCS
E: Pick something
D: Pick svp iets
*IRIEPC
E: ERROR in picking
D: Foutief gepicked
*IRIDAI
E: Really want to delete all items
D: Wilt U werkelijk alle MOL-items verwijderen
*IRIMST
E: Movie step
D: Film stap
*IRIAAC
E: Already active
D: Reeds in gebruik
*IRISAT
E: Do you want to see all atoms
D: Wilt U alle atomen zien
*IRIRTO
E: Reset torsion
D: Re-set torsie
*IRIRRO
E: Revers rotation
D: Keer rotatie om
*IRIFAC
E: FBRT still activ
D: FBRT nog actief
*IRIMAC
E: MOVE still activ
D: MOVE nog actief
*IRITAC
E: TORS still activ
D: TORS nog actief
*IRIB01
E: IRI000 called premature
D: IRI000 aangeroepen voordat grafische venster geprepareerd is
*IRIB02
E: Kill WHAT IF with a stack-dump
D: Termineer WHAT IF executie met een stack-dump
*IRIB03
E: Label text too long :
D: De volgende atoom label tekst is te lang :
*IRIB05
E: Uninterpretable keypress in X_KEYB
D: Routine X-KEYB detecteerd een onbegrepen toets invoer
*IRIB08
E: INDEX out of range in CLICK_PICK
D: CLICK_PICK detecteerde dat INDEX een foutieve waarde heeft
*IRIB11
E: INDEX out of range in IRI110
D: Routine IRI110 detecteerde een foutieve waarde voor INDEX
*IRIB13
E: Warn your local WHAT IF manager
D: Waarschuw uw lokale WHAT IF manager
*IRIB20
E: COMMANDS.PCT too large
D: De file COMMANDS.PCT is te groot
*IRIB21
E: reading %-command file
D: De file met %-commandos kan niet goed gelezen worden
*IRIB22
E: You can have only one FBRT object
D: U kunt slechts 1 FBRT object tegelijk gebruiken
*IRIB23
E: MOVE/MOVITM and FBRT can not work together
D: MOVE/MOVITM en FBRT kunnen niet tegelijkertijd werken
*IRIB28
E: You can have only one moving atom object
D: U kunt slechts 1 atoom tegelijk verplaatsen
*IRIB30
E: FBRT savety file out of synchronization with the soup.
   Be aware that the residues that were being FBRT-ed in this run are
   now probably no longer intact in the soup. However, they migth
   still be present in the file 'FBRT.SAV'. Sorry, this is a BUG.
D: De file met de FBRT backup coordinaten is incorrect. De coordinaten
   van de residuen die U zojuist ge-FBRT-ed hebt zijn vermoedelijk niet
   meer correct. De oude coordinaten staan misschien nog in de file
   FBRT.SAV. Het spijt mij, dit is een BUG.
*IRIB31
E: reading FBRT savety file
D: De file met de FBRT backup coordinaten kan niet goed gelezen worden
*IRIB32
E: Premature end on FBRT savety file
D: De file met de FBRT backup coordinaten is te klein
*IRIB33
E: decoding FBRT savety file
D: De file met de FBRT backup coordinaten kan niet goed gedecodeerd worden
*IRIB34
E: writing FBRT savety file
D: De file met de FBRT backup coordinaten kan niet goed geschreven worden
*IRIB35
E: Residue/drug has no free rotatable bonds
D: Dit residue/drug heeft geen vrijheidsgraden
*IRIB36
E: SORRY, no help for this option (yet)
D: Het spijt mij, er is (nog) geen help voor deze optie
*
*       NMR messages
*
*NMR001
E: Read multiple PDB files from list
D: Een lijst van PDB files ingelezen
*
*       Hard to classify messages
*
*STARTD
E: Executed the START command (reads crambin coordinates)
D: Het START commando uitgevoerd. (Dat leest crambine koordinaten in)
*WORKDB
E: Presently working on database entry:
D: Er wordt nu gewerkt aan database entry:
*RNG999
E: range -999 ,
D: range -999 ,
*EXTCNM
E: Extremes and (approximate) centre of gravity
D: Extreme coordinaten en zwaartepunt (bij benadering)
*XMINMAX
E: Xmin, Xmax :
D: Xmin, Xmax :
*YMINMAX
E: Ymin, Ymax :
D: Ymin, Ymax :
*ZMINMAX
E: Zmin, Zmax :
D: Zmin, Zmax :
*XCENMAS
E: X coordinate of centre of mass :
D: X coordinaat van het zwaartepunt :
*YCENMAS
E: Y coordinate of centre of mass :
D: Y coordinaat van het zwaartepunt :
*ZCENMAS
E: Z coordinate of centre of mass :
D: Z coordinaat van het zwaartepunt :
*SOUCEN
E: Centered the soup
D: De soep gecentreerd
*OPEWIN
E: Do you want to create a graphics window
D: Wilt U een grafisch venster openen
*NOGRAP
E: (Graphical) part of option will not be executed
D: Het grafische deel van deze optie wordt niet uitgevoerd
*OPNGRA
E: This option needs the graphics (window)
D: Deze optie doet het niet zonder grafisch scherm/window
*OPNPRO
E: This option needs a profile
D: Deze optie doet het niet zonder een profiel
*MOLSML
E: Molecule too small for this option
D: Het molekuul is te klein voor deze optie
*BADHEL
E: This option only accepts good (and long enough) helices
D: Deze optie accepteert alleen goede (en lang genoege) helices
*CON002
E: FRMCOL  Colour of frame around plot ................. :
D: FRMCOL  Kleur van het frame rond de plot ............ :
*CON003
E: SEQCOL  Colour of sequence characters in frame ...... :
D: SEQCOL  Kleur van sequentie letters in het frame .... :
*CON004
E: NEICOL  Colour of neighbouring residues after picking :
D: NEICOL  Kleur van de buur residuen na pikken ........ :
*CON006
E: CACFLG  Flag for making ca-crosses or not ........... :
D: CACFLG  Teken een alpha koolstof kruis of niet ...... :
*CON007
E: 1O3FLG  Flag for one or three letter code residues .. :
D: 1O3FLG  Gebruik 1 of 3 letter kode voor residuen .... :
*CON009
E: HOFFLG  Flag to skip upper or lower triangle ........ :
D: HOFFLG  Sla de onderste of bovenste driehoek over ... :
*CON010
E: CACCOL  Colour of ca-crosses in squares ............. :
D: CACCOL  Kleur van de alpha koolstof kruisjes ........ :
*CON010A
E: CONLIN  Flag for display of lines in CONTAC/BUMPS ... :
D: CONLIN  Vlag voor lintjes tekenen in CONTAC/BUMPS ... :
*CON010B
E: BOXTYP  Type of boxes used in contact plots ......... :
D: BOXTYP  Soort doosjes gebruikt in contact plots ..... :
*CON011
E: Please see the writeup about this parameter. The value that you gave
   will almost certainly give no hits.
D: Lees svp de beschrijving voor deze parameter. De door U gekozen
   waarde ziet er niet erg logisch uit.
*CON012
E: Residue types to be used in range 1
D: Residu types te gebruiken in range 1
*CON013
E: Atom types to be used in range 1
D: Atoom types te gebruiken in range 1
*CON014
E: Residue types to be used in range 2
D: Residu types te gebruiken in range 2
*CON015
E: Atom types to be used in range 2
D: Atoom types te gebruiken in range 2
*CON016
E: detected in routine CON022
D: Routine CON022 detecteerde een interne fout
*CON017
E: Give the chirallity cutoff
D: Geef de chiraliteits grenswaarde
*CON019
E: Should histidine be considdered basic
D: Wilt U histidine als basisch beschouwen
*CON021
E: Set the ranges for contact analysis
D: De ranges voor kontakt analyse zijn gezet
*CON022
E: Looked at the ranges for contact analysis
D: De ranges voor kontakt analyse bekeken
*CON025
E: BUG. Atom out of range while drawing box:
D: BUG. Bij het tekenen van een doosje werd een verkeerd atoom ontdekt:
*CON026
E: BUG. Atom does not point back to residu:
D: BUG. Een atoom werd ontdekt dat niet bij een residu hoort:
*CON034
E: Salt bridges (using histidine) with cutoff at
D: Zout bruggen (inclusief histidine) met atomaire afstand
*CON035
E: Salt bridges (not using histidine) with cutoff at
D: Zout bruggen (exclusief histidine) met atomaire afstand
*CON036
E: Residue types in first range:
D: Residu types in de eerste range:
*CON037
E: Residue types in second range:
D: Residu types in de tweede range:
*CON038
E: ('The ranges are not OK:',4I6)
D: ('De ranges voor kontakt analyse zijn niet in orde:',4I6)
*CONRHD
E: The first range will be horizontal in graphical analysis; the
   second range will be vertical. 
D: De eerste range wordt graphisch horizontaal weergegeven, de tweede
   range wordt vertikaal weergegeven. 
*CONHID
E: List of 'hidden' options:
   CONDBL  As CONTAC, but list all contacts in both partners
D: Lijst met 'verborgen (=hidden)' mogenlijkheden:
   CONDBL  Als CONTAC maar nu worden AB en BA kontakten afgedrukt
*CONMAL
E: Maximally allowed:
D: Maximaal toegestaan:
*ETTSHT
E: The text string is too short to add the plot number
D: De tekst string is te kort om een plot nummer toe te voegen
*IEIPNW
E: Internal error in plot number writing
D: Er gin iets mis bij het toevoegen van het plot nummer aan de naam
*PLOTNB
E: This will be plot number:
D: Dit wordt plot nummer:
*PLTLOW
E: Do you want plot at the lower half of the screen
D: Wilt U de onderste helft van het scherm gebruiken
*FULLST
E: Do you really want to stop execution
D: Wilt U deze run van WHAT IF echt afbreken
*NONOPT
E: Non-existing option :
D: Deze optie bestaat niet :
*NOENVY
E: The 'environment' has not been defined yet
D: De omgeving (environment) is nog niet gedefinieerd
*TOTCNT
E: Total count :
D: Totaal aantal :
*AMOLOK
E: The molecules are OK
D: De molekulen zijn in orde
*OPTNOY
E: This option is not yet implemented. SORRY
D: Het spijt mij, maar deze optie bestaat nog niet
*OPTNOH
E: This option is not implemented on this hardware. SORRY
D: Het spijt mij, maar deze optie werkt niet met de gegeven hardware
*DOUBLON
E: Double bond mode swicthed on
D: Van nu af worden dubbele bindingen dubbel getekend
*DOUBLOF
E: Double bond mode swicthed off
D: Van nu af worden dubbele bindingen enkel getekend
*GIVDSH
E: Give the dash factor
D: Geef de stippel (dash) factor
*DSHOFF
E: Dash bond mode switched off
D: Bindingen worden niet meer gestippeld getekend
*GIVLNW
E: Give the linewidth
D: Geef de lijn dikte
*VIEWMT
E: Present view matrix:
D: De huidige view matrix is:
*VIEWFIL
E: View parameters to be read from file
D: De orientatie parameters worden uit een file gelezen
*VIEWACT
E: The actual graphics view parameters are being used
D: De actuele grafische orientatie parameters worden gebruikt
*ANCHON
E: The refine ANCHOR option is switched on
D: De regularisatie optie ANCHOR is aangezet
*ANCHOF
E: The refine ANCHOR option is switched of
D: De regularisatie optie ANCHOR is uitgezet
*GIVRAD
E: Give the radius :
D: Geef de straal :
*PDB001
E: Could not write to PDBUNT
D: Kan niet naar PDBUNT schrijven 
*PDB002
E: Could not open TEXUNT in TEXLEV
D: Kan TEXUNT niet openen in TEXLEV
*PDB003
E: Could not open HEADER.TEX in TEXLEV
D: Kan HEADER.TEX niet openen in TEXLEV
*PDB003A
E: Could not open HEADER.TXT in SETLEV
D: Kan HEADER.TXT niet openen in SETLEV
*PDB004
E: Strange OLD environment in TEXLEV
D: Vorige foutmeldingsklasse niet herkend in TEXLEV
*PDB005
E: Strange NEW environment in TEXLEV
D: Nieuwe foutmeldingsklasse niet herkend in TEXLEV
*PDB006
E: Could not read from HEADER.TEX in TEXLEV
D: Kan de file HEADER.TEX niet lezen in TEXLEV
*PDB006A
E: Could not read from HEADER.TXT in ERRLEV
D: Kan de file HEADER.TXT niet lezen in ERRLEV
*PDB007
E: Could not write to TEXUNT in TEXLEV. Disk full?
D: Kan niet naar TEXUNT schrijven in TEXLEV. Is de disk vol?
*PDB008
E: TEXCLOSE: Could not write TEXUNT. Disk full?
D: Kan niet naar TEXUNT schrijven in TEXCLOSE. Is de disk vol?
*PDB009
E: TeX file not open in TEXSUBJ
D: TeX bestand niet open in TEXSUBJ
*PDB010
E: Could not write to TEXUNT in TEXSUBJ. Disk full?
D: Kan niet naar TEXUNT schrijven in TEXSUBJ. Is de disk vol?
*PDB012
E: Unimplemented term in error file
D: Een sleutelwoord in de ERRORS.TXT file is niet geimplementeerd
*PDB014
E: empty subject in ERRORS.TXT
D: Geen onderwerpstekst in ERRORS.TXT
*PDB019
E: Could not write to TEXUNT in TEXHDR. Disk full?
D: Kan niet naar TEXUNT schrijven in TEXHDR. Is de disk vol?
*PDB020
E: Could not write to PDBUNT in PDBHDR. Disk full?
D: Kan niet naar PDBUNT schrijven in PDBHDR. Is de disk vol?
*PDB021
E: Could not write to TEXUNT in TEXHD2. Disk full?
D: Kan niet naar TEXUNT schrijven in TEXHD2. Is de disk vol?
*PDB023
E: Nested TEXSUN attempted
D: Poging tot geneste TEXSUN aanroepen.
*PDB026
E: PDBTAB called with lines already present
D: PDBTAB aangeroepen terwijl er al regels in een tabel staan
*PDB027
E: PDBTAB called with too-long table header
D: PDBTAB aangeroepen met een te lange tabel-kop
*SYM001
E: 11 closed in MOL007
D: Bestand 11 gesloten in MOL007
*SYM002
E: No ATOM present in MOL007
D: Geen atomen gevonden in MOL007
*SYM003
E: Unexpected end on input file
D: Onverwacht einde van PDB file
*SYM004
E: Unknown error reading input file in MOL007
D: Onbekende fout tijdens het lezen van de PDB file in MOL007
*SYM005
E: decoding cryst1 card
D: Kan de CRYST1 kaart niet interpreteren
*SYM006
E: decoding mtrix card.
D: Kan de MTRIX kaarten niet interpreteren
*SYM007
E: decoding scale cards.
D: Kan de SCALE kaarten niet interpreteren
*SYM008
E: decoding symtr cards.
D: Kan de SYMTR kaarten niet interpreteren
*SYM009B
E: Could not write to INFPCK file in CELPR6
D: Kan niet naar de INFPCK file schrijven in CELPR6
*SYM009A
E: Could not write to terminal in CELPR6
D: Kan niet naar de terminal schrijven in CELPR6
*SYM009
E: Could not write to TEXUNT in CELPR6
D: Kan niet naar TEXUNT schrijven in CELPR6
*SYM010
E: Could not write to PDBUNT in CELPR6
D: Kan niet naar PDBUNT schrijven in CELPR6
*SYM011
E: Error. File not found:
D: Error. Bestand niet gevonden:
*SYM012
E: Error opening file:
D: Fout bij openen van bestand:
*SYM013
E: Analyzing:
D: Analyseren:
*SYM014
E: Check CRYST1 from many PDB files.
D: Check de Symmetrieinformatie uit een set van PDB files
*SYM015
E: The current space group:
D: De huidige ruimtegroep:
*SYM016
E: Give the name of the transformation file:
D: Geef de naam van het bestand met transformaties:
*SYM017
E: This file does not exist.
D: Dit bestand bestaat niet.
*SYM018
E: Cannot open file.
D: Kan dit bestand niet openen.
*SYM019
E: Number of transformations now available:
D: Aantal nu beschikbare transformaties:
*SYM020
E: Error reading transformations file
D: Fout bij inlezen bestand met transformaties
*SYM021
E: Give the number of the transformation:
D: Geef het nummer van de transformatie:
*SYM023
E: Error writing to transformations file. Disk full? Directory?
D: Fout bij het schrijven van de file met transformaties. Is de disk vol?
*SYM024
E: Transformation
D: Transformatie
*SYM025
E: ===> Determinant =
D: ===> Determinant =
*SYM026
E: ===> Unit matrix
D: ===> Eenheidsmatrix
*SYM027
E: the a axis
D: de a as
*SYM028
E: the b axis
D: de b as
*SYM029
E: the c axis
D: de c as
*SYM030
E: an a/b plane diagonal
D: een a/b vlakdiagonaal
*SYM031
E: an a/c plane diagonal
D: een a/c vlakdiagonaal
*SYM032
E: an b/c plane diagonal
D: een b/c vlakdiagonaal
*SYM033
E: a body diagonal
D: een lichaamsdiagonaal
*SYM034
E: Too many transformations in SYMINP
D: Te veel transformaties in SYMINP
*SYM035
E: Could not open SPCSYM.DAT in SYMSPG
D: Kan bestand SYMSPC.DAT niet openen in SYMSPG
*SYM036
E: Too many transformaties in SYMSPG
D: Te veel transformaties in SYMSPG
*SYM037
E: Transformation from SPCSYM.DAT has DET unequal 1!!
D: Transformatie uit SPCSYM.DAT heeft Determinant ongelijk aan 1!!
*SYM038
E: Could not read symmetry data file
D: Kan symmetrie gegevensbestand niet lezen
*SYM039
E: Spacegroup not found in symmetry data file
D: Ruimte groep niet gevonden in de ruimte groepen file
*SYM040
E: Interpreting symmetry card in SYMSPG
D: Fout bij interpreteren van een symmetriekaart in SYMSPG
*SYM041
E: Unit cell parameters (A,B,C,ALPHA,BETA,GAMMA):
D: Eenheidscel parameters (A,B,C,ALPHA,BETA,GAMMA):
*SYM042
E: Space group name:
D: Naam van de ruimtegroep:
*SYM043
E: Unknown spacegroup. Try again.
D: Onbekende ruimtegroep. Probeer opnieuw.
*SYM044
E: Symmetry operation (Int. tables format):
D: Symmetrieoperatie (Int. tables manier):
*SYM045
E: Invalid "/" character
D: "/" hier niet toegestaan.
*SYM046
E: Record after 3rd comma ignored
D: Informatie na de derde komma ongebruikt
*SYM047
E: Insufficient data or wrong format
D: Onvoldoende informatie of verkeerde vorm
*SYM048
E: Determinant is not +1
D: Determinant is ongelijk aan +1
*SYM050
E: Warning: relatively inaccurate axis calculation!
D: Waarschuwing: relatief onnauwkeurige asbepaling!
*SYM051
E: Singular matrix in LUDCMP
D: Singuliere matrix in LUDCMP
*SYM054
E: This operation would overload the soup.
D: Dit zou resulteren in te veel atomen of residuen in de soep.
*SYM055
E: Applying transformation #
D: Toepassen van transformatie nummer
*SYM056
E: Too many possible contacts in SYMCMP
D: Te veel mogelijke kontakten in SYMCMP
*SYM057
E: Stack overflow in SYMCMP
D: Stapeloverloop in SYMCMP
*SYM058
E: No close residues
D: Geen nabije residuen
*SYM059
E: Number of close residues:
D: Aantal nabije residuen:
*SYM060
E: Invalid ISYM in SYMMMX
D: Ontoelaatbare waarde van ISYM in SYMMMX
*SYM061
E: First corner of box (XMIN, YMIN, ZMIN):
D: Eerst hoek van de doos (XMIN, YMIN, ZMIN):
*SYM062
E: Last corner of box (XMAX, YMAX, ZMAX):
D: Laatste hoek van de doos (XMAX, YMAX, ZMAX):
*SYM063
E: Sorry, there are no defaults
D: Sorry, er zijn geen standaardwaarden
*SYM064
E: Parameters of sphere (X, Y, Z, RAD):
D: Beschrijving van de bol (X, Y, Z, Straal):
*SYM065
E: Radius of sphere:
D: Straal van de bol:
*SYM066
E: Too many symmetry transformations in SYMATR. It is advisable to check
   the soup after the failure of this option. 
D: Te veel symmetrietransformaties in SYMATR. Het is aan te raden na dit
   probleem de soep te controleren.
*SYM067
E: Number of residues added:
D: Aantal toegevoegde residuen:
*SYM068
E: Number of symmetry transformations invalid
D: Aantal symmetrietransformaties ontoelaatbaar
*SYM069
E: First operator is not identity
D: Eerste transformatie is niet de eenheidstransformatie
*SYM070
E: Too many CA only residues encountered, ignored.
D: Te veel residuen met alleen CA, check overgeslagen
*SYM071
E: DNA present, structure ignored.
D: DNA aanwezig. Check niet uitgevoerd.
*SYM072
E: Has no symmetry. Structure ignored.
D: Heeft geen symmetrie. Check niet uitgevoerd
*SYM073
E: Number of contacting pairs =
D: Aantal paren dat kontakt maken =
*SYM074
E: This is strange......
D: Vreemd......
*SYM075
E: Applying symmetry using CRYST1 unit cell
D: Toepassen symmetrie uit de CRYST1 celparameters
*SYM076
E: Applying symmetry using SCALE* unit cell
D: Toepassen symmetrie uit de SCALE matrix
*SYM078
E: Unit transformation, operation aborted
D: Eenheidstransformatie, commando afgebroken.
*SYM080
E: Cannot do analysis with incomplete symmetry
D: Kan geen analyse doen met incomplete symmetrie
*SYM081
E: Unknown space group centring in CELRED
D: Onbekende centering in de ruimtegroep in CELRED
*SYM082
E: Too many axes in LEPAGE
D: Te veel assen in LEPAGE
*SYM083
E: Invalid matrix found for Monoclinic
D: Ontoelaatbare matrix gevonden in Monokliene ruimtegroep
*SYM084
E: Cell is doubled in CELCON; No centre found
D: De eenheidscel is verdubbeld, maar er is geen centering gevonden
*SYM085
E: Strange kind of centring in CELCON
D: Vreemd soort centering in CELCON
*SYM086
E: Volume ratio
D: Volumeverhouding
*SYM087
E: Something fishy in CELCON
D: Iets vreemds in CELCON
*SYM088
E: CELREC Called with strange cell....
D: CELREC aangeroepen met vreemde cel....
*SYM089
E: Too many AAs for comparison
D: Te veel aminozuren voor vergelijking
*SYM090
E: Molecule too big for comparison
D: Molecule te groot voor vergelijking
*SYM091
E: Superposition of
D: Superpositie van
*SYM092
E: Onto
D: Op
*SYM093
E: Maximum difference with integer matrix
D: Grootste verschil met integer matrix
*SYM094
E: Transformation to conventional cell is unit matrix
D: Transformatie naar conventionele eenheidscel is eenheidsmatrix
*SYM095
E: symmetry transformations found (MTRIX)
D: symmetrie transformaties gevonden (MTRIX)
*
*       Some PDBOUT messages
*
*PDHDR1
E: The CRYST1 cell dimensions
D: De CRYST1 celdimensies
*PDHDR2
E: The cell dimensions
D: De celdimensies
*PDHDR4
E: Scale matrix as derived from SCALE
D: Scale matrix zoals afgeleid uit SCALE kaarten
*PDHDR5
E: Proposed scale matrix
D: Voorgestelde scale matrix
*PDHDR6
E: Matrix
D: Matrix
*PDHDR7
E: SCALE matrices (as given and from CRYST1)
D: SCALE matrices (zoals gegeven en uigerekend uit CRYST1)
*PDHDR8
E: SCALE matrix
D: SCALE matrix
*PDHDR8A
E: Calculated from CRYST1
D: Uitgerekend uit CRYST1
*PDHDR9
E: Cell as derived from the SCALE matrix
D: Celdimensies afgeleid van de SCALE matrix
*PDHDR10
E: Scale matrix as derived from CRYST1
D: Scale matrix afgeleid van CRYST1
*PDHDR11
E: Crystal class of the conventional CELL:
D: Kristalklasse van de conventionele cel:
*PDHDR12
E: Crystal class of the space group:
D: Kristalklasse van de ruimtegroep:
*PDHDR13
E: Dimensions of a reduced cell
D: Gereduceerde celdimensies
*PDHDR14
E: Dimensions of the conventional cell
D: Conventionele celdimensies
*PDHDR15
E: Transformation to conventional cell
D: Transformatie naar conventionele cel
*PDHDR16
E: In the TeX file, a plot has been inserted here
D: In de TeX file staat hier een figuur.
*PDHDR17
E: The SCALE transformation matrix
D: De SCALE transformatiematrix
*PDHDR18
E: BUG in error file: Empty subject
D: Fatale BUG in ERRORS.TXT: Geen onderwerp!
*PDHDR19
E: Secondary structure assignment
D: Secundaire structuurbepaling
*PDHDR20
E: Unit Cell deformation matrix
D: Eenheidscel deformatie matrix
*PDHDR20A
E: Matrices used
D: Gebruikte matrices
*PDHDR21
E:  RMS Z-score for bond lengths:
D:  RMS Z-score voor bindingslengten:
*PDHDR22
E: Proposed new scale matrix
D: Voorstel voor een nieuwe SCALE matrix
*PDHDR23
E: With corresponding cell
D: Met als bijbehorende cel
*PDHDR24
E:  RMS Z-score for bond angles:
D:  RMS Z-score voor bindingshoeken:
*PDHDR25
E:  RMS-deviation in bond distances:
D:  RMS-afwijking in bindingsafstanden:
*PDHDR26
E:  RMS-deviation in bond angles:
D:  RMS-afwijking in bindingshoeken:
*PDHDR27
E:  Highest polymer chain multiplicity in structure:
D:  Hoogste multipliciteit in 3D polymeerketens:
*PDHDR27A
E:  Highest polymer chain multiplicity according to SEQRES:
D:  Hoogste multipliciteit in polymeerketens in SEQRES:
*PDHDR27B
E:  Value of Z as found on the CRYST1 card:
D:  Z zolas gevonden op de CRYST1 kaart:
*PDHDR27C
E:  Z  and SEQRES agree, indicating superposition problems of equivalent chains
D   Het zullen wel superpositie problemen zijn want Z en SEQRES zijn het eens
*PDHDR28
E:  Molecular weight of all polymer chains:
D:  Molecuulgewicht van alle polymeerketens:
*PDHDR29
E:  Volume of the Unit Cell V=
D:  Volume van de eenheidscel V=
*PDHDR30
E:  Cell multiplicity:
D:  Multipliciteit van de eenheidscel:
*PDHDR31
E:  Matthews coefficient for observed atoms Vm=
D:  Matthews coefficient voor geobserveerde atomen Vm=
*PDHDR32
E:  Z-value from CRYST1:
D:  Z-waarde van CRYST1:
*PDHDR33
E:  Number of operations in space group:
D:  Aantal operaties van de ruimtegroep:
*PDHDR34
E:  Variance:
D:  Variantie:
*PDHDR35
E:  (Under-)estimated Z-score:
D:  (Onder/Ge)schatte Z-score:
*PDHDR36
E:  Standard deviation of omega values : 
D:  Standaarddeviatie in omega waarden :
*PDHDR37
E:  Ramachandran Z-score :
*PDHDR38
E:  chi-1/chi-2 correlation Z-score :
*PDHDR39
E:  Structure Z-scores, positive is better than average:
*PDHDR40
E:  RMS Z-scores, should be close to 1.0:
*PDHDR42
E:   2nd generation packing quality :
*PDHDR43
E:   Omega angle restraints         :
*PDHDR44
E:   1st generation packing quality :
*PDHDR45
E:   Ramachandran plot appearance   :
*PDHDR46
E:   chi-1/chi-2 rotamer normality  :
*PDHDR47
E:   Bond lengths                   :
*PDHDR48
E:   Bond angles                    :
*PDHDR49
E:   Side chain planarity           :
*PDHDR50
E:  Backbone conformation Z-score :
*PDHDR51
E:   Backbone conformation          :
*PDHDR52
E:   B-factor distribution          :
*PDHDR53
E:   Improper dihedral RMS Z-score  :
*PDHDR54
E:   Improper dihedral distribution :
*PDHDR55
E:   Inside/Outside distribution    :
*PDHDR56
E:  All-atom RMS fit for the two chains :
*PDHDR57
E: (' Resolution found in PDB file        :',F7.2)
*PDHDR58
E:  CA-only  RMS fit for the two chains :
*PDHDR59
E:   Total bump score               :
*PDHDR60
E:   Bumps per residue              :
*PDHDR61
E: (' High resolution limit in refinement :',F7.2)
*PDHDR62
E: (' Low resolution limit in refinement  :',F7.2)
*PDHDR63
E:   Tau angle RMS Z-score          :
*PDHDR64
E: Symmetry matrices used (including translations)
D: Gebruikte symmetrie matrices, inclusief translaties
*XERROR
E: Error:
D: Fout:
*XWARN
E: Warning:
D: Waarschuwing:
*XNOTE
E: Note:
D: Opmerking:
*PDBFMT1
E: ('And so on for a total of ',i5,' lines.')
D: ('En zo voort tot een totaal van ',i5,' regels.')
*PDBFMT2
E: ('(This is a rotation of ',f6.1,' degrees)',:,' [axis ',3f8.4,']')
D: ('(Dit is een rotatie van ',f6.1,' graden)',:,' [as ',3f8.4,']')
*PDBGMO1
E: ('And so on for a total of ',i5,' residues')
D: ('En zo voort tot een totaal van ',i5,' residuen')
*
*       NEIBRS messages (complete)
*
*NEIGAT
E: Give the atoms
D: Geef de atomen
*NEI-DST
E: Look at distance(s) between residues:
D: Met DIST gekeken naar afstanden tussen:
*NEI-ANG
E: Used the ANGLE3 option.
D: Met ANGLE3 gekeken naar een hoek
*NEIBG3
E: ERROR writing distance information. 
D: Een fout trad op bij het schrijven van een afstand
*NEIBG4
E: Two atoms were detected with identical coordinates:
D: Twee atomen met identieke coordinaten werden gevonden:
*NOTNAM
E: Notebook name :
D: Naam van notitie boek:
*NOTNOT
E: Note :
D: Notitie:
*NOTREA
E: Read the notes for :
D: Notities gelezen voor residu :
*NOTRE1
E: Read the notes for residue :
D: Notities gelezen voor residu :
*NOT-CRE
E: Note book created :
D: Notitieboek gemaakt :
*NOT-WRI
E: Wrote a note for residue:
D: Een notitie geschreven voor residu:
*NOTWRI
E: Enter the general notes. Finish with 0 (zero)
D: Geef de algemene notities. Geef als laatste een 0 (nul)
*NOTEND
E: Enter the notes for this residue. Finish with 0 (zero)
D: Geef de notities voor dit residu. Geef als laatste 0 (nul)
*NOTE01
E: You still had an open notebook
D: U had nog een notitie boek open
*NOTE02
E: This one is closed now
D: Dit oude notitie boek is nu gesloten
*NOTE03
E: WARNING. Notebook does not exist:
D: Pas op. Dit notitie boek bestaat niet:
*NOTE07
E: Opened old notebook:
D: Het bestaande notitie boek is geopend:
*NOTE08
E: There is no open notebook (yet)
D: U hebt nog geen open notitie boek
*NOTE09
E: Something written in the notebook
D: Iets in het notitie boek geschreven
*NOTE10
E: Notebook closed:
D: Notitie boek gesloten:
*NOTE11
E: Warning, this notebook exists already. WHAT IF will not do anything.
   If you want to continue with the existing notebook, use the USEOLD
   option. If you want to delete or rename the old notebook, you will have
   to use operating system commands like 'del', 'rm', 'mv', etc.
D: Oeps. Deze file bestaat al. WHAT IF kan oude notitieboeken niet
   weggooien. Gebruik USEOLD om met het oude notitieboek verder te werken.
   U zult systeem opties zoals 'del', 'rm', 'mv', etc moeten gebruiken als
   U het oude notitieboek wilt weggooien of een andere naam wilt geven.
*CELL02
E: Wrong cell dimensions in CEL001
D: De cel dimensies zijn verkeerd in routine CEL001
*CELL03
E: Wrong cell dimensions in CEL002
D: De cel dimensies zijn verkeerd in routine CEL002
*CELL04
E: Wrong cell dimensions in CEL007
D: De cel dimensies zijn verkeerd in routine CEL007
*CELL05
E: Strange scale matrix encountered in routine CEL004:
D: Routine CEL004 detecteerde een foutieve scale matrix:
*CELL06
E: The cell dimensions that belong with the maps do not have to be the
   same as the real cell dimensions. Some of the calculated maps may
   have different, mostly orthogonal, synthetic cell dimensions.
D: De cel dimensies die bij de dichtheids mappen horen hoeven niet gelijk
   te zijn aan de echte cel dimensies die bij de koordinaten horen.
   Sommige dichtheids mappen hebben artificiele, berekende dimensies
*CELL08
E: Cell dimensions as set by user or read from coordinate file
D: Cel dimensies zoals gelezen van koordinaten file of door user gegeven
*CELL09
E: Cell dimensions as calculated from scale matrix
D: Cel dimensies zoals berekend uit de scale matrix
*CELL07
E: Map number ... :
D: Map nummer ... :
*CELL10
E: Scale matrix . :
D: Scale matrix . :
*CELL11
E: Map name ..... :
D: Map naam ..... :
*CELL12
E: Map title .... :
D: Map titel .... :
*NEWE922
E: Insufficient profiles.
D: Onvoldoende profielen.
*NEWT816
E: Prompting for the first profile.
D: U wordt naar het eerste profiel gevraagd
*NEWT817
E: Prompting for the second profile.
D: U wordt naar het tweede profiel gevraagd
*NEWP303
E: Give your choice :
D: Maak uw keuze:
*NEWE923
E: Please choose from 1,2,3
D: Kies svp uit 1, 2 en 3
*NEWE924
E: File not found.
D: File niet gevonden
*NEWE925
E: There are not enough sequences.
D: U hebt niet genoeg sequenties
*NEWT818
E: Use the GETSEQ option first.
D: Gebruik eerst even de GETSEQ optie
*NEWZ208
E: Not protein:
D: Geen eiwit:
*NEWY110
E: Calculate the real variability (slow!)
D: Bereken de echte variabiliteit (langzaam)
*NEWT821
E:         Histogram of pairwise identities
D:         Histogram van paarsgewijze identiteiten
*NEWE926
E: You need at least one sequence
D: U hebt tenminste 1 sequentie nodig
*NEWP305
E: Give the search text
D: Geef de zoek-tekst
*NEWT823
E: You can do AND or OR on previous searches.
D: U kunt AND en OR operaties uitvoeren op voorgaande zoek operaties
*NEWY111
E: Do an AND
D: Voer een AND operatie uit
*NEWY112
E: More string searches
D: Meer tekst zoek werk
*NEWE931
E: writing GCG FETCH command file
D: bij het schrijven van de GCG FETCH commando file
*NEWE935
E: writing in FILES.LIS file
D: bij het schrijven van de FILES.LIS file
*NEWZ209
E: Number of finger print residues ..:
D: Aantal finger print residuen .....:
*NEWT825
E: Output will be given for the first: 33
D: U krijgt slechts uitvoer voor de eerste 33
*NEWE936
E: in finger-print file:
D: in finger-print file:
*NEWZ210
E: Non existent arbitrary residue number:
D: Niet bestaand residu nummer:
*NEWY114
E: Delete this one
D: Deleteer deze
*NEWE937
E: Empty class.
D: Lege klasse
*NEWZ212
E: MAXDIM in WAL100 should be:
D: MAXDIM in WAL100 zou moeten zijn:
*NEWY115
E: Use automatic update mode
D: Gebruik de automatische update modus
*NEWZ214
E: Delete from profile:
D: Deleteer uit het profiel:
*NEWP306
E: After which residue should a gap be added
D: Achter welk residu wilt U een gap invoegen
*NEWE938
E: Position out of range.
D: Positie niet in orde
*NEWZ216
E: Gap should fall in range 1 -
D: Een gap moet vallen in de range 1 -
*NEWY116
E: More insertions
D: Nog meer inserties
*NEWB336
E: creating MSF
D: creating MSF
*NEWT826
E: END encountered on profile list.
D: Het einde van de profielen lijst werd aangetroffen
*NEWZ217
E: It should be:
D: Het moet zijn:
*NEWZ218
E: Trying sequence nb:
D: Probeer sequentie nr:
*NEWE939
E: There are no sequences.
D: U hebt nog geen sequenties
*NEWT827
E: Please use the GETSEQ option first
D: Gebruik eerst de GETSEQ optie
*NEWZ220
E: Number of sequences in memory:
D: Aantal sequenties in geheugen:
*NEWP307
E: Give the sequence:
D: Geef de sequentie:
*NEWE940
E: sequence out of range.
D: sequentie niet in orde
*NEWP308
E: Give the range of sequence lengths:
D: Geef de toegestane sequentie lengtes:
*NEWE941
E: Lengths should be positive
D: Lengtes moeten positief zijn
*NEWE942
E: There are no sequences yet.
D: U hebt nog geen sequenties
*NEWB337
E: IPIR out of range in W_SHO_RES.
D: IPIR is niet in orde in W_SHO_RES.
*NEWZ221
E: Sequence number.....
D: Sequentie nummer ...
*NEWZ222
E: Number of residues..
D: Aantal residuen ....
*NEWZ223
E: With insertions.....
D: Met inserties ......
*NEWZ224
E: Original length.....
D: Originele lengte ...
*NEWT829
E: Present sequence:
D: Huidige sequentie:
*NEWT830
E: Original sequence:
D: Originele sequentie:
*NEWE943
E: There are no profiles yet.
D: U hebt nog geen profielen
*NEWT831
E: Use the GETPRF option first.
D: Gebruik eerst de GETPRF optie
*NEWB338
E: IPRF out of range in W_SHO_CONS.
D: IPRF is niet in orde in W_SHO_CONS.
*NEWT832
E: Consensus sequence:
D: Gemeenschappelijke sequentie:
*NEWZ225
E: Profile number......
D: Profiel nummer .....
*NEWB339
E: IPRF out of range in W_LST_PRF.
D: IPRF is niet in orde in W_LST_PRF.
*NEWB341
E: IPIR out of range in W_SHO_AA.
*NEWE947
E: writing scorings matrix to terminal.
D: bij het schrijven van de score matrix naar de terminal.
*NEWE948
E: writing AMAT in W_SHO_AMAT.
D: bij het schrijven van de AMAT in W_SHO_AMAT.
*NEWB342
E: Length out of range. W_PCT_ID.
D: De lengte parameter is niet in orde in W_PCT_ID.
*NEWE951
E: Residue type out of range in W_SET_CHAR
D: Het residu type is niet in orde in W_SET_CHAR
*NEWB343
E: Profile number out of range. W_DEL_IN_PRF.
D: Het profiel nummer is niet in orde in W_DEL_IN_PRF.
*NEWP309
E: Give search string
D: Geef de zoek-tekst
*NEWE952
E: File without name in W_GET_SSTR
D: File zonder naam in W_GET_SSTR
*NEWE954
E: opening search string file:
D: bij het openen van zoek-tekst file:
*NEWE955
E: Too many search strings: truncated
D: U hebt teveel zoek-teksten. Enige zijn weggegooid
*NEWT839
E: There are no search strings yet.
D: Er zijn nog geen zoek-teksten
*NEWZ231
E: Number of search strings:
D: Aantal zoek-teksten:
*NEWE956
E: writing search string
D: bij het schrijven van de zoek-teksts
*NEWZ232
E: The water radius =
D: De straal van water is :
*NEWT846
E: Please give a file name...
D: Geef toch svp een file naam ...
*NEWY119
E: You are asked to write a comment in this log file (0 to bail out)
D: Schrijf een komentaar in deze log-file
*NEWB345
E: writing comment in log file.
D: bij het schrijven van de commentaar in de log-file.
*NEWE957
E: Trying to close non-opened log file
D: U probeert een gesloten log-file te sluiten
*NEWE967
E: There is no protein in the soup.
D: U hebt geen eiwit in de soep
*NEWB360
E: FOR*** with negative *** in WRE101
D: FOR*** met negatieve *** in WRE101
*NEWT861
E: WARNING FOR*** with *** > 100
D: Pas op FOR*** met *** > 100
*NEWB361
E: Empty file name in WRE101
D: Lege file naam in WRE101
*NEWE1039
E: creating DEFINE statement.
D: bij het aanmaken van het DEFINE statement
*NEWE1040
E: writing DEFINE to command file
D: bij het schrijven van DEFINE in de kommando file
*NEWZ244
E: ERROR writing RUN command in WRE102 UNIT=
D: ERROR bij het schrijven van het RUN commando in WRE102 UNIT=
*
*    CHESS menu
*
*NEWT1
E:           g v n a x    c o r r e c
*NEWT2
E:  You can now correct the position.
*NEWT3
E: Type the name of the field and one of:
*NEWT4
E:  -wk-wq-wr-wb-wn-wp-  -bp-bn-bb-br-bq-bk-
*NEWT5
E: Give field and piece as 2A2
*NEWT6
E: *** Illegal field number ***
*NEWT7
E: *** Illegal piece ***
*NEWT8
E:          G V N A X     i n f o
   The following pages give general and menu-wise specific information
   about GVNAX. This program is copletely idiot-protected. if you
   do not know what you have to do, just hit return. Often you can
   type a special code instead of what the program asks you. These
   codes are described  in chapter two of the info. The only thing you
   have to remember is type HELP if you are troubled.
   Hit anything to continue with the help-info menu; type ST to stop
*NEWT10
E:  1 -> Give information
    2 -> Show the position
    3 -> Correct the position
    4 -> Call the test routine'
    5 -> Re-initiate the program
    6 -> List the whole game
    7 -> Correct the parameters
    8 -> Go into problem mode
    9 -> Go into tournament mode
   10 -> Go into library mode
   11 -> Finish execution
*NEWT12
E: Give your choice:
*NEWT11
E:       G V N A X    g a m e    d r i v e r
   1 -> GVNAX has white
   2 -> GVNAX has black
   3 -> GVNAX plays against itself
*NEWT19
E:          g v n a x    h e l p - i n f o
*NEWT20
E:  A -> Give general info about GVNAX principles
*NEWT21
E:  B -> Explain which input is wanted where
*NEWT22
E:  C -> Give a list of modules
*NEWT23
E:  D -> Explain the variables used
*NEWT24
E: Which info do you want
*NEWT25
E: You cannot call the correction routine, the
*NEWT26
E: parameter routine and the test routine from
*NEWT27
E: this HELP/INFO routine. Return to where you
*NEWT28
E: came from first, and try it from there again.
*NEWT29
E: GVNAX is a computer chess program
*NEWE1
E: King not found.
*NEWT30
E:  library menu:
*NEWT31
E:  1 -> create a new file
*NEWT32
E:  2 -> open an existing file
*NEWT33
E:  3 -> close a file
*NEWT34
E:  4 -> create new record(s)
*NEWT35
E:  5 -> extend library automatically
*NEWT36
E:  6 -> show contents of library
*NEWT37
E: Give the file-name
*NEWT39
E:  1 -> Get standard position
*NEWT40
E:  2 -> Get position from library
*NEWT41
E:  3 -> Put moves in and write out
*NEWT42
E:  4 -> Generate all moves, and write out
*NEWT43
E:  5 -> Stop adding records
*NEWT44
E: Give the position number
*NEWT45
E: Give the record number
*NEWT46
E: Nonexisting field input
*NEWT47
E: Ok to put this in library (y/n)
*NEWT48
E: White gives mate in one with:
*NEWT49
E: White is stale mate
*NEWT50
E: White gives mate in two with:
*NEWT52
E:     0 - 0
*NEWT54
E:  0 - 0 - 0
*NEWT56
E:           g v n a x    p a r a m e
*NEWT57
E: Type parameter number and value as i2 1x i3
*NEWT58
E: 00 000 stops parameter correction
*NEWT59
E: *** Gamephase out of bounds ***
*NEWT60
E:           g v n a x    p r o b l e m
*NEWT61
E:  1 -> show the position
*NEWT62
E:  2 -> correct the position
*NEWT63
E:  3 -> check for king check
*NEWT64
E:  4 -> check for king check-mate
*NEWT65
E:  5 -> look for mate in one move
*NEWT66
E:  6 -> look for mate in two moves
*NEWT67
E:  7 -> look for mate in three moves
*NEWT68
E: Make your choice, <st> to return to main menu
*NEWT69
E: White king in check
*NEWT70
E: White king not in check
*NEWT71
E: Black king in check
*NEWT72
E: Black king not in check
*NEWT73
E: White is mate
*NEWT74
E: Black is mate
*NEWT76
E: White can not give mate in one
*NEWT78
E: White can not give mate in two
*NEWT79
E: White gives mate in three with:
*NEWT80
E: White can not give mate in three
*
*     Mixed menu commands
*
*NEWY1
E: Use symmetry for the second range?
D: Symmetrie gebruiken voor de tweede range?
*NEWE2
E: BUG? Residue out of range. WIF432.
D: BUG? Residu heeft een incorrecte waarde in WIF432.
*NEWE3
E: Residue too close to a boundary.
D: Residue zit te dicht bij een van de termini
*NEWT104
E: WARNING. DG-fragment spans multiple molecules.
D: Waarschuwing: DG-fragment loopt over meerdere moleculen.
*NEWY2
E: Do you want to continue this DG option
D: Wilt U doorgaan met deze DG optie
*NEWB1
E: Residue out of range. WIF432A.
D: Residu heeft een incorrecte waarde in WIF432A
*NEWE4
E: ERROR. This group is neither generated from the fragment database,
   nor created by a DGLOOP menu option.
D: FOUT. Deze groep is niet gemaakt mbv de fragment database, en niet 
   gemaakt door een DGLOOP menu optie.
*NEWB2
E: Consistency problem in WIF404.
*NEWE5
E: Range too long.
D: Te lange range.
*NEWE6
E: 10 groups in use already. Use RESET.
D: Er zijn al 10 groepen in gebruik. Maak ruimte met RESET.
*NEWT107
E: Asking for the central residue
D: U wordt gevraagd om het centrale residu
*NEWB4
E: No IAA in WIF442A.
D: Geen IAA in WIF442A.
*NEWB5
E: Consistency problem in WIF442A.
D: Gegevens tegenstrijdig in WIF442A.
*NEWB6
E: No IAA in WIF442B.
D: Geen IAA in WIF442B.
*NEWB7
E: Consistency problem in WIF442B.
D: Gegevens tegenstrijdig in WIF442B.
*NEWE10
E: Range spans multiple molecules.
D: Deze range loopt over meerdere molekulen
*NEWE11
E: Range contains non-protein molecule(s)
D: De range bevat meer dan alleen eiwit en nucleine zuur
*NEWZ2
E: Range reset to:
D: Range veranderd in:
*NEWB10
E: IAA out of range in DGM004C.
*NEWE14
E: This option needs some non-water in soup
D: Deze optie heeft tenminste een niet-water molekuul in de soep nodig
*NEWB17
E: ELMZ called with IAT out of range
*NEWB18
E: ATCHRG called with IAT out of range
*NEWE24
E: Window length should be odd.
D: De lengte van het venster moet on-even zijn
*NEWZ3
E: Window length set at:
D: De venster lengte is gezet op:
*NEWT124
E: This option uses accessible rather than
D: Deze optie gebruikt het toegankelijke oppervlak, en niet
*NEWT125
E: molecular surfaces.
D: het molekulaire oppervlak.
*NEWE25
E: ERROR. This option needs the accessibility for ALL residues.
D: ERROR. Deze optie heeft de oppervlakte toegankelijkheids waarden
   van alle residuen nodig
*NEWY4
E: Should intra-fragment H-bonded atoms be used
D: Moeten intra-fragment waterstof bruugende atomen gebruikt worden
*NEWP9
E: Give the graphics position 1,2,3...
D: Geef de positie op het scherm (1,2,3,...)
*NEWT127
E: Asking for the 'molecule'
D: U wordt naar het 'molekuul' gevraagd
*NEWE26
E: All accessibilities are needed...
D: Alle oppervlakte toegankelijkheids waarden zijn hier nodig
*NEWT128
E: Asking for the fragment
D: U wordt gevraagd naar het fragment
*NEWE27
E: Fragment must be part of molecule
D: Het Fragment moet in het molekuul liggen
*NEWE28
E: Ranges must fall within 1 molecule
D: Een range moet geheel in 1 molekuul liggen
*NEWE29
E: Premature end of option
D: De optie werd voortijdig afgebroken
*NEWE30
E: writing pick index file. CON005.
D: bij het schriven in de pick index file.
*NEWT129
E: Prompting for the range to be 'folded'
D: U wordt gevraagd naar de range voor de FOLLOW optie
*NEWT130
E: Prompting for the environment range
D: U worgt gevraagd naar de omgevings range
*NEWE32
E: Range must fall within 1 molecule
D: Een range moet geheel in 1 molekuul liggen
*NEWE33
E: Window length out of range.
D: De venster lengte is niet in orde
*NEWZ4
E: Choose value between 1 and
D: Kies een waarde tussen 1 en
*NEWY5
E: Skip intra window H-bonds
D: Sla intra venster waterstof bruggen over
*NEWP12
E: Give the VdW radius contact distance
D: Geef de Van der Waals radius kontakt afstand
*NEWT131
E: Table for contact counts inside window
D: Welke tabel voor kontakten binnen het venster
*NEWP13
E: Give the table name :
D: Geef de naam van de tabel:
*NEWT132
E: Table for contact counts outside window
D: Welke tabel voor de kontakten buiten het venster
*NEWT133
E: Table for difference in contact counts
D: Welke tabel voor de kontakt verschillen
*NEWE34
E: writing result
D: bij het schrijven van de resultaten
*NEWT134
E: Prompting for the first helix:
D: U wordt naar de eerste helix gevraagd
*NEWT135
E: Prompting for the second helix:
D: U wordt naar de tweede helix gevraagd
*NEWB19
E: pointers out of range. EXT100.
*NEWB20
E: Pointers out of range. EXT101.
*NEWE35
E: There are not enough residues in the soup.
D: Er zijn niet genoeg residuen in de soep
*NEWP17
E: Give the name of the plot file
D: Geef de naam van de plot file
*NEWT146
E: Option cancelled
D: Optie afgebroken
*NEWT154
E: Prompting for zones, finish with 0 (zero)
D: U wordt naar de residu ranges gevraagd. Stop door 0 (nul) te geven
*NEWE70
E: This option only uses protein.
D: Deze optie werkt alleen maar met eiwitten
*NEWE72
E: No vectors in item to write out.
D: Het uit te schrijven item bevat geen vektoren
*NEWP19
E: Give the output file name :
D: Geef de naam van de output file :
*NEWE74
E: writing formatted item
D: bij het schrijven van de geformatteerd item
*NEWB31
E: IAT1=IAT2 in GRA031.
*NEWB32
E: IAT1=IAT2 in GRA031A.
*NEWB33
E: IAT1=IAT2 in GRA031B.
*NEWB34
E: IAT1=IAT2 in GRA031S.
*NEWP20
E: Give the multiplicity factor
D: Geef de vermenigvuldig factor
*NEWT155
E: Please use cell instead of cells if you only want one cell.
D: Gebruil CEL en niet CELLS als U maar 1 cel wilt zien
*NEWE75
E: Factor should be in (2-10)
D: Deze factor moet tussen 2 en 10 liggen
*NEWE76A
E: The range of existing clusters is
D: U hebt de volgende range van clusters beschikbaar
*NEWE76
E: Cluster out of range.
D: Deze cluster bestaat niet
*NEWB35
E: Atom out of range. WIF071.
*NEWB36
E: Atom out of range. WIF072.
*NEWE77
E: Option does not accept water. Sorry.
D: Deze optie kan helaas niet met water werken
*NEWP22
E: Give the sphere radius
D: Geef de straal van de bol
*NEWT157
E: Prompting for the residue AFTER which to flip
D: U wordt gevraag naar het residu VOOR het te flippen peptide plaatje
*NEWE81
E: Flip after last residue in molecule....
D: Peptide plaatje flip na het laatste residu....
*NEWT160
E: Set centre of graphics object on a C-alpha, or first atom of drug, etc.
D: Centreer het scherm op een alpha koolstof, of eerste atoom uit ligand, enz.
*NEWT162
E: Unexpected error in GRA1AA
D: Onverwachte fout in GRA1AA
*NEWZ15
E: Number of residues in the soup is ... :
D: Aantal residuen in de soep is .. :
*NEWZ16
E: Request to plot residue number ...... :
D: Het te tonen residue is ........ :
*NEWB41
E: GRA1BO called without attached group.
D: GRA1BO werd ten onrechte aangeroepen
*NEWB43
E: GRA1BB called with non residue.
D: GRA1BB werd aangeroepen met een niet-residu
*NEWB46
E: GRA1SS called with non residue.
D: GRA1SS werd aangeroepen met een niet-residu
*NEWT166
E: No waters generated
D: Geen waters gegenereerd
*NEWY7
E: Do you want to keep the new waters
D: Wilt U de nieuwe waters behouden
*NEWP24
E: Give the contact distance:
D: Geef de kontakt afstand:
*NEWB47
E: No vectors in GRASRT.
D: GRASRT detecteerde geen vektoren
*NEWB48
E: ERROR writing in pick index file.
D: Er ging iets mis bij het schrijven in de pick index file
*NEWE84
E: There are no moments yet.
D: U heeft nog geen momenten berekend
*NEWE86
E: There are no energy terms yet.
D: Er staan nog geen energie waarden ter beschikking
*NEWP25
E: Give the number of the energy term :
D: Geef het nummer van de energie term :
*NEWT169
E: There is no default. Sorry.
D: Er is geen standaard waarde. Sorry.
*NEWT170
E: Energy term sequence number out of range. Should be 1 -
D: Het nummer van de energie term deugt niet. Moet zijn 1 -
*NEWP26
E: Give the molecule number(s) :
D: Geeft het molekuul nummer(s) :
*NEWT171
E: Sorry there is no default. Give at least one protein molecule
   number, or give 0 (zero) to bail out.
D: Sorry, maar er is geen standaard molekuul nummer. Geef tenminste
   een eiwit molekuul nummer (of anders 0 (nul) om te stoppen)
*NEWE87
E: Non existing molecule(s)
D: Niet bestaand molekuul(kulen)
*NEWE88
E: These molecules are not protein.
D: Deze molekulen zijn niet van type eiwit
*NEWT175
E: Give at least one protein molecule number, or 0 (zero) to bail out.
D: Geef tenminste het nummer van 1 eiwit molekuul (of 0 om te stoppen)
*NEWE89
E: creating pick index file
D: er ging iets mis bij het maken van de pick index file
*NEWE90
E: Residues out of range in gra513
*NEWE91
E: Range contains non amino acids.
D: De range bevat anders dan eiwit of nukleine zuur
*NEWB49
E: ERROR in creating GRIN files.
D: Er ging iets mis bij het aanmaken van GRIN files.
*NEWE94
E: Use option MAKGRN first.
D: Gebruik eerst de optie MAKGRN
*NEWB50
E: ERROR creating GRID files.
D: Er ging iets mis bij het aanmaken van GRID files.
*NEWE97
E: Use option MAKGRD first.
D: Gebruik eerst de optie MAKGRD
*NEWP27
E: Give the number of the GRID map header
D: Geef het nummer van de GRID map
*NEWE98
E: Map number out of range.
D: Het map nummer is niet in orde
*NEWZ19
E: Number of maps allowed:
D: Het aantal toegestane mappen is
*NEWE99
E: Too many maps in use to add a new one. Either use DELMAP in the
   MAP menu, or use an existing header (if possible).
D: Er zijn al teveel mappen om er nog een toe te voegen. Ofwel
   gebruik de optie DELMAP in het map menu, ofwel overschrijf een map.
*NEWT179
E: WARNING. Not a WHAT IF originated GRID map.
D: Pas op. Deze grid map is niet door WHAT IF gemaakt.
*NEWE100
E: You asked for a too high map number.
D: Dit map nummer is te groot
*NEWZ20
E: The map number will be:
D: Het map nummer wordt:
*NEWE101
E: opening GRID map file.
D: bij het openen van GRID map file.
*NEWE102
E: GRID map has no header.
D: De grid map bevat geen administratieve informatie
*NEWT180
E: This might be an old style WHAT IF generated map, in
    which case you should use an existing map header.
*NEWE103
E: Header and map disagree on size.
D: De interne map informatie is niet consistent
*NEWT183
E: FATAL read error on GRID map
D: De GRID map werd incorrect gelezen
*NEWE104
E: GRIN* output file not found:
D: GRIN* output file niet found:
*NEWE105
E: GRID* output file not found:
D: GRID* output file niet found:
*NEWT185
E: Please give the protein/nucleic acid first
D: Geef svp eerst eiwit en nukleine zuur
*NEWY14
E: Do you want to use protein/D(R)NA too
D: Wilt U ook eiwit en nukleine zuur gebruiken
*NEWE106
E: Please give the protein/D(R)NA first
D: Geef svp eerst eiwit en nukleine zuur
*NEWB51
E: ERROR. Unit 11 not open in GRD015.
*NEWP28
E: Give the probe type :
D: Geef het probe type
*NEWB52
E: ERROR reading file PROBES.PRO.
*NEWB53
E: ERROR reading values from PROBES.PRO.
*NEWE110
E: Non-existing probe group.
D: Deze probe groep bestaat niet
*NEWE111
E: Box limits are meaningless.
D: De afmetingen van de doos hebben geen betekenis
*NEWP29
E: Lower limit on X
D: Onder grens voor X
*NEWP30
E: Upper limit on X
D: Boven grens voor X
*NEWP31
E: Lower limit on Y
D: Onder grens voor Y
*NEWP32
E: Upper limit on Y
D: Boven grens voor Y
*NEWP33
E: Lower limit on Z
D: Onder grens voor Z
*NEWP34
E: Upper limit on Z
D: Boven grens voor Z
*NEWT187
E: Please try again.
D: Probeer het svp nog eens
*NEWB54
E: ERROR. Map number out of range (GRD017).
*NEWE113
E: Resolution information lost.
D: De informatie aangaande de resolutie is verloren geraakt
*NEWT188
E: Are you using the right command order?
D: Weet U zeker dat de volgorde van de commandos goed is
*NEWE114
E: Map size information lost.
D: De informatie aangaande de afmetingen van de map raakte verloren
*NEWP35
E: Give the name of the map file
D: Geef de naam van de map file
*NEWP36
E: Give the title
D: Geef de titel
*NEWY15
E: Do you want to save map info in a file
D: Wilt U de map in een file bewaren
*NEWB56
E: Coordinate file closed in password module
D: De koordinaten file is niet open in de password routine
*NEWE117
E: Reading password file in GRD023.
D: Bij het lezen van de password file in GRD023.
*NEWE118
E: Writing password in file. Disk full? 
D: bij het schrijven van het password. Is uw disk soms vol?
*NEWT196
E: Please give the the hetatoms now...
D: Geef nu svp
*NEWE120
E: Please give drugs or water now
D:  Geef nu svp liganden, ionen, enz.
*NEWT197
E: There are GRIN/GRID files in this directory. You should either
   change directory, or delete the old files.
D: In deze direktorie bevinden zich nog (oude) GRIN/GRID files.
   U moet ofwel naar een andere directoy gaan, of deze
   oude files weggooien.
*NEWY17
E: Delete old files?
D: Wilt U de oude files weggooien?
*NEWT202
E: WARNING. Group number should be 1 - 10.
D: Pas op. Een groep nummer moet tussen 1 en 10 liggen
*NEWT203
E: WARNING. This group is not active (yet).
D: Pas op. Deze groep is nog niet in gebruik
*NEWE121
E: group number out of range in GRP_READ
*NEWE122
E: Inactive group in GRP_READ
*NEWE123
E: Group is not active.
D: Deze groep is nog niet in gebruik
*NEWT204
E: FIXED=1 donor=water
*NEWT205
E: Pick the residue
D: Klik op het residue
*NEWP38
E: Which H-bonds (BB,BS,SS) :
D: Welke waterstof bruggen (BB,BS,SS) :
*NEWE124
E: Please give BB, BS, or SS
D: Please geef BB, BS, of SS
*NEWT206
E: BB means backbone-backbone Hbonds only
D: BB betekent: alleen hoofdketen - hoofdketen waterstof bruggen
*NEWT207
E: BS means backbone-sidechain Hbonds only
D: BS betekent: alleen hoofdketen - zijketen waterstof bruggen
*NEWT208
E: SS means sidechain-sidechain Hbonds only
D: SS betekent: alleen zijketen - zijketen waterstof bruggen
*NEWY21
E: Do you want to display the header
D: Wilt U de algemene informatie zien
*NEWY22
E: Do you want to display the aligned proteins
D: Wilt U de gealignieerde eiwitten zien
*NEWY23
E: Do you want to display the alignments
D: Wilt U de gealigneerde sequenties zien
*NEWY24
E: Do you want to display the profile
D: Wilt U de profielen zien
*NEWY25
E: Should SOUP and HSSP file match exactly
D: Moeten de soep en de HSSP file precies overeenstemmen
*NEWT218
E: WARNING. Non-amino acid in HSSP file:
D: Pas op. De HSSP file bevat vreemde residuen:
*NEWT220
E: HSSP file has perhaps too many residues.
   WARNING. Strange line encountered:
D: De HSSP file bevat misschien teveel residuen
   Pas op. Er zit een vreemde regel in de HSSP file:
*NEWT222
E: WARNING. HSSP file out of sync:
*NEWY26
E: Do you also want the mutability in a table
D: Wilt U de mutabiliteit in een table opslaan
*NEWT223
E: You will be prompted for the range in the table
D: U wordt naar de range in de tabel gevraagd
*NEWE128
E: Properties not put in table.
D: De eigenschap is niet in een table opgeslagen
*NEWE129
E: reading HSSP file
D: Bij het lezen van de HSSP file
*NEWE130
E: decoding line from HSSP file
D: bij het ontcijferen van line from HSSP file
*NEWE131
E: No sequences found in HSSP file
D: De HSSP file bevat geen sequenties
*NEWZ21
E: Number of sequences...... :
D: Aantal sequenties ......... :
*NEWZ22
E: Length of the alignment.. :
D: Lengte van de alignment ... :
*NEWY27
E: Build only those with known structure
D: Wilt U slechts die met een bekende struktuur bouwen
*NEWY28
E: Should insertion borders be deleted
D: Moeten residuen direkt naast inserties verwijderd worden
*NEWZ23
E: Skipped because structure unknown:
D: Overgeslagen omdat struktuur niet bekend is:
*NEWB64
E: Parameter HOW unknown in HSP005.
*NEWE133
E: reading master PDB file.
D: Bij het lezen van de master PDB file.
*NEWT224
E: Prompting for name of the original PDB file
D: U wordt naar de naam van de originele PDB file gevraagd
*NEWP39
E: How many ranges should be plotted
D: Hoeveel residuen moeten getoond worden
*NEWE134
E: between 1 and 10 ranges can be displayed
D: Er kunnen slechts 1 tot 10 ranges getoond worden
*NEWT225
E: WARNING. Prompting for ranges in HSSP file!
D: Pas op. U wordt naar ranges in de HSSP file gevraagd
*NEWT226
E: Unexpected end encountered on HSSP file
*NEWE136
E: writing in postscript output file.
D: bij het schrijven van de postscript uitvoer file.
*NEWP40
E: Give the name of the hssp file :
D: Geef de naam van de hssp file :
*NEWP40A
E: Give the name of the horisontal file :
D: Geef de naam van de horizontale file :
*NEWE137
E: File does not exist:
D: Deze file bestaat niet:
*NEWE139
E: The sequence is too long.
D: De sequentie is te lang
*NEWZ24
E: Maximal allowed sequence length:
D: De maximale sequentie lengte is
*NEWT227
E: Sequences from the HSSP file are truncated.
D: De sequenties uit de HSSP file zijn afgekapt
*NEWB65
E: HSSP file not open in HSP101.
*NEWZ25
E: Reading sequences starting at:
D: Lees sequenties beginnende bij:
*NEWT228
E: Unexpected end on HSSP file. HSP101.
*NEWB66
E: HSSP file not open in HSP101A.
*NEWB67
E: HSSP file not open in HSP102.
*NEWE142
E: ERROR. Chain not found in HSSP file :
D: ERROR. De gevraagde keten kon niet gevonden worden :
*NEWE143
E: reading profile from HSSP file.
D: Bij het lezen van de profiel uit de HSSP file.
*NEWE144
E: decoding profile from HSSP file.
D: bij het ontcijferen van profiel uit de HSSP file.
*NEWB68
E: File name too short in HSP103.
D: De naam van de file is te kort
*NEWE145
E: File name too short....
D: De naam van de file is te kort
*NEWT232
E: Inspect the results carefully!
D: Inspekteer de resultaten ZEER zorgvuldig!
*NEWB69
E: Unit 53 not open in HSP111.
*NEWE146
E: decoding NALIGN record.
D: bij het ontcijferen van NALIGN record.
*NEWE147
E: decoding SEQLENGTH record.
D: bij het ontcijferen van SEQLENGTH record.
*NEWE148
E: reading counters from HSSP file.
D: Bij het lezen van de konstanten uit de HSSP file.
*NEWT233
E: Unexpected end on HSSP file. HSP111.
*NEWB70
E: Unit 53 not open in HSP112.
*NEWT234
E: Unexpected end on HSSP file. HSP112.
*NEWB71
E: Unit 53 not open in HSP113.
*NEWT235
E: Unexpected end on HSSP file. HSP113.
*NEWB72
E: Unit 53 not open in HSP113A
*NEWT236
E: Unexpected end on HSSP file. HSP113A.
*NEWB73
E: Unit 53 not open in HSP114.
*NEWZ26
E: Length of profile:
D: Lengte van het profiel
*NEWT237
E: Unexpected end on HSSP file. HSP114.
*NEWB74
E: Unit 53 not open in HSP200.
*NEWB75
E: FILNAM too short in HSP200.
D: De naam van de file is te kort
*NEWB76
E: Unit 53 not open in HSP201.
*NEWZ27
E: Number of entries in HSSP file:
D: Aantal sequenties gevonden in de HSSP file:
*NEWP41
E: Give the range of entries to build
D: Van welke sequenties moet een model gebouwd worden
*NEWE156
E: in input range.
D: in de invoer range
*NEWZ28
E: Please give entries between 1 and
D: Geef svp een getal tusse 1 en
*NEWZ29
E: The width of the moving average box was:
D: De breedte van het glijdend gemiddelde venster was:
*NEWT238
E: This is too small a value of 5 will be used
D: Dit venster is te small. Een 5 breed venster wordt gebruikt.
*NEWT239
E: You gave an even value for the boxwidth
D: Vensters moeten een oneven breedte hebben
*NEWZ30
E: This should be an odd number. reset to:
D: Dit had een oneven nummer moeten zijn. Gebruikt wordt derhalve:
*NEWT240
E: This is too big. A value of 999 will be used
D: Dit is te veel. Als waarde wordt daarom 999 genomen
*NEWT241
E: Fatal error
D: Een fatale fout trad op.
*NEWZ32
E: The number of amino acids is:
D: Het aantal amino zuren is:
*NEWZ33
E: The width of the moving average box is:
D: De breedte van het glijdend gemiddelde venster is:
*NEWT242
E: These values are incompatible
D: Deze waarden passen niet bij elkaar
*NEWT243
E: Box-size too small in HYD003
*NEWT244
E: Lower boundary of box less than one in HYD003
*NEWT245
E: Upper boundary of box larger than MAXAA
*NEWT246
E: Warning: residue for which to calculate the
D: Pas op. Het residue waarvoor een moment berekening uitgevoerd
*NEWT247
E: Hydrophobic moment does not fall in box
D: moet worden valt buiten de gekozen range.
*NEWT248
E: Residue number less than 1 in HYD003
*NEWT249
E: Residue number larger than allowed in HYD003
*NEWT250
E: Box-size too small in HYD004
*NEWT251
E: Lower boundary of box less than one in HYD004
*NEWT255
E: Residue number less than 1 in HYD004
*NEWT256
E: Residue number larger than allowed in HYD004
*NEWT262
E: Asking for the property table
D: U wordt naar de eigenschappen tabel gevraagd
*NEWE159
E: Property table must hold real numbers
D: De eigenschappen tabel moet echte (gebroken) getallen bevatten
*NEWE160
E: Not 4 numbers in MOUSE.FIG:
*NEWT264
E: Empty command detected by WHAT IF
D: WHAT IF detecteerde een leeg commando
*NEWE161
E: There are no MOL-objects.
D: Er zijn helemaal geen MOL-objecten
*NEWT268
E: WARNING. MOL-object number out of range.
*NEWP42
E: Give the name of the MOL-item :
D: Geef de naam van de MOL-item :
*NEWT269
E: WARNING. MOL-item not found.
D: Pas op . MOL-item niet found.
*NEWT270
E: MOL-item number adminstration out of sync.
*NEWP43
E: Name of MOL-item :
D: Naam van het MOL-item :
*NEWE164
E: MOL-item does not exist.
D: Dit MOL-item bestaat niet.
*NEWE166
E: in vector counter in input file.
D: bij het tellen van de vektoren in de invoer file
*NEWT271
E: Unexpected end reached on input file.
D: De invoer file is te kort
*NEWE168
E: MOL-item file not found:
D: File mat MOL-item niet gevonden:
*NEWE169
E: MOL-item file not found.
D: File mat MOL-item niet gevonden.
*NEWE170
E: opening MOL-item file:
D: bij het openen van de MOL-item file:
*NEWE171
E: No vectors in file.
D: Geen vektoren gevonden in de MOL-item file.
*NEWZ42
E: Vectors read from MOL-item file
D: Aantal vektoren in de MOL-item file:
*NEWE172
E: reading MOL-item file.
D: Bij het lezen van de MOL-item file.
*NEWT272
E: Prompting for multiple items.
D: U wordt naar meerdere MOL-items gevraagd
*NEWT273
E: Finish with 0 (zero).
D: Sluit uw invoer af met een nul
*NEWP45
E: Give the name of the MOL-item
D: Geef de naam van het MOL-item
*NEWB78
E: Nul-text found in GRADOT.
*NEWT274
E: Too many dots for one MOL-item.
D: Te veel stippels om in 1 MOL-item te stoppen
*NEWZ43
E: The number of dots is:
D: Het stippels aantal is
*NEWT275
E: This is a BUG.
D: Dit moet een bug zijn.
*NEWT276
E: WARNING. No vectors to be drawn
D: Pas op. Er zijn geen vektoren gegenereerd.
*NEWT277
E: WARNING. Plot file not saved.
D: Pas op. De plot file wordt niet bewaard
*NEWB79
E: No vectors to be drawn.
D: Er zijn geen vektoren om te tekenen.
*NEWE178
E: Bug? MOLINT.LE.0 in GRAML2.
*NEWT278
E: I suggest you use the INIGRA option..... All can be wrong now ....
D: Ik stel voor dat U INIGRA geeft .... Alles kan nu wel mis zijn ....
*NEWT279
E: This MOL-object holds too many MOL-items to add any more.
D: Dit MOL-object bevat te veel MOL-items om er nog aan toe te voegen
*NEWE179
E: opening plot file.
D: bij het openen van plot file.
*NEWB80
E: No vectors in GRAMOLA.
*NEWB81
E: Text is empty in GRAMOLA
*NEWT283
E: Too many vectors for one MOL-item.
D: Te veel lijntjes om in 1 MOL-item te stoppen
*NEWT284
E: The MOL-item will be split up.
D: Het MOL-item wordt in stukken gesplitst
*NEWP48
E: How many residues to skip between labels (0) :
D: Hoeveel residuen wilt U steeds tussen twee gelabelde overslaan
*NEWE181
E: Negative input not allowed.
D: Negatieve invoer is niet toegestaan
*NEWT286
E: WARNING. Too many labels. Several not displayed.
D: Pas op. Te veel labels, een aantal wordt niet getoond
*NEWP49
E: Give the label :
D: Geef het label:
*NEWP50
E: Give the character size (0.5)
D: Hoe groot moeten de labels worden (0.5)
*NEWP53
E: How many residues to skip (0) :
D: Hoeveel residuen moeten steeds overgeslagen worden (0) :
*NEWP54
E: Give the text :
D: Geef de tekst :
*NEWP55
E: Give the character scale (0.5)
D: Hoe groot moeten de letters worden (0.5)
*NEWP56
E: Give label text (max. 8 chars) :
D: Geef de tekst :
*NEWB83
E: Atom number out of range, LAB011.
*NEWB84
E: in ATIAA called from LAB012
*NEWT287
E: There are no labels (yet) ...
D: Er zijn (nog) geen labels ...
*NEWP57
E: Give the label number
D: Geef het nummer van het label
*NEWE185
E: Label number out of range.
D: Het label nummer is niet in orde
*NEWP58
E: Give the translation in (X,Y,Z) in Anstrom:
D: Geef de translatie in (X,Y,Z) in Angstrom:
*NEWE186
E: Please give 3 translation distances
D: Geef svp 3 translatie waarden
*NEWE187
E: opening MUTDB.IND. Disk full?
D: bij het openen van MUTDB.IND. Is uw disk soms vol?
*NEWT299
E: WARNING. Too many files in PDB.LIS.
D: Er zitten teveel eiwitten in PDB.LIS
*NEWE188
E: Molecule should not be in DB.
D: Dit molekuul hoort niet in de database thuis
*NEWT300
E: WARNING. Does contains too few residues for the fragment database.
D: Pas op. Molekuul bevat te weinig residuen voor database doeleinden
*NEWT303
E: Normal end of execution. fort.17 and fort.18 may contain useful text.
D: Programma normaal afgebroken. fort.17 en fort.18 kunnen nuttig zijn.
*NEWE193
E: opening ALLNUM.NAM Disk full?
D: bij het maken van ALLNUM.NAM. Is uw disk soms vol?
*NEWE194
E: writing coordinates in ALDRUG.XYZ
D: bij het schrijven van koordinaten in ALDRUG.XYZ
*NEWE195
E: writing coordinates in ALCOOR.XYZ
D: bij het schrijven van koordinaten in ALCOOR.XYZ
*NEWE197
E: writing coordinates in ALLNUM.NAM
D: bij het schrijven van tellers in ALLNUM.NAM
*NEWT305
E: Bad atomic distance:
D: Verkeerde inter atomaire afstand
*NEWT306
E: Odd atomic distance:
D: Vreemde inter atomaire afstand
*NEWE205
E: reading database record from ALCOOR.XYZ
D: bij het lezen van een record uit ALCOOR.XYZ
*NEWE206
E: writing record back to ALCOOR.XYZ
D: bij het terugschrijven van een record in ALCOOR.XYZ
*NEWB92
E: ALLHST.HST got closed in PRP005.
*NEWE209
E: writing ALLHST.HST
D: bij het schrijven van ALLHST.HST
*NEWE210
E: writing output file.
D: bij het schrijven van de uitvoer file.
*NEWB93
E: reading ALCOORD.XYZ.
D: Bij het lezen van ALCOORD.XYZ.
*NEWE211
E: opening ALLNEA.DIS file. Disk full?
D: bij het openen van ALLNEA.DIS file. Is uw disk soms vol?
*NEWE212
E: writing contact file
D: bij het schrijven van de kontakt file
*NEWE216
E: writing in contact hash table
D: bij het schrijven van de kontakt hash table
*NEWE218
E: writing potential contact file
D: bij het schrijven van de potentiele kontakt file
*NEWE220
E: writing result file
D: bij het schrijven van de resultaten file
*NEWT308
E: Wrong number of residues in database file.
D: Het aantal residuen in de database file is niet in orde
*NEWZ53
E: Sequence number .. =
D: Sequentie nummer=
*NEWZ54
E: Number of residues =
D: Aantal residuen =
*NEWE222
E: writing CYS-CYS file
D: bij het schrijven van de CYS-CYS file
*NEWB94
E: ERROR reading coordinates from unit IU100.
D: Er ging iets mis bij het lezen van unit IU100
*NEWT311
E: SORRY, This option is not yet ready...
D: Het spijt mij, deze optie is nog niet af
*NEWE224
E: Opening element relation file
D: Bij het openen van element relation file
*NEWT312
E: WARNING. Insufficient elements.
D: Pas op. Onvoldoende elementen
*NEWE225
E: Overflow. MAXELM to small.
*NEWT315
E: 2 got closed at pos 2
*NEWT316
E: 2 got closed at pos 3
*NEWT317
E: 2 got closed at pos 4
*NEWT318
E: 2 got closed at pos 5
*NEWB95
E: ALLDSP.DSP got closed in PRP018.
D: De file ALLDSP.DSP was niet meer open in routine PRP018
*NEWT319
E: 2 got closed at pos 6
*NEWE229
E: writing ALLDSP.DSP
D: bij het schrijven van ALLDSP.DSP
*NEWE233
E: opening PROFIL.SEQ.
D: bij het openen van PROFIL.SEQ.
*NEWT325
E: HSSP file not found. Trying local copy
D: HSSP file niet gevonden. Probeer een lokale kopie
*NEWT326
E: Local copy not found. Problem
D: De lokale kopie werd niet gevonden. U hebt een probleem
*NEWT327
E: Solve this problem. Rerun this option.
D: Los dit probleem NU op en run daarna de optie nog eens
*NEWB96
E: Unit 15 got closed in PRP019.
*NEWE236
E: writing coordinates in PROFIL.SEQ
D: bij het schrijven van de koordinaten in PROFIL.SEQ
*NEWE237
E: opening profile file.
D: bij het openen van profile file.
*NEWE239
E: reading profile file.
D: Bij het lezen van de profile file.
*NEWE240
E: writing conservation file.
D: bij het schrijven van de conserverings file.
*NEWE241
E: opening formatted coordinate file
D: bij het openen van geformatteerde koordinaten file
*NEWE242
E: writing ALCOOR.FMT.
D: bij het schrijven van ALCOOR.FMT.
*NEWB97
E: reading ALCOOR.XYZ.
D: Bij het lezen van ALCOOR.XYZ.
*NEWE242A
E: writing ALDRUG.FMT.
D: bij het schrijven van ALDRUG.FMT.
*NEWB97A
E: reading ALDRUG.XYZ.
D: Bij het lezen van ALDRUG.XYZ.
*NEWE244
E: reading formatted input file.
D: Bij het lezen van de geformatteerde invoer file.
*NEWB98
E: writing ALCOOR.XYZ.
D: bij het schrijven van ALCOOR.XYZ.
*NEWE256
E: writing formatted profile file.
D: bij het schrijven van de geformatteerde profile file.
*NEWE259
E: writing profile file.
D: bij het schrijven van de profile file.
*NEWE260
E: reading formatted profile file.
D: Bij het lezen van de geformatteerde profile file.
*NEWB99
E: File name wrongly dimensioned in PRP101.
*NEWB100
E: Empty file name passed to PRP101.
*NEWT330
E: No DSSP determination for last residue(s).
D: Geen DSSP waarde voor de laatste residu(en)
*NEWT331
E: DSSP value not determined for all residues.
D: DSSP waarde is niet voor alle residuen bepaald
*NEWE263
E: reading DSSP file.
D: Bij het lezen van de DSSP file.
*NEWE264
E: Opening ALCOOR.XYZ.
D: Bij het openen van ALCOOR.XYZ.
*NEWE267
E: Reading PDB.LIS
D: Bij het lezen van PDB.LIS
*NEWT335
E: FATAL ERROR reading PDB.LIS
*NEWT336
E: This option needs the database
D: Deze optie heeft de database nodig
*NEWE271
E: reading DSP file. Bug.
D: bij het lezen van een DSP file
*NEWB105
E: LEN(TEXT)=0 in PRP121.
*NEWB106
E: GVFLEN(TEXT)=0 in PRP121.
*NEWT340
E: WARNING. File not found:
D: Pas op. File niet gevonden:
*NEWT341
E: WARNING. PDB.LIS not found.
D: Pas op. De file PDB.LIS is er niet.
*NEWP61
E: Give the name of the equivalent file
D: Geef de naam van de overeenkomstige file
*NEWE277
E: This option needs at least 3 residues.
D: Deze optie heeft tenminste 3 residuen nodig.
*NEWT342
E: WARNING. There are no maps yet.
D: Pas op. Er zijn nog geen mappen.
*NEWP62
E: Give the number of the map :
D: Geef het nummer van de map :
*NEWE278
E: Map number out of range.
D: Map nummer niet in orde
*NEWT343
E: SORRY. The default map cannot be removed. Use INIMAP?
D: Sorry, de default map kunt U niet weggooien. Gebruik INIMAP?
*NEWE279
E: There are no maps (yet).
D: Er zijn (nog) geef mappen.
*NEWE280
E: Default map number out of range.
D: Het nummer van de default map is niet in orde
*NEWE281
E: Too narrow slice to contour.
D: Het doosje is te dun om te kontoeren
*NEWT344
E: Did you think about using PARMAP first.
D: Heeft U eraan gedacht het PARMAP commando vooraf te gebruiken
*NEWB108
E: ILVNOW out of range in WIF154.
*NEWB109
E: MAPNOW out of range in WIF154.
*NEWB110
E: The number of maps is wrong.
D: Het aantal mappen is niet in orde
*NEWB111
E: Default map out of range.
D: Het nummer van de default map is niet in orde
*NEWP63
E: For which map do you want to change parameters
D: Voor welke map wilt U de parameters veranderen
*NEWZ61
E: Should be: 1 ->
D: Moet zijn 1 ->
*NEWT345
E: WARNING. The map for which you are going to
D: Pas op. De map waarvoor U de parameters wilt
*NEWT346
E: change parameters is not the deafult map. This
D: veranderen is niet de default map. Dit betekent
*NEWT347
E: means that you should use the DEFMAP command if
D: dat U eerst nog het DEFMAP commando moet geven indien
*NEWT348
E: you want to contour this map.
D: deze map wilt kontoeren
*NEWE283
E: in map parameters. Step size too small.
D: in de map parameters. De stap grootte is te klein
*NEWY31
E: Do you want to centre on a residue
D: Wilt U op een residue centreren
*NEWT349
E: Give the residue on which to centre
D: Geef het residue waarop gecentreerd moet worden
*NEWT350
E: WARNING. Slice too narrow to contour
D: Pas op. De doos is de dun om te kontoeren
*NEWE285
E: reading data file
D: bij het lezen van de datafile
*NEWT353
E: Looking for:
D: Zoekt naar:
*NEWT354
E: Data file does not exist.
D: De datafile bestaat niet
*NEWT355
E: This either means a bug, or the file
D: Dit is ofwel een bug, of de file
*NEWT356
E: has been deleted recently.
D: is recentelijk weg gegooid
*NEWT357
E: Please use DELMAP to remove this map
D: Gebruik svp DELMAP om deze map te verwijderen
*NEWT358
E: from WHAT IF's memory.
D: uit WHAT IFs geheugen
*NEWT359
E: The damage done is irreversible.
D: De aangerichte schade is onherstelbaar
*NEWE286
E: opening data file.
D: bij het openen van de data file
*NEWP64
E: Give the number of the default map
D: Geef het nummer van de default map
*NEWT360
E: WARNING. New- and previous default map
D: Pas op. de nieuwe en de vorige default map
*NEWT361
E: are identical. Nothing done.
D: zijn gelijk. Niets gedaan.
*NEWT363
E: Lower bounds out of range.
D: Deze ondergrens is niet in orde
*NEWT364
E: The map ranges are:
D: De extremen van de map zijn
*NEWT366
E: Upper bounds out of range.
D: Deze bovengrens is niet in orde
*NEWT368
E: You can maximally get 25 densities in
D: U kunt hooguit 25 waarden tegelijk
*NEWT369
E: the X-direction at the screen at one
D: op het scherm zetten in de X richting.
*NEWT370
E: time. Therefore the upper x limit
D: De boven grens voor X is daarom
*NEWZ62
E: has been (re-)set to :
D: gezet op :
*NEWE288
E: Too many maps. Delete one first.
D: Te veel mappen. Gooi er eerst even eentje weg
*NEWP67
E: Enter name of input file :
D: Geef de naam van de invoer file :
*NEWE289
E: Map does not exist.
D: Deze map bestaat niet.
*NEWE290
E: opening map.
D: bij het openen van map.
*NEWE291
E: Too small dynamical range in map.
D: De extremen in de map liggen te dicht bij elkaar
*NEWT371
E: Map not ordered 1 2 3
D: De map ligt niet goed in de ruimte
*NEWT372
E: Reorganisation in progress.
D: Hij wordt nu gereorganiseerd
*NEWE292
E: reading map file
D: Bij het lezen van de map file
*NEWE293
E: reading MFF in WIF162
D: Bij het lezen van de MFF in WIF162
*NEWB114
E: WIF163 called without a need.
D: WIF163 werg geheel overbodig aangeroepen
*NEWT373
E: Big BUG in WIF163.
D: Big BUG in WIF163.
*NEWB115
E: reading MFF header.
D: Bij het lezen van de MFF algemene informatie
*NEWT374
E: Header on map file:
D: Algemene informatie in de map file:
*NEWE294
E: reading header record in WIF164
D: Bij het lezen van de header record in WIF164
*NEWE295
E: There are no maps.
D: Er zijn geen mappen
*NEWP68
E: Give the file name (SAVMAP.SAV) :
D: Geef de naam van de file (SAVMAP.SAV) :
*NEWE296
E: opening file.
D: bij het openen van file.
*NEWE297
E: writing map
D: bij het schrijven van map
*NEWT375
E: Map number out of range
D: Het map nummer is niet in orde
*NEWE301
E: reading save file map
D: Bij het lezen van de save file map
*NEWE304
E: Map number out of range (WIF170)
D: Map nummer niet in orde (WIF170)
*NEWP70
E: Give the mapname (=filename) :
D: Geef de mapname (=filename) :
*NEWP71
E: Title :
D: Titel :
*NEWT376
E: Unsuspected exception in WIF170(A).
*NEWT377
E:       Probe      Contour
D:       Probe      Kontoer
*NEWT378
E:       radius:      at:
D:       straal     niveau
*NEWB116
E: Map number out of range (WIF178).
*NEWP75
E: Give the cutoff radius
D: Geef de afkap straal
*NEWT379
E: Give the range around which to cut
D: Geef de range waaromheen U af wilt kappen
*NEWB117
E: MAP number out of range. WIF180.
*NEWZ63
E: Number of maps in memory:
D: Aantal maps in geheugen:
*NEWZ64
E: Presently active map    :
D: De thans actieve map is :
*NEWE306
E: Empty map name. This map was NOT read properly. Use DELMAP.
D: Lege map naam. Deze map is NIET goed gelezen. Gebruik DELMAP.
*NEWE307
E: No good characters in map name.
D: Geen valide karakters in de map naam
*NEWE308
E: opening WHAT IF map file.
D: bij het openen van ee WHAT IF map
*NEWE318
E: Too many maps in memory. Delete one.
D: Te veel mappen in geheugen. Verwijder er eentje
*NEWB119
E: MAPNUM out of range. MAP006.
*NEWB120
E: MAPNUM out of range. MAP007.
*NEWB121
E: Mapnow out of range in MAP008
*NEWE320
E: Map number out of range (MAP006)
*NEWP86
E: Give the coordinates of the box centre :
D: Geef de koordinaten van het centrum van het doosje :
*NEWT385
E: Please give three values...
D: Geef svp drie waarden
*NEWP87
E: Give the dimensions of the box :
D: Geef de afmetingen van het doosje
*NEWZ65
E: Atoms in box:
D: Atomen in het doosje:
*NEWT387
E: The map you just made should be contoured at level 1 to get the 
   cavities for the probe size you requested.
D: Voor de zojuist aangemaakte map moet U kontoer niveau 1 gebruiken.
*NEWP90
E: Contour orthogonal to X, Y, or Z :
D: Kontoer loodrecht op X, Y of Z :
*NEWE324
E: Please choose from : X Y Z
D: Kies svp tussen X, Y en Z
*NEWB122
E: Error. unit 11 not open in MAP014.
*NEWB123
E: Unit 11 not open in MAP015.
*NEWT390
E: Trying to get cell dimensions from atom data
D: Probeer de cel dimensies van de atoom data af te leiden
*NEWE328
E: No cell dimensions available.
D: Geen cel dimensies beschikbaar
*NEWT393
E: Reading map...
D: Lees de map...
*NEWB124
E: The number of the map is wrong.
D: Het nummer van de map is niet in orde
*NEWE338
E: Reading formatted map file for scaling
D: lees scaal informatie uit geformatteerde map.
*NEWB126
E: Big bug in MAP023.
*NEWZ67
E: Map numbers:
D: Map nummers:
*NEWZ68
E: Map headers identical:
D: Map informatie identiek:
*NEWE369
E: Insufficient maps present.
D: Er zijn niet genoeg mappen.
*NEWP106
E: Give the number of the density map
D: Geef het nummer van de dichtheids map
*NEWP107
E: Give the number of the envelop map
D: Geef het nummer van de envelope map
*NEWB129
E: Density map out of range in MPP004.
*NEWB130
E: Envelop map out of range in MPP004.
*NEWE372
E: Density and envelop map incompatible
D: De dichtheids map en de envelope map horen niet bij elkaar
*NEWE373
E: Map parameters for envelop not OK
D: De parameters voor de envelope map zijn niet in orde
*NEWE375
E: Far too many gridpoints used.
D: U gebruikt veel te veel grid punten
*NEWT406
E: Reduction applied. Factor 2/3
D: Een reduktie met een faktor 2/4 is toegepast
*NEWT407
E: Too many dots. Truncated...
D: Te veel stippels. Er wordt gereduceerd.
*NEWZ69
E: Grid points equal to zero:
D: Aantal gri punten gelijk aan nul:
*NEWT409
E: Too many dots. Not all pickable.
D: Te veel stippels. Niet alles is pikbaar
*NEWB131
E: Warning. envelop map not default.
D: Pas op. De envelope map is niet standaard
*NEWT410
E: Rock toggled ON/OFF
D: Rock aan/uit gezet
*NEWT411
E: Stereo toggled ON/OFF
D: Stereo aan/uit gezet
*NEWT412
E: FIX0 toggled ON
D: FIX0 aan gezet
*NEWT413
E: FIX0 toggled OFF
D: FIX0 uit gezet
*NEWT414
E: FIX option switched off
D: FIX optie uit gezet
*NEWE376
E: CIRC only works in plane mode
D: CIRC werkt alleen in 'plane' modus
*NEWT415
E: CIRC option toggled on
D: CIRC optie aan gezet
*NEWT416
E: SPHERE option toggled off
D: SPHERE optie uitgezet
*NEWT417
E: CIRC option toggled off
D: CIRC optie uit gezet
*NEWE377
E: RECT only works in plane mode
D: RECT werkt alleen maar in 'plane' modus
*NEWE378
E: SPHE does not work in plane mode
D: SPHE wert niet in 'plane' modus
*NEWT420
E: SPHERE option toggled on
D: SPHERE optie aan gezet
*NEWB132
E: Non-dots non-atoms picked
D: Iets anders dan een stip of atoom gepikt
*NEWT426
E: NEXT only works with one plate at a time
D: NEXT werkt maar met een plaat tegelijk
*NEWE380
E: Can not pass beyond edge of map.
D: U kunt niet over de rand van de map heen
*NEWB133
E: MPP014 entered with non-zero map width.
*NEWB134
E: IDIREC=0 in mpp014
*NEWB135
E: MPP015 called with ifix out of range
*NEWB136
E: IX,IY,IZ out of range in mpp016
*NEWE381
E: This option only works in plate mode
D: deze optie werkt slechts op een plaat tegelijk
*NEWE382
E: This option only works in sphere mode
D: Deze optie werkt slechts in 'sphere' modus
*NEWE383
E: Bug? point outside map
*NEWP108
E: Enter name of input envelop :
D: Geef de naam van de te voeren envelope
*NEWP109
E: Give the number of cycles (10)
D: Hoeveel rondjes (10)
*NEWP111
E: Give the new lower limit :
D: Geef de onder grens :
*NEWE391
E: Values should range -115 and 115
D: Waarden moeten tussen -115 en 115 liggen
*NEWT434
E: Warning. this is below the minimal map value.
D: Pas op deze waarde ligt onder de minimale map waarde
*NEWP112
E: Give the new upper limit :
D: Geef de boven grens :
*NEWE392
E: Values should be between -115 and 115
D: Waarden moeten tussen -115 en 115 liggen
*NEWT435
E: Warning. this is above the maximal map value.
D: Pas op deze waarde ligt boven de maximale map waarde
*NEWP113
E: Give the number of cycles (1)
D: Geef het aantal rondjes (1)
*NEWZ70
E: Smooth loop :
D: Nummer van het rondje=
*NEWP114
E: The number of cycles (10)
D: Het aantal rondjes (10)
*NEWY33
E: Display zero-ed points
D: Toon de op nul gezette punten
*NEWP116
E: Give the cutoff value (1)
D: Geef de afkap waarde (1)
*NEWP117
E: Give the replacement value
D: Geef de vervangings waarde
*NEWP118
E: How many points to average (1) :
D: Over hoeveel punten moet gemiddeld worden (1) :
*NEWP119
E: Give the lower  gridpoint coordinates
D: Geef de koordinaten van het lagere grid punt
*NEWP120
E: Give the higher gridpoint coordinates
D: Geef de koordinaten van het hogere grid punt
*NEWT443
E: Distribution of densities:
D: Verdeling van dichtheden:
*NEWP121
E: Maximal allowed difference
D: Maximaal toegestane verschil
*NEWP122
E: Attenuation factor
D: Verzwakkings waarde
*NEWZ72
E: Peel pass :
D: Schil rondje:
*NEWP123
E: Give the number of the second map
D: Geef het nummer van de tweede map
*NEWT444
E: Warning. Second map and the default map
D: Pas op. De tweede map en de huidige map
*NEWT450
E: Please use DELMAP to remove this map
D: Gebruik svp DELMAP om deze map te verwijderen
*NEWT451
E: from WHAT IF's memory.
D: uit WHAT IF's geheugen
*NEWE394
E: opening second map file.
D: bij het openen van de tweede map file
*NEWT462
E: Your map was already ranged 0 - 100.
D: Alle waarden lagen al tussen 0 en 100
*NEWE399
E: Extremes of map out of range.
D: De uiterste waarden in de map zijn niet in orde
*NEWE400
E: Bug? map number out of range. mas100.
*NEWT463
E: Warning: dummy routine called. nothing done
D: He? Er werd een dummy routine aangeroepen...
*NEWB137
E: Too many degrees of freedom for MCXINI
D: MCXINI kreeg teveel vrijheids graden aangeboden
*NEWB138
E: Cannot do TA with <0 treshold.
D: De TA procedure verwacht afkapstraal >0
*NEWB139
E: Impossible in MCXRUN
D: Iets mis in MCXRUN
*NEWB140
E: Irreversibility problem in MCX!
D: MCX is volledig de kluts kwijt
*NEWE401
E: In subr CHKHKL: klass.gt.16 or .lt.1
D: De klass parameter deugt niet
*NEWE402
E: No reflection records in MDF
D: De MDF bevat geen reflecties
*NEWT471
E: Warning. too many reflections.
D: Pas op U hebt teveel reflecties
*NEWP125
E: Give the name of the MDF :
D: Geef de naam van de MDF :
*NEWY35
E: Is this a formatted MDF
D: Is dit een geformatteerde MDF
*NEWE405
E: opening MDF.
D: bij het openen van MDF.
*NEWP126
E: Give the resolution (3.0) :
D: Geef de resolutie (3.0) :
*NEWP127
E: Which columns should be read (1)
D: Welke kolommen moeten gelezen worden (1)
*NEWE407
E: There are no reflections (yet)
D: U hebt (nog) geen reflekties
*NEWZ73
E: Number of reflections:
D: Het aantal reflekties is:
*NEWB141
E: Reflection out of range. MDF007.
D: n MDF005 werd een verkeerde reflektie gedetecteerd
*NEWE409
E: There are no reflections yet.
D: U hebt (nog) geen reflekties
*NEWE410
E: Insufficient columns found.
D: Er zijn niet genoeg kolommen
*NEWT475
E: Now working on first column....
D: Er wordt aan de eerste kolom gewerkt
*NEWT476
E: Now working on second column...
D: Er wordt aan de tweede kolom gewerkt
*NEWE411
E: There are no reflections yet.
D: U hebt (nog) geen reflekties
*NEWT477
E: Now working on the present reflections...
D: Er wordt aan de aanwezige reflekties gewerkt
*NEWT478
E: Now working on the absent reflections....
D: Er wordt aan de afwezige reflekties gewerkt
*NEWE412
E: Bug? MDF011.
*NEWE413
E: No data available.
D: Er is geen data
*NEWP128
E: Give the column number
D: Geef het kolom nummer
*NEWE414
E: Column does not exist
D: Deze kolom bestaat niet
*NEWB142
E: Non set column in mdf014.
D: MDF014 detecteerde een verkeerd kolom nummer
*NEWP129
E: Give the lower and upper size
D: Geef de onder en boven grens voor de reflektie grootte
*NEWE415
E: Incorrect column number. MDF016.
D: MDF016 detecteerde een verkeerd kolom nummer
*NEWB143
E: Factor(s) too small in MDF016.
D: De factoren zijn te klein in module MDF016
*NEWE416
E: Too many reflections
D: Te veel reflekties
*NEWT482
E: No reflections made pickable.
D: U kunt de reflekties nu niet pikken
*NEWE417
E: Potential bug. No columns.
D: He, wat is dat nu? Er zijn geen kolommen
*NEWY36
E: Do you want to switch reflections on
D: Wilt U refleties aanzetten
*NEWP130
E: Give the cutoff value (0.0)
D: Geef de afkap waarde (0.0)
*NEWY37
E: Should the bigger refs be switched on
D: Wilt U de grotere reflekties aanzetten
*NEWY38
E: Should the bigger refs be switched off
D: Wilt U de grotere reflekties uitzetten
*NEWE419
E: Insufficient columns.
D: Onvoldoende kolommen
*NEWY39
E: Do you want to switch this range on
D: Wilt U deze range aanzetten
*NEWE420
E: There are no reflections yet
D: U hebt (nog) geen reflekties
*NEWY40
E: Do you want to switch off the absences
D: Wilt U de afwezige reflekties uitzetten
*NEWE422
E: There are no reflections yet
D: U hebt (nog) geen reflekties
*NEWE423
E: opening scratch file.
D: bij het openen van scratch file.
*NEWE424
E: Empty bins for Wilson plot.
D: Lege bins in de Wilson plot
*NEWB144
E: reading scratch file.
D: Bij het lezen van de scratch file.
*NEWE427
E: There no reflections (yet)
D: U hebt (nog) geen reflekties
*NEWP131
E: Give the limits on h (-10,10)
D: Geef de grenzen voor h (-10,10)
*NEWP132
E: Give the limits on k (-10,10)
D: Geef de grenzen voor k (-10,10)
*NEWP133
E: Give the limits on l (-10,10)
D: Geef de grenzen voor l (-10,10)
*NEWY41
E: Is this ok
D: Is dit goed zo
*NEWY42
E: Do you want to switch them on
D: Wilt U ze aan zetten
*NEWE428
E: Two bins are needed at least
D: Tenminste twee bins zijn nodig
*NEWP134
E: Give the bin boundaries :
D: Geef de extrene waarden voor de bins
*NEWE429
E: At least 2 numbers are needed
D: Tenminste twee nummers zijn nodig
*NEWZ74
E: Reflections not coloured:
D: De reflekties zijn niet gekleurd
*NEWT489
E: Wrong number of symmetry operations in MDF
D: Het aantal symmetrie operaties in de MDF deugt niet
*NEWT490
E: EOI on MDF in RDIMDF
*NEWE432
E: On MDF in RDIMDF
*NEWE433
E: Reading symmetry matrices from MDF
D: Bij het lezen van symmetry informatie uit de MDF
*NEWT494
E: EOI on MDF in RDIMDFA
*NEWE434
E: On MDF in RDIMDFA
*NEWT495
E: reading MDF
D: Bij het lezen van MDF
*NEWP135
E: Give the plot number
D: Geef het plot nummer
*NEWT498
E: MAKGRN finished.
D: MAKGRN is klaar
*NEWT499
E: Please use GRIN first
D: Gebruik svp eerst GRIN
*NEWT500
E: MAKGRD finished.
D: MAKGRD is klaar
*NEWB146
E: IAA out of range in GRA026.
*NEWZ76
E: BUG> MOL010 IAA,IAT:
*NEWZ77
E: BUG> MOL010 JAA,JAT:
*NEWB147
E: Residue entered in WIF104A
*NEWE435
E: No molecules to be deleted.
D: Er zijn helemaal geen molekulen om te verwijderen
*NEWP137
E: Give the range of molecules to be deleted
D: Welke molekulen moeten verwijderd worden
*NEWP138
E: Give the save-file number
D: Geef het nummer van de 'save-file'
*NEWT505
E: WARNING. File already exists.
D: Pas op. De file bestaat al
*NEWE438
E: opening save-file. Disk full? Directory?
D: bij het openen van save-file. Kan uw disk vol zijn?
*NEWE439
E: There is nothing to be saved yet.
D: Er is nog niets om te bewaren
*NEWE441
E: writing SAVE-status file. Disk full? Directory?
D: bij het schrijven van de SAVE-status file. Kan uw disk vol zijn?
*NEWT507
E: WARNING. File does not exists.
D: Pas op. File bestaat niet
*NEWE442
E: opening save-file. Is it a save-file?
D: bij het openen van save-file. Is dit wel een save-file?
*NEWE444
E: reading SAVE-status file.
D: Bij het lezen van de SAVE-status file.
*NEWB148
E: MOL332 called with non-cys
*NEWB149
E: Cys-cys bridge administration bad.
D: De cys-cys adminstratie zit in de knoei
*NEWT509
E: Use INICYS and SETCYS in SOUP menu.
D: Gebruik INICYS and SETCYS in soep menu.
*NEWE445
E: Residue out of range:
D: Residu nummer niet in orde:
*NEWY46
E: Add the second oxygen anyway
D: Voeg de tweede zuurstof toch maar toe
*NEWB150
E: Extra oxygen not added.
D: De extra zuurstof is niet toegevoegd
*NEWT510
E: At least 5 residues are needed.
D: Ten minste 5 residuen zijn nodig
*NEWP142
E: Give the distance cutoff
D: Geef de afkap afstand
*NEWZ80
E: The writhing number =
D: Geef het Writhing getal
*NEWY48
E: Include H on alpha carbon
D: Gebruik de H op het alpha koolstof
*NEWY49
E: Include H on backbone N
D: Gebruik de H op de hoofdketen stikstof
*NEWT512
E: WARNING. There are not enough molecules in soup
D: Pas op. Er zitten niet genoeg molekulen in de soep
*NEWT513
E: Give the range of molecules
D: Geef de range van molekulen nummers 
*NEWZ81
E: ERROR Molecule not in soup:
D: He, Een molekull dat niet in de soep zit :
*NEWP147
E: What do you want (0,1,2,3) :
D: Wat wilt U (0,1,2,3) :
*NEWE451
E: Choose from 0,1,2 ...
D: Kies svp uit 0,1,2 ...
*NEWE452
E: Not enough residues to superpose.
D: Er zijn niet genoeg molekulen om te superponeren
*NEWE454
E: BUG? USESOU(1) out of range in NMR015.
*NEWE455
E: There are no molecules in the soup.
D: Er zitten geen molekulen in de soep.
*NEWE456
E: There are no residues in the soup.
D: Er zitten geen residuen in de soep.
*NEWB152
E: Master molecule out of range in NMR017.
*NEWZ83
E: The master molecule is:
D: Het voorbeeld molekuul is:
*NEWE459
E: Not enough molecules for this option.
D: U hebt niet genoeg molekulen voor deze optie.
*NEWB157
E: ERROR. Non-protein in NMR110.
D: ERROR. Routine NMR110 detecteerde een niet-eiwit molekuul.
*NEWE463
E: H-alpha of glycine is ambiguous.
D: Het alpha proton van een glycine is niet bepaald
*NEWB158
E: ERROR. Non-protein in NMR111.
D: ERROR. Routine NMR111 detecteerde een niet-eiwit molekuul.
*NEWY51
E: Prepare NOESIM.INP
D: De file NOESIM.INP wordt klaargezet.
*NEWT518
E: This option only accepts amino acids.
D: Deze optie kan slechts met amino zuren werken.
*NEWT520
E: Only 200 amino acids at one time allowed.
D: Deze optie kan slechts met 200 aminozuren tegelijk werken.
*NEWT521
E: Range truncated.
D: Een gedeelte van de range wordt niet gebruikt.
*NEWE464
E: H-atoms file not found.
D: De file met H-atomen kan niet gevonden worden.
*NEWE467
E: reading template coordinate-file.
D: Bij het lezen van de template coordinate-file.
*NEWB159
E: In NMR203.
*NEWE470
E: Wrong H-atoms file. Make new one?
D: De H-atomen file is niet in orde. Zal ik een nieuwe maken?
*NEWE471
E: H-atom does not belong in the soup:
D: Proton hoort niet in de soep:
*NEWT522
E: Header line on NOESIM.TMP file:
D: De NOESIM.TMP file begint met:
*NEWZ84
E: NOE's found:
D: NOE's gevonden:
*NEWT523
E: Use command GO for interactive inspection
D: Gebruik nu GO om interactief te inspecteren
*NEWE474
E: writing pick index file. NMR205.
D: bij het schrijven van de pick index file. NMR205.
*NEWE475
E: reading NOESIM.TMP file.
D: Bij het lezen van de NOESIM.TMP file.
*NEWP157
E: Gap open penalty
*NEWP158
E: Gap elongation penalty
*NEWP159
E: Gap open penalty in profile
D: Gap open penalty in het profiel
*NEWP160
E: Gap elongation penalty for profile
D: Gap elongation penalty in het profiel
*NEWP161
E: Temperature spread
D: Spreiding in de temperatuur
*NEWT526
E: Linear mode switched OFF.
D: Lineair data gebruik uitgezet
*NEWT527
E: Linear mode switched ON.
D: Lineair data gebruik aangezet
*NEWT528
E: SMOOTH-flag toggled ON.
D: De vlag die voor gladdere data zorgt is aan gezet
*NEWT529
E: SMOOTH-flag toggled OFF.
D: De vlag die voor gladdere data zorgt is uit gezet
*NEWT530
E: ROBUST-flag toggled ON.
D: De 'robuste-benadering' optie is aangezet
*NEWT531
E: ROBUST-flag toggled OFF.
D: De 'robuste-benadering' optie is uitgezet
*NEWT538
E: Crystal class of the cell:
D: De kristal klasse van de cel is:
*NEWZ85
E: The value of Z specified:
D: De aangegeven waarde van Z is:
*NEWT539
E: Bravais type of conventional cell is:
D: Het Bravais type van de conventionele cel is:
*NEWB162
E: null header in TEXHD2
*NEWE476
E: There are no active PIR files
D: U hebt nog geen geactiveerde PIR files
*NEWE477
E: writing output
D: bij het schrijven van output
*NEWE478
E: There are no active pir files (yet)
D: U hebt nog geen geactiveerde PIR files
*NEWE479
E: showing results.
D: bij het tonen van de resultaten
*NEWE480
E: reading PIR file. File removed from memory
D: bij het lezen van een PIR file. File niet gelezen
*NEWE481
E: There are no PIR files to be deleted.
D: Er zijn helemaal geen PIR files om weg te gooien
*NEWP169
E: Give the name of the PIR file :
D: Geef de naam van de PIR file :
*NEWE483
E: PIR file not added to list.
D: De PIR file is niet toegevoegd aan de lijst.
*NEWE485
E: No data in PIR file
D: Er zit geen data in deze PIR file
*NEWE486
E: reading PIR file
D: Bij het lezen van de PIR file
*NEWE488
E: There are no PIR files to save.
D: Er zijn helemaal geen PIR files om op te slaan.
*NEWP171
E: Give the file name (PIRSAV.SAV)
D: Geef de naam van de file (PIRSAV.SAV)
*NEWE490
E: writing PIR files save file.
D: bij het schrijven van de PIR files save file.
*NEWE491
E: File does not exist.
D: File bestaat niet.
*NEWE492
E: opening save file.
D: bij het openen van save file.
*NEWE493
E: reading PIR files save file.
D: Bij het lezen van de PIR files save file.
*NEWE494
E: Premature end while reading file.
D: Het einde van de file werd te vroeg bereikt
*NEWB163
E: in PIR024. No PIR files found.
*NEWB164
E: IPIR out of range in PIR024.
*NEWE501
E: writing sequence file
D: bij het schrijven van de sequentie file
*NEWY55
E: Use the very slow but good version
D: Wilt U de erg goede, maar erg langzame methode gebruiken
*NEWT541
E: Give the sequence that should be modeled
D: Welke sequentie moet gemodeleerd worden
*NEWB166
E: IMAKE out of range. PIR031.
*NEWB167
E: IMAST out of range. PIR031.
*NEWE503
E: Old and new sequence identical.
D: De oude en de nieuwe sequentie zijn identiek.
*NEWT542
E: Sequence and soup out of sync.
D: Er zitten verschillen tussen de sequentie file en de soep
*NEWB168
E: Unexpected alignment exception...
*NEWZ86
E: Working on residue:
D: Er wordt gewerkt aan residu:
*NEWP180
E: Give the pir file number
D: Geef het nummer van de PIR file
*NEWE509
E: This file is not active yet
D: Deze file hebt U nog niet geaktiveerd
*NEWT543
E: WARNING. This file is already active
D: Pas op. Deze file is al geaktiveerd
*NEWB181
E: IPIR out of range in PIR104.
*NEWE510
E: Data missing. File removed from memory
D: Er mist data. De file is niet in geheugen genomen
*NEWB182
E: Numpir=0 in pir106.
*NEWB183
E: Non-existing file in PIR106.
D: In PIR106 werd een niet bestaande file gedetecteerd
*NEWE512
E: Empty lines in PIR file data records
D: Er zitten lege regels tussen de PIR file data regels
*NEWT544
E: Please correct and restart.
D: Maak dit svp in orde, en begin nog eens opnieuw
*NEWE513
E: Irrecoverable screw-up in PIR files
D: De PIR file administratie zit echt in de knoop
*NEWT545
E: administration. I suggest you start
D: Ik stel daarom voor dat U kompleet opnieuw
*NEWT546
E: all over again with INIPIR.
D: begint door INIPIR te geven.
*NEWE514
E: reading PIR file data
D: Bij het lezen van de PIR file data
*NEWE515
E: PIR file holds no data.
D: Er zit geen data in de PIR file
*NEWB184
E: PIR file not open in PIR107.
*NEWE516
E: reading PIR file header
D: Bij het lezen van de PIR file header
*NEWB185
E: IPIR out of range in PIR108.
*NEWB186
E: IPIR out of range. PIR109.
*NEWZ87
E: This will be view number:
D: Nu is aan de beurt view nummer:
*NEWP182
E: Give the view file name :
D: Geef de naam van de view file:
*NEWE527
E: BUG? File not found in PLT006.
*NEWE529
E: reading view matrix file
D: Bij het lezen van de view matrix file
*NEWY57
E: File exists. Delete it
D: File bestaat al. Verwijder het
*NEWP184
E: Give the title line
D: Geef de titel regel
*NEWE534
E: writing PLUTON coordinate file. Disk full? Directory?
D: bij het schrijven van de PLUTON koordinaten file. Is uw disk soms vol?
*NEWT551
E: Please display something first.
D: U moet wel eerst even iets laten zien op het scherm
*NEWE554
E: reading dummy header file
D: Bij het lezen van de dummy file voor de administratieve informatie
*NEWE555
E: Too many EPS plots!
D: Te veel EPS plots (wat dat ook maar betekenen mag)
*NEWB199
E: Encapsulated postscript file already open
*NEWB200
E: Unprinted vectors left for EPS, stroked!
*NEWB201
E: Cannot EPSPUTI
*NEWB201A
E: Cannot EPSPUTF
*NEWZ88
E: Integer was
D: Gehele getal was:
*NEWZ88A
E: Float was
D: Gebroken getal was:
*NEWB202
E: Line too long in EPSPUT
D: Een te lange lijn werd gedetecteerd
*NEWB203
E: EPS file not open
D: EPS file niet open
*NEWE556
E: writing to EPS file. Disk full? 
D: bij het schrijven van de EPS file. Disk vol?
*NEWB204
E: EPSFILL called with 0 vectors.
D: EPSFILL aangeroepen met 0 vektoren
*NEWE557
E: No vectors.
D: Geen vektoren
*NEWB205
E: TEXMONO: TeX file not open
D: TEXMONO: TeX file niet open
*NEWB206
E: TEXMONO: TeX level 0
D: TEXMONO: TeX niveau 0
*NEWB207
E: TEXMONO: No vectors.
D: TEXMONO: Geen vektoren.
*NEWB208
E: TEXSTEREO: TeX file not open
D: TEXSTEREO: TeX file niet open
*NEWB209
E: TEXSTEREO: TeX level 0
D: TEXSTEREO: TeX niveau 0
*NEWB210
E: TEXSTEREO: No vectors.
D: TEXSTEREO: Geen vektoren.
*NEWT555
E: ERROR. PST File not open in PST201
D: ERROR. PST File niet open in PST201
*NEWT556
E: WARNING. Corner point ouside frame: PST201
D: Pas op . Hoek punt buiten het raam: PST201
*NEWE558
E: gray < 0.0. set to 0.0
*NEWE559
E: gray > 1.0. set to 1.0
*NEWE560
E: writing to PST file
D: bij het schrijven van de IN PST file
*NEWE561
E: PST file not open in PST202
D: PST file niet open in PST202
*NEWE562
E: Corner point ouside frame: PST202
D: Pas op . Hoek punt buiten het raam: PST202
*NEWE563
E: Illegal size. Not in 0.5 - 50.0
D: Oeps. De size parameter moet tussen 0.5 en 50.0 liggen
*NEWE565
E: PST file not open in PST203
D: PST file niet open in PST203
*NEWE569
E: PST file not open in PST204
D: PST file niet open in PST204
*NEWB211
E: NUM < 2 in PST300
*NEWB212
E: Wrong position parameter. PST300
D: Verkeerde positie parameter gedetecteerd door PST300
*NEWE574
E: Horizontal range is zero
D: De horizontale range bevat niks
*NEWE575
E: Vertical range is zero
D: De verikale range bevat niks
*NEWE577
E: Too many atoms for this option
D: Te veel atomen voor deze optie
*NEWY58
E: Continue anyway
D: Desondanks doorgaan
*NEWY60
E: Invert the gray scale
D: Keer de grijs tonen schaal om
*NEWE579
E: Too many incomplete residues in range.
D: De range bevat te veel inkomplete residuen
*NEWE580
E: Range does not hold protein
D: De range bavat geen eiwit
*NEWT560
E: WARNING. This option needs the contact surface
D: Pas op. Deze optie moet het kontact oppervlak
*NEWT561
E: to be known for every atom. Since you
D: kennen voor alle atomen die U wilt gebruiken. Aangezien
*NEWT562
E: calculated surface accessibilities
D: U toegankelijke oppervlaktes in plaats van kontact
*NEWT563
E: rather than contact surfaces, the
D: oppervlaktes berekend hebt, zal nu de
*NEWT564
E: accessibility calculation routine will
D: toegankelijkheids berekening voor kontakt oppervlaktes
*NEWT565
E: now be activated.
D: gestart worden.
*NEWT568
E: did not calculate them before, the
D: nog niet berend hebt, zal nu
*NEWB213
E: Bad residue in QUA032.
D: Routine QUA032 detecteerde een slecht residue
*NEWE581
E: Lookup table for file names not found.
*NEWE582
E: opening lookup table for file names.
*NEWB214
E: Wrong location in QUA032.
*NEWE583
E: Quality control file not found:
*NEWE584
E: reading file name lookup table.
*NEWT571
E: Premature end on filename lookup table.
*NEWB215
E: Bad residue in QUA032A.
D: Routine QUA032A detecteerde een slecht residue
*NEWB217
E: Bad residue in QUA033.
D: Routine QUA033 detecteerde een slecht residue
*NEWT573
E: Quality control files per atom:
D: Quality control files per atom:
*NEWE589
E: opening quality control file.
D: opening quality control file.
*NEWE590
E: reading quality control file
D: reading quality control file
*NEWE591
E: Premature end on quality control file
D: Er mist iets aan het einde van de kwaliteits kontrole file
*NEWB218
E: LOCQAT < 3 in QUA035.
*NEWT575
E: Problems superimposing residue fragment.
D: Problemen bij het superponeren van fragmenten
*NEWZ89
E: Matrix determinant=
D: Matrix determinant=
*NEWT576
E: Fragment quality factor set to 0.0
D: Fragment quality factor set to 0.0
*NEWB219
E: WIFPAR(281) out of range. QUA036.
*NEWB220
E: Atom out of box in QUA040.
D: Atoom valt buiten de box in QUA040
*NEWB221
E: Box index out of range in QUA040.
D: Box index out of range in QUA040.
*NEWT578
E: Rex2.gt.fu in qua040
*NEWP187
E: Give the file name file :
D: Geef de naam van de file:
*NEWE593
E: opening file name file.
D: bij het openen van de file met file namen
*NEWT581
E: Quality box file has improper name
D: Kwaliteits controle file heeft verkeerde naam
*NEWE595
E: opening formatted box file
D: bij het openen van de geformateerde klaliteits controle file
*NEWE596
E: in QUA047
*NEWE599
E: opening formatted box file
D: opening formatted box file
*NEWE600
E: opening unformatted box file
D: opening unformatted box file
*NEWE602
E: Reading formatted quality control file
D: Reading formatted quality control file
*NEWE603
E: Writing unformatted quality control file
D: Writing unformatted quality control file
*NEWZ93
E: Number of molecules in the soup:
D: Aantal molekulen in de soep:
*NEWB225
E: Wrong amino acid passed to QUA018:
D: Routine QUA018 detecteerde een verkeerd aminozuur:
*NEWP196
E: Number of cycles (10) :
D: Aantal rondjes (10) :
*NEWB226
E: Atom(s) out of range. REF003.
D: Atom(s) out of range. REF003.
*NEWZ95
E: BUG. IFT1,2 in REF004=
*NEWB227
E: WIFIR1 is wrongly false for residue 1
*NEWB228
E: WIFIR1 is wrongly false for a residue
*NEWB229
E: WIFIR3 is wrongly false for residue NUMAAF
*NEWB230
E: WIFIR3 is wrongly false for a residue
*NEWZ97
E: Largest atom shift applied:
D: Grootstse atomaire verplaatsing die toegepast is:
*NEWP197
E: Give the 'snapper-type' (CA,BB,ALL)
D: Geef the 'snapper-type' (CA,BB,ALL)
*NEWT597
E: ERROR. Please give CA, BB, or ALL.
D: Oeps, geef svp CA, BB of ALL.
*NEWT598
E: Prompting for the stable range:
D: U wordt gevraagd naar de vaste range:
*NEWT599
E: Prompting for the moving range:
D: U wordt gevraagd naar de range die beweegt:
*NEWP198
E: Give the maximal allowed mismatch
D: Geef het maximaal toegestane verschil 
*
*      HB2 Module (Robmenu?)
*
*NEWT600
E: Use of symmetry enabled
D: Symmetrie zal  worden gebruikt waar mogelijk
*NEWT601
E: Use of symmetry disabled
D: Geen gebruik van symmetriegerelateerde moleculen
*NEWT604
E: Initializing HB2 module.
D: Initialisatie van HB2 module.
*NEWT605
E: Residues near metal atoms...
D: Residuen dichtbij metaalatomen...
*NEWT606
E: Determining initial H positions...
D: Bepaling van de initiele H posities
*NEWY66
E: Set all penalties equal
D: Alle penalty-waarden gelijk
*NEWP199
E: Flip penalty value (use -1 to bail):
D: De waarde voor de omdraai-straf (gebruik -1 om af te breken):
*NEWE629
E: The residue is not ambiguous
D: Dit residu kan niet worden omgedraaid
*NEWB233
E: IAMB makes no sense in HB2SEP
D: Onzinnige IAMB waarde in HB2SEP
*NEWB234
E: IPOS makes no sense in HB2SEP
D: Onzinnige IPOS waarde in HB2SEP
*NEWB235
E: Strange residue in HB2COOR
D: Vreemd residu in HB2COOR
*NEWB236
E: Unexplained position in HB2COOR
D: Onbeschrijfbare positie in HB2COOR
*NEWB237
E: Strange IDON in FILL1WATH
D: Vreemde waarde van IDON in FILL1WATH
*NEWB238
E: Not 55 dots in sphere....
D: Er zitten geen 55 puntjes op het bolletje...
*NEWB239
E: Not 366 dot-pairs in sphere....
D: Er zitten geen 366 paren van puntjes op het bolletje...
*NEWB240
E: BUG. IAMB does not make sense in FILL1WATH
D: BUG. Onzinnige waarde van IAMB in FILL1WATH
*NEWB241
E: Water has unknown number of possibilities
D: Watermolecuul met een onbekend aantal mogelijke posities
*NEWB242
E: Water with unequal 2 H-atoms in FILL1WATH
D: Watermolecuul heeft verkeerd aantal H-atomen in FILL1WATH
*NEWB243
E: Wrong position of water molecule in FILL1WATH
D: Verkeerde positie van een watermolecuul in FILL1WATH
*NEWZ101
E: IAA,HB2POS =
*NEWB244
E: IDON does not make sense in FILL1HARR
D: Onzinnige waarde van IDON in FILL1HARR
*NEWB245
E: Expected ambiguity in FILL1HARR
D :Keuzemogelijkheden verwacht in FILL1HARR
*NEWE630
E: No group for type>=6 hbond donor
D: Groepsnummer voor type>=6 H-brug donor ontbreekt
*NEWB246
E: Unexplained ambiguity in FILL1HARR
D: Onverwachte keuzemogelijkheid in FILL1HARR
*NEWB247
E: Expected ambiguity-2 in FILL1HARR
D: Keuzemogelijkheden verwacht in FILL1HARR - Positie 2
*NEWB248
E: Cone reports problem in FILL1HARR.
D: Probleem om H-atoom op kegel te plaatsen in FILL1HARR
*NEWB249
E: DBG> Strange acceptor type in HB2AFOM
D: DBG> Vreemd acceptortype in HB2AFOM
*NEWE631
E: No valid H-bond network determination done (ran HB2INI already?)
D: Er is nog geen H-brug netwerkanalyse uitgevoerd (HB2INI al gebruikt?)
*NEWZ102
E: Final value of the MCX HB-network :
D: Waarde voor het H-brug netwerk na MCX:
*NEWT607
E: Makes no sense if HB2 commons not initialized
D: Heeft geen zin als er nog geen initialisatie/berekening is gedaan
*NEWZ103
E: Number of H-bonds......................
D: Aantal H-bruggen.......................
*NEWZ105
E: Penalty for too many/few H-atoms.......
D: Penalty voor te veel/weinig H-atomen...
*NEWZ106
E: Penalty for flipped residues...........
D: Penalty voor omgedraaide residuen......
*NEWZ107
E: Mislocated H penalty...................
D: Penalty voor H's op vreemde plaatsen...
*NEWZ108
E: Total current value....................
D: Totale waarde van het netwerk..........
*NEWZ109
E: Final value of the STD HB-network :
D: Waarde voor het H-brug netwerk na STD:
*NEWZ110
E: Final value of the RAN HB-network :
D: Waarde voor het H-brug netwerk na RAN:
*NEWB250
E: IRAN1 Called with LIMIT=0
D: IRAN1 aangeroepen met LIMIT=0
*NEWT608
E: Finding possible acceptors for all donors...
D: Zoek mogelijke acceptoren voor alle donoren...
*NEWZ111
E: Total number of potential acceptors:
D: Totaal aantal mogelijke acceptoren:
*NEWT609
E: Calculating accessibilities and coordinates
D: Bereken toegangkelijkheid en atoomcoordinaten
*NEWE636
E: Too many Positive Ions
D: Te veel positieve ionen
*NEWB251
E: Unexpected drop in ISYM
D: Onverwachte daling in ISYM
*NEWT610
E: Marked this atom as acceptor
D: Dit atoom wordt als acceptor gebruikt
*NEWB252
E: Administrative problem in HB2INI2C
D: Administratief probleem in HB2INI2C
*NEWZ113
E: No O2 found for residue
D: Geen eindstandige O gevonden voor residu
*NEWZ113A
E: endgroup found for non-terminal residue
D: eindstandige group gevonden voor niet-terminaal residu
*NEWZ114
E: O2 located for residue
D: Eindstandige O gevonden voor residu
*NEWZ114A
E: Oxygenic capping located for residue
D: Zuurstofbinding gevonden.
*NEWZ115
E: Unrecognized bound group for
D: Gebonden groep wordt niet herkend voor
*NEWZ115A
E: Spurious extra N found attached 
D: Vreemde extra N gevonden
*NEWE637
E: MAXHGR exceeded in HB2INI2D.
D: MAXHGR niet groot genoeg in HB2INI2D
*NEWE638
E: Expect type>=6 donor in HB2INI2D
D: Verwacht donortype>=6 in HB2INI2D
*NEWZ116
E: Number of donor groups:
D: Aantal donorgroepen:
*NEWZ117
E: Number of ambiguous residues:
D: Aantal omkeerbare residuen:
*NEWT611
E: Locating ambiguous donor atoms
D: Zoek donoren waarvan de H-positie niet vaststaat
*NEWZ118
E: Number of ambiguous donors:
D: Aantal donoren waarvan de H-positie niet vaststaat
*NEWT612
E: Locating all donors.
D: Zoek alle H-brug donoren
*NEWE639
E: Too many donors
D: Te veel H-brug donoren
*NEWE640
E: Strange cone in HB2INI
D: Vaste H positie verwacht in HB2INI
*NEWE641
E: Too many Hydrogens
D: Te veel H-atomen
*NEWZ119
E: Number of donors:
D: Aantal donoren:
*NEWZ120
E: Number of H-atoms:
D: Aantal H-atomen:
*NEWB253
E: Decreasing AA number in ARIATD arrays
D: IAA neemt af in het ARIATD array
*NEWT613
E: Locating affected donors for all ambiguities...
D: Zoek betroffen donoren voor alle keuzemogelijkheden
*NEWZ121
E: Number of donors affected by ambiguities:
D: Aantal donoren betroffen door keuzemogelijkheden
*NEWB254
E: BONDED called with MAXNUM<=0
D: BONDED aangeroepen met MAXNUM<=0
*NEWP201
E: Give the old colour
D: Te veranderen kleur:
*NEWP202
E: Give the new colour:
D: Te veranderen in:
*NEWB256
E: Target bug in HB2DAT
D: Wil graag 1 of 3 atomen op kegel plaatsen in HB2DAT
*NEWB257
E: Strange number of connections to O
D: Vreemd aantal bindingen naar O-atoom
*NEWB258
E: Strange number of connections to N
D: Vreemd aantal bindingen naar N-atoom
*NEWY67
E: Water acceptor
D: Water acceptor
*NEWY68
E: Ether acceptor
D: Ether acceptor
*NEWP203
E: Number of H atoms:
D: Aantal gebonden H-atomen
*NEWE642
E: Could not open HBOFIELD.DAT
D: Kan file HBOFIELD.DAT niet openen.
*NEWB259
E: Premature end of file HBOFIELD.DAT
D: Onverwacht einde aan file HBOFIELD.DAT
*NEWP204
E: Turn type (I,IP,II,IIP,VIA,VIB,VIII,IV):
D: Turn type (I,IP,II,IIP,VIA,VIB,VIII,IV):
*NEWP205
E: CYS type at position:
D: CYS type op positie:
*NEWB260
E: Limits not set proper.
D: De grenswaarden zijn niet in orde
*NEWT614
E: This option needs the graphics device.
D: Deze optie werkt niet als U geen grafisch venster open hebt
*NEWE643
E: opening database files
D: opening database files
*NEWT615
E: Prompting for the central residue.
D: U wordt naar het centrale residu gevraagd
*NEWE644
E: obtaining atoms in central aa
D: Er ging iets mis bij het ophalen van atomen in het centrale residu
*NEWE645
E: obtaining atoms to superimpose on
D: bij het opzoeken van de atomen waarop gesuperponeerd moet worden
*NEWT616
E: Prompting for the contacting residue
D: U wordt gevraagd naar de kontakt makende residuen
*NEWE646
E: Same amino acid used
D: Hetzelfde amino zuur gebruikt
*NEWE647
E: These residues don't contact
D: Deze residuen maken geen kontakt
*NEWE648
E: obtaining atoms in neighbour residue
D: bij het ophalen van atomen in een buur residu
*NEWT617
E: Group set to zero, option skipped
D: Oeps, deze optie is afgebroken.
*NEWE649
E: reading hash table. BUG.
D: reading hash table. BUG.
*NEWE650
E: reading contact file. BUG.
D: reading contact file. BUG.
*NEWZ122
E: BUG. Type for IAA1=
D: BUG. Type for IAA1=
*NEWZ123
E: BUG. Type for IAA2=
D: BUG. Type for IAA2=
*NEWT618
E: Poor superpositioning central residue
D: De superpositie op het cenbtrale residu is slecht
*NEWB261
E: reading coordinates from data base.
D: reading coordinates from data base.
*NEWP207
E: Which hits do you want to use :
D: Welke hits wilt U gebruiken :
*NEWE651
E: Hit out of range.
D: Hit niet in orde
*NEWE652
E: reading database protein.
D: reading database protein.
*NEWE653
E: Mismatches out of range. should be
D: Niet in orde. moet zijn
*NEWZ124
E: within: 0 -
D: tussen 0 en
*NEWP208
E: Give absolute range (1-1000) :
D: Geef de absolute range (1-1000)
*NEWE654
E: Range can not span zero..
D: De range mag niet nul bevatten.
*NEWP209
E: Give fractional range (0.0 1.0) :
D: Geef de fraktionele range (0.0 - 1.0)
*NEWT619
E: Range should fall within 0.0 - 1.0
D: Oeps, wel even tussen 0.0 en 1.0 blijven hoor...
*NEWZ125
E: Number of proteins scanned ...
D: Aantal bekeken eiwitten ......
*NEWZ126
E: Number of hits ...............
D: Aantal hits ..................
*NEWT621
E: Secondary structure of H-bonded residue:
D: Sekundaire struktuur van Ge-H-brugde residu:
*NEWE655
E: Give either 0 or 2 input values.
D: Geef ofwel 0 ofwel 2 invoer waarden
*NEWE656
E: opening ALLNEA.DIS file.
D: opening ALLNEA.DIS file.
*NEWP210
E: Give the position of the first residue
D: Geef de positie van het eerste residu
*NEWZ127
E: Should fall in range 1 -
D: Oeps, moet wel vallen tusse 1 en
*NEWP211
E: Give the sequence distance (1-25)
D: Geef de sequence afstand (1-25)
*NEWE657
E: should fall in range 1-25
D: Oeps, moet wel vallen tusse 1 en 25
*NEWP212
E: Give contact type (BB,BS,SB,SS) :
D: Geef contact type (BB,BS,SB,SS) :
*NEWE658
E: Please choose from: BB,BS,SB,SS
D: Oeps, wel even kiezen uit BB, BS, SB en SS
*NEWE659
E: reading contact file ALLNEA.DIS
D: er ging iets mis bij het lezen van ALLNEA.DIS
*NEWE660
E: No hits in this group.
D: Geen hits in deze groep
*NEWP214
E: Which hits should be shown
D: Welke hits moeten getoond worden
*NEWE661
E: Hits out of range.
D: Hits niet in orde
*NEWT623
E: WARNING. Too many hits for the movie option.
D: Pas op. Te veel hits voor de film optie
*NEWB263
E: reading ALCOOR.XYZ.
D: reading ALCOOR.XYZ.
*NEWE662
E: BUG? Group out of range in SCN105.
D: BUG? Group out of range in SCN105.
*NEWE663
E: BUG? Group not active in SCN105.
D: BUG? Group not active in SCN105.
*NEWB265
E: Pointer group out of range in SCN105
*NEWB266
E: Number of hits out of range in SCN105.
*NEWB267
E: reading group file in SCN105.
D: reading group file in SCN105.
*NEWB268
E: NUMHIT out of range in SCN106.
D: NUMHIT out of range in SCN106.
*NEWE664
E: Only amino acids allowed here.
D: Hier mag U alleen maar amino zuren gebruiken
*NEWE665
E: Unacceptable input.
D: Uw invoer is niet acceptabel
*NEWE666
E: There are no groups to save.
D: Er zijn helemaal nog geen groepen om te bewaren
*NEWP215
E: Give the file name (GRPSAV.SAV)
D: Geef de file naam (GRPSAV.SAV)
*NEWE668
E: writing group(s) save file.
D: bij het schrijven van de group(s) save file.
*NEWE671
E: reading group(s) save file.
D: Bij het lezen van de group(s) save file.
*NEWP217
E: Give the new group length 
D: Geef de nieuwe groep lengte
*NEWB269
E: Requested group not open as file
D: De file die bij de groep hoort kon niet geopend worden
*NEWE673
E: This group is not active
D: Deze groep is niet aktief
*NEWB270
E: GRPUSE out of range. SCN204.
*NEWE674
E: reading group file. BUG?
D: Bij het lezen van de groep file. BUG?
*NEWT624
E: Premature end on group file. BUG?
D: Er mis wat aan het einde van de groep file. Bug?
*NEWB271
E: Sequence number out of range. SCN400:
D: Routine SCN400 detecteerde een verkeerd sequentie nummer
*NEWB272
E: Residue out of range. SCN400:
D: Routine SCN400 detecteerde een verkeerd residu nummer
*NEWZ128
E: Bad residue in PDB skipped:
D: De database bevatte een slecht residu dat dus is overgeslagen
*NEWB273
E: ERROR reading database coordinates SCN400
D: In SCN400 ging iets grondig mis bij het lezen uit de database
*NEWT625
E: Group length not allowed.
D: Deze groep lengte is niet toegestaan
*NEWP220
E: Give the range of values to be set to true:
D: Geef the range of values to be set to true:
*NEWT626
E: Warning there are no defaults. give two values
D: Oeps, hier moet U twee waarden geven
*NEWE677
E: Premature end reading file.
D: Premature end reading file.
*NEWE678
E: Reading value file.
D: Reading value file.
*NEWE681
E: Reading row file.
D: Reading row file.
*NEWT627
E: There are no rows activated (yet).
D: Hey, U hebt nog geen aktieve rijen
*NEWE683
E: Writing file. disk full?
D: Writing file. disk full?
*NEWP223
E: Give the name of the save file :
D: Geef the name of the save file :
*NEWE685
E: Writing save file. disk full?
D: Writing save file. disk full?
*NEWB279
E: Error reading active row file.
D: Error reading active row file.
*NEWE688
E: Reading save file.
D: Reading save file.
*NEWT628
E: Premature end on save file.
D: Premature end on save file.
*NEWE691
E: In search mode only molecule 1 is active
D: Tijdens zoeken is slechts molekuul 1 aktief
*NEWP225
E: Give the mutability limits :
D: Geef de grenswaarden van de mutabiliteit
*NEWE692
E: Please give the mutability
D: Please give the mutabiliteit
*NEWT630
E: Limits. (2 numbers).
D: Limits. (2 numbers).
*NEWT631
E: WARNING: Range of values rather small
D: WARNING: Range of values nogal klein
*NEWZ129
E: Minimal value found :
D: De kleinste gevonden waarde:
*NEWZ130
E: Maximal value found :
D: De grootste gevonden waarde:
*NEWT632
E: Distribution of values:
D: Verdeling van waarden:
*NEWP226
E: Give the number of the row :
D: Geef the number of the row :
*NEWE693
E: Row number out of range.
D: Row number out of range.
*NEWE694
E: Row is incompatible with soup.
D: Deze rij hoort niet bij de huidige soep
*NEWB281
E: getting row.
D: getting row.
*NEWB282
E: row does not belong with soup.
D: de rij hoort niet bij de huidige soep
*NEWT634
E: Please give a number between 1 and 10.
D: Please give a number between 1 and 10.
*NEWT635
E: Or give zero if you want to bail out.
D: Of geef nul als U deze optie af wilt breken
*NEWT636
E: This row is not active.
D: Deze rij is niet aktief
*NEWT637
E: Please try another row.
D: Probeer svp een andere rij
*NEWY73
E: Are these parameters OK
D: Zijn deze parameters in orde?
*NEWT638
E: The ROWHBO option now continues
D: De ROWHBO versie gaat nu verder
*NEWE696
E: This option needs two active rows
D: Deze optie heeft twee aktieve rijen nodig
*NEWE697
E: Please give two different rows.
D: Geef svp twee aktieve rijen
*NEWB283
E: Row number out of range in WIF807
D: Row number out of range in WIF807
*NEWE700
E: writing row file. Disk full? Directory?
D: writing row file. Disk vol?
*NEWB284
E: Row number out of range in WIF808.
D: Row number out of range in WIF808.
*NEWE701
E: Trying to use non-active row
D: U probeert een niet aktieve rij te gebruiken
*NEWE702
E: This row does not belong with the
D: deze rij behoort niet bij de molekulen die
*NEWT639
E: the molecule presently in the soup
D: U op dit moment in de soep hebt.
*NEWT640
E: Strange things can happen from now on...
D: Vreemde resultaten dienen nu verwacht te worden.
*NEWE703
E: Reading row file.
D: Reading row file.
*NEWE704
E: while reading row file.
D: while reading row file.
*NEWB285
E: I123 out of range in WIF811.
*NEWP229
E: Give the number of the output row
D: Geef the number of the output row
*NEWE709
E: Please give a number 1 - 10.
D: Please give a number 1 - 10.
*NEWT643
E: or give zero to bail out.
D: of geef als invoer nul om de optie af te breken
*NEWE710
E: Please give the accessibility
D: Geef svp de oppervlakte toegankelijkheids grenswaarden 
*NEWT644
E: limits. (2 Numbers). Or use defaults.
D: (twee nummers, of gebruik de standaard waarden).
*NEWT645
E: ACIDS nor ATOMS in WIF814.
D: ACIDS noch ATOMS gegeven...
*NEWE713
E: Give row number from 1 to 10
D: Geef row number from 1 to 10
*NEWE714
E: Row not active.
D: Row not active.
*NEWB286
E: NUM NE NUMATF in WIF820.
*NEWT646
E: This option can not be used at this moment
D: Deze optie kan op dit moment niet gebruikt worden
*NEWT650
E: because there are no co-factors or drugs.
D: want er zijn geen drugs of co-faktoren in de soep
*NEWT654
E: There aren't enough residues...
D: U hebt niet genoeg residuen
*NEWE719
E: Please give the B-factor
D: Geef svp de B-faktor
*NEWT656
E: ACIDS nor ATOMS in wif829. bug.
D: ACIDS noch ATOMS in wif829. bug.
*NEWE720
E: The database is not open.
D: De database file is niet open
*NEWE721
E: Database file not open
D: De database file is niet open
*NEWE722
E: column number out of range
D: het kolom nummer deugt niet
*NEWP234
E: Give the name of this column
D: Geef de naam voor deze kolom
*NEWP235
E: Give your choice
D: Wat is uw keuze
*NEWZ133
E: ERROR. Should fall in 1 -
D: ERROR. Moet vallen tussen 1 en
*NEWP236
E: Give the range for this parameter
D: Welke waarden mag deze parameter aannemen
*NEWZ134
E: GETLINE returned IERR=
*NEWT659
E: Prompting for the first column
D: U wordt naar de eerste kolom gevraagd
*NEWT660
E: Prompting for the second column
D: U wordt naar de tweede kolom gevraagd
*NEWT661
E: Prompting for the result column
D: U wordt naar de resultaten kolom gevraagd
*NEWT665
E: You have not selected any columns (yet)
D: U hebt nog geen kolommen geselecteerd
*NEWT666
E: List of presently active columns:
   Column Number    Title
   number of hits
D: Lijst van op dit moment aktieve kolommen:
   Kolom  Aantal    Titel
   nummer hits 
*NEWP240
E: Give the column number
D: Geef het kolom nummer
*NEWZ136
E: No default. Give between 1 and
D: Er is geen standaard waarde. Kies tussen 1 en
*NEWZ137
E: Out of range. Give between 1 and
D: Deugt niet. Kies tussen 1 en
*NEWY76
E: Overwrite it
D: Wilt U het overschrijven
*NEWT668
E: Not active
D: Niet aktief
*NEWB287
E: Column out of range. SEL023
*NEWZ140
E: Initialize column:
D: Initialiseer kolom:
*NEWE725
E: Error in writing adm records
D: Er ging iets mis in de SELECT file administratie
*NEWE726
E: Error in reading adm records
D: Er ging iets mis in de SELECT file administratie
*NEWE727
E: Unit 33 not open for store
D: De SELECT file is niet open
*NEWE728
E: SEL100 returned error flag in SEL105
*NEWE729
E: storing SELECT result
D: bij het opslaan van een resultaat
*NEWE730
E: retrieving SELECT result
D: bij het terug lezen van een resultaat
*NEWE731
E: Error reading from input file
D: Foutje bij het lezen uit de invoer file
*NEWP242
E: Give the filename (without .f):
D: Geen de naam van de file (zonder .f er achter)
*NEWE732
E: Reading from input file
D: Foutje bij het lezen uit de invoer file
*NEWB288
E: writing postscript header
D: bij het schrijven van de eerste regels in een postscript file
*NEWB289
E: No .NMCH found in SLF201
D: Routine SLF201 detecteerde de afwezigheid van het .NMCH commando
*NEWB290
E: No chapter number on .NMCH line:
D: De .NMCH regel bevat geen hoodfstuk nummer
*NEWZ141
E: Chapter number changed to:
D: Het hoodfstuk nummer is veranderd in:
*NEWB291
E: No .HL found in SLF202
D: Routine SLF202 detecteerde de afwezigheid van het .HL commando
*NEWB292
E: No level number on .HL line:
D: Geen nummer gevonden op een .HL regel
*NEWB293
E: in header level administration
D: in de .HL diepte administratie
*NEWB294
E: writing RUNOFF output line.
D: bij het schrijven van de RUNOFF uitvoer regel.
*NEWB295
E: No .CH found in SLF204
D: Routine SLF204 detecteerde de afwezigheid van het .CH commando
*NEWB296
E: in SLF204
*NEWB297
E: writing last line of paragraph
D: bij het schrijven van de laatste regel van een paragraaf
*NEWE738
E: Interpreting NMCH in SLF400
D: Bij het interpreteren van het .NMCH commando
*NEWE739
E: Interpreting HL in SLF400
D: Bij het interpreteren van het .HL commando
*NEWE740
E: Too deep in SLF400
D: Te veel genestte .HLs
*NEWE741
E: Reading input file in SLF400
D: Bij het lezen van de invoer file in SLF400
*NEWE742
E: Writing output file in SLF400
D: Bij het schrijven van de uitvoer file in SLF400
*NEWE743
E: TEX file not open for 'end document'
D: De TEX file was niet open om 'end document' te schrijven
*NEWT670
E: Give the first range
D: Geef de eerste range
*NEWT671
E: Give the second range
D: Geef de tweede range
*NEWZ142
E: Number of observations:
D: Aantal waarnemingen
*NEWP245
E: Give E0:
D: Geef E0
*NEWP246
E: Give T0:
D: Geef T0
*NEWE744
E: Something went wrong...
D: Oeps, er ging iets mis...
*NEWT672
E: Insufficient residues for this option.
D: Niet genoeg residuen voor deze optie
*NEWT673
E: Give the range in which you want to swap
D: In welke range wilt U dingen omkeren
*NEWT674
E: Single residue can not be inverted.
D: Een enkel residu kan toch niet omgedraaid worden? Denk nou even na.
*NEWE746
E: Reading .CSH file. Please run CHIHST first.
D: De .CSH file bestaat niet. Run eerst even de CHIHST optie svp.
*NEWE751
E: Empty database. is it loaded?
D: He? De database is leeg, heeft U hem wel geladen?
*NEWT679
E: Number of bins not in 10 - 1000
D: Het aantal
*NEWZ143
E: Number of amino acids:
D: Aantal amino zuren:
*NEWE757
E: No data in memory. spc027.
*NEWZ150
E: Working on database entry
D: Er wordt nu gewerkt aan database file
*NEWZ151
E: Scale factor=
D: Schaal faktor=
*NEWT687
E: Normalized I, I+3 contact preferences
D: Genormaliseerde I, I+3 kontakt preferenties
*NEWT688
E: Normalized I, I+4 contact preferences
D: Genormaliseerde I, I+4 kontakt preferenties
*NEWZ155
E: Number of Cys-Cys bridges evaluated:
D: Aantal bekeken cys-cys bruggen:
*NEWT691
E: Distances are with atom in other cysteine
D: De gegeven afstanden zijn met atomen in een andere cysteine
*NEWE763
E: The database is not loaded
D: De database is niet geladen
*NEWE765
E: BUG. Unit 2 got closed in SPC400
D: BUG. Unit 2 werd gesloten in SPC400
*NEWZ156
E: Percentage conserved:
D: Percentage geconserveerd:
*NEWB303
E: In spc402.
*NEWE769
E: Reading STOS or STOSFO file.
D: Er ging iets mis bij het lezen van de STOS of de STOSFO file.
*NEWE770
E: Postscript file not open in SPC033.
D: In SPC033 is de postscript file niet open
*NEWT700
E: Insufficient dynamic range in VALUE. SPC033.
D: In SPC033 past de waarde niet in de variabele SPC033.
*NEWB305
E: Unknown residue type in database
D: Onbekend residu in database gevonden
*NEWE787
E: This option needs the database.
D: Deze optie heeft de database nodig
*NEWE788
E: Wrong modus
D: Verkeerde modus
*NEWT713
E: Internal inconsitency in access
D: Interne problemen met access
*NEWT714
E: Statistics on backbone accessibility
D: Statistieken voor hoofdketen toegankelijkheid
*NEWT715
E: Statistics on side chain accessibility
D: Statistieken voor zijketen toegankelijkheid
*NEWT716
E: Statistics on whole residue accessibility
D: Statistieken voor de toegankelijkheid van hele residuen
*NEWE790
E: This option needs the database.
D: Deze optie heeft de database nodig
*NEWP258
E: Accessibility range :
D: Extreme toegankelijkheden :
*NEWT718
E: Strangly connected atoms:
D: Vreemd verbonden atomen:
*NEWT719
E: Atoms distant in sequence:
D: Atomen ver verwijderd in de sequentie:
*NEWP263
E: Give accessibility range :
D: Geef de toegankelijkheids grenswaarden:
*NEWZ162
E: Working on sequence:
D: Nu wordt gewerkt aan sequentie
*NEWZ163
E: Distances measured:
D: Aantal afstanden gemeten:
*NEWP265
E: Give the atomcentre-atomcentre distance
D: Geef the atomcenter-atomcenter distance
*NEWY90
E: Use protons only
D: Gebruik alleen protonen
*NEWZ166
E: Data points in movie file :
D: data punten in de film file:
*NEWE820
E: reading movie file. Check the format.
D: reading movie file. Check the format.
*NEWB310
E: 444 failed in SPC064B.
*NEWT729
E: Start counting at the N-terminus:
D: Begin te tellen bij de N-terminus:
*NEWT730
E: Start counting at the C-terminus:
D: Begin te tellen bij de C-terminus:
*NEWT731
E: Absolute counts:
:*NEWB311
E: IAA out of range in SPC070.
*NEWT732
E: Before optimization:
D: Voor de optimalisatie
*NEWT733
E: After optimization:
D: Na de optimalisatie
*NEWP266
E: Give the sequence number :
D: Geef the sequence number :
*NEWE823
E: reading residue from database
D: reading residue from database
*NEWP267
E: Give length of the range (11)
D: Geef length of the range (11)
*NEWP268
E: Give number of residues to make contact (3)
D: Hoeveel residuen moeten kontakt maken (3)
*NEWP269
E: Give secondary structure of contacting residue (HSTC)
D: Geef de secundaire struktuur van het kontakterende residu (HSTC)
*NEWP270
E: How far should contacting residue be away in sequence (5)
D: Hoe ver moet een kontakterend residu weg zitten in sequentie (5)
*NEWY92
E: Use side chain contacts only
D: Gebruik allen zijketen kontakten
*NEWP271
E: Give distance cutoff (0.25)
D: Geef distance cutoff (0.25)
*NEWP272
E: Give minimal accessibility of central residu (0)
D: Geef minimal accessibility of central residu (0)
*NEWZ171
E: Number of triangles=
D: Aantal driehoeken
*NEWP275
E: Give the file name
D: Geef the file name
*NEWE830
E: Not enough coordinates in file
D: Not enough coordinates in file
*NEWZ172
E: Number of points=
D: Number of points=
*NEWE831
E: reading data from file.
D: reading data from file.
*NEWZ176
E: Xmin, Xmax=
*NEWZ177
E: Ymin, Ymax=
*NEWY95
E: Do you want an axes system
D: Wilt U een assen systeem hebben
*NEWY96
E: Do you want tick marks
D: Wilt U schaalverdelingen langs de assen
*NEWY97
E: Do you want numbers with the tick marks
D: Wilt U nummers bij de schaalverdeling
*NEWZ178
E: # ticks along x :
D: Aantal merkjes langs de X as
*NEWZ179
E: # ticks along y :
D: Aantal merkjes langs de Y as
*NEWT747
E: plotting labels along x-axis ticks
D: teken tekst langs de X as
*NEWT748
E: Plotting labels along y-axis ticks
D: teken tekst langs de Y as
*NEWY98
E: Do you want to put out little crosses
D: Wilt U kleine kruisjes gebruiken
*NEWY99
E: Should the points be connected
D: Moeten punten verbonden worden
*NEWE839
E: Reading x-y file
D: Reading x-y file
*NEWZ180
E: Working on sequence Nb:
D: Er wordt gewerkt aan sequence number:
*NEWZ181
E: Total number of amino acids...
D: Totaal aantal aminozuren
*NEWZ182
E: Total number of triplets......
D: Totaal aantal triplets
*NEWE842
E: Soup overload. File not added.
D: Er zit teveel soep in uw pannetje. Dit molekuul kan er niet meer bij
*NEWT750
E: ChebyshevDiscrete: CDorderMax out of range
*NEWT751
E: ChebyshevSet: FAR too many points requested
*NEWZ183
E: SecondarySet: wrong type:
*NEWE843
E: Too few residues for this option.
D: Te weinig residuen voor deze optie
*NEWY100
E: Do you want to modify parameters
D: Wilt U parameters interaktief veranderen
*NEWE844
E: Too many vectors.
D: Oeps, te veel vektoren
*NEWZ184
E: Number of vectors:
D: Aantal vektoren:
*NEWE850
E: reading postscript scratch file in STRN14
D: reading postscript scratch file in STRN14
*NEWE851
E: writing postscript scratch file in STRN14
D: writing postscript scratch file in STRN14
*NEWE855
E: reading postscript scratch file in STRN15
D: reading postscript scratch file in STRN15
*NEWE856
E: writing postscript scratch file in STRN15
D: writing postscript scratch file in STRN15
*NEWE857
E: reading postscript scratch file in STRN16
D: reading postscript scratch file in STRN16
*NEWE858
E: writing postscript scratch file in STRN16
D: writing postscript scratch file in STRN16
*NEWT752
E: You can draw the helices as cylinders or spirals
D: U kunt helices als cylinders of als spiralen weergeven.
*NEWY101
E: Do you want helices as spirals
D: Wilt U spiraal vormige helices
*NEWT753
E: Cylinders can have their direction (N to C)
D: Bij de helix cylinders kunt U de richting (N naar C)
*NEWT754
E: indicated by an arrow point, or they can
D: aangeven door de helix puntig te maken, maar U kunt ze ook
*NEWT755
E: be blunt (flat surface at the ends).
D: stomp laten (twee vlakke uiteinden).
*NEWY102
E: Do you want the cylinders to be blunt
D: Wilt U dat de cylinders stomp zijn
*NEWP278
E: How many threads do you want per helix (7)
D: Hoeveel draden wilt U naast elkaar door de helix spiraal trekken
*NEWT756
E: The number of lines per half strand arrow can be
D: Hoeveel lijntjes moet elke helft van de strand pijl krijgen
*NEWT757
E: any number between 2 and 50.
D: U mag elk nummer tusse 2 en 50 kiezen.
*NEWP279
E: Number of threads per half arrow
D: Geen het aantal lijntjes
*NEWY103
E: Do you want splined loops
D: Wilt U de loops afgerond zien
*NEWB313
E: Error. IS .GE. IE in WIF688.
*NEWB314
E: In WIF689.
*NEWP280
E: Give the accessibility percentage range
D: Geef het toegankelijke oppervlakte percentage
*NEWP281
E: Give the number of the first molecule :
D: geef het nummer van het eerste molekuul :
*NEWP282
E: Give the number of the second molecule :
D: Geef het nummer van het tweede molekuul :
*NEWP283
E: Give the name of the alignment file :
D: Geef the name of the alignment file :
*NEWE866
E: First unique identifier not found
D: De eerste unieke identifikatie code werd niet gevonden
*NEWE867
E: Second chain identifier not found
D: De identifikatie van de tweede keten werd niet gevonden
*NEWE868
E: Reading alignment file.
D: Reading alignment file.
*NEWE869
E: Bug? length out of range. sup003.
D: Bug? length out of range. sup003.
*NEWB316
E: Sup003 called with par 421 out of range
*NEWE870
E: Compressed lengths not equal. sup003
*NEWE872
E: opening MOL-item file.
D: opening MOL-item file.
*NEWP285
E: Give the maximal distance
D: Geef the maximal distance
*NEWB318
E: writing line in sup007.
D: writing line in sup007.
*NEWT758
E: Prompting for the first range:
D: U wordt naar de eerste range gevraagd:
*NEWT759
E: Prompting for the second range:
D: U wordt naar de tweede range gevraagd:
*NEWP288
E: Allowed RMS Ca-Ca distance
D: Toegestane RMS Ca-Ca distance
*NEWP289
E: Allowed maximal Ca-Ca distance
D: Toegestane maximal Ca-Ca distance
*NEWE876
E: Unequal number of residues in:
D: Ongelijk aantal residuen in:
*NEWE877
E: Unequal number of atoms in:
D: ongelijk aantal atomen in:
*NEWE878
E: Different residues with same name
D: Verschillende residuen met dezelfde naam
*NEWE879
E: Not enough equally named residues found
D: Niet genoeg residuen met dezelfde naam gevonden
*NEWT765
E: Stats for alpha carbon differences:
D: Statistieken voor alpha koolstof verschillen
*NEWT766
E: Stats for side chain centre differences:
D: Statistieken voor zijketen centrum verschillen
*NEWT767
E: Stats for side chain atom differences:
D: Statistieken voor zijketen atoom verschillen
*NEWT768
E: Stats for back bone atom differences:
D: Statistieken voor hoofdketen verschillen
*NEWT769
E: Stats for all atom differences:
D: Statistieken voor alle verschillen
*NEWP290
E: Give the range of molecules
D: Geef de range van molekulen
*NEWT770
E: Please give two molecule numbers
D: Geef aub twee molekuul nummers
*NEWE880
E: At least two molecules are needed.
D: Ten minste twee molekulen zijn hier noodzakelijk
*NEWY104
E: Use whole molecules
D: Gebruik gehele molekulen
*NEWT771
E: Prompting for the range in molecule 1.
   Equivalent residues will be used in the
   other molecules.
D: U wordt naar de range in molekuul 1 gevraagd
   Overeenkomstige residuen zullen in het 
   andere molekuul gebruikt worden
*NEWE881
E: First residue not in first molecule
D: Het eerste residue zit niet in het eerste molekuul
*NEWE882
E: Second residue not in first molecule
D: Het tweede residu zit niet in het eerste molekuul
*NEWB319
E: IAA out of range in SUP014.
*NEWB320
E: JAA out of range in SUP014.
*NEWB321
E: Length out of range in SUP014.
*NEWB322
E: Tvec > 0 wif677.
*NEWE883
E: Writing in pick file.
D: Writing in pick file.
*NEWE884
E: Molecules not identical sequences
D: Molekulen hebben niet dezelfde sequentie
*NEWP291
E: Give the upper limit :
D: Geef de boven grens
*NEWB327
E: Limits out of range. SUP023.
*NEWE886
E: Given ranges do not make sence.
D: Uw ranges maken op mij een weinig intelligente indruk
*NEWT779
E: There is an insertion in the second range.
D: Er is een insertie in de tweede range
*NEWT780
E: There is an insertion in the first range.
D: Er is een insertie in de eerste range
*NEWZ186
E: Lost residues at N-terminus of range 1:
D: Bij de N-terminus van range 1 zijn wat residuen verloren geraakt:
*NEWZ187
E: Lost residues at N-terminus of range 2:
D: Bij de N-terminus van range 2 zijn wat residuen verloren geraakt:
*NEWT781
E: Too few residues in common.
D: Te weinig residuen om verder te gaan
*NEWT782
E: Using ranges:
D: Gebruik ranges:
*NEWB328
E: Determinant not 1 from GVSSUP...
*NEWT783
E: Too many exclusions.
D: Te veel uitsluitingen
*NEWB329
E: Determinant not 1 in SUP026...
*NEWE888
E: Can not delete the unit transformation.
D: De eenheids transformatie mag niet weggegooid worden
*NEWZ188
E: Adding inverse symmetry operator as
D: Voeg geinverteerde symmetrie operatie toe als
*NEWE904
E: BUG? Soup checking routine called with an empty soup
D: BUG? De soep check routine werd aangeroepen met een lege soep
*NEWZ196
E: Residue range:
D: Residuen :
*NEWZ197
E: Residues expected . :
D: Residuen verwacht ..... :
*NEWZ198
E: Residues read ..... :
D: Residuen gelezen ...... :
*NEWZ199
E: Of which insertions :
D: Waarvan inserties ..... :
*NEWZ200
E: Residues missing .. :
D: Ontbrekende residuen .. :
*NEWE916
E: Insufficient sequence files.
D: Er zijn niet genoeg sequenties
*NEWE917
E: Insufficient sequence files.
D: Er zijn niet genoeg sequenties
*NEWB334
E: in pre-alignment compression.
D: in de compressie van sequenties voor de aligneering
*NEWT813
E: Sequence too long: truncated.
D: Sequence too long: truncated.
*NEWZ201
E: Sequence number..............
D: Sequence number..............
*NEWZ202
E: Sequence length..............
D: Sequence length..............
*NEWE918
E: Insufficient sequence files.
D: Er zijn niet genoeg sequenties
*NEWE919
E: Profile number out of range.
D: Profile number out of range.
*NEWE920
E: Sequence number out of range.
D: SequenTIE nummer is verkeerd.
*NEWE921
E: Sequence truncated.
D: Sequence truncated.
*NEW921A
E: Sequence title
D: Sequentie titel
*NEWZ205
E: Bug. LENTOT1,2=
*NEWT815
E: WARNING. Sequence too long. Truncated.
D: WARNING. Sequence too long. Truncated.
*NEXY1
E: Sequence name:
D: Sequence name:
*NEXY2
E: Give zones for alpha carbon trace.
D: Geef de residuen voor de alpha koolstof plot
*NEXY3
E: Give zones to be displayed.
D: Geef de residuen die getoond moeten worden
*NEXY5
E: Give backbone range to be displayed.
D: Geef de ranges waarvoor de hoofdketen getoond moet worden:
*NEXY6
E: Give zones for side chain display:
D: Geef de ranges waarvoor zijketens getoond moeten worden:
*NEXY7
E: Ranges to be used for surface calculation
D: Welke ranges moeten gebruikt worden voor de 
*NEXY8
E: Residues to use in cavity search:
D: Welke residuen moeten gebruikt worden bij het gaten zoeken:
*NEXY9
E: Ranges to be used for cavity search:
D: Geef de residuen te gebruiken bij het zoeken naar gaten (cavities) 
*NEXY10
E: Give range(s) for small backbone balls
D: Geef de residuen waarvan de hoofdketen atomen gebruikt moeten worden
*NEXY11
E: Give the residues to be used
D: Welke residuen moeten gebruikt worden
*NEXY2A
E: Space group name:
D: De ruimtegroep is:
*NEXY3A
E: Conventional space group :
D: De conventionele ruimte groep is:
*NEXY13
E: Residues for PLUTON coordinate file
D: Geef de residuen voor de PLUTON koordinaten file
*NEXY14
E: You will be prompted for ranges of residues with which the 
   contact should be made. This range can be anything you want, 
   including water drugs, etc. 
D: U wordt gevraagd naar ranges van residuen waarmee een contact 
   gemaakt moet worden. Hier mag U alles geven wat U wilt, ook 
   co-factoren, drugs, of water. 
*NEXY17
E: Give the residues to be used:
D: Welk residu moet gebruikt worden:
*NEXY8A
E: Writing profile:
D: Schrijf profiel:
*NEXY9A
E: Accession number ... :
E: Accession nummer ... :
*NEXY10A
E: File name .......... :
D: File naam .......... :
* HOOFT
*NQAM002
E: Unrecognised AA name in NQUAL.DAT
D: Onherkenbaar aminozuur in NQUAL,DAT
*NQAM003
E: Sequence in NQUAL.DAT fails.
D: Volgorde in NQUAL.DAT niet in orde.
*NQAM004
E: Unknown atom in this residue for NQUAL.DAT
D: Onbekend atoom in dit residu in NQUAL.DAT
*NQAM005
E: Residue :
D: Residu :
*NQAM006
E: Atom :
D: Atoom :
*NQAM007
E: NQAMFR overflow in NQA001
D: NQAMFR te klein in NQA001
*NQAM008
E: Not enough atoms in fragment in NQA001
D: Niet voldoende atomen in fragment in NQA001
*NQAM009
E: DBG> Number of NQA fragments:
D: DBG> Aantal NQA fragmenten:
*NQAM010
E: DBG> Number of NQA atom types:
D: DBG> Aantal NQA atoomtypes:
*NQAM011
E: No NQA database found (yet?)
D: (nog?) geen NQA database gevonden
*NQAM012
E: DBG> Number of NQA boxes:
D: DBG> Aantal NQA dozen:
*NQAM014
E: No NQA Pointer database (yet?)
D: (nog) geen NQA pointer database gevonden
*NQAM015
E: No NQA normalisation database (yet?)
D: (nog?) geen NQA normalisatie database gevonden
*NQAM016
E: No NQA structure-average normalisation (yet?)
D: (nog) geen NQA structuur-gemiddelde database gevonden
*NQAM017
E: reading NQASTR.DAT
D: bij het lezen van NQASTR.DAT
*NQAM018
E: reading NQANOR.DAT
D: bij het lezen van NQANOR.DAT
*NQAM019
E: reading NQAPTR.TXT
D: bij het lezen van NQAPRT.TAT
*NQAM020
E: reading NQUAL.DAT
D: bij het lezen van NQUAL.DAT
*NQAM021
E: Fragment not in residue in NQA002
D: Fragment zit niet in dit residu in NQA002
*NQAM022
E: Warning : RMS of NQA superposition is
D: Waarschuwing: de RMS van de NQA superpositie is
*NQAM023
E: Residue number :
D: Residu nummer :
*NQAM024
E: Fragment not in residue in NQA003
D: Fragment zit niet in dit residu in NQA003
*NQAM025
E: Ignored: Bad atoms in fragment or RMS too big.
D: Overgeslagen: "BAD" atomen in fragment, of RMS te groot.
*NQAM026
E: No atoms found in the neighbourhood....
D: Geen atomen gevonden in de buurt.....
*NQAM027
E: Nonexistant fragment in NQA005
D: Niet bestaand fragment in NQA005
*NQAM028
E: Generating boxes for fragment # 
D: Dozen aan het maken voor fragment #
*NQAM032
E: Illegal box number
D: Niet bestaand boxnummer
*NQAM033
E: Fragment number 
D: Fragment nummer
*NQAM034
E: Error writing to NQANOR.DAT
D: Fout bij het schrijven naar NQANOR.DAT
*NQAM035
E: (' All   contacts    : Average =',F7.3,:,' Z-score =',F7.2)
D: (' Alle  contacten   : Gemiddelde =',F7.3,:,' Z-score =',F7.2)
*NQAM036
E: (' BB-BB contacts    : Average =',F7.3,:,' Z-score =',F7.2)
D: (' BB-BB contacten   : Gemiddelde =',F7.3,:,' Z-score =',F7.2)
*NQAM037
E: (' BB-SC contacts    : Average =',F7.3,:,' Z-score =',F7.2)
D: (' BB-SC contacten   : Gemiddelde =',F7.3,:,' Z-score =',F7.2)
*NQAM037A
E: (' SC-BB contacts    : Average =',F7.3,:,' Z-score =',F7.2)
D: (' SC-BB contacten   : Gemiddelde =',F7.3,:,' Z-score =',F7.2)
*NQAM037B
E: (' SC-SC contacts    : Average =',F7.3,:,' Z-score =',F7.2)
D: (' SC-SC contacten   : Gemiddelde =',F7.3,:,' Z-score =',F7.2)
*NQAM037C
E: (Z-scores were not calculated: residue range is too short)
D: (Z-scores zijn niet bepaald: de residue-range is te kort)
*NQAM037D
E: No quality-control, since there is no protein in the soup....
D: Geen quality-control, want er is geen eiwit in de soep....
*NQAM042
E: Error writing to NQANOR.DAT
D: Fout bij het schrijven naar NQANOR.DAT
*NQAM043
E: Description of fragment IRT>NQANRT
D: Fragment type IRT>NQANRT
*NQAM044
E: DBG> Number of bytes of storage per box:
D: DBG> Aantal bytes opslag per doos:
*NQAM045
E: Increase maximum acceptable number of boxes
D: Verhoog het maximaal toelaatbare aantal doosjes
*NQAM046
E: Wrong secundary structure determination in NQA008
D: Verkeerde Secundaire structuurbepaling in NQA008
*NQAM048
E: RNUM ZERO in NQA010
D: RNUM is 0 in NQA010
*NQAM049
E: SCALE infinity in NQA010
D: Oneindige schaling in NQA010
*NQAM050
E: Highest value in box:
D: Hoogste waarde in doosje:
*NQAM051
E: Counted number of bytes diffes from database in NQA010
D: Getelde aantal bytes verschillend van database in NQA010
*NQAM052
E: They are: 
D: Ze zijn:
*NQAM053
E: Counted number of bytes diffes from database in NQA011
D: Getelde aantal bytes verschillend van database in NQA011
*NQAM054
E: Increase MAXN in NQA015A!
D: Verhoog MAXN in NQA015A!
*NQAM055
E: Non-protein in Database?
D: Niet-eiwit in Database?
*NQAM056
E: ----Residue-------      State    AllAll    BB-BB    BB-SC    SC-BB    SC-SC
   ---------------------------------------------------------------------------
D: -----Residu-------      Status   AllAll    BB-BB    BB-SC    SC-BB    SC-SC
   ---------------------------------------------------------------------------
*NQAM057
E: Give the residues that should be used for the NQA map:
D: Geef de residuen die moeten worden gebruikt voor de NQA map:
*NQAM058
E: Atom type (1-170 or Abbreviation):
D: Atoomtype (1-170 of afkorting):
*NQAM059
E: Empty box file?
D: Leeg doosjes bestand?
*CIFMFF01
E: #!/bin/csh -f

   #set environment parameters  
   setenv CIF (L_cif)
   setenv WORKDIR (L_workdir)
   setenv MTZ (L_mtz)
   setenv REFMAC (L_refmac)
   setenv PDB (L_pdb)
   setenv MFF (L_mff)

   #convert cif to an mtz file
   cif2mtz \
*GMO001
E: PDB_FILE           = FASTEM.PDB
*GMO002
E: OUTPUT_STRUCT      = OUT_EM.PDB
*GMO003
E: TASK               = EM
*GMO004
E: CONTINUE           = YES
*GMO004A
E: CONTINUE           = NO
*GMO004B
E: PROTONATION_STATES = PROTSTAT.dat
*GMO005
E: PREDICT_TIME       = TIMEPRED
*GMO006
E: Before running GROMACS
*GMO007
E: After running GROMACS
*GMO008
E: PDB_FILE           = FASTSA.PDB
*GMO009
E: OUTPUT_STRUCT      = OUT_SA.PDB
*GMO010
E: OUTPUT_TRAJ        = OUT_SA_TRAJ
*GMO011
E: TASK               = SA
*GMO012
E: PDB_FILE           = FASTMD.PDB
*GMO013
E: OUTPUT_STRUCT      = OUT_MD.PDB
*GMO014
E: OUTPUT_TRAJ        = OUT_MD_TRAJ
*GMO015
E: TASK               = MD
*GMO016
E: PDB_FILE           = SYNC_IN.PDB
*GMO017
E: OUTPUT_STRUCT      = SYNC_OUT.PDB
*GMO018
E: TASK               = PREPARE
*GMO019
E: OUTPUT_FORMAT      = PDB
*GMO020
E: EXTRA-BONDS        = EXTRA.dat
*GMO021
Your present soup seems to consist of a mixture of two PDB files. WHAT IF
and GROMACS aren't smart enough to figure out if this allows GROMACS to
run or not. Therefore, to stay at the safe side, nothing will be done.
If you are sure GROMACS can run savely on the present soup, you can fool
us by doing a MAKMOL, INISOU and GETMOL in succession. Because after the
GETMOL WHAT IF will have read everything from the same PDB file and will
have given everything the same set-name, and will have lost track of the
history of the present soup content.

*GMO022
E: SUBDIR             = SCRATCH
*GMO023
E: File not open in GMO004
*GMO024
E: Smart proton placement option switched on
D: De slimme proton positioneerder is aangezet
*GMO025
E: Too many atom types to deal with. Increase MAXRPN parameter in ANATRA
D: Te veel atoom types. Verhoog de MAXRPN parameter in ANATRA.INC
*GMO026
E: Severe problem. The same WHAT IF atom name has been observed with
   two different GROMACS names:
D: Ernstig probleem. Dezelfde WHAT IF atoom naam heeft meerdere GROMACS
   atoom namen:
*GMO027
E: Residue name   :
D: Residu naam    :
*GMO028
E: Atom name      :
D: Atoom naam     :
*GMO029
E: GROMACS name 1 :
D: GROMACS naam 1 :
*GMO030
E: GROMACS name 2 :
D: GROMACS naam 2 :
*GMO031
E: Weird. You are using GROMACS atom names that aren't known yet. Are you sure
   you are not mixing up projects?
D: Das gek. U wilt een nog onbekende GROMACS atoom naam gebruiken. Weet U
   zeker dat U geen projecten door elkaar haalt?
*GMO032
E: You havent run the synchronisation run between GROMACS and WHAT IF. This
   synchronisation is done automatically by FASTEM, FASTMD, etc., but can
   also be done manually with the (debug) option DOSYNC.
D: De harmonisatie tussen GROMACS en WHAT IF heeft niet plaats gevonden. Dit
   gebeurt normalerwijze automatisch als U FASTEM, FASTMD, etc gebruikt, maar 
   het kan met DOSYNC met de hand gedaan worden.
*GMO035
E: OUTPUT_FORMAT      = XTC
*GMO036
E: OUTPUT_FORMAT      = TRA
*GMO037
E: Synchronisation started
D: Harmonisatie
*GMO038
E: Number of mapped atom pairs:
D: Geharmoniseerde atoomparen:
*GMO040
E: WATER              = XRAY
*GMO041
E: WATER              = BULK
*GMO046
E: USE_HYDROGEN       = NO
*GMO047
E: USE_HYDROGEN       = YES
*GMO048
E: Dealt with protons
D: De protonen zijn af
*GMO049
E: Dealing with the number of steps
D: Werk aan het aantal stappen
*GMO050
E: Dealt with the number of steps
D: Aantal stappen geschreven
*GMO051
E: PREMD_EM_DURATION  = 
*GMO052
E: DURATION           = 
*GMO053
E: Non-existing MODE in control writer
*GMO054
E: FIXin atoms not possible during synchronisation
*GMO055
E: Execution time prediction not useful in this stage
*GMO056
E: DRUG_FILES         =
*GMO058
E: Both VERBOSE files found
*GMO059
E: No VERBOSE file found
*GMO061
E: VERBOSE_FILE       = VERBOSE
*GMO062
E: VERBOSE            = NO
*GMO063
E: VERBOSE            = YES
*GMO065
E: The flag for intelligent proton position is not swiched on. This can mean
   too many different things for me to take an automatic decision. Please
   read the writeup chapter on this topic. I will continue as if this is not
   a problem....
*GMO066
E: Trajectories not useful at this stage
*GMO067
E: TEMPERATURE        = 
*GMO068
E: Temperature not useful at this stage
*GMO069
E: OUTFRQ             = 
*GMO070
E: Moving waters to symmetry position nearest to solute
D: Waters naar symmetrie positie dichts bij macromolecuul verplaatst
*GMO071
E: POSRES             = POSRES.PDB
*GMO072
E: DFIX_FORCE         = B-FACTOR
*GMO073
E: FIX_FORCE          = LOW
*GMO074
E: FIX_FORCE          = MEDIUM
*GMO075
E: FIX_FORCE          = HIGH
*GMO077
E: The minimized coordinates are in: OUT_EM.PDB
*GMO078
E: KEEP_WATER         = NO
*GMO079
E: KEEP_WATER         = YES	
*GMO080
E: FORCE_FIELD        = GMX
*GMO081
E: FORCE_FIELD        = OPLS
*GMO082
E: OPLS force field cannot handle weird ligands
D: Het OPLS krachtveld kan niet met liganden omgaan
*GMO083
E: Unknown force field type set to GMX
D: Onbekend force field op GMX gezet
*GMO084
E: Unknown FIX force reset to normal
D: Onbekende FIX kracht op normaal gezet
*GMO085
E: Range for HIGH forces
D: Range voor STERKE krachten
*GMO086
E: Range for NORMAL forces
D: Range voor NORMALE krachten
*GMO087
E: Range for LOW forces
D: Range voor ZWAKKE krachten
*GMO088
E: run_gromacs GROMACS.SCR
*GMO089N
E: whag/ -debug 
*GMO090
E: DIST_SOL_BOX       =
*GMO091
E: KEEP_TIP4P         = YES
*GMO092
E: KEEP_TIP4P         = NO
*GMO093
E: CONC_NACL          =
*GMO094
E: NCPU               =
*GMO095
E: !
   ! Please be aware that edits in this pop-up might also be 
   ! needed in the next pop-up!
   !
*GMO096
E: You want to use the OPLS force field. At the same time you have ligands
   in the SOUP for which an automatic topology was generated. Please be 
   aware that GROMACS can not work with these ligands while using the OPLS
   force field. Please don't add these ligands to the range of residues
   you will be prompted for when running FAST** options.
D: U wilt het OPLS force field gebruiken terwijl U liganden in de soep hebt
   waarvoor een topologie gegenereerd moest worden. Denkt U er om dat deze
   liganden niet gebruikt kunnen worden onder OPLS. Voer deze liganden dus 
   niet op als FAST** U om een range vraagt.
*GMO097
E: 
D: 
*GMO098
E: 
D: 
*GMO099
E: 
D: 
*GMO999
E: 
D: 

*XML001
E: Input line doesn't look like XML;
D: Regel lijkt niet half op XML:
*XML002
E: XML file not found:
D: XML file niet gevonden:
*XML003
E: XML file not opened:
D: XML file niet leesbaar:
*XML004
E: XML file is not open to read from
D: Niet geopende XML file niet gelezen
*XML005
E: Please open the BIGFILE before fiddling around with BLAST
D: Om BLAST te gebruiken moet U de BIGFILE geopend hebben
*XML006
E: BLAST run failed
D: BLAST ging mis
*XML007
E: 
D: 
*XML008
E: 
D: 
*XML009
E: 
D: 
*XML010
E: 
D: 
* THUIS
*T0050
E: 
D: 
*T0049
E: 
D: 
*T0048
E: 
D: 
*T0047
E: 
D: 
*T0046
E: 
D: 
*T0045
E: 
D: 
*T0044
E: 
D: 
*T0043
E: 
D: 
*T0042
E: 
D: 
*T0041
E: HTML/legal.html
*T0040
E: <ADDRESS>&copy;<A HREF="mailto:vriend@cmbi.ru.nl">G Vriend</A></ADDRESS>
   </BODY>
   </HTML>
*T0039
E: <P ALIGN="JUSTIFY"><FONT FACE="Arial">
   All parts of this material that do not contain copyright 
   notices can freely be copied, modified and used for educational purposes.
   However, if you copy pages from this course, you have to add the date
   of the copy operation and you have to add from where and from whom you 
   copied it.
   </FONT></P>
*T0038
E: <P ALIGN="JUSTIFY"><FONT FACE="Arial">
   We spent (and spend) lots of time on this material, and on the underlying
   pictures, data, software, texts, and scripts. Nothing is for free in
   the world. That does not hold for this service, but please participate.
   Send us 'things' that still are missing. Send us corrections of the 'things' 
   already incorporated. Or participate in any other manner. 
   Be aware that your usage is logged. Users who want to obtain 
   a local copy of entire subsets of our WWW pages can ask me for access to the
   FTP site. 
   </FONT></P>
*T0037
E: <TABLE BORDER=0 WIDTH="100%" >
    <TR>
     <TD BGCOLOR="#0099FF">
      <FONT SIZE="+2" COLOR="FFFFFF" FACE="Arial">
       <CENTER>Rules for usage
       </CENTER>
      </FONT>
     </TD>
    </TR>
   </TABLE>
*T0036
E: <P ALIGN="JUSTIFY"><FONT FACE="Arial">
   One can freely extract the pictures, data, software, scripts, and texts.
   Data, pictures, software, scripts, or texts that are marked with copyright
   owner other than "G Vriend CMBI" can not be copied or extracted without
   permission from the copyright owners. Except for the software, it is
   allowed to modify and redistribute what you find on our www-pages on a
   very limited (non-commercial) scale, provided the copyright notices are
   not removed. (All modifications must be documented and the modifier must
   be identified and take scientific responsibility for the modification). The
   pictures, data, software, scripts, and texts can freely be used, but it is
   neither allowed to sell the data, nor is it allowed to redistribute the
   data directly or indirectly for commercial purposes. It is not allowed to
   include these pictures, data, scripts, or texts in other servers or
   services, but you are free to point at the pictures, data, scripts, or
   texts at our server. Please inform me if you point at our data as part of
   other services. 
   </FONT></P>
*T0035
E: <TABLE BORDER=0 WIDTH="100%" >
    <TR>
     <TD BGCOLOR="#0099FF">
      <FONT SIZE="+2" COLOR="FFFFFF" FACE="Arial">
       <CENTER>Legal notice (informal)
       </CENTER>
      </FONT>
     </TD>
    </TR>
   </TABLE>
*T0034
E: <P ALIGN="JUSTIFY"><FONT FACE="Arial">
   Any of the pictures, data, software, scripts, or texts that we obtained
   under a GPL license obviously have to be treated according to that license
   rather than what is written in the previous paragraphs.
   </FONT></P>
*T0033
E: <P ALIGN="JUSTIFY"><FONT FACE="Arial">
   The copyrights for ALL information stored in the pictures, data, software,
   scripts, and texts belong to G. Vriend, CMBI. You are free to make
   unlimited use of the pictures, data, software, scripts, and texts for
   teaching purposes and for all forms of research. Is is stricktly forbidden 
   to redistribute any of the pictures, data, software, scripts, or texts or
   to use it for any other purpose than teaching or doing your own research.
   The use of data, software, scripts or texts should be properly acknowledged.
   </FONT></P>
*T0032
E: <P ALIGN="JUSTIFY"><FONT FACE="Arial">
   All material (for educational and research purposes alike) is freely 
   distributed. The pictures, data, software, scripts, and texts are
   distributed in the hope that they will be useful, but WITHOUT ANY
   WARRANTY without even the implied warranty of merchantability or fitness
   for a particular purpose. The copyright holders and/or other parties 
   provide the data "AS IS", without warranty of any kind, either 
   expressed or implied. The entire risk as to the quality and 
   performance of the pictures, data, software, scripts, and texts is with
   you. Should any picture, data, script, or text prove defective, you assume
   the cost of all necessary servicing, repair or correction. 
   </FONT></P>
*T0031
E: <HTML>
   <HEAD>
   <TITLE>CMBI material copyright and legal notice</TITLE>
   </HEAD>
   <BODY BGCOLOR="DDDDDD">
   <P>
   <TABLE BORDER=0 WIDTH="100%" >
     <TR>
       <TD BGCOLOR="#0099FF">
         <FONT SIZE="+2" COLOR="FFFFFF" FACE="Arial">
           <CENTER>Legal notice (formal)
           </CENTER>
         </FONT>
       </TD>
     </TR>
   </TABLE>
*T0030
E: (I3,2X,A4,2X,3F8.3,2X,A6)
*T0029
E: (A3,'_pose_',I5)
*T0028
E: (A3,'_pose_',I4)
*T0027
E: (A3,'_pose_',I3)
*T0026
E: (A3,'_pose_',I2)
*T0025
E: (A3,'_pose_',I1)
*T0024
E: Dealing with SEMINARS
D: SEMINARS zijn aan de beurt
*T0023
E: PUSHes and POPs seen:
D: PUSH en POP gezien:
*T0022
E: EU name:
*T0021
E: " TARGET="view_window">
*T0020
E: " target="view_window">
*T0019
E: WIDTH=" 300"
*T0018
E: Details
*T0017
E: view_window
*T0016
E: FATAL ERROR. Configuration file not found 
D: Oeps. Dit is ernstig. Configuratie file ontbreekt.
*T0015
E: reading CCONFI setup file.
D: bij het lezen van de CCONFI file
*T0014
E: ERROR opening CCONFI setup file.
D: CCONFI file niet goed geopend
*T0013
E: Other MAN options are not (yet) implemented
D: Andere MAN opties zijn nog niet af
*T0012
E: Option MAN requires -K flag
D: MAN optie heeft -K nodig
*T0011
E:         Re-starting  W H A T  I F
D:           WHAT IF begint opnieuw
*T0010
E:           Starting  W H A T  I F
D:           W H A T   I F   begint
*T0009
E:           Starting  WHAT_DIGIT
D:           WHAT_DIGIT begint
*T0008
E:   Starting  the WHAT_CHECK option of WHAT IF
D:     De WHAT_CHECK optie van WHAT IF begint
*T0007
E: Startup script HOME/.whatifrc
*T0006
E: Startup script STARTUP.FIL
*T0005
E: Thank you for using WHAT_CMBIS
*T0004
E: Thank you for using WHAT_CHECK
*T0003
E: System-wide WHATIF.FIG:
D: Gebruik systeem WHATIF.FIG
*T0002
E: Copyright (C) G.Vriend 1987-2010
*T0001
E: ('This is WHAT IF version ',A13)
D: ('Dit is WHAT IF versie ',A13)







* GERT 

*M5210
E: 
D: 
*M5209
E: No action required because of flag 1052
D: Niet nodig want vlag 1052 staat aan
*M5208
E: Please see the user course on the WHAT\_CHECK website if you want to
   know why this table and the previous one haven't been merged.
*M5207
E: In all these cases the insertion code resolves the ambiguity.
*M5206
E: Temperature cannot be read from PDB file
*M5205
E: Room temperature assumed
*M5204
E: Temperature not mentioned in PDB file
*INIALL
E: After running WHAT IF's WHAT_CHECK option many things have happened to 
   the data structure that might not be optimal for many other options.
   FULCHK therefore is a so-called terminal option, i.e. after running
   the validation option, WHAT IF will restart without any coordinates
   in the soup; so the molecule you just checked got deleted together
   with anything else you might have had in the SOUP.
*M5203
E: Residues in need of attention
D: Residuen die om aandacht scheeuwen
*M5202
E: Suggestions for the refinement process
D: Suggesties voor het verfijnings proces
*M5201
E: Failed to write something into PDBFIND.UNF
*M5200
E: Block 40 all open/close OK
*M5199
E: Block 40 not all open/close:
*M5198
E: Block 20 all open/close OK
*M5197
E: Block 20 not all open/close:
*M5196
E: DBG> Skipped:
*M5195
E: DBG> WIFCNT=
*M5194
E: Too many atoms in object:
*M5193
E: The profile weight factor=
*M5192
E: Something went very wrong
*M5191
E: Consensus sequence set
*M5190
E: # sequences above cutoff:
*M5189
E: Sequences sorted against profile:
*M5188
E: Present value of 3DM flag:
*M5187
E: Present profile length=
*M5186
E: In 3DM NEWPRF needs a profile present
*M5185
E: Promise to really warn him?
*M5184
E: Please inform Gert that WLS050_RARB is bugged
*M5183
E: +>+>+> Time at end of option
*M5182
E: +>+>+> Time at start of option
*M5181
E: HSSP	FILE:
*M5180
E: WHAGOUT_archive.sh
*M5179
E: Unknown MODE in WSV022
*M5178
E: WIFMMX6 found no intact heavy atoms
*M5177
E: Ions in poly-ionic clusters will be skipped
D: Ionen in ion clusters worden overgeslagen
*M5176
E: Ions in poly-ionic clusters will be used
D: Ionen in ion clusters worden meegenomen
*M5175
E: Ions will be analyzed when of type:
D: Ionen worden bekeken van type:
*M5174
E: All (metal) ions will be analyzed
D: Alle (metaal) ionen worden geanalyseerd
*M5173
E: Old, single * IONTYP encountered, fixed...
*M5172
E: :: Dealing with P-
*M5171
E: :: Dealing with passwords
*M5170
E: Second logo file not found. Will use first logo file instead.
*M5169
E: CMS_G_LOGO obtained the general logo
*M5168
E: No LO logo found. LOGO.gif obtained from WHAT IF files.
*M5167
E: Give the central residue
D: Geef het centrale residu
*M5166
E: This option allows you to write a sphere of residues into an output
   PDB file. You will be prompted for a range, a central residue, and a 
   sphere. Everything that falls within the range, and within the sphere
   around the C-alpha of the central residue will be written out. The central 
   residue should not be water. Residues will only be written if their
   C-alpha (or phosphate) falls within the spere radius. Drugs / ligands /
   lipids will be written out if they have at least one atom within the sphere.
*M5165
E: No residue was found (with enough OK atoms) to calculate a tau-angle
D: Er zijn geen (voldoende correcte) residuen om een tau hoek te berekenen
*M5164
E: For each residue the tau-angle is listed. Two + or - signs are added that
   respectively indicate the quality status of backbone atoms and all atoms
   (where a - sign indicates problems of any kind). If the tau-angle deviates
   too much from its expected value an * is shown. The number of * signs
   relates to the Z-score (is 3 + number of *). * are only show when all
   atoms in the residue seem OK. In case of missing atoms the * calculation
   is skipped.
*M5163
E:  1) -1 No protein found
    2) Number of amino acids
    3) Pct residues with one or more bad/missing atoms (cutoff 25%)
    4) Percentage bad/missing backbone atoms           (cutoff 10%) 
    5) Ramachandran Z-score                            (cutoff -5.0)
    6) Chi-1 / Chi-2 normality score                   (cutoff -5.0)
    7) RMS-Z score on bonds                            (cutoff <0.25,1.50>)
    8) RMS-Z score on angles                           (cutoff <0.25,1.50>)
    9) Bumps score                                     (no cutoff set (yet))
   10) Old-style packing quality                       (cutoff -3.0)
   11) Resolution found in PDB file                    (cutoff 2.5)
   12) Number of atoms in drugs                        (cutoff 15%)
   13) Number of water molecules                       (cutoff 25%)
   14) Number of MODEL cards found in ATOM section     (not allowed)
*M5162
E: Result table initialized at length:
D: Resultaten tabel geinitialiseerd met lengte:
*M5161
E: Topology building not possible with alternate atoms present
D: Als er alternate atoms zijn, kan er geen topologie gebouwd worden
*M5160
E: Altatm problem. Score=
D: Altatm probleem. Score=
*M5159
E: DINOU2 switched off
*M5158
E: DINOU2 switched on
*M5157
E: DINOUT switched off
*M5156
E: DINOUT switched on
*M5155
E: Symmetry related molecules will be taken into account
D: Symmetrie gerelateerde molekulen doen mee
*M5154
E: Symmetry related molecules will NOT be taken into account
D: Symmetrie gerelateerde molekulen doen NIET mee
*M5153
E: \section{
*M5152
E: \chapter{
*M5151
E: Option PRP001 / PRP_PRECHK finished
D: Optie PRP001 / PRP_PRECHK is klaar
*M5150
E: preparing for PRP option
D: bij het voorbereiden van een PRP optie
*M5149
E: Log-file inspected and continued
D: Log-file bekeken en verder mee gegaan
*M5148
E: No log-file located
D: Er is geen log-file
*M5147
E: Option PRP001 / PRP_PRECHK
D: Optie PRP001 / PRP_PRECHK
*M5146
E: This option is never needed when constructing a MCSIS. Please obtain
   the improper dihedral related files from any 'official' WHAT IF version.
*M5145
E: To correct files before inclusion in a database, an old database must
   still be available. this seems not the case. Please run first the options
   PRP003, PRP004, and PRP005, and once those completed, try PRP002 again.
   But, you probably should read the writeup about database generation first...
*M5144
E: In short, ran the overall initializer
D: In andere woorden, alles geinitialiseerd
*M5143
E: For each atom for which a improper dihedral can be calculate is listed:
   The serial number in the residue in WHAT IF's topology
   The serial number of the residue type 
   The number of observations in the database
   The average value
   The standard deviation
   The name of the residue
   The name of the atom
   Followed by five lines that reapeat the average and SD, but also add the
   other common statistics for the distribution.
*M5142
E: Improper dihedral statistics
D: Improper dihedral statistieken
*M5141
E: WARNING. Chain-identifier set at
*M5140
E: This database hit has the correct backbone, but contains too many bad or
   missing atoms. Please use another hit.
D: Deze database hit bevat the veel kapotte atomen. Neem svp een andere hit.
*M5139
E: * Matrix #
*M5138
E: * ADM3SP for NBINDB=
D: * ADM3SP voor NBINDB=
*M5137
E: This option needs the `master` molecule present
D: Deze optie heeft het `master` molekuul nodig
*M5136
E: Solve this; get out of WHAT IF; restart
D: Verlaat WHAT IF en probeer opnieuw
*M5135
E: No space left for log-file
D: Disk te vol voor de logfile?
*M5134
E: 'Round one initial score=
*M5133
E: DIAGONAL SCORE=
*M5132
E: Round two initial score=
*M5131
E: The quality estimate =
D: De geschatte kwaliteit =
*M5130
E: 7 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36
*M5129
E:   1  2  3  4  5  6  7  8  9 10 11 12 13 14 15 16 1
*M5128
E: DBG> NUMHIT=
*M5127
E: DBG> LINE92=
*M5126
E: DBG> ERROR,NUCDST=
*M5125
E: DBG> REASN =
*M5124
E: DBG> SYMT  =
*M5123
E: DBG> JATS  =
*M5122
E: DBG> PDBFMT=
*M5121
E: DBG> IATS  =
*M5120
E: ISEQ=
*M5119
E: Iphi,Ipsi=
*M5118
E: Acceptor:
*M5117
E: Donor:
*M5116
E: Using main chain and side chain atoms
*M5115
E: Using only side chain atoms
*M5114
E: Preference parameter matrix
*M5113
E: PABT matrix
*M5112
E: CABT matrix
*M5111
E: PAB matrix
*M5110
E: CAB matrix
*M5109
E: Matrix correlation:
*M5108
E: CMIN,CMAX=
*M5107
E: ZMIN,ZMAX=
*M5106
E: YMIN,YMAX=
*M5105
E: XMIN,XMAX=
*M5104
E: Preferences:
*M5103
E: Determine statistics for coil regiones
*M5102
E: Determine statistics for turns
*M5101
E: Determine statistics for strands
*M5100
E: Determine statistics for alpha helices
*M5099
E: Determine statistics for 3-10 helices
*M5098
E: Give the 5-dim movie file name :
*M5097
E: Davids hydrojoke scale
*M5096
E: Give thirth residue :
D: Geeft residu drie ... :
*M5095
E: Give second residue :
D: Geef residue twee ... :
*M5094
E: Give first residue  :
D: Geef residue een .... :
*M5093
E: Number of residues in database:
*M5092
E: F10.4,/' ')
*M5091
E: S     =',F10.4,/' BACKBONE ATOMS       =',F10.4,/' ALL ATOMS            =',
*M5090
E: ONS        =',F10.4,/' CENTERS OF RESIDUES  =',F10.4,/' SIDE CHAIN ATOM
*M5089
E: (' SUMMED OVER ALL PAIRS:',//' AVERAGED RMS DEVIATIONS ON :',//' ALPHA CARB
*M5088
E: I5,' ATOMS                =',F10.4,/' ')
*M5087
E: I5,' BACKBONE ATOMS       =',F10.4,/' ',
*M5086
E: I5,' SIDE CHAIN ATOMS     =',F10.4,/' ',
*M5085
E: (' RMS DEVIATIONS ON :',//' ',I5,' ALPHA CARBONS        =',F10.4,/' ',
*M5084
E: 2) suppos
*M5083
E: 1) suppos
*M5082
E: Average squared difference :
D: RMS verschil ............. :
*M5081
E: Average difference ....... :
D: Gemiddeld verschil ....... :
*M5080
E: Number of data points .... :
D: Aantal data punten ....... :
*M5079
E: Correlation between tables :
D: Correlatie tussen de tafels:
*M5078
E: Quality control FILES.LIST opened OK
D: Quality control FILES.LIST netjes geopened
*M5077
E: FILES.LIST not found
D: FILES.LIST niet gevonden
*M5076
E:                   OUTSIDE BOX
D:                   BUITEN DE DOOS
*M5075
E: (E10.4)
*M5074
E: (F10.1)
*M5073
E: (F10.2)
*M5072
E: (F10.3)
*M5071
E: (F10.4)
*M5070
E: (F10.5)
*M5069
E: (F10.6)
*M5068
E: Another round of clustering?
*M5067
E: Start new cluster
*M5066
E: 12 dim distance average,sigma:
*M5065
E: Give the cutoff
*M5064
E: Number of residues in database:
*M5063
E: Pentamer accessibilities
*M5062
E: Number of residues in database:
*M5061
E: Normal accessibilities
*M5060
E: Total
D: Totaal
*M5059
E: Turn/Coil
*M5058
E: reading RONGI.LIS
*M5057
E: Coil
*M5056
E: Turn
*M5055
E: Strand
*M5054
E: Helix
*M5053
E: Axiallity bugged
*M5052
E: Irregular ....:
*M5051
E: Axial ........:
*M5050
E: Equatorial ...:
*M5049
E: Nonreducing terminus.
D: Niet-reducerede terminus
*M5048
E: Nonreducing end: C1-O4-C4-C3 torsion
D: Niet-reducerende kant: C2-C1-O4-C4 torsie
*M5047
E: Reducing end
D: Reducerende kant
*M5046
E: Reducing end: C2-C1-O4-C4 torsion
D: Reducerende kant: C2-C1-O4-C4 torsie
*M5045
E: Chi evalutation failed
D: Chi bepaling faalt
*M5044
E: Atoms not correctly connected
D: Atomen niet correct verbonden
*M5043
E: Not all atoms are OK
D: Niet alle atomen OK
*M5042
E: Torsion angles between these atoms:
D: Torsie hoeken tussen deze atomen:
*M5041
E: not a conventional sugar
D: geen convenbtionele suiker
*M5040
E: Torsion angles for:
D: Torsie hoeken voor:
*M5039
E: Residue number out of range
D: Residu nummer heeft foute waarde
*M5038
E: Identify the sugar residue
D: Wat is het suiker residue nummer
*M5037
E: Irregular
D: Onregelmatig
*M5036
E: In SUGTOP
*M5035
E: Sugar coding strings read OK
D: Suiker coderende string goed gelezen
*M5034
E: All contacts up to 5.0A
D: Alle contacten t/m 5.0A
*M5033
E: H-bonds up to 3.5A
D: H-bonds t/m 3.5A
*M5032
E: Deal with:
D: Behandel:
*M5031
E: ERROR (bug?). Could not write to PDBUNT in GVSTTE
*M5030
E: ERROR (bug?). Could not write ERROR in GVSTTE
*M5029
E: BUG. Empty text passed to GVSTTE. Warn Gert.
*M5028
E: BUG. Unknown format:
D: BUG. Onbekend formaat:
*M5027
E: DBG> PDBCNT(4)=
*M5026
E: DBG> PDBCNT(7)=
*M5025
E: DBG> Last read:
*M5024
E: XTC-reading failed
D: XTC lezen faalde
*M5023
E: Search by coordinates:
D: Zoek op ahv coordinaten:
*M5022
E: AS LALI NGAP LGAP LSEQ2 ACCNUM     SEQW   PROTEIN
*M5021
E:   NR.    ID                 %IDE  %SIM IFIR ILAS JFIR JL
*M5020
E: ....:....2....:....3....:....4....:....5....:....6....:....7
*M5019
E:  SeqNo  PDBNo AA STRUCT Gap-O Gap-E ACC NOCC  VAR  ....:....1
*M5018
E: ....:....2....:....3....:....4....:....5')
*M5017
E: ....:....5....:....6....:....7....:....8....:....9....:....0....:....1
*M5016
E: ....:....8....:....9....:....0....:....1....:....2....:....3....:....4
*M5015
E: ...:....1....:....2....:....3....:....4....:....5....:....6....:....7
*M5014
E: (' SeqNo  PDBNo AA STRUCT Gap-O Gap-E',20(2X,A1,2X), ACC NOCC  VAR  .
*M5013
E: PDBno
*M5012
E: ArbNo
*M5011
E: writing sequence number in GETINT
D: bij het schrijven van het sequentie nummer in GETINT
*M5010
E: writing counters in GETINT
D: bij het schrijven van tellers in GETINT
*M5009
E: reading last aligned sequence line in GETINT
D: bij het lezen van de laatste ge-alignde sequentie regel in GETINT
*M5008
E: reading GV aligned sequence line in GETINT
D: bij het lezen van de GV ge-alignde sequentie regel in GETINT
*M5007
E: reading GV line in GETINT
D: bij het lezen van de GV regel in GETINT
*M5006
E: ....:....1....:....2....:....3....:....4....:....5....:....6....:....7
*M5005
E:  SeqNo  PDBNo AA STRUCT Gap-O Gap-E ACC NOCC  VAR.
*M5004
E: JLAS LALI NGAP LGAP LSEQ2 ACCNUM     SEQW   PROTEIN
*M5003
E:   NR.    ID                 %IDE  %SIM IFIR ILAS JFIR
*M5002
E: Non-bound-back culprit
D: En de partner in het kwaad is
*M5001
E: Bound to partner not vice versa
D: ebonden aan partner, maar niet andersom
*M5000
E: Error reading date in TIMESTAMP
D: bij het lezen van de datum in TIMESTAMP
*M4999
E: WHAT IF date:
D: WHAT IF datum:
*M4998
E: Present date:
D: Huidige datum:
*M4997
E: Etcetera...
D: Enzovoorts...
*M4996
E: Recallibrating IMPROPER file
D: IMPROPER file wordt vernieuwd
*M4996E
E: Recallibrating IMPROPER file finished
D: IMPROPER file is vernieuwd
*M4995
E: Non-topolofied drugs found:
*M4994
E: No database generation non-drug file available
*M4993
E: Database generation non-drug file is empty
*M4992
E: Topolofied drugs found:
*M4991
E: Database generation drug file is empty
*M4990
E: No database generation drug file available
*M4989
E: X-ray file with NMR-style MODELs
D: X-ray file met NMR-stijl MODELs
*M4989A
E: File contains too many atoms
D: File bevat te veel atomen
*M4989B
E: File contains too few amino acids
D: File bevat te weinig aminozuren
*M4988
E: Not enough correct residues in the file
D: Niet genoeg correcte residuen gevonden
*M4987
E: Weird resolution card:
D: Vreemde resolie kaart:
*M4986
E: Observed in exclude list
*M4985
E: ERROR writing debug information. BUG.
D: Er ging iets mis bij het schrijven van topologie-lees foutmeldingen
*M4984
E: ERROR decoding topology file. BUG.
D: Er ging iets mis bij het decoderen van de topologie file
*M4983
E: Prematurely END reading topology file. BUG.
D: Einde te vroeg bereikt bij topology file. Bug.
*M4982
E: Not found:
*M4981
E: Klonking coordinates from DRGGMX,PDB*
*M4980
E: Incomplete TOPOLOGY
D: TOPOLOGIE niet compleet
*M4979
E: Reading back coordinates from DRGGMX.PDB
*M4978
E:  atom set at 1.75 A
*M4977
E:  atom set at 1.231 A
*M4976
E:  base atom
*M4975
E: ISO, ISN, and ISC all three set:
*M4974
E: Which is bound to
*M4973
E: Working on atom
*M4972
E: Pre-correcting
*M4971
E: Pre-correcting PRODRUG unfriendly coordinates: C-(CON)
*M4970
E: Dear Henk-Jan, this structure could not be superposed
*M4969
E: Went back to original TOPOLOGY. Entries:
D: Terug naar oorspronkelijke TOPOLOGY. Aantal:
*M4968
E: Add new TOPOLOGY entry
D: Voeg TOPOLOGY toe
*M4967
E: Terminate PRODRUG on MOL012E
D: Beeindig PRODRUG op MOL012E
*M4966
E: Terminate PRODRUG on MOL012D
D: Beeindig PRODRUG op MOL012D
*M4965
E: Terminate PRODRUG on MOL012C
D: Beeindig PRODRUG op MOL012C
*M4964
E: Terminate PRODRUG on MOL012B
D: Beeindig PRODRUG op MOL012B
*M4963
E: Terminate PRODRUG on MOL012A
D: Beeindig PRODRUG op MOL012A
*M4962
E: No optio-specific log-file found
D: Geen optie specifieke logfile gevonden
*M4961
E: File with 'to be avoided' PDB files is already open
D: De file met rotte PDB files is al geopened
*M4960
E: Not a single intact residue observed in PDB file
D: Geen enkel intact residue gevonden in de PDB file
*M4959
E: PDB file based on wrong type of experimental data
D: PDB file bevat niet het beoogde experimentele data type
*M4958
E: No atoms read from input PDB file
D: Geen atomen gelezen van PDB file
*M4957
E: Low occupancy:
D: Lage occupancie:
*M4956
E: Error: occupancy=
D: Oeps, occupancie=
*M4955
E: closing PDB.LIS
D: bij het sluite van PDB.LIS
*M4954
E: PDB.LIS PDBLUN not open to be closed
D: PDB.LIS PDBLUN niet open, dus ook niet kunnen sluiten
*M4953
E: DBG> PDBLUN out of range for PDB.LIS closing
*M4952
E: DBG> IUNIT out of range for PDB.LIS closing
*M4951
E: PDB.LIS unequal IUNIT,PDBLUN=
*M4950
E: PDB.LIS IUNIT not open to be closed
D: PDB.LIS IUNIT niet open, dus niet gesloten
*M4949
E: DBG> PDB.LIS IUNIT (<>PDBLUN) already open at unit=
*M4948
E: DBG> PDB.LIS PDBLUN already open at unit=
*M4947
E: PDB.LIS not opened. Option terminated.
D: PDB.LIS niet geopened. Optie afgebroken.
*M4946
E: PDB.LIS not found
D: PDB.LIS niet gevonden
*M4945
E: Extra output in HSSP file reading switched off
D: Extra uitvoer bij het HSSP file lezen uitgezet
*M4944
E: Extra output in HSSP file reading switched on 
D: Extra uitvoer bij het HSSP file lezen aangezet
*M4943
E: The IONS menu holds a series of hidden options that are not meant for
   every day use, but more for PDB-wide studies of positive IONS. These options
   run over a list of PDB files and can do things like listing ion surroundings,
   determining ion-normality, or figuring out if the ion might potentially
   actually be another ion.
   HIDDEN  Produces this output
   MAKLST  Reads PDB.LIS and produces IONS.LIS: files containing one ion-type
   STEP-1  Reads IONS.LIS and runs HB2NET on all the files
   STEP-2  Reads ION.LIS and analyzes all ions of one ion-type
   STEP-3  Uses the STEP-2 scores to determine Z-scores and Z-score statistics
   STEP-4  As STEP-3, but don't make Z-score distribution statistics
   STEP-5  Runs over IONS.LIS and checks if ions are of the correct type
*M4942
E: Successfully made TOPOLOGY for this drug
D: Succesvolle TOPOLOGIE generatie 
*M4941
E: Etcetera, etcetera, etcetera
D: 
*M4940
E: No hits in HAVE_SEEN_BEFORE (yet)
*M4939
E: STATISTICS ON B
*M4938
E: in SSP020, not enough equivalenced residues
*M4937A
E: +++ Warning +++ Average Z-score poor for this ion
D: +++ Pas op +++ Gemiddelde Z-score is prut voor dit ion
*M4937
E: +++ Warning +++ Poor Z-score observed for this ion
D: +++ Pas op +++ Slechte Z-score gevonden voor dit ion
*M4936
E: Top-bottom angle
D: Hoek boven-onder
*M4935
E: Ligands as sorted for this packing:
D: Liganden gesorteerde voor dit type pakking:
*M4933
E: Off-centredness=
D: Niet-gecentreerdheid=
*M4932
E: Distance(ion,top)=
D: Afstand(ion,top)=
*M4931
E: Distance(ion,plane)=
D: Afstand(ion,vlak)=
*M4930
E: Angle(Ligand 3 , ion , ligand 4)=
*M4929
E: Angle(Ligand 2 , ion , ligand 4)=
*M4928
E: Angle(Ligand 2 , ion , ligand 3)=
*M4927
E: Angle(Ligand 1 , ion , ligand 4)=
*M4926
E: Angle(Ligand 1 , ion , ligand 3)=
*M4925
E: Angle(Ligand 1 , ion , ligand 2)=
*M4924
E: Planarity RMS=
D: Vlakheid=
*M4923
E: Five ligand distances
D: Vijf ligand afstanden
*M4921
E: Average + SD on Z-scores=
D: Gemiddelde + SD op de Z-scores=
*M4920
E: Z-score for ion(
D: Z-score voor ion(
*M4919
E: Analyze this
D: Analyseer deze
*M4918
E: Symmetry contacts made by ion:
D: Symmetrie contacten gemaakt door dit ion:
*M4917
E: Etcetera, etcetera, etcetera
D: Enzovoorts, enzovoorts, enzovoorts
*M4916
E: Resolution not found in this file; file skipped
D: File overgeslagen want geen resolutie data gevonden
*M4915
E: File skipped on resolution criteria
D: File gewijgerd op grond van de resolutie
*M4914
E: Resolution of PDB-file not good enough (found/needed):
D: Resolutie in PDB file niet goed genoeg (echt/nodig):
*M4913
E: Warning, weird resolution:
D: Pas op. Vreemde resolutie:
*M4912
E: No ions found of type:
D: Geen ionen gevonden van type:
*M4912A
E: No metal ions found
D: Geen metaal ionen gevonden
*M4911
E: Ion moved to symmetry related position
D: Ion verplaatst naar symmetrie gerelateerde positie
*M4910
E: A table-name is needed. Option skippen.
D: Optie gestopt want er is geen tabel-naam.
*M4909
E: A table-number is needed. Option skippen.
D: Optie gestopt want er is geen tabel-nummer.
*M4908
E: reading from TEXTABLE.DAT
*M4907
E: File TEXTABLE.DAT disappeared?
*M4906
E: Ion-ligand distances:
D: Ion-ligand afstanden:
*M4905
E: Square bi-pyramid
D: Rechthoekige bi-pyramide
*M4904
E: Top - ion - bottom angle
D: Boven - ion - onder hoek
*M4903
E: Several distances too long
D: Verscheidene afstanden te lang
*M4902
E: One distance a bit too long
D: Een afstand een beetje te lang
*M4901
E: With as angle:
D: Met als hoek:
*M4900
E: Ligand 2 and contact distance:
D: Ligand 2 en contact afstand:
*M4899
E: Ligand 1 and contact distance:
D: Ligand 1 en contact afstand:
*M4898
E: Baring symmetry contacts, this ion makes just two contacts
D: Zonder symmetrie maakt dit ligand maar 2 contacten
*M4897
E: Ligand and contact distance:
D: Ligand en afstand:
*M4896
E: Baring symmetry contacts, this ion makes just one contact
D: Zonder symmetrie maakt dit ligand maar 1 contact
*M4895
E: Statistics file not open in ION028A
*M4894
E: Wrong UNIT passed to ION028A
*M4893
E: Number of observations:
*M4892
E: Just two observations for this parameter:
*M4891
E: Just one observation for this parameter:
*M4890
E: No observations for this parameter
*M4889
E: Statistics for ion parameter number:
*M4888
E: No contacts made by:
D: Geen contacten gevonden voor:
*M4887
E: Number of contacts=
*M4886
E: Soup for ion-analysis
*M4885
E: Analyzing ions in:
D: Analyseert ionen in:
*M4884
E: Drugs with same name but different number of atoms
D: Gelijknamige drugs hebben verschillende aantallen atomen
*M4883
E: Reading from READIN in MOL006:
*M4882
E: Writing coordinates in USEDD6
D: USEDD6 schrijft coordinaten
*M4881
E: Terminate PRODRUG on MOL012A
*M4880
E: Terminate PRODRUG on USEDD3 error flag
*M4879
E: Terminate PRODRUG on SOUADM-10 flag
*M4878
E: Starting PRODRUG on this drug
D: PRODRUG begint met dit drug
*M4877
E: At start of one-atom correction:
*M4876
E: At start of two-atom correction:
*M4875
E: ====> Corrected with
*M4874
E: Actual correction needed on:
*M4873
E: At start of three atom correction:
*M4872
E: PDB file has too many atoms. Skipped (for now).
D: PDB file met teveel atomen voorlopig overgeslagen.
*M4871
E: Nothing left after corrections were done
D: Na reparaties is er niks meer over
*M4870
E: Residue not OK after attempted correction
D: Residu niet OK na reparatie poging
*M4869 
E: This option allows you to replace the PDB number of one single amino
   acid with any four-letter word of your choice. Be aware that:
   The few WHAT IF options that expect these PDB numbers (those are the ones
   that WHAT IF always lists in brackets with options like LISTAA) to be
   numerical will fail if you use any non-digits.
   Further, if you want to use (leading) blanks in a name, you need to enter
   these as underscores (_). Consequently, underscores cannot be used in
   unique residue numbers to be set this way.
   Upon writing PDB files, all unique identifiers always are written
   right-justified.
*M4868
E: Could not read from TEXSTORE.DAT
*M4867
E: File TEXSTORE.DAT disappeared?
*M4866
E: DBG> Water molecule entered in CDB003A
*M4865
E: DBG> Water molecule entered in CDB003
*M4864
E: REMARK 965 WATER MOVED CLOSER TO SOLUTE
*M4863
E: REMARK 965
*M4862
E: REMARK 964 SPURIOUS WATER REMOVED
*M4861
E: REMARK 964
*M4860
E: REMARK 963 FLIPPED FOR H-BONDING
*M4859
E: REMARK 963
*M4858
E: REMARK 962 C-TERMINAL OXYGEN ADDED
*M4857
E: REMARK 962
*M4856
E: REMARK 961 RESIDUE COMPLETED
*M4855
E: REMARK 961 
*M4854
E: REMARK 960 CORRECTED ATOM NAMES
*M4853
E: REMARK 960 
*M4852
E: An old ROBIE7 output file (ROBIE.OUT) still exists. Overwrite
D: Wilt U de bestaande ROBIE7 output file (ROBIE.OUT) overschrijven
*M4851
E: Highly off-centre
D: Nogal slecht gecentered
*M4850
E: Terminate PRODRUG on TOPOLOGY problem
D: PRODRUG beeindigd door TOPOLOGY problem
*M4849
E: Ligand doesn't have real atoms: analysis skipped
D: Ligand heeft geen echte atomen: niet geanaliseerd
*M4848
E: IMPROPER.DAT not found (yet)
*M4847
E: was used instead (more atoms)
*M4846
E: USEDD7 was looking at
*M4845
E: Drug names made unique
D: Drug namen uniek gemaakt
*M4844
E: Consist of fragments:
D: Bestaat uit fragmenten:
*M4843
E: File-handling log-file closed
D: File-lees log-file gesloten
*M4842
E: (New) file-handling log file opened
D: (Nieuwe) file-lees log-file geopend
*M4841
E: Done already:
D: Reeds gedaan:
*M4840
E: ALT059 called with NUMAAT .le.0
*M4839
E: Non-water passed to ION024
*M4838
E: Setting new drug from TOPOLOGY file
*M4837
E: in MOL004
*M4836
E: Go call USEDD6
*M4835
E: After KLONK in USEDD2
*M4834
E: Before KLONK in USEDD2
*M4833
E: INNA=
*M4832
E: Call USEDD3 for
*M4831
E: One DAVABUG round completed
*M4830
E: Go run DAVABUG on
*M4829
E: After USEDD1 002
*M4828
E: After KLONK 002
*M4827
E: After 003 in 002
*M4826
E: Start MOL002
*M4824
E: Attempt to open impossible DBLOG file unit number:
*M4823
E: Attempt to close non-opened DBLOG file
*M4822
E: Number of PDB file being SAVed
D: PDB file die nu geSAVed wordt
*M4821
E: Unit number out of range in SHOWTEXTU
D: Unit number fout in SHOWTEXTU
*M4820
E: Diffence in distance to nearest atom
D: Verschil in afstand tot dichtsbijzijnde atoom
*M4819
E: Root mean square displacement and its SD are
D: RMS afwijking and SD daarin zijn
*M4818
E: Average displacement and SD are
D: Gemiddelde afwijking en SD zijn
*M4817
E: Drugs are not covalently identical:
D: Drugs zijn niet covalent identiek:
*M4816
E: File ERROR exists already, cannot generate it again
D: Kan file ERROR niet nog es maken
*M4815
E: Fatal error. Web-services log-file not present after web-service option.
*M4814
E: (Fatal?) error. Log file not open after web-service option.
*M4813
E: OUTPUT.TXT
*M4812
E: Fatal error. Web-services log-file could not be opened.
*M4811
E: Web-services log-file existed already; removed.
*M4810
E: Web-service log-file was (still/already) open; re-opened.
*M4809
E: The number of maps available is:
D: Het aantal beschikbare mappen is:
*M4808
E: Please first read in some profiles
D: Lees svp eerst profielen in
*M4807
E: Give the number of the profile
D: Geef het nummer van het profiel
*M4806
E: PROFS.LST
*M4805
E: New directory made for database files:
D: Nieuwe directory voor database files:
*M4804
E: Other database directory now being used:
D: Andere database directory nu in gebruik:
*M4803
E: NMR files will be included in the database generation
D: NMR files mogen meedoen in de database
*M4802
E: You get a warning each time an NMR file is detected upon database generation
D: U krijgt een waarschuwing voor elke ondekte NMR file
*M4801
E: MCFJUNK Debug:
*M4800
E: MCFJUNK file found empty
*M4799
E: Should protons be added
D: Wilt U protonen toevoegen
*M4798
E: The whole working area will be password protected
D: De hele WWW site wordt met een paswoord beveiligd
*M4797
E: Directory with control files (PASS) protected with password
D: De PASS directory met alle controle files wordt paswoord beveiligd
*M4796
E: Teacher notes directory NOTE protected with password
D: Docent notities directory met een paswoord beveiligd
*M4795
E: Teacher password ->
D: Docent paswoord ->
*M4794
E: Teacher username ->
D: Docent usernaam ->
*M4793
E: Student password ->
D: Student paswoord ->
*M4792
E: Student username ->
D: Student usernaam ->
*M4791
E: Global password ->
D: Globaal paswoord ->
*M4790
E: Global username ->
D: Globale usernaam ->
*M4789
E: Global student password ....... :
D: Algeheel student paswoord ..... :
*M4788
E: Teacher password .............. :
D: Docent paswoord ............... :
*M4788A
E: Global password ............... :
D: Globaal paswoord .............. :
*M4787
E: +++ Working on directory ...... :
D: +++ Werkt aan directory ....... :
*M4786
E: Question group password ....... :
D: Vraag groep paswoord .......... :
*M4785
E: Course PATH =
*M4784
E:   No global username and password set
*M4783
E: 123456789
*M4782
E: Upon entry of the password menu:
*M4781
E: Directories generated
*M4780
E: NONE

   Atom name convention check only for protein
   Since there is no protein, no amino acid name convention check was performed.
*M4779
E: Incorrect use of < and > in *HSEQ
D: Verkeerd gebruik van < en > in *HSEQ
*M4778
E: No asterix at end of sequence
D: Geen * aan het einde van de sequentie
*M4777
E: Input line too long in *HSEQ
D: Te lange regel in *HSEQ
*M4776
E: CMbiS got very confused by:
D: CMbiS raakte erg in de war van:
*M4775
E: Wiki term found after swapping:
D: Wiki term moest omgewisseld:
*M4774
E: FRAGMENTS.CMS
*M4774A
E: Fragments file opened: FRAGMENTS.CMS
D: Fragmeten file geopend: FRAGMENTS.CMS
*M4774B
E: Fragments file opened: 
D: Fragmenten file geopend: 
*M4773
E: Place-holder found:
D: Plaatsvervanger gevonden:
*M4772
E: FRAGMENTS.CMS could not be opened
D: FRAGMENTS.CMS kon niet geopend worden
*M4772A
E: FRAGMENTS.CMS was not be open
D: FRAGMENTS.CMS was niet geopend 
*M4772B
E: Fragment could not be replaced due to string length problems
D: Fragment kan niet gebruik worden van de text string is vol
*M4772C
E: %%%% replaced by empty string
D: %%%% alleen maar verwijderd
*M4772D
E: %%%% not found (at indicated position) in string
D: %%%% niet (op de juiste plek) gevonden
*M4771
E: could not be found
D: werd niet gevoneden
*M4770
E: could not be opened
D: kon niet geopend worden
*M4769
E: not found
D: niet gevonden
*M4768
E: The following coding is used in this sequence box: 
*M4768_1
E: <FONT COLOR="3300FF">Blue = transmembrane helix</FONT>;
*M4768_1C
E: <FONT COLOR="3300FF">Blue = 
*M4768_2
E: <FONT COLOR="BB9900">Yellow = domain 1</FONT>;
*M4768_2C
E: <FONT COLOR="BB9900">Yellow = 
*M4768_3
E: <FONT COLOR="999900">Yellowish = domain 2</FONT>;
*M4768_3C
E: <FONT COLOR="999900">Yellowish =
*M4768_4
E: <FONT COLOR="FF0033">Red = mutated residue</FONT>;
*M4768_4C
E: <FONT COLOR="FF0033">Red = 
*M4768_5
E: <FONT COLOR="999999">Gray = not modelled</FONT>;
*M4768_5C
E: <FONT COLOR="999999">Gray = 
*M4768_6
E: <FONT COLOR="000000"><B>Black = modelled</B></FONT>;
*M4768_6C
E: <FONT COLOR="000000"><B>Black = 
*M4768_7
E: <FONT COLOR="99BB00">Greenish yellow = domain 3</FONT>;
*M4768_7C
E: <FONT COLOR="99BB00">Greenish yellow = 
*M4768_8
E: <FONT COLOR="77DD00">Yellowish green = domain 4</FONT>;
*M4768_8C
E: <FONT COLOR="77DD00">Yellowish green = 
*M4768_10
E: <FONT COLOR="33FF00">Greenish = domain 5</FONT>;
*M4768_10C
E: <FONT COLOR="33FF00">Greenish = 
*M4767
E: Fragments done, out of:
D: Fragmenten gedaan, van:
*M4766
E: Temperature
D: Temperatuur
*M4765
E: CUTOF1 set at:
D: CUTOF1 wordt:
*M4764
E: Central ion charge=
*M4763
E: Target,Value= 
*M4762
E: BOUND TO:
*M4761
E: HAS014 will work on:
*M4760
E: NUMBND=
*M4759
E: WIFPAR(166)=
*M4758
E: HAS014 works on:
*M4757
E: HAS014 entered
*M4756
E: HAS001 calls HAS019
*M4755
E: HAS001 calls HAS014B
*M4754
E: HAS001 loops over HAS001A
*M4753
E: HAS001 calls HAS014A
*M4752
E: HAS001 calls HAS014
*M4751
E: HAS001 calls HAS017
*M4750
E: HAS001 calls HAS008 again
*M4749
E: HAS001 calls HAS014C
*M4748
E: HAS001 calls HAS008
*M4747
E: HAS001 called
*M4746
E: Distances to potentially be forced upon the soup
D: Afstanden om evt aan de soep op te dringen
*M4745
E: Atoms that moved the most
D: Verst verplaatste atomen
*M4744
E: Neighbours
*M4743
E: In-plane
*M4742
E: Co-plane
*M4741
E: ether
*M4740
E: carbonyl
*M4739
E: Mode 1=XY, 2=XZ, 3=YZ
*M4738
E: Hey ukkel, what are you doing?
*M4737
E: Hai Rolando, here is your string...
*M4736
E: reading coordinates from database
D: bij het lezen van coordinaten uit de database
*M4735DBG
E: TAPEOUT.DAT >DSSPOUT
*M4735
E: TAPEOUT.DAT 
*M4734
E: -na TAPEIN.DAT
*M4733
E: DSSP.EXE
*TAPEOUT
E: TAPEOUT.DAT
*TAPEIN
E: TAPEIN.DAT
*M4731
E: MOVEDH2O.pdb
*M4731I
E: MOVEDION.pdb
*M4730
E: ALL PAIRS OF EQUIVALENT ATOMS THAT ARE LESS THAN THE CUTOFF AWAY FROM
   EACH OTHER WILL GET THEIR COORDINATES AVERAGED. IF THEIR DISTANCE IS
   LARGER, THEY REMAIN UNALTERED.
*M4729
E: /usr/tmp/WALPRF.BIG
*M4728
E: /usr/tmp/WALIGN.BIG
*M4727
E: ./Superhelix
*M4726
E: Superhelix
*M4725
E: Number of bundles found:
D: Aantal gevonden bundels:
*M4724
E: No bundle in DB-entry
D: Geen bundel in DB-entry
*M4723
E: SUPER.BRK fort.7
*M4722
E: Wrong hand
D: Foute chiraliteit
*M4721
E: Funny residue number
D: Vreem residu nummer
*M4720
E: Funny water number
D: Vreemd water nummer
*M4719
E: Different atom pairs:
D: Verschillende atoom paren:
*M4718
E: Oepsie
*M4717
E: Summary; Separation=
*M4716
E: Normal
*M4715
E: Anomalous
*M4714
E: Too many iterations
D: Te veel iteraties
*M4713
E: EXTRA.dat
*M4712
E: USE :
D: gebruik :
*M4711
E: SKIP:
D: Sla over:
*M4710
E: Skip HSSP header
D: Sla de kop over
*M4709
E:  found at:
*M4708
E: .hssp
*M4707
E: DUMMY.HED
*M4706
E: .wif_mod
*M4705
E: .brk
*M4704
E: NSTEP in HB2MCX=
*M4703
E: In middle of nowhere...
*M4702
E: Extra bonds seem needed
D: Extr bindingen lijken nodig
*M4701
E: Is bound to something
D: Zit ergens aan vast
*M4700
E: Missing atom, but not bad
D: Atoom ontbreekt, toch geen probleem
*M4699
E: PROTSTAT.dat
*M4698
E: unlink fort.20
*M4697
E: unlink fort.11
*M4696
E: unlink fort.10
*M4695
E: fort.20
*M4694
E: fort.11
*M4693
E: fort.10
*M4692
E: Give coordinates
D: Geef de coordinaten
*M4691
E: Requesting coordinates of position
D: Vraagt coordinaten voor positie
*M4690
E:  WHAT IF run of GRID
*M4689
E: FLYFILE.gif
*M4688
E: EMPTY
*M4687
E:  >> stderr 2>&1
*M4686
E: ./grbatch -noask -noprint -b 
*M4685
E: uhbd.map
*M4684
E: delphi.map
*M4683
E: Insight style Delphi map. Written by WHAT IF
*M4682
E: del.log
*M4681
E: DELPHI.EXE del.prm > del.log
*M4680
E: del.phi
*M4679
E: Could not find C-terminal O2
D: Kon C-terminale O2 niet vinden
*M4678
E: Radius
D: Straal
*M4677
E: Charge
D: Lading
*M4676
E: drugs/
*M4675
E: convert
*M4674
E:  > ../helpfil/GENERA.INF
*M4673
E: /bin/cat GEN1.INF GEN2.INF GEN4.INF
*M4672
E: DUMMY.INF dummy.mem
*M4671
E: LL WIFPOPSTK
*M4670
E: LL WIFPUSHSTK
*M4669
E: IMPLICIT NONE missing
D: IMPLICIT NONE ontbreekt
*M4668
E: Oeps: END without Module
*M4667
E: Oeps: Module before END
*M4666
E: _new.f
*M4665
E: disco.flc disco.rms dist.dat dist.pdb
*M4664
E: COL002 at 2
*M4663
E: COL002 at 1
*M4662
E: fort.13
*M4661
E: rm -rf NOOT* LINK jmol JMOL*
*M4660
E:    LText  : The atoms listed in the table below are closer than 0.77 
      LText  : Angstromto a proper symmetry axis. This creates a bump 
      LText  : between the atom and its symmetry relative(s). It is 
      LText  : likely that these represent refinement artefacts.
      Type   : TEXT
*M4659
E:    LText  : The contact distances of all atom pairs have been checked. 
      LText  : Two atoms are said to `bump' if they are closer than the sum 
      LText  : of their Van der Waals radii minus 0.40 Angstrom. For hydrogen 
      LText  : bonded pairs a tolerance of 0.55 Angstrom is used. To get a 
      LText  : per-residue score all bumps made by the atoms in the residue
      LText  : are added together.
      LText  :  
      LText  : A really good structure does not have any non-zero values in
      LText  : this table.
      Type   : FLOAT     
      Poor   : >    0.00
      Bad    : >    0.10
*M4658
E: Check.db will be written in the new format
D: Het nieuwe formaat wordt voor check.db gebruikt
*M4657
E: Check.db will be written in the old format
D: Het oude formaat wordt voor check.db gebruikt
*M4656
E: Successfully pushed onto residue stack: 
D: Correct op de stack gezet:
*M4655
E: Successfully popped from residue stack: 
D: Correct van de stack gehaald:
*Header-id
E Dummy placeholder for a comment
*M4654
E: Bounded by ...... :
D: Valt tussen ..... :
*M4653
E: Must contain .... :
D: Moet bevatten ... :
*M4652
E: Search key ...... :
D: Zoeksleutel ..... :
*M4651
E: No secondary structure differences observed
D: Geen secundaire struktuur verschillen waargenomen
*M4650
E: check.db
*M4649
E: START.pdb
*M4648
E: PLOTR*
*M4647
E: SUPPOS.WPL
*M4646
E: PICTURE_LIST.html
*M4645
E: DBG> L out of range in SUR031:
*M4644
E: DBG> P1 in 24S=
*M4643
E: DBG> Something rotten in SHOIAT
*M4642
E: DBG> PNTAASE=
*M4641
E: DBG> IAA,IAT=
*M4640
E: DBG> Something rotten in SHOIAA
*M4639
E: Oeps, big bug at 1
*M4638
E: DBG> Number of fragments:
*M4637
E: DBG> Error opening in SCN203B:
*M4636
E: DBG> Counter problem near FIXED
*M4635
E: KLONK IN 051:
*M4634
E: Running TRA015 synchronizer
*M4633
E: Error. True 5 character atomname:
*M4632
E: Shit
*M4631
E: /jmol/index700.html
*M4630
E: /jmol/index600.html
*M4629
E: /jmol/index500.html
*M4628
E: /jmol/index.html
*M4627
E: Pick middle atom
D: Pik midden atoom
*M4626
E: Bug. Proton found as donor.
*M4625
E: BUG. Number of Hs of H2O=
*M4624
E: Call ZNCOOR for:
*M4623
E: Problem with His
D: Probleem met His
*M4622
E: Unit 79 not open in PDBTT6
*M4621
E: Cannot write to TEXTABLE.DAT.
*M4620
E: Invalid arguments for SCATTER...
*M4619
E: Illegal SMOOTH in INARG for SCTMDL
*M4618
E: Residue Property
D: Residu Eigenschap
*M4617
E: PAIRS.TXT
*M4616
E: Remove:
D: Verwijder:
*M4615
E:  RESIDUE :
D:  RESIDU :
*M4614
E: Now listing other residues
D: Andere secundaire struktuur
*M4613
E: Now listing strand residues
D: Strand residuen
*M4612
E: Now listing helical residues
D: Helix residuen
*M4611
E: Murthy Z-score=
*M4610
E: Murthy S-dev=
*M4609
E: FINAL STATISTICS:
D: Eind statistieken:
*M4608
E: Kill molecule:
D: Verwijder molekuul:
*M4607
E: which has first `residue`:
D: met als eerste `residu`:
*M4606
E: Kill bad `residue`
D: Verwijder kapot residu
*M4605
E: ====> Not enough residues:
D: ====> Niet genoeg residuen:
*M4604
E: STATISTICS ON PER-RESIDUE AVERAGE B-FACTORS FOR:
D: Statistieken voor de gemiddelde B-factoren per residue
*M4603
E: STATISTICS ON THE LOCAL STRAIGHT LINES
D: Statistiek op de lokale rechte lijnen
*M4602
E: ====> Low standard deviation.
*M4601
E: STATISTICS ON BMIN
D: Bmin statistieken
*M4599
E: MOL309B at 2
*M4598
E: MOL309B at 1
*M4597
E: Missing:
D: Ontbreekt:
*M4596
E: DBG> atom one:
*M4595
E: DBG> BNDKIL M3 from:
*M4594
E: DBG> BNDKIL from:
*M4593
E: Delete UNK residue:
*M4592
E: Warning:
*M4591
E: DBG> Water insertion codes fixed . :
*M4590
E: DBG> Atom names fixed ............ :
*M4589
E: DBG> Atoms in first NMR model .... :
*M4588
E: DBG> Lines in first NMR model .... :
*M4587
E: DBG> Number of lines up-front .... :
*M4586
E: DBG> Number of NMR models ........ :
*M4585
E: DBG> Atoms to be added now ....... :
*M4584
E: DBG> Lines in the PDB file ....... :
*M4583
E: DBG> Atoms already in the soup ... :
*M4582
E: DBG> Maximal number of atoms ..... :
*M4581
E: SOL-waters -> HOH :
*M4580
E: DBG> ACT atoms sorted correctly
*M4579
E: DBG> Acetate...
*M4578
E: DBG> Ethanol...
*M4577
E: DBG> Formiate...
*M4576
E: Time to kill
*M4575
E: SETBOUNDTO at 4
*M4574
E: SETBOUNDTO at 3
*M4573
E: SETBOUNDTO at 2
*M4572
E: SETBOUNDTO at 1
*M4571
E: DBG> SETBOUNDTO: IAT=JAT=
*M4570
E: more DRGDRG.ERR
*M4569
E: DAVADRUG.TOP not found.
*M4568
E: does not exist.
*M4567
E: prodrg does not exist.
*M4566C
E: DAVADRUG.*
*M4566B
E: PRODRUG*
*M4566A
E: DRGWIF.*
*M4566
E: DRGGMX.*
*M4565
E: prodrg
*M4564
E: DBG> 1247=
*M4563
E: DBG> 
*M4562
E: DBG> MOL200 Bound-to too long
*M4561
E: DBG> RESTYP,ATPRAA()
*M4560
E: MOL200B at 2
*M4559
E: MOL200B at 1
*M4558
E: IFT1,2,NUMAAT=
*M4557
E: MOL200 after MOL205
*M4556
E: MOL200 after MOL223
*M4555
E: MOL200 after USEDD1
*M4554
E: MOL200 CALLS USEDD1
*M4553
E: MOL200 after NOB003
*M4552
E: MOL200 after MOL215
*M4551
E: MOL200 after MOL200A
*M4550
E: MOL200 after MOL214
*M4549
E: MOL200 after loop 100
*M4548
E: MOL200 after 224 AND SECOND 201A
*M4547
E: MOL200 after 201A
*M4546
E: MOL200 after 202
*M4545
E: MOL200 after 500
*M4544
E: MOL200 at start
*M4543
E: At end of 205
*M4542
E: At 2 in 205
*M4541
E: At 1 in 205
*M4540
E: Kill by KILLAT
*M4539
E: Oeps multiple groups on N-TERM
*M4538
E: Start of 205
*M4537
E: DBG> In MOL203I IAT1,2 =
*M4536
E: DBG> In MOL203 IAT1,2 =
*M4535
E: 202 at end
*M4534
E: 202 after loops 50 / 60
*M4533
E: 202 after 207
*M4532
E: 202 after loop 40
*M4531
E: 202 after 206
*M4530
E: 202 at start
*M4529
E: MOL201A calls 004A with ISOU=
*M4528
E: Which is a
*M4527
E: MOL201A looks at ISOU=
*M4526
E: MOL201A in mol1.f
*M4525
E: DBG> IFT2 OOR in MOL199:
*M4524
E: DBG> IFT1 OOR in MOL199:
*M4523
E: DBG> MCXINI: LOGPOS reset at 250.0 from:
*M4522
E: DBG> ==========> 
*M4521
E: Fractile cutoffs:
D: Fractionele afkap:
*M4520
E: Axis ratios .. :
D: As verhouding  :
*M4519
E: Axis length .. :
D: As lengte .... :
*M4518
E: Short axis ... :
D: Korte as ..... :
*M4517
E: Middle axis .. :
D: Middel as .... :
*M4516
E: Long axis .... :
D: Lange as ..... :
*M4515
E: 012 at 1
*M4514
E: After HBO010 the Ns and Os are:
*M4513
E: Eliminate from H-bonding:
*M4512
E: 2 Eliminate from H-bonding:
*M4511
E: INI3 looks for accs
*M4510
E: Atom:
D: Atoom:
*M4509
E: Group number:
D: Groep nummer:
*M4508
E: HB2INI1: WATER
*M4507
E: HB2INI0: GLN
*M4506
E: HB2INI0: GLN
*M4505
E: HB2INI0: HIS
*M4504
E: Starting HB2IFL
*M4503
E: Starting FIL1ACC
*M4502
E: Starting HB2 loop
*M4501
E: Starting FILLHARR
*M4500
E: Starting HB2MET
*M4499
E: Starting HB2IGR
*M4498
E: Starting HB2INI4
*M4497
E: Starting HB2INI3
*M4496
E: Starting HB2INI2A
*M4495
E: Starting HB2INI2
*M4494
E: Starting HB2INI1D
*M4493
E: Starting HB2INI1A
*M4492
E: Starting HB2INI1
*M4491
E: Starting HB2DAT
*M4490
E: Starting HB2INI2C
*M4489
E: Starting HB2INI2B
*M4488
E: JURUNT closed in JURMOV
*M4487
E: More than 2 entities bound...
*M4486
E: Torsion angles:
D: Torsie hoeken:
*M4485
E: DBG> U .lt. 0 in CONSTP
*M4484
E: Too many residues to use look-up tables
*M4484D
E: Too many residues to use DSSP
*M4483
E: Manually called DEBUG2
*M4482
E: Manually called DEBUG8
*M4481
E: Calling BigBug...
*M4480
E: SOAP unit de-attached
*M4479
E: There was no SOAP-unit attached
*M4478
E: SOAP unit attached
*M4477
E: SOAP-unit already attached. De-attached now
*M4476
E: Text removed by personification
D: 
*M4475
E: Going to call CMS_QUES
*M4474
E: No BLAST.LST opened...
D: BLAST.LST niet geopend.
*M4473
E: BLAST.LST
*M4472
E:  -o BLAST.LST
*M4471
E: Command line args 
*M4470
E: Drawing ligand axis
*M4469
E: After domain 2 axis determination:
*M4468
E: /check.db
*M4467
E: NEW.LIS
*M4466
E: PDB.LIS
*M4465
E: PDB_FIX.pdb
*M4464
E: Write output file
*M4463
E: reading PDB.IS
D: bij het lezen van PDB.LIS
*M4462
E: _FIX.pdb
*M4461
E: On exclude list:
*M4460
E: Funny quotes in:
D: Gekke quotes in:
*M4459
E: Oeps: endif without defined
*M4458
E: endif
*M4457
E: Oeps: define without endif
*M4456
E: defined
*M4455
E: doself.
*M4454
E: MOL-item
*M4453
E: MOL ITEM
*M4452
E: MOL-object
*M4451
E: MOL OBJECT
*M4450
E: Direct access:
*M4449
E: *HEAD line:
*M4448
E: State is
*M4447
E: http://
*M4446
E: IMAGE/
*M4445
E: ../IMAGE/
*M4444
E: jpg
*M4443
E: convert
*M4442
E: .jpg
*M4441
E: gif GIF jpg JPG png PNG bmp BMP
*M4440
E: Answer head skipped on personification
*M4439
E: Question head skipped on personification
*M4438
E: Handout line skipped on personification
*M4437
E: CMSPOF skipped:
*M4436
E: State set at:
*M4435
E: State is now
*M4434
E: LINEIN is ? only in CMS_LHO
*M4433
E: Question number ->
*M4432
E: Question skipped on personification
*M4431
E: <font color="red">
*M4430
E: <FONT COLOR="RED">
*M4429
E: &NBSP;
*M4428
E: &nbsp;
*M4427
E: ERROR (bug?). Could not write to PDBUNT in GVSTTE
*M4426
E: ERROR (bug?). Could not write ERROR in GVSTTE
*M4425
E: BUG. Empty text passed to GVSTTE. Warn Gert.
*M4424
E: ERROR (bug?). Could not write to PDBUNT in GVSTTB
*M4423
E: ERROR (bug?). Could not write ERROR in GVSTTB
*M4422
E: BUG. Empty text passed to GVSTTB. Warn Gert.
*M4421
E: TEXT 1 IN STX:
*M4420
E: TEXT 1 IN STX:
*M4419
E: at 5 truncation : len1,len2=
*M4418
E: ============================================================
*M4417
E: BUG.
*M4416
E: Text holds ? only in GVSBUX
*M4415
E: Text holds ? only in GVSB6X
*M4414
E: Text holds ? only in GVSBOX
*M4413
E: .new
*M4412
E: .pir
*M4411
E: PDBNo
*M4410
E: ArbNo
*M4409
E: Kill on PctId:
*M4408
E: .SW.
*M4407
E: .sw.
*M4406
E: Created:
*M4405
E: Going to work on class
*M4404
E: cp ../profiles/
*M4403
E: .html
*M4402
E: Go store in HAVSEE : 
*M4401
E: Sequences left :
D: Sequenties over :
*M4400
E: mrs_get.pl
*M4399
E: local_get.pl
*M4398
E: BLAST.LST
*M4397
E: sprot
*M4396
E: FILES*
*M4395
E: CORMUT*
*M4394
E: *.X
*M4393
E: *.gif
*M4392
E: *.html
*M4391
E: *.SW
*M4390
E: *.ARBALI
*M4389
E: translation=
*M4388
E: DEFINITION
*M4387
E: product=
*M4386
E: note=
*M4385
E: Length
*M4384
E: Accession:
*M4383
E: Square bracket left in:
*M4382
E: manual.tex
*M4381
E: cp PASS/handout.pdf handout.pdf
*M4380
E: *.pdf
*M4379
E: *.rno
*M4378
E: mv answers.rno PASS/answers.rno
*M4377
E: mv manual.tex PASS/answers.tex
*M4376
E: mv manual.pdf PASS/answers.pdf
*M4375
E: cp answers.rno manual.rno
*M4374
E: mv fulltext.rno PASS/fulltext.rno
*M4373
E: mv manual.tex PASS/fulltext.tex
*M4372
E: mv manual.pdf PASS/fulltext.pdf
*M4371
E: cp fulltext.rno manual.rno
*M4370
E: mv handout.rno PASS/handout.rno
*M4369
E: mv manual.tex PASS/handout.tex
*M4368
E: mv manual.pdf PASS/handout.pdf
*M4367
E: manual.rno
*M4366
E: cp handout.rno manual.rno
*M4365
E: manual*
*M4364
E: uniprot
*M4363
E: WHERE.OLD
*M4362
E: RESULTS.TXT
*M4361
E: line!!!
*M4360
E: _CLASSES.LST
*M4359
E: _MCSIS.FIG
*M4358
E: _MUTANTS.LST
*M4357
E: SERVER.BIG already open. Re-open?
*M4356
E: ERR: MESSAGE EMPTY
*M4355
E: ERROR. BUG?? Text has only ? in GETTEXT.
*M4354
E: ERROR. BUG? Text has no ? up front in GETTEXT.
*M4353
E: Message not found in MESSAGES.TXT
*M4352
E: Forgot to save MESSAGES.TXT?
*M4351
E: ERROR. BUG? Text has only ? up front in SHOWTEXTTEX.
*M4350
E: ERROR. BUG? Text has no ? up front in SHOWTEXTTEX.
*M4349
E: ERROR. BUG? Text has only ? up front in SHOWTEXTU.
*M4348
E: 'ERROR. BUG? Text has no ? up front in SHOWTEXTU.'
*M4347
E: ERROR. BUG? Text has only ? up front in SHOWTEXT.
*M4346
E: ERROR. BUG? Text has no ? up front in SHOWTEXT.
*M4345
E: Unknown geometry
D: Onbekende geometrie
*M4344
E: Number of ligands:
D: Aantal liganden:
*M4343
E: Six or more ligands still has to be programmed
*M4342
E: Distorted square pyramid
D: Vervormde rechthoekige pyramide
*M4341
E: Ion out of packing area
D: Ion buiten het juiste gebied
*M4340
E: Square pyramid
D: Rechthoekige pyramide
*M4339
E: planes through > 4 atoms not implemeneted yet
*M4338
E: seems to be a fourth ligand
D: lijkt wel een vierde ligand
*M4337
E: Actually, this seems to be a distorted tetrahedron
D: Dit lijkt eiegnlijk meer op een tetrahedron
*M4336
E: Triangle a bit skewed
D: Driehoek een beetje asymmetrisch
*M4335
E: Triangle skewed
D: Driehoek asymmetrisch
*M4334
E: Triangle very skewed
D: Driehoek erg asymmetrisch
*M4333
E: Very out of centre
D: Erg slecht gecentreerd
*M4332
E: Out of centre
D: Niet goed gecentreerd
*M4331
E: Trigonal weird
D: Trigonaal vreemd
*M4330
E: Trigonal out of plane
D: Trigonaal uit het vlak
*M4329
E: Trigonal a bit out of plane
D: Trigonaal een beetje uit het vlak
*M4328
E: Trigonal (nearly) in plane
D: Trigonaal (bijna) vlak
*M4327
E: SIDE atom is ...... :
D: Zijketen atoom .... :
*M4326
E: Ligand distance information:
D: Ligand afstand informatie:
*M4325
E: Hydrogen bond information:
D: Waterstofbrug informatie:
*M4324
E: Planarity deviation
D: Afwijking van planariteit
*M4323
E: Trigonal
D: Trigonale
*M4322
E: This option is for Calcium only, sorry.
D: Deze optie werkt alleen met calcium, sorry.
*M4321
E: # done; hit #; ID;    Res;   #aa
*M4320
E: requires two limiting values
D: heeft twee limieten nodig
*M4319
E: entrez?Db=pubmed&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=
*M4318
E: <a href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/
*M4318A
E: <a href="http://www.cmbi.ru.nl/video/
*M4318B
E: <a href="http://www.cmbi.ru.nl/video/">
*M4318C
E: "><IMG SRC="../IMAGE/camera_icon.gif" WIDTH=20" ALIGN="BOTTOM"></A>
*M4317
E: Option PRP002 / PRP_CORREC
D: Optie PRP002 / PRP_CORREC
*M4317E
E: Option PRP002 / PRP_CORREC finished
D: Optie PRP002 / PRP_CORREC is klaar
*M4316
E: Square planar
D: Vierhoekig vlak
*M4315
E: Distance of this atom to the plane:
D: Afstand van atoom tot het vlak:
*M4314
E: Atoms involved in the best plane:
D: Atomen in het beste vlak:
*M4313
E: RMS deviation from planarity for all atoms including ion:
D: RMS afwijking van vlak voor alle atomen inclusief het ion:
*M4312
E: Ion does not have enough ligands:
D: Ion heeft niet genoeg liganden:
*M4311
E: Trigonal geometry parameters:
D: Trigonale geometrieparameters:
*M4310
E: Trigonal bi-pyramid
D: Trigonale bipyramide
*M4309
E: No water added near this ion
D: Geen water toegevoegd nabij dit ion
*M4308
E: Water(s) added near ion
D: Water(s) toegevoegd nabij het ion
*M4307
E: Planar atom too far from ion:
D: Atoom in vlak zit te ver van het ion af:
*M4306 
E: Hydrogenbond optimisation/calculation switched on
D: Waterstofbrug berekeningen aangezet
*M4306A
E: Water-addition switched off
D: Watertoevoeging uitgezet
*M4305
E: Hydrogenbond optimisation/calculation switched off
D: Waterstofbrug berekeningen uitgezet
*M4305A
E: Water-addition switched on
D: Watertoevoeging aangezet
*M4304
E: One water molecule added near this ion
D: Naast dit ion is een water toegevoegd
*M4303
E: This ion is rather exposed to the solvent
D: Dit ion is erg water-toegankelijk
*M4302B
E: Improbable water. Occupancy, B-factor=
D: Onwaarschijnlijk water. Bezettingsgraad, B-factor=
*M4302
E: Improbable ion. Occupancy, B-factor=
D: Onwaarschijnlijk ion. Bezettingsgraad, B-factor=
*M4301
E: Which seems to indicate that this copper is artificially bound
D: Hetgeen aan lijkt te geven dat deze koper hier niet hoort te zitten
*M4300
E: With symmetry this would become:
D: Met symmetry mee zou dit worden:
*M4300A
E: Number of contacts (with symmetry on)::
D: Aantal contacten (met symmetrie aan):
*M4299
E: Symmetry operations would not increase the number of contacts
D: Gebruik maken van symmetry zou er niet meer van maken
*M4299A
E: Symmetry operations have not increased the number of contacts
D: Gebruik maken van symmetry heeft er niet meer van gemaakt
*M4298
E: misc.INC
*M4297
E: Text holds ? only in GVSSTX
D: Text bevat slechs ? in GVSSTX
*M4296
E: DBG> LEN(TEXT1) IN GVSSTX=
*M4295
E: Length of profile:
D: Profiel lengte:
*M4294
E: List of classes:
D: Profielen lijst:
*M4293
E: Writing the profile for
*M4292
E: Writing the pairwise id matrix for
*M4291
E: Writing the cDNA for
*M4290
E: Writing the snakes for
*M4289
E: Writing the HSSP file for
*M4288
E: OOPS: Negative S in GVS2RP
*M4287
E: LEN(TEXT)<=0 in GVSTT6
*M4286
E: Read
D: Gelezen
*M4285
E: Not found by dist crit
D: Niet gevonden op afstands criteria
*M4284
E: Opened SYNC_OUT.PDB
*M4283
E: Opened SYNC_IN.PDB
*M4282
E: writing sequence from profile
D: bij het schrijven van de sequentie van het profiel
*M4281
E: NUMTOT1=0 in WAL041
*M4280
E: Profile length:
D: Profiel lengte:
*M4279
E: Sequences deleted .........:
*M4278
E: Sequence alignments done ..:
*M4277
E: Sequences pairs analyzed ..:
*M4276
E: Sequences read ............:
*M4275
E: Sequences started with ....:
*M4274
E: Percentage matrix identity ...........:
*M4273
E: Alignment cutoff ..........:
*M4272
E: *HOWI value too high, reset at 9
D: *HOWI waarde te groot; op 9 gezet
*M4271
E: *HOWI value too small, reset at 3
D: *HOWI waarde te klein; op 3 gezet
*M4270
E: No value on *HOWI line
D: Geen breedte op *HOWI regel
*M4269
E: Distance of ion to centre of bottom plane:
D: Afstand van ion tot centrum van bodemvlak:
*M4269A
E: Distance of ion to centre of plane:
D: Afstand van ion tot centrum van vlak:
*M4268
E: Degree of body off-centreness:
D: Mate van buiten-het-centrum-liggen:
*M4268A
E: Degree of planar off-centreness:
D: Mate van buiten-het-vlak-liggen:
*M4267
E: FRONT atom is ..... :
D: VOOR atoom is ..... :
*M4266
E: TOP atom is ....... :
D: BOVEN atoom is .... :
*M4266A
E: BOTTOM atom is .... :
D: ONDER atoom is .... :
*M4266B
E: Their angle is .... :
D: Hun hoek is ....... :
*M4266C
E: TOP-BOTTOM angle .. :
D: ONDER-BOVEN hoek .. :
*M4266D
E: SIDE atom is ...... :
D: ZIJ atoom is ...... :
*M4265
E: Angles over the central ion:
D: Hoeken over het centrale ion:
*M4264
E: Distance from ion to bottom plane=
D: Afstand van ion tot ondervlak=
*M4263
E: Distance from ion to TOP=
D: Afstand van ion tot TOP=
*M4262
E: Rather off-centre
D: Slecht gecentreerd
*M4261D
E: Unknown 7-ligand surrounding
D: Onbekende 7-ligand pakking
*M4261C
E: Unknown 6-ligand surrounding
D: Onbekende 6-ligand pakking
*M4261B
E: Unknown 5-ligand surrounding
D: Onbekende 5-ligand pakking
*M4261A
E: Unknown 4-ligand surrounding
D: Onbekende 4-ligand pakking
*M4261
E: Unknown 3-ligand surrounding
D: Onbekende 3-ligand pakking
*M4260
E: Trigonal non-planar
D: Trigonaal, niet vlak
*M4259
E: Poor geometry
D: Slechte geometrie
*M4258
E: Trigonal planar
D: Trigonaal vlak
*M4257
E: Tetrahedral ligands
D: Tetrahedraal liganden
*M4256
E: T-shaped non-planar
D: T-vormig, niet vlak
*M4255
E: T-shaped nearly planar
D: T-vormig, bijna vlak
*M4254
E: T-shaped planar
D: T-vormig, vlak
*M4254A
E: T-shaped
D: T-vormig
*M4253
E: Number of contacts for ion:
D: Aantal contacten van dit ion:
*M4253A
E: Number of contacts for ion (without symmetry):
D: Aantal contacten van dit ion (zonder symmetrie):
*M4251
E: This ion has X-ray characteristics that make it unbelievable: Occ,B=
D: Dit ion heeft ongeloofwaardig X-ray karakteristieken: Occ,B=
*M4250
E: No subroutine found to analyze:
D: Geen subroutine gevonden voor de analyse van:
*M4249
E: Give the new ion-type:
D: Geeft het nieuwe ion-type:
*M4248A
E: The new ion-type is:
D: Het nieuwe ion-type is:
*M4248
E: The present ion-type is:
D: Het huidige ion-type is:
*M4247
E: Seems part of a poly-ionic cluster
D: Lijkt deel te zijn van een poly-ionische cluster
*M4246
E: Number of PDB file:
D: Nummer van de PDB file:
*M4245
E: DBG> Delete bad proton only:
*M4244
E: DBG> Backbone NH name fixed on:
*M4243
E: ack.INC
*M4242
E: Fulltext.rno file opened on:
*M4241
E: Answers.rno file opened on:
*M4240
E: Handout.rno file opened on:
*M4239
E: fulltext.rno
*M4238
E: answers.rno
*M4237
E: handout.rno
*M4236
E: Output HTML page file unit number not set
D: HTML pagina unit nummer is ongedefinieerd
*M4235
E: acknowledgements.INC
*M4234
E: Output HTML page not open for closing
D: HTML file is niet open om gesloten te worden
*M4233
E: Not exactly one chapter number on the CH line
D: Niet precies 1 getal op de CH regel
*M4232
E: WARNING. Initializing without control file
*M4231
E: .EL
*M4230
E:  Your answer:
*M4229
E: .LT
*M4228
E: NOOT or LINK number already in use:
*M4227
E: NOOT or LINK number ->
*M4226
E:    Figure number -> 
*M4225
E:    Figure(s):
*M4224
E:        (Personalisation tag off: (part of) text not used)
*M4223
E: BUG> CMSTTU: Not open for writing:
*M4222
E: BUG> CMSTTU: IUNIT=
*M4221
E: ERROR. Tag distance too big: 
*M4220
E: Counting error in CMS_SUBP
D: tel fout in CMS_SUBP
*M4219
E: HTTP password:
D: HTTP paswoord:
*M4218
E: User password:
D: Gebruikers paswoord:
*M4217
E: Password too short
D: Paswoord te kort
*M4216
E: CMS Log/Error file opened at unit:
*M4215
E: Writing in file because unit number is not set
D: Bij het schrijven in een file omdat er geen unit nummer is
*M4214
E: Writing NOOT or link file:
*M4213
E: Writing in CMS106 with format:
*M4212
E: DBG> EIKEL, DIT MAG NIET...
*M4211
E: SOMETHING WENT WRONG IN SETARB
*M4210
E: PRF025: IPRF,NUMPRFFIL,IERR=
*M4209
E: Matrix weigth:
D: Matrix gewicht:
*M4208
E: WERUNT not open:
*M4207
E: </A>.
*M4206
E: <P>
*M4205
E: <P> Debug output:
*M4204
E: LOG-unit not open to write:
D: LOG-file niet open:
*M4203
E: Writing the MSF file for
*M4202
E: Writing the MVIEW file(s) for
*M4201
E: Doing the CMA for
*M4200
E: Writing the trees for
*M4199
E: Sequence :
D: Sequentie:
*M4198
E: Translation failure at:
D: Vertaal fout bij:
*M4197
E: Translations read from file:
D: Van file gelezen translaties:
*M4196
E: Make profile of every sequence
D: Maak profiel van elke sequentie
*M4195
E: <Hsp_hseq>
*M4194
E: <Hit_accession>
*M4193
E: <Hit_id>
*M4192
E: query_1_blast_output.xml
*M4191
E: Not enough database hits 
D: Niet genoeg database hits
*M4190
E: Not enough database hits could be found for a proper estimation of the
   optimal rotamer for this residue at this position. This means that it is
   likely that this residue has been modelled sub-optimal. However, it is also
   likely that you should not even try to model this residue at this position!
*M4189
E: Statistics for alpha-carbon B-factors
D: 
*M4188
E: Statistics for backbone averaged B-factors
*M4187
E: Statistics for per-residue averaged B-factors
*M4186
E:                            B-factors averaged over:
         Residue    Chain     Backbone Side chain  All
*M4184
E: .HL 2 Answer:
*M4183
E: .NMCH
*M4183C
E: Please help the assistants help you and write the question legible
   in the reserved space. Or, if it is a 
   very short answer, write it next to the question. Think before you
   write so you will not have to scratch things out. And, if you really don't
   know the answer, ask an assistant; they won't give you the answer, but they
   will help you come to the answer yourself. The rest of this page can be 
   used for notes.
   .BR
*M4183B
E: .CH
*M4183A
E: Questions with the course
*M4182
E: Logical not typed behind:
*M4181
E: ERROR. Integer too big to be typed behind:
*M4180
E: Error in GVSEIR
*M4179
E: Error in GVSEIW
*M4178
E: Shift larger than text in GVSSHN.
*M4177
E: Zero length for text in GVSSHN.
*M4176
E: Unit not open to write statistics results
D: Unit niet open om statistieken te schrijven
*M4175
E: Differently bound to the environment
D: Verschillend gebonden aan de rest
*M4174
E: Different correctness flags
D: Verschillende correctheids vlaggen
*M4173
E: N.ar
*M4172
E: N.pl3
*M4171
E: N.am
*M4170
E: C.1
*M4169
E: C.2
*M4168
E: C.ar
*M4167
E: C.cat
*M4166
E: C.3
*M4165
E: S.2
*M4164
E: S.3
*M4163
E: O.3
*M4162
E: O.2
*M4161
E: O.co2
*M4160
E: Fe
*M4159
E: convert
*M4158
E: jmol
*M4157
E: JUNIT open at
*M4156
E: IUNIT open at
*M4155
E: </abbr>
*M4154
E:  <abbr title="
*M4153
E: .html
*M4152
E: &nbsp;
*M4151
E: WARNING. Initializing without control file
D: PAS OP. U initialiseert zonder dat er een CTR file is
*M4150
E: No sequences found in IBM database
D: Geen sequenties gevonden in IBM database
*M4149
E: IBM database not open
D: IBM database is niet open
*M4148
E: You don`t have an IBM database available yet
D: U hebt nog geen IBM database
*M4147
E: IBM database not open for adding:
D: IBM database niet open voor uitbreiding:
*M4146
E: No IBM database found. Made new, empty one
D: Geen IBM database gevonden. Nieuwe gemaakt
*M4145
E: File exists already
D: File bestaat al
*M4144
E: Clean up
D: Opruimen
*M4143
E: mrs_get.pl
*M4142
E: local_get.pl
*M4140
E: mrs_blast.pl
*M4139
E: local_blast.pl
*M4138
E: -e 1.00000E-00
*M4137
E: E-score
*M4136
E: identity
*M4135
E: Maximal
*M4134
E: DATABASE
*M4133
E: Maximal number of hits ..... :
D: Maximaal aantal hits ....... :
*M4132
E: Database ................... :
*M4131
E: Big Bug.
*M4130
E: BLA.SECRET
*M4129
E:   </TD>
    </TR>
   </TABLE>

*M4128A
E: <TABLE>
    <TR>
     <TD>
      <applet name="jmol" code="JmolApplet" archive="jmol/JmolApplet.jar"
*M4128D
E: ('     width="',I4,'" height="',I4,'" mayScript="true">')
*M4128E
E:        <param name="style" value="shaded">
       <param name="progressbar" value="true">
       <param name="frank" value="no">
       <param name="bgcolor" value="white">
*M4128B
E: ('       <param name="load" value="',A80,'">')
*M4128C
E:     <param name="script" value="">
      </applet>
     </TD><TD>
*M4127
E: Presently working in directory:
D: U werkt in de directorie:
*M4126
E: A likely source of this problem is that you have an answer (as *ANS)
   somewhere, but forgot to add the P% password line in the CMS.CTR file.
D: U bent misschien de P% paswoord regel vergeten (in CMS.CTR) die bij dit
   antwoord hoort? 
*M4125
E: But with different connectivities
D: Maar verschillend gebonden
*M4124
E: But with different atoms missing or wrong
D: Maar met verschillende atomen zoek of 
*M4123A
E: Imbecil, fix this format...
*M4123
E: But with different atoms
D: Maar met verschillende atomen
*M4122A
E: Imbecil, fix this format...
*M4122
E: Different number of atoms
D: Verschillend aantal atomen
*M4121A
E: Imbecil, fix this format...
*M4121
E: Two drugs with the same name:
D: Twee liganden met dezelfde naam:
*M4120A
E: Imbecil, fix this format...
*M4120
E: Not bound to anything
D: Nergens aan gebonden
*M4119
E: Error closing file on UNIT=
D: Sluiten gaat mis van file op UNIT=
*M4118
E: reading cutoff from _PROFS.LST line:
*M4117
E: _PROFS.LST not found. Are you running in seq
*M4116
E: Maximal number of points per probe:
D: Posities toegestaan per probe ... :
*M4115
E: Maximal number of probes possible :
D: Maximaal aantaal probes toegestaan:
*M4114
E: Upper corner of box around cavity :
D: Bovenhoek van doos rond cavity .. :
*M4113
E: Lower corner of box around cavity :
D: Onderhoek van doos rond cavity .. :
*M4112
E: Centre of box around cavity ..... :
D: Centrum van de doos rond de cavity:
*M4111
E: Plim will calculate probe positions only in a cavity
D: Plim zal alleen posities berekenen voor de cavity
*M4110
E: Plim will calculates prope positions for the full molecule
D: Plim zal posities berekenen rond het hele molekuul
*M4109
E: Sequence file not found:
D: Sequentie file bestaat niet:
*M4108
E: Give the file identifier
D: Geef de filenaam
*M4107
E: You don`t have an IBM database available yet
D: Er is (nog) geen IBM-database beschikbaar
*M4106
E: Acceptance percentage identity .... :
*M4106A
E: Acceptance E-score ................ :
*M4105
E: Maximal number of sequences ....... :
*M4104
E: DATABASE .......................... :
*M4103
E: #
   # BLAST parameter file
   #
   # You can change parameters in this file as you wish, but be aware that
   # values are set back to their maximum, unless you have special permission
   # from the CMBI.
   # Maxima are: database not bigger than SwissProt; Number of BLAST hits 250;
   #
*M4102
E: running BLAST in BLA010
*M4101
E: Blanks will become insertions.
*M4100
E: in INT file. Seq line length <> 60
*M4099
E: Acceptance cutoff ... :
*M4098
E: Destination directory :
*M4097
E: Database profile name :
*M4096
E: Profile name ........ :
*M4095
E: Number .............. :
*M4094
E: NO FILES.LIST IN WLS056B
*M4093
E: BIGFILE NOT OPEN IN WLS056B
*M4092
E: NO FILES.LIST IN WLS056A
*M4091
E: BIGFILE NOT OPEN IN WLS056A
*M4090
E: /FILES.LIST 3
*M4089
E: /FILES.LIST
*M4088
E: /files.X
*M4087
E: /FILES.X
*M4086
E: Running profile tester outside MCSIS suite
*M4085
E: plimlig file not found. Forgot PLIRUN?
D: plimlig ontbreekt. PLIMRUN vergeten?
*M4084
E: Does your probe atom actually exist?
D: Bestaat uw probe eigenlijk wel?
*M4083
E: The PLIM probe type hasn't been set yet
D: U moet de PLIM probe nog kiezen
*M4082
E: No PLIM probe number available
D: Er is geen PLIM probe nummer
*M4081
E: No WHAT IF probe number available
D: Er is geen WHAT IF probe nummer
*M4080
E: GRID_EXTENT                 COVER
   CENTRE                      GEOMETRY
*M4079
E: The PLIM results database is still empty
D: De PLIM resultaat database is nog leeg
*M4078
E: GRID_CUTOFF                 6.00
*M4077
E: GRID_SPACING                1.00
*M4076
E: CENTRE XYZ 
*M4075
E: GRID_EXTENT      
*M4074
E: PROBE_NAME                
*M4073
E:       SAVE_LEVEL               5.0 
      SAVE_NUMBER              25
    END
     INCORPORATE_PROBE
      SELECT                    BEST
      INCORP_LEVEL             -1.0
      INCORP_NUMBER            40
    END 
*M4072
E:  #************ Commands saved from plim run ************
    #
    # Title: plim run
    #
    #******************************************************
    # Symbols :
    # Grid data :
*M4072A
E: # File and map formats :
     FILE_FORMAT_IN             PDB   
     MAP_FORMAT                 CCP   
     MAP_AXIS_ORDER             XYZ
    # Units :
     UNITS_IN                   KCAL_ANG
     UNITS_OUT                  KCAL_ANG
*M4072B
E: # Global files :
     COORDS_IN                  plim.pdb 
     PARAM_IN                   /home/vriend/whatif/plim/plim_index.prm 
     ELEC_IN                    /home/vriend/whatif/plim/plim_elec.prm 
     HB_ENE_IN                  /home/vriend/whatif/plim/plim_hb_ene.prm 
     HB_TPO_IN                  /home/vriend/whatif/plim/plim_hb_tpo.prm 
     VDW_IN                     /home/vriend/whatif/plim/plim_vdw.prm 
     DEFINE_HELP                /home/vriend/whatif/plim/plim.hlp 
     COORDS_OUT                 plimlig.pdb 
    # Miscellaneous :
     EMAX                       50.00
     ATOM_CUTOFF                15.00
     SURFACE_RADIUS             10.00
     STEP_ANGLE                    30
     QUICK_CALC                 OFF     
     SOFT_VDW                   OFF     
     DISK_LIMIT                  5.00
     TITLE                      PLIM run                                          
     VERBOSE                    ON
   #PROBE NUMBER 1
     PROBE
*M4071
E: #!/bin/csh
   #
   # Description:  C-shell script to run plim. A filename may be
   #               given as a parameter, if not the file specified below is used
   #               as default. The specified file must contain plim
   #               commands. You can use this file as a template and
   #               modify it according to taste.
   #
   #               Any further commands may be written in the !!!!!!! section
   #               below, using Unix variables or strings.
   #
   #
   # Created:      14-Mar-1991     Mats Kihlen
   #
   # Modified:     29-May-1995     MK
   ###########################################################################
   # Default filenames and file extension. Change if you like!
   # Root is the location of the plim executable.
   set infile      = "plim_save"
   set ext         = ".plm"
   set root        = "/home/vriend/whatif/plim"
   #--------------------------------------------------------------------------
   if ($#argv == 1) then
     set infile = $argv
   else if ($#argv >= 2 ) then
     echo "Usage: run_plim <filename>"
     exit 1
   endif
   if (! -e $infile )  then                # Try first without extension,
     set tmp = ${infile}${ext}             # then with the default
     if (! -e $tmp )  then
       echo "Neither file ${infile} nor ${tmp} exist. Exit"
       exit 1
     else
       set infile = $tmp
     endif
   endif
   # The infile is merged with any commands read by sed below:
   sed 's/^//' << GO_PLIM_GO > .plim_tmp.$$
   !======= Commands from plim_run script =======
    @$infile
    show
    go
   !======= End of plim_run input ======
   GO_PLIM_GO
   # The program output is not redirected here, but goes into the log-file
   # if you run in batch
   echo "PLIM started at `date` ..."
   time echo "@.plim_tmp.$$" | $root/plim
   rm .plim_tmp.$$
   echo "PLIM finished at `date` ..."
   exit 0
*M4070
E: Geometric centre of cavity space
D: Geometrisch centrum van de cavity
*M4070L
E: Lower corner of cavity space
D: Linker, voor, onderhoek van de cavity
*M4070H
E: Upper corner of cavity space
D: Rechter, achter, bovenhoek van de cavity
*M4069
E: Already converted: 
D: Reeds geconverteerd:
*M4068
E: Do not use waters from trajectories
D: Gebruik geen water in trajectorieen
*M4067
E: Use waters from trajectories
D: Gebruik water in trajectorieen
*M4066
E: Big error with the message numbers in SLF005:
*M4065
E: # Error reading:
D: # Lees fout in:
*M4064
E: DBG> OTH020A called, IUSE=
*M4063
E: ERROR. IUSE in OTH020A is:
*M4062
E: ERROR. IDESC in OTH020 is:
*M4061
E: ERROR. IUSE in OTH020 is:
*M4060
E: Remove empty column:
D: Verwijder lege kolom:
*M4059
E: DBG> CORRELATION:
D: DBG> Correlatie:
*M4058
E: DBG> IUSE in OTH011 =
*M4057
E: DBG> LAST is true in OTH011
*M4056
E: Kill one more
D: Nog eentje weg doen
*M4055
E: Next to remove:
D: Volgende om weg te doen:
*M4054
E: Step =
D: Stap =
*M4053
E: Cycle=
D: Ronde=
*M4052
E: Initial Q=
D: Begin Q=
*M4051
E: Time, left:
D: Tijd, over:
*M4050
E: Data points:
D: Datapunten:
*M4049
E: Cnul(1,2,3)=
*M4048
E: K(1,2,3)=
*M4047
E: dataset, number of points:
D: dataset, aantal punten:
*M4046
E: Iterations, steps=
D: Iteraties, stappen=
*M4045
E: opening T50 file
D: bij het openen van de T50 file
*M4044
E: DBG> Cycles, steps per cycle:
*M4043
E: Give the T50 file
D: Geef de T50 file
*M4042
E: DBG> Vector overflow.
D: DBG> Te veel vectoren
*M4041
E: Downloaded:
D: Opgehaald:
*M4040
E: Failed to obtain:
D: Niet aangemaakt:
*M4039
E: #
   # Per entry you see at least two lines:
   #
   # Line 1:
   #   Serial number
   #   PDB Identifier 4-letter code
   #   Total number of amino acids
   #   Total number of nucleic acids
   #   Total number of other non-water `things`
   #   Total number of waters
   #   WHAT IF Ramachandran score of whole PDB file
   #   WHAT IF Packing quality score of whole PDB file
   #   Human comment about this molecule as used by the WHYNOT server
   #
   # Line 2-n one line per chain (only proteins, nucleic acids, and waters
   # get their own line in this section):
   #   Chain identifier (underscore for blank one)
   #   Chain type (AA = amino acids; NU = nucleic acids; WA = water)
   #   Number of residues (or individual waters) in this chain
   #   Number of residues that seems OK (0 for waters)
   #   Number of C-alpha only amino acids (0 for nucleic acids and waters)
   #   Number of residues that is missing (or has bad) atoms (0 for waters)
   #
   # Lines starting with a pound-sign (#) are comment. So this line and the
   # lines here above are comments. There will be an occasional timing printed
   # as a # headed comment line.
   #
*M4038
E: Structure perhaps OK. Check PDBREPORT for more subtle errors.
*M4037
E: Packing score below -3.0
*M4036
E: Ramachandran score below -5.0
*M4035
E: N-Calpha-C only amino acids
*M4034
E: No protein observable
*M4033
E: Nucleic acids only
*M4032
E: C-aplha only
*M4031
E: Coordinates too messy (bumps?)
*M4030
E: Most residues are UNK
*M4029
E: Not enough amino acids (<5)
*M4028
E: No (recognizable) residues
*M4027
E: File either empty or unreadable
*M4026
E: BUG? No dots to be drawn in this MOL-item
D: BUG? Geen stippels gevonden in dit MOL-item
*M4025
E: is nowhere to be found...
D: kan ik nergens vinden...
*M4024
E: Sippl potential normalizers missing: SPLSCO.001
*M4023
E: Converted to energies
*M4022
E: Normalized by radial averages
*M4021
E: Normalized by interaction pair frequencies
*M4020
E: Raw counts:
*M4019
E: Interaction pair frequency table
   AA   # Ade  # Thy  # Gua  # Cyt  
D: Interactie paren frequentie tabel
   AA   # Ade  # Thy  # Gua  # Cyt  
*M4018
E: This option fails on TOPOLOGY.H
D: Deze optie moet U zonder TOPOLOGY.H laten lopen
*M4017
E: Protonation can`t be determined around this ion
*M4016
E:  *** WARNING *** Residue(s) > 9999 renumbered *** 
D:  *** Pas op *** Residu(en) > 9999 hernummerd ***
*M4015
E: Running HAS010 on:
*M4014
E: Not in soup:
*M4013
E: Analyzing INDEXL
*M4012
E: Not in trajectory file
*M4011
E: Looking at trajectory step:
*M4010
E: Analyzing INDEXG
*M4009
E: Extra bond...
*M4008
E: Extra bonds (if any):
*M4007
E: OXT seems not bound to a residue...:
D: OXT vermoedelijk niet gebonden aan residu:
*M4006
E: You better warn Gert before hitting ENTER
*M4005
E: Holy shit, we really run this code, wow...
*M4004
E: Very weird, GMO006 in phase 2....
*M4003
E: SA_NPOINTS         = 
*M4003A
E: SA_TIME            = 0   1   2   5
   SA_TEMP            = 0  25  10   0
*M4002
E: SA_TYPE            = REPEAT
*M4001
E: SA_TYPE            = SINGLE
*M4000
E: Wrong SA_TYPE parameter
D: Verkeerde SA_TYPE parameter
*M3999
E: Searching in 015D in:
D: Zoekt in 015D in:
*M3998
E: Disable:
D: Schakel uit:
*M3997
E: Prodrug failed for MOL=
D: Prodrug faalde voor MOL=
*M3996
E: Calling prodrug for MOL=
D: Roep prodrug voor MOL=
*M3995
E: Going to work on the drugs
D: Ga nu aan drugs werken
*M3994
E: Number of ALTATM choices made:
*M3993
E: PASS/CMS.LOG
*M3992
E: Reading this line returned IERR=
*M3991
E: Parsing acknowledgements.INC
*M3990
E: Copy this EU to the local directory
*M3989
E: Error opening ST file
*M3988
E: Error dealing with this ST line
*M3987
E: _course unit:
*M3986
E: _course name:
*M3985
E: Error dealing with the acknowledgements.INC file
*M3984
E: Error dealing with the ack.INC file
*M3983
E: Error writing in the _POINTERS Useful links file
*M3982
E: Error reading line from user file misc.INC
*M3981
E: Error writing in the _MISC Miscellaneous file
*M3980
E: Error opening the _MISC Miscellaneous file
*M3979
E: Several Miscellaneous lines not written by request of user
*M3978
E: Error writing the title bar above the main course page
*M3977
E: This causes CMbiS to stop prematurely
*M3976
E: Error writing the <TITLE> tag in this file
*M3975
E: Opening for output:
*M3974
E: Error determining highest used NOOT number
*M3973
E: Highest found NOOT number:
*M3972
E: Error occurred while reading course control file (CMS.CTR)
*M3971
E: Error occurred while generating sub-directories
*M3970
E: VALIDA flag switched off
D: VALIDA modus uitgezet
*M3969
E: VALIDA flag switched on
D: VALIDA modus aangezet
*M3968
E: Warning. Non-proton with 5th character in name
D: Pas op. Niet-proton met 5de karakter in naam
*M3967
E: Error. True 5 character atom name
D: Fout. Atoom naam met 5 exhte karakters
*M3966
E: Continue
D: Ga verder
*M3965
E: rm -rf JMOL*
*M3964
E: .sw
*M3963
E: Status in MOL505:
*M3962
E: DBG> first SOUNAM set to DIRTY HACK
*M3961
E: DBG> Points to :
*M3960
E: DBG> Offending residue :
*M3959
E: DBG> SOUPNT pointing into vacuum...
*M3958
E: swin 0.3
   temp 298.15
   gamma 0.105
*M3957
E: ! Dummy charge file needed by DelPhi 
   atom__resnumbc_charge_
   DD    DDD        0.0 
*M3956
E: ! Dummy radius file needed by DelPhi
   atom__resnumbc_radius_
   DD          0.00
*M3955
E: APBS.EXE apbs.inp > uhbd.log
*M3954
E: IMPLICIT-NONEs missing:
D: IMPLICIT-NONEs ontbreken:
*M3953
E: _new.f
*M3952
E:  manual.ps
*M3951
E: /usr/bin/dvipdf manual.dvi 
*M3950
E: /usr/bin/makeindex manual 
*M3949
E: /usr/bin/latex manual 
*M3948
E: Zero coordinates...
D: Coordinaten zijn nul...
*M3946
E: Atoms in first NMR model .... :
*M3945
E: Lines in first NMR model .... :
*M3944
E: Number of lines up-front .... :
*M3943
E: Number of NMR models ........ :
*M3942
E: Atoms to be added now ....... :
*M3941
E: Lines in the PDB file ....... :
*M3940
E: Atoms already in the soup ... :
*M3939
E: Maximal number of atoms ..... :
*M3938
E: .html index.html
*M3937
E: ln -s
*M3936
E: index.html
*M3936A
E: unlink index.html
*M3934
E: /.htpasswd
*M3933
E: /.htaccess
*M3932
E: NOOT
*M3932A
E: PASS
*M3931
E: AuthUserFile
*M3930
E: .htaccess generated in PASS
D: .htaccess gegenereed in PASS
*M3930B
E: Global .htaccess generated
D: Algehele .htaccess gegenereed
*M3930N
E: HINT/.htaccess generated
D: HINT/.htaccess gegenereed
*M3929
E: HINT/.htpasswd
*M3929A
E: PASS/.htpasswd
*M3929B
E: .htpasswd
*M3928
E: HINT/.htaccess
*M3928A
E: PASS/.htaccess
*M3928B
E: .htaccess
*M3927A
E: : PASS
*M3926
E: Name of PDB file is:
D: Naam van PDB file is:
*M3925
E: Dealing with *JMS command
D: Werk aan *JMS commando
*M3924
E: Name of FLV file is:
D: Naam van FLV file is:
*M3923
E: Dealing with *FLV command
D: Werk aan *FLV commando
*M3922
E: genimg.jpg
*M3921
E: " target="_blank">
*M3920
E: <A HREF="http://wiki.cmbi.ru.nl/index.php/
*M3919
E: Term not in Wiki yet:
D: Woord nog niet in Wiki:
*M3918
E: Acronym found:
D: Acroniem gevonden:
*M3917
E: Authors 
D: Auteurs
*M3916
E: Pointers
D: Verwijzingen
*M3915
E: Miscellaneous
D: Diversen
*M3914
E: LAY-OUT
D: Volgorde
*M3913
E: COURSE
D: CURSUS
*M3912
E: P- overrule. No passwords will be used.
D: P- gezet. Paswoorden zullen niet gebruikt worden.
*M-USER
E: teacher
*M-PASS
E: teach$$
*M3911
E: LOGO.gif
*M3911I
E: IMAGE/LOGO.gif
*M3910
E: LOOP not found in SOUP administration
*M3909
E: No CMS dictionary list found
D: Geen CMS woordenboek lijst gevonden
*M3908
E: Protons optimized / rejected:
D: Protonen geoptimaliseerd/weggegooid:
*M3907
E: SECOND PROTON NOT FOUND FOR WATER
*M3906
E: FIRST PROTON NOT FOUND FOR WATER
*M3905
E: Error in routine optimisegroups
*M3904
E: Delete incomplete terminus:
D: Incomplete terminus verwijderd:
*M3903
E: Water is not water ...
D: Water is geen water ...
*M3902
E: ERROR. ENVRNG: IAA=
*M3901
E: Mobile part
D: Bewegelijke deel
*M3900
E: Total loop
D: Gehele loop
*M3306
E: 3DM special flag switched on
*M3305
E: 3DM special flag switched off
*M3304
E: USESOU stack underflo
*M3899
E: 
D: 
*M3898
E: 
D: 
*M3897
E: 
D: 
*M3896
E: 
D: 
*M3895
E: 
D: 
*M3894
E: 
D: 
*M3893
E: DBG> Actually connect by BOUND_TO:
*M3892
E: Already bound to
*M3891
E: USESOU stack overflow
*M3890
E:   <MATRIX> BLOSUM62 </MATRIX>
     <WORDSIZE> 3 </WORDSIZE>
     <COMPLEXFILTER> 0 </COMPLEXFILTER>
     <GAPS> 1 </GAPS>
     <OPEN> 1 </OPEN>
     <ELON> 0.1 </ELON>
    </PARAMS>
   </ESTOREAIN>
*M3889
E:  <PARAMS>
*M3888
E: ('  <ITERATION>',I3,'</ITERATION>')
*M3887
E: ('  <EXPECT>',E15.6,'</EXPECT>')
*M3886
E:   <BLASTDB>uniprot</BLASTDB>
*M3885
E: ('  <SEQID>',A,'</SEQID>')
*M3884
E: </SEQUENCESIN>
*M3883
E: <ESTOREAIN>
   <SEQUENCESIN>
*M3882
E: <?xml version="1.0" encoding="ISO-8859-1"?>
   <!DOCTYPE ESTOREAIN [
   <!ELEMENT ESTOREAIN    (SEQUENCESIN,SEQID,BLASTDB,EXPECT,ITERATION,PARAMS)>
   <!ELEMENT SEQUENCESIN  (#PCDATA)>
   <!ELEMENT SEQID        (#PCDATA)>
   <!ELEMENT BLASTDB      (#PCDATA)>
   <!ELEMENT EXPECT       (#PCDATA)>
   <!ELEMENT ITERATION    (#PCDATA)>
   <!ELEMENT PARAMS       (MATRIX,WORDSIZE,COMPLEXFILTER,GAPS,OPEN,ELON)>
   <!ELEMENT MATRIX       (#PCDATA)>
   <!ELEMENT COMPLEXFILTER(#PCDATA)>
   <!ELEMENT WORDSIZE     (#PCDATA)>
   <!ELEMENT GAPS         (#PCDATA)>
   <!ELEMENT OPEN         (#PCDATA)> 
   <!ELEMENT ELON         (#PCDATA)>
   ]>
*M3881
E: DBG> Temporarily make Ala:
*M3879
E: ## FULL FILE NAMES
*M3878
E: ## PROTEINS : EMBL/SWISSPROT identifier and alignment statistics
*M3877
E: REMARK    : WARNING: This alignment was generated fully automatically.
   REMARK    : It therefore highly likely that this alignment contains errors.
   REMARK    : We give no guarantees and cannot be held responsible for errors.
   REMARK    : Lower case characters indicate insertions in the sequences 
   REMARK    : relative to the profile.
   NOTATION  : NR : Number of the sequence in the database.
   NOTATION  : ID : Identifier of the sequence.
   NOTATION  : STRID : Not relevant in this case.
   NOTATION  : %ID : Percent of residues identical with consensus sequence.
   NOTATION  : %SIM : Convolution of sequence with profile
   NOTATION  : IFIR,ILAS : Not used.
   NOTATION  : JFIR,JLAS : Not used.
   NOTATION  : LALI      : Not used.
   NOTATION  : NGAP      : Not used.
   NOTATION  : LGAP      : Not used.
   NOTATION  : LSEQ2     : Total length of the seq.
   NOTATION  : SEQW      : Weight of the seq.
*M3876
E: NALIGN     
*M3875
E:SEQLENGTH
*M3874
E: REFERENCE  G. Vriend, J. Mol. Graph. (1990) 8, 52-56.
*M3873
E: AVAILABLE  Free usage provided proper acknowledgements are being made.
*M3872
E: HSSP       WHAT IF Profile derived alignment.
*M3871
E: DBG> Troubled unit:
*M3870
E: DBG> Troubled filename:
*M3869
E: DBG> Class line:
*M3868
E: From WIFIR3
*M3867
E: IAA, IAA+1=
*M3866
E: DBG> CHAIN2,I,I+1
*M3865
E: DBG> NUMSOU,ISOUP=
*M3864
E: Scaled for FFT:
D: Geschaald voor de FFT:
*M3863
E: Cell dimensions:
D: Cel dimensies:
*M3862
E: STOP in fftlib.for at 3000
*M3861
E: STOP in fftlib.for at 2000
*M3860
E: STOP in fftlib.for at 1000
*M3859
E: Points, zero-filled:
D: Punten, op nul gezet:
*M3858
E: R-Factor=
D: R-Factor=
*M3857
E: H,K,L, max ............ :
D: H,K,L, max ............ :
*M3856
E: H,K,L, min ............ :
D: H,K,L, min ............ :
*M3855
E: F-min, F-max  ......... :
D: F-min, F-max  ......... :
*M3854
E: Resolution extremes ... :
D: Resolutie extremen .... :
*M3853
E: Gridpoints positive, negative ...... :
D: Grid punten positief, negatief ..... :
*M3852
E: Electrons/gridpoint (F000) ......... :
D: Electronen/gridpunt (F000) ......... :
*M3851
E: Average and standard deviation ..... :
D: Gemiddelde en standaard afwijking .. :
*M3850
E: Number of grid points .............. :
D: Aantal grid punten ................. :
*M3849
E: Cell angles:
D: Cel hoeken :
*M3848
E: Cell  axes :
D: Cel assen  :
*M3847
E: H,K,L, max :
D: H,K,L, max :
*M3846
E: H,K,L, min :
D: H,K,L, min :
*M3845
E: Initial maxima:
D: Begin maxima:
*M3844
E: Initial minima:
D: Begin minima:
*M3843
E: No prompt>
D: Geen prompt>
*M3842
E: DBG> Too long prompt in I1PROMPT
*M3841
E: Files written to output ... :
D: Nog te doen ............... :
*M3840
E: Existing files skipped .... :
D: Files die al bestaan ...... :
*M3839
E: EXCLUDE list entries hit .. :
D: Aantal EXCLUDE files ...... :
*M3838
E: EXCLUDE.LIS is missing...
D: EXCLUDE.LIS ontbreekt...
*M3837
E: in reading EXCLUDE.LIS
D: bij het lezen van EXCLUDE.LIS
*M3836
E: Orphan bound to other CHAIN
*M3835
E: Orphan bound to other SOUPNT
*M3834
E: Orphan bound to other MODEL
*M3833
E: Residue position number out of range:
*M3832
E: Please run PEDINI first
D: Run svp eerst PRPINI
*M3831
E: This option cannot function with a proton TOPOLOGY file
D: Deze optie doet het neit want U gebruikt een protonen TOPOLOGY file
*M3830
E: Individual frequencies determined
D: Frequenties per amino zuur bepaald
*M3829
E: Secondary structure data file initialized
D: Secundaire struktuur voorspellings file geinitialiseerd
*M3828
E: Residue type ......................... :
D: Residu type .......................... :
*M3827
E: Fraction turn/loop/rest .............. :
D: Fractie overigen ..................... :
*M3826
E: savedrecs.txt
*M3825
E: Fraction strand ...................... :
D: Strand fractie ....................... :
*M3824
E: Fraction helix ....................... :
D: Helix fractie ........................ :
*M3823
E: Residue types and preference parameters
D: Residu types en voorkeursparameters
*M3822
E: Number of amino acids in database .... :
D: Aantal aminozuren in database ........ :
*M3821
E: Sequence and position ................ :
D: Sequentie en positie ................. :
*M3820
E: Non-canonical residue skipped ........ :
D: Bijzonder residue overgeslagen ....... :
*M3819
E: DBG> NOOT directory generated
*M3819A
E: DBG> PASS directory generated
*M3818
E: DBG> index.html link generated
*M3817
E: DBG> LINK directory generated
*M3817I
E: DBG> IMAGE directory generated
*M3817J
E: DBG> HTML directory generated
*M3817K
E: DBG> PDB directory generated
*M3817L
E: DBG> PASS directory generated
*M3817M
E: DBG> HINT directory generated
*M3816
E: PASS :: .htpasswd generated
*M3816A
E: NOOT* :: .htpasswd generated
*M3816N
E: HINT :: .htpasswd generated
*M3816B
E: Global :: .htpasswd generated
*M3815
E:      jmolBr();
    </script>
   </form>
*M3814
E: ;hbonds calculate;cartoons on;colour cartoon structure;");
*M3813
E: jmolApplet(300,"load 
*M3812
E: <form>
    <script type="text/javascript">
     jmolInitialize("jmol");
*M3811
E: <param name="movie" value="flvplayer.swf?file=
*M3811A
E: <param name="movie" value="../flvplayer.swf?file=
*M3810
E: &autoStart=false&showfsbutton=true " />
*M3809
E: wmode="transparent" data="flvplayer.swf?file=
*M3809A
E: wmode="transparent" data="../flvplayer.swf?file=
*M3808
E: <param name="wmode" value="transparent" />
   </object>
*M3807
E: <object type="application/x-shockwave-flash" width="300" height="260"
*M3807A
E: <object type="application/x-shockwave-flash" width="300" height="260"
Q: <object type="application/x-shockwave-flash" width="640" height="500"
*M3806
E: Line too long in EU.
D: Regel te lang in EU.
*M3805
E: File not open for writing HTML-stuff
D: File niet open om HTML-zooi te schrijven
*M3804
E: Too many EU lines. Skipped:
D: Te veel EU regels. Sla over:
*M3803
E: You haven't read a matrix yet
D: U hebt nog geen matrix gelezen
*M3802
E: Matrix is not symmetric on:
D: Matrix is asymmetrisch bij:
*M3801
E: ERROR. Unequal matrix dimensions:
D: FOUT. Ongelijke matrix dimensies:
*M3800
E: Unequal points per line in input
D: Ongelijke aantallen getallen per regel
*M3799
E: Too many points. Increase MAXTRE.
D: Te veel input waarden, verhoog MAXTRE.
*M3798
E: Too many lines. Increase MAXTRE.
D: Te veel input regels, verhoog MAXTRE.
*M3797
E: Reading error. No RETURN on last line?
D: Lees fout. Heeft de laatste regel wel een RETURN gekregen?
*M3796
E: opening existing MAKDB.LOG file. Correct format?
*M3795
E: No MAKDB.LOG file found. New one created
*M3794
E: ** Drug without topology
*M3793
E: Please open the LOG-file first
*M3792
E: **** Residue needs correction
*M3791
E: **** C-alpha only residue
*M3790
E: After SOUP reduction:
*M3789
E: SOUP as read from the PDB file
*M3788
E: Log file for WHAT IF database production
*M3787
E: Acronym not in acronyms list
D: Afkorting niet in afkortingen lijst
*M3786
E: opening acronyms file
*M3785
E: obtaining unit for acronyms file
*M3784
E: acronyms.list file not found
*M3783
E: Part of your loop was already inserted in the SOUP...
D: Een deel van de loop bestaat echter al...
*M3782
E: You can only insert loops between amino acids
D: U kunt loops alleen tussen aminozuren bouwen
*M3781
E: You can only build loops between things, not after things
D: U kunt alleen maar ergens tussen bouwen en niet aan het einde
*M3780
E: This residue sits in the middle of a chain
D: Dit residu zit midden in een keten
*M3779
E: After which residue should be inserted?
D: Achter welk residu moet geinserteerd worden?
*CMSFIL
E: body 
   {
   background-repeat: no-repeat;
   background-attachment: fixed;
   background-position: center center;
   font-family: Arial, sans-serif;
   }
   acronym
   {
   border-bottom:1px dashed #000000; 
   cursor:help;
   }
D: 
*M3777
E: writing HTML HEADer part
*M3776
E: REMARK   Contained alternate atom(s)
*M3775
E: REMARK   Contains low-occupancy atom(s)
*M3774
E: REMARK   Covalently bound to:
*M3773
E: HEADER   Ligand extracted from PDB file.
   REMARK   The file name consists of the PDB 4 letter code, the name of
   REMARK   the ligand, and if there are multiple ligands with the same name,
   REMARK   the number of x-s at the end of the file name increases by one
   REMARK   for each ligand found in the PDB file.
*M3772
E: Ligand not put in file:
D: Ligand niet in file geschreven:
*M3771
E: DBG> Strange, nieuw unit already open:
*M3770
E: Drug(s) found:
D: Drug(s) gevonden:
*M3769
E: This is entry number:
D: Dit is file nummer:
*M3768
E: Empty line read from PDB.LIS
D: Lege regel in PDB.LIS
*M3767
E: No protein in PDB file
D: Geen eiwit in PDB file
*M3766
E: Error reading file
D: Lees fout trad op
*M3765
E: Drug number:
D: Drug nummer:
*M3764
E: Bondtype fixed at 3 for
D: Bondtype arbitrair op 3 gezet voor
*M3763
E: Bond requested between:
D: Binding gevraagd tussen:
*M3762
E: No idea what to do with:
D: Geen idee wat te doen met:
*M3761
E: A sulphur was found with a funny number of bonds
D: Zwavel met een verkeerd aantal bindingen
*M3760
E: The following histogram and statistics relate to the distances of the centres
   of gravity of the ligands to the average centre of gravity of all ligands.
D: De statistieken zijn voor de afstanden van de zwaartepunten van de liganden
   tot het gemiddeld zwaartepunt van alle liganden.
*M3759
E: Reject the above ligand as it is too far from your selected point in space
D: Bovenstaand ligand is te ver weg van uw punt in de ruimte
*M3758
E: Please give one number as distance
D: Geef svp een getal als afstand
*M3757
E: A point in space has three coordinates
D: Een punt in de ruimte heeft drie coordinaten
*M3756
E: Give the distance
D: Geef de afstand
*M3755
E: Give the point
D: Geef het punt
*M3754
E: You are prompted for a point in space and a distance. An drug entry that
   does not have a single atom within the given distance to the point in
   space will not be read from the input MOL2 file.
D: U kunt nu een punt in de ruimte invoeren en een afstand. Alleen liganden
   die tenminste een atoom binnen de gegevenb afstand van dat punt hebben 
   worden ingelezen van de MOL2 file.
*M3753
E: Number of incorrect MOL2 entries encountered:
D: Aantal niet juiste MOL2 entries aangetroffen:
*M3752
E: The above MOL2 file entry is not correct
D: Fouten gevonden in bovenstaande MOL2 file entry
*M3751
E: DBG> PICKMEN2 entered with INDEX=
*M3750
E: Use `DB Setup` first!
D: Gebruik eerst DB Setup
*M3749
E: Should a topology be calculated
D: Moet er een topologie berekend worden
*M3748
E: ERROR. Atom without valid bonds
D: FOUT. Atoom zonder correcte bindingen
*M3747
E: There are no protons in the soup, that is fatal
D: Fatale fout, er zitten geen protonen in de soup
*M3746
E: At least one residue in the soup does not contain proper protons:
D: Tenmisnste een aminozuur heeft geen goede protonen:
*M3745
E: This option needs protons in the soup
D: Deze optie heeft protonen nodig
*M3744
E: Sorted, from :
D: Gesorteerd, uit:
*M3743
E: Sorting by :
D: Sorteert op:
*M3742
E: Not enough entries in database to sort
D: Niet genoeg liganden in database om te sorteren
*M3741
E: Drug database file closed
D: Drug database file gesloten
*M3740
E: The drug itself was automnatically added
D: Het ligand zelf is toegevoegd
*M3739
E: Analyzing atom
D: Analyseer atoom
*M3738
E: Oxygen found with a funny number of bonds:
D: Zuurstof heeft vreend aantal bindingen:
*M3737
E: This option requires that you first add protons to the soup
D: Deze optie heeft protonen nodig
*M3736
E: Which molecules should be used in the map calculation
D: Welke moleculen moeten in de map berekening gebruikt worden
*M3735
E: Error. Drug number wrong
*M3734
E: BUG. DBADMN parameter number out of range:
*M3733
E: Excuting script:
D: Voert script uit:
*M3732
E: The drug database file DRUGDB.WIF cannot be found
D: Kan ligand database file DRUGDB.WIF niet vinden
*M3731
E: The drug database is already open
D: De ligand database is al open
*M3730
E: The drug database file is not open
D: De ligand database is niet open
*M3729
E: Name of the drug ........................... :
D: Naam van het ligand ........................ :
*M3728
E: Number of bonds in drug .................... :
D: Aantal bindingen in ligand ................. :
*M3727
E: Number of atoms in drug .................... :
D: Aantal atomen in ligand .................... :
*M3726
E: Listing information for drug number ........ :
D: Informatie voor ligand nummer .............. :
*M3725
E: Give zero to bail out or choose from: 1 -
D: Geef nul om niets te doen, of kies uit: 1 -
*M3724
E: Give the graphics type (1,3)
D: Geef de weergave (1,3)
*M3723
E: You can display the drugs in multiple ways:
   1) Line drawing
   2) Ball-and-stick representation
   3) Solid representation
D: U kunt de drugs op meerdere manieren weergeven
   1) Alleen maar lijntjes gebruiken
   2) Met balletjes en stokjes
   3) Met alleen bollen
*M3722
E: Using drug-flipper in uninitialized situation
*M3721
E: Drug number out of range in drug-flipper
*M3720
E: Give the range of drugs in the drug database:
D: Geef de drugs die U wilt gebruiken:
*M3719
E: Give the number of the drug in the drug database:
D: Geef het nummer van het drug in de drug database:
*M3718
E: Number of ligands in database .............. :
D: Aantal liganden in de database ............. :
*M3717A
E: Opened existing drug database
D: Bestaande drug database geopend
*M3717
E: Opened new drug database
D: Nieuwe drug database geopend
*M3716
E: Close old drug database
D: Oude drug database gesloten
*M3715
E: Drug database not availabale yet
D: U hebt nog geen drug database beschikbaar
*M3714
E: @<TRIPOS>SUBSTRUCTURE
*M3713
E: @<TRIPOS>BOND
*M3712
E:                SMALL
           USER_CHARGES
       WHAT IF MOLECULE
   @<TRIPOS>ATOM
*M3711A
E:             RESIDUES
*M3711
E: # MOL2 file written from the WHAT IF soup
   @<TRIPOS>MOLECULE
*M3710
E: Path and security operations are not available with this OS
D: Path en beveiligings operaties kunnen niet op dit OS
*M3709
E: AuthGroupFile /dev/null
   AuthName "Answers and teacher notes"
   AuthType Basic
   <Limit GET POST>
   require valid-user
   </Limit>
*M3709A
E: AuthGroupFile /dev/null
   AuthName "Totally secret teacher area"
   AuthType Basic
   <Limit GET POST>
   require valid-user
   </Limit>
*M3709B
E: AuthGroupFile /dev/null
   AuthName "Information only available to trusted guests"
   AuthType Basic
   <Limit GET POST>
   require valid-user
   </Limit>
*M3708
E: Incomplete PS line in CMS.CTR. Must also contain ON or OFF
D: ON of OFF ontbreekt op PS line in CMS.CTR
*M3707
E: Ligand contact calculation done
D: Ligand contact berekening klaar
*M3706
E: Torsion angle calculation done
D: Torsie hoek berekening klaar
*M3705
E: Rotamericity calculation done
D: Rotamericiteits berekening klaar
*M3704
E: Symmetry calculation done
D: Symmetrie berekening klaar
*M3703
E: Accessibility calculation done
D: Oppervlakte toegankelijkheids berekening klaar
*M3702
E: For each residue are shown:
   Its name and number
   The actual Phi, Psi, Omega, and Chi-1 angles
   The molecular surface
   The number of symmetry contacts (on a residue-residue basis)
   The positition specific fractional number of rotamers
   Rotameric density score
   Rotameric Chi-1 score
   Number of atomic contacts with ligands
D: Voor elk residu wordt getoond:
   Naam en nummer
   De echte Phi, Psi, Omega en Chi-1 hoeken
   Het molekulaire toegankelijke oppervlak
   Het aantal symmetry contacten op een per-residu basis
   Fractioneel aantal positie specifieke rotameren
   Rotamere dichtheidsscore
   Rotamere Chi-1 score
   Aantal atomaire contacten met liganden
*M3701
E: For each residue are shown:
   Its name and number
   The actual Chi-1 angle
   The number of database hits with Chi-1 around -60, +/-180, or +60 resp.
   The bin of the actual Chi-1 angle: 1, 2, 3 for -60, +/-180, or +60 resp.
   The rotamericity score on a scale from 0 - 100
D: Voor elk residu wordt getoond:
   Naam en nummer
   De echte Chi-1 hoek
   Het aantal database hits met Chi-1 rond -60, +/-180, or +60 respectivelijk
   The bin van de echte Chi-1: 1, 2, 3 voor -60, +/-180, or +60 respectivelijk
   De rotamericiteits score van 0 - 100
*M3700
E: One more
D: Nog een
*M3699
E: MOL012C skipped (done already):
*M3698
E: Number of atoms in ligand:
D: Aantal atomen in ligand:
*M3697
E: MOL012C skipped (too many atoms):
*M_R_1
E: Atom types
*M_R_2
E: Attached
*M_R_3
E: Size
*M_R_4
E: Fragmented
*M_R_5
E: N/O only
*M3696
E: MOL012B skipped:
*M3695
E: MOL012A skipped (wrong atom types):
*M3694
E: DBG> Calling USEDD3 for:
*M3693
E: DBG> Calling prodrug in debug mode
*M3692
E: Non topolofied ligands observed
D: Liganden zonder topologie aangetroffen
*M3691
E: DBG> ISOUP,SOUADM3,MAXADB=
*M3690
E: ERROR. PDB File not read. This is rather fatal.
D: ERROR. PDB file niet gelezen. Dit is vrij ernstig.
*M3689
E: The ALTATM error file could not be opened. This is fatal.
D: De ALTATM fouten file kon niet geopend worden. Kan geen database maken.
*M3688
E: The file SIGMAP.FIL is missing in ascdata and in dbdata. This is fatal.
D: SIMAP.FIL noch in ascdata noch in dbdata gevonden. Kan geen database maken.
*M3687
E: reading PDB.LIS
D: bij het lezen van PDB.LIS
*M3686
E: Do you want to produce IMPROPER dihedral angle validation files
D: Wilt U files maken voor de improper dihidrale hoek validatie
*M3685
E: ERROR? (Close to) wrong hand in residue
D: FOUT? (Bijna de) verkeerde hand in residue
*M3684
E: KLONKUP:
*M3683
E: cDNA usage will be based on pre-existing files
D: cDNA gebruik is gebaseerd op bestaande files
*M3682
E: cDNA usage switched on in default mode
D: cDNA stuf aangezet voor standaard operaties
*M3681
E: cDNA usage switched off
D: cDNA stuf uitgezet
*M3680
E: all/
*M3680A
E: DR/
*M3679
E: </PRE></BODY></HTML>
*M3678
E: <HTML><BODY BGCOLOR="FFFFFF"><PRE>
*M3678A
E: <HTML><BODY BGCOLOR="EEFFBB"><PRE>
*M3677
E: Weird alternate atom flag:
D: Vreemde alternatieve atoom positie:
*M3676
E: writing NUMNAM to database
D: bij het schrijven van een residue naam in de database
*M3675
E: writing RECRD to database
D: bij het schrijven van een database record
*M3674
E: Residue number out of range in database operation
D: Residue nummer klopt niet bij database operatie
*M3673
E: Attempting a database option on empty database
D: U hebt geen database in gebruik
*M3672
E: reading NUMNAM from database
D: bij het lezen van een residue naam uit de database
*M3671
E: reading RECRD from database
D: bij het lezen van een database record
*M3670
E: reading topology file, something too big?
D: bij het lezen van een topologie
*M3669
E: No standard rotamers in this TOPOLOGY entry
D: Geen standaard rotameren in de TOPOLOGIE eenheid
*M3668
E: DBG> No KLONK-file found
*M3667
E: Incorrect atom number sent to KLONKTO
*M3666
E: ERROR writing: SOUPNT(IAA),MODNMB(IAA)
*M3665
E: ERROR writing to KLONK line at 2
*M3664
E: ERROR writing to KLONK line at 1
*M3663
E: The extension must consist of charaters and digits only
D: Gebruik svp alleen cijfers en letters
*M3662A
E: The extension can be maximally two characters
D: Dit achtervoegsel mag maar twee letters hebben
*M3661A
E: Give the (new) extension to the database name
D: Geef het nieuwe achtervoegsel voor de database naam
*M3662
E: Echo :
*M3661
E: File :
*M3660
E: Unit :
*M3659
E: .html">
*M3659A
E: .html
*M3659B
E: .TABDR.html
*M3658
E: <A HREF="
*M3657
E: ADDING AND OPTIMIZING PROTONS
*M3656
E: NORMALIZING STRUCTURE GEOMETRY
*M3655
E: REPAIRING INCOMPLETE RESIDUES
*M3654
E: FIXING OCCUPANCY RELATED PROBLEMS
*M3653
E: FIXING PROBLEMATIC WATER MOLECULE
*M3652
E: STARTING THE FASTMD OPTION
*M3651
E: Number of atoms too bad to use ........................... :
D: Aantal atomen dat te slecht is om te gebruiken ........... :
*M3650
E: Number of OK atoms with occupancy less than 1.0 .......... :
D: Aantal goede atomen met gewicht onder 1.0 ................ :
*M3649
E: Number of OK atoms with occupancy 1.0 .................... :
D: Aantal goede atomen met gewicht 1.0 ...................... :
*M3647
E: Number of alternate atoms not used in simulation ......... :
D: Aantal ongebruikte atomen op alternatieve posities ....... :
*M3646
E: At atom:
D: Bij atoom:
*M3645
E: ------------------------------------
*M3644
E: Number of hits
D: Aantal hits
*M3643
E: Window size:
D: Venster breedte:
*M3642
E: Ranges not equal
D: Ranges niet gelijk
*M3641
E: *********
*M3640
E: RMS:
*M3639
E: Match #
*M3638
E: Now scanning with:
D: Scannen met:
*M3637
E: Too many solutions; decrease RMS
D: Te veel oplossingen; maak RMS kleiner
*M3636
E: Too few molecules in the soup.
D: Te weinig molekulen in de soup
*M3635
E: Maximum loop count
*M3634A
E: cp
*M3634
E: mv
*M3633
E: The requested residue type is:
D: Het residu-type is:
*M3632
E: *** Warning ***
D: *** Pas op ***
*M3631
E: *** Problem ***
D: *** Probleem ***
*M3630
E: PRODRUG topology, added 1 for atom names and 0 for rotamers
*M3629
E: Reading TOPOLOGY entry in debug mode
D: TOPOLOGY wordt gelezen met debug aan
*M3628
E: Error opening drug topology file
D: Fout bij het openen van een drug topologie file
*M3627
E: Switch off PRODRG. Executable not found.
D: PRODRUG niet gevonden. Optie uitgeschakeld
*M3626
E: No movie file open, no movie possible. Correct file (type)?
D: Fim niet goed. Heeft U de juiste file (type)?
*M3625
E: ERROR READING TRAJECTORY FILE
D: Het lezen van de trajectorie is in de soep gedraaid
*M3624
E: CTER   NONE
*M3623
E: CTER   CHARGED
*M3622
E: CTER   UNCHARGED
*M3621
E: NTER   CHARGED
*M3620
E: NTER   NONE
*M3620U
E: NTER   UNCHARGED
*M3619
E: Status of N- and C-termini
*M3618
E: PRODRUG failed on 
D: PRODRUG ging de mist in bij 
*M3617
E: Anisotropic B-factors are not in use
D: U gebruikt geen anisotrope B-factoren
*M3616
E: Residues removed with bad backbone ........ :
D: Residuen met rotte hoofdketen verwijderd .. :
*M3615
E: Terminal bad residues removed ............. :
D: Eindstandige rotte residuen verwijderd .... :
*M3614
E: Acceptance quality ..... :
D: Acceptatie kwaliteit ... :
*M3613
E: Round .................. :
D: Ronde .................. :
*M3612
E:  -r 
*M3611
E:  -i 
*M3610
E:  -n 
*M3609
E:  -op disco
*M3608
E:  -ox disco.xtc -on disco.pdb
*M3607
E: Wrong MODE in CMS111.
D: Verkeerde MODE in CMS111.
*M3606
E: ">
*M3604
E: <A HREF="
*M3603
E: " TARGET="_blank">
*M3602
E: </A>
*M3601
E: " TARGET="_top">
*M3600
E: <A HREF="http://
*M3599
E: Directory ... :
D: Directorie .. :
*M3598
E: PDB file .... :
D: PDB file .... :
*M3597
E: Figure .....  :
D: Figuur .....  :
*M3596
E: Replaced:
D: Vervangen:
*M3595
E: genimg.jpg
*M3594
E: get EU
*M3593
E: UNIT numbers messed up in CMS106
*M3592
E: NOOT file:
*M3591
E: Too many SK lines. Will not skip:
*M3590
E: TIME USED IN SECONDS:
D: Verbruikte tijd in seconden:
*M3589
E: You are too good, I give up
D: Gefeliciteerd, ik geef het op
*M3588
E: GIVE YOUR MOVES AS 4(A1,I1)
D: Geef uw zet als 4(A1,I1)
*M3587
E: Records found in file:
*M3586
E: Heavy atoms extremely planar
D: Zware atomen extreem vlak
*M3585
E: GAME PHASE SET TO:
*M3584
E: Files not found ...... :
D: Niet gevonden ........ :
*M3583
E: Files present ........ :
D: Files aanwezig ....... :
*M3582
E: Files in PDB.LIS ..... :
D: Files in PDB.LIS ..... :
*M3581
E: B-ratios:
D: B-verhoudingen:
*M3580
E: B(eq)
*M3579A
E: Water not found by distance measure:
D: Water ook niet 'dichtbij' gevonden:
*M3579
E: Water not found by name comparison:
D: Water niet gevonden met naamvergelijking
*M3578
E: Sco :
*M3577
E: Occ :
*M3576
E: Bond:
*M3575
E: 3SSP-master
*M3574
E: watr.PDB
*M3573
E: drug.PDB
*M3572
E: prot.PDB
*M3572C
E: chain.PDB
*M3571
E:  Short
D:  Kort
*M3570
E: Not enough equivalenced residues
D: Olvoldoende residu-paren gevonden
*M3569
E: Angle, equivalenced, from :
*M3568
E: Matrices analysed, from   :
*M3567
E: Secondary structure yes,no:
*M3566
E: Atom missing in proton-position search:
D: Er ontbreekt een atoom bij het protonen zoeken voor:
*M3565
E: Confusion in the TOPOLOGY for atom with HBOTYP=7:
D: Probleem in TOPOLOGIE met HBOTYP=7 atoom:
*M3564
E: Alternate atom not found for:
D: Geen alternate atom gevonden voor:
*M3563
E: Alternate atoms with identical flags:
*M3562
E: Something went wrong while readin the TOPOLOGY file. Please check if you 
   have a TOPOLOGY.FIL or TOPOLOGY.H from an old WHAT IF in your present 
   working directory. If that is the case, please delete it and start again.
   If you want to work with protons please get the latest version of TOPOLOGY.H
   from WHAT IF's dbdata directory. If that doesn't work, please contact Gert
   Vriend (if the twinset detected this problem, contact Elmar Krieger)
*M3562A
E: Alternate atom without flag:
*M3561
E: You seem to be using an old style TOPOLOGY file. This is FATAL. WHAT IF
   will now stop execution. Please check if you have a TOPOLOGY.FIL or
   TOPOLOGY.H from an old WHAT IF in your present working directory. If that
   is the case, please delete it and start again. If you want to work with
   protons please get the latest version of TOPOLOGY.H from WHAT IF's 
   dbdata directory. If that doesn't work, please contact Gert Vriend (if
   the twinset detected this problem, contact Elmar Krieger)
*M3561A
E: Unit 12 not open in MOL040
*M3560
E: Superposition using rotation around purple axis
*M3559
E: C-alpha trace after undoing superposition on domain 2
*M3558
E: Axis from superposition vector
*M3557
E: C-alpha trace after superposing on domain 2
*M3556
E: C-alpha trace after superposing on domain 1
*M3555
E: Initial C-alpha traces
*M3554
E: Mol-item that shows domains
*M3553
E: Display the domain separator
*M3552
E: DBG> NEWTYP,PAR276=
*M3551
E: Warning. B-factor (near) zero used in conversion.
D: Pas op. Een B-factor van (bijna) nul wordt gebruikt
*M3550
E: You need to activate anisotropic B-factor usage first
D: U moet eerst het gebruik van anisotrope B-factoren aanzetten
*M3549
E: ANI100 calles but user doesn't want anisotropic B-factors
D: ANI100 in gebruik terwijl gebruiker dat niet wil
*M3548
E: ANI101 calles but user doesn't want anisotropic B-factors
D: ANI101 in gebruik terwijl gebruiker dat niet wil
*M3547
E: HASANI calles but user doesn't want anisotropic B-factors
D: HASANI in gebruik terwijl gebruiker dat niet wil
*M3546
E: Fatal error dealing with funny water atoms
D: Fatale fout met de omgang met vreemde waters
*M3545
E: The corresponding atom cannot be found for the ANISOU card:
D: Het atoom kan niet meer teruggevonden worden voor:
*M3544
E: B-factors according to: U(eq)=1/3[U(1,1)+U(2,2)+U(3,3)]x10**-4 
D: B-factoren volgens: U(eq)=1/3[U(1,1)+U(2,2)+U(3,3)]x10**-4 
*M3543
E: B-factors according to: B(eq)=8pi**2{1/3[U(1,1)+U(2,2)+U(3,3)]}
D: B-factoren volgens: B(eq)=8pi**2{1/3[U(1,1)+U(2,2)+U(3,3)]}
*M3542
E: Average and standaard deviatie for B(eq)/B
D: Gemiddelde en sigma voor B(eq)/B
*M3541
E: Percentage of other atoms with known anisotropic B-factor ... :
D: Percentage andere atomen met bekende anisotrope B-factor .... :
*M3540
E: Percentage of waters with known anisotropic B-factor ........ :
D: Percentage waters met bekende anisotrope B-factor ........... :
*M3539
E: Percentage of residues with known anisotropic B-factor ...... :
D: Percentage residuen met bekende anisotrope B-factor ......... :
*M3538
E: An ANISOU option was requested with the USEANI flag switched off
D: U wilt een ANISOU option, mare de USEANI vlag staat uit
*M3537
E: Reading of anisotropic B-factors switched off
D: WHAT IF zal van nu af geen anisotrope B-factoren meer lezen
*M3536
E: Reading of anisotropic B-factors switched on
D: WHAT IF zal van nu af anisotrope B-factoren lezen
*M3535
E: All occupancies set at 1.0
D: Alle occupancies op 1.0 gezet
*M3534
E: Percentage atoms with zero occupancy:
D: Percentage atomen met occupancy op nul:
*M3533
E: WHAT IF detected less than 10 atoms in PDB file. Is there a problem?
D: WHAT IF vond maar 10 atomen. Is er iets mis?
*M3532
E: UNIT 12 not open for PDB-file
*M3531
E: Access to the JURSAV file seems to have gotten lost
*M3530
E: JURRES requires prior running of JURSAV
*M3529
E: JURGSAV executed satisfactorily
*M3528
E: Not enough map points found to determine centre of gravity
D: Onvoldoende grid punten gevonden voor zwaartepuntsbepaling
*M3527
E: How many representative sequences should be left
D: Hoeveel representatieve sequenties moete over blijven
*M3525
E: Files to be made new:
*M3524
E: Files found already :
*M3524A
E: ERROR. One file not read.
*M3523
E: Waters killed with low occupancy or high B-factor
D: Waters weggegooid om hun bezettingsgraad of B-factor
*M3522
E: Not amino acids found for side chain correction in CORALL
D: CORALL trof geen aminozuur zijketens aan
*M3521
E: Executed step:
D: Klaar met stap:
*M3520
E: Atom in SOUP not found in GROMACS (trajectory) file
D: Atoom in de soep niet in GROMACS (trajectory) file gevonden
*M3519
E: Non-H where H expected in GROMACS file:
*M3518
E: Number of atoms in first trajectory step does not agree with number of 
   atoms in the soup. Albeit that WHAT IF has been trained to deal with 
   such problems, it seems wise to check everything carefully now.
*M3517
E: creating log-file for template correction output. Disk full?
D: bij het maken van de logfile voor de template correctie. Disk vol?
*M3516
E: .fas
*M3515
E: _1.fas
*M3514
E: Scale down ATTVAL with 10 to the power
*M3513
E: Could not write to PDBUNT in GVSW3M
*M3512
E: Could not write to TEXUNT in GVSW3M
*M3511
E: Could not write to LOGFILE in GVSW3M
*M3510
E: Delete:
D: Verwijder:
*M3509
E: Overlapping waters deleted:
*M3508
E: List of repaired residues:
D: Gerepareerde residuen:
*M3507
E: Broken backbone precludes residue repair:
D: Kapotte hoofdketen laat geen reparatie toe:
*M3506
E: GROMACS log file not open in GMO041
*M3505
E: opening GROMACS log file in GMO041
*M3504A
E: Synchronisation completed UNsuccessfuly
D: Synchronisatie mislukt
*M3504
E: Synchronisation completed successfuly
D: Synchronisatie ging goed
*M3503
E: Output unit not open in GMO113
*M3502
E: Bug. Output unit not OK in GMO113
*M3501
E: Adding protons; optimizing hydrogenbonding network
D: Protonen toevoeven en waterstofbruggen netwerk optimalisatie
*M3500
E: Optimizing geometry
D: Geometrie optimalisatie
*M3499
E: Generating GROMACS.SCR for FASTMD
D: Maak GROMACS.SCR voor FASTMD
*M3498
E: Generating GROMACS.SCR for FASTSA
D: Maak GROMACS.SCR voor FASTSA
*M3497
E: Generating GROMACS.SCR for FASTEM
D: Maak GROMACS.SCR voor FASTEM
*M3496
E: Check of atom occupancies completed
D: Controle van atomaire bezettingsgraden is af
*M3495
E: Check of atom occupancies
D: Controle van atomaire bezettingsgraden
*M3494
E: Analysis of waters in WHAT IF soup completed
D: Analyse van waters in de WHAT IF soep is af
*M3493
E: Modelling of missing sidechains
D: Modeleren van missende zijketens
*M3492
E: Analysis of waters in WHAT IF soup
D: Analyse van waters in de WHAT IF soep
*M3491
E: Atom obtained from WHAG that is not in WHAT IF soup:
D: Whag atoom dat niet in WHAT IF soep zit:
*M3490
E: Analysis of bad atoms in WHAT IF soup
D: Evaluatie van slechte atomen in de WHAT IF soep
*M3489
E: Content of the WHAT IF soup at start of GROMACS option.
   please be aware that many corrections have already taken place 
   automatically upon reading the PDB-file.
D: Inhoud van de WHAT IF soep bij aanvang GROMACS optie.
   Houd er svp rekening mee dat heel wat correcties al automatisch zijn
   uitgevoerd tijdens het inlezen van de PDB-file.
*M3488
E: GROUNT not open 
*M3487
E: GROUNT not set 
*M3486L
E: <br>
*M3486
E: <BR>
*M3485
E: The average deviation=
D: Gemiddelde afwijking=
*M3484
E: Wrong hand
D: Verkeerde hand
*M3483
E: Score:
*M3482
E: Proton over heavy atom angular RMS:
D: Proton staat tot zwaar atoom hoek RMS:
*M3481
E:   Bound atom=
D:   Gebonden atoom=
*M3480
E: Not enough (intact) amino acids to allow for validation.
D: Niet genoeg (goeie) residuen om te valideren
*M3479
E: Delete overlapping entity
D: Verwijder overlappend 'iets'
*M3478
E: Proton over heavy atom angular RMS:
*M3477
E: Header for Bram's sphere and map file:
*M3476
E: You will now be prompted for residues facing the cavity(ies) that you want
   to maintain.
*M3475
E: DBG> Rotamers found, added:
*M3474
E: No hits in this round
D: Geen hits in deze ronde
*M3473
E: Acceptance quality ...
D: Acceptatie grens .....
*M3472
E: Round ................
D: Ronde ................
*M3471
E: Total bumps after this debumping:
D: Totale overlap na deze DEBUMP ronde
*M3470
E: Total bumps reduced
D: Overlap verminderd
*M3469
E: Graphics mode is switched ON
*M3468
E: Graphics mode is switched OFF
*M3467
E: DEBUMP is being used automatically by DGINS')
*M3466
E: The rotational step size is: 
*M3465
E: Steps run from/to: 
*M3464
E: Debump output flag ON
*M3463
E: Debump output flag OFF
*M3462
E:    EU:
*M3461
E: Star (*) line observed: 
*M3460
E: This is dealt with as an TX line 
*M3459
E: This is dealt with as an NC line 
*M3458
E: Read from EU:
*M3457
E: This EU has been opened successfully
*M3456
E: This is dealt with as an EU line  
*M3455
E: This is dealt with as an ST line
*M3453
E: Read from CMS.MAK:
*M3452
E: Writing the acknowledgements
*M3451
E: Writing the _ack page
*M3450
E: Writing the pointers page
*M3449
E: Generating the miscelanious sub-files
*M3448
E: Generating the miscelanious page
*M3447
E: Generating the steps page
*M3446
E: Writing the _H header page
*M3445
E: Writing the main course page
*M3445A
E: Opening the hand-out file
*M3445B
E: Earlier hand-out file closed and deleted
*M3444
E: Self mutate:
D: Muteer in zichzelf:
*M3443
E: DBG> Atom names fixed ............ :
*M3442
E: DBG> Number of NMR models ........ :
*M3441
E: DBG> Atoms to be added now ....... :
*M3440
E: DBG> Lines in the PDB file ....... :
*M3439
E: DBG> Atoms already in the soup ... :
*M3438
E: DBG> Maximal number of atoms ..... :
*M3437
E: Delete entity that contacts no protein:
D: Verwijder iets dat tegen geen enkel residue aan ligt:
*M3436
E: Menu temporarily disabled
D: Menu tijdelijk buiten werking gesteld
*M3435
E: Please define the output file name(s)
D: Definieer svp de uitvoer file naam/namen
*M3434
E: Please define the input file name(s)
D: Definieer svp de invoer file naam/namen
*M3433
E: REFMAC wants an XYZ and an HKL file for output. These files should be
   called %%%%_refmac.pdb and %%%%_refmac.mtz. %%%% is a PDB file identifier
   (a so-called four-letter word). This parameter sets this input four-letter
   code.
D: REFMAC will een XYZ en een HKL file voor uitvoer. Met deze parameter 
   definieert U het %%%% stuk in de twee filenamen: %%%%_refmac.pdb en 
   %%%%_refmac.mtz.
*M3432
E: Give the four-letter word:
D: Geef de 4-letterige naam:
*M3431
E: REFMAC wants an XYZ and an HKL file for input. These files should be
   called %%%%.pdb and %%%%.mtz. %%%% is a PDB file identifier (a so-called
   four-letter word). This parameter sets this input four-letter code.
D: REFMAC will een XYZ en een HKL file als input. Met deze parameter 
   definieert U het %%%% stuk in de twee filenamen: %%%%.pdb en %%%%.mtz.
*M3430
E: You caused an error
D: U hebt een fout gemaakt
*M3429
E: Error. Text/name too long. Maximal text/name length allowed:
D: Fout. Tekst/naam te lang. Maximaal toegestane lengte:
*M3428
E: Parameter text/name not changed
D: Parameter Tekst/naam onveranderd
*M3427
E: Present text/name:
D: Huidige tekst/naam:
*M3426
E: monitor MEDIUM -
       torsion 10.0 -
       distance 10.0 -
       angle 10.0 -
       plane 10.0 -
       chiral 10.0 -
       bfactor 10.0 -
       bsphere 10.0 -
       rbond 10.0 -
       ncsr 10.0
   labin  FP=FP SIGFP=SIGFP -
      FREE=FreeR_flag
   labout  FC=FC FWT=FWT PHIC=PHIC PHWT=PHWT DELFWT=DELFWT PHDELWT=PHDELWT FOM=FOM
   RSIZE 80
   USECWD
   END
   eof
   if($status) exit
*M3425A
E:     MATRIX  
*M3425
E: weight -
*M3424A
E:   solvent YES
*M3424
E:     LSSC -
       ANISO
*M3423
E:     reso 2.403 74.953 -   
*M3422
E: scal -
       type BULK -
*M3421A
E: bins 20
*M3421
E: ncyc  
*M3420
E: refi -
       type REST -
       resi MLKF -
       meth CGMAT -
       bref ISOT
*M3419
E:    ncsr nchains 3 chains A B C nspans 1 7 228 1 
*M3418
E:  make check NONE
   make -
       hydrogen YES -
       hout NO -
       peptide NO -
       cispeptide YES -
       ssbridge YES -
       chain NO -
       symmetry YES -
       sugar YES -
       connectivity NO -
       link NO
*M3417
E: #!/bin/csh -f
*M3416
E: 
D: 
*M3415
E: Analyze Alberto`s data
*M3414
E: This options needs a density map (e.g. made with INIFLX)
D: Deze optie heeft eem dichtheidsmap nodig (bijv. door INIFLX)
*M3413
E: DBG> Zero vectors found by scaling routine
*M3412
E: Whole item outside field of view
*M3411
E: MOL-item with lines
*M3410
E: MOL-item with dots
*M3409
E: Undetermined MOL-item type
*M3408
E: DBG> Total draws+moves=
*M3407
E: Depth not yet ready for B/W plots
D: Diepte niet geimplementeerd voor Z/W plots
*M3406
E: List of files contains non-existing PDB file:
D: Lijst bevat niet bestaande PDB file:
*M3405
E: Updating variability per position:
D: Berekent per residu variabiliteit:
*M3404
E: Number of atoms in this water-group:
D: Aantal atomen in deze water-groep:
*M3403
E: TRANSFER ERROR DETECTED IN MDFTKD
*M3402
E: No (intact) amino acids found. Structure validation not possible.
*M3401
E: No planar groups in:
D: Geen vlakke group in:
*M3400
E: DBG> Numerical instability in PLANAR fixed
*M3399
E: Modified coordinates
*M3398
E: Original coordinates
*M3397A
E: Water new coordinates:
*M3396A
E: Water old coordinates:
*M3397
E: Water 2:
*M3396
E: Water 1:
*M3395
E: W A R N I N G. All occupancies had to be set at 1.0 to avoid utter confusion.
*M3394
E: Histogram of structure factor values
D: Structuurfactoren histogram
*M3393
E: Origin of map
D: Startpunt van de map
*M3392
E: Working on Miller index H =
D: Werkt aan Miller index H =
*M3391A
E: Number of reflections NOT written to SF.FIL:
D: Aantal reflecties NIET geschreven naar SF.FIL:
*M3391
E: Number of reflections written to SF.FIL:
D: Aantal reflecties geschreven naar SF.FIL:
*M3390
E: Cell dimensions:
D: Cel dimensies:
*M3389
E: Direct access file not open in MOL031
*M3388
E: DEFauflt-for-ALL (DEFALL) option switched ON
D: DEFaults-voor-ALLes optie uitgezet
*M3387
E: DEFauflt-for-ALL (DEFALL) option switched OFF
D: DEFaults-voor-ALLes optie uitgezet
*M3386
E: List of waters generated by applying symmetry matrices:
D: Door symmetry gegenereerde water molekulen:
*M3385
E: MODEL_SYNC.ERROR
*M3384
E: Unequal lengths for sequences
D: Sequentien niet even lang
*M3383
E: PIRSAV.SAV
*M3382
E: Detected non-amino acid:
D: Is niet een aminozuur:
*M3381
E: Water
D: Water
*M3380
E: No SOUNAM pointer in MOL703 (i.e. WIFPAR(491) not set)
*M3379
E: XYZNUL triggered by:
*M3378
E: DBG> 004A studies:
*M3377
E: FCONATI NUM=
*M3376
E: Skippen on NOBOND
*M3375
E: PROTONS...
*M3374
E: MOL004A at 2
*M3373
E: DBG> OXT bound to:
*M3372
E: OXT found:
*M3371
E: MOL004A at 1
*M3370
E: NUMAAF, NUMAAT, NUMATF =
*M3369
E: MOL004A works on ISOUP=
*M3368
E: reading one line from PDB file in PDBLIN
*M3367
E: BUG. IUNIT in GETINT (warn Gert)=
*M3366
E: UNKNOWN
*M3365
E: ORTHORHOMBIC
*M3364
E: TETRAGONAL
*M3363
E: CUBIC
*M3362
E: MONOCLINIC
*M3361
E: HEXAGONAL
*M3360
E: TRICLINIC
*M3359
E: TRIGONAL
*M3358
E: Number of contacts = 
D: Aantal contacten =
*M3357
E: Most frequent contacts with JSYM=
D: Meest frequente contacten met JSYM=
*M3356
E: Total number of contacts = 
D: Totaal aantal contacten =
*M3355
E: No close contacts anywhere
D: Nergens korte contacten
*M3354
E: Angles .. :
*M3353
E: Axes .... :
*M3352
E: MOL104 returned an error in SYMADR
*M3351
E: Attempt to duplicate drug-residue in SYMADR
*M3350
E: After shifting second table up by one
D: Nadat tweede tabel een omhoog geschoven is
*M3349
E: After shifting second table down by one
D: Nadat tweede tabel een omlaag geschoven is
*M3348
E: DBG> No accessibility known for
*M3347
E: DBG> Exclude:
*M3346
E: rsync -av rsync://rsync.cmbi.ru.nl/pdbfinder/ 
*M3345
E: in WIF301
*M3344
E: (bug?). Could not write ERROR in GVSTT6
*M3343
E: (bug?). Could not write to PDBUNT in GVSTT6
*M3342
E: LEN(TEXT)<=0 in GVSTT6
*M3341
E: Empty text passed to GVSTTE. Warn Gert.
*M3340
E: ERROR (bug?). Could not write to PDBUNT in GVSTTE
*M3339
E: ERROR (bug?). Could not write ERROR in GVSTTE
*M3338
E: Error in GVSEIR
*M3337
E: Error in GVSEIW
*M3336
E: (bug?). Could not write to PDBUNT in GVSTTB
*M3335
E: (bug?). Could not write ERROR in GVSTTB
*M3334
E: BUG. Empty text passed to GVSTTB. Warn Gert.
*M3333
E: Integer too big to be typed behind:
D: Integer te groot om getyped te worden achter:
*M3332
E: Text2(2:LEN) =
*M3331
E: Text1(2:LEN) =
*M3330
E: LEN1, LEN2 =
*M3329
E: occured in GVSSTX
*M3328
E: Shift larger than text in GVSSHN.
*M3327
E: Zero length for text in GVSSHN.
*M3326
E: 6) Running UPAPRF
*M3325
E: 10) Running MAKPRF
*M3324
E: 9) Running MAKMSF
*M3323
E: 8) Running MAKHSP
*M3322
E: 7) Running ALIPRF again
*M3321
E: 6) Running UPDPRF
*M3320
E: 5B) Deleting the poorest hits
*M3319
E: 5A) Running ALIPRF
*M3318
E: 4) Reading profile
*M3317
E: 3) Running ORGBCK
*M3316
E: 2) Running KPNAME
*M3315
E: 1) Prompting for the class name
*M3314
E: ## FULL FILE NAMES
*M3313
E: ## PROTEINS : EMBL/SWISSPROT identifier and alignment statistics
*M3312
E: REMARK    : WARNING: This alignment was generated in a fully automated 
   REMARK    : manner. It therefore highly likely that this alignment contains 
   REMARK    : errors. We give no guarantees and cannot be held responsible
   REMARK    : for such errors.
   REMARK    : Lower case characters indicate insertions in the sequences
   REMARK    : relative to the profile.
   NOTATION  : NR : Number of the sequence in the database.
   NOTATION  : ID : Identifier of the sequence.
   NOTATION  : STRID : Not relevant in this case.
   NOTATION  : %ID : Percent of residues identical with consensus sequence.
   NOTATION  : %SIM : Convolution of sequence with profile')
   NOTATION  : IFIR,ILAS : Not used.
   NOTATION  : JFIR,JLAS : Not used.
   NOTATION  : LALI      : Not used.
   NOTATION  : NGAP      : Not used.
   NOTATION  : LGAP      : Not used.
   NOTATION  : LSEQ2     : Total length of the seq.
   NOTATION  : SEQW      : Weight of the seq.
*M3311
E: The alignment
D: De alignment
*M3310
E: </A>
*M3310A
E: ]</A>
*M3309
E: BLAST found no hits
D: BLAST vond niks
*M3308
E: BLAST try failed:
D: BLAST faalde:
*M3307
E: BLAST.FIG
*M3303
E: CONSENSUS.PIR
*M3302
E: >P1;Cons
*M3301
E: ('AC   ACCNUM')
*M3300
E: //
*M3299
E: Sequences too different for this option
D: Sequenties te verschillend voor deze optie
*M3298
E: .wise.html">alignment</A>
*M3297
E: .fas">cDNA</A> - <A HREF="../wise/
*M3296
E: <LI><A HREF="../fasta/
*M3295
E: <LI>
*M3295A
E: dna/
*M3295B
E: ../dna/
*M3294
E: File number
D: File nummer
*M3293
E: Presently active scorings matrix:
D: Actieve scorings matrix:
*M3292
E: New waters generated by symmetry:
D: Door symmetry gegenereerde nieuwe waters:
*M3291
E: Warning. The database was generated WITHOUT protons...
D: Pas op, de database was aangemaakt ZONDER waterstoffen
*M3289
E: Funny, the stack pointer was negative
*M3288
E: Funny unit is closed although on stack:
*M3287
E: ERROR. Unit still open at end of EU:
*M3286
E: ERROR. Stack not empty at end of EU:
*M3285
E: Too many nested notes, questions, links, etc.
D: Te veel vragen, notities en links achter elkaar gebruikt
*M3284
E: ('<FONT COLOR="RED"><H4>EU name: ',A6,'</H4></FONT>')
*M3284A
E: ('<SMALL><FONT COLOR="RED">(From: ',A80,')</FONT></SMALL>')
*M3283
E: Force user to look at non-synchronized atom
D: Laat gebruiker naar niet gevonden atoom kijken
*M3282
E: You don't have a course with this extension
D: U hebt helemaal geen cursus voor deze twee letters
*M3281
E: New extension same as old one, no action taken.
D: Nieuwe naam zelfde als oude. Niets gedaan, dus.
*M3280
E: Give the 2 character file name extension
D: Geef de twee letters om achter de filenamen te plakken
*M3279A
E: .html" TARGET="_top">[
*M3279
E: .html" TARGET="_top">&rArr;&nbsp;
*M3278A
E: <A HREF="
*M3278
E: <LI><A HREF="
*M3277
E: </PRE></FONT>
*M3277A
E: </PRE></FONT></TD></TR></TABLE>
*M3277B
E: </P></FONT></TD></TR></TABLE>
*M3277C
E: </P></FONT></FONT></TD></TR></TABLE>
*M3277H
E: </PRE>
*M3276
E: <FONT FACE="Courier"><PRE>
*M3276H
E: <PRE>
*M3276A
E: <TABLE BORDER="1"><TR><TD><FONT FACE="Courier"><PRE>
*M3276B
E: <TABLE BORDER="1" WIDTH=100% BGCOLOR="FFEECC"><TR><TD>
   <FONT FACE="Arial"><P ALIGN="JUSTIFY">
*M3276C
E: <TABLE BORDER="1"><TR><TD><FONT FACE="Courier"><font  SIZE="-4"><PRE>
*M3276D
E: <TABLE BORDER="1" WIDTH=100% BGCOLOR="WHITE"><TR><TD>
   <FONT FACE="Courier"><PRE>
*M3276E
E: <TABLE BORDER="1" WIDTH=100% BGCOLOR="WHITE"><TR><TD>
   <FONT FACE="Courier"><PRE><B>
*M3275
E: print "Connecting to FTP server %s..."%server
   ftp=ftplib.FTP(server,"anonymous","user@")
   ftp.cwd("pub/pdb/data/structures/all/pdb")
   print "Downloading compressed PDB file"
   ftp_retrfile=open(filenamegz,"wb")
   ftp.retrbinary("RETR "+filenamegz,ftp_retrbinary)
   ftp_retrfile.close()
   print "Uncompressing PDBFile..."
   os.system("gunzip "+filenamegz)
   print "Finished."
*M3274
E: ('filenamegz="pdb',A4,'.ent.gz"')
*M3273
E: #!/usr/bin/env python
   import ftplib,os
   # RETRIEVE BINARY FILE FRAGMENT
   # =============================
   # Modified from a script by Elmar Krieger
   # THIS IS A CALLBACK FUNCTION FOR ftp.retrbinary()
   def ftp_retrbinary(string):
      global ftp_retrfile
      ftp_retrfile.write(string)
   # DOWNLOAD PDBFIND.TXT VIA FTP
   # ============================
   server="ftp.wwpdb.org"
*M3272
E: <H2>Explanation</H2>
   <P ALIGN="JUSTIFY">This table holds the pairwise sequence identities as
   extracted from the alignment listed above. Pairwise identities are
   counted over the length of the profiles. Residues that are absent in
   either of the two sequences do not participate at all in this calculation.
   Percentages are rounded to the nearest whole number.
   </P>
*M3271
E: All against all pairwise identity matrix
*M3270
E: Please type either KEEP, or KILL
D: Voer aub ofwel KEEP (voor wel gebruiken), ofwel KILL (niet gebruiken) in
*M3269
E: What to do with this tag, KEEP, or KILL
D: Wat moeten we met deze tag doen KEEP or KILL (voor niet of wel gebruiken)
*M3268
E: Personification tag should be 1-6 cheracters long
D: Personificerings codes zijn 1-6 letters lang
*M3267
E: Give the personalisation tag
D: Geef de personificerings code
*M3266
E: Something went very, very wrong
D: Der is iets heeeeeeel erg mis gegaan
*M3265
E: There is nothing to restore. Are you working in the right directory?
D: Der is niks terug te halen. Zit U wel in de goede folder?
*M3264
E: There is nothing to save...
D: Der is niks om te bewaren...
*M3263
E: Date of pdbfinder generation:
D: pdbfinder aanmaak datum:
*M3262
E: Lines found in local, reformatted pdbfinder:
D: Regels in de lokale omgeformatteerde pdbfinder:
*M3261
E: Files found in local, reformatted pdbfinder:
D: Files in de lokale omgeformatteerde pdbfinder:
*M3260
E: Output file unit not open to write:
*M3259
E: Figure numbers will start at 1
D: Figuur nummers beginnen met 1
*M3259A
E: Question numbers will start at 1
D: Vraag nummers beginnen met 1
*M3258
E: Figure numbers will start at 
D: Figuur nummers beginnen met 
*M3258A
E: Question numbers will start at 
D: Vraag nummers beginnen met 
*M3257
E: Error on FN line. Figure numbers will start at 1
D: Fout op de FN regel. Figuur nummers zullen met 1 beginnen
*M3257A
E: Error on QN line. Question numbers will start at 1
D: Fout op de QN regel. Vraag nummers zullen met 1 beginnen
*M3256
E: Some file not open while preparing notes for teachers file
*M3255
E: Some file not open while writing *FIG EU
*M3255A
E: Some file not open while writing *FLV EU
*M3255B
E: Some file not open while writing *JMOL EU
*M3255C
E: Some file not open while writing *HSEQ EU
*M3255D
E: Some file not open while writing *PMED EU
*M3255E
E: Some file not open while writing *VDEO EU
*M3254
E: reading EU (*END missing?)
D: bij het lezen van een EU (ontbreekt *END?)
*M3253
E: Please make sure EUs end with *END
D: Zorg er aub voor dat EUs op *END eindigen
*M3252
E: Answer should be about: 25.0 +/- 2.9
*M3251
E: Answer should be about: 22.5 +/- 1.6
*M3250
E: Answer should be about: 27.5 +/- 1.6
*M3249
E: IREC must be set when retrieving data from statistics space
*M3248
E: Answer should be about: 0.0 +/- 1.0
*M3247
E: Self-test statistics module
*M3246
E: Self-test backbone check module
*M3245
E: Self-test histogram module
*M3244
E: trying to determine statistics on empty histogram
*M3243
E: Self-test Ramachandran check module
*M3242
E: Teacher directory could not be generated
*M3242A
E: Student notes directory could not be generated
*M3241
E: Neither a local, nor the global PDBFINDER could be located
D: Noch de lokale noch de globale PDBFINDER bestaan
*M3240
E: Neither a local, nor the global EXCLUDE list could be located
D: Noch de lokale noch de globale uitsluit lijst bestaan
*M3239
E: Too many excluded PDB files. Increase MAXEXC in SELECT.INC.
*M3238
E: Exclusion data for PDB files is needed, but none is available.
D: PDB uitluitings data is nodig, maar ontbreekt.
*M3237
E: The PDB exclusion list will no longer be used
D: De PDB file uitsluitings lijst wordt niet meer gebruikt
*M3236
E: The PDB exclusion list has been activated
D: De PDB file uitsluitings lijst is in gebruik genomen
*M3235
E: The PDB exclusion list could not be activated
D: De PDB file uitsluitings lijst kon niet in gebruik genomen worden
*M3234
E: ('<!--',A,'-->')
*M3233
E: The pdbfinder file is not present. This file is needed for the select menu.
   You can find all information about the pdbfinder at the WHAT IF machine:
   http://swift.cmbi.ru.nl/pdbfinder/. WHAT IF can automatitically download
   this file for you. The pdbfinder file is called PDBFIND.TXT. If you
   decide to download it, you best place it in the whatif/pdbfinder directory.
   It is, however, also OK to keep the file in the directory in which you
   work with the SELECT menu.
*M3233A
E: The pdbfinder will be fetched. This file is needed for the select menu.
   You can find all information about the pdbfinder at the WHAT IF machine:
   http://swift.cmbi.ru.nl/pdbfinder/. The pdbfinder file is called
   PDBFIND.TXT. This file belongs in the .../whatif/pdbfinder/ directory.
   If you continue this command, it will automatically be placed there. If
   you have no write-rights to that directory, you can put the file in your 
   working directory. Be aware that the file is hundreds of Megabytes large,
   so that downloading can easily take many minutes. You therefore get the 
   chance to stop this option and perform it at another moment. The command
   to be executed is listed on top of this message to help you execute the
   SELUPD command manually in another window.
*M3233B
E: Do you want to continue downloading the PDBFIND.TXT file
*M3233C
E: WHAT IF will not upload a new PDBFIND.TXT file in the middle of a session.
   If you realy want to upload this file, then please first close and delete
   the files presently in use (with the SELINI command). Please be aware that
   the work done in this session will be deleted by the SELINI command.
*M3232
E: Do you want to download the pdbfinder now
D: Wilt U de pdbfinder nu ophalen
*M3231
E: Number of pdbfinder entries analysed:
D: Aantal bekeken PDB files in pdbfinder:
*M3230
E: Your pdbfinder is bad. Please update. Remove local copies.
D: Uw pdbfinder is stuk. Haal nieuwe. Gooi lokale versies weg.
*M3229
E: Shall we get you a new pdbfinder
D: Zullen we een nieuwe pdbfinder gaan ophalen
*M3228
E: 
D: 
*M3227
E: ('<A HREF="',A%,'_misc.html" TARGET="',A%,'_misc">Back</A>')
*M3226
E: <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_A.html"
   TARGET="view_window">A</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_B.html"
   TARGET="view_window">B</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_C.html"
   TARGET="view_window">C</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_D.html"
   TARGET="view_window">D</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_E.html"
   TARGET="view_window">E</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_F.html"
   TARGET="view_window">F</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_G.html"
   TARGET="view_window">G</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_H.html"
   TARGET="view_window">H</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_I.html"
   TARGET="view_window">I</A><BR>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_J.html"
   TARGET="view_window">J</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_K.html"
   TARGET="view_window">K</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_L.html"
   TARGET="view_window">L</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_M.html"
   TARGET="view_window">M</A>
*M3226A
E: <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_N.html"
   TARGET="view_window">N</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_O.html"
   TARGET="view_window">O</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_P.html"
   TARGET="view_window">P</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_Q.html"
   TARGET="view_window">Q</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_R.html"
   TARGET="view_window">R</A><BR>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_S.html"
   TARGET="view_window">S</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_T.html"
   TARGET="view_window">T</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_U.html"
   TARGET="view_window">U</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_V.html"
   TARGET="view_window">V</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_W.html"
   TARGET="view_window">W</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_X.html"
   TARGET="view_window">X</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_Y.html"
   TARGET="view_window">Y</A>
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gvteach/dictionary/Dict_Z.html"
   TARGET="view_window">Z</A><P>
*M3225
E: <BODY BGCOLOR="DDDDDD">
   <FONT FACE="Arial">
   <H2>List of seminars</H2>
   <UL>
*M3224
E: <BODY BGCOLOR="DDDDDD">
   <FONT FACE="Arial">
   <H2>List of files</H2>
   <UL>
*M3223
E:          </P>
         </FONT>
       </TD>
     </TR>
   </TABLE>
*M3222
E:     </TD>
       <TD>
         <FONT FACE="Arial">
         <P ALIGN=JUSTIFY>
*M3221A
E: ('<A HREF="',A80,'">')
*M3221B
E: ('<A HREF="../',A80,'">')
*M3221C
E: ('<IMG SRC="',A80,'" WIDTH="',I5,'"></A>')
*M3221CP
E: ('<IMG SRC="',A80,'" WIDTH="',I5,'">')
*M3221CN
E: ('<IMG SRC="',A80,'">')
*M3221D
E: ('<IMG SRC="../',A80,'" WIDTH="',I5,'"></A>')
*M3221DP
E: ('<IMG SRC="../',A80,'" WIDTH="',I5,'">')
*M3221DN
E: ('<IMG SRC="../',A80,'">')
*M3221E
E: ('<A HREF="',A80,'/jmol/index.html">')
*M3221F
E: ('<IMG SRC="',A80,'" WIDTH="',I5,'">')
*M3220
E: <TABLE>
     <TR>
       <TD>
*M3219
E: (A%,'_dict.html')
*M3218
E: ('<A HREF="',A%,'_dict.html" TARGET="',A%,'_misc">Dictionary</A><BR>')
*M3217
E: (A%,'_seminars.html')
*M3216A
E: <A HREF="handout.pdf" TARGET="_blank">Question sheet</A><BR>
*M3216
E: ('<A HREF="',A%,'_seminars.html" TARGET="view_window">Seminars</A><BR>')
*M3215
E: (A%,'_files.html')
*M3214
E: ('<A HREF="',A%,'_files.html" TARGET="view_window">Exercise files</A><BR>')
*M3213A
E: <H1>HELP</H1>
   <FONT FACE="Arial">Help is available for:
   <OL>
   <LI><A HREF="#1">How to go through this course element?</A>
   <LI><A HREF="#2">What do the coulours mean?</A>
   <LI><A HREF="#3">What about all the hyperlinked things like notes, questions,
       or words just in the middle of a text?</A>
   <LI><A HREF="#4">How real are the exercises?</A>
   </OL>
   <H2><A NAME="1">How to go through this course element?</H2>
   <P ALIGN=JUSTIFY>
   The top left corner of the screen holds the index of the pages that
   belong with this course element:
   </P>
   <TABLE>
     <TR>
       <TD>
         <IMG SRC="../IMAGE/help_01.gif"
          ALIGN="MIDDLE">
       </TD>
       <TD>
         <FONT FACE="Arial"><P ALIGN=JUSTIFY>
         <I><STRONG>Figure Help-1</STRONG>. The course index lists the
         pages that you should visit during this course. Just
         start with the top one (in this example figure that is
         introduction), and work your way down the steps (in this
         example figure: data, SRS, ...., Alignment).</i>.
         </P></FONT>
       </TD>
     </TR>
   </TABLE>
   <P ALIGN=JUSTIFY>
   Immediately below the course index you find the support pages:
   </P>
   <TABLE>
     <TR>
       <TD>
         <IMG SRC="../IMAGE/help_02.gif"
          ALIGN="MIDDLE">
       </TD>
       <TD>
         <FONT FACE="Arial"><P ALIGN=JUSTIFY>
         <I><STRONG>Figure Help-2</STRONG>. The second block of left-hand
         column options is called &quot;Miscellaneous&quot;. In this block
         you find pointers to (this) HELP page, files you need to download
         if you run the course at another location than the classroom, the
         slides of the seminars that were given as part of
         this course, a small dictionary with bioinformatics terms, and
         anything your teacher added as miscellaneous material</i>.
         </P></FONT>
       </TD>
     </TR>
   </TABLE>
*M3213B
E: <P ALIGN=JUSTIFY>
   The third block in the right-hand column is labelled &quot;Useful
   links&quot;, and that describes the content reasonably well.
   </P>
   <TABLE>
     <TR>
       <TD>
         <IMG SRC="../IMAGE/help_03.gif"
          ALIGN="MIDDLE">
       </TD>
       <TD>
         <P ALIGN=JUSTIFY><FONT FACE="Arial">
         <I><STRONG>Figure Help-3</STRONG>. The third block of left-hand
         column options is called &quot;Useful links&quot;. In this block
         you find pointers to web pages, databases, servers, etc., that
         we expect you might need at some moment. The content of this 
         block depends very much on your teacher, and on the actual course.
         In a course to teach how to use BLAST you can expect here links
         to one or more BLAST servers, for example</i>.
         </P></FONT>
       </TD>
     </TR>
   </TABLE>
   <P ALIGN=JUSTIFY>
   The last block in the right-hand column is labelled &quot;Author(s)&quot;,
   and that describes the content reasonably well.
   </P>
   <TABLE>
     <TR>
       <TD>
         <IMG SRC="../IMAGE/help_04.gif"
          ALIGN="MIDDLE">
       </TD>
       <TD>
         <P ALIGN=JUSTIFY><FONT FACE="Arial">
         <I><STRONG>Figure Help-4</STRONG>. The fourth block of left-hand
         column is called &quot;Author(s)&quot;. In this block you find
         pointers to author(s) responsible for this (part of) the course,
         and some further acknowledgments, if needed</i>.
         </P></FONT>
       </TD>
     </TR>
   </TABLE>
*M3213C
E: <H2><A NAME="2">What do the coulours mean?</H2>
   <FONT FACE="Arial"><P ALIGN=JUSTIFY>
   Pages and parts of pages have a background colour. These colours have
   the following meaning:
   </P></FONT>
   <TABLE BORDER=1>
     <TR BGCOLOR="FFCC99">
       <TD><FONT FACE="Arial"><P ALIGN=JUSTIFY>
           Brown is used as the background of navigation pages, pages
           with pointers, etc.</P></FONT></TD>
     </TR>
     <TR BGCOLOR="FFEECC">
       <TD><FONT FACE="Arial"><P ALIGN=JUSTIFY>
           Orange is used on the top of many pages. It gives the main
           message of that step in the course.</P></FONT></TD>
     </TR>
     <TR BGCOLOR="EEFFCC">
       <TD><FONT FACE="Arial"><P ALIGN=JUSTIFY>
           This yellowish colour is used for the core of the course. These pages
           you should read/study.</P></FONT></TD>
     </TR>
     <TR BGCOLOR="DDDDDD">
       <TD><FONT FACE="Arial"><P ALIGN=JUSTIFY>
           Gray is used for support pages. These pages you can read, but don't
           have to. Gray pages can hold tables from which you look-up data
           needed to work out certain exercises. You might also have
           realized that this HELP page has a gray background :-)</P></FONT>
       </TD>
     </TR>
     <TR BACKGROUND="../IMAGE/back02.gif">
       <TD><FONT FACE="Arial"><P ALIGN=JUSTIFY>
           Obviously, other backgrounds are used for services outside this
           course. Many modelling-course related pages and a few services,
           for example, use this background pattern.</P></FONT>
       </TD>
     </TR>
   </TABLE>
*M3213D
E: <H2><A NAME="3">What about the hyperlinks?</H2>
   <P ALIGN=JUSTIFY>
   Throughout the course you will find several hyperlinks. A normal word in
   the middle of a page can be hyperlinked to the CMBI-wiki. The CMBI-wiki 
   is not
   like the real Wikipedia that it tries to explain everything perfectly and
   extensively, but rather tries to give you a very short hand-waving
   explanation that will allow you to place the term in the context of the
   course you are working on.
   </P><P ALIGN=JUSTIFY>
   The NOOTs are notes for teachers. Only the teacher of the course gets
   the password needed to look at those notes. These notes can contain
   explanations
   about the choice of examples, answers to questions often asked by students,
   metaphores that can help with teaching.
   </P><P ALIGN=JUSTIFY>
   LINKs hold background material that can help the students. Sometimes LINKs
   hold many pages of look-up material, sometimes they hold a small extra
   explanation
   about a topic we know students don't always immediately understand.
   </P><P ALIGN=JUSTIFY>
   Questions are almost always followed by a hyperlinked Answer. The teacher has
   the password to get to those answers, and it is up to the teacher how he/she
   deals with the passwords. The teacher can in principle decide to give each
   question its own password...
   </P><P ALIGN=JUSTIFY>
   Most pictures are hyperlinked to something. Often they are hyperlinked to
   the same picture, but at the normal scale so that the picture is less 
   blurred; sometimes to the same molecule but then rotating, sometimes to
   a whole interactive session of some kind or another.
   <H2><A NAME="4">How real are the exercises?</H2>
   <P ALIGN=JUSTIFY>
   Well, except for the small toy sequences, each exercise one day was 
   completely real. However, in most cases we have reduced the number
   of sequences to a handful, we have removed the most horrific residue
   numbering problems, etc. But the tools and the principles which we 
   teach are used every day by hundreds of thousands of scientists all 
   over the world to solve the problems arising in their science in their labs.
   </FONT>
   </BODY>
   </HTML>
*M3212
E: Atom too bad for validation
D: Atoom te slecht om te valideren
*M3211G
E: Skip file ............. :
E: Gebruik niet .......... :
*M3211F
E: Maintenance Mode ...... : OFF
D: Onderhouds modus ...... : UIT
*M3211E
E: Maintenance Mode ...... : ON
D: Onderhouds modus ...... : AAN
*M3211D
E: Personalisation on .... :
D: Peronificerings aan ... :
*M3211C
E: Personalisation off ... :
D: Peronificerings uit ... :
*M3211B
E: EU directory .......... :
D: EU folder ............. :
*M3211B1
E: EU directory 1 ........ :
D: EU folder 1 ........... :
*M3211B2
E: EU directory 2 ........ :
D: EU folder 2 ........... :
*M3211B3
E: EU directory 3 ........ :
D: EU folder 3 ........... :
*M3211B4
E: EU directory 4 ........ :
D: EU folder 4 ........... :
*M3211B5
E: EU directory 5 ........ :
D: EU folder 5 ........... :
*M3211A
E: Second logo ........... :
D: Tweede logo ........... :
*M3211
E: Course logo ........... :
D: Logo voor de cursus ... :
*M3210
E: Course title .......... :
D: Titel van de cursus ... :
*M3209
E: Course mnemonic ....... :
D: Cursus code ........... :
*M3208
E: You are not working on any project (yet)
D: U werkt (nog) niet aan een project
*M3207
E: <UL>
*M3207H
E: <bitem>
*M3207A
E: <OL>
*M3207AH
E: <benum>
*M3206
E: </UL>
*M3206H
E: <eitem>
*M3206AH
E: <eenum>
*M3206A
E: </OL>
*M3205
E: ('<LI>',A1020)
*M3205A
E: (A,'<BR>')
*M3205B
E: ('<B>',A,'</B>')
*M3204A
E: ('<A HREF="NOOT/NOOT_',I%,'.html">')
*M3204B
E: <FONT COLOR="BLUE" FACE="Arial">NOTE</FONT>
   </A>
*M3204C
E: ('NOOT/NOOT_',I%,'.html')
*M3204D
E: <FONT COLOR="BLUE" FACE="Arial">Answer</FONT>
   </A>
*M3204E
E: <FONT COLOR="BLUE" FACE="Arial">Hidden</FONT>
   </A>
*M3204F
E: ('<A HREF="LINK/NOOT_',I%,'.html">')
*M3204G
E: ('LINK/LINK_',I%,'.html')
*M3204H
E: <FONT COLOR="BLUE" FACE="Arial">Supplemental material</FONT>
   </A>
*M3204I
E: ('LINK/NOOT_',I%,'.html')
*M3204J
E: ('<FONT COLOR="BLUE" FACE="Arial">',A,'</FONT></A>')
*M3204AX
E: ('<A HREF="NOOT',A1,'/NOOT_',I%,'.html">')
*M3204CX
E: ('NOOT',A1,'/NOOT_',I%,'.html')
*M3203
E: </P>
*M3202
E: <P ALIGN="JUSTIFY">
   <I>Answer</I>:
*M3201A
E: <P ALIGN="JUSTIFY">
*M3201B
E: <I>Question
*M3200
E: <P ALIGN="JUSTIFY">
*M3199A
E: ('<LI><A HREF="',A80,'">',A132,'</A>')
*M3199
E: ('<A HREF="',A40,'">',A40,'</A>')
*M3198
E: ('<A HREF="',A40,'"><IMG SRC="',A40,'" WIDTH=150></A>')
*M3197
E: Non-existent file passed to CMS102
*M3196
E: Non-existent file passed to CMS101
*M3195
E: ('<H2>',A60,'</H2>')
*M3194
E: </BODY>
   </HTML>
*M3193
E: <HTML>
   <HEAD>
     <TITLE>Big index of educational units</TITLE>
   </HEAD>
   <BODY>
*M3192
E: ('\ls -1 ',A,' > FILES.LIST')
*M3191
E: More values in SIGMAP file than WHAT IF can deal with. Bug!
D: Meer waarden in SIGMAP file dan WHAT IF aankan. Bug!
*M3190
E: ERROR. File not read.
D: FOUT. File niet gelezen.
*M3189
E: Description of the output columns:
    1 PDB) PDB identifier
    2 QUA) Old-style packing quality (Positive is better)
    3 RAM) Ramachandran score (Positive is better)
    4 BUR) Percentage buried unsatisfied H-bond donors+acceptors (0.0 is best)
    5 C12) Chi1-Chi2 normality score (Positive is better)
    6 CHR) Chirality normality score
    7 BND) Bond length normality score (Should be 1.0)
    8 BBC) Backbone normality score (Positive is better)
    9 H2O) Bad waters
   10 ANG) Bond angle normality score (Should be 1.0)
   11 NQA) New-style packing quality
   12 FLP) Flipped side chains (0.0 is best)
   13 HBE) Hydrogen-bonding energy (The higher the better)
   14 OME) Omega check (Should be 5.5)
   15 BMP) Bump score (0.0 is best)
   
   The last two entries per column are the average and standard deviation.
*M3189A
E: Only one option will be used in this scan:
*M3189C
E:  PDB      QUA     RAM     BUR     C12     CHR     BND     BBC  
*M3189D
E:     H2O     ANG     NQA     FLP     HBE     OME     BMP 
*M3188
E: Reading SIGMAP values
D: bij het lezen van SIGMAP.FIL
*M3187A
E: (A%,'_help.html')
*M3187
E: ('<A HREF="',A%,'_help.html" TARGET="view_window">HELP</A><BR>')
*M3186A
E: (A%,'_',I2,'.html')
*M3185A
E: (A%,'_',I1,'.html')
*M3186
E: ('<A HREF="',A%,'_',I2,'.html" TARGET="view_window">',A40,'</A><BR>')
*M3185
E: ('<A HREF="',A%,'_',I1,'.html" TARGET="view_window">',A40,'</A><BR>')
*M3184
E: <A HREF="http://mrs.cmbi.ru.nl/" TARGET="_blank">MRS</A><BR>
*M3183
E: </FONT>
   </BODY> 
   </HTML>
*M3182
E: This course was generated with the 
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/whatif/">WHAT IF</A>
   educational page generator, written by
   <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gv/">Gert Vriend</A>. 
*M3181
E: <BODY BGCOLOR="DDDDDD">
   <H1>Acknowledgements</H1>
   <P ALIGN=JUSTIFY>
*M3180
E: Acknowledgements.html
*M3179
E: <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gv/" TARGET="_top">GV</A><BR>
*M3179A
E: Too many people deserve a warm &quot;thanks&quot; for helping with this
   section of our WWW pages to even start thinking about listing them here.
   However, let it please be known that I am deeply grateful to the members
   of the CMBI, and to my present and past group members for help with the
   software, infrastructure, figures, educational material, help-pages, etc
   that all are needed to maintain these WWW facilities.
*M3178
E: <A HREF="Acknowledgements.html"
       TARGET="view_window">Acknowledgements</A><BR>
   <A HREF="HTML/legal.html" TARGET="view_window">&copy;</A><BR>
   </FONT>
   </BODY> 
   </HTML>
*M3178C
E: <A HREF="Acknowledgements.html"
    TARGET="view_window">Acknowledgements</A><BR>
   </FONT>
   </BODY> 
   </HTML>
*M3177F
E: </HEAD>
   <BODY BGCOLOR="FFCC99">
   <FONT FACE="Arial">
   <H3>Dictionary index</H3>
*M3177E
E: </HEAD>
   <BODY BGCOLOR="DDDDDD">
   <FONT FACE="Arial">
*M3177DU
E: </HEAD>
   <BODY BGCOLOR="FFCC99">
   <FONT FACE="Arial">
*M3177D
E: </HEAD>
   <BODY BGCOLOR="FFCC99">
   <FONT FACE="Arial">
   <STRONG>Miscellaneous</STRONG><BR>
*M3177C
E: </HEAD>
   <BODY BGCOLOR="EEFFCC">
   <FONT FACE="Arial">
*M3177BU
E: </HEAD>
   <BODY BGCOLOR="FFCC99">
   <FONT FACE="Arial">
*M3177B
E: </HEAD>
   <BODY BGCOLOR="FFCC99">
   <FONT FACE="Arial">
   <STRONG>Lay-out</STRONG><BR>
*M3177AU
E: </HEAD>
   <BODY BGCOLOR="FFCC99">
   <FONT FACE="Arial">
*M3177A
E: </HEAD>
   <BODY BGCOLOR="FFCC99">
   <FONT FACE="Arial">
   <STRONG>Useful links</STRONG><BR>
*M3177U
E: </HEAD>
   <BODY BGCOLOR="FFCC99">
   <FONT FACE="Arial">
*M3177
E: </HEAD>
   <BODY BGCOLOR="FFCC99">
   <FONT FACE="Arial">
   <STRONG>Authors</STRONG><BR>
*M3176
E:   </TD>
    </TR>
   </TABLE>
   </BODY> 
   </HTML>
*M3175A
E: <TD><H1><CENTER><FONT SIZE="5" FACE="Arial">
*M3175B
E: ('<FONT COLOR="996633">',A80,'</FONT>')
*M3175C
E: </FONT></CENTER></H1></TD>
*M3174
E:   </TD>
     <TD VALIGN="TOP">
*M3173L
E: ('<TD VALIGN="TOP" ALIGN="LEFT"><IMG SRC="',A80,'" HEIGHT="50"></TD>')
*M3173R
E: ('<TD VALIGN="TOP" ALIGN="RIGHT"><IMG SRC="',A80,'" HEIGHT="50"></TD>')
*M3172
E: <BODY BGCOLOR="FFCC99">
   <TABLE NOBORDER WIDTH="100%" BGCOLOR="FFCC99" SCROLLING="NO">
   <TR>
*M3171
E:   </frameset>
    </frameset>
   </html>
*M3170
E: ('    <frame SRC="',A%,'_1.html" NAME="view_window">')
*M3169
E: ('    <frame SRC="',A%,'_H.html" NAME="title_bar" SCROLLING="NO">')
*M3168
E:   </frameset>
     <frameset ROWS="60,*">
*M3167
E: ('    <frame SRC="',A%,'_ack.html"  NAME="',A%,'_ack">')
*M3166
E: ('    <frame SRC="',A%,'_pointers.html" NAME="',A%,'_pointers">')
*M3165
E: ('    <frame SRC="',A%,'_misc.html" NAME="',A%,'_misc">')
*M3164
E: ('    <frame SRC="',A%,'_course.html" NAME="',A%,'_course">')
*M3163
E:  <frameset COLS="20%,*">
     <frameset ROWS="40%,24%,23%,13%">
*M3162
E: ('<meta HTTP-EQUIV="keywords" NAME="keywords" CONTENT="',A80,'">')
*M3161
E: </head>
*M3160
E: ('  <title>',A80,'</title>')
*M3159
E: <html><head>
*M3159A
E: <html>
   <head>
   <title>Notes for teachers with bioinformatics course</title>
   </head>
   <body BGCOLOR="DDDDDD">
   <H2>Notes for teachers</H2>
   <P ALIGN="JUSTIFY"><FONT FACE="Arial">
*M3159N
E: <html>
   <head>
   <title>Notes for teachers with bioinformatics course</title>
   </head>
   <body BGCOLOR="DDDDDD">
*M3159T
E: <P ALIGN="JUSTIFY"><FONT FACE="Arial">
*M3159AL
E: File header: Notes for teachers with bioinformatics course
*M3159B
E: </FONT></P>
   </BODY>
   </HTML>
*M3159C
E: <html>
   <head>
   <title>Answer for question in bioinformatics course</title>
   </head>
   <body BGCOLOR="DDDDDD">
   <H2>Answer:</H2>
   <P ALIGN="JUSTIFY"><FONT FACE="Arial">
*M3159CL
E: File header: Answer for question in bioinformatics course
*M3159D
E: <html>
   <head>
   <title>Page with error in bioinformatics course</title>
   </head>
   <body BGCOLOR="DDDDDD">
   <H2>Page wrongly administrated</H2>
   <P ALIGN="JUSTIFY"><FONT FACE="Arial">
*M3159DL
E: File header: Page with error in bioinformatics course
*M3159E
E: <html>
   <head>
   <title>Page linked from Bioinformatics course</title>
   </head>
   <body BGCOLOR="DDDDDD">
   <H2>Material linked from bioinformatics course</H2>
   <P ALIGN="JUSTIFY"><FONT FACE="Arial">
*M3159EM
E: <html>
   <head>
   <title>Page linked from Bioinformatics course</title>
   </head>
   <body BGCOLOR="DDDDDD">
*M3159ET
E: <P ALIGN="JUSTIFY"><FONT FACE="Arial">
*M3158
E: Too many personalisation tags
D: Teveel peronalisaties
*M3157
E: Control file CMS.CTR not found
D: Administratie file CMS.CTR niet gevonden
*M3157A
E: Control file CMS.MAK not found
D: Administratie file CMS.MAK niet gevonden
*M3157B
E: Control file not found:
D: Administratie file niet gevonden:
*M3156
E: Jmol view is being centreed on a non-residue
D: Het JMOL venster wordt op iets anders dan een residue gecentreerd
*M3155
E: IAACEN OOR in JML102
*M3154
E: DBG> Internal problem with OLDAAF/T in JML101
*M3153
E: PDB file has unreadable resolution
D: Resolutie in PDB file is onleesbaar
*M3152
E: PDB file found with resolution, but without (readable) date
D: PDB file met resolutie maar zonder (leesbare) datum gevonden
*M3151
E: X0-ray depositions per year per resolution bin
            <   1.0  1.1  1.2  1.3  1.4  1.5  1.6  1.7  1.8  1.9  2.0  2.5   >
           1.0  1.1  1.2  1.3  1.4  1.5  1.6  1.7  1.8  1.9  2.0  2.5  3.0  3.0
D: Aantal X-ray deposities als functie van jaar en resolutie
            <   1.0  1.1  1.2  1.3  1.4  1.5  1.6  1.7  1.8  1.9  2.0  2.5   >
           1.0  1.1  1.2  1.3  1.4  1.5  1.6  1.7  1.8  1.9  2.0  2.5  3.0  3.0
*M3150
E: HET-groups card not readable
D: HET-groups kaart onleesbaar
*M3149
E: Histogram of HET-groups per PDB-file
      0    1    2    3    4    5    6    7    8    9  10-or-more
D: Histogram van het aantal HET groepen per PDB file
      0    1    2    3    4    5    6    7    8    9  10-of-meer
*M3148
E: Entries not obtained by NMR or X-ray
D: Structuren die niet met NMR of X-ray zijn opgelost
*M3147
E: Year  Fibr Modl Neut  NMR Xray  ???
D: Jaar  Fibr Modl Neut  NMR Xray  ???
*M3147A
E: HEAD Year  
D: HEAD Jaar  
*M3147B
E: HEAD Resolution bin
D: HEAD Resolutie schaal
*M3146
E: If you answer NO, the PDBFINDER.TXT file will be re-read
D: Als U NEE antwoordt zal de PDBFINDER.TXT ingelezen worden
*M3145
E: Do you want to use the PDBFINDER you read in recently
D: Wilt U de recent ingelezen PDBFINDER gebruiken
*M3144
E: PBDFINDER entry without ID...
D: PDBFINDER entry zonder ID...
*M3143
E: No experimental method in PDB file:
D: Geen experimentele methode in PDB file:
*M3142
E: No deposition year in PDB file:
D: Geen depositie datum in PDB file:
*M3141
E: And so on, just wait a while
D: Enzovoorts, even geduld aub
*M3140
E: Lines found :
D: Regels gevonden:
*M3139
E: Files found :
D: Files gevonden :
*M3138
E: Statistics file is not open upon closing
D: Te sluite statistics file is niet open
*M3137
E: No statistics file available for closing
D: Geen statistiekfile beschikbaar om te sluiten
*M3136
E: DBG> Close ellipsoid file:
*M3135
E: DBG> Close statistics file:
*M3134
E: prodrg
*M3133
E: DBG> GRADRG: ISOU,NUMSOU=
*M3132
E: .gif
*M3131
E: DBG> Poked back in WIFWTF:
*M3130
E: DONE
*M3129
E: plate#/of#
*M3128
E: Ca:
*M3127
E: Z-score before/after full swap=
D: Z-score voor/na uitwisselen=
*M3126
E: Number of alternates in the whole soup:
D: Aantal meerplaatsige atomen in de hele soup:
*M3125
E: 3SSP-master
*M3124
E: watr.PDB
*M3123
E: drug.PDB
*M3122
E: DUMMY.HED
*M3121
E: prot.PDB
*M3120
E:  Short
*M3119
E: CONVEX  POINTS ZEROED ...:
D: Bolle punten op 0 gezet  :
*M3118
E: CONCAVE POINTS MAINTAINED:
D: Holle punten bewaard ....:
*M3117
E: Cycle ...................:
D: Rondje ..................:
*M3116
E: Pick cavity/CHAT
*M3115
E: DBG> ILOW,IHIGH=
*M3114
E:  ZERO    SHELL    100    FREQ
*M3113
E: Z : 1 ->
*M3112
E: Y : 1 ->
*M3111
E: X : 1 ->
*M3110
E: Ligand number out of range in MOL356
*M3109
E: NUMBER OF GRIDPOINTS THAT CHANGED VALUE:
D: Aantal veranderde grid-punten:
*M3108
E: EXTREMES:
D: Uitersten:
*M3107
E: DBG> Points detected in picked cavity:
*M3106
E: ===> Use :
*M3105
E: Skip :
*M3104
E: DBG> CLICKPICK hit with index=
*M3103
E: Discrepancy between atom name and Medeleev symbol
D: Verschil tussen atoom naam en Mendeleev symbool
*M3102
E: To make small molecule topology entries for GROMACS and WHAT IF, we use
   Daan van Aalten`s PRODRUG software. You don't have this software installed
   at the right  location, so we cannot use it. This is bad.
D: WHAT IF en GROMACS gebruiken Daan van Aalten`s PRODRUG software om de
   topology van kleine molekulen uit te rekenen. U heeft geen versie van
   PRODRUG geinstalleerd en dus kan het ook niet gebruikt worden. Dit is slecht.
*M3101
E: To make small molecule topology entries for GROMACS and WHAT IF, we use
   Daan van Aalten`s PRODRUG software. WHAT IF cannot easily check if you have
   the latest version available, but as there at least is a PRODRUG executable
   present, the flag to tell WHAT IF and GROMACS to use PRODRUG has now been
   switched on.
D: WHAT IF en GROMACS gebruiken Daan van Aalten`s PRODRUG software om de
   topology van kleine molekulen uit te rekenen. U heeft een versie van PRODRUG
   geinstalleerd (al is het niet duidelijk of dit een recente versie is), dus 
   heb ik de vlag om PRODRUG ook werkelijk te gebruiken maar aangezet.
*M3100
E: The flag for placing protons was set at 1 which is optimal for GROMACS
D: De waterstof toevoeg vlag is op 1 gezet omdat dat goed is voor GROMACS
*M3099
E: A C-terminal oxygen was added to satisfy GROMACS` apetite. Be aware that
   this might not be what you want, but only what you have to. The occupancy
   of this OXT is set at 0.99 so that you later can find back which oxygen
   was real and which not.
D: Een C-terminale zuurstof is toegevoegd omadt dat moet van GROMACS. Het is
   goed mogelijk dat U dat helemaal niet wilt, maar het moet nu eenmaal. Deze
   zuurstof heeft een bezettingsgraad van 0.99 gekregen om hem later weer
   terug te kunnen vinden.
*M3098
E: A C-terminal residue was encountered that had something else bound to it
   than an oxygen. There is no way to predict how the WHAT IF - whag - GROMACS
   combination will deal with this exception. Be warned, check everything.
D: Er is een C-terminaal residu gevonden waar iets anders aan vast zit dan een
   zuurstof. Het is vrij onvoorspelbaar hoe de WHAT IF - whag - GROMACS
   combinatie hier mee om zal gaan. Oppassen dus, en alles controleren.
*M3097
E: Number of bonds ............... :
D: Aantal bindingen .............. :
*M3096
E: Number of atoms ............... :
D: Aantal atomen ................. :
*M3095
E: Number of the ligand .......... :
D: Nummer van dit ligand ......... :
*M3094
E: ERROR. File not read
D: FOUT. File niet gelezen
*M3093
E: Number of alternate atoms:
D: Aantal alternatieve atomen:
*M3092
E: Just read SIGMAP.FIL....
*M3091
E: Atoms bound to each other multiple times:
*M3090
E: Atoms in this model ... :
D: Atomen in dit model ... :
*M3089
E: Atoms in previous models:
D: Atomen vorige modellen. :
*M3088
E: Working on MODEL ...... :
D: Werkt aan MODEL ....... :
*M3087
E: Continue with GETMOL operation
D: Wilt U toch doorgaan met GETMOL
*M3086
E: GETMOL will overload the SOUP
D: Deze GETMOL zal de soep laten overkoken
*M3085
E: MODELs that can be read .. :
*M3084
E: MODELs in the file ....... :
*M3083
E: Number of residues kept, deleted:
D: Aantal residuen behouden, verwijderd:
*M3082
E: matrix scaled down by a factor of ten before printing
D: Matrix waarden allen door 10 gedeeld ivm leesbaarheid
*M3081
E: Non-contact matrix scaled down by a factor of ten
*M3080
E: Contact matrix scaled down by a factor of ten
*M3079
E: Symmetric contac matrix (i.e. all contacts counted twice)
*M3078
E: CONVEX  POINTS ZEROED
D: Buiten punten verwijderd
*M3077
E: CONCAVE POINTS MAINTAINED
D: Binnen punten behouden
*M3076
E: CYCLE
D: Ronde
*M3075
E: DECREASED TO UPPER LIMIT
D: Verlaagd tot de boven grens waarde
*M3074
E: INCREASED TO LOWER LIMIT  
D: Verhoogd tot de onder grens waarde
*M3073
E: NUMBER OF GRIDPOINTS THAT CHANGED VALUE:
D: Aantallen van waarde veranderde grid punten
*M3072
E: DBG> Points detected in picked cavity:
*M3071
E: DBG> Work on negative values
*M3070
E: DBG> Work on positive values
*M3069
E: Enter barrier
D: Geef de drempel waarde
*M3068
E: Use  :
D: Sla over:
*M3067
E: Skip :
D: Gebruik :
*M3066
E: IAMB,POS .. =
*M3065
E: ISTEP ..... =
*M3064
E: Value ..... =
*M3063
E: Newval .... =
*M3062
E: Determinant in 092=
*M3061
E: ISYM out of range in SYMNEG
*M3060
E: Big +++ BUG +++ in MOL004
*M3059
E: Should this log-file be continued
D: Wilt U deze log-file gebruiken
*M3058
E: WHAT IF detected an existing log-file
D: WHAT IF detecteerde een bestaande log-file
*M3057
E: Flag 1052 is at 0. This is not good for GROMACS
*M3056
E: Bumps observed with (bump score is related to severity):
*M3055
E: No database hits found.
*M3054
E: Number of database fragments found:
*M3053
E: The coordinates of the residue with which your mutation clashes:
*M3052
E: The coordinates of your mutated residue:
*M3051
E: Your mutation introduces some atomic clashes (bumps). However, it seems
   likely that these bumps can be compensated by one single compensating
   mutation.
*M3050
E: Too many bumps with backbone atoms to compensate by mutation(s)
*M3049
E: The clashes, unfortunately, are with a bridged Cysteine
*M3048
E: Bumping residue is unmutatable (Gly)
*M3047
E: Too many bumping residues to compensate with a single mutation
*M3046
E: Other bumps detected:
*M3045
E: bump value
*M3044
E: Worst-bump statistics:
*M3043
E: Mutated residue fits nicely. No significant atomic clashes observed.
*M3042
E: Not enough database hits. This prediction cannot be made.
*M3041
E: Too few database hits for the results to become reliable
*M3040
E: Almost enough database hits. Results wont be very reliable.
*M3039
E: Enough database hits could be obtained for reliable results
*M3038
E: Not enough rotamer hits found in WHAT IF's internal database
*M3037A
E: <PRE>
   The WHAT IF database does not contain local fragments that fit your
   structure well enough to make any intelligent guess for potential mutations.
   Consequently, mutations cannot (will not) be predicted for this amino
   acid position.
*M3037
E: <TD>
   <SMALL>
   <PRE>
   This option scans the WHAT IF internal database for
   fragments with the same local backbone as around the
   mutated residue, and with the same residue type in the
   middle as the one just mutated. It searches for 
   maximally 80 such fragments. It extracts the rotamers
   from the fragments and displays them in the structure.
   This gives you a good impression about the plausibility
   of a mutation, and about clashes with other residues in
   the direct environment of the mutant.
*M3037B
E: </PRE>
   </SMALL>
   </TD>
*M3036
E: <LI><A HREF="http://www.gpcr.org/cgi-bin/snake.cgi?
*M3035
E: <H3>Super-families</H3>
*M3034
E: <H3>Sub-families</H3>
*M3033
E: WHAT IF is crashing.............
D: Wacht, WHAT IF maak een core ...
*M3032
E: Deliberate STACK DUMP initiated.
D: Programma is aan het overlijden.
*M3031
E: A fatal error occurred. Create stackdump
D: Fatale fout. Stack dum wordt gegenereerd
*M3030
E: Do you want to dump the stack report
D: Wilt U het stack raport zien
*M3029
E: Status at moment of deliberate KILL:
D: Status op het sterfbed:
*M3028
E: Fatal error. Do you want a STATUS report
D: Fatale fout. Wilt U een status raport
*M3027
E: Hit return (or enter) to continue
D: Type Enter (of Return) om door te gaan
*M3026
E: DBG> J=
*M3025
E: DBG> Impossible in GVFRND
*M3024
E: reading in GETFUM
D: bij het lezen in GETFUM
*M3023
E: del1.phi
*M3022
E: del2.phi
*M3021
E: del3.phi
*M3020
E: del.phi
*M3019
E: ## FULL FILE NAMES
*M3018
E: ## PROTEINS : EMBL/SWISSPROT identifier and alignment statistics
*M3017
E: NOTATION  : NR : Number of the sequence in the database.
   NOTATION  : ID : Identifier of the sequence.
   NOTATION  : STRID : Not relevant in this case.
   NOTATION  : %ID : Percent of residues identical with the consensus sequence.
   NOTATION  : %SIM : Convolution of sequence with profile
   NOTATION  : IFIR,ILAS : Not used.
   NOTATION  : JFIR,JLAS : Not used.
   NOTATION  : LALI      : Not used.
   NOTATION  : NGAP      : Not used.
   NOTATION  : LGAP      : Not used.
   NOTATION  : LSEQ2     : Total length of the seq.
   NOTATION  : SEQW      : Weight of the seq.
*M3016
E: REMARK    : WARNING: This alignment was generated fully automatically.
   REMARK    : It therefore highly likely that this alignment contains errors.
   REMARK    : We give no guarantees and can not be held responsible for errors.
   REMARK    : Small characters indicate insertions in the sequences relative
   REMARK    : to the profile ocurred.
*M3015
E: ERROR reading W87
*M3014
E: .SVIEW.html
*M3013
E: </PRE>
*M3012
E: <PRE>
*M3011
E: </B>
*M3010
E: </FONT>
*M3009
E: <FONT COLOR="
*M3008
E: CONSENSUS
*M3007
E:  Symbol comparison table: WHAT IF profile
                     ~GapWeight: 3.0
               ~GapLengthWeight: 0.1
*M3006
E: ('WHAT IF created MSF file')
*M3005
E: DBG> Output unit not open in WLS052A
D: DBG> Uitvoer file niet open in WLS052A
*M3004
E: ERROR. Not a directory:
D: FOUT. Niet een directory:
*M3003
E: <LI>None
*M3002
E: </UL>
*M3001
E: <LI>Important <A HREF="
*M3000
E: <LI>Snake-like <A HREF="
*M2999
E: <LI>Phylogenetic tree with :
*M2998A
E: <LI>Protein sequences in <A HREF="
*M2998
E: <LI>The <A HREF="
*M2997
E: <LI><A HREF="
*M2996
E: /CORMUT.mview.html
*M2995
E: .TREE20.html"> =&lt; 20</A> sequences.
*M2994
E: .TREE40.html"> =&lt; 40</A>, or
*M2993
E: .TREE60.html"> =&lt; 60</A>, or
*M2992
E: .TREE80.html"> =&lt; 80</A>, or
*M2991
E: Now sorting:
D: Sorteert:
*M2990
E: Comparing:
D: Vergelijk:
*M2989
E: Sorted sequences
D: Gesorteerde sequenties
*M2988
E: opening ALLALI
*M2987
E: opening ALLCLS
*M2986
E: Initializing ALLALI. This can take a minute...
D: ALLALI wordt aangemaakt. Even geduld AUB.
*M2985
E: Give number of water atom (-1 to bail out)
D: Geef het aantal waters (-1 breekt af)
*M2984
E: Tangental orientation
D: Tangentieel georienteerd
*M2983
E: Radial orientation
D: Radiaal georienteerd
*M2982
E: DBG> LEN(CHAR) < 4 :
*M2981
E: DBG> TooMANY
*M2980
E: DBG> OVERFLO
*M2979
E: BUG. Parameter out of range
D: Bug. Niet bestaande parameter
*M2978
E: Its coordinates are
D: Met als coordinaten
*M2977
E: reading sequence file in WCM102
D: bij het lezen van een sequentie file in WCM102
*M2976
E: Correlating
D: Correleer
*M2975
E: ERROR. EXCLUDE file not in database:
D: FOUT. File wel in EXCLUDE maar niet in database:
*M2974
E: Please check the format of EXCLUDE.3SP
D: Controleer het formaat van EXCLUDE.3SP
*M2973
E: The following database entries match your filename. Check the chain-id.
D: De volgende file namen zijn OK. Controleer svp de keten-ids.
*M2972
E: The cause was a your refusal to accept a certain chain
D: De oorzaak was uw wijgering een bepaalde keten-id te accepteren
*M2971
E: You unsuccessfully tried to obtain a database entry.
D: U Hebt zonder succes gebrobeerd een database file op te halen.
*M2970
E: Do you want this entry anyway .... :
D: Wilt U toch deze file gebruiken .. :
*M2969
E: You requested it with chain-Id ... :
D: U vraagt om keten-id ............. :
*M2968
E: Database entry has chain-Id ...... :
D: Database file heeft kete-id ...... :
*M2967
E: This option can only be used in the GL version of WHAT IF
D: Deze optie werkt alleen in de GL versie van WHAT IF
*MYOPT1
E: Here you could insert the call to your first option
D: Hie zou U uw eerste optie kunnen plaatsen
*MYOPT2
E: Here you could insert the call to your second option
D: Hie zou U uw tweede optie kunnen plaatsen
*M2966
E: Switch toggled off. Database file selection is interactive again.
D: Schakelaar uitgezet. U moet database files weer per optie selecteren.
*M2965
E: Number of database files you selected:
D: Aantal geselecteerde database files:
*M2964
E: Switch toggled on. Your database selection remains the same till you use
   this option again.
D: Schakelaar aangezet. Uw database keuze blijft onveranderd totdat U deze 
   optie weer gebruikt.
*M2963
E: You did not make a database selection. You will now be asked to do so.
D: U hebt nog geen database files geselecteerd. Dat mag nu.
*M2962
E: This option allows you to keep the last used selection of database files
   for future options. It is a toggle switch:
   OFF: Prompt the user each round for the database files to use
   ON : Do not prompt the user, just keep using those database files
        that were selected the last time before this flag is set.
D: Deze optie staat U toe de laatst gemaakte selectie van database files voor
   toekomstige opties te gebruiken. De optie wert als AAN/UIT knop:
   UIT: Iedere 3SP optie zal U vragen de database files te kiezen
   AAN: Volgende 3SP opties gebruiken uw laatste database file selectie
*M2961
E: LIGAND.FIL not open in PRP111
*M2960
E: LIGAND.FIL ligand file not opened
*M2959A
E: ('Ligand is too big for automatic topology generation:',A4,' (',A4,')')
D: ('Ligand te groot voor automatische topologie generatie:',A4,' (',A4,')')
*M2959
E: (A2,' detected, topology building not possible for ',A4,' (',A4,')')
D: (A2,' staat geen topologie creatie toe voor ',A4,' (',A4,')')
*M2957
E: Skip protein/DNA with wrong chain:
*M2956
E: Skip drug that binds wrong chain:
*M2949
E: The two groups of three atoms should sit in two different molecules.
D: De twee groepen van 3 atomen moeten in verschillende molekulen zitten
*M2948
E: The three atoms to superpose must be part on the same molecule
D: De drie atomen die U superponeert moeten in 1 molekuul zitten
*M2947
E: The three atoms to superpose on must be part on the same molecule
D: De drie atomen waarop U superponeert moeten in 1 molekuul zitten
*M2946
E: Give the atom to superpose on atom 3
D: Geeft het atoom dat op atoom 3 gesuperponeerd moet worden
*M2945
E: Give the atom to superpose on atom 2
D: Geeft het atoom dat op atoom 2 gesuperponeerd moet worden
*M2944
E: Give the atom to superpose on atom 1
D: Geeft het atoom dat op atoom 1 gesuperponeerd moet worden
*M2943
E: Give atom 3 on which to superpose
D: Geef atoom 3 waarop U wilt superponeren
*M2942
E: Give atom 2 on which to superpose
D: Geef atoom 2 waarop U wilt superponeren
*M2941
E: Give atom 1 on which to superpose
D: Geef atoom 1 waarop U wilt superponeren
*M2940
E: Iterating phimap
D: Itereert phi-map
*M2939
E: No convergence after 500 iterations
D: Geen convergentie na 500 stappen
*M2938
E: Maximum change in potential:
D: Maximale potentiaals verandering:
*M2937
E: Determining header for map number:
D: Administratie voor map met nummer:
*M2936
E: Please set the MAP number first
D: Kies svp eerst een map nummer
*M2935
E: MAP number wrong
D: Verkeerd MAP nummer
*M2934
E: Doing the focussing
D: Doe het zogenaamde focuseren
*M2933
E: Minimal value in phimap
D: Minimale phi-map waarde
*M2932
E: Maximal value in PHIMAP
D: Maximale phi-map waarde
*M2931
E: Conversion constant:
D: Conversie constante:
*M2930
E: Creating initial phimap
D: Maak eerste phi-map
*M2929
E: Creating charge map
D: Maak ladings map
*M2928
E: Proprietary charges and radii are used.
D: WHAT IF - eigen ladingen en atoom stralen worden gebruikt
*M2927
E: Step size ............... :
D: Grid stap grootte ....... :
*M2926
E: Grid dimension .......... :
D: Grid afmetingen ......... :
*M2925
E: Present map ............. :
D: Huidige map ............. :
*M2924
E: Creating epsilon map
D: Maak epsilon map
*M2923
E: The map dimensions are:
D: De map dimensies zijn:
*M2922
E: Resolution as set in the parameters=
D: Resolutie als in parameter setting =
*M2921
E: A fill percentage of 90 gives resolution=
D: Vullings percentage 90 geeft resolutie=
*M2920
E: Determining map dimensions and resolution
D: Bepaal map dimensies en resolutie
*M2919
E: WHAT THE HELL?
*M2918
E: Wrong mode passed to OUR002
*M2917
E: Converting phimap to WHAT IF map
D: Converteer phi-map naar WHAT IF map
*M2916
E: Using WHAT IF's own electrostatic module
D: WHAT IFs eigen electrostatische module
*M2915
E: 
D: 
*M2914
E: In your browser, open the location:
   http://swift.cmbi.ru.nl/gv/pdbfinder/
   and download the file PDBFIND.TXT. Store this file in the directory
   where you are running WHAT IF, or better, in WHAT IF's dbdata directory.
*M2913
E: Increase MAXPDB in SELECT.INC
D: Verhoog MAXPDB in SELECT.INC
*M2912
E: pdbfinder file cannot be opened
D: pdbfinder file kan niet gebruikt worden
*M2911
E: pdbfinder file opened for use. Conversion will commence now
D: pdbfinder file wordt gebruikt. Conversie zal nu gedaan worden
*M2910
E: Give the tolerance
D: Geef de fouten marge
*M2909
E: This option cannot run because either the CONCOORD or the DSSP executable(s)
   are missing (or not executable). Please check the WHAT IF WWW pages if you
   want to obtain these packages.
D: Deze optie doet het niet omadt de CONCOORD of het DSSP programma(s) missen
   (of niet gerund kunnen worden). Kijk svp op de WHAT IF WWW paginas als U
   deze programma(s) wilt hebben.
*M2908
E: opening new file RAMDAT.CHK
*M2906
E: Cys bound to metal:
D: Cys aan metaal gebonden:
*M2905
E: BLAST sequence file not open in WSDUMP
*M2904
E: Per residue you get two lines of output. The first line holds 5 numbers
   that are the contributions of the five terms that make up the happy factor:
   1) Quality of the fit of the database fragments on local fragment (subtract)
   2) Gray meatball score, i.e., how normal is the rotamer (add)
   3) How well does the rotamer pack (add)
   4) How badly does the rotamer bump (subtract)
   5) Hydrogen bond score of the rotamer
   The algorithm is that WHAT IF tries to replace the residue by the best
   placed copy of the same type. The better that fits, the happier the residue
   and the less likely that it should help to mutate this one (and the fewer
   stars you see on the second line of the output per residue).
*M2903
E: Please type something
D: U moet wel IETS intypen
*M2902
E: Give the notebook name:
D: Geef de notitieboek naam:
*M2901
E:  (NoteBook)
D:  (NotitieBoek)
*M2900
E: Also attached to:
D: Ook gebonden aan:
*M2899
E: Attached to:
D: Gebonden aan:
*M2898
E: Each WHAT IF MOL-item that ever gets created is stored as a file
   on disk. These files have the extension .WPL, for example, ZONES.WPL.
   If any of these items is not present in the above list of MOL-items,
   you can retrieve it with the GETITM option.
   WARNING. If you choose a new MOL-item name the same as one of the
   files listed below (if any), the existing file will be overwritten.
D: Elk MOL-item ooit gemaakt staat ook als file met extensie .WPL op disk,
   bijv als ZONES.WPL. Als zo'n file niet aanwezig is in bovenstaande lijst
   kunt U met GETITM zo'n oud MOL-item inlezen en weer gebruiken.
   Pas op. Als U een nieuw MOL-item dezelfde naam geeft als een van de
   onderstaande files, dan zal die file worden overschreven.
*M2897
E: CATASTROPHE
*M2896
E: NONAME
*M2895
E: ('MOL-item of old WHAT IF version. Lines assumed.')
D: ('MOL-item van oude WHAT IF versie. Lijnen aangenomen.')
*M2894
E: Matrix written
D: Matrix geschreven
*M2893
E: You will now be prompted for the four residue types in this turn
D: U wordt nu naar de vier residu types in de turn gevraagd
*M2892
E: Warning. Remove the time-stamp from the head of chap03.rno
D: Pas op. Haal de datum weg boven uit chap03.rno
*M2891
E: .NMCH 3
   .CH WHAT IF's menus (MENUS)
   .HL 1 Introduction.
   This chapter gives a short listing of all WHAT IF's options. This chapter
   is available in the helpfil directory under the name MENUS.INF.
   .LT
*M2890
E: Too many atoms in DGEOM option. Maximally allowed:
D: Te veel atomen in DGEOM optie. Maximaal toegestaan:
*M2889
E: Atom name set number out of range. Allowed are 1 -
D: Atoom namen groep nummer klopt niet. Toegestaan is 1 -
*M2888
E: Give the atom name set number
D: Geef het nummer van atoom naam groep
*M2887
E: Should this 'thing' be deleted
D: Moet dit 'ding' verwijderd worden
*M2886
E: Warning, something other than a single oxygen seems attached to the residue
   after which you are inserting. This something is:
D: Pas op. Aan het residue waar achter U bouwt zit iets groters dan een
   enkele zuurstof vast. Dat 'ding' is:
*M2885
E: No residue has a NOBOND flag
D: Er zijn geen residuen met NOBOND vlaggen
*M2884
E: Potential alternates
D: Mogelijke alteratieve atomen
*M2883
E: ERROR. Potential alternates
D: OEPS. Mogelijke alteratieve atomen
*M2882
E: Atom pairs with same names:
D: Gelijknamige atoom paren:
*M2881
E: <A HREF="
*M2880
E: Add model control file to main control file
*M2879
E: .mview2.html
*M2878
E: .mview.html
*M2877
E: .html
*M2877A
E: _H.html
*M2877B
E: _ack.html
*M2877C
E: _pointers.html
*M2877D
E: _course.html
*M2877E
E: _misc.html
*M2876
E: /FT.FLO
*M2875
E: /SNAKES.FLO
*M2874
E: 972 is zero, so all will be done
*M2873
E: Snakes will be produced
*M2872
E: Snakes will NOT be produced
*M2871
E: FT-files will NOT be produced
*M2870
E: FT-files will be produced
*M2869
E: 972 is one, so little will be done
*M2868
E: 972 blocked profile reading
*M2867
E: 972 blocked sequence reading
*M2866
E: Number of sequences:
D: Aantal sequenties:
*M2865A
E: .PRF.html
*M2865
E: .PRF
*M2864
E: 972 blocked profile alignment
*M2863A
E: .FASTA.html
*M2863
E: .SEQ.html
*M2862A
E: 972 blocked FASTA file output
*M2862
E: 972 blocked sequence list output
*M2861
E: .CDNA.html
*M2860
E: 972 blocked DNA list output
*M2859
E: .SNAKES.html
*M2858
E: 972 blocked snake files
*M2857
E: .ALI.html
*M2856
E: 972 blocked HSSP files
*M2855
E: 972 blocked MSF files
*M2854B
E: .PCTID.html
*M2854A
E: .SVIEW.html
*M2854
E: .MSF.html
*M2853
E: 972 blocked MVIEW files
*M2852
E: CORMUT.fil
*M2851
E: CORMUT.mview.html
*M2850
E: Full structural equivalencing not possible.
D: Volledige struktuur vergelijking niet mogelijk.
*M2849
E: ALALTS not opened. Alternates not read.
*M2848
E: There are no free groups to store the results. You will have to overwrite
   an existing group. Be careful.
D: Er zijn geen lege groepen meer vrij om de resultaten in op te slaan. U
   zult een bestaande groep moeten overschrijven. Wees aub voorzichtig.
*M2847
E: CORMUT.PRS.html
*M2846
E: CORMUT.lst
*M2845
E: For each non-terminal residue the angles N-CA-C CA-C-N CA-C-O O-C-N 
   are listed (with too much precision). Please be aware that these
   values are mainly the result of the refinemnet software.
D: Voor elk niet-terminaal residue worden de hoeken N-CA-C CA-C-N CA-C-O 
   O-C-N afgedrukt (met te veel precisie). Denk erom dat deze waarden erg
   door het verfijningsprogramma bepaald zijn.
*M2844
E: The orientation of residues relative to the rest of the protein is
   determined in two ways. First, the orientation relative to the surface
   is determined from the distance of the C-alpha and the C-beta to the
   nearest bulk water. Secondly, the orientation of the C-alpha - C-beta
   vector is determined relative to the centre of gravity of the range
   you are analysing, and from this it is detemined if the residue's
   orientation is radially, or tangental. If both methods agree, I tend
   to trust the answer...
*M2843
E: It is not a good idea to use protons here
D: Doe dit liever niet met protonen in de soep
*M2842
E: Groups of hydrogens with internal influencing:
D: Groepen elkaar beinvloedende waterstoffen:
*M2841
E: Group number:
D: Groep nummer:
*M2840
E: No hydrogen bond groups in this residue type
D: Geen waterstofbrug groepen in dit residu type
*M2839
E: Hydrogen bond groups:
D: Waterstofbrug groepen:
*M2838
E: Stereo set to parallel
D: Stereo staat nu op staren
*M2837
E: Readin at this moment:
*M2836
E: Stereo set to cross-eyed
D: Stereo staat nu op scheel kijken
*M2835
E: Normalization turned off
D: Normalisatie uitgezet
*M2834
E: Normalization turned on
D: Normalisatie aangezet
*M2833
E:   ##    File name    Seq len   Accession    CMC Title
D:   ##    File name    Seq len   Accession    CMC Titel
*M2832
E:   ##    File name    Seq len   Accession    Title
D:   ##    File name    Seq len   Accession    Titel
*M2831
E: CUTOFF larger than maximal value
D: Waarde groter dan het maximum
*M2830
E: Please give value between 0.0 and
D: Geef svp een waarde tussen 0.0 en 
*M2829
E: This option requires that STS3SP did run after your last MAK3SP. MAK3SP
   itself does that automatically for you. However, certain options (like
   DEL3SP, or things you do to the soup) can invalidate STS3SP results.
   So, it looks like you are OK to continue with this option, but it is
   your own decision...
D: Deze optie vereist dat STS3SP net gebruikt is. MAK3SP doet STS3SP
   automatisch voor U, maar er zijn opties zoals DEL3SP, of SOEP operaties
   die de STS3SP resultaten ongeldig maken. U lijkt goed te zitten, 
   maar WHAT IF kan dat niet zeker weten.
*M2828
E: Do you want to delete the excess molecules
D: Wilt U de overtollige molekulen verwijderen
*M2827
E: This option requires that the soup contains exactly one protein. Presently
   the soup contains more molecules. 
D: Deze optie vereist dat de soep soep precies 1 eiwit bevat. Echter, uw
   soep bevat nog meerdere molekulen.
*M2826
E: Not used
D: Niet gebruikt
*M2825
E: Did you run STS3SP first? If not, do so.
D: STS3SP vergeten? Indien zo, doe het dan nu.
*M2824A
E: Too few values for statistics
D: Te weinig data voor statistieken
*M2824
E: Too few residues superposed at this position
D: Hier is te weinig gesuperponeerd
*M2823
E: Give the colour for the non-used parts
D: Geef de kleur voor de niet gebruikte delen
*M2822
E: Give the (main) colour
D: Geef de (belangrijke) kleur
*M2821
E: Choose the colouring scheme
D: Kies het kleur schema
*M2820
E: You can choose from several colouring schemes for the database hits (if
   you choose to look at ligands, only scheme 0 and 1 are allowed)
   0) Monochrome
   1) Colour by atom type
   2) Equivalenced residues one colour, non-equivalenced ones another
   3) A sliding colour scale as function of the displacement
D: U kunt een kleuren schema kiezen voor de database hits (indien U naar 
   liganden kijkt kunt U alleen 0 of 1 kiezen)
   0) Een kleur
   1) Kleur naar atoom type
   2) Gesuperponeerde residuen een kleur de rest een andere
   3) Gekleurd als functie van de afwijking bij het superponeren
*M2819
E: Do you want to plot the result
D: Wilt U de uitvoer naar de printer sturen
*M2818
E: This menu does not hold options
D: Dit menu bevat geen opties
*M2817
E: Not enough data 
D: Niet genoeg data
*M2816
E: Not enough data for ellipsoidal calculation
D: Niet genoeg data om een ellips te maken
*M2815
E: Ellipsoid file not open
D: De ellipsoide file is niet open
*M2815A
E: Statistics file not open
D: De statistics file is niet open
*M2814
E: Ellipsoid file not defined yet
D: De ellipsoide file is nog niet aangemaakt
*M2814A
E: Statistics file not defined yet
D: De statistics file is nog niet aangemaakt
*M2813
E: 3SSP related data saved in a file
D: 3SSP gerelateerde data is veilig in een file opgeborgen
*M2812
E: 3SSP related data read back from file
D: 3SSP gerelateerde data is van file teruggelezen
*M2811
E: reading 3SSP-related data from file
D: bij het lezen van 3SSP gerelateerde data uit de file
*M2810
E: No file found with saved 3SSP-related data
D: Geen file met 3SSP-achtige data gevonden
*M2809
E: Give your choice (0-8
D: Kies uit (0-8
*M2808
E: You have several visualization options:
   0) Display nothing
   1) Display database hits as a movie (C-alphas only)
   2) Draw all database hits as one MOL-ITEM
   3) Display database hits as a movie (all atoms + drugs)
   4) Make a series of gifs of superposed C-alpha traces
   5) Display database hits as a movie (C-alphas + drugs)
   6) Display only all drugs in one MOL-item
   7) Display whole superposed PDB files as a movie
   8) Display whole PDB files as one MOL-item
D: U hebt meerdere keuzemogelijkheden:
   0) Stop met deze optie
   1) Toon de resultaten als een film (alleen C-alphas)
   2) Stop alle resultaten in 1 MOL-item
   3) Toon de resultaten als een film (alle atomen + liganden)
   4) Maak een serie gifs van alle superposities
   5) Toon de resultaten als een film (C-alphas + liganden)
   6) Toon alleen alle liganden in 1 MOL-item
   7) Toon hele gesuperponeerde PDB files als een film
   8) Toon hele gesuperponeerde PDB files als een MOL-item
*M2807
E:  Residues skipped     :
D:  Residuen overgeslagen:
*M2806
E: Contact between helix .... :
D: Contact tussen helix ..... :
*M2805
E: Contact between strand ... :
D: Contact tussen strand .... :
*M2804
E: and loop ................ :
D: en onregelmatig ......... :
*M2803
E: and helix ................ :
D: en helix ................. :
*M2802
E: and strand ............... :
D: en strand ................ :
*M2801
E: Contact between loop ..... :
D: Contact tussen onregelmatig:
*M2800
E: This option can only be executed if the presently active profile has 
   equally many residues as the soup. Be aware that if you achieve that
   equallity by accident, WHAT IF will colour the soup anyway.
D: Deze optie kan alleen maar gebruikt worden indien het huidige profiel
   evenveel residuen bevat als de soup. Pas op. Als dit toevallig zo is
   kunt U WHAT IF met deze optie aardig in de war brengen.
*M2799
E: Res Occ  Number Entropy  Lentropy  Var   Box
D: Res Freq Nummer Entropie Lentropie Var   Box
*M2798
E: Warning. You can choose only one angle at a time
D: Pas op. U mag maar 1 hoek tegelijk kiezen
*M2797
E: Residues coloured as function of displacement:
D: Residuen naar hun afstand gekleurd:
*M2796
E: BUG. Topology entry out of range:
*M2795
E: Error reading atom in drug:
*M2794
E: The SOUP contains too many atoms to add everything. You are in deep shit.
D: U wilt WHAT IF met te veel atomen laten werken, en zit daarom in de nesten.
*M2793
E: ERROR popping a residue from the stack
*M2792
E: DBG> Mutate back before popping residue stack:
*M2791
E: ERROR. Popping a non-existent 'thing':
*M2790
E: TRA022 ran to look at the output coordinate file
*M2789
E: WORKING ON THE REAL EM RUN
D: ER WORDT GEWERKT AAN DE WERKELIJKE ENERGIE MINIMALISATIE
*M2788
E: WORKING ON THE SYNCHRONISATION RUN
D: ER WORDT GEWERKT AAN DE HARMONISATIE
*M2787
E: Answering NO will terminate this option. Answering YES will take the risk.
D: Met NEE breekt U af, met JA waagt U de gok.
*M2786
E: It seems you are trying to run GROMACS without using a proton topology
   file present. Most GROMACS options will fail without this topology
   being present. You can copy the file TOPOLOGY.H from the WHAT IF dbdata
   directory to your local directory. You will have to restart WHAT IF.
   Do not use SAVSOU but MAKMOL to save your present coordinates. 
D: Het lijkt erop dat U GROMACS wilt gebruiken zonder topology file. Dat
   gaat meestal niet goed. Ik raad U aan om uw huidige status op te slaan
   (met MAKMOL, niet met SAVSOU), de file TOPOLOGY.H uit WHAT IFs dbdata
   directory to copieren, en WHAT IF opnieuw te starten.
*M2785
E: Alternate atom problems:
D: Probleem met alternate atomen:
*MA23OK
E: NOTE

   No alternate atoms detected in NMR file
   This PDB file does not contain alternate atoms. That is good, because
   it should not contain alternate atoms.
*H_MA23BAD
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} \\ \hline
*MA23BAD
E: WARNING
   ERRLNS
   Alternate atoms encountered in NMR file
   0 0.0 0.0 RESIDUE ALTNMR Alternate atom consistency check
   rr@{ (}r@{) }rl
   (a)
   The residues listed in the table below have alternate atoms. This cannot
   be, because NMR files should not contain alternate atoms.

   Alternate atom indicators in PDB files are known to often be erroneous.
   There are several causes for this problem to pop-up. One is that this
   isn't an NMR file, but an X-ray file disguised as an NMR file by leaving
   out the CRYST and SCALE cards, by using a unitary SCALE matrix, or by
   using MODEL cards.
   If it is a valid NMR file, it seems likely that the terminal digit in
   aton names like H212 has not been wrapped to the front. The PDB convention
   is that H212 becomes 2H21. If this has been forgotten, the last 2 falls in
   the column for the alternate atom indicator, triggering this check.
*MA23TXT
E: Residue (in NMR file) contains altenate atoms 
*MA22OK
E: NOTE

   All occupancies seem to add up to 0.0 - 1.0.
   In principle, the occupancy of all alternates of one atom should add up
   till 0.0 - 1.0. 0.0 is used for the missing atom (i.e. an atom not
   seen in the electron density).
   Obviously, there is nothing terribly wrong when a few occupancies 
   add up to a bit more than 1.0, because the mathematics of refinement
   allow for that. However, if it happens often, it seems worth evaluating
   this in light of the refinement protocol used.
*H_MA22BAD
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & Occupancy \\ \hline
*MA22BAD
E: WARNING
   ERRLNS
   Occupancies atoms do not add up to 1.0.
   0 0.0 0.0 RESIDUE OCCADD Occupancy sum not 1.0.
   rr@{ (}r@{) }rlr
   (a,'&',f6.2)
   In principle, the occupancy of all alternates of one atom should add up till
   1.0. A valid exception is the missing atom (i.e. an atom not seen in the
   electron density) that is allowed to have a 0.0 occupancy. Sometimes this
   even happens when there are no alternate atoms given...

   Atoms want to move. That is the direct result of the second law of 
   thermodynamics, in a somewhat weird way of thinking. Any way, many atoms 
   seem to have more than one position where they like to sit, and they jump
   between them. The population difference between those sites (which is related
   to their energy differences) is seen in the occupancy factors. As also for
   atoms it is 'to be or not to be', these occupancies should add up to 1.0.
   Obviously, it is possible that they add up to a number less than 1.0, in
   cases where there are yet more, but undetected' rotamers/positions in play,
   but also in those cases a warning is in place as the information shown
   in the PDB file is less certain than it could have been.
   The residues listed below contain atoms that have an occupancy greater
   than zero, but all their alternates don't add up to one.

   WARNING. Presently WHAT CHECK only deals with a maximum of two alternate 
   positions. A small number of atoms in the PDB has three alternates. In
   those cases the warning given here should obviously be neglected!
   In a next release we will try to fix this.
*MA22TXT
E: Residue contains atoms with summed occupancy between 0 and 1
*H_MA21BAD
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Atom} \\ \hline
*MA21BAD
E: WARNING
   ERRLNS
   Plausible backbone atoms detected with zero occupancy
   0 0.0 0.0 ATOM OCCNUL Occupancy check
   rr@{ (}r@{) }rll
   (a)

   Plausible backbone atoms were detected with (near) zero occupancy 

   When crystallographers don't see an atom they either leave it out completely,
   or give it an occupancy of zero or a very high B-factor. WHAT IF neglects
   these atoms. However, if a backbone atom is present in the PDB file, and its
   position seems 'logical' (i.e. normal bond lengths with all atoms it should
   be bound to, and those atoms exist normally) WHAT IF will set the occupancy
   to 1.0 if it believes that the full presence of this atom will be beneficial
   to the rest of the validation process. If you get weird errors at, or near, 
   these atoms, please check by hand what is going on, and repair things
   intelligently before running this validation again.
*MA21TXT
E: Occupancy set at 1.0 for backbone atom
*MA21OK
E: NOTE

   No probable backbone atoms with zero occupancy detected.
   Either there are no backbone atoms with zero occupancy, or they are not 
   present in the file, or their positions are sufficiently improbable to 
   warrant a zero occupancy.
*H_MA21BADS
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Atom} \\ \hline
*MA21BADS
E: WARNING
   ERRLNS
   Plausible side chain atoms detected with zero occupancy
   0 0.0 0.0 ATOM OCCNUL Occupancy check
   rr@{ (}r@{) }rll
   (a)

   Plausible side chain atoms were detected with (near) zero occupancy 

   When crystallographers don't see an atom they either leave it out completely,
   or give it an occupancy of zero or a very high B-factor. WHAT IF neglects
   these atoms. In this case some atoms were found with zero occupancy, but with
   coordinates that place them at a plausible position. Although WHAT IF knows 
   how to deal with missing side chain atoms, validation will go more reliable 
   if all atoms are presnt. So, please consider manually setting the occupancy 
   of the listed atoms at 1.0.
*MA21OKS
E: NOTE

   No probable side chain atoms with zero occupancy detected.
   Either there are no atoms with zero occupancy, or they are not present in
   the file, or their positions are sufficiently improbable to warrant a
   zero occupancy.
*MA20OK
E: NOTE

   No C-terminal nitrogen detected
   The PDB indicates that a residue is not the true C-terminus
   by including only the backbone N of the next residue. This has not been
   observed in this PDB file.
*H_MA20BAD
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*MA20BAD
E: WARNING
   ERRLNS
   C-terminal nitrogen atoms detected.
   0 0.0 0.0 RESIDUE CTERMN C-terminal nitrogen.
   rr@{ (}r@{) }rl
   (a)
   It is becoming habit to indicate that a residue is not the true C-terminus
   by including only the backbone N of the next residue. This has been
   observed in this PDB file.

   In X-ray the coordinates must be located in density. Mobility or disorder
   sometimes cause this density to be so poor that the positions of the atoms
   cannot be determined. Crystallographers tend to leave out the atoms in such
   cases. In many cases the N- or C-terminal residues are too disordered to see.
   In case of the N-terminus, you can see from the residue numbers if there
   are missing residues, but at the C-terminus this is impossible. Therefore,
   often the position of the backbone nitrogen of the first residue missing
   at the C-terminal end is calculated and added to indicate that there
   are missing residues. As a single N causes validation trouble, we remove
   these single-N-residues before doing the validation. But, if you get weird
   errors at, or near, the left-over incomplete C-terminal residue, please
   check by hand if a missing Oxt or removed N is the cause.
*MA20TXT
E: Residue consisting of just one N removed
*H_BBCBAD
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*BBCBAD
E: WARNING
   ERRLNS
   Residues with missing backbone atoms.
   0 0.0 0.0 RESIDUE BBAMIS Missing backbone atoms.
   rr@{ (}r@{) }rl
   (a)
   Residues were detected with missing backbone atoms. This can be a normal
   result of poor or missing density, but it can also be an error.

   In X-ray the coordinates must be located in density. Mobility or disorder
   sometimes cause this density to be so poor that the positions of the atoms
   cannot be determined. Crystallographers tend to leave out the atoms in such
   cases. This is not an error, albeit that we would prefer them to give it
   their best shot and provide coordinates with an occupancy of zero in cases
   where only a few atoms are involved.
   Anyway, several checks depend on the presence of the backbone atoms, so
   if you find errors in, or directly adjacent to, residues with missing
   backbone atoms, then please check by hand what is going on.
*BBCNEU
E: NOTE

   Residues with missing backbone atoms.
   Residues were detected with missing backbone atoms. This can be a normal
   result of poor or missing density, but it can also be an error.
*BBCOK
E: NOTE

   All residues have a complete backbone.
   No residues have missing backbone atoms.
*BBCTXT
E: Residue with missing backbone atom(s)
*H_ATAXBAD
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Atom} \\ \hline
*ATAXBAD
E: WARNING
   ERRLNS
   Atoms on special positions with too high occupancy
   0 0.0 0.0 ATOM PRECHK Atom at special position with high occupancy
   rr@{ (}r@{) }rll
   <FORMAT by PDBC92>
   Atoms detected at special positions with too high occupancy. These atoms
   will, upon expansion by applying the symmetry matrices, result in
   multiple atoms at (nearly) the same position.

   Atoms at special positions should have an occupancy that is smaller than
   1/N where N is the multiplicity of the symmetry operator. So, an atom on
   a 2-fold axis should have occupancy less or equal 0.5, for a 3-fold axis
   this is 0.33, etc. If the occupancy is too high, application of the
   symmetry matrices will result in the presence of more than one atom at
   (nearly) the same position. WHAT IF will certainly report this as bumps,
   but other things will also go wrong. E.g. 3 waters at the same position
   will make three times more hydrogen bonds, they will be counted three
   times in packing analysis, etc. So, I suggest you first fix this problem
   and run WHAT IF again on the fixed PDB file.
   An atom is considered to be located at a special position if it is
   within 0.3 Angstrom from one of its own symmetry copies. See also the
   next check...
*ATAXNEU
E: NOTE

   Atoms on special positions with too high occupancy
   Atoms detected at special positions with too high occupancy.
   These atoms will, upon expansion by applying the symmetry
   matrices, result in multiple atoms at (nearly) the same position.
   An atom is considered to be located at a special position if it is
   within 0.3 Angstrom from one of its own symmetry copies. See also the
   next check...
*ATAXOK
E: NOTE

   No atoms with high occupancy detected at special positions
   Either there were no atoms at special positions, or all atoms at
   special positions have adequately reduced occupancies.
   An atom is considered to be located at a special position if it is
   within 0.3 Angstrom from one of its own symmetry copies. See also the
   next check...
*ATAXTXT
E: At special position with too high occupancy
*MA12OK
E: NOTE

   No mixed usage of alternate atom problems detected
   Either this structure does not contain alternate atoms, or they have not
   been mixed up, or the errors have remained unnoticed.
*H_MA12BAD
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*MA12BAD
E: WARNING
   ERRLNS
   Alternate atom problems encountered
   0 0.0 0.0 RESIDUE ALTATM Alternate atom consistency check
   rr@{ (}r@{) }rl
   <FORMAT done by PDBC92>
   The residues listed in the table below have alternate atoms. One of two
   problems might have been encountered: 1) The software did not properly
   deal with the alternate atoms; 2) The alternate atom indicators are too
   wrong to sort out. 

   Alternate atom indicators in PDB files are known to often be erroneous.
   It has been observed that alternate atom indicators are missing, or that
   there are too many of them. It is common to see that the distance between
   two atoms that should be covalently bound is far too big, but the distance
   between the alternate A of one of them and alternate B of the other is
   proper for a covalent bond. We have discovered many, many ways in which
   alternate atoms can be abused. The software tries to deal with most cases,
   but we know for sure that it cannot deal with all cases. If an alternate
   atom indicator problem is not properly solved, subsequent checks will
   list errors that are based on wrong coordinate combinations. So, any
   problem listed in this table should be solved before error messages
   further down in this report can be trusted.
*WCHAOK
E: NOTE

   All chain connections seem OK
*H_WCHABAD
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*WCHABAD
E: WARNING
   ERRLNS
   Ions bound to the wrong chain
   0 0.0 0.0 RESIDUE CHAIN Ions bound to wrong chain
   rr@{ (}r@{) }rl
   <FORMAT done by PDBC92>
   The ions listed in the table have a chain identifier that
   is the same as one of the protein, nucleic acid, or sugar chains.
   However, the ion seems bound to protein, nucleic acid, or sugar,
   with another chain identifier.

   Obviously, this is not wrong, but it is confusing for users of this
   PDB file.
*MA13OK
E: NOTE

   No overlapping non-alternates detected
   Either this structure does not contain overlapping non-alternate atoms, 
   or they are all correct, or the errors have remained unnoticed.
*H_MA13BAD
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*MA13BAD
E: WARNING
   ERRLNS TWOVER
   Overlapping residues or molecules
   0 0.0 0.0 RESIDUE RESOVR Overlapping entity check
   rr@{ (}r@{) }rl
   <FORMAT done by PDBC92>
   This molecule contains residues or molecules that overlap too much while
   not being (administrated as) alternate atom/residue pairs. The residues
   or molecules listed in the table below have been removed before the
   validation continued.

   Overlapping residues or molecules (for short entities) are occasionally
   observed in the PDB. Often these are cases like, for example, two sugars
   that bind equally well in the same active site, are both seen overlapping
   in the density, and are both entered in the PDB file as separate 
   entities. This can cause some false positive error messsages further down
   the validation path, and therefore the second of the overlapping entities
   has been deleted before the validation continued. If you want to validate
   both situations, make it two PDB files, one for each sugar. And fudge
   reality a bit by making the occupancy of the sugar atoms 1.0 in both
   cases, because many validation options are not executed on atoms with
   low occupancy. If you go for this two-file option, please make sure that
   any side chains that have alternate locations depending on the sugar
   bound are selected in each of the two cases in agreement with the sugar
   that you keep for validation in that particular file.
*H_MA13ABAD
E: \multicolumn{5}{c}{Removed} & \multicolumn{5}{c}{Kept} & 
   d(overlap) \\ \hline
*MA13ABAD
E: ERROR
   ERRLNS
   Overlapping residues removed
   0 0.0 0.0 RESIDUE Overlap
   rr@{ (}r@{) }rl@{ \ \ \ \ \ \ }rr@{ (}r@{) }rl@{  }r
   (a,'&',a,'&',a)
   The pairs of residues listed in the table overlapped too much.

   The left-hand residue has been removed, and the right hand residue has
   been kept for validation. Be aware that WHAT IF calls everything a residue.
   Two residues are defined as overlapping if the two smallest ellipsoids 
   encompassing the two residues interpenetrate by 33\% of the longest axis.
   Many artefacts can actually cause this problem. The most often 
   observed reason is alternative residue conformations expressed by two
   residues that accidentally both got 1.0 occupancy for all atoms.
*MA16OK
E: NOTE

   In all cases the primary alternate atom was used
   WHAT IF saw no need to make any alternate atom corrections (which means they
   are all correct, or there aren't any).
*H_MA16BAD
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*MA16BAD
E: WARNING
   ERRLNS
   Alternate atom problems quasi solved
   0 0.0 0.0 RESIDUE ALTATS Alternate atom correction
   rr@{ (}r@{) }rl
   <FORMAT done by PDBC92>
   The residues listed in the table below have alternate atoms that 
   WHAT IF decided to correct (e.g. take alternate atom B instead of A
   for one or more of the atoms). Residues for which the use of alternate
   atoms is non-standard, but WHAT IF left it that way because he liked
   the non-standard situation better than other solutions, are listed
   too in this table.

   In case any of these residues shows up as poor or bad in checks further
   down this report, please check the consistency of the alternate atoms
   in this residue first, correct it yourself if needed, and run the
   validation again.
*MA16TXT
E: Residue with non-standard use of alternate atom indicators
*MA17OK
E: NOTE

   No 'swapped' protons detected.
   WHAT IF didn't swap protons on residues (or there aren't any protons).
*H_MA17BAD
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*MA17BAD
E: WARNING
   ERRLNS
   Problems solved by 'swapping' atoms
   0 0.0 0.0 RESIDUE SWPATM Swapped atom problems
   rr@{ (}r@{) }rl
   <FORMAT done by PDBC92>
   The residues listed in the table below had atoms swapped. E.g., the Hdelta-1
   in a tyrosine was found attached to the Cdelta-2 and vice versa. In these
   cases WHAT IF swaps those atoms internally before it continues the
   validation.

   Occasionally, two nomenclature correction steps need to be performed
   consequetively (e.g., swapping 1HB and 2HB, and renaming them to HB2 and
   HB3). WHAT IF will make these corrections, but by the time it needs to
   report on it, it can no longer reconstruct what it did. Combined 
   nomenclature problems therefore will not always be listed in this table.
   This means that some errors might go unnoticed that other softwares than 
   WHAT IF potentially cannot automatically correct.
*MA17TXT
E: Residue with swapped proton positions
*M2784D
E: NOTE

   This is NOT an alpha-carbon-only structure
   At least some amino acids were observed that contained more atoms
   than just an alpha-carbon.
*H_M2783D
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*M2783D
E: WARNING
   ERRLNS
   Too many alpha-carbon-only amino acids
   0 0.0 0.0 RESIDUE CAONLY Alpha-carbon only residue check
   rr@{ (}r@{) }rl
   <FORMAT done by PDBC92>
   Too many amino acids were detected that contain only an alpha-carbon.

   There are two reasons why this problem can exist. The first is that the
   density is too poor to sensibly fit residues through it. If that is the
   case, the positions of the alpha-carbons also seem dubious at best.
   The second reason can be that the crystallographer doesn't want you to
   see the coordinates, but needs a PDB identifier to get the structure
   published. This is a highly depicable strategy that fortunately is 
   rarely used these days.
   If the percentage alpha-carbon-only residues is not very high, you can
   consider removing them and checking the complete residues, but, in such
   a case the check results should be inspected carefully in light of the
   missing residues.
*H_AALIGBAD
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*AALIGBAD
E: WARNING
   ERRLNS
   Amino acids observed inside ligands
   0 0.0 0.0 RESIDUE AAINLI Amino acids inside ligands check
   rr@{ (}r@{) }rl
   <FORMAT done by PDBC92>
   Ligands were detected that contain amino acids. This is not a wise thing
   to do. Please rename those ligand fragments and call them DRG, XXX, or
   whatever, but don't give them the name of a valid amino acid, nucleotide,
   or sugar. 

   Crystallographers and NMR spectroscopists have an understandable dislike
   for organic chemistry and quantum chemistry. And they hate making topology
   entries for small molecules. So, if they find a funny small molecular
   ligand in their molecule, they generally try to 'recycle' old topologies.
   If the ligand contains a group that, for example, looks like an amino acid,
   it is common practice to split the ligand into several 'ligand-residues' and
   use the amino acid topology for the amino acid fragment. This is all fine,
   but please change the name into DRG, XXX, or whatever, before depositing
   the ligand.
   If you think that the validation software makes errors that are related
   to these ligands, I suggest you first change the name of the ligand (and
   make one ligand out of the fragments) and run the validation again.
   The table lists the residues, or residue-like things, that are found bound
   between ligands or unrecognized things, and that thus are suspect of
   actually being part of one big ligand.
*AALIGNEU
E: NOTE

   Residues detected inside ligands
   Ligands were detected that contain amino acids. This is not a 
   wise thing to do. This can adversly affect the validation process.
*AALIGOK
E: NOTE

   No residues detected inside ligands
   Either this structure does not contain ligands with amino acid groups
   inside it, or their naming is proper (enough).
*H_LIGHBBAD
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Atom} \\ \hline
*LIGHBBAD
E: WARNING
   ERRLNS
   Groups attached to potentially hydrogenbonding atoms
   0 0.0 0.0 RESIDUE ATHYBO Attached group check
   rr@{ (}r@{) }rll@{ bound to }rr@{ (}r@{) }rll@{  }r@{  }r@{  }rl
   (a,'&',a,'&',2(f6.2,'&'),a,'&',a)
   Residues were observed with groups attached to (or very near to) atoms that 
   potentially can form hydrogen bonds. WHAT IF is not very good at dealing
   with such exceptional cases (Mainly because it's author isn't...). So be
   warned that the hydrogenbonding-related analyses of these residues
   might be in error.

   For example, an aspartic acid can be protonated on one of its delta
   oxygens. This is possible because the one delta oxygen 'helps' the 
   other one holding that proton. However, if a delta oxygen has a group
   bound to it, then it can no longer 'help' the other delta oxygen
   bind the proton. However, both delta oxygens, in principle, can still
   be hydrogen bond acceptors. Such problems can occur in the amino acids 
   Asp, Glu, and His. I have opted, for now to simply allow no hydrogen
   bonds at all for any atom in any side chain that somewhere has a 'funny'
   group attached to it. I know this is wrong, but there are only 12 hours
   in a day.
*LIGHBNEU
E: NOTE

   Attached groups interfere with hydrogen bond calculations
   It seems there are sugars, lipids, etc., bound (very close) to
   atoms that otherwise could form hydrogen bonds.
*LIGHBOK
E: NOTE

   No attached groups interfere with hydrogen bond calculations
   It seems there are no sugars, lipids, etc., bound (very close) to
   atoms that otherwise could form hydrogen bonds.
*M2784A
E: NOTE

   No overlapping residues or molecules detected
   Either this structure does not contain overlapping residues or molecules,
   or they are all correct, or the errors have remained unnoticed or the
   overlap was minor so that WHAT IF did not dare throwing out one of the
   overlapping residues.
*M2782
E: Problems with the SCALE, CRYST, and symmetry information
*H_DUPABAD
E: \multicolumn{5}{c}{Atom 1} & \multicolumn{5}{c}{Atom 2} \\ \hline
*DUPABAD
E: WARNING
   ERRLNS
   Duplicate atom names detected in ligands
   0 0.0 0.0 ATOM DUNCHK Duplicate atom names in ligands
   rr@{ (}r@{) }rllrr@{ (}r@{) }rll
   (a,'&',a)
   The pairs of atoms listed in the table below sit in the same ligand, 
   or co-factor, and have the same name. 

   The PDB holds a large series of co-factors that consist of multiple,
   identical building blocks. Often the names of atoms in these building
   blocks are made unique by adding an A,B,C, etc., in front of their name.
   For example, AO11, AO12, BO11, BO22 for 4 Oxygens. The limitations of 
   the PDB format make it difficult (albeit not impossible) to avoid this.
   WHAT IF deals with this problem by stripping the leading A,B,C, etc.,
   from the names. This way the atom names make chemical sense again, but
   they loose their uniqueness. Although this seems to generate few problems,
   it cannot be guaranteed that certain error messages are the direct or
   indirect result of this nomenclature problem. It is possible that these
   duplications are the result of earlier atom name corrections by WHAT IF.
*DUPANEU
E: NOTE

   Duplicate atom names in ligands
   Dupicate atom names detected in a ligand. It is possible that these
   duplications are the result of earlier atom name corrections by WHAT IF.
*DUPAOK
E: NOTE

   No duplicate atom names in ligands
   All atom names in ligands seem adequately unique.
*H_INTCBAD
E: \multicolumn{5}{c}{Atom 1} & \multicolumn{5}{c}{Atom 2} \\ \hline
*INTCBAD
E: WARNING
   ERRLNS
   Strange inter-chain connections detected
   0 0.0 0.0 RESIDUE CCOCHK Inter-chain connection check
   rr@{ (}r@{) }rllrr@{ (}r@{) }rll
   (a,'&',a)
   The pairs of residues listed in the table below seem covalently bound
   while belonging to different chains in the PDB file.

   Sometimes this is unavoidable (e.g. if two protein chains are covalently
   connected via a Cys-Cys or other bond). But if it can be avoided (e.g.
   often we observe sugars with one chain identifier connected to protein
   chains with another chain identifier), it should be avoided.
   WHAT IF and WHAT-CHECK try to deal with all exceptions thrown at it, but
   if you want these programs to work optimally (i.e. make as few false
   error messages as is possible) you should help them by getting as much of
   the administration correct as is humanly possible.
*INTCNEU
E: NOTE

   Strange inter-chain connections detected
   The residues listed in the table below seem covalently bound
   to chains with a different name.
*INTCOK
E: NOTE

   No strange inter-chain connections detected
   No covalent bonds have been detected between molecules with
   non-identical chain identifiers.
*H_CORCBAD
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*CORCBAD
E: NOTE
   ERRLNS
   Strange inter-chain connections corrected
   0 0.0 0.0 RESIDUE CCOCHK Inter-chain connection correction
   rr@{ (}r@{) }rl
   <FORMAT done by PDBC92>
   Chain identifiers modified to improve future validation options.

   For the residues listed below, WHAT IF thinks that it could 'improve'
   the chain-name. Often WHAT IF is rather smart about this, but if you find
   strange error messages related to this ligand, or related to the residues
   listed in the previous section that it is bound to, then you better fix
   the chain identifiers yourself, and run the validation again.
*CORCOK
E: WARNING

   Strange inter-chain connections could NOT be corrected
   The strange inter-chain conections were too strange for WHAT IF 
   to correct.
*M2776A
E: Ion-related problems in this PDB file
*M2775
E: You are using an option that uses the residue stack. The stack routine has
   determined that the calling option has fogotten to deal with the fact that
   something is covalently attached to the residue that is pushed onto the
   stack. Often this is not a problem, but if you see this message more often,
   please be aware that trouble might be your share.
*M2774
E: The alternate atoms seem significantly better. So we take them...
D: De alternatieve atomen zien er veel beter uit, dus nemen we die...
*M2773
E: The following entities (now) contain atoms with different alternate
   atom identifiers. This often indicates trouble, either in the
   underlying PDB file, or in the artificial intelligence applied to
   'optimally' determine which atom is real and which alternate.
D: De volgende 'dingen' bevatten atomen met meerdere alternatieve atoom
   indicatoren. Dit is een sterke indicator voor fouten in de ingelezen
   PDB file, maar het kan ook heel goed zijn dat de kunstmatige intelligentie
   die de alternatieve atomen uit moet zoeken op hol is geslagen.
*M2772
E: The following entities have atername atoms 
   (Waters are not looked at)
D: De volgende 'dingen' hebben alternatieve atomen
   (Naar waters kijken we hier even niet)
*M2771
E: Delete old version of DBERLO.DAC
D: Verwijder oude versie van DBERLO.DAC
*M2770
E: DBG> Analyzing for chain-Id =
*M2769
E: MODE not in range 1-2 in PRP124
*M2768
E: IAA out of range in PRP129
*M2767
E: Filename too long for chmod command 
D: De filenaam is te lang om chmod op te doen
*M2766
E: Filename too long for chmod command 
D: De filenaam is te lang om chmod op te doen
*M2765
E: reading counter from SERVER.BIG control file
D: er ging iets mis bij het lezen van een counter uit de SERVER.BIG file
*M2764
E: RECIN is OOR in W87_read1
*M2763
E: INTIN is negative in W87_WRIT1
*M2762
E: RECIN is OOR in W87_WRIT1
*M2761
E: Residue number OOR in PRF016A (profile update support routine)
*M2760
E: ARBPOS.POS
*M2759
E: SEQCOL.FIL
*M2758
E: Maximal repeat score:
D: Maximale score voor een herhaling:
*M2757
E: Repeats:
D: Herhalingen:
*M2756
E: No repeats found
D: Geen herhalingen gevonded
*M2755
E: Sequence file name:
D: Sequentie file naam:
*M2754
E: Empty profile found
D: Leeg profiel gevonden
*M2753
E: MSF file not open in WAL026C
*M2752
E: MSF file not open in WAL026B
*M2751
E: MSF file not open in WAL026A
*M2750
E: .translated
*M2749
E: HSSP       WHAT IF Profile derived alignment.
   AVAILABLE  Free usage to everyone provided proper acknowledgements are made.
   REFERENCE  G. Vriend, J. Mol. Graph. (1990) 8, 52-56.
*M2748
E: Think about widening the window...
*M2747
E: DAYHOF.MAT
*M2746
E: WAL100 returned IERR=
*M2745
E: NUMTOT1=0 in WAL010B
*M2744
E: The pointers
*M2743
E: some error occurred...
D: er ging iets mis...
*M2742
E: with HELIX ends file
*AADEL
E: ACDEFGHIKLMNPQRSTVWYX-
*AASML
E: acdefghiklmnpqrstvwyx-
*IMGSRC
E: <IMG SRC="
*THELOGO
E: " ALIGN=middle ALT="The logo">
*M2741
E: Therefore, the alternate conformation will now be used
D: Daarom wordt de alternatieve conformatie nu geselecteerd
*M2740
E: Bond length error present/swapped
D: Bindings lengte fout nu/andersom
*M2739
E: Alternate atom statistics. From left to right you see:
   The description of the type of entity
   The frequency of this entity
   The frequency of this entity with alternate atoms
   The frequency of this entity with A/B-mixed alternate atoms
D: Alternatieve atoom statistieken. Van links naar rechts ziet U:
   Beschrijving
   Aantal keren dat het voorkomt
   Aantal keren dat het voorkomt met alternatieve atomen
   Aantal keren dat het voorkomt met de alternatieve atomen door elkaar
*M2738
E: The soup does not contain alternate atoms
D: Geen alternatieve atomen gevonden
*M2737
E: Do you want to switch on the USEALT flag
D: Wilt de de USEALT vlag op zetten
*M2736
E: This option requires that the USEALT flag is switched on
D: Voor deze optie moet de USEALT vlag op staan
*M2735
E: Coil
*M2734
E: Turn
*M2733
E: Strand
*M2732
E: Helix
*M2731
E: Neighbours
D: Buren
*M2730
E: Normal
*M2729
E: DBG> GROMACS header line:
D: DBG> GROMACS introductie regel:
*M2728
E: Alternative atom usage switched off
D: Alternatieve atoom gebruik uitgezet
*M2727
E: Alternative atom usage switched on
D: Alternatieve atoom gebruik aangezet
*M2726
E: Alternate atom flag out of range
D: Alternatieve atoom flaggen zijn de mist in gegaan
*M2725
E: Too many alternate atoms. Alternate atoms skipped:
D: Te veel alternatieve atomen. Niet ingelezen:
*M2724
E: no number on MODEL line. Offending line:
D: MODEL regel bevat geen nummer:
*M2723
E: BUG. IUNIT in GETINT =
*M2722
E: Reading coordinates from PDB file in MOL054
D: Er ging iets mis in MOL054 bij het lezen van een PDB file
*M2721
E: Increase MAXRIN in GETMOL.INC and recompile WHAT IF to read this file
D: Verhoog MAXRIN in GETMOL.INC en hercompileer WHAT IF om deze file te lezen
*M2720
E: Non-alternate atoms with same name:
D: Atomen met zelfde naam ontdekt:
*M2719
E: Created from :
*M2718
E: WLS053 not found :
*M2717
E: .TREE20.html
*M2716
E: .TREE40.html
*M2715
E: .TREE60.html
*M2714
E: .TREE80.html
*M2713
E: 972 blocked trees
*M2712
E: 972 blocked profile
*M2711
E: 972 blocked CMA
*M2710
E: Iclass=
*M2709
E: Text :
*M2708
E: Class:
*M2707
E: Do touch at 
D: Contact voor
*M2706
E: No touch at 
D: Geen contact voor
*M2705
E: Give residue two :
D: Geef residu twee :
*M2704
E: Give residue one :
D: Geeft residu een :
*M2703
E: Hydrogen not bound to donor
D: Waterstof zit nergens aan vast
*M2702
E: DBG> File is not found :
*M2701
E: DBG> File to be deleted:
*M2700
E: fly -q -i FLYFILE > FLYFILE.gif
*M2699
E: $pwd
*M2698
E: $rm
*M2697
E: $more
*M2696
E: $ls
*M2695
E: Crambin
*M2694
E: .gif
*M2693
E: -o PLOTR
*M2692
E: fly -q -i PLOTR.
*M2691
E: IMPLICIT NONE missing
*M2690
E: Found a line with fewer than 3 numbers
D: Een regel met < 3 nummers gevonden
*M2689
E: not enough numbers
D: niet genoeg nummers
*M2688
E: Error in grid origin
D: Er zit een fout in de oorsprong van het grid
*M2687
E: OpenDX map
*M2686
E: Read a formatted OpenDX map
D: Lees een geformatteerde OpenDX map
*M2685
E: Give the map to correlate with
D: Geef de map waarmee gecorreleerd moet worden
*M2684
E: DelPhi potential map
*M2683
E: No need to load internal map
D: Niet nodig om interne map te lezen
*M2682
E: Something bound to this CYS= CYSA
D: Iets gebonden aan CYS= CYSA
*M2681
E: Could not find atom attached to O2
D: Kon geen atoom aan O2 gebonden vinden
*M2680
E: Reading charges from:
D: Lees ladingen uit:
*M2679
E: Reading charges from DELCRG.DAT
D: Lees ladingen uit DELCRG.DAT
*M2678
E: Reading radii from:
D: Lees atoomstralen uit:
*M2677
E: Reading radii from DELRAD.DAT
D: Lees atoomstralen uit DELRAD.DAT
*M2676
E: Uninterpreted DOT line:
*M2675
E:  showpage
   %%Trailer
   %%EOF
*M2674
E: Give the .f file
D: Geef de .f file
*M2673
E: .mff
*M2672
E: File prepared already:
*M2671
E: FATAL ERROR. Increase MAXSP
*M2670
E: KLONK file is closed at
*M2669
E: KLONK file is open at
*M2668
E: DBG> Label text:
*M2667
E: DBG> Fifth picklist INDEX=
*M2666
E: DBG> BERTJE ZEGT K MET P
D: DBG> BERTJE ZEGT K MET P
*M2665
E: Draw line
D: Trek lijn
*M2664
E: reading COMMANDS file for pull-downs
*M2663
E: J,IHIT    =
*M2662
E: WIFPAR(54,55)=
*M2661
E: DBG> BUG IN WIFSGP:
*M2660
E: SCRIPT ran hapily
D: SCRIPT succesvol afgewerkt
*M2659
E: Call MOL200 manually
*M2658
E: DBG> IPNTSO IN WIFGRN=
*M2657
E: DBG> Pointer to empty SOUNAM in WIFGRN
*M2656
E: DBG> GET001 added:
*M2655
E: DBG> TMPNAM     =
*M2654
E: DBG> ONESA3(IAA)=
*M2653
E: DBG> HEADER:
*M2652
E: DBG> ITT=
*M2651
E: .SW.html">
*M2650
E: .TABDR.html">
*M2649
E: <OL>
*M2648
E: DBG> ERROR opening :
*M2647
E: DBG> Error 4 in CORMUT.
*M2646
E: Dont write snake files
D: Schrijf geef 'snakes' file
*M2645
E: <HR>
*M2643
E: </BODY>
   </HTML>
*M2642
E: <HTML>
   <BODY>
*M2641
E: </PRE>
*M2640
E: <PRE>
*M2640A
E: <PRE>
   HSSP       WHAT IF Derived alignment.
   AVAILABLE  Free usage to everyone provided proper acknowledgements are made.
   REFERENCE  G. Vriend, J. Mol. Graph. (1990) 8, 52-56.
*M2639
E: Bug!
*M2638
E: Atom to contact residue 1
D: Atoom dat contact maak met residu 1
*M2637
E: Atom to contact residue 3
D: Atoom dat contact maak met residu 3
*M2636
E: Atom to contact residue 2
D: Atoom dat contact maak met residu 2
*M2635
E: Residue type that contacts both:
D: Residue type dat met beide contact maakt:
*M2634
E: Second residue type of the pair:
D: Tweede residue type van het paar:
*M2633
E: First residue type of the pair:
D: Eerste residue type van het paar:
*M2632
E: A (small) difference in length is detected between the template PDB file
   and the template PIR file. Sometimes this is caused by the presence of
   nucleotides or simple (i.e. WHAT IF-recognizable) sugars in the
   template PDB file. But there are many other possibilities to arrive at
   this error. Anyway, you must fix this if you want to get a model...
*M2631
E: Number of residues in PDB file ..... :
*M2630
E: Length of the model PIR file ....... :
*M2629
E: Length of the template PIR file .... :
*M2628
E: It looks as if the two PIR files contain unequal numbers of residues
   (even when insertions and deletions are taken into account). This is
   a potential source of big trouble. If the model PIR file is shorter,
   the missing residues will be treated as deletions. If the model PIR file
   is longer the extra residues will be neglected. But it seems muuuuuch
   wiser to make sure you get everything correct.
*M2627
E: It might be that your template PDB file is a multimer while your 
   template PIR file is just a monomer, or some similar problem. In any
   case, there are many more residues in the template PDB file than in the
   template PIR file. In case you want to build a multimer model from a
   multimer template, you need to provide the sequences as often in the
   PIR files as there are multimeric copies in the PDB file. Make sure
   that you check that all monomers in the PDB file are identical before
   simply doing cut-n-paste. Use the WHAT IF file administration servers
   if you want to know the content of a PDB file.
*M2626
E: The rest of this file will give you per residue what WHAT IF thinks it
   needs to do with it. If at some time you get the message 'Sequence and
   soup out of sync' that means that the sequence you gave as sequence
   PIR file and the sequence found by WHAT IF in the template PDB file
   start to disagree at that position.
*M2625
E: Sequence ends with an insertion
D: Sequence eindigt met een insertie
*M2624
E: Something went wrong. The sequence in your PDB file does not agree with
   the sequence in the corresponding PIR file. Often this is the result
   of taking the PDB file sequence from SwissProt, or from any other source
   that is not the PDB file itself. It can also be that the PDB file contains
   DNA or sugars that you havent put in the PIR file. Or perhaps the PDB
   file is a multimer, but you only gave the sequence of one monomer in
   the PIR file? 
   Anyway, the three sequences are given below. First, the sequence that
   WHAT IF found in the PDB file. Thereafter, the PDB file related sequence
   you gave as template PIR file, and finally the sequence of the model.
   Sequence found in PDB file:
*M2623
E: Entities with a NOBOND flag:
D: 'Dingen' met een NOBOND vlag:
*M2622
E: Structure quality
D: Structuur kwaliteit
*M2621
E: Relax
D: Verwijder spnanning
*M2620
E: Regularize
D: Normaliseer
*M2619
E: After :
D: Na :
*M2618
E: One residue not inserted:
D: Een residue niet geinserteerd:
*M2617
E: I will do the following to the soup:
D: De soep zal het volgende ondergaan:
*M2617E
E: Your input files were interpreted by WHAT IF as if you wanted to make the
   following modifications to the template PDB file to arrive at the model:
*M2616
E: >P1;WHAT IF-Soup
D: >P1;WHAT IF-Soep
*M2615
E: Too many sequences read already. Sorry.
D: Al teveel sequenties ingelezen. Sorry.
*M2614
E: Parameter 2. Sequence information to be shown flag
   Potential values:
   0   : show only the sequence (default)
   1   : show sequence and amino acid frequency distribution
   2   : show all available information
D: Parameter 2. Te tonen sequentie informatie parameter
   Mogelijke waarden:
   0   : toon alleen de sequentie (standaard)
   1   : toon sequentie en aminozuur frequenties
   2   :  toon alle beschikbare informatie
*M2613
E: Present value: 
D: Huidige waarde:
*M2612
E: Parameter 1. One or three letter code for amino acids
   Potential values:
   0   : one letter code 
   1   : three letter code (default)
D: Parameter 1. Aminozuur uitvoer in 1 of 3 letter code
   Mogelijke waarden:
   0   : 1 letter code
   1   : 3 letter code (standaard)
*M2611
E: Status of the parameters and files relevant for this menu
D: Status van parameters en files relevant voor dit menu
*M2610
E: Going to model:
D: Wordt gemodeleerd:
*M2609
E: Exists already:
D: Bestaat al:
*M2608
E: DBG> ISHBO2=.TRUE.
*M2607
E: DBG> Total flip penalty:
D: DBG> Totale flip penalty:
*M2606
E: Bound to:
D: Gebonden aan:
*M2605A
E: Bound group on Asn; dont flip
D: Asn draait niet om want er zit iets aan vast
*M2605
E: Bound group on Gln; dont flip
D: Gln draait niet om want er zit iets aan vast
*M2604
E: Drug not usable:
D: Ligand kan niet gebruikt worden:
*M2603
E: Two-atomic `things` cannot be dealt with:
D: Met dingen van twee atomen kunnen we (nog) niks beginnen:
*M2602
E: It is very advisable to use parameter 1052 ...
D: Het gebruik van de 1052 parameter wordt sterk aangeraden...
*M2601
E: FASTMD aborted
D: FASTMD had er geen zin meer in
*M2600
E: FASTSA aborted
D: FASTSA heeft de pijp aan Maarten gegeven
*M2599
E: FASTEM aborted because of bad/missing atoms
D: FASTEM heeft het opgegeven vanwege slechte/missende atomen
*M2599A
E: FASTEM aborted because of chain breaks in a macromolecule at:
D: FASTEM heeft het opgegeven vanwege keten breuken bij:
*M2598
E: VIEWDIR=
*M2597D
E: Minor eigenn vector ..... :
*M2597C
E: Second eigen vector ..... :
*M2597B
E: Main eigen vector ....... :
*M2597A
E: Centre .................. :
*M2597
E: v1/v3 ................... :
*M2596
E: v1/(0.5*(v2+v3)) ........ :
*M2595
E: (v1+v2)/(v2+v3) ......... :
*M2594
E: Principal axes lengths .. :
D: Hoofdas lengtes ......... :
*M2593
E: Drawing the axis system
D: Het assenstelsen wordt getekend
*M2592
E: Drawing the dots
D: De dots worden getekend
*M2591
E: Principal axes lengths:
D: Lengtes van de hoofdassen:
*M2590
E: No vectors for making GIF file
D: Geen vectoren voor GIF file
*M2589
E: Read and checked correct:
D: Gelezen en coorrect bevonden:
*M2588
E: Check the NOEs
D: Contoleer de NOEs
*M2587
E: Add all C-alpha distances
D: Alle C-alpha afstanden toevoegen
*M2586
E: #FUDGED Calpha-Calpha DISTANCES
*M2585
E: Density values calibrated
D: Dichtheid geschaald
*EVATON
E: Future EVA* options will write a TABLE
D: Toekomstige EVA* opties zullen een TABLE schrijven
*EVATOF
E: Future EVA* options will NOT write a TABLE
D: Toekomstige EVA* opties zullen GEEN TABLE schrijven
*M2584
E: This option only works on amino acids
D: Deze optie kan alleen met aminozuren werken
*M2583
E: Atom falls outside used part of density map
D: Atoom valt buiten de dichtheids map
*M2582
E: You are trying to build a model but your soup contains (remnants of)
   multiple different PDB files. Homology modelling requires that the
   soup contains one PDB file only
D: U probeert een model te bouwen terwijl de soep (resten van) meerdere PDB
   files bevat. Dat mag niet. De soep mag maar 1 PDB file bevatten.
*M2581
E: Using the symmetry information means that the symmetry parameters for the
   database file you are extracting from the database will from now on be used
   for the whole soup. In general, symmetry information should only be used
   when you are working with one molecule (or multiple superposedinstances of
   one molecule) in the soup.
D: Indien U de symmetrie informatie gebruikt, dan wordt de symmetrie informatie
   voor dit molekuul geldig voor de hele soep. In het algemeen kunt U alleen
   maar met symmetrie parameters werken indien U maar 1 PDB (of database)
   file in de soep hebt (of een serie gesuperponeerde molekulen van hezelfde
   soort zoals bijvoorbeel een molekuul voor en na mutaties).
*M2580
E: Do you want to use the symmetry information too
D: Wilt U ook de symmetrie informatie gebruiken
*M2579
E: GVSMMS wants parameters the other way around
D: GVSMMS moet de parameters andersom aangeleverd krijgen
*M2578
E: DBG> Skipped:
*M2577
E: reading XTC file
D: bij het lezen van een XTC file
*M2576
E: GROMACS output file not found:
D: GROMACS output file niet gevonden:
*M2575
E: DBG> Trajectory, vectors:
D: DBG> Trajectorie, vectoren:
*M2574
E: This option cannot work with protons in the soup
D: Deze optie doet het niet met een protomen topologie file aanwezig
*M2570
E: All atom RMS difference
D: Totale RMS verschil
*M2569
E: All atom RMS for symmetry contacting residues
D: Totale RMS voor residuen met een symmetry contact
*M2568
E: All atom RMS for surface residues
D: Totale RMS voor oppervlakte residuen
*M2567
E: All atom RMS for buried residues
D: Totale RMS voor residuen binnenin
*M2566
E: Number of symmetry contacts
D: Aantal symmetry contacten
*M2565
E: Accessibility
D: Toegankelijkheid
*M2564
E: Difference_counts
*M2563
E: Counts_outside_window
*M2562
E: Counts_inside_window
*M2561
E: Short
D: Kort
*M2560
E: List of helices with first and last residue number and the (first 50
   maximally) residues given in one-letter code. Helices labeled 'short'
   aren't used in the angle calculations
D: Lijst van helixen. Eind residuen zijn aangegeven, alsmede de sequentie
   (tot maximaal 50 amino zuren) in 1-letter code. Helixen die 'kort'
   genoemd worden, worden niet voor hoekberekeningen gebruikt
*M2559
E: From left to right are given: helix number and endpoints of the first
   helix of the pair, the same for the second helix, their angle in degrees,
   and the distances between their midpoints. The first distance is the shortest
   distance between two alpha carbons. The second distance is the shortest 
   distance between the two lines connecting the endpoints on the helices.
   An asterix at the end indicates that at least one short distance exists 
   between atoms in the two helices.
*M2558
E: Unit not open in GPCLINOUT:
D: Unit niet open in GPCLINOUT:
*M2557
E: No lines to be drawn in FLY file
D: Geen lijnen te tekenen in FLY file
*M2556
E: Unit not open in GPC014:
D: Unit niet open in GPC014:
*M2555
E: Unit not open in GPC013:
D: Unit niet open in GPC013:
*M2554
E: Unit not open in GPC012:
D: Unit niet open in GPC012:
*M2553
E: Unit not open in GPC011:
D: Unit niet open in GPC011:
*M2552
E: FLYFILE ready
*M2551
E: filltoborder 0,0, 255,255,255, 255,255,255
*M2550
E: size 1024,
*M2549
E: new
*M2548
E: The GROMACS coordinate file is not open in TRA011
D: De GROMACS coordinaten file is niet open in TRA011
*M2545
E: Error upon writing proton flags in GROMACS.SCR
D: Waterstof gebruik foutief in GROMAC.SCR geschreven
*M2544
E: Proton usage flags written in GROMACS.SCR
D: Waterstof gebruik in GROMACS.SCR geschreven
*M2543
E: End GROMACS run for synchronisation
D: Einde van GROMACS synchronisatie run
*M2542
E: Start GROMACS run for synchronisation
D: Begin GROMACS synchronisatie run
*M2541
E: Synchronisation run aborted
D: Synchronisatie afgebroken
*M2540
E: Generating GROMACS.SCR for synchronisation
D: Maak GROMACS.SCR voor synchronisatie
*M2539
E: No bad atoms detected in input range
D: U hebr geen slechte atomen geselcteerd
*M2538
E: GROMACS.SCR generated
D: GROMACS.SCR gemaakt
*M2537
E: Coordinate synchronisation completed
D: Coordinaten gesynchroniseerd
*M2536
E: User input required after coordinate validation
D: Gebruikersinvoer nodig na coordinaten validatie
*M2535
E: Synchronisation file generation aborted
D: Harmonisatie file generatie afgebroken
*M2534
E: Residues selected:
D: residuen geselecteerd:
*M2533
E: FASTEM started.
D: FASTEM begonnen.
*M2532
E: Tabulated are the four atoms that make up the pseudo torsion angle that is
   a measure of the `chiral volume`. The first of these four atoms is the one
   around which the chiral volume is calculated. The next four numbers are:
   1) The observed chiral volume
   2) The ideal chiral volume
   3) The standard deviation on the ideal chiral volume
   4) The Z-score (= number of standard deviations that real value deviates)
D: In deze tabel ziet u eerst het atoom waaromheen het zogenaamde chirale
   volume is bepaald, daarna de 3 atomen die voor deze bepaling gebruikt zijn.
   De vier getallen in de rechter vier kolommen zijn:
   1) Het gemeten chirale volume
   2) Het ideale chirale volume
   3) De standard afwijking (SA) om het ideale volume
   4) De Z-score (dat is het aantal SAs dat de echte score afwijkt van ideaal)
*M2531
E: Points expected
*M2530
E: Points read
*M2529
E: EIGEN VECTOR MATRIX
*M2528
E: START MATRIX
*M2527
E: Round, upper reduced:
D: Ronje, bovengrenzen verlaagd:
*M2526
E: Eigenvalues sorted. First 6 will be listed.
D: Eigenwaarden gesorteerd. Toon de eerste 6.
*M2525
E: DGESH6 called with unsorted eigenvectors
*M2524
E: Run the Jacobi elmination process
D: Doe de jacobi eliminatie
*M2523
E: Create the GRAM matrix
D: Maak de GRAM matrix
*M2522
E: Bound-smooth the symmetric distance matrix
D: Bound-smoothde symmetrische afstandsmatrix
*M2521
E: Create the symmetric distance matrix
D: Maak de symmetrische afstandsmatrix
*M2520
E: X,Y,Z,WT,BF =
*M2519
E: DBG> THISMV =
*M2518
E: DBG> THISORG=
*M2517
E: DBG> THISAT =
*M2516
E: DBG> THISNM =
*M2515
E: DBG> THISOA =
*M2514A
E: DBG> THISLT =
*M2514
E: DBG> THISAA =
*M2513
E: DBG> ACC041I: NUM=
*M2512
E: DEIGEN: Sorted eigenvalues
*M2511
E: DGERAD: unsorted eigenvector matrix
*M2510
E: DGEGRM: metric matrix
*M2509
E: DGERAN: gambles distances
*M2508
E: DGEMAT: upper/lower
*M2507
E: DBG>
*M2506
E: BUG, ITOT IS LESS OR EQUAL ZERO
*M2505
E: reading control file in WLS041
D: bij het lezen van de administratie file in WLS041
*M2504
E: DBG> Not found in WHERE.OLD:
*M2503
E: Sequence file name:
D: Sequentie file naam:
*M2502
E: Should these be erased
D: Moeten deze verwijderd worden
*M2501
E: Reading:
D: Lees:
*M2501A
E: Bertje denkt dat Daantje dit zelf maar moet doen
*M2500
E: Profile:
D: Profiel:
*M2499
E: Profile, from total #
D: Profiel, van totaal:
*M2498
E: Columns shifted in classes file for:
D: Verschoven kolommen in klassen file:
*M2497
E: opening SERVER.BIG
D: bij het openen van SERVER.BIG
*M2496
E: SERVER.BIG opened at:
D: SERVER.BIG geopend op:
*M2495
E: Warning. Previous SERVER.BIG file deleted
D: Pas op. Vorige SERVER.BIG file verwijderd
*M2494
E: Warning. Previous SERVER.BIG file closed
D: Pas op. Vorige SERVER.BIG file gesloten
*M2493
E: DBG> IEND at:
*M2492
E: DBG> IAA1,IAA2=
*M2491A
E: DBG> AREBOUND 1: IAA1,IAA2,NUMAAT=
*M2491B
E: DBG> AREBOUND 2: IAA1,IAA2,NUMAAT=
*M2490
E: SOUP-Prof
*M2489
E: .SW
*M2488
E: .sw
*M2487
E: Gap elongation penalty:
D: Een alignment gat verlengen kost:
*M2486
E: Gap open penalty:
D: Een alignment gat maken kost:
*M2485
E: Give the search string
D: Geef de te zoeken text
*M2484
E: Number of sequences in INT file:
D: Aantal sequenties in INT file:
*M2483
E: Sequences found:
D: Sequenties gevonden:
*M2482
E: Sequences left:
D: Sequenties over:
*M2481
E: Deleting sequences 1 -
D: Verwijder sequenties 1 -
*M2480
E: Profile title:
D: Profiel titel:
*M2479
E: Calling it
D: Noem het
*M2478
E: With sequences 1 -
D: Met sequenties 1 -
*M2477
E: Update profile:
D: Update profiel:
*M2476
E: No real cluster found
D: Geen echte cluster gevonden
*M2475
E: Cutoff at:
D: Grenswaarde:
*M2474
E: Sorting sequences
D: Sorteer sequenties
*M2473
E: Working on profile:
D: Werkt aan profiel:
*M2472
E: Sequences recovered:
D: Sequenties opgepikt:
*M2471
E: Profile made from seqeunce 1
D: Profiel van sequentie 1
*M2470
E: Starting sequence
D: Start sequentie
*M2469
E: Sequences left:
D: Sequenties over:
*M2468
E: Short sequences killed:
D: Korte sequenties verwijderd:
*M2467
E: Initial # sequences:
D: Initieel aantal sequenties:
*M2466
E: Sequence, Kill, Keep:
D: Sequentie, doe weg, behoudt:
*M2465
E: Warning. Open WALIGN.BIG on /usr/tmp
*M2464
E: Network
D: Netwerk
*M2463
E: Give variability-entropy file
D: Geef de variabiliteit-entropie file
*M2462
E: Number of points:
D: Aantal punten:
*M2461
E: Entropy value out of range:
D: Verkeerde entropie waarde:
*M2460
E: Moved closer to solute:
D: Dichter bij molecuul geplaatst:
*M2459
E: opening temporary control file. No damping/stearing possible
D: tussen control file niet geopend. Dempen en sturen kan nu niet.
*M2458
E: Option not found, try:
D: Optie niet gevonden, probeer:
*M2457
E: Option:
D: Optie:
*M2456
E: Arch, the order of the atoms in this water group is wrong
D: Autschj, de atoomvolgorde in deze watergroep is verkeerd
*M2455
E: You want B-factor damping, but it looks as if you have not yet set the
   B-factors for that. You can set B-bactors in the XBFACT menu.
D: U wilt B-factor demping gebruiken, maar het lijkt alsof U de B-factoren
   nog neit gezet hebt. U kunt dit doen in het XBFACT menu.
*M2454
E: You are simultaneously using incompatible damping options. The option to
   use B-factors as damping factor is dominant, and thefore, the other options
   will no be switched off.
D: U gebruikt tegelijkertijd meerdere dempings opties. De optie om dmv
   B-factoren te dempen is de baas, en de andere opties worden nu uitgezet.
*M2454A
E: USEBFT has priority. FIX options switched off
D: USEBFT is de baas. FIX opties uitgezet
*M2453
E: The selected range contains bad atoms. Please fix this problem. 
D: De gekozen residuen bevatten kapotte atomen. Doe daar svp iets aan.
*M2452
E: The selected range contains bad protons. Please fix this problem. Your
   options are DELHYD and ADDHYD in the proton menu, REFI in the REFINE
   menu, or not using protons in GROMACS...
D: De gekozen residuen bevatten stoute protonen. U kunt nu aan de slag met
   DELHYD en ADDHYD in het PROTON menu, met REFI in het REFINE menu, of U
   kunt GROMACS gebruiken zonder protonen...
*M2451
E: Some residues have a broken backbone. This means that you are in deep
   shit. Try fiddling around with REFI in the REFINE menu, or dream up
   coordinates for the brooken atoms yourself.
D: Oeps, U zit in de problemen. Er zijn residuen met een kapotte hoofdketen,
   en daar is WHAT IF niet erg blij mee. U kunt proberen wat met REFI in het
   REFINE menu te gaan klooien, maar misschien is het beter om de 
   missende atomen te verzinnen en in de PDB file in te typen.
*M2450
E: Some amino acids have bad atoms in their sidechains. I suggest you use
   the CORALL option in the soup menu to correct these sidechains before
   running GROMACS. However, there are also some backbone atoms not OK.
   If the backbone is not OK, the sidechain cannot be fixed by CORALL.
   In those cases you can try fooling around with REFI opions in the REFINE
   menu, but it seems wiser to simply dream up plausible coordinates by hand.
D: Een aantal residuen heeft kapotte zijketens. U kunt dit met de CORALL
   optie in orde brengen. Dit moet voordat U GROMACS laat lopen. Echter, 
   der zijn ook een paar hoofdketen atomen kapot, en als dat het geval is,
   dan kan de zijketen niet gerepareerd worden. In zulke gevallen kunt U
   met het REFINE menu gaan prutsen, maar misschien is het beter om de 
   missende atomen te verzinnen en in de PDB file in te typen.
*M2449
E: Some amino acids have bad atoms in their sidechains. I suggest you use
   the CORALL option in the soup menu to correct these sidechains before
   running GROMACS.
D: Een aantal residuen heeft kapotte zijketens. U kunt dit met de CORALL
   optie in orde brengen. Dit moet voordat U GROMACS laat lopen.
*M2448
E: Nothing selected as input for GROMACS
D: Geen residuen geselecteerd voor GROMACS
*M2447
E: Do you want to delete these (old) GROMACS files
D: Wilt U deze (oude) GROMACS files weggooien
*M2446
E: The present directory holds GROMACS related files. These files might be
   old and useless, or recent and still important. WHAT If has no way of
   knowing this. The GRSTAT option can help you if you forgot to which project
   these GROMACS files belong.
D: Deze directory bevat GROMACS files. Dat kunnen oude, nutteloze files zijn,
   of belangrijke resultaten. WHAT IF kan dat niet weten. Gebruik het GRSTAT
   commando als U vergeten bent bij welk project deze files behoren.
*M2445
E: There exists no GROMACS control file (yet)
D: Er bestaat (nog) geen GROMACS controle file
*M2444
E: There exists not time prediction (yet)
D: Er bestaat (nog) geen tijdsvoorspelling
*M2443
E: Ran the GROMACS status command GRSTAT
D: Het GROMACS status commando GRSTAT uitgevoerd
*M2442
E: There is no active GROMACS project available
D: Er bestaat hier geen actief GROMACS project
*M2441
E: Use the good but time consuming proton placement option
D: Gebruik de nauwkeurige, maar trage, methode om protonen te plaatsen
*M2440
E: You can choose between quick placement using default proton positions, or
   slow but more correct proton positions. The latter takes a bit more time,
   but when you have explicit water molecules in the soup, this extra time
   can easily become minutes till even hours. The more precise proton
   positioning uses the HB2NET option in the HBONDS menu.
D: U kunt kiezen tussen snelle, administratief correcte proton positionering
   of veel langzamere wetenschappelijk correctere positionering. Deze laatste
   methoden kan minuten kosten, of zelfs uren als U waters in de soup hebt.
   De betere manier gebruikt de HB2NET optie in het HBONDS menu.
*M2439
E: All atoms in the soup seem OK, administratively speaking.
D: Administratief gezien zijn alle atomen in de soep in orde.
*M2438
E: The number of bad residues is
D: Het aantal kapotte residuen is
*M2437
E: Do you want to list all bad residues
D: Wilt U alle kapotte residuen afdrukken
*M2436
E: Many residues are not intact. In most cases this is cause by rotten 
   protons.
D: Er zijn nogal wat residuen niet in orde. In veel gevallen komt dit door
   stoute protonen.
*M2435
E: Many residues are not intact. In all cases this is cause by rotten 
   protons.
D: Er zijn nogal wat residuen niet in orde. In alle gevallen komt dit door
   stoute protonen.
*M2434
E: A limited number of residues is not OK. These will be listed below. Please
   study this list carefully. Report `bugs` to G Vriend, and take action 
   on all other cases.
D: Een beperkt aantal residuen is niet OK. Deze worden afgedrukt. Rapporteer
   `bugs` bij G Vriend. Repareer de andere residuen voordat U verder gaat.
*M2433
E: As you are not using a proton TOPOLOGY file, counting bad protons
   makes little sense.
D: U gebruikt geen protonen TIOPOLOGY file, waardoor het tellen van stoute
   protonen niet al te zinvol is.
*M2432
E: You only have limited protons in the soup, and some of them are not
   OK. Please evaluate this problem, fix it, and start again.
D: U hebt maar weinig protonen in uw soep, en daarvan zij er een paar niet
   in orde. Zoek uit wat er mis is, repareer dat, en begin opnieuw.
*M2431
E: You only have a few protons in your soup, that sit in drugs. Not all of
   those are correct. This will require manual intervention. Moreover, 
   GROMACS works better if you first get the file TOPOLOGY.H local, and 
   then start WHAT IF again and let WHAT IF place all protons for you.
D: U heeft slechts een paar protonen in de soep, en die zitten in drugs. Deze
   protonen zijn niet allemaal in orde. Dit moet U verder uitzoeken.
   Overigens, GROMACS werkt beter wanneer U de file TOPOLOGY.H lokaal haalt, 
   WHAT IF opnieuw opstart, en WHAT IF voor U de proton posities laat berekenen.
*M2430
E: There are no bad protons, but that is no surprise, as you have only a
   few protons in drugs. GROMACS works better if you first get the file
   TOPOLOGY.H local,  and then start WHAT IF again and let WHAT IF place
   all protons for you.
D: Er zijn geen stoute protonen. Dat is ook niet verwonderlijk want u hebt
   alleen maar een paar protonen in drugs. GROMACS werkt beter wanneer U de 
   file TOPOLOGY.H lokaal haalt, WHAT IF opnieuw opstart, en WHAT IF voor U
   de proton posities laat berekenen.
*M2429
E: There are no bad protons, but that is no surprise, as there are 
   no protons in the soup. GROMACS works better if you first get the file
   TOPOLOGY.H local, and then start WHAT IF again and let WHAT IF place
   all protons for you.
D: Er zijn geen stoute protonen. Dat is ook niet verwonderlijk want uw
   hele soep bevat geen protonen. GROMACS werkt beter wanneer U de file
   TOPOLOGY.H lokaal haalt, WHAT IF opnieuw opstart, en WHAT IF voor U
   de proton posities laat berekenen.
*M2428
E: Should this water group be used by GROMACS
D: Moet GROMACS deze watergroep meenemen
*M2427
E: The molecule number of this water is:
D: Het molekuul nummer van dit water is:
*M2426
E: Your soup contains waters that are not part of the ranges you just gave.
   As your parameters indicate that you want to use waters, it seems likely
   that either something went wrong, or you have a weird soup.
D: Uw soep bevat waters welke U net niet heb opgegeven. Uw parameters geven aan
   dat U deze waters wilt gebruiken. Of er is dus iets mis, of U hebt een heel
   vreemd soepje aan de hand.
*M2425
E: Illegal output format
D: Fout output formaat
*M2424
E: You might have modified your soup after HB2NET
D: Misschien is de soep veranderd na HB2NET
*M2423
E: I doubt you ran HB2NET
D: Heeft U HB2NET wel gebruikt
*M2422
E: Bad atoms observed in:
D: 'Foute' atomen in:
*M2421
E: You need a proton TOPOLOGY file for this
D: Hiervoor is een protonen TOPOLOGIE nodig
*M2420
E: Stop reading. Steps done:
D: Stop met lezen. Gedaan:
*M2419
E: Protons skipped ...:
D: Protonen overgeslagen ...:
*M2418
E: Heavy atoms skipped:
D: Zware atomen overgeslagen:
*M2417
E: Difficult atom to manage:
D: Moeilijk verwerkbaar:
*M2416
E: No vectors drawn. Are PARMAP parameters set correctly?
D: Geen vectoren getekend. Staan de PARMAP parameters wel goed?
*M2415
E: Etc.
*M2414
E: Some error in WSR015
*M2413
E: 'Non natural' amino acid found:
D: Niet 'natuurlijk' aminozuur gevonden:
*M2412
E: File name read from PDB.LIS:
D: Filenaam gelezen uit PDB.LIS:
*M2411
E: Opening file in MOL014:
D: Bij het openen van een file in MOL014:
*M2410
E: Oxygen added and called O'
D: Zuurstof er aan geplakt en O' genoemd
*M2409
E: Oxygen added and called O''
D: Zuurstof er aan geplakt en O'' genoemd
*M2408
E: Oxygen cannot be added because more backbone atoms are kaput
D: Zuurstof kan er niet aangeplakt worden want meer hoofdketen atomen zijn stuk
*M2407
E: Give the fragment name
D: Geef de naam van het fragment
*M2406
E: Prompting for the drug
D: U wordt naar een drug gevraagd
*M2405
E: BUG. DEB008 called for IUNIT=
*M2404
E: DEB008 called for IUNIT=11
*M2403
E: KLONKEXIST triggered:
*M2402
E: This PASTE glues residues together that have a different chain name.
   Your chains will be renamed. Please check the SOUP after this operation
   because the new nomenclature might not be what you had in mind...
D: Deze PASTE plakt residuen met verschillende keten namen aan elkaar.
   Een aantal keten namen zal nu veranderen. Controleer svp na afloop of de
   SOUP nog wel aan uw verwachtingen voldoet...
*M2401
E: Due to this last operation a chemical improbable situation exists. Most
   likely a C-terminal oxygen has gotten attached to a backbone C of a
   residue in the middle of the chain. Often this is the result of a
   (temporary) PASTE operation. Please check if you want to delete this
   oxygen or not.
D: Door deze laatste operatie zit ergens iets niet goed; waarschijnlijk
   zit er een C-terminale zuurstof aan een residue in het midden van de
   keten vast. Vaak is dit het result van een (tijdelijke) PASTE opdracht.
   Controleer svp of die zuurstof weggegooid moet worden.
*M2400
E: Far too many severe bumps have been detected to properly continue with
   WHAT IF. Often this means that alternate chains havent been labeled or
   that MODEL and/or ENDMDL cards are missing in NMR models. If neither is 
   the case, it seems likely that this molecule was solved by a really
   dedicated idiot
D: Veel te veel ernstige gevallen van atomaire overlap om WHAT IF door
   te laten werken. Vaak komt dit doordat alternatieve ketens niet goed
   zijn aangegeven, of omdat MODEL/ENDMDL kaarten ontbreken. Als zoiets niet
   het geval is heeft U een struktuur van een echte willempie in handen
*M2399
E: The number of severe bumps =
D: Het aantal ernstige atomaire overlap problemen =
*M2398
E: A C-terminal oxygen was observed that was not attached to anything. This
   oxygen has been removed from the SOUP. The oxygen is listed, followed
   by C-terminal residues that have their backbone C within 10 Angstrom of this
   oxygen. The distance between the C and the free-floating OXT is given
   as the property (Prp) in the header line of that residue.
D: 
*M2397A
E: This option has been callibrated for use without protons. You are using 
   a proton topology file. WHAT IF will not crash, but the results cannot 
   in all cases be guaranteed to be optimal. 
D: Deze optie is gecallibreerd zonder protonen, en zal weliswaar niet
   afstorten zonder protonen, maar geeft zo heel af en toe niet de optimale
   resultaten.
*M2397
E: Second generation packing quality control (option NEWQUA) has been
   callibrated for use without protons. You are using a proton topology file.
   WHAT IF will not crash, but the results cannot in all cases be guaranteed
   to be optimal. 
   In case you are validating an NMR structure, you should use the first
   generation packing quality control (option OLDQUA) anyway.
D: U doet tweede generatie pakking kwaliteits controle gebruik makend van een
   protonen topologie file. Deze optie is gecallibreerd zonder protonen, en 
   zal weliswaar niet afstorten zonder protonen, maar geeft zo heel af en
   toe niet de optimale resultaten.
   Indien U een NMR file wilt valideren moet U zeker de eerste generatie
   pakking kwaliteits controle (optie OLDQUA) gebruiken.
*M2396
E: PDB006 called with MAXSETS < 1
*M2395
E: VALACT and the range are:
D: VALACT en de range zijn:
*M2394
E: The fact that you have no protons in the soup makes things even worse...
D: U hebt geen protonen in de soep, en dat maakt alles nog erger.
*M2392
E: Mid-Chain residue in HAS010
D: HAS010 ontving residue midden in keten
*M2391
E: Perform H network analysis
D: Het waterstofbruggen netwerk wordt nu geanalyseerd
*M2390
E: Initialize for H network analysis
D: Voorbereiding voor waterstof netwerk analyse
*M2389
E: DBG> Badly prepared water in HAS005
*M2388
E: GROMACS file not open for reading
D: De GROMACS file is nog niet geopend en kan dus ook niet gelezen worden
*M2387
E: PDB file not open for reading
D: De PDB file is nog niet geopend en kan dus ook niet gelezen worden
*M2386A
E: Do you want to continue any way
D: Wilt U desondanks verder gaan
*M2386
E: Do you want to continue with this option any way
D: Wilt U desondanks met deze optie verder gaan
*M2385
E: Do you want to remove these abusive water pairs
D: Wilt U de stoute waters verwijderen
*M2384
E: Pairs of water molecules were found that are too close to each other
   to be included in this calculation. Please solve this problem first,
   because this error in the atomic coordinates deteriorates WHAT IF's
   performance dramatically.
D: Er zijn paren van water moleculen gevonden die te dicht bij elkaar
   zitten om mee te doen in deze optie. Los dit svp eerst op, want WHAT IF
   kan hier niet zo best mee uit de voeten.
*M2383
E: END
*M2382
E: ENDMDL
*M2381
E: TER
*M2380
E: Can only be done if a network has been determined
D: Dit kan alleen als U eerst een waterstofbruggen netwerk uitrekent
*M2379
E:  FORMAT = 1
*M2378
E:  DELPHI PDB FILE
*M2377
E: Attempt to write illegal line to PDB file:
D: Poging om onjuiste regel in PDB file te schrijven:
*M2376
E: Atom connected to more than four other ones in:
D: Atoom zit aan meer dan vier anderen vast in:
*M2375
E: CONECT record writer called without bound atoms
D: Gepoogd werd een CONECT record te schrijven, maar er was niets gebonden
*M2374
E: No SOUPNT found for SCALE and CRYST lookup. Bug fixed by switching
   off the OLDSYM option.
D: Oeps, de SOUP is een beetje in de soep gelopen. Dit wordt gerepareerd door
   de OLDSYM optie uit te zetten.
*M2373
E: SCALE and CRYST information for PDB file number:
D: SCALE en CRYST informatie voor PDB file nummer:
*M2372
E: SHOCRY command executed on empty SOUP
D: SHOCRY command uitgevoerd met lege SOUP
*M2371
E: Format error detected in ATOM record (right shift of columns):
D: Formaat fout aangetroffen in ATOM kaart (kolommen naar rechts geschoven):
*M2370
E: Format error detected in ATOM record (left shift of columns):
D: Formaat fout aangetroffen in ATOM kaart (kolommen naar links geschoven):
*M2369
E: Format error detected in B-factor and/or Occupancy values:
D: Formaat fout aangetroffen in B-factor en/of bezettingsgraad:
*M2368
E: Coordinates:
D: Coordinaten:
*M2367
E: First 6 eigenvalues:
         1         2         3         4         5         6
D: Grootste 6 eigenvalues:
         1         2         3         4         5         6
*M2366
E: ISOUP,ISTYP fixed to. Warn G Vriend.
*M2365
E: The SOLID option is not available in DIRECT mode
D: De SOLID optie kan niet tegelijk met de DIRECT optie aanstaan
*M2364
E: ROCK option switched off
D: ROCK optie uitgezet
*M2363
E: ROCK option switched on
D: ROCK optie aangezet
*M2362
E: Solid drawing of atoms and bonds switched off
D: Atomen en bindingen worden met lijntjes weergegeven
*M2361
E: Solid drawing of atoms and bonds switched on
D: Atomen en bindingen worden gevuld weergegeven
*M2360
E: The map resolution is (in Angstrom):
D: De map resolutie is (in Angstrom):
*M2359
E: Resolution calculations will be automatic again
D: Resolutie berekening gaat weer automatisch
*SCR_IN
E: SCRIPT<<<<
*SCR_OUT
E: SCRIPT>>>>
*M2358
E:  1 C-alpha only residues
    2 total amino acids
    3 non-natural amino acids with known topology
    4 chain breaks
    5 water groups
    6 corrected by CORALL
    7 deleted incomplete C-termini
    8 water molecules
    9 co-factor atoms
   10 odd bond lengths (off by 0.2A)
   11 bad bond lengths (off by 0.4 A)
   12 non-natural amino acids without known topology
   13 broken backbone
   14 ligand without topology
   15 ligand with topology
   16 alternate atoms
   17 wrong atom names
        prot   1   2  3  4  5  6  7    8    9   0   1   2   3   4   5   6   7
*M2357
E: B
*M2356
E: O
*M2355
E: H
*M2354
E: N
*M2353
E: /index.html
*M2352
E: /help.html
*M2351
E: /summary.html
*M2350
E: writing temporary storage file
D: bij het schrijven van een tijdelijke opslag file
*M2349
E: reading temporary storage file
D: bij het lezen van een tijdelijke opslag file
*M2348
E: SOUADM<>NUMPOT
*M2347
E: Put residue side chain at screen.
D: Residue zijketen getoond.
*M2346
E: Executed SSBB option in grafic menu
D: SSBB OPTIE IN GRAFIC MENU UITGEVOERD
*M2345
E: IAA is zero in WIF041
*M2344
E: Profile length:
*M2343
E: Convoluted.
*M2342
E: Automatic.
*M2341
E: NewProf
*M2340
E: New profile generated
D: Nieuw profiel gemaakt
*M2339
E: Reading profile completed
D: Klaar met lezen van profiel
*M2338
E: AA Frequencies
D: AA Frequenties
*M2337
E: Molecular weight (kDa):
D: Molecuul gewicht (kDa):
*M2334
E: \\rm -r
*M2333
E: \rm -r
*M2332
E: DBG> PNUMAAT,NUMAAT
*M2331
E: DBG> PNUMATF,NUMATF
*M2330
E: DBG> PNUMAAF,NUMAAF
*M2329
E: DBG> IHAD=
*M2328
E: DBG> Bointer=0
*M2327
E: scat.lis
*M2326
E: dummy.hkl
*M2325
E: md.mdp
*M2324
E: em.mdp
*M2323
E: <HTML>
   <HEAD>
*M2322
E: reading BIGFILE in WLS106
D: bij het lezen van BIGFILE in WLS106
*M2321
E: DBG> Text ....... :
*M2320
E: DBG> Pointer .... :
*M2319
E: DBG> Entry ...... :
*M2318
E: DBG> Group ...... :
*M2317
E: ERROR. VARWGTOK: LENPROF=
*M2316
E: READ INF ERROR IN W-GET-VAR
*M2315
E: Alignment matrix:
D: Alignment matrix:
*M2314
E: Residue beyond C-terminus requested.
D: Residue gevraagd voorbij de C-terminus
*M2313
E: Skipped:
D: Overgeslagen:
*M2312
E: Accession number found:
D: Accessie code gevonden:
*M2311
E: DBG> The stupid thing is not even open
*M2310
E: NO TITLE  
*M2309
E: Title .............. :
D: Titel .............. :
*M2308
E: <HTML>
   <HEAD>
   <TITLE>WHAT IF results</TITLE>
   </HEAD>
   <BODY>
   <H2>Date of generation</H2>
*M2306
E: Log file closed : 
D: Log-file gesloten:
*M2305
E: OPTINP:
*M2304
E: Too deep
D: Te diep
*M2303
E: Opened HTML file
D: HTML file geoopend
*M2302
E: Opened log file
D: Log-file geopend
*M2301
E: Text: 
*M2300
E: Could not find keyword in CHAPTER:
D: Trefwoord niet gevonden in hoofdstuk:
*M2299
E: DBG> Missing file:
*M2298
E: Undefined ERROR
*M2297
E: Popping non-top of parameter stack:
*M2296
E: DBG> Open unit:
*M2295
E:     Name=
*M2294
E: Unit is still open : 
*M2293
E: DBG> Stereo switched off automatically
D: DBG> Stereo automatisch uitgeschakeld
*M2292
E:        also not found:
D:         ook niet gevonden:
*M2291
E: ERROR, File not found:
D: ERROR, File niet gevonden:
*M2290
E: BUG. File name too long:
D: BUG. File naam te lang:
*M2289
E: Filename missing.
D: File naam ontbreekt
*M2288
E: LEN(filout)=0 in SETFILNAM
*M2287
E: LEN(filin)=0 in SETFILNAM
*M2286
E: Opening XTC file...
D: XTC file wordt geopend
*M2285
E: DBG> Long filename:
D: DBG> Lange file naam:
*M2284
E: reading MOL2 file
D: bij het lezen van de MOL2 file
*M2283
E: DBG> Atom:
*M2282
E: DBG> Skip:
*M2281
E: DBG> Ligand name:
*M2281A
E: DBG> Counter line:
*M2280
E: DBG> Header line:
*M2275
E: READIN LINE:
*M2275A
E:    ALT LINE:
*M2275B
E: Column nbs :123456789.123456789.123456789.123456789.123456789.123456789.
*M2274
E: READIN is empty
D: READIN is leeg
*M2274A
E: Direct access file is empty
D: Direct access file is leeg
*M2273
E: Print all atoms
D: Alle atomen afdrukken
*M2272
E: reading line in CONCOORD file:
*M2271
E: Sorry. This option only works with XTC. Recompile WHAT IF with -DXTC 
   and link XTC libs
D: Oeps. Deze optie werk alleen met de XTC optie van WHAT IF. Hercompileer
   WHAT IF met de -DXTC vlag, en link met de XTC libraries.
*M2270
E: Obtaining B-factors from CONCOORD file.
D: Verkrijg B-factoren uit een CONCOORD file.
*M2269
E: Not usable:
D: Niet bruikbaar:
*M2268
E: Give chain identifier (give - for blank one)
D: Geef keten naam (geef - teken voor blanko naam)
*M2267
E: Boxes only
*M2263
E: Peptide plane has broken atoms
D: De peptide binding bevat kapotte atomen
*M2262
E: Residue has broken backbone
D: Residue heeft kapotte backbone
*M2261
E: Making solid residue objects
D: bij het weergeven van residuen als solid objecten
*M2258
E: Writing local, clean PDB file:
D: Schrijft lokale, schone PDB file:
*M2257
E: <LI>Multiple sequence alignment in <A HREF="
*M2256
E: <UL>
*M2255
E: <H2>Available data</H2>
*M2254
E: Is the nqual directory `clean`
*M2253
E: Only NQUAL.DAT and NQUAV.DAT should be kept
*M2252
E: Previous copies should be deleted from nqual
*M2251
E: Points above upper bin ..... :
D: Aantal boven de hoogste waarde
*M2250
E: Points below lowest bin .... :
D: Aantal onder de laagste waarde
*M2249
E: IBIN calculation bug in GHS002
*M2248
E: NUMGHS out of range in GHS001
*M2247
E: WARNING. Wrong chain id on Mol #
D: PAS OP. Foute keten naam voor #
*M2246
E: WARNING. Blank chain id. Mol #
D: PAS OP. Geen keten naam voor #
*M2245
E: (Should you make a TOPOLOGY entry for it?)
D: (Moet U hier geen TOPOLOGIE voor maken?)
*M2244
E: Bound between amino acids:
D: Zit tussen aminozuren gebonden:
*M2243
E: (Please make a TOPOLOGY entry for it)
D: (Maak hier aub een TOPOLOGIE voor)
*M2242
E: (Bound to too many residues)
D: (Zit aan te veel residuen vast)
*M2241
E: Bound between consequetive amino acids:
D: Gebonden aan twee opeenvolgende aminozuren:
*M2240
E: `Non-natural` amino acid observed:
D: `Niet-natuurlijk` aminozuur gedetecteerd:
*M2239
E: reading ERROR counter file in PRP128
*M2238
E: Information for # of files:
D: Informatie voor # files:
*M2237
E: The database is still empty
D: De database bevat nog geen eiwitten
*M2236
E: Did you run PRP001-006 already once
D: Heeft U PRP001-PRP006 al een keer laten lopen
*M2235
E: Did you run PRP001 already once
D: Heeft U PRP001 al een keer laten lopen
*M2234
E: Opening direct access file for error mesage counting failed.
*M2233
E: DNA/RNA detected in input. Skipped.
D: Een nukleinezuur in de coordinaten file is overgeslagen.
*M2232
E: Proton in residue detected in input. Skipped.
D: Een waterstof in een residu in de coordinaten file is overgeslagen.
*M2231
E: Q or M atom detected in input. Skipped.
D: Een Q of M atoom in de coordinaten file is overgeslagen.
*M2229
E: UNK residue detected in input. Skipped.
D: Een UNK in de coordinaten file is overgeslagen.
*M2228
E: MODEL 0 encountered. This normally is a bad error, but in case of
   GROMACS files, for example, this is OK. 
D: MODEL 0 tegengekomen. Normaal is dit erg slecht, maar voor bijvoorbeeld
   GROMACS files is het OK. 
*M2227
E: DBG> MOL702 returned IERR=
*M2226
E: DBG> No FILNMS(91) when entering MOL011
*M2225A
E: Additionally: Alternate atoms have too similar coordinates:
D: Bovendien: Alternatieve atomen met te gelijkende coordinaten:
*M2225
E: Alternate atoms have too similar coordinates:
D: Alternatieve atomen met te gelijkende coordinaten:
*M2224
E: Too many chainbreaks
D: Te veel breuken in de hoofdketen
*M2223
E: /l   {lineto}        def
   /m   {moveto}        def
   /sc  {sethsbcolor}   def
   /sg  {setgray}       def
   /s   {stroke}        def
   /n   {newpath}       def
   /f   {fill}          def
   /sl  {setlinewidth}  def
   /r   {rlineto}       def
*M2222
E: Number of hits in this group =
D: Aantal hits in deze groep =
*M2221
E: Group created as follows:
D: Groep alsvolgt gemaakt:
*M2219
E: Ran PRP011
*M2218
E: Ran PRP010
*M2217
E: Ran PRP007
*M2215
E: Ran PRP006
*M2214
E: Ran PRP006
*M2213
E: Ran PRP005
*M2211
E: Ran PRP003
*M2210
E: Ran PRP002
*M2209
E: Ran PRP001B
*M2208
E: Ran PRP001A
*M2207
E: These are listed in the file ALTERR.LOG
D: Deze staan in de file ALTERR.LOG
*M2206
E: Number of problems encountered upon anomalous alternate atom usage:
D: Aantal problemen bij het gebruik van anomale alternatieve atomen:
*M2205
E: Alternate atom with higher occupancy 
D: Altenatief atoom met hogere bezettingsgraad 
*M2204
E: Alternate atom with lower B-factor 
D: Altenatief atoom met lagere B-factor 
*M2203
E: Alternate atom with lower residue indicator 
D: Altenatief atoom met lagere residu vlag 
*M2202
E: Alternate atom with lower atom indicator 
D: Altenatief atoom met lagere atoom vlag y
*M2201
E: Increase LOCPAR in WLS040
D: Verhoog LOCPAR in WLS040
*M2200
E: in the actual alignment process
D: in het eigenlijke aligneren
*M2199
E: Starting up the alignment
D: Bij het opzetten van de alignment
*M2197
E: Vector CV not set in ION023
*M2196
E: No atom found at bottom position
D: Geen atoom gevonden op de onder positie
*M2195
E: No atom found at top position
D: Geen atoom gevonden op de boven positie
*M2194
E: No atom found at north position
D: Geen atoom gevonden op de noord positie
*M2193
E: Bottom .. :
D: Onder ... :
*M2192
E: Top ..... :
D: Boven ... :
*M2191
E: North ... :
D: Noord ... :
*M2190
E: No atom found at west position
D: Geen atoom gevonden op de west positie
*M2189
E: No atom found at East position
D: Geen atoom gevonden op de oost positie
*M2188
E: East .... :
D: Oost .... :
*M2187
E: West .... :
D: West .... :
*M2186
E: No bidentate found
D: Geen bidentaat gevonden
*M2185
E: South2 .. :
D: Zuid 2 ... :
*M2184
E: South1 .. :
D: Zuid1 ... :
*M2183
E: RMS of superpositioning:
D: RMS na het superponeren:
*M2182
E: Superposing atom pairs:
D: Superponeren van atoom paren:
*M2181
E: Give the second atom of atom pair:
D: Geef het tweede atoom van het atoom-paar:
*M2180
E: Give the first atom of atom pair:
D: Geef het eerste atoom van het atoom-paar:
*M2179
E: Which map do you want to focus?
D: Welke map wilt U focussen?
*M2178A
E: Note title> 
D: Notitie titel> 
*M2178
E: Note> 
D: Notitie> 
*M2177
E: Real proton found for
D: Echt proton gevonden voor
*M2176
E: Range as given in first molecule will be used
D: The range zoals in het eerste molecuul gegeven zal gebruikt worden
*M2175
E: You gave a range in the first molecule not in the master
D: U gaf een range in het eerste molecuul ipv in het master molecuul
*M2174
E: Dont understand the above
D: Begrijp het bovenstaande niet
*M2173
E: Lines drawn :
D: Lijnen getrokken:
*M2172
E: NOEs in file:
D: NOEs in file:
*M2171
E: Number of NMR chain numbers set:
D: Aantal geselecteerde NMR ketens:
*M2170
E: Helix 4
*M2169
E: Helix 3
*M2168
E: Helix 2
*M2167
E: Helix 1
*M2166
E: reading from backup file in XRA205
D: bij het teruglezen van de backup file in XRA205
*M2165
E: writing in backup file in XRA205
D: bij het schrijven van de backup file in XRA205
*M2164
E: .MSF.mview2.html">mview2</A> format.
*M2163
E:  or <A HREF="
*M2162D
E: <P ALIGN=JUSTIFY>
   The  top layer  shows  the consensus sequence.  Residues are coloured after 
   their physico-chemical properties. (GPX light-blue; positive blue; negative 
   red; CM yellow; H dark purple; NQ light purple; all others green). The bases 
   are light-gray if they agree with the consensus and black if they deviate 
   from the consensus.
   </P>
*M2162
E: <P ALIGN=JUSTIFY>
   The  top layer  shows  the consensus sequence. Residues are coloured after 
   their physico-chemical properties. (GPX black; positive blue; negative red; 
   CM yellow; H dark purple; NQ light purple; all others green).
   </P>
*M2162A
E: <P ALIGN=JUSTIFY>
   The groups of residues that are correlated well are indicated by colours.
   Residues with the same colour belong to the same CMA group
   (<A HREF="CORMUT.PRS.html">see CMA results</A>). Read the
   <A HREF="../../htmls/CMA.html">CMA</A> information for an explanation.
   </P>
*M2161
E: Add L at end of title or left eye plot
D: Plaats L achter de titel van de linker plot
*M2160
E: Add R at end of title or right eye plot
D: Plaats R achter de titel van de rechter plot
*M2159
E: The molecule:
D: Het molekuul:
*M2158
E: is bound to too many other things. All these bonds have been
   removed. Often this problem indicate that a macromolecule has been
   moved in space but the corresponding ligand was forgotten. It can 
   also mean that you read in several molecules that overlap.
D: zit vast aan teveel andere molekulen. Al deze bindingen zijn
   verwijderd. Meestal betekent dit dat er molekulen over elkaar
   heen liggen als gevolg van molekuul translaties of door het inlezen
   van meerdere PDB files.
*M2156
E: No contours to be drawn by GRAMAP. Please check PARMAP and the map.
D: GRAMAP hoeft niets te tekenen. Controleer svp de map en PARMAP. 
*M2154
E: reading by WREADSEQ in WLS058A
*M2153
E: writing title in WALFTADM
*M2152
E: writing filename in WALFTADM
*M2151
E: List of MCSIS files:
*M2150
E: TooBig
D: Groot
*M2149
E: ONESA3 missing in MOL216
*M2147
E:    _PDB_entry_accession_code 
*M2146
E: loop_
    _Conformer_ID
    _Atom_ID                     
    _Mol_system_component_ID     
    _Mol_system_component_name   
    _Residue_seq_code
    _Residue_label
    _Atom_name
    _Mol_system_component_PDB_chain                     
    _Residue_PDB_seq_code
    _Residue_PDB_insertion_code                         
    _Residue_PDB_label
    _Atom_PDB_name
    _Atom_type
    _Atom_charge                                         
    _Atom_cartn_x
    _Atom_cartn_y
    _Atom_cartn_z
*M2144
E: Not all MODEL numbers are unequal to zero. Use the SETMOD option?
D: Niet alle MODEL nummers zijn gezet. Gebruit de SETMOD optie?
*M2142
E: Tot:
*M2141
E: Entry does not contain enough protein
D: PDB file bevat niet genoeg eiwit
*M2140
E: Called from the stack-pusher:
*M2139
E: Called from the parameter-popper:
*M2138
E: Called from the stack-popper:
*M2137
E: Debug stack overflow. Depth=
*M2136
E: DBG> Opening the debug stack file.
*M2135
E: Really sure to delete all subdirectories
D: Zeker weten dat U alle subdirectories weg wilt gooien
*M2134
E: Number of liganding atoms found:
D: Aantal liganderende atomen:
*M2133
E: Less than 4 coordinate sets in PLN004
*M2132
E: This `entity` cannot be bound to anything
D: Dit ding kan nergens aan vast zitten
*M2131
E: No usable ions observed in the soup
D: Geen bruikbare ionen gevonden in de soep
*M2130
E: This UNDO only works for MOVE operations in the XRAGMX menu. For saving
   and restoring the soup see the SAVSOU and RESSOU commands in the SOUP menu.
D: Deze UNDO werkt alleen na een MOVE IN XRAGMX. Voor het opslaan en
   teruglezen van de soep moet U naar SAVSOU en RESSSOU in SOUP kijken.
*M2129
E: A severe error happened upon recovering coordinates from a file.
   The best thing to do now is to type Crtl-Z and kill %
   Please report this error to G Vriend
D: Er is iets vrezelijk mis gegaan bij het teruglezen van koordinaten
   Het beste lijkt me om Crtl-Z en kill % in te typen
   Meldt U dit probleem svp bij G Vriend
*M2128
E: Upon making GOPULL backup file for UNDO option
D: Er ging iets mis bij het maken van de GOPULL file voor UNDO
*M2127
E: The residue name was ... :
D: Het residue naam was ... :
*M2126
E: Atom tried ............. :
D: Atoom geprobeerd ....... :
*M2125
E: Not in SOUP:
D: Niet in de soep:
*M2123
E: No gromacs output found, stopping continuous loop
D: gromacs file niet gevonden, continue loop gestaakt
*M2122
E: Give the ranges in which the backbone should be fixed
D: Geef de ranges waarbin de hoofdketen vastgehouden moet worden
*M2121
E: GOPULL will run without any atoms being BLOCKed from moving around freely.
D: GOPULL gaat lopen zonder enige BLOCK restricties
*M2120
E: Wrong routine called from pickmenu:
D: Verkeerde routine aangeroepen uit pickmenu:
*M2119
E: Give the ranges that are allowed to move freely
D: Geef de ranges die vrij mogen bewegen
*M2118
E: editconf -f conf.gro -o conf.gro -box 20 20 20
   grompp -f em
   mdrun -v 
   #trjconv -f confout.gro -o confout.gro -s -pbc nojump << EOF
   0
   EOF
   grompp -f md -c confout
   setenv SFAC dummy.hkl
   setenv SCATTER scat.lis
   setenv SPACEGROUP P1
   setenv UNITCELL "10 10 10 90 90 90"
   setenv SHIFT "0 0 0"
   killall -9 mdrun
   mdrun -v >& md.lis &
*M2117
E: pdb2gmx -f file.pdb <<EOF
*M2116
E: source
*M2115
E: #!/bin/csh -f
*M2114
E: No input coordinate file found for GOPULL 
D: Geen koordinaten file voor GOPULL gevonden
*M2113
E: No modelling template file found
D: Geen modeleer template gevonden
*M2112
E:  disco_ca.xtc 
*M2111
E:  disco.xtc 
*M2110
E:  dist_ca.gro 
*M2109
E:  dist.gro 
*M2108
E: xmgr -b 
*M2107
E: ./grbatch -noask -noprint -b 
*M2106
E: There is a systematic bond-length deviation. Better celldimensions
   would have been:
D: Er is een systematische afwijking in de bindings lengten. Betere
   cel-dimensies zouden zijn:
*M2105
E: Proton option failed because no protons found in the file
D: Protonen optie ging mis omdat er geen protonen in de file zitten
*M2104
E: Proton option failed because no proton topology file was found
D: Protonen optie ging mis omdat er geen protonen topologie file was
*M2103
E: Colour scheme applied.
D: Kleuren schema toegepast.
*M2102
E: You get offered several colour combinations in a row. If you answer
   NO to the question if you want to use this colouring scheme, the next
   scheme will be presented. If you say yes, that colouring scheme is
   used and no further questions are raised by WHAT IF.
D: U krijgt een paar mogelijk kleuren combinaties na elkaar te zien.
   Als U een schema accepteerd wordt het gebruikt op de gegeven range
   en wordt U niets meer gevraagd. Als U NEE zegt krijgt U hel volgende 
   schema gepresenteerd.
*M2098
E: That second line is:
*M2097
E: ERROR reading second line from:
*M2093
E: Q17_BB
*M2093A
E: Q18_BB
*M2092
E: Ukkel, you need coordinates first...
*M2091
E: bert.pdb
*M2090
E: Can only be done if a network has been determined
D: Je moet natuurlijk wel eerst even het netwerk optimaliseren
*M2089
E: This option requires a topology file for protons
D: Deze optie heeft een topologie file met protonen nodig
*M2088
E: UPAPRF switched off in GPCMA* options
*M2087
E: UPAPRF switched on in GPCMA* options
*M2086
E: SOUP contains no water:
D: SOUP bevat geen water:
*M2085
E: COLISS finished
D: COLISS is klaar
*M2084
E: </OL>
*M2083
E: <OL>
*M2082
E: <H2>cDNA sequences (if available)</H2>
   <P ALIGN=JUSTIFY>
   For each sequence in this (sub-)family a pointer is 
   provided to its SwissProt file, and pointers are provided
   to those corresponding cDNA files that are available.
   (Sometimes there is no cDNA available, in which case we 
   simply list nothing).
   </P>
*M2082A
E: <H2>cDNA sequences (hyperlinked if available)</H2>
   <P ALIGN=JUSTIFY>
   For each sequence in this (sub-)family a pointer is 
   provided to its cDNA file (if available).
   (Sometimes there is no cDNA available, in which case we 
   simply don't hyperlink the filename).
   </P>
*M2081
E: .CDNA.html">cDNA</A>.
*M2081A
E: .MODEL.html">3D models</A>.
*M2080
E: <LI>Corresponding <A HREF="
*M2079
E: Interactive flip penalty setting de-activated
D: Interaktieve omdraai-straf optie uitgezet
*M2078
E: Interactive flip penalty setting activated
D: Interaktieve omdraai-straf optie aangezet
*M2077
E: DBG> PDB file written succesfully
D: DBG> PDB file succesvol geschreven
*M2076
E: Hey stupid, parameters 339 and 1146 both set.
D: He kluns de parameters 339 en 1146 staan beide aan.
*M2075
E: Sorry, could you please give the range(s) again?
D: Het spijt me, maar kunt U de ranges svp nog eens geven?
*M2073
E: Warning. Result set at 0.0. Division by zero at position:
D: Pas op. Het resultaat is op 0.0 gezet na deling door nul voor:
*M2072
E: OXT-flag switched on. WHAT IF will from now on add those missing
   atomes for which it is sure that adding is needed.
D: OXT-optie aangezet. Van nu af aan zal WHAT IF alle missende 
   C-terminale zuurstoffen toevoegen waarvan het denkt zeker te
   zijn dat toevoegen nodig is.
*M2071
E: OXT-flag switched off. WHAT IF will no longer add missing
   C-terminal oxygens. 
D: OXT-optie uitgeschakeld. WHAT IF zal va nu af aan de missende
   C-terminale zuurstoffen niet meer toevoegen.
*M2070
E: Give the four letter code (FILE):
D: Geef de vier letter code (FILE):
*M2068
E: DBG> Atom type=
*M2067
E: DBG> IAA,IAT,ACT=
*M2066
E: This option needs explicit protons in the soup
D: Deze optie heeft expliciete protonen nodig
*M2065
E: Due to incompatible parameter settings this option cannot be
   executed. The most likely cause is the absence of a proton
   containing TOPOLOGY.FIL file.
D: Door inkompatibele parameters kan deze optie niet werken. De
   meest waarschijnlijke oorzaak is het ontbreken van TOPOLOGY.FIL.
*M2064
E: Atom in ligand :
D: Atoom in drug  :
*M2063
E: Atom in protein:
D: Atoom in eiwit :
*M2062
E: Accessibilities NOT copied to Prp ..... :
D: Waarden NIET gekopieerd naar Prp ...... :
*M2061
E: Accessibilities copied to Prp ......... :
D: Waarden gekopieerd naar Prp ........... :
*M2060
E: DBG> Loading database file
D: DBG> Database wordt geladen
*M2059
E: LSTATC executed
*M2058
E: Proton
D: Waterstof(fen)
*M2058A
E: Protons
D: Waterstof(fen)
*M2057
E: Sugar
D: Suiker
*M2056
E: Bridged with
D: Vormt brug met
*M2055
E: The DGLOOP data got corrupted. This is really bad.
D: De DGLOOP data is niet meer in orde. Dit is heel vervelend.
*M2052
E: reading file WEDTRA.GRO
D: er ging iets mis bij het lezen van WEDTRA.GRO
*M2051
E: Recursive call of WIF002A
*M2050
E: Low cutoff for S-S distance:
D: Ondergrens voor de S-S afstand:
*M2049
E: High cutoff for S-S distance:
D: Bovengrens voor de S-S afstand
*M2048
E: WHAT IF generated 3SSP file
*M2047
E: ../../htmls/CMA.html">CMA</A>.
*M2046
E:  obtained by <A HREF="
*M2045
E: CORMUT.PRS.html">residues</A>
*M2044
E: CORMUT.html">plot of</A> important
*M2043
E: A HREF="FAMILY_SUMMARY.html">family</A> snake-like plot(s).
*M2042
E: .SNAKES.html">Individual</A> or <
*M2042A
E: .SNAKES.html">Snake-like plot(s)</A>.
*M2041
E:  Correlated mutations in <A HREF="CORMUT.mview.html">mview</A> format.
*M2039
E: .PRF.html">profile</A> used to obtain these alignments
*M2039A
E: .FASTA.html">FASTA</A> format
*M2039B
E: .PCTID.html">pairwise identity matrix</A>
*M2038
E: .MSF.mview.html">mview</A> format
*M2037
E: .MSF.html">MSF</A> format
*M2037A
E: .SVIEW.html">MSF-long</A> format
*M2036
E: .ALI.html">HSSP</A> format
*M2035
E: .SEQ.html">Database cross-references</A> for sequences in this family
*M2034
E: Displayed range in multiple molecules
D: Een Ca-trace stretch van meerdere molekulen grafisch weergegeven
*M2033
E: Displayed Ca-trace of multiple molecules
D: Ca-trace van meerdere molekulen grafisch weergegeven
*M2032
E: Atoms used for superposing:
D: Atomen gebruikt for superpositie
*M2031
E: Number of terminal residues removed:
D: Aantal verwijderde terminale residuen:
*M2030
E: ALARM. Push - pop discrepancy on subroutine stack
*M2029
E: DBG> IAA IS ZERO IN 041I
*M2028
E: DBG> Cannot figure out ELMZ:
*M2027
E: B-factors too small
D: B-faktoren te klein
*M2026
E: Atomic values too small
D: Atomaire waarden te klein
*M2025
E: After normalisation at 0.0 +/- 1.0
D: Na de normalisatie op 0.0 +/- 1.0
*M2024
E: Before normalisation at 0.0 +/- 1.0
D: Voor de normalisatie op 0.0 +/- 1.0
*M2023
E: Too small standard deviation in B-factors
D: Te kleine standaard afwijking in B faktoren
*M2022
E: Shrinivasan PHI-PSI plot generated
D: PHI-PSI plot volgens Shrinivasan gegenereerd
*M2021
E: Sorry there is no default.
   Please give a number from 1 to 10, or use 0 (zero) to bail out.
      1 -> BOND  : Bonding energy
      2 -> ANGLE : Angular contribution
      3 -> DIHED : Contribution from dihedrals
      4 -> LJ    : Lennard jones interaction energy
      5 -> ELEC  : Electrostatic energy
      6 -> DISTR : Distance restraints
      7 -> POSR  : Position restraints
      8 -> DIHR  : Dihedral restraints
      9 ->       : Not yet used
     10 -> TOT   : Total energy
*M2020
E: disco.xtc
*M2019
E: dist.gro
*M2018
E: disco_Bfac.pdb
*M2014
E: DBG> Run:
*M2013
E: DBG> File DISIN.PDB created
*MENU11
E: ('---------------------------------------------------------')
*MENU10
E: ('ANATRA TRAMOV GROMAC GRID                               - ',A8)
*MENU09
E: ('WATER  XRAY                                             - ',A8)
*MENU08
E: ('SETVDW SHOENT SPCIAL SUPPOS SYMTRY TABLES WALIGN        - ',A8)
*MENU07
E: ('QUALTY REFINE SCAN3D SCNSTS SEARCH SELECT SEQ3D  SETPAR - ',A8)
*MENU06
E: ('HSSP   MAP    MODIFY NEURAL NMR    NOTES  OTHER  PROTON - ',A8)
*MENU05
E: ('DGLOOP DIGIT  DOSELF DRUG   DSSP   ELECTR EXTRA  HBONDS - ',A8)
*MENU04
E: ('SOUP   3SSP   ACCESS ANACON BUILD  CHECK  CHIANG CLUFAM - ',A8)
*MENU03
E: ('GRAFIC GRATWO GRAEXT COLOUR PLOTIT USEGRA ITMADM LABEL  - ',A8)
*MENU02
E: ('DOLOG  NOLOG  GO   FULLSTOP LISTA  LISTR  HISTOR GETMOL - ',A8)
*MENU01
E: ('HELP   INFO   SHELL  GENMEN END    $..  %..  !.. SCRIPT - ',A8)
*M2011
E: Print it
*M2010
E: This option requires the use of explicit protons
D: Deze optie heeft expliciete protonen nodig
*M2009
E: with:
D: met :
*M2008
E: Too many protons in FBONDI
*M2007
E: Other:
D: Anders:
*M2006
E: Total charge in protein (K+R-D-E)
D: Totale lading in eiwit (K+R-D-E)
*M2005
E: Histidines:
D: Histidines:
*M2004
E: And don`t forget the ions...
D: En vergeet de ionen niet...
*M2003
E: No float in MOL337
*M2002
E: Second base is at end of chain
D: Tweede base is aan het einde van de keten
*M2001
E: First base is at end of chain
D: Eerste base is aan het einde van de keten
*M1998
E: There are too many chains in the SOUP for a fully automatic
   chain renaming. Please read the writeup about the problems
   that can arise when residues have identical names and numbers.
   (See the SOUP chapter in the writeup).
D: U heeft te veel ketens in de SOUP. Lees svp in het SOUP hoofdstuk
   in de handleiding wat er nu allemaal mis kan gaan, en wat U
   daaraan kunt doen.
*M1996
E: BUG. LEVEL not set in HAS001B:
*M1995
E: SP1 Nitrogen on lysine...
D: Stikstof op lysine is SP1...
*M1994
E: Not Asp or Glu is HAS018
D: Niet Asp of Glu in HAS018
*M1993
E: DBG> Please read a profile first
*M1992
E: <no title>
*M1991
E: opening HELIX number file
*M1990
E: getting UNIT for HELIX number file
*M1989
E: Trying to open:
D: Probeer te openen:
*M1988
E: Reading profile from list:
D: Lees profiel van lijst:
*M1987
E: reading profile file name
D: er ging iets mis bij het lezen van de naam van het profiel
*M1986
E: Horizontal is neural net, vertical is DSSP
          *      H      3      T      C      S
*M1985
E: Horizontal is emulator, vertical is DSSP
          *      H      3      T      C      S
*M1984
E: Pick acceptor
D: Pik acceptor
*M1983
E: Pick donor
D: Pik donor
*M1982
E: Pick a residue
D: Pik een residu
*M1981
E: Molecule to be removed from complex:
D: Molekuul dat uit het complex verwijderd moet worden
*M1980
E: SETIFT without IFT1
*M1979
E: The editor was:
D: Uw editor was:
*M1978
E: The editor is now:
D: Uw editor is nu:
*M1977
E: DBG> Not all atoms OK for backbone angle calculation
*M1976
E: One letter code in INDAA3
D: Een letter code in INDAA3
*M1975
E: STOP. WHAT IF detected a filty hacker
D: DTOP. WHAT IF detekteerde een vieze inbreker
*M1974
E: DBG> Length of input text is 1 in GVSSHR
*M1973
E: DBG> Length of input text is zero in GVSSHR
*M1972
E: DBG> Length of input text is < zero in GVSSHR
*M1971
E: Trying to dump an empty stack
D: WHAT IF probeert een lege debug stack te dumpen
*M1970
E: But top of stack holds ... :
D: Maar daar staat .......... :
*M1969
E: Trying to pop ............ :
D: U wilt van stack halen ... :
*M1967
E: Popping an emty text from the debug stack
D: U probeert een lege tekst van de debug stack te halen
*M1966
E: Popping text beyond the start of the debug stack
D: U haalt meer van de debug stack af dan der op staat
*M1964
E: <H2>Ca-Cb-Cg angle average and standard deviation</H2>
D: <H2>Ca-Cb-Cg hoek gemiddelde en standaard afwijking</H2>
*M1963
E: PDB file contains no protein
D: PDB file bevat geen eiwit
*M1963A
E: PDB file contains just one protein chain
D: PDB file bevat maar een eiwit
*M1962
E: <P>
   <HR>
   <P>
*M1961A
E: No hydrogen bonded nucleic acids found.
D: Geen inter-nucleinezuur waterstof bruggen gevonden.
*M1961
E: Warning. No nucleic acids available to execute this option.
D: Pas op, je hebt helemaal geen nukleinezuur voor hande...
*M1960A
E: Please give the residue range for the environment. Only residues, drugs,
   water, sugars, etc., present in this environment will be used as environment
   in the calculation. So, when using hydrogen bonds, only hydrogenbonds with
   residues in the environment will be considered. When debumping residues,
   only bumps with residues in the environment will be considered in the
   calculations, etc.
*M1960
E: Give the environment for the accessibility calculation. Make sure
   to include the docked molecule for which you want to calculate
   the accessibility loss upon docking.
D: Geef de omgeving voor toegankelijkheids berekeningen. Denk erom
   dat het molekuul waarvoor U het toegankelijkheids verlies ten gevolge
   van de komplexering wilt berekenen deel van de omgeving moet zijn.
*M1958
E: Too many helices in one GROUP in _7TMHEL.LST
D: Te veel helices in een GROUP in _7TMHEL.LST
*M1957
E: GROUP does not contain 7 helices in _7TMHEL.LST
D: Een GROUP bevat niet 7 helices in _7TMHEL.LST
*M1956
E: reading _7TMHEL.LST
D: Er ging iets mis bij het lezen van _7TMHEL.LST
*M1955
E: Number of sequences in the MSF file:
D: Aantal sequenties in de MSF file:
*M1954
E: Give the MSF file name:
D: Geef de naam van de MSF file:
*M1953
E: The file _7TMHEL.LST does not exist
D: De file _7TMHEL.LST bestaat niet
*M1952
E:        Model  #Res  #atom  #bound at.
*M1951
E: This is not an NMR ensemble.
*M1950
E: Not all MODELs are covalently identical
*M1948
E: With coordinates  :
D: Met koordinaten   :
*M1947
E: Atom ............ :
D: Atoom ........... :
*M1946
E: Residue type .... :
D: Residu soort .... :
*M1945
E: Residue name .... :
D: Residu naam ..... :
*M1944
E: Present residue number .. :
D: Huidig residu nummer .... :
*M1943
E: Identical atoms or positions detected:
D: Twee identieke atomen of posities gedetecterd:
*M1942
E: Failed to make topologies for drugs
D: Er ging iets mis bij het maken van een topologie voor een 'drug'
*M1941
E: DBG> H killed by MOL008 in 003
*M1940
E: DBG> But this proton was found earlier
*M1939
E: 1 IN ACC017
*M1938
E: End of reading TOPOLOGY for one `residue`
*M1937
E: *END deteceted
*M1936
E: Class,set:
*M1935
E: IROW11 too big in this residue
*M1934
E: IROW12 too big in this residue
*M1933
E: Reading atomic parameters
*M1931
E: 1-3 connections:
*M1930
E: Too many 1-3 records in this residue
*M1929
E: Angles+sigma:
*M1928
E: Too many angles in this residue
*M1927
E: Standard distances:
*M1926
E: Too many bond lengths in this residue
*M1925
E: Too many torsion connects in this residue
*M1924
E: Residue, Torsion angle. Atoms defining rotation bond:
*M1923A
E: Atom name sets . :
*M1923
E: Family number .. :
*M1922
E: Non-H angles ... :
*M1921
E: Param classes .. :
*M1920
E: Atomic values .. : NO
*M1919
E: Atomic values .. : YES
*M1918
E: 1-3 bonds ...... : NO
*M1917
E: 1-3 bonds ...... : YES
*M1916
E: Bond angles .... :
*M1915
E: Heavy atoms .... :
*M1914
E: Hbond groups ... :
*M1913
E: Bond lengths ... :
*M1912
E: Atom coords .... :
*M1911
E: Torsions ....... :
*M1910
E: Rotations ...... :
*M1909
E: Bonds .......... :
*M1908
E: Atoms .......... :
*M1907
E: Residue type ... :
*M1906
E: Too many atoms in this residue
*M1905
E: Too many bonds in this residue
*M1904
E: Too many coordinates in this residue
*M1903
E: Residue, Torsion angle, Atoms involved:
*M1902
E: Maximum, Here = 
*M1901
E: Too many angles in this residue
*M1900
E: Scratch directory=
*M1899
E: ('File contains no protein')
*M1898
E: reading ALCOOR.XYZ in WIF418C
*M1897
E: reading ALCOOR.XYZ in WIF418A
*M1896
E: reading ALCOOR.XYZ in WIF418
*M1895
E: reading ALCOOR.XYZ in WIF417
*M1894
E: reading ALCOOR.XYZ in WIF407A
*M1892
E: reading ALCOOR.XYZ in WIF428
*M1891
E: reading ALCOOR.XYZ in WIF427A
*M1890
E: reading ALCOOR.XYZ in INI426
*M1889
E: reading ALCOOR.XYZ in WIF424B
*M1888
E: reading ALCOOR.XYZ in WIF424
*M1887
E: Template file not open in PDB file generation
*M1887A
E: PDB file not open for writing
*M1885
E: Beta turns can only be added to protein
D: Beta turns kunnen alleen achter eiwit gebouwd worden
*M1884
E: Accessibilities are being calculated
D: Oppervlakte toegankelijkheid wordt berekend
*M1883
E: Twice the same atom, without alternate/insertion flags:
D: Twee identieke atomen met gelijke alternate/insertie codes:
*M1882E
E: Additionally: Alternate atom labels in wrong order:
D: Bovendien: Alternatieve atoom codes in verkeerde volgorde:
*M1882
E: Alternate atom labels in wrong order:
D: Alternatieve atoom codes in verkeerde volgorde:
*M1882D
E: Additionally: Insertion codes in wrong order:
D: Bovendien: Insertie codes in verkeerde volgorde:
*M1882A
E: Insertion codes in wrong order:
D: Insertie codes in verkeerde volgorde:
*M1881
E: Often WHAT IF allows you to calculate something in the context of
   something else. For example you can calculate the accessible surface
   of a protein while including a ligand in the calculation, or excluding
   the ligand. In such cases, you will be prompted for an environment.
   Molecules that you put in the environment will be used in the next 
   calculation. Molecules that you do not put in the environment will
   temporarily be removed, and only put back after the calculation
   finished. Valid input for the environment question is (besides
   just residue numbers like 1, 2, 3, etc):
   ALL         For all proteins, sugars and DNA/RNA
   PROT        For all proteins
   TOT         For everyhing
   NOWAT       For everything except water
   -ALL        For everything except proteins, sugars and DNA/RNA
   You can also enter a setname which will add all molecules that are
   in this set to the environment.
*M1880
E: You should give molecule numbers (up to ten per line), give a
   setname, or select from the following options:
   ALL    for all protein, sugar and DNA/RNA
   TOT    for everything
   PROT   for all proteins
   -ALL   for everything except protein, sugar or DNA/RNA
   NOWAT  for everything except waters
   You can combine these options.
D: U moet molekuul nummers geven (maximaal 10 per regel) of een set-naam,
   of kiezen uit de volgende opties:
   ALL    voor alle eiwitten, suikers en DNA/RNA
   TOT    voor helemaal alles
   PROT   voor alle eiwitten
   -ALL   voor alles behalve eiwitten, suikers en DNA/RNA
   NOWAT  voor alles behalve water
   Het is toegestaan deze mogelijkheden te kombineren.
*M1879
E: No waters found.
D: Geen waters gevonden.
*M1878
E:  Atom#  Wat#      Xwat   Ywat   Zwat     Residue     Atom   Dist   H-ene
D: Atoom#  Wat#      Xwat   Ywat   Zwat     Residu     Atoom Afstand  H-ene
*M1877
E: After deletion of attached group:
D: Na het verwijderen van de gebonden groep:
*M1876
E: Delete group attached to:
D: Verwijder groep die vast zit aan:
*M1870
E: The MOL2 files are in DRGML2.TOP and DRGML2.TOPH
D: De MOL2 files zijn DRGML2.TOP en DRGML2.TOPH
*M1869
E: Central atom
D: Centraal atoom
*M1868
E: Contacting
D: Kontakt met
*M1867
E: Bad H swapped with bound H on:
D: Slechte H vervangen door gebonden H op:
*M1866
E: DBG> 4 Bonds not understood : 
D: DBG> 4 bindingen niet begrepen :
*M1865A
E: Map-related graphical menu activated
D: Map-gerelateerde grafische menu aangezet
*M1865
E: Drug-related graphical menu activated
D: Drug-gerelateerde grafische menu aangezet
*M1864A
E: Map-related graphical menu de-activated
D: Map-gerelateerde grafische menu uitgezet
*M1864
E: Drug-related graphical menu de-activated
D: Drug-gerelateerde grafische menu uitgezet
*M1863A
E: This is one of the few options that can take zero as valid input
D: Dit is een van de weinige opties die nul als invoer accepteert
*M1863
E: Give the B-factor (use -1 to bail out)
D: Geef de B-faktor (gebruik -1 om uit deze optie te ontsnappen)
*M1862
E: Please give a B-factor (use -1 to bail out)
D: Geef svp een B-faktor (gebruik -1 om uit deze optie te ontsnappen)
*M1861
E: B-factors should be positive (or at worst zero).
D: B-faktoren moeten positief zijn (of op zijn slechtst nul)
*M1860
E: weights should be positive (or at worst zero).
D: gewichten moeten positief zijn (of op zijn slechtst nul)
*M1859
E: Please give a weight (use -1 to bail out)
D: Geef svp een gewicht (gebruik -1 om uit deze optie te ontsnappen)
*M1858
E: Give the weight (use -1 to bail out)
D: Geef het gewicht (gebruik -1 om uit deze optie te ontsnappen)
*M1857
E: Residues coloured:
D: Residuen gekleurd:
*M1856
E: The residue(s) is shown with its rotamer fit. A fit value of 1.0
   indicates that this rotamer has its optimal position specific
   rotamer. A score of 0.0 means that there are either no rotamers
   found in the database, or that the rotamer observed in the structure
   disagrees with the position specific rotamers extracted from the
   database.
*M1855
E: Give the (new) residue type
D: Geef het (nieuwe) soort residu
*M1854
E: This file contains no protein.
D: Deze file bevat geen eiwit.
*M1854A
E: This file contains no nucleic acids.
D: Deze file bevat geen nukleinezuur.
*M1854B
E: This file contains no protons.
D: Deze file bevat geen waterstoffen.
*M1851
E: The residue types are tabulated, together with the frequency
   of their position specific rotamers in 20 chi-1 bins of 30
   degrees. For every residue at most 80 rotamers are extracted
   from the database. Be aware that glycine is not analysed and that
   alanine and proline have no chi-1 torsion angle, but can be
   searched for in the database and therefor will only show up in
   the sum column. The sum column holds the number of rotamers 
   extracted from the database.
    Residue    0  30  60  90 120 150 180 210 240 270 300 330 Sum
              30  60  90 120 150 180 210 240 270 300 330 360
*M1850
E: <H2>Average per residue type</H2>
*M1849
E: <H2>Vertical before, horizontal after omega</H2>
*M1848
E: <P>
   <HR>
   <P>
*M1847
E: Output shows:
   1) residue number
   2) residue type
   3) accessibility
   4) secondary structure
   5) rank
   6) 1: all residues are native; 2: all residues are alanine
   7) 1: dont look at accessibilities; 2: use accessibilities
   8) 1: dont skip bumps 2: skip bumps
   9) The frequency of occurence of the 20 aa (/100)
*M1846
E: ARE_B14 doesnt handle symmetry (yet?)
*M1845
E: Accessible Polar Fraction Score. For a reference see:
   A Method to Identify Protein Sequences That Fold into a Known 
   Three-Dimensional Structure. Science, Vol 253, pp 164-170, (1991).
   For every residue you this polar fraction score is shown.
D: 
*M1844
E: CMAcutoff set at:
*M1843
E: Number of groups:
*M1842A
E: FASTA file written
*M1842
E: Sequences file written
*M1842B
E: cDNA file written
*M1841
E: <H2>Viseur snake-like plots for this family</H2>
   <UL>
*M1840
E: Funny, CODE is empty in WLS059
*M1839
E: Snake file opened:
*M1838
E: Timing file was already open
D: De file waar de cpu tijden in geschreven gaan worden was al open
*M1837
E: Timing file was not open
D: De file waar cpu tijden in geschreven worden was niet open
*M1836
E: To location:
*M1835
E: Move file  :
*M1834
E: <area shape="default" nohref>
   </map>
   <P align="justify">This phylogenetic tree was automatically calculated by
   WHAT IF based on a neighbor-joining algorithm. The accession
   codes (first column to the right of the tree) are hyperlinked to the
   database cross-reference tables while the file names (in case of
   SwissProt files, the SwissProt identifiers are used) (2nd
   column) link to the sequence entries. The third column contains the gene
   names (if known). The fourth column lists the description record from the
   sequence file, or similar information if no description record is 
   available in the sequence file.
   </P>
*M1833_20
E: <H2>Phylogenetic tree for up to 20 representative sequences</H2>
   <img src="FLYFILE20.gif" usemap="#MAP.TREE" WIDTH=1024>
   <map name="MAP.TREE">
*M1833_40
E: <H2>Phylogenetic tree for up to 40 representative sequences</H2>
   <img src="FLYFILE40.gif" usemap="#MAP.TREE" WIDTH=1024>
   <map name="MAP.TREE">
*M1833_60
E: <H2>Phylogenetic tree for up to 60 representative sequences</H2>
   <img src="FLYFILE60.gif" usemap="#MAP.TREE" WIDTH=1024>
   <map name="MAP.TREE">
*M1833_80
E: <H2>Phylogenetic tree for up to 80 representative sequences</H2>
   <img src="FLYFILE80.gif" usemap="#MAP.TREE" WIDTH=1024>
   <map name="MAP.TREE">
*M1832
E: No tree because error in html footer
*M1831
E: No tree because error in html header
*M1830
E: No tree because no new file
*M1829
E: No tree because CUTOFF < 0.1
*M1828
E: Calling the sequence reducer
*M1827
E: Phylogenetic tree ready
*M1826
E: Running PHYTRE on:
*M1825
E: CMA finished
*M1825A
E: CMA did not run
*M1824
E: Running CORMUT on:
*M1823
E: CORMUT.fil written
*M1822
E: Profile written
*M1822A
E: Pairwise identity matrix written
*M1821
E: Running MAKPRF on:
*M1820
E: MSF file written
*M1819
E: Mview file written
*M1818
E: Running mview on:
*M1817
E: Running MAKHSP on:
*M1816
E: Running MAKMSF on:
*M1815
E: HSSP file written
*M1814
E: Snakes file written
*M1814A
E: Snakes file NOT written
*M1813
E: Creating snakes file:
*M1812B
E: Creating FASTA file:
*M1812
E: Creating sequences file:
*M1812A
E: Creating cDNA file:
*M1811
E: INFLO.INS not inserted
*M1810
E: From INFLO.INS:
*M1809
E: ERROR opening :
D: Het openen ging fout voor:
*M1807
E: reading mutant data file
D: Er ging iets mis bij het lezen van de mutanten data file
*M1806
E: Family file written
*M1805
E: Creating control file:
*M1804
E: Weight updates ready
*M1803
E: Profile alignment ready
*M1802
E: Preparations ready
*M1801
E: Profile too short:
*M1800
E: No profile in:
*M1799
E: Reading profile:
*M1798
E: Integer too big to be typed to file behind:
D: Geheel getal te groot om in file af te drukken achter:
*M1797
E: In GVSTUC IUNIT is not open to write:
*M1796
E: Starting GPCMA*
*M1795
E: No classes available
D: Er staan geen klassen ter beschikking
*M1794
E: Message file not open for closing
D: Boodschappen lijst is al gesloten
*M1793
E: Message file to be opened was already open
D: Boodschappen lijst file was al open
*M1793A
E: Message file opened automatically for writing. Gert solve this
D: Boodschappen automatisch geopened. Gert los dit op
*M1792
E: There are no groups with a high enough CMA score to be worth
   reporting. This does not exclude that an expert might
   find some nice correlations in your dataset. WHAT IF, however,
   can not find them in a fully automated version.
*M1791
E: g1    1
*M1790
E: There are no protons available to be tested.
*M1789
E: Display backbone zone(s).
D: Geef een hoofdketen zone grafisch weer.
*M1788
E: It is risky to calculate the accessibility of NMR models this way.
*M1787
E: Number of water molecules deleted .......... :
D: Aantal verwijderde water molekulen ......... :
*M1786
E: Number of water groups deleted ............. :
D: Aantal verwijderde water groepen ........... :
*M1785
E: This is most likely an NMR structure.
*M1784
E: This is most likely an Xray structure.
*M1783
E: All improper dihedral angles fall within normal ranges
*M1782
E: All planar groups are 'planar enough'.
*M1782A
E: All peptide planes are 'planar enough'.
*M1779
E: No cis-peptides observed in this structure.
*M1775
E: All bond angles fall within acceptable limits
*M1774
E:                0   1   2   3   4   5   
*M1773
E: At least one proton included
*M1772
E: Heavy atoms only
*M1771
E: All residues have 'normal' omega angles.
*M1770
E: This PDB entry contains no cysteine bridges.
*M1769
E: DAVADRUG.EXE ONESUG.PDB DAVADRUG.
*M1768
E: TOP ITOP=RT37D.DAT OTOP=TEST.DAT GROMACS MOLDES
*M1769A
E: DAVADRUG.EXE ONEDRG.PDB DAVADRUG.
*M1768A
E: TOP ITOP=RT37D.DAT OTOP=TEST.DAT WHATIF VAC MOL2 
*M1767
E: Torsion angle to O6 :
D: Torsie hoek naar O6 :
*M1765
E: END
*M1764
E: HEADER   ONESUG.PDB contains one putative sugar written by WHAT IF
*M1763
E: the result file from Superhelix does not exist
D: de Superhelix resultaten file bestaat niet
*M1762
E: reading Superhelix program result file
D: bij het lezen van de resultaten van het Superhelix programma
*M1760
E: reading SUGARS.LST
D: SUGARS.LST kon niet goed gelezen worden
*M1759
E: ERROR. Not 6 ring atoms found in sugar
*M1756
E: Not enough data to determine heavy atom -  proton RMS ratio
D: Te weinig data om de zware atoom/proton RMS ratio te bepalen
*M1755A
E: reading SUGDAT.DAT
D: er ging iets mis bij het lezen van SUGDAT.DAT
*M1755
E: reading STRING.DAT
D: er ging iets mis bij het lezen van STRING.DAT
*M1752
E: The soup contains no undetected sugars
D: De soep bevat geen onontdekte suikers
*M1751
E: A proton was detected in MOL205A that is bound to 0 other atoms
D: MOL205A detecteerde een proton dat aan 0 andere atomen vast zit
*M1750
E: Non-atom entered in MOL205A
*M1749
E: A proton was detected in MOL205A that is bound to 2 other atoms
D: MOL205A detecteerde een proton dat aan 2 andere atomen vast zit
*M1736
E: Map is organized as:
D: Map organisatie :
*M1735
E: Number of grid points:
D: Aantal grid punten:
*M1734
E: Cell divisions:
D: Verdelingen langs de cell assen:
*M1733
E: Title ....... :
D: Titel ....... :
*M1732
E: File name ... :
D: File naam ... :
*M1731
E:              This is the present default map
D:              Dit is de huidige standaard map
*M1730
E:  Map
D:  Map
*M1729
E:  Information about the map:
D:  Informatie met betrekking tot de map:
*M1728
E: DBG> MAPNOW=
*M1727
E: DBG> ILVNOW=
*M1726
E: Read after scaling:
D: Gelezen na schalen:
*M1725
E: Name of map (
D: Naam van de map (
*M1724
E: Orientation:
D: Map richtingen:
*M1723
E: irc .lt. 4 in map20a...
*M1722
E: Hard wired maximal map dimensions:
D: Hard gecodderd maximale as lengte:
*M1721
E: MFF written OK
D: MFF met succes geschreven
*M1720
E: Working on POCKET.pdb
D: Er wordt gewerkt aan POCKET.pdb
*M1719
E: Contour level is 0.0
D: Kontoer niveau is 0.0
*M1717
E: Internal
D: Intern
*M1715
E: This residue has not enough planar atoms to be used
D: Dit residu heeft niet genoeg atomen in een vlakke groep
*M1714
E: Both residues should be of the same type
D: Beide residuen moeten wel van hetzelfde soort zijn
*M1713
E: The sugar superposition transformation is
D: De suiker superpositie transformatie is
*M1712A
E: Give the side chains to be superposed
D: Geef de zijketens die gesuperponeerd moet worden
*M1711A
E: Give the side chains to superpose on
D: Geef de zijketens waarop gesuperponeerd wordt
*M1712
E: Give the sugar to be superposed
D: Geef de suiker die gesuperponeerd moet worden
*M1711
E: Give the sugar residue to superpose on
D: Geef de suiker waarop gesuperponeerd wordt
*M1710
E: But requested was a residue of type
D: Maar nodig was type:
*M1709
E: You gave a residue of type:
D: U gaf een residu van type:
*M1708
E: Attached group
D: Verbonden groep
*M1707
E: Sugar
D: Suiker
*M1706
E: Topolofied drug
D: Ligand met top.
*M1705
E: Water
D: Water
*M1704
E: Non-H2O solvent
D: 1 atomig ding
*M1703
E: Nucleic acid
D: Nukleine zuur
*M1702
E: Drug/co-factor
D: Ligand/cofactor
*M1701
E: Protein
D: Eiwit
*M1700
E: The soup contains no sugars
D: Der zit geen suiker in de soep
*M1699
E: Matching loops:
D: Bij elkaar passende loops:
*M1698
E: MOTIF based superposing will be performed
D: Een automatische superpositie met MOTIF zal gedaan worden
*M1697
E: Sym contacts:
*M1696
E: AU contacts :
*M1695
E: Loop AA  :
*M1694
E: Strand AA:
*M1693
E: Helix AA :
*M1692
E: Total AA :
*M1691
E: Symmetry contacts
D: Kontakten met symmetrie gerelateerde molekulen
*M1690
E: Normal contacts
D: Normale kontakten
*M1689
E: Too buried:
D: Te weinig toegankelijk:
*M1688
E: reading B-factor file
D: bij het lezen van de B-factor file
*M1687
E: Writing scores to LOPUNIT in LOP004
D: bij het schrijven van de scores naar LOPUNIT in LOP004
*M1686
E: Reading residue range back from LOPUNIT in LOP004
D: bij het teruglezen van de residue range van LOPUNIT in LOP004
*M1685
E: Writing residue range to LOPUNIT in LOP004
D: bij het schrijven naar LOPUNIT in LOP004
*M1684
E: Writing residue range in LOP004
D: bij het schrijven van de residu range in LOP004
*M1683
E: ERROR. WIFPAR(1126) in LOP003 is
*M1682
E: ERROR. WIFPAR(1126) in LOP002 is
*M1681
E: reading GLAY.LIS
D: er ging iet mis bij het lezen van GLAY.LIS
*M1680
E:  Round 4
D:  Ronde 4
*M1679
E:  Round 3
D:  Ronde 3
*M1678
E:  Round 2
D:  Ronde 2
*M1677
E:  Round 1
D:  Ronde 1
*M1677A
E:  Round:
D:  Ronde:
*M1676
E: Labeled a range with: 
D: Een range gemerkt met:
*M1675
E: Labeled 
D: Gemerkt
*M1674
E: Demo 11
*M1673
E: Demo 10
*M1672
E: Demo 9
*M1671
E: Demo 8
*M1670
E: Demo 7
*M1669
E: Demo 6
*M1668
E: Demo 5
*M1667
E: Demo 4
*M1666
E: Demo 3
*M1665
E: Demo 2
*M1664
E: Demo 1
*M1663
E: You selected:
D: Je hebt gekozen:
*M1662
E: getting PHIIN name
D: bij het binnenhalen van de file name voor de PHIIN file
*M1661
E: getting outfile name
D: bij het binnen halen van de uitvoer file naam
*M1660
E: In the centre
D: In het midden
*M1659
E: Coulomb map.
*M1658
E: This routine solves Coulombs law for a single ion
*M1657
E: DBG> Iteration cycle #
*M1656
E: Poisson map.
*M1655
E: This routine solves the Poisson equation for a small grid and tests 
   the result with the expected output obtained from Coulombs law
*M1654
E: Correlation finished
D: Korrelatie process is klaar
*M1651
E: Default map multiplied by
D: Standaard map vermenigvuldigd met
*M1649
E: Continuing to UHBD file
D: Ga door met de UHBD file
*M1648
E: Enter probe size
D: Geef de straal van de probe
*M1647
E: DBG> Residue ACCEPTED .................. :
*M1646
E: DBG> Residue bumps ..................... :
*M1645
E: DBG> Phi after middle one bad .......... :
*M1644
E: DBG> Psi after middle one bad .......... :
*M1643
E: DBG> Phi before middle one bad ......... :
*M1642
E: DBG> Psi before middle one bad ......... :
*M1641
E: DBG> C-beta fit too poor ............... :
*M1640
E: DBG> Real RMS too low................... :
*M1639
E: DBG> Real RMS too high ................. :
*M1638
E: DBG> Not enough correct atoms .......... :
*M1637
E: DBG> Accessibility wrong ............... :
*M1636
E: DBG> RMS Ca - Ca distance too long ..... :
*M1635
E: DBG> Internal distance too long ........ :
*M1634
E: DBG> Ca - Ca distance too long ......... :
*M1633
E: DBG> Residue sleeping .................. :
*M1632
E: DBG> Residue not in BOOLS .............. :
*M163A
E: DBG> DB residue of requested type ...... :
*M1631
E: DBG> Residue not 1-20 .................. :
*M1630
E: DBG> Hits looked at .................... :
*M1629
E: undeterminable
D: onbepaalbaar
*M1628
E: All residues mutated into alanine
D: Alle residuen zijn gemuteerd naar alanine
*M1627
E: Do you want to kill highly similar hits
D: Wilt U zeer op elkaar gelijkende hits de nek om draaien
*M1626
E: No residues in WRK1TF in OTH053
*M1625
E: BUG. Helix does not exist:
D: BUG. Helix bestaat niet:
*M1624
E: There are less than four helices
D: Der zijn geeneens vier helices
*M1623
E: not enough helices
D: der zijn niet eens genoeg helices
*M1622
E: All residues mutated into alanine
D: Alle residuen zijn naar alanine gemuteerd
*M1621
E: All residues are still native
D: Alle residuen zijn nog origineel
*M1620
E: Bumps are not calculated
D: Er wordt niet gekeken of residuen bumpen
*M1619
E: Bumping rotamers are rejected
D: Bumpende rotameren worden niet meegenomen
*M1618
E: Taking accessibilities into account
D: Toegankelijkheid in ogenschouw nemend
*M1617
E: Not looking at accessibilities
D: Niet naar toegankelijkheid kijkend
*M1613
E: Groups of residues showing correlated mutational behaviour
*M1612
E: Phylogenetic tree calculated
D: Phylogenetische boom berekend
*M1610
E: Reading sequence 2 in W-GET-VAR
*M1609
E: Reading sequence 1 in W-GET-VAR
*M1608
E: Give the range for variability determination
D: Geef de range voor de variabiliteits bepaling
*M1607
E: A mutation was requested for a residue that can not be mutated
D: Een mutatie werd geprobeerd van een niet muteerbaar residue
*M1606
E: Wrong residue type
D: Dit residu is van het verkeerde soort
*M1604
E: Ups, something went wrong
D: Tja, das pech, der ging iets mis
*M1602
E: You forgot to run CNCPRE first...
D: Je moet wel eerst eventjes CNCPRE laten lopen...
*M1601
E: opening EVACHI.CHI
D: er ging iets mis bij het openen van de file EVACHI.CHI
*M1600
E: reading EVACHI.CHI
D: er ging iets mis bij het lezen van EVACHI.CHI
*M1599
E: Id:
*M1597
E: Tot:
D: Tot:
*M1596
E: DG* options only work on proteins
D: DG* opties werken alleen op eiwitten
*M1595
E: Residue too close too C-terminus of the protein
D: Dit residu zit te dicht bij de C-terminus
*M1594
E: Residue too close too N-terminus of the protein
D: Dit residu zit te dicht bij de N-terminus
*M1593
E: Classes related information missing
D: De klassen informatie ontbreekt
*M1592
E: writing generic plot file
D: er ging iets mis bij het schrijven van de generieke plot file
*M1590
E: This option is disabled for the duration of the course
D: Gedurende de cursus kan deze optie niet gebruikt worden
*M1589
E: Which molecule should now be taken out
D: Welk molecule moet nu weggenomen worden
*M1588
E: Sequences found in control file:
D: Aantal sequenties in de kontrole file:
*M1582
E: Classes related information
D: Informatie aangaande de klassen
*M1581
E: Sequence related information
D: Sequentie gerelateerde informatie
*M1580
E: Profile related information
D: Profiel gerelateerde informatie
*M1579A
E: Ups. More profiles than space reserved by GPCINI.
D: Arch. Meer profielen dan gereserveerd met GPCINI.
*M1579
E: Ups. Error reading profiles.
D: Er ging iets mis bij het lezen van een profiel.
*M1578
E: DBG> does not exist:
*M1577
E: Location ........... :
D: Locatie ............ :
*M1576
E: Acceptance cutoff .. :
D: Acceptatie limiet .. :
*M1575
E: Profile ............ :
D: Profiel ............ :
*M1574A
E: Newly created:
D: Aangemaakt:
*M1574
E: Already present:
D: Reeds aanwezig:
*M1569
E: Mutations found in file:
D: Aantal mutaties in de file:
*M1565
E: Mutation file (_MUTANTS.LST) not found, and thus not used
D: File met mutaties (_MUTANTS.LST) niet gevonden worden (en dus niet gebruikt)
*M1564
E: Which class
D: Welke klasse
*M1563
E: Text:
*M1562
E: Empty text string passed to GVSCC4
*M1561
E: Coil
D: De rest
*M1560
E: Turn
D: Turn
*M1559
E: Strand
D: Strand
*M1558
E: Helix
D: Helix
*M1557
E: MODE out of range in SHOMAT
*M1556
E: The remoteness of residues should be less than 10
D: De residuen mogen niet meer dan 10 posities van elkaar weg liggen
*M1555
E: Give the sequence separation (range 1-10)
D: Geef de afstand in de sequentie (van 1 tot 10)
*M1554
E: reading filename from filename file
D: bij het lezen van de file naam uit de lijst
*M1553
E: Explanation of backbone problems (if any)
D: Uitleg van hoofdketen problemen (indien die er zijn)
*M1552
E: Ranges wrong in WIF022
D: De residu range is verkeerd in WIF022
*M1551
E: reading cavity file.
D: er ging iets mis bij het lezen van de cavity file
*M1550
E: Working on POCKET.pdb
D: POCKET.pdb wordt nu bewerkt
*M1545
E: List of waters in or near the largest cavity/cave. The waters listed
   here have been coloured orange. All other waters in the soup now are
   dark purple.
*M1544
E: Residues out of range upon writing PDB file
D: Residue nummers te hoog bij het schrijven van een PDB file
*M1539
E: # 
   # WHAT IF wrote this control file for FLEXX
   #
   @pdb_file PDB_FILE.pdb
*M1538
E: Which ranges of residues, co-factors, etc. constitute the receptor
D: Welke residuen, liganden, ionen, etc., vormen samen de receptor 
*M1537
E: Line with number of atoms cannot be read in GROMACS file
D: De regel met het aantal atomen in de GROMACS file kan ik niet lezen
*M1536
E: Please get the proton TOPOLOGY file local and restart WHAT IF
D: Haal svp de protonen TOPOLOGY file op en begin opnieuw met WHAT IF
*M1535
E: #
   # Templates written in FLEXX control file by WHAT IF
   #
   @templates
*M1534
E: #
   # Chains written in FLEXX control file by WHAT IF
   #
   @atoms
   include *  *  *  *
*M1533
E: #
   # Active Site descriptor file written for FLEXX by WHAT IF
   #
   @active_site_file POCKET.pdb
*M1531
E: #
   # Torsion angles written in FLEXX control file by WHAT IF
   #
   @h_torsions
   nterm*  *       first   _c       _ca      _n       180.
   cterm   *       last    _o       _c       _oxt     0.
   arg*    *       *       _ne      _cz      _nh1     180.
   arg*    *       *       _ne      _cz      _nh2     180.
   asp     *       *       _od2     _cg      _od1     0.
   aspn*   *       *       _od2     _cg      _od1     0.
   aspc*   *       *       _od2     _cg      _od1     0.
   asn*    *       *       _od1     _cg      _nd2     0.
   glu     *       *       _oe2     _cd      _oe1     0.
   glun*   *       *       _oe2     _cd      _oe1     0.
   gluc*   *       *       _oe2     _cd      _oe1     0.
   gln*    *       *       _oe1     _cd      _ne2     0.
   lys*    *       *       _cd      _ce      _nz      180.
   ser*    *       *       _ca      _cb      _og      180.
   tyr*    *       *       _ce1     _cz      _oh      180.
   thr*    *       *       _ca      _cb      _og1     180.
*M1530
E: #
   # Alternate_locations written in FLEXX control file by WHAT IF
   #
   @alternate_locations
   * _ * A
*M1529
E: creating FLEXX control file
D: er ging iets mis bij het maken van de FLEXX control file
*M1527
E: opening FLEXX control file
D: De FLEXX control file kan niet geopend worden
*M1525
E: # 
   # WHAT IF wrote this control file for FLEXX
   #
   *    *    first nterm+
   *    *    last  cterm-
*M1525A
E: # 
   # WHAT IF wrote this control file for FLEXX
   #
   *    *    first nterm+
   *    *    last  cterm-
   @hetero_atoms
*M1524
E: Something went wrong in REMOV!
*M1523
E: File REMOV.OUT written successfully
*M1522
E: Output will be in file REMOV.OUT
*M1521
E: Too many waters for HB2* options
D: Te veel waters voor HB2* opties
*M1520
E: Attempt to print non-existend atom
D: Poging tot afdrukken van niet bestaand atoom
*M1519
E: No atom pairs available
D: Geen atoom paren beschikbaar
*M1518
E: The soup holds not a single residue (amino acid or nucleic
   acid). WHAT IF is not very stable under these conditions, and
   it is likely that the program will make errors now. Always 
   read in at least one amino acid if, even if you want to work
   with ligands only
*M1516
E: was given its proper pseudo-H name
D: heeft de juiste pseudo-H naam gekregen
*M1515
E: BUG. A subroutine was called for pseudo Hs
D: BUG. Een subroutine voor pseudo Hs werd aangeroepen
*M1514
E: Output file is not open for writing results
D: De file waarin resultaten geschreven moeten worden is niet open
*M1513
E: Reading this file will almost overload the SOUP
D: Het lezen van deze file brengt de SOUP op de rand van wat nog kan
*M1511
E: The SOUP is too full to read this file
D: De SOUP is te vol om deze file er nog bij in te lezen
*M1510
E: Number of atoms expected in GROMACS file
D: Verwacht aantal atomen in de GROMACS file
*M1509
E: Do you want to regularise the structure
D: Wilt U de struktuur regularizeren
*M1508
E: The insertion centre in nanometers
D: Het insertie punt in nanometers
*M1507
E: Insert between:
D: Inserteer tussen:
*M1506
E: The C-alpha to C-alpha distance is
D: De C-alpha naar C-alpha afstand is
*M1505
E: The residues between which to insert are far appart
D: De residuen waar tussen geinserteerd wordt zitten ver van elkaar
*M1504
E: Donors in range 2 acceptors in range 1
D: Donoren in de tweede range, acceptoren in de eerste
*M1503
E: Donors in range 1 acceptors in range 2
D: Donoren in de eerste range, acceptoren in de tweede
*M1502
E: setting BOUND_TO flags
*M1501
E: Very long interatomic distance:
D: Das wel een erg lange binding:
*M1500
E: Do you want to force a bond anyway
D: Wilt U deze binding desondanks maken
*M1499
E: Very short interatomic distance:
D: Das wel een erg korte binding:
*M1498
E: There are already two extra groups bound to this atom
D: Er zitten al twee extra groepen aan dit atoom vast
*M1497
E: Executed GRARAM
D: GRARAM uitgevoerd
*M1495
E: Bug. In WLS050: WIFPAR(1162)=
*M1493
E: C-terminal residue passed on to WIFBBA* 
*M1492
E: Wrong residue type passed on to WIFBBA*
*M1480
E: IUNIT not open in DIF010CU
*M1479
E: Calling the phylogenetic tree GIF maker
D: De evolutionaire boom plaatjes maker wordt nu aangeroepen
*M1478
E: Empty file name in WAL_STRIP_FILNAM
D: WAL_STRIP_FILNAM detecteerde een lege file naam
*M1477
E: Server file already open.
D: De file is al open
*M1476
E: File _MCSIS.FIG not found
D: De file _MCSIS.FIG bestaat niet
*M1475
E: Protons ............... :
D: Waterstoffen .......... :
*M1474
E: Linear deviations on .. :
D: Lineaire verschillen .. :
*M1473
E: ALL atoms ............. :
D: Alle atomen ........... :
*M1472
E: Backbone atoms ........ :
D: Hoofdketen atomen ..... :
*M1471
E: Side chain atoms ...... :
D: Zijketen atomen ....... :
*M1470
E: Residue centres ....... :
D: Centra van residuen ... :
*M1469
E: Alpha carbons ......... :
D: Alpha koolstof ........ :
*M1468
E: RMS deviations on ..... :
D: RMS verschillen van ... :
*M1467
E: Number of residue pairs :
D: Aantal residu paren ... :
*M1466
E: Funny MAP organisation (Not 2 1 3)
D: Vreemde map organisatie (niet 2 1 3)
*M1465
E: No potential non-crystallographically symmetric pairs detected
D: Niet-kristallografische symmetrie is onwaarschijnlijk
*M1464
E: Looking at:
D: We bekijken:
*M1463
E: Connected atom : 
D: Verbonden atoom :
*M1462
E: Affected atom : 
D: Atoom beinvloed :
*M1459
E:       AD=
*M1458
E: Carrying Atom 
D: Draagmoeder atoom
*M1457
E: Bonded : 
D: Gebonden :
*M1456
E: Carbon : 
D: Koolstof :
*M1455
E: Oxygen : 
D: Zuurstof :
*M1454
E: Oops: Too many bonds?
D: Oeps, te veel bindingen?
*M1453
E:   Bound atom=
D:   Gebonden atoom=
*M1452
E: Created GRIN.COM
D: File GRIN.COM gemaakt
*M1451
E: reading horizontal alignment file
D: er ging iets mis bij het lezen van de horizontale alignment file
*M1450
E: BUG. FLY_45X called with WIFPAR(80)=
*M1449
E: BUG. FLY_30Y called with WIFPAR(80)=
*M1448
E: MOL-item
*M1447
E: MOL-object
*M1446
E: Maximal allowed error in DGCONT option .... CNTERR=
D: Toegestane afwijking in DGCONT optie ...... CNTERR=
*M1445
E: If USEACC, this is higher limit ........... HGHACC=
D: Met USEACC op 1 is dit de bovengrens ...... HGHACC=
*M1444
E: If USEACC, this is lower limit ............ LOWACC=
D: Met USEACC op 1 is dit de ondergrens ...... LOWACC=
*M1443
E: Constraints on accessibility 0=no 1=yes ... USEACC=
D: Condities op toegankelijkheid 0=nee 1=ja .. USEACC=
*M1442
E: Number of anchoring residues in DGINS ..... INANCH=
D: Aantal anker residuen in DGINS ............ INANCH=
*M1441
E: Additional bacbone fit flag ............... ADDFIT=
D: Extra hoofdketen fit vlag ................. ADDFIT=
*M1440
E: Allowed RMS Ca-Ca distance error .......... DGTERR=
D: Toegestane RMS Ca-Ca afwijking ............ DGTERR=
*M1439
E: Maximal Ca-Ca distance error .............. DGCERR=
D: Maximale Ca-Ca afwijking .................. DGCERR=
*M1438
E: Length of fragments from database ......... LENGTH=
D: Data base fragment lengte ................. LENGTH=
*M1437
E: DGREP on: 
D: DGREP op: 
*M1436
E: DGGRA on: 
D: DGGRA op: 
*M1435
E: DGGRAL on: 
D: DGGRAL op: 
*M1434
E: , Cis PRO omega poor
D: , Cis PRO omega slecht
*M1433
E: Cis PRO omega poor
D: Cis PRO omega slecht
*M1432
E: , PRO omega poor
D: , PRO omega slecht
*M1431
E: PRO omega poor
D: PRO omega slecht
*M1430
E: , omega poor
D: , omega slecht
*M1429
E: omega poor
D: omega slecht
*M1428
E: Atom 4:
D: Atoom 4:
*M1427
E: Atom 3:
D: Atoom 3:
*M1426
E: Atom 2:
D: Atoom 2:
*M1425
E: Atom 1:
D: Atoom 1:
*M1424
E: Cntrl-C interrupted input
D: De invoer werd door control-C onderbroken
*M1423
E: ERROR in WAD009
D: Er ging iets mis in routine WAD009
*M1422
E: Skipped for Jack-Knife: 
D: Overgeslagen om dat we aan het Jack-Knifen zijn:
*M1421
E: 4 Bonds not understood : 
*M1420
E: 3 Bonds> not understood : 
*M1419
E: 3 Bonds< not understood : 
*M1417
E: Argh. No suitable swap-option found.
D: Oeps. Geen passende omdraai optie gevonden
*M1414
E: DBG> CHI1,2,3 =
*M1413
E: DBG> XH3 rotation strange around 
D: DBG> XH3 rotatie vreemd rond
*M1412
E: Proton pointers bad in HAS001C:
*M1411
E: ala_c_ca_cb.box
*M1410
E: Give the RMSd cutoff
D: Geef de RMSd afkap afstand
*M1409
E: Drugs/waters deliberately skipped
D: Drugs en waters expres niet ingelezen
*M1406
E: No input TEXT in SHAKE_READ_USER
D: Geen tekst invoer gevonden in SHAKE_READ_USER
*M1405
E: IUNIT not open in SHAKE_READ_USER:
*M1404
E: IUNIT not open in SHAKE_GET_HBO
*M1403
E: IUNIT not open in SHAKE_GET_IDPLAN
*M1402
E: IUNIT not open in SHAKE_GET_COPLAN
*M1401
E: IUNIT not open in SHAKE_GET_BUR
*M1400
E: Model .............. :
D: Model .............. :
*M1399
E: Real structure ..... :
D: Echte struktuur .... :
*M1398
E:  Helix   Strand  Turn/coil
*M1391
E: BUG. FLY_UNDO_STEREO called with WIFPAR(80)=
*M1390
E: BUG. FLY_SET_STEREO called with WIFPAR(80)=
*M1389
E: Do you want to print the vectors
D: Wilt U de vectore afdrukken
*M1388
E: Maximal values in vector ends ......:
D: Maximale waarden in eind punten ....:
*M1387
E: Minimal values in vector ends ......:
D: Minimale waarden in eind punten ....:
*M1386
E: Maximal values in vector starts ....:
D: Maximale waarden in begin punten ...:
*M1385
E: Minimal values in vector starts ....:
D: Minimale waarden in begin punten ...:
*M1384
E: No vectors found in graphics space by PSTPRN
D: De routine PSTRNG vond geen grafische vectoren klaar staan
*M1383
E: in SELINV
D: Er ging iets mis in SELINV
*M1382
E: Logical OR on columns:
D: Logische OR op de kolommen:
*M1381
E: Logical AND on columns:
D: Logische AND op de kolommen:
*M1380
E:  A lot ...
D:  Een hoop ...
*M1379
E: Residues:
D: Residuen:
*M1378
E: reading sequence record in WAL020G
D: er ging iets mis bij het lezen van de sequentie file in WAL020G
*M1377
E: Percentage sequence identity
D: Percentage sequentie identiteit
*M1376
E: Not found:
D: Niet gevonden:
*M1375
E: Do you want to select sequence positions
D: Wilt U sequentie posities selekteren
*M1374
E: WIFPAR(1) out of range in SDB014
D: WIFPAR(1) heeft een foutieve waarde in SDB014
*M1373
E: WIFPAR(1) out of range in SDB012
D: WIFPAR(1) heeft een foutieve waarde in SDB012
*M1372
E: reading PDB file
D: Er ging iets mis bij het lezen van de PDB file
*M1370
E: SCAN3D Hit
*M1369
E: Unknown peptide bond
D: Onbekende peptide binding
*M1368
E: Big shifts on non-FIXed atoms
D: Grote verschuivingen op atomen die niet vast liggen
*M1367
E: Big shifts on FIXed atoms
D: Grote verschuivingen op atomen die eigenlijk vast liggen
*M1366
E: Too few atoms in planar determination:
D: Te weinig atomen om een vlak te bepalen:
*M1364
E: Error determining plane in
D: Er ging iets mis bij het bepalen van het vlak in
*M1363
E: reading IDPLAN.FIL
D: Er ging iets mis bij het lezen van IDPLAN.FIL
*M1363A
E: reading PAPLAN.FIL
D: Er ging iets mis bij het lezen van PAPLAN.FIL
*M1362
E: ID-planar planes defined:
D: Vlakke groepen die in hetzelfde vlak moeten liggen:
*M1362A
E: Neighbour planes defined:
D: Vlakke groepen die in parallel moeten liggen:
*M1361
E: reading COPLAN.FIL
D: Er ging iets mis bij het lezen van COPLAN.FIL
*M1360
E: Co-planar planes defined:
D: Aantal gedefinieerde paralelle vlakken:
*M1359
E: No mutation when backbone is kaput
D: Mutaties zijn niet mogelijk als de hoofdketen kapot is
*M1358
E: Puckering atom :
D: Pukker atoom:
*M1357
E: atom number out of range in PUC005
D: Oeps. PUC005 detekteerde een verkeerd atoom nummer
*M1356
E: Error writing to PUC statistics file
D: Er ging iets mis bij het schrijven in de PUC statistieken file
*M1355
E: Not all atoms OK in residue :
D: Niet alle atomen zijn OK in residu:
*M1354
E: Non-proline residue in PUC002
D: Oeps. Routine PUC002 ontving een niet-proline residu
*M1353
E: Invalid residue number in PUC002
D: Verkeerd residu nummer in PUC002
*M1352
E: Misfit total puckering amplitude
*M1351
E: Invalid NUM in PUC001
*M1349
E: WARNING. Colours not yet implemented
D: Pas op. Gekleurde lijntjes kent deze optie nog niet.
*M1348
E: WARNING. Dashed lines not implemented.
D: Pas op. Stippel lijntjes kent deze optie nog niet.
*M1347
E: Swapped
D: Verwisseld
*M1346
E: Cannot happen in HAS014 (but it just did...)
D: Iets onmogelijks gebeurde in HAS014
*M1343
E: Donor is
D: De donor is
*M1342
E: Unexpected H-atom in HAS005
*M1341
E: DBG> Found, space for =
*M1340
E: Number of Hs inconsistent
*M1339
E: The atom :
D: Het atoom:
*M1338
E: Donor, but no space for proton...
*M1337
E: H atoms not OK in HAS001C
*M1336
E: Missing Hs in HAS001C
*M1335
E: Zero crossproduct in CHIHAS1
*M1334
E: Null vector in CHIHAS1
*M1333
E: Parameter error in CHIHAS1
*M1332
E: Zero crossproduct in CHIHAS
*M1331
E: Null vector in CHIHAS
*M1330
E: Belonging to:
D: Behorend bij:
*M1329
E: Parameter error in CHIHAS
*M1328
E: Quality per amino acid averaged over the models
D: Kwaliteit per residu gemiddeld over de modellen
*M1327
E: Quality per model
D: Kwaliteit per model
*M1326
E: Re-sorting sequences.
D: De sequenties worden opnieuw gesorteerd.
*M1325
E: Too few atoms selected
D: Niet genoeg atomen geselekteerd
*M1324
E: Option skipped by user. No molecules given.
D: De gebruiker termineerde deze optie. Geen molekulen gegeven.
*M1322
E: The best MODEL is:
D: Het beste MODEL is:
*M1321
E: Range does not fall within one molecule
D: Deze range valt in meer dan 1 molekuul
*M1320
E: Give range in first molecule only
D: Geef de range in alleen het eerste molekuul
*M1319
E: Please select from: 1 -
D: SVP, kies uit: 1 -
*M1318
E: Give the master molecule number
D: Geef het nummer van het 'master' molekuul
*M1317
E: MASTER PROTEIN
*M1316
E: Opening:
D: Openen:
*M1315
E: Sorry: virtual atom type not found
*M1314
E: Load:
D: Lees:
*M1313
E: NQA database absent or incomplete.
*M1312
E: 1-3 bonds:
D: 1-3 bindingen:
*M1311
E: Rotations:
D: Rotaties:
*M1310
E: Torsion angles (for Chi-angle calculation):
D: Torsie hoeken (voor Chi-hoek bepaling):
*M1309
E: Angles:
D: Hoeken:
*M1308
E: Number of bonds:
D: Bindingen:
*M1307
E: Atoms:
D: Atomen:
*M1306
E: writing in PDB file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van de PDB file
*M1305
E: NUMUNT not open in WIF507
*M1304
E: MOL333 without JAA
*M1303
E: water
D: water
*M1302
E: DNA/RNA
*M1302A
E: Sugar
D: Suiker
*M1301
E: Protein
D: Eiwit
*M1300
E: Man made molecule
D: Hand gemaakt molekuul
*M1299
E: Unexpected residue type=
D: Verkeerd residu type=
*M1298
E: Error reading RENATM.DAT
D: Er ging iets mis bij het lezen van RENATM.DAT
*M1296
E: This option is no longer needed
D: Deze optie is niet meer nodig
*M1295
E: Sorry, this option is not available now
D: Sorry, deze optie kan niet gebruikt worden
*M1294
E:  Total pairs ........ :
D:  Totaal paren ....... :
*M1293
E:  X - X pairs ........ :
D:  X - X paren ........ :
*M1292
E:  0 - X or X - 0 pairs :
D:  0 - X of X - 0 paren :
*M1291
E:  0 - 0 pairs ........ :
D:  0 - 0 paren ........ :
*M1290
E: Map points peeled:
D: Punten verwijderd in het map-niveau:
*M1289
E: Not used: IDIREC=
D: Niet gebruikt: IDIREC=
*M1288
E: NOWAT
*M1287
E: Not enough points in D2D008
D: Niet genoeg punten in D2D008
*M1286
E: Not enough points in D2D005
D: Niet genoeg punten in D2D005
*M1285
E: Invalid number of points in D2D003
D: Het aantal punten klopt niet in D2D003
*M1284
E: Too many points in D2D001, truncated
D: te veel punten in D2D001. wat data is weggegooid
*M1282
E: Pointer file does not exist yet
D: De pointer file bestaat nog niet
*M1281
E: Invalid line :
D: Foute regel:
*M1280
E: Syntax error in PARAMS.FIG
D: Syntactische fout in PARAMS.FIG
*M1279A
E: Permanently changing validation statistics parameter ....: 
*M1279
E: Permanently changing validation statistics value ........: 
*M1278
E: Warning: making change in local copy of PARAMS
D: Pas op. De lokale PARAMS file wordt veranderd
*M1277
E: StDev .............: 
D: standaard afwijking:
*M1276
E: Average ...........: 
D: Gemiddelde ........:
*M1275
E: writing database file RAMA.LIN
D: er ging iets mis bij het schrijven van RAMA.LIN
*M1274
E: Created:
D: Gemaakt:
*M1272
E: Unknown Secondary structure state
D: Geen idee wat voor secundaire struktuur dit is
*M1271
E: writing SYMMAT file
D: er ging iets mis bij het schrijven van de SYMMAT file
*M1267
E: ERROR reading KLONK file
D: er ging iets mis bij het lezen van de KLONK file
*M1266
E: END reading KLONK file
D: Klaar met lezen van de KLONK file
*M1265
E: DBG> KLONK:
*M1264
E: START reading the KLONK file
D: Er wordt begonnen met het lezen van de KLONK file
*M1263
E: Eikel: LEN(TEXT) in KLONK_TO=
*M1253
E: DBG> Writing :
*M1252
E: DBG> Template:
*M1251
E: DBG> PDBID :
*M1250
E: DBG> SWname:
*M1249
E: DBG> Short detected PDBID=
*M1248
E: DBG> Long detected PDBID=
*M1247
E: No SwissProt name found, set at X
D: Er is geen SwissProt naam en die is daarom op X gezet
*M1246
E: Writing:
D: Wordt geschreven:
*M1245
E: PDB identifier:
*M1244
E: PDB directory :
*M1243
E: Master protein
*M1242
E: No file name in loop
*M1241
E: DBG> Delete:
*M1240
E: Use the fast builder...
D: Gebruik de snelle bouw methode...
*M1239
E: Use the good builder...
D: Gebruik de goede bouw methode...
*M1238
E: Use PDB file:
D: Gebruik PDB file:
*M1237
E: PDB file not found:
D: PDB file niet gevonden:
*M1236
E: Going to build:
D: We gaan bouwen:
*M1235
E: No file name
D: Geen file naam
*M1234
E: Creating:
D: Wordt gemaakt:
*M1233
E: Warning: on this machine this overwrites!!!!
*M1232
E: Initializing group penalty for all donors 
D: Alle donor group penalties worden initieel gezet op:
*M1231
E: Ambiguous donor ASN:
D: Ambivalente donor ASN:
*M1230
E: Ambiguous donor GLN:
D: Ambivalente donor GLN:
*M1229
E: Ambiguous donor HIS:
D: Ambivalente donor HIS:
*M1228
E: Header found on the grid file:
D: Administratieve informatie gevonden in de grid file:
*M1227
E: reading contour lines from RAMA.LIN
D: er ging iets mis bij het lezen van RAMA.LIN
*M1226
E: Rob made a mistake calling GRTPLS.
*M1223
E: Atoms used:
D: Gebruikte atomen:
*M1222
E: distributions correlation coefficient
D: distributie correlatie coefficient
*M1221
E: distributions
D: distributies
*M1220
E: projections
D: projecties
*M1219
E: cumulative normalised eigenvalues
D: cumulatief genormaliseerde eigen waarden
*M1218
E: eigenvector components
D: eigen vector componenten
*M1217
E: eigenvalues
D: eigen waarden
*M1216
E: CSDdrug
*M1215
E: Output TEX file opened: manual.tex
D: Uitvoer TEX file geopend: manual.tex
*M1214
E: No header on .HL x line.
D: Geen titel op .HL x regel.
*M1213
E: Lines read from chap83.rno:
D: Regels gelezen uit chap83.rno:
*M1212
E: Parameter, value=
D: Parameter, waarde=
*M1211
E: ====> Still free
D: ====> Nog vrij
*M1210
E: No ) found in:
D: Geen ) gevonden in:
*M1209
E: No ( found in:
D: Geen ( gevonden in:
*M1208
E: This option does not see the usage of PUSH_PPP
*M1207
E: Into ....:
D: Naar ....:
*M1206
E: Translate:
D: Vertaal .:
*M1205
E: Statement:
*M1204
E:    Total statistics:
D:    Gesommeerde statistieken:
*M1203
E: In WIF704 the cutoff got reset at 0.25. It was
D: De afkap straal is in WIF074 op 0.25 gezet. Het was
*M1202
E: Cutoff distance:
D: Afkap straal:
*M1201
E: You will be prompted, residue by residue, which atoms should
   be put back to where they were before the FBRT operation. So,
   if you answer ALL for every residue, the entire FBRT work will
   be undone and the SOUP will be the same as before you started
   this FBRT operation.
D: U zult gevraagd worden om voor elk residue the atomen te geven
   die terug gezet moeten worden in de oude situatie. Als U hier
   voor elk residu ALL geeft dan staat alles naar afloop weer daar
   waar U begonnen bent en is de hele FBRT voor niks geweest.
*M1198
E: CORALL ran but did not have to (or could not) correct side-chains
D: CORALL heeft wel gewerkt, maar heeft geen zijketens gerepareerd
*M1197
E: CORALL ran succesfully.
D: CORALL heeft zijn werkt gedaan.
*M1196
E: XTC trajectory expected.
D: WHAT IF verwacht een trajectorie file van het XTC type
*M1195
E: Normal trajectory expected.
D: WHAT IF verwacht een 'normale' trajectorie file.
*M1194A
E: Funny, CODE is empty in WLS066
*M1194
E: Funny, CODE is empty in WLS058
*M1193A
E: writing FASTA file.
D: bij het schrijven van een FASTA file
*M1193
E: writing HTML file.
D: bij het schrijven van een HTML file
*M1192
E: IUNIT not open to write html:
D: IUNIT niet open om HTML te schrijven:
*M1191
E: WARNING Quality control dependent options disabled
D: PAS OP. De 'QUALTY' afhankelijke opties zullen niet goed werken
*M1190
E: Information per residue
D: Informatie per residue
*M1189
E: Some information will be listed for each available residue. Some of
   the data in this table is only useful for real WHAT IF specialists.
   The residue number in brackets is the PDB name. The number NOT in
   brackets should be used in those servers that ask for a residue
   number (often these two numbers are the same).
D: U krijgt voor elk residue wat informatie, maar het meeste daarvan
   is alleen maar voor specialisten bedoeld. The residue nummers tussen
   haakjes zijn de PDB nummers. De nummers die NIET tussen haakjes 
   staan moeten gebruikt worden in servers welke om een residue 
   nummer vragen.
*M1188
E: The sequence of proteins, sugars and nucleic acids:
D: Voor elk suiker, eiwit en DNA/RNA wordt nu de sequentie afgedrukt
*M1187
E: The ten most different pair-wise CAD-like scores
D: De tien meest verschillende paarsgewijze CAD-achtige scores
*M1186
E: The following table lists for each residue the sum of all CAD scores
   with all other residues in the same molecule.
D: CAD-achtige scores per residue gesommeerd over alle contacten die dat 
   residue maakt met alle andere residuen.
*M1185
E: Sorry, too many residues for CAD-like determination
D: Jammer maar helaas, te veel residuen voor een CAD-achtige bepaling
*M1184
E: Comparison per secondary structure element (helix, strand, rest).
   The first and last residue of the fragment are given. Therafter
   you see the RMS, linear and worst CAD-like score for this fragment.
      Start residue  End residue       Rms  Linear   Worst
D: Vergelijking per secundaire structuur element (helix, strand, rest).
   Voor ieder fragment ziet U het eerste en het laatste residue en
   de RMS, gemiddelde en slechtste CAD-achtige score .
      Eerste residue  Laatste residue  RMS  gemid.  Slechtste
*M1183
E: Give the GIF file background colour
D: Geef de GIF file achtergrond kleur
*M1182
E: When WHAT IF writes GIF files, two background colours are possible:
   0 -> black
   1 -> white
D: De achtergrond van GIF files kan twee kleuren hebben:
   0 -> zwart
   1 -> wit
*M1181
E: In this option WHAT IF will create one or more plots for you.
   There are three ways you can get those made.
   0 -> Mono plots
   1 -> Cross-eye stereo
   2 -> Parallel viewing stereo
D: In deze optie maakt WHAT IF plaatjes voor U waar U op drie
   verschillende manieren naar kunt kijken.
   0 -> Mono plaatjes
   1 -> Scheel kijk stereo
   2 -> Relaxed (parallel) kijk stereo 
*M1180
E: Give the viewing mode:
D: Hoe wilt U koekeloeren:
*M1179
E: List of matched fragment pairs:
D: Lijst met op elkaar passende fragmenten:
*M1178
E: 
D: 
*M1177
E: 
D: 
*M1176
E: CAD score could not be calculated
D: er ging iets mis bij de CAD score berekening
*M1175
E: Ramachandran plot cannot be generated
D: De Ramachandran plot kan niet gemaakt worden
*M1173
E: writing plot files for the fly-gif converter
D: Er ging iets mis bij het schriven van de files voor fly-gif conversie
*M1172
E: These plotfiles cannot be generated
D: Deze plot files kunnen niet gegenereerd worden
*M1171
E: Error per fragment of length 5
D: Fout per fragment van lengte 5
*M1170
E: Residues NOT making a symmetry contact
D: Residuen die geen symmetry contacten maken
*M1169
E: Residues not used in the comparison:
D: Residuen die niet gebruikt zijn:
*M1168
E: All residues with backbone error > 3.8 A
D: Alle residuen met hoofdketen fout > 3.8 A
*M1167
E: All residues with backbone error > 1.9 A
D: Alle residuen met hoofdketen fout > 1.9 A
*M1166
E: All residues with backbone error < 3.8 A
D: Alle residuen met hoofdketen fout < 3.8 A
*M1165
E: All residues with backbone error < 1.9 A
D: Alle residuen met hoofdketen fout < 1.9 A
*M1164
E: All symmetry contacting residues
D: Alle residuen die een symmetry contact maken
*M1163
E: All different residues
D: Alle niet gelijke residuen
*M1162
E: All loop/turn/coil residues
D: Alle residuen in loop/turn/coil
*M1152
E: All identical residues
D: Alle identieke residuen
*M1151
E: Errors in Z-direction only
D: Fouten langs de Z as
*M1150
E: Errors in Y-direction only
D: Fouten langs de Y as
*M1149
E: Errors in X-direction only
D: Fouten langs de X as
*M1148
E: All core residues
D: Alle residuen die binnen in zitten
*M1147
E: All accessible residues
D: Alle water toegankelijke residuen
*M1146
E: All strand residues
D: Alle beta-strand residuen
*M1145
E: All helical residues
D: Alle helix residuen
*M1144
E: All residues
D: Alle residuen
*M1161
E: Give the number of the water 'molelecule' (actually group of waters)
D: Geef het molekuul nummer van de group met waters
*M1160
E: Next plot will will be in FLY code (pre-GIF)
D: De volgende plot wordt in FLY formaat (daar kunt U GIF van maken)
*M1159
E: Next plot will be in XFIG code
D: De volgende plot wordt in XFIG formaat
*M1158
E: Next plot will be in primitive HPGL
D: De volgende plot wordt in primitief HPGL formaat
*M1157
E: Next plot will be in POSTSCRIPT
D: De volgende plot wordt in PostScript formaat
*M1156
E: writing predata file in co-factor/water database file
*M1155
E: writing direct access file in co-factor/water database file
*M1154
E: writing LINE in co-factor/water database file
*M1143
E: DBG> SCN110A did not detect a residue
*M1142
E: Made DGLOOP parameters 1.5 * more tight
D: De DGLOOP parameter zijn 1.5 keer zo strak gezet
*M1141
E: Made DGLOOP parameters 1.5 * more relaxed
D: De DGLOOP parameter zijn 1.5 keer zo relaxed gemaakt
*M1140
E: Executed CATOAL in the DGLOOP menu
D: Optie CATOAL in het DGLOOP menu uitgevoerd
*M1139
E: Executed ALTOCA in the DGLOOP menu
D: Optie ALTOCA in het DGLOOP menu uitgevoerd
*M1138
E: You will be prompted for the number of the result table
D: U wordt gevraagd naar het nummer van de tabel voor het resultaat
*M1137
E: Density above 100 ......... :
D: Dichtheid groter dan 100 .. :
*M1136
E: Shell points .............. :
D: Punten in de schil ........ :
*M1135
E: Density is zero ........... :
D: Dichtheid is nul .......... :
*M1134
E: Density below zero ........ :
D: Dichtheid kleiner dan nul . :
*M1133
E: Number of grid points ..... :
D: Aantal grid punten ........ :
*M1132
E: Row with polar atoms labeled
D: Rij met daarin de polaire atomen gemarkeerd
*M1131
E: Should all but the largest cavity be removed
D: Wilt U alle behalve de grootste cavity weggooien
*M1130
E: Made row of sphere around residue:
D: Een rij gemaakt van een bol rond residu:
*M1129
E: DBG> HB2IDN should not be when entering HBOQVAL.
*M1128
E: DBG> Distance requested between:
D: DBG> Afstand opgevraagd tussen:
*M1126
E: WHAT IF will now execute several rounds of very crude operations,
   all aimed at closing gaps. Be aware that if the shifts get too
   big, your molecule can really get screwed up. The hand of amino
   acids can change, and bumps can be introduced that can later only
   be cleaned up with a lot of hand work. 
D: WHAT IF gaat nu proberen met hele groffe stappen de gaten in uw
   moleculen dicht te trekken. Hou er rekening mee dat deze optie
   er niet voor terug deinst de hand van een residue om te keren,
   of de meest verschrikkelijke bumps te introduceren.
*M1125
E: Should these 'missing' attached groups be added
D: Moeten deze 'ontbrekende' gebonden groepen toegevoegd worden
*M1124
E: Which is bound to something not in the list :
D: En die is gebonden aan iets niet in uw lijst :
*M1123
E: Residue found in your list ................ :
D: Residu in uw lijst aangetroffen ............ :
*M1111
E: Determining position weights ....
D: Positie gewichten worden bepaald ....
*M1110
E: Determining sequence weights ....
D: Sequentie gewichten worden bepaald ....
*M1108
E: WARNING. File already exists.
D: PAS OP. Deze file bestaat al.
*M1107
E: Select the SAVE-file number
D: Kies het nummer van de SAVE-file
*M1106A
E: One letter code labels
D: Een letter code labels
*M1106
E: R-labels
*M1105
E: Z-labels
*M1104
E: Y-labels
*M1103
E: X-labels
*M1101
E: This MOL-object was already switched off
D: Dit MOL-object stond al uit
*M1100
E: This MOL-object was already switched on
D: Dit MOL-object stond al aan
*M1099
E: This MOL-item was already switched off
D: Dit MOL-item stond al uit
*M1098
E: This MOL-item was already switched on
D: Dit MOL-item stond al aan
*M1097
E: You will now be prompted for the new item
D: U wordt gevraagd naar de MOL-item naam
*M1096
E: You will first be prompted for the old item
D: U wordt gevraagd naar de oude MOL-item naam
*M1092
E: Molecule number = 
D: Molekuul nummer =
*M1091
E: Water with 3 protons.
D: Water met 3 protonen.
*M1090
E: LABEL command wrong
D: LABEL kommando verkeerd
*M1089
E: PCKPNT command wrong
D: PCKPNT kommando verkeerd
*M1088
E: PCKLAB command wrong
D: PCKLAB kommando verkeerd
*M1083
E: Old-style:
*M1081
E: Give number of flag
D: Geef het nummer van de vlag
*M1080
E: Ukkel flag switched off
D: Ukkel vlag uitgezet
*M1079
E: Ukkel flag switched on
D: Ukkel vlag aangezet
*M1078
E: No correct CENXYZ input
D: Geen juiste CENXYZ invoer
*M1077
E: Crambin demo coords
D: Crambine koordinaten
*M1072
E: Parameter number detected:
*M1071
E: Funny number found in:
D: Vreemd nummer gevonden in:
*M1070
E: No number found in:
D: Geen nummer gevonden in:
*M1061
E: Comment:
D: Kommentaar:
*M1059
E: Cannot create backbone for residue:
D: Kan geen hoofdketen maken voor:
*M1058
E: Not enough hits after attempt:
D: Niet genoeg hits na poging:
*M1057
E: Zero length in torsion calculation
*M1056
E: Failed to decode line 4 in CDB100
*M1055
E: Sequence error in CDB014
*M1054
E: CDB013 should not have ERRLNS 
*M1053
E: CDB013 needs ERRLNS in PDBERR
*M1052
E: CDB012 should not have ERRLNS 
*M1051
E: CDB012 needs ERRLNS in PDBERR
*M1050
E: Best/present score=
D: Beste/huidige score=
*M1049
E: IniBld
*M1048
E: Residues selected:
D: Geselekteerde residuen:
*M1047
E: in script. &ENDHELP missing?
D: in het script. Kan het zijn dat &ENDHELP ontbreekt?
*M1046
E: in script. &ENDTEXT missing?
D: in het script. Kan het zijn dat &ENDTEXT ontbreekt?
*M1045
E: decoding TEACHing file.
D: Er ging iets mis bij het lezen van de TEACH file
*M1044
E: in script. &ENDMPC missing?
D: in het script. Kan het zijn dat &ENDMPC ontbreekt?
*M1043
E: Give the T50 file
D: Geef de T50 file
*M1042
E: Error writing res
D: Fout in res uitvoer
*M1041
E: Problem with resd #
D: Probleem met res nb
*M1040
E: Problem with atom number
D: Probleem met atoom nummer
*M1037
E: The correlation cutoff value is:
D: De correlatie-afkap straal is:
*M1035
E: ERROR. Not enough points in GVS2AV:
D: Oeps. Niet genoeg punten in GVS2AV:
*M1034
E: ERROR. Not enough points in GVSIAV:
D: Oeps. Niet genoeg punten in GVSIAV:
*M1033
E: Not enough TRUEs in GVSRLV.
D: Niet genoeg TRUEs in GVSRLV.
*M1032
E: ERROR. Not enough points in GVSRLV:
D: Oeps. Niet genoeg punten in GVSRLV:
*M1031
E: ERROR. Not enough points in GVSRAV:
D: Oeps. Niet genoeg punten in GVSRAV:
*M1030
E: writing PDB file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van de PDB file
*M1029
E: MAKMOL will not write real CRYST and SCALE cards, but will take 
   these cards from the header file you select
D: MAKMOL zal geen echte CRYST en SCALE meer schrijven, maar zal deze
   informatie van de gekozen header file kopieeren
*M1028
E: Real CRYST and SCALE cards will be written in next MAKMOL,
   regardless of the header file used.
D: De laatst gelezen CRYST en SCALE zullen door MAKMOL gebruikt worden,
   onafhankelijk van de gebruikte header file.
*M1027
E: No valid input entered as sequence (range)
D: Geen korrekte sequentie (range) gegeven
*M1026
E: END of HIDE03
*M1025
E: I hope you are aware that this gap is too big to be closed
   automatically. Please use FBRT to hint how things should move.
D: Ik hoop dat U begrijpt dat het te sluiten gat veel te groot
   is voor een stom stuk software om dicht te trekken. U moet dat
   echt even zelf doen, bijvoorbeeld met FBRT.
*M1024
E: Automatic variability and weight update option switched on
D: Automatische variabiliteits en gewichts bepaling aangezet
*M1023
E: Automatic variability and weight update option switched off
D: Automatische variabiliteits en gewichts bepaling uitgeschakeld
*M1022
E: Part of set:
D: Hoort bij set:
*M1021
E: There is no notebook for this amino acid
D: Er is geen notitie boek voor dit amino zuur
*M1020
E: The date and time feature has been switched off.
D: De datum en tijd optie is nu uitgeschakeld.
*M1019
E: The date and time feature was off, now switched on.
D: De tijd en datum optie was uit, maar is nu weer aan.
*M1018
E: Normally, WHAT If writes the date and time above every note
   in the notebook. For reasons not clear to me, you might want
   to (temporarily) disable this feature. This option does the
   on/off toggling of this feature for you.
D: Normaal schrijft WHAT IF de tijd en datum boven elke notitie
   in elk notitie boek. Om onduidelijke redenen is deze optie
   ingebouwd waarmee U deze mogelijkheid tijdelijk uit kunt
   schakelen.
*M1017
E: Notebook found for:
D: Notitie boek gevonden voor:
*M1016
E: In this table you see:
   1) the serial number of the water molecule
   2) the number of the water molecule in the PDB file
   3) the B-factor of the molecule
   4) the number of sigmas that this B-factor differs from the average
D: In deze tabel ziet U:
   1) het nummer van het water in deze groep
   2) het nummer van dit water in de PDB file
   3) de B-faktor van dit water
   4) het aantal sigmas dat deze B-faktor afwijkt van het gemiddelde
*M1015
E: Histogram of B-factors of waters
D: Histogram voor de B-factore van waters
*M1014
E: Statistics for the B-factors of waters
D: Statistieken voor de B-faktoren van waters
*M1013
E: Residues to be labeled with an *
D: Residuen waar een * boven moet komen te staan
*M1012
E: Sequence for numbering top of the page (1)
D: Sequentie voor de nummers langs de bovenkant (1)
*M1012A
E: DBG> NJAT=
*M1011
E: The residue numbers along the top of the page can follow one
   particular sequence. You will now be prompted for the number
   of that sequence. If you want to get the plain numbers (that
   totally disregard any insertions) enter a ridiculously
   large number (e.g. 1000000) as sequence number.
D: De residu nummers boven aan de pagina horen bij een bepaalde
   sequentie. U kunt nu het nummer van deze sequentie geven. Indien
   U de nummers gewoon dom wilt laten doortellen, geef dan een
   belachelijk groot nummer (bijv. 1000000).
*M1001
E: Error on line 4 of error message in CDB100
D: Ongeschikte 4e regel van foutmelding in CDB100
*M1002
E: Not enough lines in PDBMES error message.
D: Niet voldoende regels in PDBMES error melding.
*M1003
E: In this check, values are considered POOR if larger than
D: In deze check worden waarden als POOR beschouwd indien groter dan
*M1004
E: In this check, values are considered BAD if larger than
D: In deze check worden waarden als BAD beschouwd indien groter dan
*M1005
E: In this check, values are considered POOR if smaller than
D: In deze check worden waarden als POOR beschouwd indien kleiner dan
*M1006
E: In this check, values are considered BAD if smaller than
D: In deze check worden waarden als BAD beschouwd indien kleiner dan
*M1009
E: Fraction of hydrogen network done :
D: Fractie van waterstofbrugnetwerk klaar :
*M1010
E: Re-initializing: internal memory was re-used
D: Her-Initialisatie: datastructuren zijn elders gebruikt
*M0999
E: You will be prompted for the residues to be shaded light
D: U wordt gevraagd naar de residuen met een licht grijze achtergrond
*M0998
E: You will be prompted for the residues to be shaded dark
D: U wordt gevraagd naar de residuen met een donker grijze achtergrond
*M0997
E: Something went wrong writing the residue numbers
D: Er ging iets mis bij het schrijven van de residue nummers
*M0996
E: The option you want to run requires that all residues are already
   present in the SOUP. Please use GETMOL to read them in. This 
   option will now terminate.
D: De optie welke U wilt laten lopen vereist dat de koordinaten al
   aanwezig zijn in de soep. Gebruik svp eerst even GETMOL om ze 
   in te lezen. Deze optie geeft nu de pijp aan Maarten.
*M0995
E: You HAVE to provide some numerical input, or use the default
D: U MOET een getal invoeren, of de voorgestelde waarde gebruiken
*M0994
E: For obvious reasons $ commands are not allowed in WWW scripts.
   WHAT IF detected a $ in a WWW script. The command will be
   listed below. If this command contains something that is
   potentially harmful to your environment, please mail 
   G Vriend (Vriend@cmbi.kun.nl) which $ command was 
   detected, and from where you got this script.
*M0993
E: reading junction file
D: Er ging iets stevig mis bij het lezen van deze file
*M0992
E: You will be prompted for two tables. The first one should already
   hold the property values for the amino acids, the second will
   receive the property moment values.
D: U wordt gevraagd twee tabel nummers te geven. De eerste tabel
   moet de waarden bevatten die bij de door U gekozen residue
   eigenschap horen. De tweede tabel bevat na afloop van de optie
   de berekende eigenschap-momenten.
*M0991
E: Something went wrong, but what...
D: Geen idee wat, maar er is iets fiks in de soep gelopen
*M0990
E: File PROPS.VAL is not correct
D: Er zit een dikke fout in de file PROPS.VAL
*M0989
E: Should the missing OXT be added
D: Moet de missende zuurstof er aan geplakt worden
*M0988
E: Due to your CUT operation there now exists a C-terminal residue
   that does not have a second oxygen bound to it. If you want you
   can ask WHAT IF to add this second oxygen for you. If you don't
   do it now, you can always do it later with the ADDOXT command in
   the SOUP menu (give MORE in the SOUP menu first).
D: Door uw knip operatie is er een C-terminale koolstof ontstaan 
   waar geen tweede zuurstof aan zit, terwijl die daar eigenlijk wel
   thuishoort. U kunt deze zuurstof nu automatisch laten toevoegen,
   of dit later met de hand doen met het ADDOXT commando in het 
   SOUP menu (waar U overigens wel eerst even MORE moet geven)
*M0985
E: You are trying to execute an option that requires that the ALCONT
   database is installed. However, it is not installed, or not
   properly installed. This is not an error or something, but it is
   missing deliberately because it is a very big database.
   You can generate it yourself with very little effort. 
   Go to the SEQ3D menu and run the PRP011 option (that will
   take 10 min - 2 hours, depending on your computer).
   If that does not work, you are most likely not privileged enough
   to modify the WHAT IF databases so you will have to ask the local 
   WHAT IF manager to do it for you. 
D: 
*M0982
E: I dont know this editor. Try another one.
D: Deze editor ken ik niet. Probeer eens een andere.
*M0981
E: Give the new default editor
D: Geef de nieuwe standaard editor
*M0980
E: Three times you will be prompted for a residue. These residues
   describe the constellation the database will be screened for.
D: U wordt drie keer om een residue gevraagd. De database zal doorzocht
   worden naar vergelijkbare drie dimensionale tripletten.
*M0979
E: Don`t mutate:
D: Muteer niet:
*M0978
E: Trying to restore a residue that was not backed up
D: Een niet opgeslagen residue werd terug gehaald
*M0977
E: Too many residues backed up temporarily. 
D: Te veel residuen tijdelijk opgeslagen
*M0975
E: There are 5 kinds of labels: X-, Y-, Z-, R- and GPCR-labels.
   X labels are used for normal picking. 
   Y labels are use to write phi-psi-omega near the backbone when
     the user double clicks the Calpha. 
   Z labels are used for pick labels made by the ALLFIL command.
   R labels are meant for the Ramachandran plot. 
   GPCR labels are one-letter codes written by PCK1LC
*M0974
E: There are no CUT or PASTE flags
D: Er zijn geen CUT or PASTE vlaggen
*M0971
E: Reading SAVSOU file
D: bij het lezen van de SAVSOU file
*M0970
E: BOUND_TO flags do not point back in WIF092D
*M0969
E: ISOUP  SOUNAM
*M0968
E: NUMBER SOUNAM
*M0967
E: List of SOUNAMs
*M0966
E: PDB-file not open 
D: De PDB file unit niet open
*M0965
E: Atoms for which default weight and B-factor had to be set:
D: Atomen die een default gewicht en B-factor nodig hadden:
*M0962
E: ************************************************************
   This version of WHAT IF is more than two years old. 
   Please consider applying for an update.
   ************************************************************
D: ************************************************************
   Deze versie van WHAT IF is meer dan twee jaar oud. 
   Denk er serieus over om eens een update aan te vragen.
   ************************************************************
*M0961
E: Residue beyond C-terminus requested.
D: U wilt een residue voorbij de C-terminus gebruiken
*M0960
E: Atom    X     Y     Z   Acc   B    WT   VdW Col Dist Hene  #Water
*M0959
E: Residues selected:
D: Residuen geselecteerd:
*M0958
E: ' RES FREQ # WAT WAT/RES'
*M0957
E: Executed SHOWAT command in WATER menu.
D: Het SHOWAT commando in het water menu uitgevoerd
*M0956
E: Scoring matrix options:
   1 -> Use unity diagonal
   2 -> Use Dayhoff matrix
   3 -> Use matrix from user input file
D: Scorings matrix opties:
   1 -> Gebruik een identiteits matrix
   2 -> Gebruik een Dayhoff matrix
   3 -> Lees een matrix uit een gebruikers file
*M0955B
E: Pick atom four  
D: Pik 4-de atoom 
*M0955A
E: Pick atom three   
D: Pik 3-de atoom 
*M0955
E: Pick atom two   
D: Pik 2-de atoom 
*M0954
E: Pick atom one
D: Pik 1-ste atoom
*M0953
E: Pick an atom
D: Pik een atoom
*M0952
E: Present value:
D: Huidige waarde:
*M0951
E: in parameter reading
D: bij het lezen van de parameters
*M0950
E: MUTQUA used on bad residue:
D: MUTQUA loopt op een slecht residue:
*M0949
E: MOLLAB command wrong
D: MOLLAB commando verkeerd
*M0948
E: All pairs of equivalent atoms that are less than the cutoff away
   from each other will get their coordinates averaged. If their
   distance is larger, they remain unaltered.
D: Alle paren van vergelijkbare atomen die minder dan de grenswaarde
   van elkaar af liggen krijgen hun koordinaten gemiddeld. Met de
   rest gebeurt niets.
*M0947
E:  ATOM    X     Y     Z   ACC   B   WT   VDW COLR    X2    Y2    Z2  DIST
*M0946
E: Do you want to list the database hits too?
D: Wilt U de database hits ook uit laten schrijven?
*M0945
E: You will be prompted for the absolute and fractional position
   in the protein where the first residue of the search fragment
   is allowed to sit. A logical AND is automatically applied to
   the absolute and the relative range.
D: U zult gevraagd worden naar de absolute en relatieve positie in
   het eiwit waar het eerste residue uit de zoek reeks mag zitten.
   Een logische AND operatie zal automatisch op de absolute en
   relatieve posities uitgevoerd worden.
*M0944
E: Group created with H-bond criteria
D: Groep gemaakt aan de hand van waterstof bruggen
*M0943
E: Group created with HSSP conservation limits.
D: Groep gemaakt aan de hand van conserverings waarden.
*M0942
E: You will be prompted for a lower and an upper limit on the 
   residue conservation at each of the positions in the search
   stretch. Conservation 0 means that every residue is allowed
   at this position. 100 means that this residue should be
   completely conserved.
D: U zult naar een ondergrens en een bovengrens aan de variabiliteit
   van elk residue in de zoek reeks gevraagd worden. Nul als invoer
   betekend dat elk residue is toegestaan, 100 geeft volledige
   conservering aan.
*M0941
E: Ran BBBALL option in NMR menu
D: BBBALL optie in het NMR menu gebruikt
*M0940
E: The following molecules have been selected:
D: De volgende molekulen zijn geselecteerd
*M0939
E: Superposition selection menu
   0 -> Exit from this mini-menu.
   1 -> Automatically superpose all molecules.
   2 -> Superpose on manually selected residues.
   3 -> Superpose using atoms in a ROW
*M0938
E: Molecules read from SAVE-file: (Click done....)
D: Molekulen ui de SAVE-file gelezen (Klik op DONE)
*M0937
E: Restored soup from file. Using number
D: Soup opgehaald uit file met nummer
*M0936
E: Molecules present after reading SAVE-file
D: Aanwezige molekulen na het lezen van de SAVE-file
*M0934
E: This residue is not OK.
D: Dit residue is niet in orde.
*M0934A
E: This residue is not OK:
D: Dit residue is niet in orde:
*M0933
E: This residue is (still) original.
D: Dit residueis (nog) origineel.
*M0932
E: This residue was modified by WHAT IF.
D: Dit residue is door WHAT IF veranderd.
*M0931
E: Give the contour level(s)
D: Geef de kontoer niveau(s)
*M0924
E: Formatted read failed, try unformatted...
D: Geformateerd lezen ging mis. Probeer ongeformateerd...
*M0923
E: Display accessibilities
D: Toon oppervlakte toegankelijkheid
*M0922
E: The first two columns indicate the window used per range you get
   three rows of numbers. The first row indicates the totals
   accessibilities. The second row is for hydrophylic atoms (O and N)
   only. The third row is for hydrophobic atoms (C and S) only. The
   following is shown:
   column 1 gives the accessibility in the unfolded state
   column 2 gives the accessibility when only the window is
            completely folded, but the rest of the protein not
   column 3 gives the accessibility in the folded protein.
   column 4 = column 1 - column 2
   column 5 = column 2 - column 3
   column 6 = column 4 / column 5
*M0921
E: Re-Run with WIFPAR(1012)=2 for more help
*M0920
E: But ofcourse, this was the wild-type.
D: Maar ja, dir was het wild-type.
*M0919
E: But be warned, proline is always special.
D: Maar pas op, met proline is altijd iets bijzonders aan de hand.
*M0918
E: But be aware, the new residue is small.
D: Maar pas op, het voorgestelde residue is erg klein.
*M0917
E: Likely candidate.
D: Redelijk waarschijnlijk een goede kandidaat.
*M0916
E: Despite being the wild-type...
D: Ondanks dat het het wild-type is...
*M0915
E: Does not look promising.
D: Ziet er niet goed uit.
*M0914
E: Try only after thorough manual inspection. Dont trust te program.
D: Proberen als je er zelf heel zeker van bent. Programma niet vertrouwen.
*M0913
E: Worth looking at.
D: De moeite van het bekijken waard
*M0912
E: But serine always scores a bit too high...
D: Marr pas op, serine scoort altijd een beetje te hoog...
*M0911
E: Actually, a good candidate.
D: Eigenlijk best wel een goede kandidaat
*M0910
E: Evaluated group:
D: Groep geevalueerd:
*M0909
E: Give the (new) residue type
D: Geef het nieuwe residue type
*M0907
E: (I3,1X,75A1)
*M0906
E: BUG. Residue out of range in WIF018:
D: BUG. Residue heeft verkeerd nummer in WIF018:
*M0905
E: You will be prompted for the trajectory file
D: U zult naar de trajectorie file gevraagd worden
*M0904
E: You will be prompted for the coordinate file
D: U zult naar de koordinaten file gevraagd worden
*M0903
E: Please select one of the following files or give zero as input
D: Kies een van de volgende files, of geef nul als invoer
*M0902
E: Something went wrong upon input of molecule numbers
D: Er gebeurde iets onplezierigs bij het inlezen van molekuul nummers
*M0901
E: The grid origin card does not contain 7 numbers
*M0900
E: Not three numbers on 'number of gridpoints' card
*M0899
E: Cell dimension card in Delphi file does not hold 6 numbers
*M0898
E: Atom number out of range in XYZNUL
*M0897
E: Atom number out of range in FIRST_CHAR_AT
*M0896
E: DIF routine got called with a too short scratch string
D: Een DIF routine kreeg niet de benodigde levensruimte
*M0895
E: DIF routine received input out of range
D: Een DIF routine ontving flauwekul
*M0894
E: The two groups to operate on can not be the same
D: De twee groepen waar iets mee gedaan moet worden moeten verschillen
*M0893
E: Group file not open. BUG? Warn G Vriend.
D: De groep file is niet open. Dit is een bug. Waarschuw G Vriend hierover.
*M0892
E: reading pointer file.
D: er ging iets mis bij het lezen van de pointer file.
*M0891
E: End of file reached prematurely.
D: Het einde van de file werd ten onrechte gevonden.
*M0890
E: You will be prompted for two residue types and for each residue
   type for the atoms to be used.
D: U zult naar twee residu soorten gevraagd worden, en per soort
   naar de daarbinnen te gebruiken atomen
*M0887
E: IAA,ONESA3,NUMNAM,CHANAM,PSTFLG,CUTFLG,SOUPNT,CHAINN,PNTAASCE
   SPHRAD,IBND,IATAAOK,ISSHIT,RESTYP,FAMTYP,MODNMB
*M0886
E: No atoms observed in this category
D: In deze categorie werden geen atomen gevonden
*M0885
E: Calling an NMR_CHECK table routine for a non-NMR structure
D: U roept een NMR_CHECK table routine voor een niet-NMR struktuur
*M0884
E: It could be that you are mutating DNA into RNA or vice versa. If
   that is really the case, please think about the fact that the
   one extra oxygen on the sugar ring in RNA makes that RNA and DNA
   have really different backbone conformations.
D: Het lijkt erop dat U DNA in RNA aan het muteren bent, of andersom.
   Als dat inderdaad het geval is, bedenk dan wel dat die ene extra
   zuurstof op de suikergroep van RNA ervoor zorgt dat DNA en RNA
   een wezenlijk andere hoofketen conformatie hebben.
*M0882
E: A parameter got POPped that never got pushed:
D: Een parameter werd van de bewaarrij gehald die er niet in zat:
*M0881
E: A request to store a non-existing parameter was encountered
D: Een verzoek werd gedaan een niet bestaande parameter op te slaan
*M0881A
E: A request to retrieve a non-existing parameter was encountered
D: Een verzoek werd gedaan een niet bestaande parameter terug te halen
*M0880
E: Number of parameters found on stack:
D: Aantal parameters in de bewaarrij:
*M0879
E: The parameter stack is empty.
D: Er staan geen parameters in de bewaarrij.
*M0878
E: More parameters got pushed than can be stored. Parameter dump:
D: Meer parameter werden gePUSHed dan goed is. De bewaarrij ziet er uit:
*M0876
E: You will now be prompted for the range of entries for which the 
   individual PIR-style sequence files should be build.
D: U gaat nu gevraagd worden naar de range van sequencties in de
   HSSP file waarvoor de individuele sequenties in PIR formaat
   uitgeschreven moeten worden.
*M0875
E: Something went wrong in building. One residue not inserted
D: Er ging iets mis waardoor een residu niet gebouwd is
*M0873
E: Generic distance limits set ...:
D: Algemene afstands grenzen .....:
*M0872
E: NOE distace limits set ........:
D: NOE afstands grenzen ..........:
*M0870
E: Hydrogen bond .................:
D: Waterstof brug ................:
*M0869
E: At least one residue is required on the input line
D: In de invoer moet tenminste 1 residue per regel staan
*M0868
E: Make buried ...................:
D: Maak ontoegankelijk voor water :
*M0867
E: Make accessible ...............:
D: Maak toegankelijk voor water ..:
*M0857
E: Trouble. We ran out of SOUNAM space....
D: Oeps. Er is geen geheugen meer om dit molekuul een naam te geven
*M0856
E: DIST record found without distance limits
D: DIST regel bevat geen afstanden
*M0855
E: Not enough fragments found in the database to predict anything
   useful from.
D: Niet genoeg hits in de database gevonden om zinvolle uitspraken te doen
*M0854
E: Refinement. Step/maximal steps:
D: Regularisatie. Stap nummer/van totaal:
*M0853
E: You are trying to add protons to the soup. This is not possible because
   WHAT IF did not find the right TOPOLOGY file. Please copy the file
   TOPOLOGY.H from the dbdata directory to your local directory, and call
   it TOPOLOGY.FIL
D: U probeert waterstoffen aan de soep toe te voegen. Jammer, maar helaas. 
   WHAT IF kon geen TOPOLOGY file met waterstoffen vinden. Als u de file
   TOPOLOGY.H uit dbdata haalt en lokaal TOPOLOGY.FIL noemt zal alles 
   vast wel veel beter gaan.
*M0852
E: Which in turn is attached to
D: Welke zelf weer gebonden is aan
*M0851
E: Give the RUNOFF file
D: Geef de RUNOFF file
*M0850
E: You will be prompted for the name of the RUNOFF file that should
   be processed. If that file does not reside in the present
   directory, include the full path. The output will be in manual.tex.
D: U zal naar de RUNOFF file gevraagd worden welke verwerkt moet worden.
   Indien deze file zich niet in de lokale directory bevindt moet U het
   hele path meegeven. De uitvoer komt in manual.tex terecht.
*M0832
E: Residue range set to strand ...:
D: Range beta-strand gemaakt .....:
*M0830
E: Residue wrong in STRAND information input:
D: Bij het invoeren van de STRAND data is iets fout:
*M0829
E: Residue wrong in HELIX information input:
D: Bij het invoeren van de HELIX data is iets fout:
*M0828
E: Two residue numbers were expected on the input line
D: Er werden twee residue nummers verwacht in de invoer
*M0827A
E: Base pair distances defined ...:
D: Basepaar afstanden gedefinieerd:
*M0826
E: Cys-bridges found .............:
D: Cys-bruggen gevonden ..........:
*M0825A
E: Base pair record read .........:
D: Base paar informatie gelezen ..:
*M0825
E: Cys-bridge record read ........:
D: Cys-brug informatie gelezen ...:
*M0824
E: Sequence record read ..........:
D: Sequentie informatie gelezen ..:
*M0823
E: Atom name does not belong in the indicated residue:
D: Atoom behoort niet in het aangegeven residu:
*M0822
E: Two residues and two atoms are required per input line
D: Idere regel moet twee residue nummers en twee atoom namen bevatten
*M0821F
E: SHAKE: IUNIT not open in SHAKE_GET_BASEPAIR
*M0821E
E: SHAKE: IUNIT not open in SHAKE_GET_ACC
*M0821D
E: SHAKE: IUNIT not open in SHAKE_GET_STRAND
*M0821C
E: SHAKE: IUNIT not open in SHAKE_GET_HEL
*M0821B
E: SHAKE: IUNIT not open in SHAKE_GET_CYS
*M0821A
E: SHAKE: IUNIT not open in SHAKE_GET_XYZ
*M0821
E: SHAKE: IUNIT not open in SHAKE_GET_NOE
*M0820
E: SHAKE: No Cys-Cys bridges in input file
*M0814
E: All helices in the structure will be listed. You will be prompted
   for the ranges of two of them. Here you are allowed to fudge
   the program (give it strands, shorter helices, etc.). For this
   pair of helices the angle will be calculated (parallel = 0 degrees;
   anti parallel = 180 degrees). The distance between the two 
   helices will also be calculated. This distance is the shortest
   distance between the heart-line of one helix, and the midpoint
   of the other. Therefore the distance from helix A to B will
   sometimes be different from the distance between B and A.
   If these distances differ a lot, they are meaningless. However,
   for analysing MD trajectories, the numbers will always have some
   indicative value.
*M0813
E: How many MODELs do you want to read
D: Hoeveel MODEL-len wilt U inlezen
*M0812
E: You are reading a coordinate file that contains multiple copies.
   WHAT IF will ask you how many copies you want to read. If you want
   to read all models, just enter a ridiculously large number (eg 100000)
D: U bent een file aan het lezen waar meerdere MODELlen in zitten. U
   wordt gevraagd naar het aantal MODELlen dat U wilt lezen. Als U ze
   allemaal wilt, geeft dan een erg groot nummer (bijv 10000).
*M0811
E: Map contour lines will be coloured as indicated in PARMAP
D: Kontoer niveaus worden gekleurd zoals aangegeven bij PARMAP
*M0810
E: Map contour lines will be coloured as the nearest atom 
D: Kontoer niveaus worden gekleurd zoals de kleur van het atoom ernaast
*M0809
E: The SETACC command in the ACCESS menu will now be executed automatically.
   The range you gave earlier in this option will be used, but you will
   still be prompted for the environment for the accessibility calculation.
   See SETACC in the ACCESS menu for help about the environment.
D: Het SETACC kommando in het ACCESS menu zal nu automatisch uitgevoerd
   worden. De eerder door U gegeven range wordt gebruikt, maar de
   omgeving (environment) zult U nog moeten invoeren. Zie het bij SETACC
   kommando in het ACCESS menu voor help aangaande de omgeving.
*M0808
E: Give the resolution
D: Geef de resolutie
*M0807
E: All MAP calculations are based on a grid of about 150^3 points.
   The distance between the grid points is called the RESOLUtion.
   The precission of several calculations is about half this
   resolution, but this depends very much on the option used. The
   CPU time used increases normally with the third power of the 
   resolution. WHAT IF will automatically lower the resolution (that
   means make the gridpoint distance larger) if needed, but it
   will not increase the resolution. 
   If this parameter is zero, WHAT IF will suggest the highest
   resolution it thinks that can be used.
D: Alle MAP berekeningen zijn gebaseerd op een drie dimensionaal grid
   van ongeveer 150^3 puntjes. De aftand tussen de puntjes heet
   RESOLUtie. Klein afstand heet grote resolutie en vice versa.
   Als U niets doet stelt WHAT IF U meestal de hoogst mogelijke
   resolutie voor. Met deze parameter kunt U een bovengrens op
   de resolutie (en dus aan het aantal gebruikte grid punten) zetten.
   De nauwkeurigheid van berekeningen gaat meestal lineair met
   de resolutie, maar de rekentijd met de derde macht.
*M0805
E: BUG. ITYPE in routine TYPRNG=
*M0804
E: File name
D: File naam
*M0803
E: IAA OAA3 NUMNM C PC  SPNT CNN    PNTSCE        SPHRAD          BNDTO OK RESTYP
*M0802
E: Output file already exists. Converting wrong way, stupid eikel.
D: Uitvoer file bestaat al. Je kopieert verkeerd om, eikel.
*M0801
E: Give the name of the Amber coordinate file
D: Geef de naam van de Amber koordinaten file
*M0800
E: Give the name of the PDB coordinate file
D: Geef de naam van de PDB koordinaten file
*M0798
E: Waters contacting requested residues ... :
D: Waters in contact met gegeven residuen .. :
*M0797
E: Number of H-bonds among the contacts ... :
D: Aantal H-bruggen die ze maken ........... :
*M0796
E: Total H-bond 'energy' .................. :
D: Totale H-brug 'energie' ................. :
*M0795
E: Per molecule: 
   First line  = DSSP
   Second line = emulator
   (If present, third line = emulator + network)
   H = 1 ; 3/10 = 2 ; T = 3 ; Coil = 4 ; S = 5 
*M0794
E: Percentage undetermined .... :
D: Percentage onbepaald ....... :
*M0793
E: Percentage coil ............ :
*M0792
E: Percentage turn ............ :
*M0791
E: Percentage strand .......... :
*M0790
E: Percentage 3/10 helix ...... :
*M0789
E: Percentage helix ........... :
*M0788
E: Range does not contain anything with a secondary structure
D: Het gevraagde bevat geen secundaire stuktuur.
*M0787
E: Do you want to invert the entire soup
D: Wilt U de hele soep inverteren
*M0786
E: You have very many residues with the wrong hand. You can either 
   invert the whole soup, or let WHAT IF try to invert only the
   wrong residues. If you invert the whole soup, WHAT IF will 
   of course try to fix those residues that got the wrong hand as
   a result of the inversion.
D: Er zitten wel een beetje veel residuen met de verkeerde hand in
   uw soep. U kunt WHAT IF de hand van de hele soep laten omkeren.
   U kunt WHAT IF ook alleen maar de foute residuen laten repareren.
   Als U de hele soep inverteert zal WHAT IF natuurlijk proberen de
   residuen te repareren die door deze inversie van de verkeerde kant
   geworden zijn.
*M0785
E: Number of residues with a wrong chiral centre:
D: Antal residuen met een foute hand op een atoom:
*M0783
E: Atom not labeled
D: Atoom geen label
*M0782
E: Empty MOL-item name encountered in ITM011
*M0781
E: in ECHOSC command. No input line found.
D: Er ging iets mis met het ECHOSC kommando. Waar is de invoer?
*M0780
E: Output string not long enough in PDBWHERE
*M0779
E: MOL-item not find. Please try again, or give 0 (zero) to bail out.
D: MOL-item niet gevonden. Probeer ut nog us, of type 0 (nul).
*M0778
E: writing in NEU008
*M0777
E: writing in NEU007
*M0776
E: writing in NEU006
*M0775
E: No hydrogen bonds of this type are observed.
D: Dit soort waterstof bruggen komt niet voor.
*M0774
E: FIXCA and FIXRNG add to the list of atoms that are damped during 
   the REFI run, and/or during a GROMACS run. Use NOFIX first if you 
   want to be sure that what you fix is what will be fixed.
D: FIXCA en FIXRNG voegen atomen toe aan de lijst van atomen die zo min
   mogelijk moeten bewegen in REFINE and GROMACS. Gebruik NOFIX om met
   een lege lijst te beginnen.
*M0772
E: Option cannot be executed because of insufficient file
   resources. Please execute the generally accessible option
   LSTOPN and mail the output to G Vriend. Please tell him
   what you were doing and which options you recently used.
*M0771A
E: Confusion between 1 and character i solved:
D: Verwarring over 1 of letter i opgelost:
*M0771
E: Confusion between zero and character o solved:
D: Verwarring over nul of letter o opgelost:
*M0770
E: Give the length of the arrow point
D: Geef de pijlpuntlengte
*M0769
E: The ARRLNP parameter determines the length of the arrow point.
   Good values are about 1.0.
D: De ARRLNP parameter bepaalt de lengte van de pijlpunt. Goede 
   lengtes liggen in de buurt van 1.0
*M0768
E: Give the arrow length
D: Geef de pijllengte
*M0767
E: The ARRLNS parameter determines the length of the arrow base.
   Good values are about 2.5.
D: De ARRLNS parameter bepaalt de lengte van de pijl. Goede lengtes
   liggen in de buurt van 2.5
*M0766
E: Give the thickness of the arrow point
D: Geef de pijlpuntdikte
*M0765
E: The ARRTHP parameter determines the thickness of the arrow point.
   Good values are about 0.5.
D: De ARRTHP parameter bepaalt de dikte van de pijlpunt. Goede diktes
   liggen in de buurt van 0.5.
*M0764
E: Give the arrow thickness
D: Geef de pijldikte
*M0763
E: The ARRTHS parameter determines the thickness of the arrow base.
   Good values are about 0.5.
D: De ARRTHS parameter bepaalt de dikte van de pijl. Goede diktes
   liggen in de buurt van 0.5
*M0762 
E: Give the colour
D: Geef de kleur
*M0761
E: The colour of an arrow has to be given as a number between 0 and
   360 (0=blue; 60=purple; 120=red; 180=yellow; 240=green; 360=blue).
D: De kleur van de pijlen moet als een getal tussen de 0 en 360
   ingevoerd worden. (0=blauw; 60=paars; 120=rood; 180=geel; 
   240=groen; 360=blauw).
*M0760
E: Give the number of sides on arrows
D: Geef het aantal zijkenten aan pijlen
*M0759
E: The ARRLIN parameter determines the number of sides on arrows.
   Reasonable values are around 10.
D: De ARRLIN parameter bepaalt hoeveel zijkanten uw pilen krijgen.
   Redelijke waarden liggen rond de 10.
*M0754
E: Present maximal number of allowed sequences:
D: Maximaal toegestaan aantal sequenties:
*M0753
E: ERROR. Too many sequences. Change MAXPFS in PIRINC.INC if you want
   to work with more sequences (or delete a sequence first).
D: Oeps. U wilt te veel sequenties gebruiken. Verhoog de MAXPFS
   parameter in PIRINC.INC of gooi een sequentie weg.
*M0752
E: Number of classes created:
D: Aantal klassen aangemaakt:
*M0752A
E: Number of classes that already existed:
D: Aantal klassen dat reeds bestond:
*M0751
E: List of classes
D: Lijst van klassen
*M0750
E: reading from the big server file
D: Er ging iets mis bij het lezen uit de grote server file
*M0749
E: writing in the big server file
D: Er ging iets mis bij het schrijven in de grote server file
*M0748
E: Cannot write in WLS101
*M0748A
E: Cannot read in WLS102
*M0747
E: Cannot read record 1 or 2 in WLS103
*M0746
E: Group out of range in WLS101
*M0746A
E: Group out of range in WLS102
*M0745
E: Give the (over-)estimated number of sequences
*M0744
E: Give the (over-)estimated number of profiles
*M0743
E: Give the name of the new parameter datablock
D: Geef de naam voor het nieuwe O data-blok
*M0742
E: Could not read number of data points
D: Het aantal data punten kon niet goed gelezen worden
*M0741
E: Need residue property...
D: He, heb residu eigenschappen nodig...
*M0740
E: Name of the datablock
D: Naam van het data-blok
*M0739
E: Not a character datablock
D: Dit is niet een data-blok van het type karakter
*M0738
E: Not a _RESIDUE_NAME datablock
D: Oeps. Dit is niet een RESIDUE_NAME datablock
*M0737
E: Please give name of RESIDUE_NAME datablock
D: Geef de naam van het RESIDUE_NAME data-blok
*M0736
E: reading O datablock
D: Er ging iets mis bij het lezen van een O data-blok
*M0735
E: Can only use I/R datablocks
D: Alleen zogenaamde I/R data-blokken zijn hier toegestaan
*M0734
E: Please give the name of the parameter datablock
D: Geef de naam van het O data-blok
*M0733
E: Warning. Some message or command got truncated
D: Pas op. Een boodschap of kommando is afgekapt
*M0732
E: Please give Y or N
D: Geef svp Y (voor Ja) of N (voor Nee)
*M0731
E: Single residue requested. Input residue neglected:
D: Je most der maar eentje geven. Tweede residu weggegooid:
*M0730
E: Give the topic
D: Waarover
*M0729
E: Give the residue number(s)
D: Geef het residu nummer(s)
*M0728
E: You can snap residues in three ways:
   CA   Only force the alpha carbons on top of each other.
   BB   Force the entire backbones on top of each other.
   ALL  Force all (similar) atoms on top of each other.
*M0727
E: You can now type 1 till 19 amino acids in three letter code in 
   any format you want. If you want to use all residues, just type ALL. 
   You can also choose one of the so called self made amino acids:
*M0726
E: For every position in the search string you can give one
   of several inputs:
     *  This residue is completely free.
    -2  This should not be a cystein.
    -1  This should be an unpaired cystein.
     N  This should be a paired cystein.
   N Stands for the number of residues C-terminal in chain you 
   want the paired cystein to be. for example: you want to
   find the Cys-Cys pair Cys X X X Cys, then N Should be 4. 
   If you don't care how far away the other cys is, just give 0.
   (Bailing out is later possible via a special question). 
   All N's > 100 are the same to WHAT IF. 
*M0725
E: Ambiguous H taken from soup
D: Twijfelende H door soep vastgelegd
*M0724
E: Total hydrogen bond energy:
D: Totale waterstof brug energie:
*M0723
E: ERROR. Residue not in requested molecule:
D: ERROR. Residue zit niet in gevraagde molekuul:
*M0722
E: Not executed because of input confusion:
D: Door input problemen niet uitgevoerd:
*M0722A
E: Option not executed.
D: Optie niet uitgevoerd.
*M0721
E: Correlation coefficient:
E: Correlatie coefficient:
*M0720
E: Give the (new) chain identifier:
D: Geef de (nieuwe) keten identifikatie:
*M0718
E: ('Residue types being tested:',2(1X,A4))
D: ('Residue types die worden bekeken:',2(1X,A4))
*M0717
E: (I3,2X,20I3)
*M0716
E: ('Matrix,I,J=',3I5)
*M0715
E: Number of positions to evaluate:
D: Aantal te bestuderen posities:
*M0714
E: Number of input matrices:
D: Aantal in te lezen matrices:
*M0713
E: Working on mutant number:
D: WHAT IF werkt aan mutant nummer:
*M0712
E: Plot dataset:
*M0711 
E: (A6,2X,80A1)
*M0710
E: Text not found in any SHORT list:
D: Tekst in geen enkele SHORT lijst gevonden:
*M0709
E: You will be prompted for multiple stretches
D: U mag hier meerdere fragmenten invoeren
*M0708
E: The line in the input file that created this problem is:
D: De regel in de input file die hier schuld aan is, is :
*M0707
E: Made hydrophobic cluster around residue:
D: Hydrofobe cluster gemaakt om residu:
*M0706
E: You are prompted for the range to be moved along the DNA
D: U wordt nu naar de residuen gevraagd die langs het DNA moeten kruipen
*M0704
E: Non-DNA in ISPAIR
*M0700
E: Input line zero length in SPLIT_LINE
*M0699
E: Evaluated hydrogen bonds for 
D: Waterstof bruggen bekeken voor
*M0698
E: The maximal allowed distance between VdW surfaces is:
D: De maximale afstand tussen de VdW oppervlakten is:
*M0697
E: Listed water group :
D: Water groep afgedrukt :
*M0696
E: Desired precision in bond lengths and angles reached
D: Alle bindings afstanden en hoeken zijn nauwkeurig genoeg
*M0694
E: Total bump value ..... :
D: Totale overlap ....... :
*M0693
E: Total shifts.
D: Totale verplaatsingen.
*M0691
E: Errors left.
D: Fouten overgebleven.
*M0688 
E: No helices observed
D: Geen helices gevonden
*M0686
E: Please change 'NO DATABASE' in WHATIF.FIG into 'YES DATABASE'
D: Verander svp 'NO DATABASE' in WHATIF.FIG naar 'YES DATABASE'
*M0685
E: Executed the RESTYP option
D: De RESTYP optie uitgevoerd
*M0683
E: The calculated fragment weight is:
D: Het berekende fragment gewicht is:
*M0682
E: The fragment ranges the residues:
D: Het fragment spant de residuen:
*M0681
E: Give the spread in the fragment weight
D: Geef de spreiding in het fragment gewicht
*M0680
E: Give the fragment weight
D: Geef het fragment gewicht
*M0679
E: SCALE line in ALLFIL file has unequal one number
D: Een ALLFIL SCALE commando bevat niet precies 1 nummer
*M0677
E: in the SERVER.BIG administration
D: De SERVER.BIG administratie zit in de knoop
*M0675
E: reading standard file _MCSIS.FIG
D: Er ging iets mis bij het lezen van _MCSIS.FIG
*M0674
E: ERROR in bond length determination:
D: ERROR in bindings lengte bepaling:
*M0672L
E: Angles over ions etc.. :
D: Hoeken over ionen etc. :
*M0672K
E: Distances to ions etc. :
D: Ionafstanden etc...... :
*M0672J
E: Neighbour planes ..... :
D: Buur vlakken ......... :
*M0672I
E: PO4-PO4 error ........ :
D: PO4-PO4 fout ......... :
*M0672H
E: Parallellity error ... :
D: Paralelliteits fout .. :
*M0672G
E: In-plane error ....... :
D: Uit het vlak fout .... :
*M0672F
E: Planarity error ...... :
D: Vlakheids fout ....... :
*M0672E
E: Distance error ....... :
D: Afstand fout ......... :
*M0672D
E: Bump error ........... :
D: Bump fout ............ :
*M0672B
E: Chiral volume Z ...... :
D: Chirale Z-score ...... :
*M0672A
E: H-bond improvement ... :
D: H-brug verbetering ... :
*M0672
E: Z-score on angles .... :
D: Z-score op hoeken .... :
*M0671
E: Z-score on bonds ..... :
D: Z-score op bindingen . :
*M0670
E: Number of fixed atoms ........................... :
D: Aantal vastgelegde atomen ....................... :
*M0669
E: Number of cycles ................................ :
D: Aantal iteraties ................................ :
*M0668
E: Number of iterations per cycle .................. :
D: Antal stappen per iteratie ...................... :
*M0667
E: Don't refine if Z-score is below ................ :
D: Verfijn niet als Z-score kleiner is dan ......... :
*M0663
E: Warning. File could be too big for database.
D: Pas op. Dit molekuul is misschien te groot voor de database
*M0662
E: All atomic values are identical.
D: Alle atomaire waarden zijn gelijk.
*M0661
E: No valid atom type entered. Try again, or type 0 (zero) to bail out.
D: Geen goed atoom type ingevoerd. Probeer het nog eens of geef 0 (nul).
*M0660
E: This categorie is empty
D: In deze categorie zitten geen residuen
*M0655 
E: Number of sequences .......... :
D: Aantal sequenties ............ :
*M0655A
E: Number of profiles ........... :
D: Aantal profielen ............. :
*M0655B
E: Number of classes ............ :
D: Aantal klassen ............... :
*M0655C
E: Maximal number of sequences .. :
D: Maximaal aantal sequenties ... :
*M0655D
E: Maximal number of profiles ... :
D: Maximaal aantal profielen .... :
*M0655E
E: Number of mutants ............ :
D: Aantal mutaties .............. :
*M0654
E: Error upon reading from the server control file (SERVER.BIG)
D: Er ging iets mis bij het lezen uit de file SERVER.BIG
*M0653
E: Error upon writing in the server control file (SERVER.BIG)
D: Er ging iets mis bij het schrijven in SERVER.BIG
*M0653A
E: Error upon writing in the mutant file 
D: Er ging iets mis bij het schrijven in de mutatie file
*M0652
E: The control file SERVER.BIG is not open.
D: De file met administratieve data (SERVER.BIG) is niet open.
*M0651
E: The mutant file is not open.
D: De file voor de mutaties is niet open.
*M0650
E: For a list of symmetry operators type %SYMSHO now
D: Geef %SYMSHO als U de symmetrie matrices wilt zien
*M0649
E: Indices too large:
D: Indices te groot:
*M0648
E: Reflections coloured per bin:
D: Reflekties per range gekleurd:
*M0646
E: Limits on L:
D: Uitersten in L:
*M0645
E: Limits on K:
D: Uitersten in K:
*M0644
E: Limits on H:
D: Uitersten in H:
*M0643
E: Standard deviation ......... :
D: Standaard afwijking ........ :
*M0642
E: Average deviation .......... :
D: Gemiddelde afwijking ....... :
*M0641
E: Average value .............. :
D: Gemiddelde waarde .......... :
*M0640
E: Maximal value .............. :
D: Maximale waarde ............ :
*M0639
E: Minimal value .............. :
D: Minimale waarde ............ :
*M0638
E: Refections used ............ :
D: Reflekties gebruikt ........ :
*M0637
E: Either the absences, or the present reflections are switched off
D: Ofwel de aanwezige, ofwel de afwezige relekties worden uitgezet
*M0636B
E: Refections will be used .... :
D: Reflekties worden gebruikt . :
*M0636A
E: Refections found ........... :
D: Reflekties gevonden ........ :
*M0636
E: Refections switched on ..... :
D: Reflekties aangezet ........ :
*M0635
E: Refections switched off .... :
D: Reflekties uitgezet ........ :
*M0634
E: Fourth column read ...... :
D: Vierde gelezen kolom .... :
*M0633
E: Third column read ....... :
D: Derde gelezen kolom ..... :
*M0632
E: Second column read ...... :
D: Tweede gelezen kolom .... :
*M0631
E: First column read ....... :
D: Eerste gelezen kolom .... :
*M0630
E: The following columns are read from the MDF:
D: De volgende kolommen zijn uit de MDF gelezen:
*M0629
E: Reflections present ........ :
D: Refekties aanwezig ......... :
*M0628
E: Refections absent .......... :
D: Reflekties afwezig ......... :
*M0627
E: Reflections coloured ....... :
D: Reflekties gekleurd ........ :
*M0626
E: Reflections skipped ........ :
D: Refekties niet getoond ..... :
*M0625
E: Reflections plotted ........ :
D: Rflekties getoond .......... :
*M0624
E: Reflections in the MDF ..... :
D: Reflekties in de MDF ....... :
*M0623
E: MDF was not at end of file yet
D: De MDF is niet geheel gelezen
*M0622
E: All records of the MDF were read
D: De hele MDF is gelezen
*M0621
E: Number of reflections read from MDF
D: Aantal uit de MDF gelezen reflecties:
*M0620
E: Contents of BUFFER-info:
D: De BUFFER informatie is:
*M0619
E: Contents of RBUFFR-info:
D: De RBUFFR informatie is:
*M0618
E: MAXR in the MDF larger than MAXRBF in the program
*M0617
E: MAXB in the MDF larger than MAXBUF in the program
*M0616
E: Your MDF is far too old
D: Uw MDF file is veel te oud
*M0615
E: Header records on input MDF:
D: Administratieve MDF informatie:
*M0614
E: Crystal-info from MDF:
D: Kristal informatie uit de MDF:
*M0613
E: ERROR Reading the mdf line with the MDF VERSION NUMBER
   Check the next items carefully
D: Foutje bij het inlezen van de regel met het MDF versie nummer.
   Pas van nu af goed op wat er gebeurt
*M0610
E: Which amino acid (type) should residue two become
D: Welk residu soort moet het tweede residu worden
*M0609
E: Which amino acid (type) should residue one become
D: Welk residu soort moet het eerste residu worden
*M0608
E: DGINNS accepts no more than 2 residues. USE DGINS instead.
D: DGINSS kan maximaal 2 residuen aan. Gebruik daarom DGINS.
*M0607
E: Warning. Too many drugs in topology file. Several removed.
D: Pas op. Te veel drugs in de topologie file. Enige verwijderd.
*M0606
E: No constraints on final aligned fragment length
D: Geen beperkingen voor de uiteindelijke fragment lengte
*M0604
E: P( 81): Minimal fragment length
D: P( 81): Minimale fragment lengte
*M0603
E: P( 14): We are using automatic mode
D: P( 14): We gebruiken de automatische methode
*M0602
E: P( 14): We are using manual mode
D: P( 14): We gebruiken niet de automatische methode
*M0601
E: MOTIF search related parameters:
D: Parameters voor de MOTIF optie:
*M0501
E: Input file name corrected to
D: Ingevoerde file naam verbetert
*M0502
E: Do you want to delete all but the marked files
D: Wilt U alle behalve de gemerkte files verwijderen
*M0503
E: Do you want to delete the marked files
D: Wilt U de gemerkte files verwijderen
*M0504
E: reading the file ARBPOS.POS (see writeup)
D: Er ging iets mis bij het lezen van ARBPOS.POS (zie documentatie)
*M0505
E: Sequence extracted from file:
D: Sequentie in file gevonden:
*M0507
E: MAXWAA: Maximal length of a profile ................... :
*M0508
E: MAXBAA: Maximal length of sequence including insertions :
*M0509
E: MAXSAA: Maximal number of sequences in BIGFILE ........ :
*M0510
E: MAXSEA: Maximal number of search strings .............. :
*M0511
E: MAXSGR: Maximal number of variability sequence groups . :
*M0512
E: NUMSGR: Maximal number of residues per sequence group . :
*M0513
E: OSEQ1, ISEQ1, OSEQ2, ISEQ2 (The two sequences):
*M0514
E: OSEQP, ISEQP (The last profile):
*M0515
E: VARWGT, ARBNBR (position weight, arbitrary sequence number):
*M0516
E: OPEN1, ELON1, OPEN2, ELON2 (Gap penalties):
*M0518
E: Pairwise correlations
D: Paarsgewijze correlaties
*M0519A
E: Files used in the CMA analysis
D: Files die in de CMA analyse gebruikt zijn
*M0519
E: Files presently in the BIGFILE
D: Files die op dit moment in de BIGFILE zitten
*M0520
E: Summarized correlation networks
D: Samenvatting van de correlatie netwerken
*M0521
E: This sequence is too short to be acceptable
D: Deze sequentie is te kort om geaccepteerd te worden
*M0524
E: The number of profiles in the BIGFILE should now be 1, but:
D: Er zou nu precies 1 profiel in BIGFILE moeten zitten, maar:
*M0525
E: An empty title line was found in the profile header
D: In het profiel werd een lege titel regel gevonden
*M0526
E: At most 100 residues are allowed
D: U kunt hooguit 100 residuen tegelijk gebruiken
*M0527
E: Give the weight factor (-0.5)
D: Geef de gewichts factor (-0.5)
*M0528
E: You are asked to give the one sequence to test
D: U wordt naar de ene te testen sequentie gevraagd
*M0529
E: You are asked to give the range of similar sequences
D: U wordt naar de sequenties in dezelfde familie gevraagd
*M0530
E: You are asked to give all the other sequences
D: U wordt gevraagd alle andere sequenties te geven
*M0531
E: Start  Sequence   Friendly #  Hostile #
D: Start  Sequentie  Vriendelijk# Vijandig#
*DIALOG-14 
E: General error message
   You have just tried to do something that is not possible.
   This can be displaying something that does not exist, a 
   combination of options that is not allowed, etc.
   Don't worry. WHAT IF normally deals well with such cases.
   Read the writeup if you don't understand what went wrong.
*M0533
E: Sorry, allowed values fall in range:
D: Oeps, toegestane waarden vallen tussen:
*M0534
E: Entry in CMC file not in BIGFILE:
D: CMC file sequentie zit niet in de BIGFILE:
*M0536A
E: Number of low occupancies removed :
D: Aantal laag-frequenten verwijderd :
*M0536
E: Number of gap penalties decreased :
D: Aantal gap-penalties verlaagd :
*M0537
E: Number of gap penalties increased :
D: Aantal gap-penalties verhoogd :
*M0538
E: Give the file that holds the filename list
D: Geef de file met de lijst van file namen
*M0539
E: Give the drug file in CSD format
D: Geef de drug file in CSD formaat
*M0540B
E: Give the file with the list of MOL2 files
D: Geef de file met de MOL2 file lijst
*M0540A
E: Give the drug file in AUTODOCK-dlg format
D: Geef de drug file in AUTODOCK-dlg formaat
*M0540
E: Give the drug file in MOL2 format
D: Geef de drug file in MOL2 formaat
*M0541
E: Give the finger-print file
D: Geef de vinger-print file
*M0543A
E: Give the sequence :
D: Geef de sequentie :
*M0543
E: Give the first sequence  :
D: Geef de eerste sequentie :
*M0544
E: Give the second sequence :
D: Geef de tweede sequentie :
*M0545
E: Try to write over existing file:
D: Poging tot overschrijven van:
*M0547
E: The environment holds:
D: De omgeving bevat:
*M0548
E: Molecule number:
D: Molekuul nummer:
*M0549
E: Symmetry matrices locked
D: Symmetrie matrices bevroren
*M0550
E: Symmetry matrices unlocked
D: Symmetrie matrices weer vrijgegeven
*M0564
E: Per residue will be listed:
   Residue number
   Residue type
   Name of residue in the PDB file
   Secondary structure of residue
   Number of atomic contacts made by this residue
   As previous number, but normalised by number of atoms
D: Per residue wordt afgedrukt:
   Het residu nummer
   Het residu soort
   De naam van het residu in de PDB file
   De secundaire struktuur
   Het aantal atomaire contacten dat dit residu maakt
   Het vorige nummer, maar nu genormaliseert naar het aantal atomen 
*M0565
E: The contacting atoms will be listed. Left: residue and atom in the
   first range, right in the second range. D is the distance in
   Angstroms. E indicates (in Angstroms) how much too short this distance is.
   H-ene indicates the hydrogen bond 'energy' (1.0 is the best possible 
   hydrogen bond thinkable). If this number is closer to 1.0, a bump
   is less bad. The last column gives the type of contact B-B, S-B, B-S
   or S-S, in which B is backbone, and S is sidechain.
D: De atomen die een kontakt maken worden afgedrukt. Links het residue
   en atoom uit de eerste range, rechts die uit de tweede. D is de
   afstand in Angstroms. E geeft aan (in Angstroms) hoeveel deze afstand
   te kort is. H-ene is de waterstof brug 'energie' (de best denkbare
   waterstof brug krijgt score 1.0). Als deze waarde dichter bij 1.0 ligt
   is een bump minder erg. B-B, B-S, S-B en S-S geven het soort kontakt
   weer, waarbij B staat voor hoofdketen, en S voor zijketen.
*M0566
E: Novice-help flag switched ON.
D: De beginners-help optie is AANgezet
*M0567
E: Novice-help flag switched OFF.
D: De beginners-help optie is UITgezet
*M0568
E: Now that the accessibilities are known, SHOACC will continue
D: De toegankelijkheids waarden zijn bekend. SHOACC wordt afgemaakt.
*M0569
E: Please use GETMOL first to read the template PDB file.
D: Gebruik svp eerst GETMOL om de template PDB file in te lezen.
*M0570
E: You will now be prompted for all residues that will be used
   as a start for a hydrophobic cluster analysis. Normally you
   will enter only one or a few residues....
   The environment are the residues used to grow the cluster.
D: U wordt nu gevraagd om de range van residuen te geven die 
   allemaal als start van een hydrophobe cluster gebruikt moeten
   worden. Normaal geeft U hier een of slechts een paar residuen.
   De 'omgeving' bevat alle residuen die geclustered kunnen worden.
*M0500
E: Neglect (if they show up) messages about 'unlink' or 'chmod'  
D: Evt boodschappen over 'unlink' of 'chmod' problemen betekenen niets.
*M0499
E: Map parameters can not be stored. Please delete one map (with
   DELMAP in the map menu) and then run this option again.
D: Oeps, de map parameters kunnen niet meer opgeslagen worden. U moet
   eerst even (met DELMAP in het MAP menu) een mapo weggooien, en dan
   opniew beginnen.
*M0498
E: Extremes along Z :
D: Uitersten in Z :
*M0497
E: Extremes along Y :
D: Uitersten in Y :
*M0496
E: Extremes along X :
D: Uitersten in X :
*M0495
E: Looked at output from GRID run
D: De GRID uitvoer bekeken
*M0494
E: Looked at output from GRIN run
D: De GRIN uitvoer bekeken
*M0493
E: Extreme values found :
D: Uiterste waarden :
*M0492A
E: Read a formatted Delphi map.
D: WHAT IF probbert nu een gefomatteerde Delphi map te lezen
*M0492
E: The GRID output map will now be read. The header information has 
   been stored earlier. If the default map number is not equal to
   the number of the GRID map header, things will go wrong. There is
   no way for what if to check this. You will have to know what you 
   are doing now. You might consider reading the writeup, but you can
   of course also do that after things went wrong.
D: De GRID output map wordt zometeen gelezen. De administratieve
   informatie is eerder al opgeslagen. U moet er wel voor zorgen dat
   U hier het nummer van de map geeft dat bij de zojuist gemaakte
   map hoort. Doet U dit svp wel correct, anders wordt het een zootje.
   U kunt eventuele de programma beschrijving even doorkijken, maar dat
   kunt U natuurlijk ook doen nadat alles in de soep gelopen is.
*M0491
E: Read GRID-map GRIDKONT.DAT
D: De GRID-map GRIDKONT.DAT gelezen
*M0490
E: Executed the MAKGRD option
D: De MAKGRD optie uitgevoerd
*M0489
E: Aaahhh, GRID just finished.
D: He he, GRID is klaar.
*M0488
E: Just wait... GRID is running.
D: Even geduld aub.... GRID staat te ploeteren.
*M0487
E: edited GRID files.
D: GRID files ge-edit.
*M0486
E: Created GRID.COM
D: De file GRID.COM gemaakt
*M0485
E: Executed the MAKGRN option
D: De MAKGRN optie uitgevoerd
*M0484
E: edited GRIN files.
D: GRIN files ge-edit.
*M0483
E: Atom type=
D: Atoom type=
*M0482
E: Display wire frame of multiple cells
D: Toon een draadmodel van meerdere cellen
*M0481
E: Display wire frame of the cell
D: Toon een draadmodel van de cel
*M0480
E: Pattern found, starting with:
D: Patroon gevonden beginnend bij:
*M0479A
E: Give the residue type(s):
D: Geef de residu type(s):
*M0479
E: Give the residue type(s) at position 3:
D: Geef de residu type(s) op positie 3:
*M0478
E: Give the residue type(s) at position 2:
D: Geef de residu type(s) op positie 2:
*M0477 
E: Give the residue type(s) at position 1:
D: Geef de residu type(s) op positie 1:
*M0476
E: The 10 worst residues, with their sidechain RMS listed are:
D: De 10 slechtste residuen en hun zijketen RMS zijn:
*M0475
E: Comparison per secondary structure element (helix, strand, rest).
   Only alpha carbon coordinates are used.
   The first and last residue of the fragment are given. Therafter
   you see the RMS positional difference of the alpha carbons, the
   averaged difference, the maximal difference and the secondary
   structure type.
      Start residue  End residue      Rms  Linear   Max
D: Vergelijking per secundaire structuur element (helix, strand, rest).
   Hier worden alleen alpha koolstoffen gebruikt.
   Voor ieder fragment ziet U het eerste en het laatste residue en
   de RMS fout, de gemiddelde fout, de maximale fout, en de
   secundaire struktuur van dit fragment.
      Eerste residue  Laatste residue  RMS  gemid.  Max.
*M0474
E: File TOPOLOGY.WIF not found/created for this drug
D: De file TOPOLOGY.WIF is er niet voor dit drug
*M0473
E: File already exists locally:
D: File staat al in het lokale gebied:
*M0471
E: File unreadable:
D: File onleesbaar:
*M0469
E: Of which alpha carbon only :
D: Waarvan slechts C-alpha bevatten :
*M0468
E: Residues in the soup ..... :
D: Residuen in uw soepje .......... :
*M0467
E: View not active
D: Bestaat nog niet
*M0466
E: Residue out of range in DEB702A.
D: Een niet toegestaan residue is gevonden door DEB702A.
*M0458
E: You are prompted for the number of the drug molecule
D: U wordt naar het nummer van het drug molekuul gevraagd
*M0456
E: Give the distance along the sequence
D: Geef de afstand langs de sequentie
*M0455
E: Made a table out of a row
D: Een tabel gemaakt uit een rij
*M0454
E: Conditional contact row
D: Kontakt rij met additionele voorwaarde
*M0453
E: Give the row that has the atoms to be contacted marked TRUE
D: Geef de rij waarin de te kontakterende atomen gemerkt zijn
*M0452
E: Converted row; all atoms FALSE -> whole residue TRUE
D: Gekonverteerde rij; niets gemerkt -> hele residu gemerkt
*M0451
E: Converted row; 1 atom FALSE -> whole residue FALSE
D: Gekonverteerde rij; 1 atoom niet gemerkt -> hele residu niet gemerkt
*M0450
E: Converted row; 1 atom TRUE -> whole residue TRUE
D: Gekonverteerde rij; 1 atoom gemerkt -> hele residu gemerkt
*M0449
E: Give the number of the row
D: Geef het nummer van de rij
*M0448
E: Listed number of atomic hits per residue in a row
D: Aantal atomaire hits per residu in een rij getoond
*M0447
E: Selected a row by hand
D: Een rij gemaakt door de gebruiker
*M0446
E: Made row of atoms near a cavity
D: Een rij gemaakt van atomen die bij een gat in de buurt liggen
*M0445
E: Made row for secondary structure =
D: Een rij gemaakt voor secundaire struktuur =
*M0444
E: Generated row of helix ends
D: Een rij gemaakt met residuen aan uiteinden van helices
*M0443
E: Incorrect database file number
D: Het nummer van de database file is foutief
*M0442
E: Just a minute please...
D: Even geduld AUB...
*M0440
E: Draw alpha carbons only for too long fragment:
D: Teken alleen alpha koolstoffen voor te lang fragment:
*M0438
E: Oops, too many water-water contacts for H2OCHK
D: Oelala, wat een water kontakten, zo ver kan ik niet tellen hoor.
*M0437
E: Different fragment length from previous usage. Wait a minute.
D: U gebruikt nu een andere fragment lengte. Even geduld aub.
*M0435
E: Select the colour
D: Kies de kleur
*M0422
E: IEND out of range in ESP100
D: IEND buiten grenzen in ESP100
*M0421
E: ISTART out of range in ESP100
D: ISTART buiten grenzen in ESP100
*M0408
E: The rotameric entropy=
D: De rotameer entropie=
*M0407
E: No HELP or INFO for the requested command found in the chapter that
   belongs with the present menu. You made a typo, or are in a wrong menu.
D: Geen HELP of INFO gevonden voor uw commando in het hoofdstuk in de 
   handleiding dat bij het huidige menu hoort. Ofwel U hebt een typefout
   gemaakt, ofwel U zit in het verkeerde menu.
*M0406
E: A database sequence is only accepted if its convolution with the profile
   is larger than this cutoff.
D: Een database sequentie wordt alleen geaccepteerd als zijn convolutie met
   het profiel groter is dan deze waarde.
*M0405
E: Give the cutoff:
D: Geef deze afkap waarde:
*M0404
E: A database sequence is only accepted if it percentage sequence identity
   with the consensus sequence of the profile is larger than this cutoff.
D: Een database sequentie wordt alleen geaccepteerd als ie een hoger percentage
   sequentie identiteit heeft met de consensus van het profiel dan deze waarde.
*M0403
E: You can later use the RESMAP command in the MAP menu to restore
   the present map info.
D: U kunt later het RESMAP lommando in het MAP menu gebruiken om de huidige
   map informatie situatie weer terug te krijgen.
*M0402
E: I am not sure, but it could be that you have now already created a map
   header, but you do not yet have the corresponding  densities.
   I suggest you save all present map headers in a file.
D: Oeps, WHAT IF is een beetje in de war. Het zou kunnen zijn dat er al 
   informatie voor deze dichtheids map is, maar de corresponderende dichtheid
   ontbreekt nog. Ik stel voor dat U voor alle zekerheid even alle map
   informatie in ee file opslaat.
*M0401
E: Executed the ROWHTO option in the SEARCH menu
D: De ROWHTO optie in het SEARCH menu uitgevoerd
*
*
*
*M0374
E: Symmetry matrix does not fit in cell.
D: Symmetrie transformatie past niet in de cel.
*M0373
E: There were no wanted hydrogen bonds
D: Er waren geen geforceerde waterstofbruggen
*M0372
E: List of wanted hydrogen bonds cleared
D: Lijst van geforceerde waterstofbruggen leeggemaakt
*M0371
E: Querying for the acceptor
D: U wordt om de acceptor gevraagd
*M0370
E: Querying for the donor
D: U wordt om de donor gevraagd
*M0369
E: No more space for new wanted hydrogen bonds.
D: Niet meer ruimte voor nieuwe geforceerde waterstofbruggen.
*M0368
E: HB2AMB for Fixed residue <> 1
D: HB2AMB voor vastgezet residue <> 1
*M0367
E: DBG> JPOS out of range in HB2SEP. JPOS,HB2AMB(JAMB)=
D: DBG> JPOS is fout in HB2SEP. JPOS,HB2AMB(JAMB)=
*M0366
E: FFINDEX too big in HB2SEP
D: FFINDEX te groot in HB2SEP
*M0365
E: DBG> Already seen in HB2ARIA
D: DBG> Al gezien in HB2ARIA
*M0364
E: Already seen in HB2ADIA
D: Al gezien in HB2ADIA
*M0363
E: Subnetwork too big to solve in HB2RADD.
D: Subnetwerk te groot om op te lossen in HB2RADD.
*M0362
E: Expected to see another value there...
D: Verwachtte daar een andere waarde te zien...
*M0361
E: DBG> Current value : 
D: DBG> Huidige waarde :
*M0360
E: Too many nodes in subnet HB2RED1
D: Te veel nodes in subnet in HB2RED1
*M0358
E: Less than 3 ambiguities in network
D: Minder dan 3 keuzes in het netwerk
*M0357
E: Non symmetric matrix
D: Niet-symmetrische matrix
*M0356
E: Too many ambiguities in subnet for analysis
D: Te veel keuzes in subnetwerk voor analyse
*M0355
E: DBG> The 10 log of the number of possibilities :
D: DBG> De 10 logarithme van het aantal mogelijkheden :
*M0354
E: Already seen 2 in HB2RED
D: Al gezien in HB2RED positie 2
*M0353
E: Total number of positions evaluated
D: Totaal aantal posities dat is bestudeerd
*M0352
E: Of these only TA is a heuristic method.
D: Van dezen is alleen TA een benaderde methode.
*M0351
E: Total log10 N solved by Brute Force.:
D: Totale log10 N opgelost met brute kracht:
*M0350
E: Total log10 N solved by Treshold Acc:
D: Totale log10 N opgelost met Treshold Acc:
*M0349
E: Total log10 N solved by Cutting.....:
D: Totale log10 N opgelost door knippen....:
*M0348
E: Give donor and acceptor type as XY:
D: Geef donor en acceptor type als XY:
*M0347
E: Unknown method
D: Onbekende berekeningsmethode
*M0346
E: Unknown donor type
D: Onbekend donor type
*M0345
E: Bifurcating Donor = 
D: Gevorkte donor =
*M0344
E: --Group member :
D: --Groepslid :
*M0343
E: Please note: averages can be disturbed because there are Wanted 
   Hydrogen Bonds!
D: Waarschuwing: gemiddelden kunnen vertroebeld worden door de geforceerde
   waterstofbruggen!
*M0342
E: Potential acceptors for 
D: Potentiele acceptoren voor 
*M0341
E: --Potential donor :
D: --Potentiele donor :
*M0340
E: Acceptor does not accept :
D: Acceptor accepteert niets :
*M0339
E: --Potential acceptor :
D: --Potentiele acceptor :
*M0338
E: Unsatisfied donor :
D: Onbevredigde donor :
*M0337
E: Expect OK atoms in FILL1HARR
D: Verwacht dat alle atomen OK zijn in FILL1HARR
*M0336
E: Old,New value: 
D: Oude, nieuwe waarde:
*M0335
E: ('Metal-coordinating Histidine residue',I4,' fixed to',I4)
D: ('Metaal-coordinerend Histidine-residue',I4,' vastgezet op',I4)
*M0334
E: Strange metal coordination for HIS
D: Vreemde metaalcoordinatie voor HIS
*M0333
E: Strange number of bonds to S
D: Vreemd aantal bindingen aan S
*M0332
E: Connecting atom = 
D: Verbonden met
*M0331
E: Problem atom = 
D: Betreft atoom 
*M0330
E: Oxygen atom in strange environment
D: Zuurstofatoom met vreemde omringing
*M0329
E: Did not understand line from HBOFIELD.DAT
D: Regel in HBOFIELD.DAT niet begrepen
*M0328
E: Too many affected donors at position 1
D: Te veel betroffen donoren op positie 1
*M0327
E: Too many affected donors at position 1
D: Te veel betroffen donoren op positie 1
*M0326
E: Number of positive ions : 
D: Aantal positieve ionen :
*M0325
E: ('The FLIP penalty for ',A,' was set to ',F8.1)
D: ('De FLIP-straf voor ',A,' bedraagt ',F8.1)
*M0324
E: Affected atom 
D: Betroffen atoom
*M0323
E: DBG> Symmetry matrix lock released!
D: DBG> blokkering van symmetriematrices verwijderd!
*M0321
E: Too many contacting atoms in FCONAT1
D: Te veel contact makende atomen in FCONAT1
*M0320
E: Too many contacting atoms in FCONATI
D: Te veel contact makende atomen in FCONATI
*M0319
E: Too many contacting residues in FCONAA1
D: Te veel contact makende residuen in FCONAA
*M0318
E: Error occurred while adding residue:
D: Fout ontstond bij het toevoegen van residu:
*M0317
E: Working on symmetry no/of:
D: Was bezig met symmetrienummer/van:
*M0316
E: Requested residue number:
D: Residu dat probleem veroorzaakte:
*M0315
E: Maximally allowed:
D: Maximaal toegestaan:
*M0314
E: Too many contacting residues in FCONAA
D: Te veel contact makende residuen in FCONAA
*M0313
E: Symmetry loaded with distance:
D: Symmetrie geladen met afstandscriterium:
*M0311
E: Adding multiplied transformation as 
D: Gecombineerde transformatie toegevoegd als
*M0310
E: JSYM makes no sense in SYMMUL
D: JSYM is onzin in SYMMUL
*M0309
E: ISYM makes no sense in SYMMUL
D: ISYM is onzin in SYMMUL
*M0308
E: Give the cutoff for "NEAR" contacts (Angstrom) :
D: Geef de cutoff voor "NEAR" contacten (Angstrom) :
*M0307
E: Symmetry matrices are locked. SYMPIC aborted.
D: Symmetrietransformaties zijn "op slot". SYMPIC afgebroken.
*M0305
E: Symmetry matrices are locked. SYMRDU aborted.
D: Symmetrietransformaties zijn "op slot". SYMRDU afgebroken.
*M0303
E: Symmetry transformations are locked. Not initialized.
D: Symmetrietransformaties zijn "op slot". Niet geinitialiseerd.
*M0298
E: Number of vectors read from MOL-item file:
D: Aantal vectoren gelezen uit de MOL-item file:
*M0297
E: Calculate contact row with cutoff =
D: Kontakt rij gemaakt met met afkapstraal =
*M0296
E: Row of atomic B-factors between:
D: Rij met atomaire B-faktoren tussen:
*M0295
E: Row of alpha carbon B-factors between:
D: Rij met alpha koolstof B-faktoren tussen:
*M0294
E: Give the B-factor range
D: Geef de range van B-faktor waarden
*M0293
E: Row of saltbridges with distance cutoff:
D: Rij van zoutbruggen met maximale afstand:
*M0290
E: Row of atoms with a co-factor closer than
D: Rij van atomen met een co-factor dichterbij dan
*M0288
E: using selected atoms
D: met geselecteerde atomen
*M0287
E: Row of residues:
D: Rij met residuen:
*M0286
E: Give the amino acids types to mark
D: Geef de amino zuur soorten die gemerkt moeten worden
*M0285
E: Row made of potential hydrogen bond donors and acceptors
D: Rij gemaakt van potentiele waterstof brug donoren en acceptoren
*M0285A
E: Row made of potential hydrogen bond acceptors
D: Rij gemaakt van potentiele waterstof brug acceptoren
*M0285D
E: Row made of potential hydrogen bond donors
D: Rij gemaakt van potentiele waterstof brug donoren
*M0285C
E: Row made of Calpha atoms
D: Rij gemaakt van alpha koolstoffen (C-alphas)
*M0284
E: Logical XOR on the rows
D: Logische operatie XOR op de rijen
*M0283
E: Made atom row with accessibility limits: 
D: Rij gemaakt met atoom toegankelijkheids grenzen:
*M0282
E: Made residue row with accessibility limits: 
D: Rij gemaakt met residu toegankelijkheids grenzen:
*M0281
E: Give the accessibility limits in squared angstroms (0.0  0.0)
D: geef de grenzen voor de toegankelijkheid (0.0  0.0)
*M0280
E: All rows initialized
D: Alle rijen leeg gemaakt
*M0279A
E: Executed ROWSHO command in SEARCH menu
D: Het ROWSHO kommando in het SEARCH menu uitgevoerd
*M0279
E: The number of the next free row is:
D: Het nummer van de eerste lege rij is:
*M0278
E:                 Inactive
D:                 Niet aktief
*M0277
E: List of rows:
    Row      Number      How was it
    number   of hits     created
D: Lijst van rijen
    Rij      Aantal      Hoe was deze
    nummer   hits        rij gemaakt
*M0276
E: Logical AND on the rows
D: Logische operatie AND op de rijen
*M0275
E: Which row do you want to see
D: Welke rij wilt U zien
*M0274
E: WARNING. There are no free rows. Please initialize rows, or accept
   that row 10 will be overwritten the next time you create a new row.
D: Pas op. Er zijn geeb vrije rijen meer. U kunt beter maar een paar
   rijen weggooien. Zo niet dan wordt de eerstvolgende keer dat U een
   nieuwe rij aanmaakt rij 10 overschreven.
*M0273
E: Do you want ATOMS or RESIDUES
D: Wilt U op ATOOM of RESIDU niveau merken
*M0272
E: This option can either label individual atoms or whole residues at
   the time. You answer the next question with ATOMS if you want to
   label atoms. You have to give RESIDUES (ACIDS for amino acids is
   also acceptable) if you want to label the whole residue in case 
   it holds a hit. You do not realy have to give it in capitals.
D: Deze optie kan ofwel atomen, ofwel hele residuen tegelijk merken.
   Als U individuele atomen merken wilt, moet U ATOOM antwoorden op
   de volgende vraag. Indien U het hele residu wilt merken als in dat
   residu een atoom gevonden wordt wat aan de eisen voldoet, dan
   moet U RESIDU intypen. (U mag ook in kleine letters antwoorden).
*M0271
E: Logical NOT on the rows
D: Logische operatie NOT op de rijen
*M0270
E: Logical OR on the rows
D: Logische OR op de rijen
*M0269
E: Give the number of the second row :
D: Geef het nummer van de tweede rij :
*M0268
E: Give the number of the first row  :
D: Geef het nummer van de eerste rij :
*M0267
E: Made ROWHBO row for hydrogen bonds.
D: Een rij gemaakt met waterstof brug informatie
*M0266
E: Give the residue type
D: Geef het soort residu
*M0265
E: Which residue should be mutated
D: Welk redidu wilt U muteren
*M0263
E: Select higher molecule of range to be deleted (can be the same)
D: Kies het laatste molekuul dat weggegooid moet worden (mag zelfde zijn)
*M0262
E: Select lower molecule of range to be deleted
D: Kies het eerste molekuul dat weggegooid moet worden
*M0260
E: Do you want the results as a movie
D: Wilt U de resultaten als een film
*M0259
E: Group made with DGCONT option
D: Groep gemaakt met de DGCONT optie
*M0258
E: Which atoms should be used in the neighbour residue
D: Welke atomen moeten in het buur residu gebruikt worden
*M0257
E: Which atoms should be used to superimpose
D: Welke atomen moeten voor de superpositie gebruikt worden
*M0256
E: Which atoms should be used in the central residue
D: Welke atomen moeten in het centrale residu gebruikt worden
*M0255
E: Give the atom type
D: Geef het atoom soort
*M0254
E: Whic amino acid (type) should this become
D: Welk residu soort moet dit worden
*M0253
E: The old residue is:
D: Het oude residue is:
*M0252
E: Not enough hits for :
D: Niet genoeg hits voor :
*M0249
E: ('Give range to fit ',I5,'-',I5,' : ')
D: ('Geef de range die past op ',I5,'-',I5,' : ')
*M0248
E: ('Group length set from',I3,' to',I3)
D: ('Groeps lengte verzet van',I3,' naar',I3)
*M0247
E: ('Group length should be 1 - ',I5)
D: ('Groeps lengte moet zijn 1 - ',I5)
*M0246
E: Funny-Bunny !
D: Ja,ja grapjes he?
*M0245
E: Not an option
D: Is geen optie
*M0244
E: Final course debumping
D: Haal nu grof de laatste 'bumps' weg
*M0243
E: Do a small debump optimization run
D: Verwijder voorzichtig de ergste 'bumps'
*M0242
E: Patching up after the mutations are done
D: Kleine korrekties na de mutaties:
*M0241
E: Now do the low statistics mutations, if any
D: Nu de mutaties met slechte statistieken, indien nodig
*M0240
E: Mutated back to alanine:
D: Muteer terug naar alanine:
*M0238
E: Mutate in decreasing order of importance
D: Muteer volgens afnemend belang
*M0237
E: Determine residu importance
D: Bepaal de relatieve belangrijkheid van de residuen
*M0236
E: Pre-mutate to Pro-Gly-Ala-X
D: Begin met alles naar Pro-Gly-Ala-X te muteren
*M0235
E: (2I5,' written in PIR file: ',A40)
D: (2I5,' geschreven in PIR file: ',A40)
*M0234
E: PIR parameters restored from:
D: PIR parameters teruggehaald uit:
*M0233
E: PIR parameters saved in:
D: PIR parameters bewaard in:
*M0232
E: Read PIR file:
D: PIR file gelezen:
*M0231
E: Parameters for the PIR menu initialized
D: Parameters in het PIR menu geinitialiseerd
*M0230
E: The number of sequences is
D: Het aantal sequenties is:
*M0229
E: Executed the DIRPIR option
D: De DIRPIR optie uitgevoerd
*M0228
E: List of PIR (sequence) files:
   Seq  Len  #aa   Name
D: Lijst van PIR (sequentie) files:
   Seq  Len  #az   Naam
*M0227
E: ('Removed PIR file',I3,' from WHAT IF's memory')
D: ('PIR file',I3,' uit geheugen verwijderd')
*M0226
E: Give the range in the soup from which to model
D: Geef de range in de soep waarop U wilt modeleren
*M0225
E: (I3,1X,65A1)
*M0224
E: ('Looked at sequence',I5,' with SHOPIR option')
D: ('Sequentie nummer',I5,' bekeken met de SHOPIR optie')
*M0223
E: Give the sequence for which there are coordinates
D: Geef de sequentie waarvoor U ook koordinaten hebt
*M0221
E: Executed the BLDPIR option
D: De BLDPIR optie is uitgevoerd
*M0220A
E: Deleting residue:
D: Verwijderde residu:
*M0220
E: Deleting molecule:
D: Verwijderde molecuul:
*M0219
E: Mutated:
D: Gemuteerd:
*M0218
E: Non-existent residue(s) in ALLFIL file:
D: Niet bestaande residu(en) in ALLFIL file:
*M0217
E: Do you want to plot the whole movie
D: Wilt de film helemaal naar de plotter sturen
*M0216
E: Give the scale factor
D: Geef de schaal factor
*M0215
E: The arrows in the GRAEXT menu can be scaled with this parameter.
   The default value (1.0) gives arrows approximately the size of one 
   amino acid.
D: The pijltjes die U in het GRAEXT menu kunt tekenen zijn ongeveer
   zo groot als een aminozuur. Met deze parameter kunt U dat veranderen.
*M0210
E: STOFAC too small in parameter reading routine
D: De parameter lees routine detecteerde een te kleine STOFAC
*M0209
E: There are no parameters for this menu. SETPAR executed.
D: Dit menu heeft geen eigen parameters. Dus is SETPAR uitgevoerd.
*M0208
E: Even less than this?
D: Nog minder?
*M0207
E: Sorry folks, this is all.
D: Menu heeft geen opties voor "powerusers"
*M0206
E: The COLACC option will now re-start
D: De COLACC optie begint nu weer opnieuw
*M0205
E: No ranges passed to VACACC option in CHECK mode
D: Geen range gegeven aan VACACC optie in CHECK operatie
*M0204
E: encountered upon writing the menu.
D: Er ging iets mis bij het tonen van het menu.
*M0203
E: Give the radius for all atom types:
D: Geef de straal voor alle atoom types:
*M0199
E: Error opening TODO.CHK. All check activated.
D: Error opening TODO.CHK. Alle kontroles worden gedaan.
*M0198
E: No file found with the name TODO.CHK. All check activated.
D: Er is geen file met als naam TODO.CHK. Alle kontroles worden gedaan.
*M0197
E: writing in CHECKDB summary file
D: Er ging iets mis bij het schrijven van de CHECKDB summary file
*M0176
E: Display zone(s) of residues.
D: Toon residu range(s).
*M0173
E: Script unit set at:
D: Script unit gezet op:
*M0172
E: BUG. The script unit is no longer valid:
D: BUG. Uw script unit is invalide:
*M0171
E: You will be prompted for the residues (not) to be bumped into
D: U wordt gevraagd naar de residuen waar niet mee gebumped mag worden
*M0170
E: You will be prompted for the range to put in the table
D: U wordt naar de te tabelleren range gevraagd
*M0169
E: Browser started to read WHAT IF documentation
D: Browser gestart om WHAT IF documentatie te lezen
*M0168
E: Removed overlapping alternative residue:
D: Overlappend alternatief residu verwijderd:
*M0167
E: Should overlapping alternative residues be deleted
D: Moeten overlappende alternatieve residuen verwijderd worden
*M0166
E: The number of cycles must be 1 - 10
D: Het aaltal rondjes moet tussen 1 en 10 liggen
*M0165
E: List all distances
D: Wilt U alle afstanden zien
*M0164
E: Give the probe radius:
D: Geef de straal van de probe:
*M0163
E: This parameter is the radius of the probe used for accessibility and
   related parameters. The default value is the water radius (1.4 A).
D: Deze parameter is de straal van de probe die bij toegankelijke
   oppervlakte berekeningen gebruikt wordt. De standaard straal is die
   van een water molekuul (1.4 Angstrom).
*M0162
E: Do you want to change this probe radius
D: Wilt U deze probe straal veranderen
*M0161
E: The present probe radius is:
D: De huidige probe straal is:
*M0160
E: To use the cavity related options properly, some understanding of
   what is going on is required. You can look for cavities with several
   aims in mind. If you want to find cavities large enough for a water
   molecule to freely swim around in, a probe radius of 1.4 A is needed.
   If, however, you want to find cavities that potentially can be filled
   by adding one atom covalently to an existing atom (e.g. val -> ile
   mutation) a probe radius of 0.9 is required. WHAT IF will ask if you
   want to see cavities only or caves too. Cavities and caves have the
   same dimensions, but the probe can escape from a cave to the bulk
   solvent and are trapped completely in cavities. The position of the
   entry to a cave is a bit arbitrary....
*M0159
E: Do you also want to see caves
D: Wilt U ook de 'grotten' in het eiwit zien
*M0158
E: This option will take some time...
D: Dit kan wel eventjes duren ...
*M0157
E: The volume is:
D: Het volume is:
*M0156
E: Plates done:
D: Aantal schijven dat af is:
*M0155
E: How much should be added to the Van der Waals radii:
D: Hoeveel groter wilt U de Van der Waals radii maken:
*M0154
E: Give the number of dots per direction:
D: Hoeveel punten per primaire richting:
*M0152 
E: The language is now dutch, and so this is a bug....
D: Van nu af praat WHAT IF Nederlands met U. Dit gaat niet altijd even
   goed omdat WHAT IF een eiwitten programma is en niet een vertaal 
   programma. Soms wordt een woord per ongeluk niet vertaald, en vaak
   ontbreken lidwoorden, of worden de en het omgewisseld. Als het te
   lastig te lezen wordt kunt U altijd even terug gaan naar engels.
   Als bepaalde boodschappen onduidelijk zijn vertelt U het WHAT IF
   ontwikkelings team dan even dat U dat vindt? Dan doen zij er iets aan!
*M0151
E: Less than 5 hits for this amino acid type. Therefore no statistics 
   will be calculated and no histogram will be displayed.
D: Omdat er nog geen 5 hits zijn voor dit amino zuur,
   wordt niet verder gerekend en U krijgt ook geen histogram.
*M0150
E: (' Res. # :',A,1X,A,' Set-name : ',A20)
D: (' Res. # :',A,1X,A,' Set-naam : ',A20)
*M0149
E: ('Member of family',I3,' (',I5,' -',I5,') ',80A1)
D: ('Zit in familie',I3,' (',I5,' -',I5,') ',80A1)
*M0148
E: ('Member of',I3,'-th cluster:',80A1)
D: ('Zit in de',I3',-de cluster:',80A1)
*M0147
E: ISYM makes no sense in ARE_B13
D: Routine ARE_B13 detecteerde dat ISYM verkeerd is
*M0146
E: ISYM makes no sense in ARE_BOUNDS
D: Routine ARE_BOUND detecteerde dat ISYM verkeerd is
*M0145
E: No histogram possible because there is only one data point
D: Omdat er maar 1 data punt is wordt er geen histogram gemaakt
*M0144
E: Zero points entered in histogram routine.
D: Nul punten aan de histogram routine aangeboden.
*M0143
E: All points skipped, thus no histogram to be drawn
D: Alle punten worden overgeslagen, dus geen histogram mogelijk
*M0142
E: Distribution to narrow to make histogram.
D: De distributie is te small om een histogram te maken.
*M0141
E: Number of translation items:
D: Aantal voorgeprogrammeerde vertalingen:
*M0140
E: Be aware that old MOL-items are no longer pickable. Also, symmetry
   operations will no longer function correctly.
D: Pas op. Oude MOL-items zijn niet meer pikbaar, en symmetry opties
   funktioneren niet langer correct.
*M0139
E: Residue pasted succesfully:
D: Residu succesvol aan PASTE onderworpen:
*M0136 
E: Executed the CARROW option.
D: De CARROW optie werd uitgevoerd
*M0135
E: Please provide 3 coordinates for the origin.
D: Geef svp alle drie de koordinaten voor de oorsprong.
*M0134A
E: Give the origin of this arrow (0,0,0)
D: Geef de oorsprong van deze pijl (0,0,0)
*M0134
E: Give the origin of the axis system (0,0,0)
D: Geef de oorsprong van het assen systeem (0,0,0)
*M0133
E: ('  Alpha=',F8.3,'  Beta=',F8.3,'  Gamma=',F8.3)
*M0132
E: ('      A=',F8.3,'     B=',F8.3,'      C=',F8.3)
*M0130
E: INISOU executed succesfully. The soup is empty now.
D: Het INISOU commando is succesvol uitgevoerd. De soep is nu dus leeg (op).
*M0129
E: INICYS executed succesfully
D: Het INICYS commando is succesvol uitgevoerd
*M0128
E: INIPAS executed succesfully
D: Het INIPAS commando is succesvol uitgevoerd
*M0127
E: PASTAL executed succesfully
D: Het PASTAL commando is succesvol uitgevoerd
*M0127A
E: PASTML executed succesfully
D: Het PASTML commando is succesvol uitgevoerd
*M0127B
E: PASTDI executed succesfully
D: Het PASTDI commando is succesvol uitgevoerd
*M0125
E: No hits found. Column not saved.
D: Niets gevonden, en dus wordt de kolom ook niet bewaard.
*M0124
E: Control will now be passed to the screen. The obtained hits are stored
   in the movie. Flip through the movie and decide which fragment is best.
   The movie step number is shown at the top of the screen. After picking
   CHAT you will be prompted for a number of a fragment; answer the number
   of the movie step that you liked most.
D: Het grafische scherm wordt nu geactiveerd. De in de database gevonden
   fragmenten zijn in de 'movie' gestopt. Met MOV+ en MOV- kunt U door
   deze fragmenten heen en weer lopen. Boven aan het scherm staat het
   nummer van de stap in film. Dit is ook het nummer van het fragment.
   Nadat U weet welk fragment U wilt kiezen kunt U CHAT pikken. WHAT IF zal
   U dan naar dit fragment nummer vragen.
*M0123
E: WHAT IF is no longer crippled. All options function again.
D: WHAT IF is genezen van zijn kreupelheid. Alle opties doen het weer.
*M0122
E: WHAT IF has been 'crippled'. This means that many options for which it is
   undesirable that novice users use them during tutorials have been
   disabled.
D: WHAT IF is nu een beetje kreupel gemaakt. Een groot aantal opties die
   we een beginnende gebruiker niet toevertrouwen tijdens het oefenen met
   WHAT IF is buiten werking gesteld.
*M0121
E: BUG. QRMS at end of MOVITM=
D: BUG. Na MOVITM is QRMS=
*M0119
E: MOVITM can not be used together with FBRT or MOVE
D: U mag MOVITM niet tegelijk met FBRT of MOVE gebruiken
*M0118
E: Do you want to continue with the OPTVIE option
D: Wilt U de OPTVIE option echt uitvoeren
*M0117
E: Be aware that the OPTVIE option will move the actual coordinates in the
   soup. Consequently, MOL-items that were generated earlier will no longer
   fall on top of the atoms. In extreme cases old MOL-items will fall far
   outside the visible area. After OPTVIE you can no longer use SYM options.
D: Pas op. Met de OPTVIE optie veranderd U de koordinaten in de soep.
   MOL-items die U al gemaakt had vallen dan niet meer boven op de atomen.
   Soms is het zo erg dat U oude MOL-items opeens helemaal niet meer ziet.
   Na OPTVIE kunt U geen SYM opties meer gebruiken.
*M0115
E: ('Angle ',F6.1)
D: ('Hoek ',F6.1)
*M0113
E: Made alpha carbon tracing.
D: Een MOL-item gemaakt dat alleen maar alpha koolstoffen toont
*M0112
E: Stored whole soup in a MOL-item
D: De gehele soep getoond in een MOL-item
*M0111
E: ('Drawn line',A,' - ',A)
E: ('Teken lijn',A,' - ',A)
*M0110
E: Created a generic plot file.
D: Een algemene plot file gemaakt
*M0109
E: Stored all residues in a MOL-item
D: Alle residuen in een MOL-item gestopt
*M0108
E: Debumping in progress
D: Foutje, bedankt (bumpje weggewerkt)
*M0107
E: IAA out of bounds in ENVIAA
D: IAA buiten grenzen in ENVIAA
*M0106
E: Give the number of the button
D: Geef het nummer van de aan/uit schakelaar
*M0105
E: Text without & entered in & parsing routine
D: De routine om & commandos te lezen ontving geen &
*M0104
E: ('Chain identifier: ',A1)
D: ('Keten identificatie : ',A1)
*M0104A
E: ('Chain without chain identifier',A1)
D: ('Keten zonder keten identificatie',A1)
*M0104B
E: ('Chain identifier(s): ',A)
D: ('Keten identificatie(s): ',A)
*M0104C
E: ('Chain identifiers of the two chains: ',A1,' and ',A1)
D: ('Keten identificatie van de twee ketens: ',A1,' en ',A1)
*M0104D
E: ('Chain identifier: ',A1,'; Model number',I3)
D: ('Keten identificatie : ',A1,'; Model nummer',I3)
*M0104E
E: ('Model number',A1,I3)
D: ('Model nummer',A1,I3)
*M0103
E: writing to TEXUNT in DSP001
D: bij het schrijven naar TEXUNT in DSP001
*M0102
E: Error code has a ? upfront
D: Foutcode heeft een ? als eerste letter
*M0101
E: ('Quality for',I5,' :',F9.3)
D: ('Kwaliteit voor',I5,' :',F9.3)
*M0100
E: ('Average for range',I6,' -',I5,' :',F8.3)
D: ('Gemiddelde voor de range',I6,' -',I5,' :',F8.3)
*M0097
E: WARNING. Every time you generate a MOL-item, WHAT IF
   also writes a file to disk. (if you look in your directory
   you see these files with the file extension .WPL). These
   files are needed in case you want to recover MOL-items with
   the GETITM and GETITS options from the ITMADM menu. But,
   more importantly, they are needed if you want to make plots.
   So, if you get this message, then the MOL-item you just
   created can NOT be plotted.
   The name of a MOL-item should be acceptable as a file name
   on your computer. If you do not know what names are allowed,
   I suggest that you use only the 26 characters from the alphabet
D: Pas op! Telkens als U een MOL-item genereert wordt er door WHAT IF
   een file met dezelfde naam als het item en de extensie .WPL gemaakt.
   Deze files zijn nodig om later te kunnen plotten, of om met GETITM
   oude MOL-items terug te lezen. U hebt zojuist een MOL-item naam
   gekozen welke niet geschikt is als file naam. Dit MOL-item is dus
   dood; het kan niet meer geplot worden en U kunt het later niet
   nog eens gebruiken.
*M0096
E: Removed one pick label
D: Een label van het scherm verwijderd
*M0095
E: Manually labeled atom(s)
D: Een (aantal) atoom(en) van een label voorzien
*M0094
E: Manually labeled alpha-carbon(s)
D: Een (aantal) alpha koolstof(fen) van een label voorzien
*M0093
E: Too many entries. Is this a correct CMC-file?
D: Te veel data in de file. Is het een correcte CMC file?
*M0091
E: You will be prompted for the residue type(s).
   Give only one type if you want proper statistics
D: U wordt naar de te gebruiken residu types gevraagd.
   Als U achteraf zinvolle statistieken wilt zien, moet U
   niet meer dat 1 residu type opgeven
*M0090
E: writing data in file PDB.LIST
D: bij het schrijven van PDB.LIST
*M0089
E: Database input file generated. Name is PDB.LIST
D: De gevraagde file is aangemaakt met als naam PDB.LIST
*M0088
E: Centre line in ALLFIL file has unequal three coordinates
D: Een ALLFIL centreer commando bevat niet drie koordinaten
*M0087
E: Removed pick labels
D: Alle labels verwijderd van het scherm
*M0086
E: MOL-item name already exists. Think of a new name.
D: Bestaat al. Verzin een andere naam.
*M0085
E: MOL-item text string has zero length in ITM007
D: MOL-item naam heeft lengte 0 in ITM007
*M0084
E: All MOL-objectsanbd MOL-items initialized
D: Alle oude MOL-objecten en MOL-items verwijderd
*M0083
E: Looked at MOL-object/MOL-item directory
D: De MOL-object en MOL-item lijst bekeken
*M0082
E: The name of this MOL-item will be:
D: Dit MOL-item krijgt als naam:
*M0081
E: Fast display mode switched on
D: De snelle display optie is aangezet
*M0080
E: Fast display mode switched off
D: De snelle display optie is uitgezet
*M0079
E: Give the number of the MOL-object
D: Geef het nummer van het MOL-object
*M0078
E: Automatically selected MOL-object number:
D: Automatisch geselecteerd MOL-object nummer:
*M0076
E: reading ALLNUM.NAM
D: Bij het lezen van ALLNUM.NAM
*M0075
E: writing ALLNUM.FMT
D: bij het schrijven van ALLNUM.FMT
*M0074
E: Alignment in HSSP file tooooo long for this option
D: De lengte van de gealigneerde sequenties is veeeel te groot
*M0072
E: Mutation completed succesfully
D: De mutation is succesvol uitgevoerd
*M0069
E: You played very well, I give up, congratulations.
*M0068
E: I assume you changed group length between generation of this
   group, and the present operation. This hit can not be shown.
D: Ik neem aan dat U de groep lengte tussendoor veranderd hebt.
   Deze hit kan daarom niet getoond worden.
*M0067
E: Level got higher than 12. Reset at 12.
*M0066
E: Level got negative. Reset at 1.
*M0065
E: Do you mean:
D: Bedoelt U:
*M0064B
E: Failed to open ALCOOR.XYZ
D: ALCOOR.XYZ niet geopend
*M0064A
E: ALCOOR.XYZ opened OK
D: ALCOOR.XYZ geopend
*M0064
E: Database will not be used.
D: De database zal niet gebruikt worden
*M0063
E: An error occurred. Read the above message. If that does not give a
   clue, any of the errors listed below might have occurred:
   - The file PDB.LIS is not present in the default directory.
     Action:
     Create this file with the editor, copy it from the WHAT IF
     tape, or from another directory.
   - You are out of disk space.
     Action:
     Throw away useless files. (for example the WHAT IF files
     that you intend to re-generate!), or ask the system
     manager for more space. Depending on your solution you
     need to rerun this option, restart WHAT IF, or leave
     WHAT IF, log out, log in again, and rerun this option.
*M0062
E: Reading one sequence from HSSP file.
D: Een sequentie wordt uit de HSSP file gelezen.
*M0061
E: Reading sequences from HSSP file.
D: Sequenties worden uit de HSSP file gelezen.
*M0060
E: Neglect any messages that show up at the beginning of a database
   generation option. You should, however, carefully read the messages
   that are printed per molecule.
D: Als hieronder foutmeldingen verschijnen, vergeet ze dan maar.
   De foutmeldingen die bij de individuele molekulen gegeven worden
   zijn echter wel belangrijk.
*M0059
E: BUG. SHO*AA was called with a wrong residue. IAA=
*M0058
E: BUG. SHO*AA was called with an empty soup. IAA=
*M0057
E: The ranges show too much overlap for this option to function
D: De ranges overlappen te veel om deze optie goed uit te voeren
*M0056
E: These two ranges show overlap. This can lead to very strange results
D: De gegeven ranges overlappen. Dit kan tot vreemde resultaten leiden
*M0055
E: Presently active superposition matrix:
D: De thans aktieve superpositie matrix is:
*M0054
E: No matching residues found
D: Geen bij elkaar horende residu paren gevonden
*M0053
E: No hydrogen bonds observed involving seconadry structure:
D: Geen waterstof bruggen voor sekundaire struktuur is
*M0052A
E: Residue number out of range. Detected in DIF001
D: Routine DIF001 detecteerde een verkeerd residu nummer
*M0049
E: I suggest that you do NOT put water in the environment
D: Het lijkt me dat U het water maar niet in de omgeving moet zetten
*M0048
E: MOL-object number should fall in range 1-8
D: Een MOL-object nummer moet tussen 1 en 8 liggen
*M0047
E: Give the number of the second MOL-object
D: Geef het nummer van het andere MOL-object
*M0046
E: Give the number of the first MOL-object
D: Geef het nummer van het ene MOL-object
*M0043
E: The environment got initialized. The next accessibility
   calculation will prompt you for a new environment
D: De omgevings informatie is verwijderd. De volgende keer dat U
   oppervlakte toegankelijkheids waarden berekend zult U naar de
   omgeving gevraagd worden.
*M0042
E: New accessibilities calculated ... :
D: Nieuwe oppervlakten berekend ....... :
*M0041
E: Old accessibilities used ......... :
D: Oude oppervlakte waarden gebruikt .. :
*M0040
E: Hidden commands:
   DEBUG   Activates a debug flag. Only for programmers.
D: Verborgen commandos:
   DEBUG   Activeert een optie die uitvoer voor programmeurs genereert
*M0039
E: Give the delay in seconds
D: Geef de duur van de pause in seconden
*M0038
E: Old and new colour identical. Nothing changed.
D: De oude en de nieuwe kleur zijn gelijk. Niets veranderd.
*M0037
E: Number of atoms with a new colour:
D: Aantal atomen met veranderde kleur:
*M0034
E: Which profile was used for the alignment
D: Met welk profiel is gealineerd
*M0033
E: ERROR. You have a double entry or a missing entry in either the CMC
   file or your BIG file
D: ERROR. U hebt een missende of een dubbele sequentie if uw CMC
   file of in uw BIG file
*M0031
E: No valid entries found in CMC file
D: Uit de CMC file kon niet genoeg valide data gelezen worden
*M0029
E: writing SKIP.FIL
D: Een fout trad op bij het schrijven van SKIP.FIL
*M0027
E: Above which conservation percentage should output be skipped
D: Geef het conserverings percentage waarboven niets getoond mag worden
*M0026
E: Give the name of the logfile
D: Geef de naam van de log file
*M0025
E: Prompting for the profile used for the alignment
D: U wordt naar het profiel gevraagd waarmee gealineerd is
*M0024
E: Number of entries to be sorted:
D: Aantal te sorteren regels in de CMC file:
*M0023
E: Give the name for the sorted CMC file
D: Geef de naam van de gesorteerde CMC file
*M0022
E: Give the CMC file that needs to be sorted
D: Geef de CMC file die gesorteerd moet worden
*M0019
E: reading notebook
D: Er ging iets mis bij het lezen van het notitie boek
*M0018
E: Notebook file not open in WIF010A
D: In routine WIF010A was het notitieboek niet open
*M0016
E: Commands are no longer recorded in SCRIPT.FIL
D: Uw commandos worden niet langer in SCRIPT.FIL bijgehouden
*M0015
E: Commands are recorded in SCRIPT.FIL
D: Uw commando's worden vanaf nu in de file SCRIPT.FIL bijgehouden
*M0014
E: Give the new label colour
D: Geef de nieuwe label kleur
*M0013
E: Please run the PRP008 option in the SEQ3D menu first
D: U moet eerst even de PRP008 optie in het SEQ3D menu laten lopen
*M0012A
E: NO FIL NAM
*M0012
E: NO ACC NUM
*M0011
E: The tables do not hold characters but numbers or logicals
D: De tabllen bevatten geen tekst maar nummers of logische waarden
*M0010
E: Per residue type you will see two numbers, the first says how often
   a residue of this type was true, the second false.
D: Per residu type worden twee nummers gegeven. De eerste geeft aan hoe
   vaak de table true bevat voor een residu van dit type, de tweede
   geeft het aantal keren weer dat false voorkomt voor dit type.
*M0009
E: PROFIL.FMT converted to PROFIL.SEQ
*M0008
E: PROFIL.SEQ converted to PROFIL.FMT
*M0007
E: PROFIL.SEQ not found
*M0004
E: You will first be prompted for the name and number of the residue
   after which the backed-up residue should be re-inserted. Thereafter 
   you will be prompted for the residue type.
D: U wordt eerst gevraagd naar het nummer van het residu waar achter
   het residue moet worden terug gezet. Daarna moet U vertellen welk 
   residu type terug gezet moet worden.
*M0001
E: Too many residues for one cluster. This cluster is stored incomplete
D: Te veel residuen voor 1 cluster. Dit cluster is onvolledig opgeslagen
*M0002
E: You are prompted for the residues to start clusters from
D: U wordt gevraagd de residuen te geven die een cluster moeten beginnen
*ACCS0
E: Dummy2
*SCNB46
E: reading database hit
D: Bij het lezen van de database hit
*DAV001
E: Error opening DAVADRUG.PDB
D: DAVADRUG.PDB kon niet geopend worden
*DAV002
E: Mono- or di-atomic drug not topologized:
D: Twee-atomige topologieen gaan nog niet automatisch. Sorry, Daan:
*DAV003
E: Call PRODRG for this molecule:
D: Gebruik PRODRG voor:
*DAV004
E: USEDD1 calls 004A with ISOU=
*DAV005
E: Failure creating topology. Doing it the old-fashioned way.
D: Topologie bouwen mislukt. Dan maar op mijn oma's manier...
*DAV006
E: DBG> Reading TOPOLOGY entry for:
D: DBG> Lees TOPOLOGIE voor:
*DAV007
E: Failure in reading new topology entry
D: Oeps, het lezen van deze topologie ging mis
*ION000
E: Something went very wrong here...
*ION001
E: Single ligand contact distance
*ION002
E: Double ligand contact distance
*ION003
E: Double ligand angle
*ION004
E: T-shaped planarity RMS
*ION005
E: T-shaped 90 degree
*ION006
E: T-shaped 180 degree
*ION007
E: Trigonal planarity RMS
*ION008
E: Trigonal ligand contact distance
*ION009
E: Trigonal ligand-ligand skewedness
*ION010
E: Trigonal distance to 4-th ligand
*ION011
E: Trigonal off-centre-ness
*ION012
E: Square planar planarity RMS
*ION013
E: Square planar ligand contact distance
*ION014
E: Square planar ligand-ligand distance
*ION015
E: Square planar off-centre-ness
*ION016
E: Tetrahedral ligand contact distance
*ION017
E: Tetrahedral off-centre-ness
*ION018
E: Tetrahedral angle
*ION019
E: Tetrahedral distance ion - baseplane
*ION020
E: Tetrahedral off-centre-ness
*ION021
E: Tetrahedral asymmetry
*ION022
E: Irregular 3-ligand distance
*ION023
E: Irregular 4-ligand distance
*ION024
E: Square pyramid ligand distance
*ION025
E: Square pyramid plane RMS
*ION026
E: Trigonal bi-pyramid planarity RMS
*ION027
E: Trigonal bi-pyramid top-ion-bottom angle
*ION028
E: Trigonal bi-pyramid planar ion ligand distance
*ION029
E: Trigonal bi-pyramid top-bot-ligand distance
*ION030
E: Trigonal bi-pyramid plane off-centre-ness
*ION031
E: Trigonal bi-pyramid in-plane ligand-ligand distance
*ION032
E: Square bi-pyramid ligand distance
*ION033
E: Square bi-pyramid 90 degree
*ION034
E: Square bi-pyramid 180 degree
*ION035
E: Packing independent ligand distance
*ION036
E: T-shaped top-bar ligand distance
*ION037
E: T-shaped vertical bar ligand distance
*ION038
E: Trigonal distance from ion to plane
*ION039
E: Square planar 90 degree
*ION040
E: Square planar 180 degree
*ION041
E: Square planar distance from ion to plane
*ION042
E: Square pyramid base-plane 90 degree
*ION043
E: Square pyramid base-plane 180 degree
*ION044
E: Square pyramid base-plane skewness
*ION045
E: Square pyramid ion-plane distance
*ION046
E: Square pyramid ion-top distance
*ION047
E: Square pyramid ion off-centre-ness
*ION048
E: Irregular 5-ligand distance
*ION049
E: Irregular 6-ligand distance
*ION050
E: Irregular 7-ligand distance
*ION051
E: Tetrahedral bi-pyramid off-centre-ness
*ION052
E: Valence score general normalized
*ION053
E: Valence score square pyramid
*ION054
E: Valence score square bi-pyramid
*ION055
E: Valence score trigonal bi-pyramid
*ION056
E: Valence score 4 ligands including symmetry
*ION057
E: Valence score 5 ligands including symmetry
*ION058
E: Valence score 6 ligands including symmetry
*ION059
E: Valence score > 6 ligands including symmetry
*ION060
E: 
*ION061
E: 
*ION062
E: 
*ION063
E: 
*ION064
E: 
*ION065
E: 
*ION066
E: 
*ION067
E: 
*ION068
E: 
*ION069
E: 
*ION070
E: 
*ION071
E: 
*ION072
E: 
*ION073
E: 
*ION074
E: 
*ION075
E: 
*ION076
E: 
*ION077
E: 
*ION078
E: 
*ION079
E: 
*ION080
E: 
*ION081
E: 
*ION082
E: 
*ION083
E: 
*ION084
E: 
*ION085
E: 
*ION086
E: 
*ION087
E: 
*ION088
E: 
*ION089
E: 
*ION090
E: 
*ION091
E: 
*ION092
E: 
*ION093
E: 
*ION094
E: 
*ION095
E: 
*ION096
E: 
*ION097
E: 
*ION098
E: 
*ION099
E: 
*ION100
E: 
*ION500
E: ('?ION00',I1)
*ION501
E: ('?ION0',I2)
*ION502
E: ('?ION',I3)
*ION503
E: IONS.LIS
*ION504
E: IONS.OUT
*ION505
E: supertab.sty
*ION506
E: pdbout.txt
*ION507
E: pdbout.tex
*ION508
E: GIJS.FIL
*ION509
E: Killed on its file name (which was found in exclude.list)
D: Staat in exclude.list
*ION510
E: Killed after reading
d: Verwijderd na lezing
*ION511
E: Killed because reading failed
d: Verwijderd omdat lezen faalde
*ION512
E: test for ionicity:
D: Test voor ionheid:
*ION513
E: Angles:
D: Hoeken:
*ION514
E: Best top-bottom angle
D: Beste boven-onder hoek
*ION515
E: Angle:
D: Hoek:
*ION516
E: Vion=
*ION516A
E: Residual charge around ion ... :
*ION516B
E: Assumed charge of the ion .... :
*ION517
E: Searching with resolution limit:
D: Zoekt met resolutie limiet:
*ION518
E: Searching for ion-typ=
D: Zoekt naar ion-type=
*ION519
E: ALLION.LIS
*ION520
E: Vion,sym=
*ION521
E: (A2,2F6.2,'    Self')
*ION522
E: (A2,2F6.2,' <- Self')
*ION523
E: (A2,2F6.2,' <- Best!')
*ION524
E: (A2,2F6.2,' <- Best')
*ION525
E: (A2,2F6.2)
*ION526
E: found in SOUP and in REMARK 280
*ION527
E: found in SOUP
*ION528
E: found in REMARK 280
*ION529
E: No evidence for
*ION530
E: Set the IONtype, sufferd
*ION531
E: Give the ligand counter range
*ION532
E: Metal ion and frequencies:
*ION533
E: Reasons for skipping PDB files:
*ION534
E: IJR > NUMCONIAT in IONDST. IJR,NUMCONIAT=
*ION535
E: Observed pairs of ions with ion-ion distance, and symmetry matrix number:
*ION536
E: BUG. Iontype inconsistency in ION004.
*ION537
E: IJ* > NUMCONIAT in IONDST2. IJ1,IJ2,NUMCONIAT=
*ION538
E: IJR > NUMCONIAT in IONXYZ. IJR,NUMCONIAT=
*ION539
E: Ligand-ion-ligand angle:
*ION540
E: Try for packing class= 4b
D: Probeer pakkingstype= 4b
*ION541
E: Try for packing class= T.
D: Probeer pakkingstype= T.
*ION542
E: Try for packing class= Tr
D: Probeer pakkingstype= Tr
*ION543
E: Try for packing class= 4r
D: Probeer pakkingstype= 4r
*ION544
E: Try for packing class= 4f
D: Probeer pakkingstype= 4f
*ION545
E: Try for packing class= 4p
D: Probeer pakkingstype= 4p
*ION546
E: Try for packing class= 3b
D: Probeer pakkingstype= 3b
*ION547
E: At least one angle out outside the allowed range
D: Ten minste 1 hoek buiten de toegestane waarden
*ION548
E: Ion not nicely inside the tetrahedron
D: Ion valt niet netjes binnen het tehrahedron
*ION549
E: 
*ION55
E: 




* GERT
*FMT1550
E: 
*FMT1549
E: 
*FMT1548
E: 
*FMT1547
E: 
*FMT1546
E: 
*FMT1545
E: 
*FMT1544
E: 
*FMT1543
E: 
*FMT1542
E: 
*FMT1541
E: 
*FMT1540
E: (60A1,' ',A1)
*FMT1539
E: ('Ro, N, Div =',2F7.2,I3) 
*FMT1538
E: (50(F10.4,';'))
*FMT1537
E: (6X,20L1)
*FMT1536
E: (4I8)
*FMT1535
E: (A60)
*FMT1534
E: (27X,20(1X,A4))
*FMT1533
E: (I4,1X,'(',A4,')',1X,A4,F7.1,1X,A1,2X,20F5.2)
*FMT1532
E: (26X,20I5)
*FMT1531
E: ('string 250,250,250,768,256,small,',A4)
*FMT1530
E: ('string 250,250,250,256,256,small,',A4)
*FMT1529
E: (A20,'View rotated around X,Y by:',2I5,' degrees')
*FMT1528
E: ('ALL atoms         =',I5,2F10.4)
*FMT1527
E: ('Backbone atoms    =',I5,2F10.4)
*FMT1526
E: ('Side chain atoms  =',I5,2F10.4)
*FMT1525
E: ('Residue centres   =',I5,2F10.4)
*FMT1524
E: ('Alpha carbons     =',I5,2F10.4)
*FMT1523
E: ('RMS/linear deviations on :')
*FMT1522
E: (A20,'Superposed ranges:',2I5)
*FMT1521
E: (I4)
*FMT1520
E: (I3)
*FMT1519
E: (I2)
*FMT1518
E: (I5,' -',I4,'  ',60A1)
*FMT1517
E: (2(I4,1X,A4,' (',A4,')'),3F7.2,'   Loop*')
*FMT1516
E: (2(I4,1X,A4,' (',A4,')'),3F7.2,'   Helix*')
*FMT1515
E: (2(I4,1X,A4,' (',A4,')'),3F7.2,'   Strand*')
*FMT1514
E: (2(I4,1X,A4,' (',A4,')'),3F7.2,'   Loop')
*FMT1513
E: (2(I4,1X,A4,' (',A4,')'),3F7.2,'   Helix')
*FMT1512
E: (2(I4,1X,A4,' (',A4,')'),3F7.2,'   Strand')
*FMT1511
E: (' #1 ',20(1X,A4))
*FMT1510
E: (' #1  #2 ',20(1X,A4))
*FMT1509
E: (2A4,20F5.2)
*FMT1508
E: (F10.3)
*FMT1507
E: (' ',F10.1)
*FMT1506
E: ('$GIVE THE CHARACTER SIZE (',F5.2,') : ')
*FMT1505
E: ('$Y TICK LABELS, FIRST, DELTA (',2F6.1,') : ')
*FMT1504
E: ('$X TICK LABELS, FIRST, DELTA (',2F6.1,') : ')
*FMT1503
E: ('$Y-TICK START, INTERVAL : ')
*FMT1502
E: ('$X-TICK START, INTERVAL : ')
*FMT1501
E: ('$Y-AXIS FROM TO : ')
*FMT1500
E: ('$X-AXIS FROM TO : ')
*FMT1499
E: ('$GIVE THE X AND Y PLOT FACTOR (1.0,1.0) : ')
*FMT1498
E: (3F10.0)
*FMT1497
E: (A4,I5,5F8.4)
*FMT1496
E: (' AMINO ACID: ',A4,'   NEIGHBOURS',F8.4)
*FMT1495
E: (' CLASS =',I2)
*FMT1494
E: (' AMINO ACID: ',A4)
*FMT1493
E: (' ',10I7)
*FMT1492
E: (' SEQUENCE',I5,2X,A4)
*FMT1491
E: (I4,1X,A4,' (',A4,') ',A1,' ACC=',F7.2)
*FMT1490
E: (' CONTACTS IN RANGE:',I4,' ->',I4)
*FMT1489
E: (50A1)
*FMT1488
E: (I3,3F8.3,1X,L1)
*FMT1487
E: (' AMINO ACID  INT. PHI   PSI  OMEGA  CHI1  CHI2  CHI3  CHI4  CHI5')
*FMT1486
E: (' WORKING ON:',I4,1X,A4)
*FMT1485
E: ('Q',I5,'.SAV')
*FMT1484
E: (' ',I4,1X,A4,'(',A4,')',1X,8F6.1)
*FMT1483
E: (I2,1X,A4,10F7.3)
*FMT1482
E: (I2,1X,A4,10I7)
*FMT1481
E: (5I4,2X,I4,1X,A4,'(',A4,') ',A4,3X,4A4)
*FMT1480
E: (I5,1X,A4,I5,1X,A4)
*FMT1479
E: ('CONECT',5I5,1X,A4)
*FMT1478
E: (I3,1X,A4,I5,F8.3)
*FMT1477
E: (' Average:',F6.3,' # residues scored:',I4)
*FMT1476
E: (I4,1X,A4,' (',A4,')',F6.3)
*FMT1475
E: (I5,5X,5F8.2)
*FMT1474
E: (I5,3F10.5)
*FMT1473
E: (5F8.2)
*FMT1472
E: (I4,2X,A4,F8.2)
*FMT1471
E: (A4,'(',A5,')',A4,' <-> ',A4,'(',A5,')',A4,F8.3)
*FMT1470
E: (A4,'  FREQ IN DB:',I5)
*FMT1469
E: (30I4)
*FMT1468
E: ('    ',A4,I6)
*FMT1467
E: (A4,1X,'AA  ',I5,2F9.3)
*FMT1466
E: (A4,1X,'SS  ',I5,2F9.3)
*FMT1465
E: (A4,1X,'BB  ',I5,2F9.3)
*FMT1464
E: (A4,1X,A4,I5,2F9.3)
*FMT1463
E: ('STATISTICS FOR ATOM:',I4)
*FMT1462
E: ('$GIVE THE MODUS (HSTC12) :')
*FMT1461
E: (F5.1,' -',F5.1,4X,10I4,3F7.2)
*FMT1460
E: (7X,' BB   SS   BB   SS')
*FMT1459
E: ('RESIDUE: ',A4,'(',I5,')    NEIGHBOUR:',A4,'(',I5,')')
*FMT1458
E: (4X,14I5)
*FMT1457
E: (A4,14I5)
*FMT1456
E: (F15.3,1X,F15.3,1X,F15.3,1X,F15.3,1X,F15.3,1X,F15.3)
*FMT1455
E: (F15.1,1X,F15.1,1X,F15.1,1X,F15.1,1X,F15.1,1X,F15.1)
*FMT1454
E: (E15.4,1X,E15.4,1X,E15.4,1X,E15.4,1X,E15.4,1X,E15.4)
*FMT1453
E: (10X,A23,' <-> ',A23,F10.3)
*FMT1452
E: ('Box, Atom, Value, Weight :',I3,A4,2F8.3)
*FMT1451
E: ('Error writing text to unit:',I4)
*FMT1450
E: (50000A1)
*FMT1449
E: ('ERROR (bug?). Could not write ERROR in GVSTT6')
*FMT1448
E: (10000A1)
*FMT1447
E: ('ERROR (bug?). Could not write to PDBUNT in GVSTT6')
*FMT1446
E: (' ERROR (bug?). Could not write to PDBUNT in GVSTTB')
*FMT1445
E: (' ERROR (bug?). Could not write ERROR in GVSTTB')
*FMT1444
E: (' BUG. Empty text passed to GVSTTB. Warn Gert.')
*FMT1443
E: (' BUG. ',132A1)
*FMT1442
E: (6F10.3)
*FMT1441
E: (A4,A1,2I4,25F8.3)
*FMT1440
E: (A4,2X,6(F5.3,F6.3,2X))
*FMT1439
E: (A4,2X,6(F5.3,F6.3,2X))
*FMT1438
E: (A4,' Averaged NMR structure?')
*FMT1437
E: (A4,' DNA structure?')
*FMT1436
E: (I4,1X,A4,' (',A4,')',2X,3F7.2,2X,A4,2X,A1,F6.1,F6.2,2F6.1,2X,2F6.1)
*FMT1435
E: (I2,2I3,F7.1,'  0.0')
*FMT1434
E: (F7.2,10I6)
*FMT1433
E: (' ',A4,1X,I4,1X,A4,'(',A4,') ',A1,2X,'<-> ',I4,1X,A4,'(',A4,') ',A1,F9.3)
*FMT1432
E: (I2,2X,57I2)
*FMT1431
E: (6(F4.2,',',F4.2,', '))
*FMT1430
E: (' Chi1=',F6.1,'  Chi2=',F6.1,'  Chi3=',F6.1,'  Chi2`=',F6.1,'  Chi1`=',F6.1)
*FMT1429
E: (I5,1X,A4,'(',A4,') -',I5,1X,A4,'(',A4,')')
*FMT1428
E: (F5.3,1X,I3)
*FMT1427
E: (A4,1X,I2,2X,8I3)
*FMT1426
E: (9I2)
*FMT1425
E: (A4,F8.2)
*FMT1424
E: (A4,2I5)
*FMT1423
E: (4(A4,2X),I5)
*FMT1422
E: (3(A4,2X),I5)
*FMT1421
E: (2(A4,2X),I5)
*FMT1420
E: ('ERROR. ',132A1)
*FMT1419
E: (I4,1X,I2)
*FMT1418
E: (I5,2X,A4,5I5)
*FMT1417
E: (F6.2,' Z-score on: ',A60)
*FMT1416
E: (A23,'  ',A23,F10.2)
*FMT1415
E: ('REMARK 965  WATER MOVED CLOSER TO SOLUTE',I6,' ',A5,' (',A4,') ',A1)
*FMT1414
E: ('REMARK 964  SPURIOUS WATER REMOVED      ',I6,' ',A5,' (',A4,') ',A1)
*FMT1413
E: ('REMARK 963  FLIPPED FOR H-BONDING       ',I6,' ',A5,' (',A4,') ',A1)
*FMT1412
E: ('REMARK 962  C-TERMINAL OXYGEN ADDED     ',I6,' ',A5,' (',A4,') ',A1)
*FMT1411
E: ('REMARK 961  RESIDUE COMPLETED           ',I6,' ',A5,' (',A4,') ',A1)
*FMT1410
E: ('REMARK 960  ',I6,' ',A5,' (',A4,') ',A1,' ',A5' RENAMED TO',A5)
*FMT1409
E: (2F10.5,' ',I5,'  ',A)
*FMT1408
E: ('Ligand ',A4,' (',A4,') not uniquely named. Renamed to:',A4)
*FMT1407
E: ('Profile number,length=',2I5)
*FMT1406
E: (35X,20F5.2,I7)
*FMT1405
E: ('Profile #',I4,';  Length=',I4,';  Name=',A40)
*FMT1404
E: (I2.0)
*FMT1403
E: (20F8.4)
*FMT1402
E: (' ',13F5.1,3X,F6.1)
*FMT1401
E: (' Lin: ',16F7.2)
*FMT1400
E: (' Bot: ',16F7.2)
*FMT1399
E: (I4,': ',16F7.2)
*FMT1398
E: (' Top:',I2,1X,16F7.2)
*FMT1397
E: (' Step:',I4,'    RMS E:',F12.5,'    Best E:',F12.5)
*FMT1396
E: (18F7.1,' ...')
*FMT1395
E: (18F7.1)
*FMT1394
E: (8F6.1,3X,4F6.1)
*FMT1393
E: (7F6.1,3X,4F6.1)
*FMT1392
E: (6F6.1,3X,4F6.1)
*FMT1391
E: (5F7.2,3X,4F7.2)
*FMT1390
E: (4F7.2,3X,4F7.2)
*FMT1389
E: (3F7.2,3X,4F7.2)
*FMT1388
E: (2F7.2,3X,4F7.2)
*FMT1387
E: (' ',I4,F10.3)
*FMT1386
E: ('Knifed point:',I5,';  round',I5,'/',I5,'  Error:',F7.3)
*FMT1385
E: ('Take out point:',I3,'. Points to do:',I3)
*FMT1384
E: (10F12.5)
*FMT1383
E: (3(I4,1X),10(E11.4,1X))
*FMT1382
E: (I3,I2,I4,I5,1X,8X,1X,6X,1X,E12.4)
*FMT1381
E: (A,1X,I4,4(1X,F8.3))
*FMT1380
E: (' ',I4,1X,L1,1X,A5,1X,L1,1X,A5)
*FMT1379
E: ('Should O of res.',I4,' be H-bonded')
*FMT1378
E: ('Should N of res.',I4,' be H-bonded')
*FMT1377
E: (' ',I4,2(3F8.3,2X))
*FMT1376
E: ('P( 97): Fragments should hold',I3,' non-helical residues')
*FMT1375
E: ('P( 83): Maximal RMS error in fitted fragments = ',F4.2)
*FMT1374
E: ('P( 82): Maximal individual error in fitted fragments = ',F4.2)
*FMT1373
E: ('P(422): MOTIV search is called to make 3SSP file')
*FMT1372
E: ('P(422): Motiv search is not called for 3SSP mode')
*FMT1371
E: ('P(421): Minimal length of final aligned fragments =',I2)
*FMT1370
E: ('      ',2I5)
*FMT1369
E: ('ln -sf ',A50,' fort.',I3)
*FMT1368
E: ('ln -sf ',A50,' fort.',I2)
*FMT1367
E: ('ln -sf ',A50,' fort.',I1)
*FMT1366
E: ('   Name   : ',I4,' ; ',A1,'    ; ',2(A4,' ; '),A1,'    ; ',A4,' ; ',A1)
*FMT1365
E: (2I6,2X,A4,F8.2,I6)
*FMT1364
E: (' NUMBER:',I5,'    MAXIMUM=',F7.2)
*FMT1363
E: (A4,3(I4,1X,A4,' (',A4,') '))
*FMT1362
E: (A4,4(I4,1X,A4,' (',A4,') '))
*FMT1361
E: (I5,1X,A4,'(',A4,')',A5,1X,I2,1X,L1)
*FMT1360
E: (18I4)
*FMT1359
E: (1A,1X,2I4)
*FMT1358
E: ('The super-angle is :',F6.2,' degrees')
*FMT1357
E: ('Error writing text to unit:',I4)
*FMT1356
E: (50000A1)
*FMT1355
E: (bug?). Could not write to PDBUNT in GVSTT6
*FMT1354
E: (bug?). Could not write ERROR in GVSTT6
*FMT1353
E: (10000A1)
*FMT1352
E: ('ERROR. ',132A1)
*FMT1351
E: (' BUG. ',132A1)
*FMT1350
E: (' ')
*FMT1349
E: ('\\cp ',A30,1X,A80)
*FMT1348
E: ('\cp ',A30,1X,A80)
*FMT1347
E: ('\\cp ',A30,' 999/.')
*FMT1346
E: ('\cp ',A30,' 999/.')
*FMT1345
E: ('\\mkdir ',A80,A40)
*FMT1344
E: ('\mkdir ',A80,A40)
*FMT1343
E: ('Offending keyword is : ',A)
*FMT1342
E: ('ERROR. BUG? IUNIT not open in SHOWTEXTU:',I4)
*FMT1341
E: ('Offending request: ''',A,'''')
*FMT1340
E: ('Using SCALE* :',i5,' contacts of which',i4,' severe')
*FMT1339
E: ('Using CRYST1 :',i5,' contacts of which',i4,' severe')
*FMT1338
E: (9F8.5,3F8.4)
*FMT1337
E: ('\halfpage{$\left['/,'\begin{array}{rrr}')
*FMT1336
E: (A10,'&',A10,'&',A10,'\\')
*FMT1335
E: (A2000)
*FMT1334
E: (I5,2X,10A1,2I8)
*FMT1333
E: (I4,1X,10A1,2X,2I4,1X,10A1,1X,A1,1X,A80)
*FMT1332
E: (10F7.2)
*FMT1331
E: (16(A4,1X))
*FMT1330
E: (10I7)
*FMT1329
E: (A256)
*FMT1328
E: (I5,1X,L1)
*FMT1327
E: (I3,1X,A12,1X,A10,1X,33(A1,2X))
*FMT1326
E: (26X,33(2X,A1))
*FMT1325
E: (' ',A50)
*FMT1324
E: ('>P1;',A80)
*FMT1323
E: ('.IMG ',A,'  ',I4)
*FMT1322
E: ('<A HREF="http://www.pdb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=',
*FMT1322A
E: A4,'" TARGET="_blank">',A,'</A>')
*FMT1321
E: (A4,2X,A5,2X,F10.5)
*FMT1320
E: ('TER',I8)
*FMT1319
E: ('.HL 1 Question:',I5)
*FMT1318
E: (I5,2X,A4,I6)
*FMT1317
E: ('-e ',E12.5)
*FMT1316
E: (I4,2(I4,1X,A1,3X))
*FMT1315
E: (I4,2(2X,A1))
*FMT1314
E: (I3,2X,80A1)
*FMT1313
E: (I3,2X,A80)
*FMT1312
E: ('Probe energies',10F8.2)
*FMT1311
E: ('Probe nb:',I3,'   Probe type:',A5)
*FMT1310
E: (A4,2F12.5)
*FMT1309
E: (I2,20F6.3)
*FMT1308
E: (I4,F6.3,2X,A80)
*FMT1307
E: (100F9.2)
*FMT1306
E: ('K(1,2,3), Qnow, Qbest=',3F10.6,2F10.5,'!!!')
*FMT1305
E: (' Ao, Eo, Qbest, Step=',4F10.3)
*FMT1304
E: (' Initial Ao, Eo, Q=',3F10.3)
*FMT1303
E: (I5,F8.2,F10.6)
*FMT1302
E: (I5,3F10.3)
*FMT1301
E: (' Ai, Ei, Q=',4F6.1,2X,4F6.1,F10.3,2F8.4)
*FMT1300
E: (' Initial Ai, Ei, Q=',9F7.2)
*FMT1299
E: (I5,2F8.2)
*FMT1298
E: (' ',I5,3F10.3)
*FMT1297
E: (' Done%, Eo, To, Q=',5F10.3)
*FMT1296
E: (15X,A1,8F8.2)
*FMT1295
E: (A4,I5,1X,A4,1X,A1,8F8.2)
*FMT1294
E: (I5,2F8.3,2I5,2X,3(2(A1,1X),3X))
*FMT1293
E: (2F5.1,2F10.2)
*FMT1292
E: (A4,4I7)
*FMT1291
E: (23X,200F8.4)
*FMT1290
E: (5X,1X,A4,1X,A5,' - ',A4,1X,A5,110F7.3)
*FMT1289
E: (I5,1X,A4,1X,A5,' - ',A4,1X,A5,110I7) 
*FMT1288
E: (A4,1X,A5,' - ',A4,1X,A5,200F8.4)
*FMT1287
E: (F10.5)
*FMT1286
E: (I5,I10)
*FMT1285
E: (I3,2I4,F7.1,F5.1)
*FMT1284
E: (F5.3,F6.3)
*FMT1283
E: (3F9.0)
*FMT1282
E: ('SA_TEMP            = ',100I6)
*FMT1281
E: ('SA_TIME            = ',100I6)
*FMT1280
E: select none",
*FMT1279
E: ('"Select',I6,' -',I5,'; wireframe off; select none"," Wireframe")')
*FMT1278
E: ('jmolCheckbox ("Select',I6,' -',I5,'; wireframe on; spacefill off; ')
*FMT1277
E: (I3,' -',I3)
*FMT1275
E: ('jmolCheckbox ("Select',I6,' and sidechain; spacefill 50%; color green;",')
*FMT1275A
E: ('"Select',I6,' and sidechain; spacefill off;",')
*FMT1275B
E: ('" Residue',I6,'")')
*FMT1274
E: ('jmolApplet(',I3,', "load WIF.pdb; model all; select all; \')
*FMT1272
E: (F4.0)
*FMT1271
E: ('read grid phi file ',A35,' ascii end')
*FMT1270
E: ('ion ',F6.3,F6.3,F6.3)
*FMT1269
E: ('sdie ',F6.2)
*FMT1268
E: ('scale=',F6.3)
*FMT1267
E: ('ionrad=',F6.2)
*FMT1266
E: ('out(phi,file="',A40,'",form="grasp")')
*FMT1265
E: ('out(phi,file="',A40,'",form="BIOSYM")')
*FMT1264
E: ('in(phi,file="',A40,'")')
*FMT1263
E: ('grid ',F6.3,F6.3,F6.3)
*FMT1262
E: ('salt=',F6.3)
*FMT1261
E: ('exdi=',F6.2)
*FMT1260
E: ('pdie ',F6.2)
*FMT1259
E: ('indi=',F6.2)
*FMT1258
E: ('srad ',F6.2)
*FMT1257
E: ('end')
*FMT1256
E: ('srfm 1')
*FMT1255
E: ('lpbe')
*FMT1254
E: ('mol 1')
*FMT1253
E: ('nlev 4')
*FMT1252
E: ('mg')
*FMT1251
E: ('quit')
*FMT1250
E: ('prbrad=',F6.2)
*FMT1249
E: ('gcent ',F6.2,' ',F6.2,' ',F6.2)
*FMT1248
E: ('writepot 1 uhbd ',A45)
*FMT1247
E: ('out(phi,file="',A40,'")')
*FMT1246
E: ('acenter(',F6.2,',',F6.2,',',F6.2,')')
*FMT1245
E: ('energy(g)')
*FMT1244
E: ('energy(solvation,g)')
*FMT1243
E: ('out(modpdb,file="del.modpdb")')
*FMT1242
E: ('in(crg,file="dummy.crg")')
*FMT1241
E: ('elec')
*FMT1240
E: ('in(siz,file="dummy.siz")')
*FMT1239
E: ('bcfl ',I10)
*FMT1238
E: ('dime ',I4,' ',I4,' ',I4)
*FMT1237
E: ('read file apbs.pdb  end')
*FMT1236
E: ('in(pdb,file="del.pdb")')
*FMT1235
E: ('bndcon=',I10)
*FMT1234
E: ('perfil=',I10)
*FMT1233
E: ('gsize=',I10)
*FMT1232
E: (I5,A4,1X,A5)
*FMT1231
E: (4F10.4)
*FMT1230
E: ('AC  ',A10)
*FMT1229
E: ('TI  ',A75)
*FMT1228
E: ('>>>>> FILENAME:',60A1)
*FMT1227
E: ('LFK: ',10A1,' ',65A1)
*FMT1226
E: ('gp|',10A1,'|',65A1)
*FMT1225
E: ('NEW:',60A1)
*FMT1224
E: ('SWISSPIR:',60A1)
*FMT1223
E: ('SW:',60A1)
*FMT1222
E: ('AC',I4)
*FMT1221
E: (I4,1X,A1,1X,A10,1X,100I3)
*FMT1220
E: (I3,' -',I3,2X,10I7)
*FMT1219
E: (I4,1X,10F7.3)
*FMT1218
E: (5X,10(I5,2X))
*FMT1217
E: (I6,2X,A240)
*FMT1216
E: (I6,2X,A4,2X,A1,3X,A1,5X,2F5.2,I4,1X,2I5,2X,70A1)
*FMT1215
E: ('## ALIGNMENTS ',I4,' -',I4)
*FMT1214
E: (I5,' : ',A18,2F6.2,8I5,2X,A10,1X,F7.4,1X,A1,1X,A240)
*FMT1213
E: (I5,' : ',A18,2F6.2,8I5,2X,A10,1X,F7.4,1X,A240)
*FMT1212
E: ('SDIAD N ODD.  N =',I10)
D: ('SDIAD N oneven.  N =',I10)
*FMT1211
E: ('N NOT A MULTIPLE OF 4 IN R SYM FT.  N =',I10,//)
D: ('N geen veelvoud van 4 in R SYM FT, N=',I10,//)
*FMT1210
E: ('FACTOR COUNT EXCEEDS ',I3,'.  N = ',I6,'.')
D: ('Factor komt boven ',I3,'.  N = ',I6,'.')
*FMT1209
E: ('LARGEST FACTOR EXCEEDS ',I3,'.  N = ',I6,'.')
D: ('Grootste factor boven ',I3,'.  N = ',I6,'.')
*FMT1208
E: ('Invalid number of points for CMPL FT.  N =',I10,//)
D: ('Verkeerd aantal punten voor CMPL FT.  N =',I10,//)
*FMT1207A
E: (A50)
*FMT1207
E: (A50,'( ',F15.5,' ) ')
*FMT1206
E: (A50,'( ',I1,'-',I7,' ) ')
*FMT1205
E: (A,' ( ',I9,' ) ')
*FMT1204
E: ('3-sigma sequence PDB-file:',I5,F7.2)
D: ('3-sigma sequentie PDB-file:',I5,F7.2)
*FMT1203
E: ('Sequence, score=',I5,F7.2)
*FMT1202
E: ('Average score and SD:',2F7.2)
D: ('Gemiddelde score en SD:',2F7.2)
*FMT1201
E: (A4,I7,9F7.3)
*FMT1200
E: (A4,5I5,'  ',A)
*FMT1199
E: (15I5)
*FMT1198
E: (I5,1X,A8,I6,' RESIDUE 1 ',A1,1X,A4,' 1 ROOT')
*FMT1197
E: (I5,1X,A8,I6,' RESIDUE 1 ',A1,1X,A4,' 1 ')
*FMT1196
E: (I5,1X,A8,I6,' RESIDUE 1 ',A1,1X,A4,' 2 ')
*FMT1195A
E: (2I5,F10.3,' : ',A60)
*FMT1195
E: (I5,' : ',A70)
*FMT1194
E: (F6.1,' ',A15)
*FMT1193
E: ('  1  ',A4,'    1')
*FMT1192A
E: (3I5,'  ',A2)
*FMT1192
E: (3I5,'    1')
*FMT1191
E: (3I5,'    0    0')
*FMT1190
E: ('<A HREF="',A20,'/index.html" TARGET="_top">',A80,'</A><BR>')
*FMT1190A
E: ('<A HREF="',A20,'" TARGET="_top">',A80,'</A><BR>')
*FMT1189
E: (I5,2X,A4,' (',A4,') :',F8.3) 
*FMT1188
E: (A6,I5,1X,A4,A1,A4,A1,A4,A1,3X,3F8.3,2F6.2,6X,A4,A2,1X)
*FMT1187
E: (16L2)
*FMT1186
E: (10X,3F10.4)
*FMT1185
E: ('VIEW',I3,'.MAT')
*FMT1184
E: ('Date= ',A)
*FMT1184A
E: ('# Date= ',A)
*FMT1183
E: ('ls -C ',A)
*FMT1182
E: ('rm -rf ',A)
*FMT1181
E: (I5,A4,'(',A4,') ',A4)
*FMT1180
E: (2(I4,1X,A4,'(',A4,') ',A4,3F6.2,2X),F6.3)
*FMT1179
E: ('Molecules',I3,'  and',I3,'  have different nomenclature')
D: ('Molekulen',I3,' en',I3,' hebben verschillende nomenclatuur')
*FMT1178
E: ('Molecules',I3,'  and',I3,'  have a different sequence')
D: ('Molekulen',I3,' en',I3,' Hebben verschillende sequenties')
*FMT1177
E: ('Molecule',I3,'  has',I5,'  atoms',)
D: ('Molekuul',I3,'  heeft',I5,'  atomen')
*FMT1176
E: ('Molecule',I3,'  has',I5,'  residues')
D: ('Molekuul',I3,'  heeft',I5,'  residuen')
*FMT1175
E: (7(F10.4,1X))
*FMT1174
E: ('After ',I4,' seconds:')
*FMT1173
E: (2A1,1X,3A1)
*FMT1172
E: 'PRESENT VALUES:'/,' ',25I3/,' ',25I3/
*FMT1171
E: (A6)
*FMT1170
E: (4A2)
*FMT1169
E: ('source ',A60)
*FMT1168
E: (I6,'  Cen=',3F7.2,'  Vec=',3F7.2,'  Angle=',F6.2,'  Q=',F6.3)
*FMT1167
E: ('A=',F5.2,' B=',F5.2,' C=',F5.2,' CEN=',3F6.1,'  SCORE=',F10.2)
*FMT1166
E: (I6,2X,A4,2X,A1,3X,A1,5X,2F5.2,5X,2I5,2X,70A1)
*FMT1165
E: (I6,2X,A4,2X,A1,3X,A1,5X,22F5.2,5X,2I5,2X,250A1)
*FMT1164
E: (10I5)
*FMT1163
E: (21F5.1)
*FMT1162
E: ('! ALIGN',I6,'  SEQ',I6)
*FMT1161
E: ('SAVSOU',I4,'.WIF')
*FMT1160
E: (10F12.5)
*FMT1159
E: (I4,5(1X,E12.5))
*FMT1158
E: ('TYPE =',I3)
*FMT1157
E: (4X,3I4,1X,12X,5E12.5)
*FMT1156
E: (3(I4,1X),10(E11.4,1X))
*FMT1155
E: (4I4,1X,6E12.5)
*FMT1154
E: (I3,I2,I4,I5,1X,A8,1X,I6,1X,E12.4)
*FMT1153
E: (54X,F6.3)
*FMT1152
E: (A4,I5,1X,A4,1X,A1,1X,A5,3F10.5)
*FMT1151
E: ('BUG. JURSAV not in SOUP:',I5,2(A4,1X),A1,1X,A4,3F8.3)
*FMT1150
E: ('MODEL',I9)
*FMT1149
E: ('( ',2(F12.3,' , '),F12.3,' )')
*FMT1148
E: (3A10,2X,A10)
*FMT1147
E: (3A10,1X,A10,' RMS=',F10.4)
*FMT1146
E: (3A10,1X,A10)
*FMT1145
E: (3A10,1X,A10,' DET=',F10.4)
*FMT1144
E: (3A10,1X,A10,' ROT=',F10.4)
*FMT1143
E: (4A10)
*FMT1142
E: (3A10,3X,3A10)
*FMT1141
E: (I3,6X,2F8.3)
*FMT1140
E: (A,6X,I6)
*FMT1139
E: (A,F6.2,I6)
*FMT1138
E: (I2,1X,I2,1X,A2,1X,F10.5,1X,F10.5)
*FMT1137
E: (1000I1)
*FMT1136
E: ('Atoms without Mendeleev symbol:',I8)
*FMT1135
E: ('LIBOUT ',A4,'_refmac.cif <<eof')
*FMT1134
E: ('HKLOUT ',A4,'.mtz')
*FMT1133
E: ('HKLIN ',A4,'.mtz')
*FMT1132
E: ('XYZOUT ',A4,'_refmac.pdb')
*FMT1131
E: ('refmac XYZIN ',A4,'.pdb')
*FMT1130
E: 
D: 
*FMT1129
E: 
D: 
*FMT1128
E: 
D: 
*FMT1127
E: 
D: 
*FMT1126
E: ('4 0 -1 0 0 0 ',I4,' 0.0 2 ',4I8,1X,A,'\001')
*FMT1125
E: ('2 1 0 ',i2,' -1 -1 0 -1 -1 0.0 0 0 0 0 0 ',i4)
*FMT1124
E: (F10.4,' rotate')
*FMT1123
E: (' -500 0 translate')
*FMT1122
E: (' 1000 0 translate')
*FMT1121
E: ('PLOTR.',I3)
*FMT1120
E: ('PLOTL.',I3)
*FMT1119
E: (' 90 rotate ',/' 10 -400 translate',/' 0.37 0.37 scale')
*FMT1118
E: ('PLOTB.',I3)
*FMT1117
E: (F7.1)
*FMT1116
E: ('1 sl')
*FMT1115
E: (3F8.2,' 0 360 arc')
*FMT1114
E: ('Dot thickness  (',F4.1,') ')
*FMT1113
E: ('Line thickness and dash-mode (',F4.1,I2,') ')
*FMT1112
E: (3F6.3,' sc')
*FMT1111
E: (F6.3,' 1.0 1.0 sc')
*FMT1110
E: (' [',I1,'] 0 setdash')
*FMT1109
E: (' [] 0 setdash')
*FMT1108
E: ('0.0 sg')
*FMT1107
E: (' setfont')
*FMT1106
E: (' ',I5,' scalefont')
*FMT1105
E: (' /Courier-Bold findfont')
*FMT1104
E: (' ',87A1)
*FMT1103
E: (' setfont')
*FMT1102
E: (' ',I5,' scalefont')
*FMT1101
E: (' /Helvetica findfont')
*FMT1100
E: (F5.2,' sg')
*FMT1099
E: ('f')
*FMT1098
E: ('s')
*FMT1097
E: (' showpage')
*FMT1096
E: (' closepath')
*FMT1095
E: (F5.2,' sl')
*FMT1094
E: (A4,1X,3(F10.5,1X))
*FMT1093
E: (3I5,5F10.4)
*FMT1092
E: (9F8.5,3F8.3)
*FMT1091
E: (12F8.0)
*FMT1090
E: (I5,' ->',I5)
*FMT1089
E: (I4,1X,A4,I5,3X,4F8.2)
*FMT1088
E: ('  ',A4,2I5)
*FMT1087
E: (' ',A4,2X,F5.2)
*FMT1086
E: (A5,3F6.1,F5.1,3F5.1,I5,3X,A1,1X,A3,F6.2,1X,A2,1X,A4,1X,A1,2I5)
*FMT1085
E: (A5,3F6.1,'  ---',3F5.1,I5,3X,A1,1X,A3,F6.2,1X,A2,1X,A4,1X,A1,2I5)
*FMT1084
E: (' ',I4,'-',I4,2X,2(5(A4,1X),2X))
*FMT1083
E: (' ',I4,'-',I4,2X,5(10A1,1X))
*FMT1082
E: (I6,'&',I5,'&',A5,'&',I5,'&',A5,'&',A1,'&',A7,'&',A8,'&',2X,'&',A20)
*FMT1081
E: (A4,1X,3F6.1,F5.1,3F5.1,I5,2X,3X,A2,F7.2,1X,A2,1X,A5,1X,A1)
*FMT1080
E: (A4,1X,3F6.1,'  ---',3F5.1,I5,2X,3X,A2,F7.2,1X,A2,1X,A5,1X,A1)
*FMT1079
E: (4X,A1,3F6.1,'  -.-',2F5.1)
*FMT1078
E: (A5,3F6.1,'  ---',3F5.1,I5,2(1X,A1),1X,A3,A6,1X,A2,1X,A5,1X,A1,2X,A2,L1,I2)
*FMT1077
E: (A5,3F6.1,F5.1,3F5.1,I5,2(1X,A1),1X,A3,A6,1X,A2,1X,A5,1X,A1,2X,A2,L1,I5)
*FMT1077X
E: (A5,3F6.1,F5.1,3F5.1,I5,2(1X,A1),1X,A3,A6,1X,A2,1X,A5,1X,A1,2X,I4)
*FMT1077Y
E: (A5,3F6.1,F5.1,3F5.1,I5,2(1X,A1),1X,A3,A6,1X,A2,1X,A5,1X,A1,2X,I4,A32)
*FMT1076
E: ('ERROR. ',132A1)
*FMT1075
E: (' BUG. ',132A1)
*FMT1074
E: (70A1,I10)
*FMT1073
E: (I6,2X,A240)
*FMT1072
E: (5X,6(10A1,1X))
*FMT1071
E: ('ID   Class',I4)
*FMT1070
E: ('SQ   SEQUENCE',I6,' AA;','  12345 MW;  56A6FD97 CRC32;')
*FMT1069
E: (1X,20(4X,A1))
*FMT1067
E: (I4,2X,25F8.2)
*FMT1066
E: (40I3)
*FMT1065
E: (2(A4,1X),2F8.3)
*FMT1064
E: (A4,2X,25F8.2)
*FMT1063
E: ('Average and standard deviation:',2F7.2)
D: ('Gemiddelde en standaard afwijking:',2F7.2)
*FMT1062
E: ('JMOL',I3)
*FMT1061
E: ('JMOL0',I2)
*FMT1060
E: ('JMOL00',I1)
*FMT1062A
E: ('../JMOL',I3)
*FMT1061A
E: ('../JMOL0',I2)
*FMT1060A
E: ('../JMOL00',I1)
*FMT1059
E: (' Not zero-ed  :',I5)
D: ('Niet op 0 gezet  :',I5)
*FMT1058
E: (25I4)
*FMT1057
E: (' POINTS RESET:',I5)
D: ('Punten teruggezet:',I5)
*FMT1056
E: ('Points zero-ed:',I5)
D: ('Punten op 0 gezet:',I5)
*FMT1055
E: (' DECREASED TO UPPER LIMIT  :',I7)
*FMT1054
E: (' INCREASED TO LOWER LIMIT  :',I7)
*FMT1053
E: ('Vol(',I4,')=',F10.2)
*FMT1052
E: ('C----   ',7(A8,1X))
*FMT1051
E: ('C----',I2,'   1        2        3        4        5        6        7')
*FMT1050
E: (' ',20(1X,A4),/' ',20(I5),/' ',20(I5))
*FMT1049
E: ('Volume(',I4,')=',F10.2)
D: ('Inhoud(',I4,')=',F10.2)
*FMT1048
E: (10X,3F10.0,5X,F10.0)
*FMT1047
E: (6X,3F9.0,3F7.0,1X,A11,I4)
*FMT1046
E: ('HIS ',I4,'  3',3X,I2)
*FMT1045
E: ('HIS ',I4,' -1',3X,I2)
*FMT1044
E: ('HIS ',I4,'  1',3X,I2)
*FMT1043
E: ('HIS ',I4,'  0',3X,I2)
*FMT1042
E: ('HIS ',I4,'  2',3X,I2)
*FMT1041
E: ('GLU ',I4,'  0',3X,I2)
*FMT1040
E: ('GLU ',I4,'  1',3X,I2)
*FMT1039
E: ('ASP ',I4,'  0',3X,I2)
*FMT1038
E: ('ASP ',I4,'  1',3X,I2)
*FMT1037
E: ('LYS ',I4,'  1',3X,I2)
*FMT1036
E: (7X,A4,34X,I4)
*FMT1035
E: (' ',F8.2,' -',F8.2,2X,40A1)
*FMT1034
E: ( (6(1x,e12.6)) )
*FMT1033
E: (4I7)
*FMT1032
E: (a72/2e12.6,5i7/3i7,4e12.6/4e12.6/2e12.6,2i7)
*FMT1031
E: (I6,2X,A240)
*FMT1030
E: ('## ALIGNMENTS ',I4,' -',I4)
*FMT1029
E: (I5,' : ',A18,2F6.2,8I5,2X,A10,1X,F7.4,1X,A120)
*FMT1028
E: ('NALIGN     ',I4)
*FMT1027
E: ('SEQLENGTH  ',I4)
*FMT1026
E: (I3,2X,80A1)
*FMT1025
E: (I3,2X,A80)
*FMT1024
E: (19X,5(10A1,1X))
*FMT1023
E: (19X,A54)
*FMT1022
E: (' Name: ',A18,'  Len:',I6,'  Check:',I5,'  Weight:  1.00')
*FMT1021
E: ('  MSF:   0  Type: P  ',A10,'  12:00  Check: ',I4,'  ..')
*FMT1020
E: (' WHAT IF.Msf MSF:   0  Type: P  ',A10,'  12:00  Check: ',I4,'  ..')
*FMT1019
E: (A35,'/',A35,'.PRF')
*FMT1018
E: (A80,F4.2,1X,A30)
*FMT1017
E: ('g',I4)
*FMT1016
E: ('@',A30)
*FMT1015A
E: ('find ./',A30,'-name "*.sw" -print >')
*FMT1015
E: ('find ./',A30,'-name "*.SW" -print >')
*FMT1014
E: ('Res:',I5,' Ave=',F8.4,' Sig=',F8.4,' W=',F8.4)
*FMT1013
E: (I5,2X,L1,9X,F5.1)
*FMT1012
E: (I5,' T')
*FMT1011
E: (A10,'X    ',A15,2X,A40)
*FMT1010
E: (I5,1X,10L1)
*FMT1009
E: (I4,2X,A10,2X,L1,2X,A1)
*FMT1008
E: (12X,1000I1)
*FMT1007
E: (I4,' (',A4,')')
*FMT1006
E: (12X,100I10)
*FMT1005
E: (128A1)
*FMT1004
E: ('Res:',I5,' Ave=',F4.2,' Sig=',F4.2,' W=',F4.2)
*FMT1003
E: ('Protein #',I5,' Percentage equivalenced',F6.2)
D: ('Eiwit #',I5,' Percentage gesuperponeerd',F6.2)
*FMT1002
E: (5X,L1,4X)
*FMT1001
E: (5X,A4,1X)
*FMT1000
E: 
*FMT999
E: 
*FMT998
E: ('ERROR. Swapped for better geometry:',2A4)
*FMT997
E: ('Atom name correction: ',A4,' -> ',A4)
D: ('Atoomnaam correctie: ',A4,' -> ',A4)
*FMT996
E: (I5,2F10.4)
*FMT995
E: (A4,1X,A4)
*FMT994
E: (A4,1X,A4,' <-')
*FMT993
E: (I4,I6,'  ',A80)
*FMT992
E: (A4,1X,A80)
*FMT991
E: (A79)
*FMT990
E: (' ',I3,' -> ',A12)
*FMT989
E: (I4,' -> ',A12)
*FMT988
E: (A4,1X,A1,1X,A80)
*FMT987
E: (I5,2(A5),14(A4,1X),14I3)
*FMT986
E: (6F9.3,I5)
*FMT985
E: (2(3F8.2,3X),I8)
*FMT984
E: (3F8.2,3X,I8)
*FMT983
E: (' Inactive: ',80A1)
D: (' Inactief: ',80A1)
*FMT982
E: (' Active  : ',80A1)
D: (' Actief  : ',80A1)
*FMT981
E: (' MOL-object',I2,' contains the following',I3,' MOL-items:')
D: (' MOL-object',I2,' bevat de volgende',I3,' MOL-items:')
*FMT980
E: (' MOL-object',I2,' is not in use.')
D: (' MOL-object',I2,' wordt niet gebruikt.')
*FMT979
E: ('.HL 1 Menu name : ',A8,' (',A6)
*FMT978
E: ('?',A3,'SHORT')
*FMT977
E: (3X,F4.2,1X,F5.1,1X,F5.2,1X,F7.4,1X,F6.2,1X,4F5.2)
*FMT976
E: (7X,F4.2,F5.1,F5.2,F7.4,F6.2,F5.2,I3,I3,I4)
*FMT975
E: (10000('AMB-I+',20I6,/' '))
*FMT974
E: (10000('AMB-R+',15F8.3,/' '))
*FMT973
E: (10000('INTED+',20I6,/' '))
*FMT972
E: (10000('REALD+',15F8.3,/' '))
*FMT971
E: (10000('INTEA+',20I6,/' '))
*FMT970
E: (10000('REALA+',15F8.3,/' '))
*FMT969
E: (10000('REALX+',15F8.3,/' '))
*FMT968
E: (10000('HB2ACB+',20I6,/' '))
*FMT967
E: (10000('DONACC:',20I6,/' '))
*FMT966
E: (10000('ORGNAM:',16(A5,' '),/' '))
*FMT965A
E: (10000('ONESAT:',16(A5,' '),/' '))
*FMT965
E: (10000('ONESAT:',16(A4,'  '),/' '))
*FMT964
E: (10000('MENDLV:',40(A2,' '),/' '))
*FMT964A
E: (10000('PDBNUM:',20I6,/' '))
*FMT963
E: (10000('ATCOLR+',20I6,/' '))
*FMT962
E: (10000('USEAT -NOBIAT',100L1,/' '))
*FMT961
E: (10000('XCOORD-ATTVL2',15F8.3,/' '))
*FMT960
E: (10000('SPHRAD+',15F8.3,/' '))
*FMT959
E: (10000('ACCDON-WRK4TF',100L1,/' '))
*FMT958
E: (10000('ONESA3+',20(A4,' '),/' '))
*FMT957
E: (10000('RESTYP:',20I6,/' '))
*FMT956
E: (10000('SOUPNT:',20I6,/' '))
*FMT955
E: (10000('PNTAAE:',20I6,/' '))
*FMT954
E: (10000('PNTAAC:',20I6,/' '))
*FMT953
E: (10000('PNTAAS:',20I6,/' '))
*FMT952
E: (100000A1)
*FMT951
E: (12X,A4,14X,3F8.2)
*FMT950
E: (A30)
*FMT950A
E: (A18)
*FMT949
E: ('<HTML>',/'<BODY>')
*FMT948
E: ('</BODY>',/'</HTML>')
*FMT947
E: ('<A HREF="PLOTR',I3,'.gif">Figure ',I3,'</A>.<BR>')
*FMT946
E: (I4,A4,1X,L1,1X,20I4)
*FMT945
E: ('Unique identifier not in soup : <',A4,'>')
D: ('Unieke naam niet in de soep : <',A4,'>')
*FMT944
E: (10I10)
*FMT943
E: (10F10.0)
*FMT942
E: ('Correlating:',I5)
D: ('Correleert:',I5)
*FMT941
E: ('  showpage'/,'%%Page:',I4,I4,/' 100.0 780.0 moveto')
*FMT940
*FMT939
E: (I4,' -',I4,'  ',50A1)
*FMT938
E: (I3,A,' - ',A,' and ',A,' - ',A,' L=',I3,' Q=',F4.2)
D: (I3,A,' - ',A,' en ',A,' - ',A,' L=',I3,' Q=',F4.2)
*FMT937
E: ('SUPPOS.',I3)
*FMT936
E: ('SUPPOS.0',I2)
*FMT935
E: ('SUPPOS.00',I1)
*FMT934
E: (25I5)
*FMT933
E: (I5,2X,A70)
*FMT932
E: (3F10.6,10X,F10.4)
*FMT931
E: (A,A1,' <->',A,A1,'  D=',F7.3)
*FMT930
E: (A5,2X,3F8.3,2X,L1,1X,A1,2X,A26,2X,5('|',A5),'|')
*FMT929
E: ('BUILD ',A4,' ',A5)
*FMT928
E: (11X,A4,5X,3F8.3)
*FMT927
E: ('HETATM',I5,1X,A4,1X,A4,1X,A4,4X,3F8.3,2F6.2)
*FMT926
E: (2I3,6X,2F7.2)
*FMT925
E: (2I3,I6,2F7.2,1X,2(1X,A4))
*FMT924
E: (I5,2F5.1,I5)
*FMT923
E: (2I5,F5.2)
*FMT922
E: (I4,1X,A1,1X,A1)
*FMT921
E: (I4,1X,A1,I5,1X,A4)
*FMT920
E: ('FT   TRANSMEM',2I7,I8,' (POTENTIAL).',A)
*FMT919
E: (38I4)
*FMT918
E: (I6,2X,A4,2X,A1,3X,A1,5X,2F5.2,5X,'<A NAME=POS',I4,'>',2I5,'</A>',2X,70A1)
*FMT917
E: ('>P1;',A10)
*FMT916
E: (' ',I4,2X,A4,1X,A4,F8.2)
*FMT915
E: (7X,A4,34X,I4)
*FMT914
E: ('ATOM  ',I5,1X,' OXT',1X,A3,2X,I4,4X,3F8.3,2F6.2)
*FMT913
E: ('ATOM  ',I5,1X,A4,1X,A4,1X,I4,4X,3F8.3,2F6.2)
*FMT913A
E: ('ATOM  ',I5,' ',A4,' ',A4,'    1    ',3F8.3,'  1.00 12.00')
*FMT912
E: (15X,65A1)
*FMT911
E: ('CHAPTER',I3)
*FMT910
E: (100A1)
*FMT909
E: ('C? ',80A1)
*FMT908
E: (A23)
*FMT907
E: ('Molecule',I4,' first/last residue:')
D: ('Molekuul',I4,' eerste/laatste residu:')
*FMT906
E: (A,'   (Prp=',F9.2,')')
*FMT905
E: (2(A,' - '),A,4F7.2)
*FMT905A
E: (2(A,' - '),A,'  ',A,4F7.2)
*FMT904
E: (3(A,' - '),A,2F7.2)
*FMT903
E: (A,' - ',A,1X,A)
*FMT902
E: (A,A,A)
*FMT901
E: (A,' ',A,' ',5F7.2)
*FMT901A
E: (A,' ',5F7.2)
*FMT901B
E: (A,' <-> ',A,F7.2,2I3)
*FMT901C
E: (A,' <-> ',A,F7.2)
*FMT900
E: (A,' <-> ',A,' <-> ',A)
*FMT899
E: (A,' <-> ',A,F7.1)
*FMT898A
E: (A,I1)
*FMT898B
E: (A,I2)
*FMT898C
E: (A,I3)
*FMT898
E: (A,2I7)
*FMT897
E: (I4,' -',I4,'  -> ',I4,' -',I4,' d=',F8.3)
*FMT896S
E: (A,' - ',A,F10.3,'   Sym=',I3)
*FMT896
E: (A,' - ',A,4F10.3)
*FMT896A
E: (A,' - ',A,2X,A,2X,4F10.3)
*FMT895
E: (A,' - ',A,2F8.3)
*FMT894
E: (A,A,' - ',A)
*FMT893
E: (A,A,' - ',A,F8.3)
*FMT892
E: (A,' - ',A,' - ',2(A1,1X),I3)
*FMT890
E: (A23,' C-1=',F6.1,' C-2=',F6.1,' C-3=',F6.1,' C-4=',F6.1,' Q=',F7.3,'->',F7.3)
*FMT889
E: (I4,' Chi1=',F6.1,' Chi2=',F6.1,' Chi3=',F6.1,' Chi4=',F6.1,' Value=',F11.7)
*FMT888
E: (' ',I4,' Chi1=',F6.1,' Chi2=',F6.1,' Chi3=',F6.1,' Chi4=',F6.1,' Value=',F11.7)
*FMT887
E: (A,3F10.4,A)
*FMT886
E: (A,A,6F10.4)
*FMT885A
E: (A23,A1,6F10.4)
*FMT885M
E: (A,F10.4,I4)
*FMT885
E: (A,6F10.4)
*FMT884
E: (I5,2X,A40,3F8.2)
*FMT883
E: ('ATOM  ',6X,A4,1X,A4,1X,A4,4X,3F8.3,2F6.2)
*FMT882
E: ('ATOM  ',6X,A4,1X,A4,1X,I4,4X,3F8.3,2F6.2)
*FMT881
E: (' D=',F7.2,' A')
*FMT880
E: ('\\mv ',A20,' Class',I2,'/.')
*FMT879
E: ('\mv ',A20,' Class',I2,'/.')
*FMT878
E: ('\\mv ',A20,' Class',I1,'/.')
*FMT877
E: ('\mv ',A20,' Class',I1,'/.')
*FMT876
E: (I1)
*FMT875
E: ('<OL>')
*FMT874
E: ('<H2>Hyperlinks for sequences in this family</H2>')
*FMT874A
E: ('<H2>Sequences in this family in FASTA format</H2>')
*FMT873
E: ('NRES      :',I4)
*FMT872
E: ('ID        :',A70)
*FMT871
E: (34X,I2,50X,F5.3,2X,I1)
*FMT870
E: (I4,1X,A4,'-> ',A4,' (',A4,') #hits=',I3,'  Imp.=',F6.3)
*FMT869
E: ('Mutate',A,' -> ',A4)
D: ('Muteer',A,' -> ',A4)
*FMT868
E: (A,' What the ...',I4)
D: (A,' Huh wat ...',I4)
*FMT867
E: (A,' -> ',A4)
*FMT866
E: (A,' Keep')
D: (A,' Behoud')
*FMT865A
E: (A,' Undetermined, sequences not OK?')
D: (A,' Onbepaald, iets mis met de sequenties?')
*FMT865
E: (A,' Delete')
D: (A,' Verwijder')
*FMT864
E: (I4,I5,3X,'(',I4,')',1X,60A1)
*FMT863
E: ('ATOM  ',6X,A4,' ',A4,' ',A4,' ',3X,3F8.3,3F6.2)
*FMT862
E: (' Position',I4,' should paired with a cys >= 100 residues upstream')
D: (' Positie',I4,' moet gepaard zijn met een cys >= 100 residuen verderop')
*FMT861
E: (' Position',I4,' should paired with a cys',I4,' upstream')
D: (' Positie',I4,' moet gepaard zijn met een cys',I4,' verderop')
*FMT860
E: (' Position',I4,' should be paired cys')
D: (' Positie',I4,' moet een gepaarde cys zijn')
*FMT859
E: (' Position',I4,' should be unpaired cys')
D: (' Positie',I4,' moet een ongepaarde cys zijn')
*FMT858
E: (' Position',I4,' should not be cys')
D: (' Positie',I4,' mag geen cys zijn')
*FMT857
E: (' Position',I4,' is completely free')
D: (' Positie',I4,' mag alles zijn')
*FMT856
E: (I4,' - ',I4,' : ',25A4)
*FMT855
E: (' Hit #',I5,'   In database entry : ',A4,'   Score=',F8.3)
D: (' Hit #',I5,'   In database voor : ',A4,'   Waarde=',F8.3)
*FMT854
E: (14X,25(1X,A1,2X))
*FMT853
E: ('Amino acid at position',I3)
D: ('Aminozuur op positie',I3)
*FMT852
E: ('Position',I3,' :')
D: ('Positie',I3,' :')
*FMT851
E: ('Minimal score at position',I3,' (0) ')
D: ('Minimale score op positie',I3,' (0) ')
*FMT850
E: ('Limits at position',I3,' (-180 180) ')
D: ('Limieten op positie',I3,' (-180 180) ')
*FMT849
E: ('Position:',I3,'  Limits:',2I5)
D: ('Positie:',I3,'  Limieten:',2I5)
*FMT848
E: ('Limits at position',I3,' (0 180) ')
D: ('Limieten op positie',I3,' (0 180) ')
*FMT847
E: (I4,1X,A4,1X,A1,'  # Residues=',I4,2X,'Active   ',A20)
D: (I4,1X,A4,1X,A1,'  # Residuen=',I4,2X,'Actief   ',A20)
*FMT846
E: (I4,1X,A4,1X,A1,'  # Residues=',I4,2X,'Sleeping ',A20)
D: (I4,1X,A4,1X,A1,'  # Residuen=',I4,2X,'In slaap ',A20)
*FMT845
E: (I4,1X,A4,1X,A1,'  # Residues=',I4,2X,'Inactive ',A20)
D: (I4,1X,A4,1X,A1,'  # Residuen=',I4,2X,'Inactief ',A20)
*FMT844
E: ('Sequence information for: ',A4,'  Number of amino acids=',I4)
D: ('Sequentie informatie voor: ',A4,'  Aantal amino zuren=',I4)
*FMT843
E: (' ',I4,1X,A4,1X,8F6.1)
*FMT842
E: ('CHI00',I1,'.CHI')
*FMT841
E: (I5,2X,A4,F7.2)
*FMT840
E: (' ',I4,1X,A4,1X,A1,2X,20I4)
*FMT839
E: (' ',I4,' -',I4,'  ',50A1)
*FMT838
E: (' ',I3,'-',I4,2X,2(5(A4,1X),2X))
*FMT837
E: (' ',I3,'-',I4,2X,8(10A1,1X))
*FMT836
E: (10F10.3)
*FMT835
E: (10F10.2)
*FMT834
E: (A6,6X,A4,A1,A4,A1,A4,A1,3X,3F8.3,2F6.2,I6)
*FMT833
E: (40I3)
*FMT832
E: (6I8)
*FMT831
E: (A,F10.4)
*FMT830
E: (20F7.2)
*FMT829
E: (2I5)
*FMT828
E: (A250)
*FMT827
E: (51X,A80)
*FMT826
E: (14X,A1,24X,2I5)
*FMT825
E: (' D(DA)=',F6.2,' D(HA)=',F6.2,' A(H)=',F5.1,' A(A)=',F5.1,' H=',3F6.2)
*FMT825A
E: (3(F6.2,';'),F6.2)
*FMT824
E: (A,' <-->',A)
*FMT823
E: (4A4)
*FMT822
E: (I5,2X,A4,I6,2X,A4)
*FMT821
E: ('DBG> 030:',2(I3,1X,2A4,I3,3X))
*FMT820
E: (6X,'PA= ',A,' ISYM= ',2I4,' ACT=',I2)
*FMT819
E: ('IDON=',I4,' ATOM=',I4,2A4,' IAMB=',I4)
*FMT818
E: (1A,1X,2I4)
*FMT817
E: ('line ',6(I4,','),I4)
*FMT816
E: (2I6,3F12.5,2(2X,A4))
*FMT815
E: (I5,' (',A4,') ',A4,1X,A4,3F10.3)
*FMT814
E: (A12,27F12.6)
*FMT813
E: ('DB_',I4,'_',A4)
*FMT812
E: (A4,'.pdb')
*FMT811
E: ('cp /cammsa/data/pdbraw/pdb',A4,'.ent ',A4,'.pdb')
*FMT810
E: (E15.4,1X,E15.4,1X,E15.4,1X,E15.4,1X,E15.4)
*FMT809
E: (F15.1,1X,F15.1,1X,F15.1,1X,F15.1,1X,F15.1)
*FMT808
E: (F15.3,1X,F15.3,1X,F15.3,1X,F15.3,1X,F15.3)
*FMT807
E: (' (',2(F8.2,' ;'),F8.2,' )')
*FMT806
E: ('MOVIE STEP',I4,'  ')
D: ('MOVIE STAP',I4,'  ')
*FMT805
E: (A,A1,F8.3,3X,3I6)
*FMT804
E: (' Normal acc :',F10.3,' Fragment acc     :',F10.3)
*FMT803
E: (I3,1X,A4,A4,I1,9F7.2)
*FMT802
E: (8X, 3F7.2,3X,2F7.2,F8.4)
*FMT801
E: (2I4,3F7.2,3X,2F7.2,F8.4)
*FMT800
E: (3I5,' - ',3I5,' Angle=',I4,2(' Dist=',F7.2),3X,A1)
D: (3I5,' - ',3I5,' Hoek=',I4,2(' Afstand=',F7.2),3X,A1)
*FMT799
E: ('Helix:',3I5)
*FMT798
E: (' Atomlabels changed for :',A8)
D: (' Atoomlabels veranderd voor:',A8)
*FMT797
E: (3(A5,5P3F7.0,1X))
*FMT796
E: (4(A5,4P3F5.0))
*FMT795
E: (6I6,6I1)
*FMT794
E: (A1,A8,2X ,6X,6X,11I3,19I1)
*FMT793
E: (I5,10F10.4)
*FMT792
E: (16F6.1)
*FMT791
E: (A10,I10)
*FMT790
E: (240A1)
*FMT789
E: (I4,I5,2F8.2)
*FMT788
E: (I4,I5,A4,3F8.2,2X,A2)
*FMT787
E: ('DRG',I7,'.PDB')
*FMT786
E: ('DRG',I7,'.ITP')
*FMT785
E: ('The rest ................ :',4I5)
D: ('De rest ................. :',4I5)
*FMT784
E: ('Waters .................. :',4I5)
D: ('Water ................... :',4I5)
*FMT783
E: ('Drugs without topology .. :',4I5)
D: ('Drugs zonder topologie .. :',4I5)
*FMT782
E: ('Drugs with topology ..... :',4I5)
D: ('Drugs met topologie ..... :',4I5)
*FMT781
E: ('Sugars .................. :',4I5)
D: ('Suikers ................. :',4I5)
*FMT780
E: ('Nucleic acids ........... :',4I5)
D: ('Nucleinezuren ........... :',4I5)
*FMT779
E: ('Amino acids ............. :',4I5)
D: ('Aminozuren .............. :',4I5)
*FMT778
E: Four columns are given for seven classes of bad atoms. The columns 
   are (from left to right):
   A) Selected bad protons
   B) Selected bad heavy atoms
   C) Not selected bad protons
   D) Not selected bad heavy atoms
                                  A    B    C    D
D: Vier kolommen voor zeven soorten slechte atomen. De kolommon zijn van
   links naar rechts:
   A) Geselecteerde slechte protonen
   B) Geselecteerde slechte zware atomen
   C) Niet geselecteerde slechte protonen
   D) Niet geselecteerde slechte zware atomen
                                  A    B    C    D
*FMT777
E: ('Not found in soup : ',A4,1X,A5,1X,A4)
D: ('Niet gevonden is soep: ',A4,1X,A5,1X,A4)
*FMT776
E: ('sol_',I5)
*FMT775
E: ('lig_',I5)
*FMT774
E: ('pol_',I5)
*FMT773A
E: (3F9.5)
*FMT773
E: (3F10.3)
*FMT772
E: ('MASTER',4X,12I5)
*FMT771
E: ('SLTBRG',6X,A4,1X,A3,1X,A1,A4,16X,A4,1X,A3,1X,A1,A4)
*FMT770
E: ('HYDBND',6X,A4,1X,A3,1X,A1,1X,A4,2X,A4,2X,A1,1X,A4,2X,A4,1X,A3,1X,A1,1X,A4)
*FMT769
E: ('HYDBND',6X,A4,1X,A3,1X,A1,1X,A4,16X,A4,1X,A3,1X,A1,1X,A4)
*FMT768
E: ('ATOM',2X,I5,1X,A4,1X,A4,1X,A4,4X,3F8.3,3F6.2)
*FMT767
E: (6F10.1)
*FMT766
E: (6X,F8.3)
*FMT764
E: (6E12.5E2)
*FMT763
E: ('ORIGIN    ',3F10.5)
*FMT762
E: ('STEPS     ',3I10)
*FMT761
E: ('ORDER            XYZ')
*FMT760
E: ('STEPSIZE  ',3F10.5)
*FMT759
E: ('CELL      ',6F10.5)
*FMT758
E: ('TITLE     ',A80)
*FMT756
E: (' Step size along U:',F5.3,'   V:',F5.3,'   W:',F5.3)
*FMT755
E: (20I4)
*FMT755A
E: (20I6)
*FMT755B
E: (A4,2X,20I5)
*FMT754
E: (' Object nb.',I5,' =',I5)
*FMT753
E: ('========================')
*FMT752
E: ('ESSDYN> WARNING: ',A60)
*FMT751
E: ('ESSDYN> Making PostScript file for ',A40)
*FMT750
E: ('ESSDYN> Printing PostScript file ',A10,'.ps')
*FMT749
E: ('ESSDYN> Viewing plot(s) of the ',A40)
*FMT748A
E: (I4,A4,1X,A2)
*FMT748
E: (I4,A4)
*FMT747
E: (A56,2(2F10.4,2(F10.4,I4),2X))
*FMT746
E: (A79,2(2F10.4,2(F10.4,I4),2X))
*FMT745
E: (A23,4(2F10.4,2(F10.4,I4),2X))
*FMT744
E: (A46,4(2F10.4,2(F10.4,I4),2X))
*FMT743A
E: (F8.2,' -',F8.2,I6,'.')
*FMT743
E: (F8.2,' -',F8.2,I6,'.',40A1)
*FMT742
E: (A4,2X,A1,I3)
*FMT741
E: (I3,A4,1X,A2,I3,I4)
*FMT740
E: (I3,1X,A12,1X,A10,1X,33(A1,2X))
*FMT739
E: (26X,33(2X,I1))
*FMT738
E: (26X,33(2X,A1))
*FMT737
E: (A4,1X,A1,I3)
*FMT736
E: ('<area shape="rect" coords="325,',I4,',420,',I4,'" href="')
*FMT735
E: ('<area shape="rect" coords="260,',I4,',315,',I4,'" href="')
*FMT734
E: (A20,A10,I3,2X,10F5.1)
*FMT733
E: (I3,' (',A4,')',1X,A1,1X,2F5.2,1X,20F6.2,F6.2,I5,3X,A4)
*FMT733A
E: (27X,20(A4,2X))
*FMT732
E: ('NRES      :',I4)
*FMT731
E: (F6.2)
*FMT731A
E: (F6.1)
*FMT731B
E: (I6)
*FMT730
E: (3F8.3)
*FMT729A
E: (10F10.6)
*FMT729
E: (10F10.4)
*FMT728
E: ('<H1>',A20,A80,'</H1>')
*FMT727
E: ('<BODY>')
*FMT727A
E: ('<BODY BGCOLOR="EEFFCC">')
*FMT726
E: ('</HEAD>')
*FMT725
E: ('<TITLE>',A80,'</TITLE>')
*FMT724
E: (A19)
*FMT723
E: ('</MAP></BODY></HTML>')
*FMT723A
E: ('</BODY></HTML>')
*FMT722
E: ('<HR>')
*FMT721
E: ('</OL>')
*FMT720
E: ('<LI><A HREF="../',A30,'/',A30,'.html">')
*FMT719
E: (100000A1)
*FMT718
E: (500A1)
*FMT717
E: (A12,' Length:',I4,2X,A10,'  12:00  Type: P  Check:',I5,'  ..')
*FMT716
E: ('SQ   SEQUENCE',I6,' AA;')
*FMT715
E: ('DE   ',75A1)
*FMT714
E: ('AC   ',A10)
*FMT713
E: ('ID   ',A25,' STANDARD;      PRT;',I6,' AA.')
*FMT712
E: (/' ',7(10A1,1X))
*FMT711
E: (' ',7(10A1,1X))
*FMT710
E: ('>',A20,A59)
*FMT709
E: (' ',A50)
*FMT708
E: (A240)
*FMT707
E: ('>P1; ',A40)
*FMT705
E: ('GV   ',4I10)
*FMT704
E: ('DE   ',A80)
*FMT703
E: ('AC   ',A10)
*FMT702
E: ('ID   ',80A1)
*FMT700
E: (A4,2X,20F4.1)
*FMT699
E: (7X,20A4)
*FMT699A
E: (20A4)
*FMT698
E: (F5.2,A10)
*FMT697
E: (I4,'  ',A20)
*FMT696
E: (' ',4X,25(A1,4X))
*FMT695
E: (A1,1X,25F5.2)
*FMT694
E: (' ',A1,1X,20F5.1)
*FMT693
E: (' ',218A1)
*FMT692
E: (I4,'; ',I4,' -',I4)
*FMT691
E: (I5,' -',I4)
*FMT690
E: (5(1X,I3,1X,A8,:))
*FMT689
E: ('</HTML>')
*FMT688
E: ('</BODY>')
*FMT687
E: ('</PRE>')
*FMT686
E: ('<H2>WHAT IF results</H2>')
*FMT685
E: ('</PRE>')
*FMT684
E: ('<PRE>')
*FMT683
E: ('<H2>User comments</H2>')
*FMT682
E: (' ',20X,A4,' for: ',30A1)
*FMT681B
E: (I3,'.')
*FMT681A
E: (I2,'.')
*FMT681
E: (I1,'.')
*FMT680
E: (' ',A8,' <-- ',A30)
*FMT679
E: (7X,A5,4X,3F10.3,21X,F8.0)
*FMT678
E: ('Give the atom-type to add (',A4,'):')
*FMT677
E: ('Give the new atom-type for ',A4,' :')
*FMT676
E: (I6,1X,A5,3X,3F10.3,2X,A5,2X,A4,1X,A8,1X,F10.3)
*FMT675
E: (F8.3,' -',F8.3,' (',I5,')')
*FMT674
E: (I4,1X,A4,1X,I3,I4,5I3,2I5,6I4,10I4)
*FMT673
E: (' -damp',F6.2)
*FMT672
E: (30X,3F8.3)
*FMT671
E: (I4.0,2X,A80)
*FMT670
E: (12X,A4,1X,A4,1X,4X,4X,3F8.3,2F6.2)
*FMT668
E: (14X,50(1X,A1,2X))
*FMT667
E: (I4,' - ',I4,' : ',50A4)
*FMT666
E: ('Hit #',I5,'  entry : ',A4)
*FMT665
E: ('Hit #',I5,'  entry : ',A4,' Qrms=',F5.2,' match:',I3,' length :',I3)
*FMT661
E: ('Hit #',I5,' entry : ',A4,' Qrms=',F5.2)
*FMT660
E: ('DG-Logical ',A3,' on the groups ',I2,' and ',I2)
D: ('DG-Logische ',A3,' op de groepen ',I2,' en ',I2)
*FMT659
E: ('Logical ',A3,' on the groups ',I2,' and ',I2)
D: ('Logische ',A3,' op de groepen ',I2,' and ',I2)
*FMT658
E: ('Inverted group has',I7,' hits. Do you want to keep it')
D: ('Geinverteerde groep heeft',I7,' hits. Wilt U deze groep behouden')
*FMT657
E: (I4,I7,2X,80A1)
*FMT656
E: (3F6.3,' sethsbcolor')
*FMT655
E: (' ',14X,13(1X,A1,2X),/' ',12X,13(1X,A1,1X))
*FMT654
E: (' ',I4,' - ',I4,' : ',13A4,/' ',12X,13A4)
*FMT653
E: (' ',14X,13(1X,A1,2X),/' ',12X,13(1X,A1,1X))
*FMT652
E: (' ',I4,' - ',I4,' : ',13A4,/' ',12X,13A4)
*FMT651
E: (i4,'&',a,'&',a,'&',f6.2,'&',i4,3('&',f10.3),'\\\\')
*FMT650
E: (i4,'&',a,'&',a,'&',f6.2,'&',i4,3('&',f10.3),'\\')
*FMT649
E: ('ATOM',8X,A4,1X,A4,1X,A4,4X,3F8.3,3F6.2)
*FMT648
E: ('Optimize superposition of molecule',I3,' on',I3)
*FMT646
E: (A40)
*FMT644
E: (2I4,F10.5)
*FMT643
E: (A,F9.2,' ->',F9.2,' (',3F4.1,')')
*FMT641
E: (I4,2X,A4,'(',A4,') ',F15.6)
*FMT642
E: (I4,2X,A4,'(',A4,') ',A4,F15.6)
*FMT640
E: (A4,1X,I4,' (',A4,')   Q=',F8.2)
*FMT639
E: (A4,1X,I4,' (',A4,')')
*FMT638
E: (4X,10(F7.1,1X))
*FMT637
E: (I4,10(F7.1,1X))
*FMT636
E: (I6,' to',I6,' ->',F12.2)
*FMT635
E: (A,F10.2)
*FMT634
E: (I10,' -',I10)
*FMT633
E: (I6,' to',I6,' ->',F12.2)
*FMT632
E: ('Res:',I5,' Ave=',F8.4,' Sig=',F8.4,' W=',F8.4)
*FMT631
E: ('CRYST1',3F9.3,3F7.2,' P 1')
*FMT630
E: (100000A1)
*FMT629A
E: (A100)
*FMT629
E: (A1000)
*FMT628
E: ('<BR>',A700)
*FMT627
E: (A4,I4,F10.4)
*FMT626
E: ('Type Freq Value')
D: ('Soort Freq Waarde')
*FMT625
E: ('<H1>',A,'</H1>')
*FMT624
E: ('<PRE>')
*FMT623
E: (I4,2X,A4,2X,A1,F10.2)
*FMT621
E: (2X,3(F8.3,2X),3(A4,2X))
*FMT620
E: (I4,1X,A4,' (',A4,') Points outwards.')
*FMT619
E: (I4,1X,A4,' (',A4,') Is parallel to surface.')
*FMT618
E: (I4,1X,A4,' (',A4,') Points inwards.')
*FMT617
E: (1X,A4,A1,3F6.1,4F5.1,I4,4X,A1,3X,A1,' (',A5,')',F8.2)
*FMT616
E: (I4,' (',A5,')',20I2,I5,1X,A4,'(',A4,')')
*FMT615
E: (' ',A4,5X,I5,I5,F7.2)
*FMT614
E: (' ',A4,I5,I5,F7.2)
*FMT613
E: ('New group of waters',2I5)
*FMT612
E: (' H2O ',3F6.1,4F5.1,I4,I5,' (',A5,')')
*FMT611
E: ('SUB-SET group of waters',2I5)
*FMT610
E: (35X,2F6.2,I5,1X,A4,' (',A4,') ',A4,3F6.1)
*FMT609
E: (I4,' H2O (',A5,') ',3F6.1,2F6.2,I5,1X,A4,' (',A4,') ',A4,3F6.1)
*FMT608
E: (39X,I4,' (',A5,')',3F6.1,2F6.2)
*FMT607
E: (I4,1X,A4,'(',A4,') ',A4,3F6.1,1X,I4,' (',A5,')',3F6.1,2F6.2)
*FMT606
E: (I4,' H2O (',A5,') ',3F7.2,1X,I4,1X,A4,'(',A4,') ',A4,2F7.2)
*FMT605
E: (10I8)
*FMT604
E: (10F8.4)
*FMT604A
E: (10F8.2)
*FMT603
E: (A4,3F6.1,4F5.1,I4,F5.1,F6.2,I5,' (',A5,')')
*FMT602
E: ('<LI>',A10,' <A HREF="../fasta/',A10)
*FMT601
E: ('DE ',80A1)
*FMT601E
E: ('! DE ',80A1)
*FMT600
E: ('AC ',A10)
*FMT600E
E: ('! AC ',A10)
*FMT599
E: ('ID ',A50)
*FMT599E
E: ('! ID ',A50)
*FMT589
E: ('ATOM ',2A1,3F8.3)
*FMT588
E: ('TITL ',A70)
*FMT585
E: (' ',A4,'= ',A1,20('+ ',A1))
*FMT584
E: (' ',A4,'= ',A4,20('+ ',A4))
*FMT583
E: (12I6)
*FMT582
E: (A23,' (Prp=',F9.2,')  ',A12,1X,A23)
*FMT581
E: (I3,1X,A4,F5.1,1X,A1,I3,1X,20F5.2)
*FMT580
E: (' ',A,A1,I10)
*FMT579
E: (A,A1,I6,F6.2)
*FMT578
E: (4(A4,1X),I5,2F10.2)
*FMT577
E: (4(A4,1X),2F10.2)
*FMT576
E: (2I4,2F8.4)
*FMT575
E: (A,5X  ,I3)
*FMT574
E: (A,F5.2,I3)
*FMT573
E: (' DocURL   : http://swift.cmbi.ru.nl/whatif/chap',I2.2,'.html')
*FMT572
E: (15(A4,1X))
*FMT571
E: (A15)
*FMT570
E: (1X,A4,A1)
*FMT569
E: ('WADGRO ',I10)
*FMT568
E: ('WAD1PP ',I10)
*FMT567
E: (10X,A5,I5)
*FMT566
E: ('WAD1HB ',3I10)
*FMT565
E: ('WADANG ',3I10)
*FMT564
E: ('WADDIS ',2I10)
*FMT563
E: (I5,A5,A5,I5)
*FMT562
E: (' ',A3,'.PS')
*FMT561
E: (A3,'.DAT')
*FMT560
E: (A3,'.LIN')
*FMT559
E: (A3,'.TRA')
*FMT558
E: (F10.2,100F15.6)
*FMT556
E: (A3,'.SCR ')
*FMT555
E: (3X,A3)
*FMT554
E: (I5,5X,A5,I5)
*FMT553
E: ('DSSP.EXE WEDTRA.GRO WEDTRA.XTR WEDTRA.XTR ',I3,' 0 < WADSCR.DAT > TG.OUT')
*FMT552
E: (2I4,1X,A4,1X,A4)
*FMT551
E: (' Cluster ',I3,'  has',I5,' members')
*FMT550
E: (A8)
*FMT549
E: (I4,1X,A4)
*FMT548
E: (8X,A4)
*FMT547
E: (' ##',I4,1X,A4,1X,A1,' AA=',I4)
*FMT546
E: (' ',100A1)
*FMT545
E: (10X,'1',9X,'2',9X,'3',9X,'4',9X,'5',9X,'6',9X,'7',9X,'8',9X,'9',9X,'0')
*FMT544
E: 
*FMT543
E: (' ##',I4,1X,'## ',A4,1X,A1)
*FMT542
E: (20L1)
*FMT541
E: '12345678901234567890'
*FMT540
E: ('DBG>',3(12L1,2X))
*FMT540A
E: ('<LI><A HREF="',50A1,'">cDNA</A> : ',20A1,' ',130A1)
*FMT540B
E: ('<LI>cDNA : ',20A1,' ',130A1)
*FMT539A
E: (' : ',217A1)
*FMT539B
E: ('<LI>',A10,1X,A10,' : ',220A1)
*FMT539C
E: ('<LI>',A10)
*FMT538
E: (' Superpose ',I3,' on',I3,' RMS error on Ca :',F7.3)
*FMT537
E: ('Superposed molecules using set of residues',10I3,' etc.')
*FMT536
E: ('Automatically superposed molecules',10I3,' etc.')
*FMT535
E: ('Superposed molecules using set of residues',10I3)
*FMT534
E: ('Automatically superposed molecules',10I3)
*FMT533
E: ('Molecule:',I5,' This is the master molecule')
*FMT532
E: ('Molecule:',I5)
*FMT531
E: (I7)
*FMT530
E: (' Position:',I3,' Molecular surface area:',2F6.1)
*FMT529
E: ('Acc. limits at pos.',I3,' (0.0 - 999.9) ')
*FMT528
E: (' Pos.',I3,3X,A5)
*FMT527
E: (6F10.5,I10)
*FMT526
E: (I6,1X,A4,' (',A4,')')
*FMT523
E: ('disco',I2,'.pdb')
*FMT522
E: (8(A6,1X))
*FMT521
E: ('KLONK',2I5)
*FMT520
E: (3F7.2)
*FMT519
E: (16I5)
*FMT518
E: (A5,I3,15A5)
*FMT517
E: (3(A5,2X),2F7.3)
*FMT516
E: (3(A5,'- '),A5)
*FMT515
E: (20I4)
*FMT514
E: (3I4,2X,A5,'- ',A5,2F8.2)
*FMT513
E: (50A5)
*FMT512
E: ('Profile:',I8,' # Res:',I8,' Name:',A80)
*FMT511
E: ('Seq:',I8,' # res:',I8,' # tot:',I8,'   Acc = ', A10)
*FMT510
E: (1X,A4,8X,A1,94X,3F7.2)
*FMTANI
E: (40X,6F6.2)
*FMT509
E: (I6,1X,L1,I4,I6,1X,3(1X,A4),3F8.3,I5,1X,5A4)
*FMT509A
E: (I6,1X,L1,I4,I6,1X,3(1X,A4),3F8.3,1X,5A4)
*FMT509B
E: (I6,1X,L1,I4,I6,1X,1X,2A5,A4,1X,A4,3F8.3,2F6.2,1X,5A4)
*FMT508
E: (I4,1X,A4,'(',A4,')',A1,' ',2L1,3I3,3I5,4F5.1,I5,1X,2L1,3I3)
*FMT507
E: ('SOUADM : ',20I4)
*FMT506
E: ('Mol',I3,' Set',I3,2X,A40)
*FMT506A
E: ('Mol',I3,' Set',I3,2X,A4,2X,A40)
*FMT505
E: (1X,A4,8X,I1,5X,A4,7X,A4)
*FMT504
E: (5X,2I5)
*FMT502
E: (1X,A4,A5,1X,A4,5X,4F8.0)
*FMT501
E: (6X,I5,1X,A4,A1,A4,A1,A4,A1,3X,3F8.3,2F6.2,6X,A4,A2)
*FMT501C
E: (14X,I5,1X,A4,A1,A4,A1,A4,A1,3X,3F8.3,2F6.2,6X,A4,A2)
*FMT501B
E: (6X,I5,1X,A4,A1,A4,A1,A4,A1,1X,6I7)
*FMT501A
E: (12X,4X,A1,4X,1X,4X,1X,3X,3F8.3,2F6.2,6X,A4,A2)
*FMT500
E: (I4,2X,A4,' (',A4,') ',A4)
*FMT498
E: (A6,I5,1X,A4,A1,A4,A1,A4,A1,3X,3F8.3,2F6.2,6X,A4,A2)
*FMT498A
E: (A6,I5,1X,A4,A1,A4,A1,A4,A1,3X,3F8.3,3F6.2,A4,A2)
*FMT498B
E: ('ANISOU',I5,1X,A4,A1,A4,A1,A4,A1,1X,6I7,4X,A4,A2)
*FMT498C
E: (A6,I5,1X,A4,A1,A4,A1,A4,A1,3X,3F8.3,F6.3,1X,F6.3,6X,A4,A2)
*FMT498D
E: ('ATOM  ',I5,'  O   HOH  ',I4,'    ',3F8.3,'  1.00 12.00')
*FMT498E
E: ('ATOM  ',I5,1X,A4,' HOH ',A1,A4,'    ',3F8.3,'  1.00 12.00')
*FMT498F
E: ('ATOM  ',I5,1X,A4,' HOH  ',A4,'    ',3F8.3,2F6.2)
*FMT498G
E: ('ATOM  ',I5,1X,A4,1X,A4,1X,A4,4X,3F8.3,'  0.00  0.00')
*FMT498H
E: (A6,I5,1X,A4,A1,A4,A1,A4,A1,3X,3F8.3,2F6.2,F10.3,1X,A2)
*FMT496
E: ('MODEL     ',I4)
*FMT495
E: ('SSBOND',I4,' CYS ',A1,1X,A4,4X,'CYS ',A1,1X,A4)
*FMT494
E: (A1,10I7)
*FMT493
E: (70(A1,:,'&'))
*FMT492
E: (11(2X,A1))
*FMT491
E: (11I3,I7,I2)
*FMT490
E: (I5,' -',I5,' ',70A1)
*FMT490B
E: ('(',A4,')-(',A4,')',70A1)
*FMT490A
E: (' ',I4,' -',I4,'  ',1000A1)
*FMT489
E: ('Not in DSSP file:',I5,1X,A4,' (',A4,')')
*FMT488
E: ('Extra in DSSP file: ',A4,I5,1X,A4,' (',A4,')')
*FMT487
E: (80A1)
*FMT486
E: (A,A1)
*FMT485
E: ('WADTRS ',4I10)
*FMT484
E: ('ANATRA> ',A80)
*FMT483
E: ('ANATRA> Adding option ',A6,' to the script file')
D: ('ANATRA> Optie ',A6,' wordt toegevoegd aan script file.')
*FMT482
E: (' ',I5,5I8)
*FMT481
E: ('?HU',I4)
*FMT480
E: ('FOR0',I2,'.DAT')
*FMT479
E: ('(',8A1,')')
*FMT478
E: (10X,10I6)
*FMT477
E: (2I4,2X,10I6)
*FMT476
E: (I3,' -',I3,5(2X,A10))
*FMT475
E: (A,F6.2,I5,3F10.3)
*FMT474
E: (I7,2X,3F8.2)
*FMT473
E: (1X,A4,I5,F9.2)
*FMT472
E: (1X,A4,3F6.1,4F5.1,I4,4X,A1,3X,A1,2F6.1)
*FMT471
E: (' Phi=',F6.1,' Psi=',F6.1,' Omega=',F6.1)
*FMT470
E: (23X,F5.1,28X,2F6.1)
*FMT469
E: (A4,2F10.5)
*FMT468
E: ('Old-style quality score:',F10.5)
D: ('Oude stijl pakkings kwaliteit:',F10.5)
*FMT467
E: (I4,' -',I4,' :',I8)
*FMT466
E: (A4,I5,F9.2)
*FMT465
E: (A4,2X,4(I5,2F9.4,I5),3X)
*FMT464
E: ('FT   TRANSMEM',2I7,7X,'VII (POTENTIAL)') 
*FMT463
E: ('FT   TRANSMEM',2I7,7X,'VI (POTENTIAL)')
*FMT462
E: ('FT   TRANSMEM',2I7,7X,'V (POTENTIAL)')
*FMT461
E: ('FT   TRANSMEM',2I7,7X,'IV (POTENTIAL)')
*FMT460
E: ('FT   TRANSMEM',2I7,7X,'III (POTENTIAL)')
*FMT459
E: ('FT   TRANSMEM',2I7,7X,'II (POTENTIAL)')
*FMT458
E: ('FT   TRANSMEM',2I7,7X,'I (POTENTIAL)')
*FMT457
E: (2A4,1X,A20)
*FMT456
E: (5I8)
*FMT455
E: ('|',A4,'|',2X,A4,I7)
*FMT453
E: ('H group:',2I5,2X,100F6.2)
*FMT452
E: ('1-3 Bonds per atom:',10I5)
*FMT451
E: ('Atoms, angle, sigma',3I5,2F10.5)
*FMT450
E: ('Atoms, D-pref',2I5,F10.5)
*FMT449
E: (A4,I7,2X,4F10.5,2(I7,F10.4))
*FMT448
E: ('Get the file <A HREF="',A4,'.cln">',A4,'</A>.')
*FMT445
E: ('Total number of molecules etc., in the soup:',I4)
*FMT444
E: (A4,2(2F10.5,I5),2I7)
*FMT443
E: (I3,1X,A4,F5.1,1X,A1,I3,1X,20I5)
*FMT442
E: (A4,4F10.2,I6)
*FMT441
E: (A4,2I5,F10.3)
*FMT441A
E: (A4,2I5,2X,A4)
*FMT441B
E: (A4,I5,3F8.2)
*FMT440
E: (I3,1X,A4,F5.1,1X,A1,I3,3I2,20F5.2)
*FMT439
E: (72('-'))
*FMT437
E: ('Delete:',I4,1X,A12,F8.4)
*FMT436
E: ('<H2>Funny protonation states in ',A4,'</H2>')
*FMT435
E: ('List of affected <A HREF="',A16,'">residues</A>.')
*FMT434
E: (26X,4F10.5,2X,A10)
*FMT433
E: (I5,1X,50I5)
*FMT432
E: ('Chi1=',F6.1,'  Chi2=',F6.1,'  Chi3=',F6.1,'  Chi2`=',F6.1,'  Chi1`=',F6.1)
*FMT431
E: (I5,1X,A4,'(',A4,') -',I5,1X,A4,'(',A4,')')
*FMT430
E: (A4,I4,4X,6I4,2X,A10)
*FMT429
E: ('</PRE>')
*FMT428
E: ('Number of free cysteines .............. :',I4)
*FMT427
E: ('Number of cysteines in bridges ........ :',I4)
*FMT426
E: ('<HR>')
*FMT425
E: (A23,2(1X,A4),2F7.2)
*FMT424
E: (A23,3(1X,A4),2F7.2)
*FMT423
E: ('HELIX',I5,'  H',I1,1X,A4,I6,2X,A4,I6)
*FMT422A
E: ('ATOM',I7,1X,A4,1X,A4,1X,A4,4X,3F8.3,'  1.00 12.00')
*FMT422
E: ('ATOM',I7,1X,A4,1X,A4,I5,4X,3F8.3,'  1.00 12.00')
*FMT421A
E: ('CONECT',10I5)
*FMT421
E: ('TER')
*FMT417
E: (' ',A60)
*FMT416
E: (10X,3I10)
*FMT415
E: (10X,6F10.0)
*FMT414
E: (I6,'/',I5,' atoms done')
D: (I6,'/',I5,' atomen klaar')
*FMT413
E: (F7.2)
*FMT412
E: (F10.1,I10)
*FMT411
E: (' Map',I2,' is not (yet) in use')
D: (' Map',I2,' wordt nog niet gebruikt')
*FMT410
E: (6F12.0)
*FMT409
E: (I4,2X,A4,' (',A4,')',A1,F6.2,I6)
*FMT408
E: ('Total',1X,20I5)
*FMT407
E: (A4,2X,20I5)
*FMT405C
E: (21X,20(A4,1X))
*FMT405B
E: ('Residue   Acc S Rank ',20(A4,1X))
*FMT405A
E: (26X,20(A4,1X))
*FMT404
E: (I4,1X,A4,' (',A4,')'I3,2X,20F5.1)
*FMT403
E: ('%shosou')
*FMT402
E: ('%getgro WEDTRA.GRO a')
*FMT401
E: ('tramov')
*FMT400
E: ('WEDPRJ_A.XTR',I2)
*FMT399
E: ('WEDTRA.GRO')
*FMT398
E: ('y')
*FMT397
E: ('tragra')
*FMT396
E: ('n')
*FMT395
E: ('0')
*FMT394
E: ('all')
*FMT393
E: ('looper y 50 1')
*FMT392
E: ('end')
*FMT391
E: (A23,A1,8F6.1)
*FMT390
E: (A,2X,A)
*FMT389
E: (A,2X,F6.2)
*FMT388
E: (2F10.5)
*FMT387
E: (160F8.3)
*FMT386
E: (A2,1X,A2,A1,2A2)
*FMT384
E: (' ',' ',A2,1X,A2,A1,2A2,I5)
*FMT383
E: (' ',' ',A2,1X,A2,A1,2A2)
*FMT382
E: (' ',A2,1X,A2,'-',A2,2I5)
*FMT381
E: (8I3,2(1X,A12))
*FMT380
E: ('   Bad    : < ',F7.2)
*FMT379
E: ('   Poor   : < ',F7.2)
*FMT378
E: ('   Bad    : > ',F7.2)
*FMT377
E: ('   Poor   : > ',F7.2)
*FMT376
E: ('   Type   : ',A)
*FMT375
E: ('   LText  : ',A)
*FMT374
E: ('  Level   : ',A)
*FMT373
E: (' Date     : ',A)
*FMT372
E: (' DocURL   : http://swift.cmbi.ru.nl/whatcheck/')
*FMT371
E: (' Text     : ',A)
*FMT370
E: (' Version  : 8.0 (',A,')')
*FMT369
E: (' Program  : WHAT IF')
*FMT368
E: ('CheckID   : ',A)
*FMT367
E: ('ID        : ',A)
*FMT366
E: ('DRAW  ',3F8.4)
*FMT365
E: ('MOVE  ',3F8.4)
*FMT364
E: ('BONDS')
*FMT363
E: ('SLAB  ', F8.4)
*FMT362
E: ('SCALE ', F8.4)
*FMT361
E: ('TRANS ',3F8.4)
*FMT360
E: ('VIEW  ',9F8.4)
*FMT359
E: ('CENTER',3F8.3)
*FMT358
E: ('TITLE ',80A1)
*FMT357
E: (7X,50A4)
*FMT357A
E: (7X,50(1X,A4))
*FMT356A
E: (1X,A4,1X,20F5.2,2X,F5.1)
*FMT356B
E: (1X,A4,1X,20F5.1,2X,F5.1)
*FMT356
E: (1X,A4,1X,50I4)
*FMT355D
E: ('Score ................................. :',F10.4)
*FMT355C
E: ('Number of the file .................... :',I5)
*FMT355
E: ('PDB identifier ........................ :',A4)
*FMT355A
E: ('Number of MODELs read from PDB file ... :',I4)
*FMT355B
E: ('Number of MODELs present in PDB file .. :',I4)
*FMT354
E: (' * ',A4,1X,A1,1X,A4)
*FMT353
E: (A4,1X,A1,1X,A4,1X,A4)
*FMT352
E: ('include ',A4,1X,A1,1X,A4,1X,A4)
*FMT351
E: ('-cx',F10.4,' -cy',F10.4,' -cz',F10.4)
*FMT350
E: (A,' -> ',A,' Sym=',I4,' Val=',F7.3,'  DA=',F6.2,'  DHA=',F6.2)
*FMT349
E: ('B',I5)
*FMT348
E: (A4,12F6.1)
*FMT347
E: ('Type  ',4(10XA6,2X))
*FMT346
E: ('Residue: ',A4,'  Observed #',I4)
*FMT345
E: (I4,2X,A4,'  ---')
*FMT344
E: (I4,2X,A4,I5)
*FMT343
E: (A4,I4,8F8.2)
*FMT342
E: (I4,1X,A4,1X,A1,1X,2I4,2X,50A1)
*FMT341
E: (22X,50A1)
*FMT340
E: (2I4,1X,A4,1X,A1,1X,8F7.1)
*FMT339
E: (A4,I4,2X,8F7.1)
*FMT338
E: ('Position in fragment:',I4)
D: ('Positie in fragment:',I4)
*FMT337
E: ('Too few hits. Position ',I4,'.  Residue ',A4)
D: ('Niet genoeg hits. Positie ',I4,'.  Residu ',A4)
*FMT336
E: ('Position',I4,'.  Residue ',A4,'.  Angle ',A5)
D: ('Positie ',I4,'.  Residu  ',A4,'.  Hoek  ',A5)
*FMT335
E: (1X,A4,1X,20I4)
*FMT334
E: (7X,20(A4))
*FMT334A
E: (A4,2X,20(A5))
*FMT333
E: (2X,A4,2X,10I5)
*FMT332
E: (A4,' - ',A4,I8)
*FMT331
E: (2X,A4,I6,10I5)
*FMT331A
E: (2X,A1,I9,10I5)
*FMT330
E: ('Chi-1 in -60, +/-180, +60:',3I5,3X,'(',I2,')')
*FMT329
E: (36I3)
*FMT328
E: (14X,12I5)
*FMT327
E: (2X,A4,I6,2X,12I5)
*FMT326
E: (4(A4,2X))
*FMT325
E: (A2,6X,A10,2X,A4000)
*FMT324
E: (20X,4000A1)
*FMT323
E: (I6,2X,A10,2X,4000A1)
*FMT323A
E: (I3,1X,A10,1X,2(F5.1,1X),4000A1)
*FMT322
E: (I6,2X,A240)
*FMT321
E: ('## FULL FILE NAMES')
*FMT320
E: (250A1)
*FMT319
E: (I5,2X,2(3F7.2,2X))
*FMT318
E: (132A1)
*FMT317A
E: ('  ',A5,2X,A60)
*FMT317
E: (' Checking all: ',A4,' ',A5,2X,A1)
E: (' Kontrole van alle: ',A4,' ',A4,2X,A1)
*FMT316
E: (' Quality for ',I4,' not included because not requested')
E: (' Kwaliteit van ',I4,' niet bepaald want dat hoefde niet')
*FMT315
E: (' Quality for ',I4,' not determined. Residue not OK')
E: (' Kwaliteit van ',I4,' niet bepaald. Residu niet OK')
*FMT314
E: (' Average for range',I5,' -',I4,' :',F8.3)
E: (' Gemiddelde voor range',I5,' -',I4,' :',F8.3)
*FMT313
E: (' Residue: ',A4,'   # atoms:',I3)
D: (' Residu: ',A4,'   # atomen:',I3)
*FMT312
E: ('BUTTON_',I1,'.SCR')
*FMT311
E: (5I6,'  Loop/turn') 
*FMT310
E: (5I6,'  Helix') 
*FMT309
E: (5I6,'  Strand')
*FMT308
E: ('         ',A4,' Error=',F6.2)
*FMT307
E: (A4,'  Freq=',I6)
*FMT306
E: (10I6)
*FMT305
E: (A1,4X,I5)
*FMT304
E: (I3,3X,F8.2,'-',F8.2,I8)
*FMT303
E: (F10.0)
*FMT302
E: (2F8.2)
*FMT302A
E: (A12,2F8.2)
*FMT301
E: (F10.2)
*FMT300
E: (2F6.2)
*FMT299
E: (I2,5X,I6,2X,80A1)
*FMT298
E: (2I3)
*FMT297
E: (I5,1X,A4,'(',A4,')',I3,'(/',I2,')')
*FMT296
E: ('Cycle=',I3,' Largest residue shift applied:',F6.3)
D: ('Ronde=',I3,' Grootstse verplaatsing die toegepast is:',F6.3')
*FMT295
E: (A,20F7.1)
*FMT294
E: ('   Name   : ',A,'-',A,'-',A,'-',A)
*FMT294N
E: ('   Name   : ',A,'-',A,'-',A,'-',A,' -',I4)
*FMT294U
E: ('   Name   : ',I4,' ; ',A1,'    ; ',2(A4,' ; '),A1,'    ; ',A4,' ; ',A1)
*FMT294R
E: ('   Name   : ',I4,' ; ',A1,'    ; ',2(A4,' ; '),A1)
*FMT293
E: ('   Name   : ',A,'-',A,'-',A)
*FMT293N
E: ('   Name   : ',A,'-',A,'-',A,' -',I4)
*FMT292
E: ('   Name   : ',A/,'    Value : ',A/,'    Qual  : ',A)
*FMT291
E: ('   Name   : ',A/,'    Value : ',F7.3)
*FMT290
E: ('    Value : ',A/,'    Qual  : ',A)
*FMT289
E: ('    Value :',F7.3)
*FMT288
E: ('   Name   : ','_-',A4,'-',A3)
*FMT288N
E: ('   Name   : ','_-',A4,'-',A3,' -',I4)
*FMT287
E: ('   Name   : ',A1,'-',A4,'-',A3)
*FMT287N
E: ('   Name   : ',A1,'-',A4,'-',A3,' -',I4)
*FMT285
E: (80A1)
*FMT284
E: (1000A1)
*FMT283
E: (1X)
*FMT281
E: (I4,1X,A,' <>',A,'  D=',F6.2,'  H-ene=',F6.2,'  Sym=',I4)
*FMT281A
E: (A,' <> ',A,'  D=',F6.2)
*FMT280
E: (I4,A,' - ',A,F7.2)
*FMT279A
E: (I5,1X,A1,' (',A4,1X,A1,') ',A1,1X,I2.0)
*FMT279B
E: (I5,1X,A4,'(',A4,1X,A1,')',A1,1X,I2.0)
*FMT279A4
E: (I4,1X,A1,3X,' (',A5,') ',A1,1X,A2)
*FMT279A5
E: (I5,1X,A1,2X,' (',A5,') ',A1,1X,A2)
*FMT279B4
E: (I4,1X,A4,' (',A5,') ',A1,1X,A2)
*FMT279B5
E: (I5,1X,A4,'(',A5,')',A1,1X,A2)
*FMT278
E: ('****** WHAT IF-PROFILE V2.0 ******')
*FMT277
E: (' SeqNo  ArbNo A   OPEN  ELON WEIGHT',20(2X,A1,2X))
*FMT276
E: ('//')
*FMT275
E: (I6,1X,A4,3X,A1,2X,F5.2,1X,F5.2,2X,I3,2X,20F5.2,3X,A4)
*FMT274
E: (6X,1X,A4,3X,A1,2X,F5.2,1X,F5.2,2X,I3,2X,20F5.2,3X,A4)
*FMT274C
E: (6X,1X,A4,3X,A1,2X,F5.2,1X,F5.2,2X,I3,2X,20F5.2,I7)
*FMT274D
E: ('RANGE     :',2(1X,A4))
*FMT273
E: (6X,1X,A4,3X,A1,30X,F5.2,1X,F5.2,2X,I3,2X,20F8.3,3X,A4)
*FMT272
E: ('----------')
*FMT271
E: (I4,' -',I4)
*FMT270
E: ('AAN',I1,'.NOT')
*FMT269
E: ('AAN',I2,'.NOT')
*FMT268
E: ('AAN',I3,'.NOT')
*FMT267
E: (40A1)
*FMT266
E: (A4,I4,' (',A4,')')
*FMT265
E: (I4,' (',A4,') ',2F6.1)
*FMT264
E: (4(I4,1X,A4,1X,A4,1X),4F8.3)
*FMT263
E: ('Repeat angle ........... :',F5.1)
D: ('Hoek tussen buren ...... :',F5.1)
*FMT262
E: ('Fragment width ......... :',I5)
D: ('Fragment breedte ....... :',I5)
*FMT261
E: ('Property number ........ :',I5)
D: ('Eigenschap nummer ...... :',I5)
*FMT260
E: (5X,20(1X,A1,1X))
*FMT259
E: (3X,20(1X,A1,1X))
*FMT258
E: (A3,1X,20I3)
*FMT257
E: (A1,1X,20I3)
*FMT256
E: ('AA neighbour information for: ',A4,'  AA=',I4)
D: ('Aminozuur buren informatie voor: ',A4,'  AA=',I4)
*FMT255
E: (15X,A3,I4,4X,A3,I4)
*FMT254
E: (15X,A1,I4,4X,A1,I4)
*FMT253
E: ('AA frequency information for: ',A4,'  AA=',I4)
D: ('AA frequentie informatie voor: ',A4,'  AA=',I4)
*FMT249
E: ('WHAT IF Version 8.0 (',A,')',15X,2I5)
*FMT248
E: ('\date{',a,'%')
*FMT247
E: ('\footnote{This report was created by WHAT IF version ',a,'}}')
*FMT246
E: ('VERSION ',F4.2)
*FMT245
E: (I4,1X,A4,'(',A4,') ',A4,A1,' <-->',I4,1X,A4,'(',A4,') ',A4,A1,8I3)
*FMT244
E: (I4,2X,A30,1X,A4,1X,7I5)
*FMT243
E: (' ',I5,' -',I5,3X,5A4,1X,5A4)
*FMT242
E: ('ERROR. ',A4,' (',A4,') does not belong in ',A4,'(',A4,') ',A1,I4)
D: ('FOUT. ',A4,' (',A4,') ,hoort niet in ',A4,'(',A4,') ',A1,I4)
*FMT241
E: (I4,1X,A4,' appears too often in ',A4,'(',A4,') ',A1)
D: (I4,1X,A4,' komt te vaak voor in ',A4,'(',A4,') ',A1)
*FMT238
E: ('Show water molecules within',F4.1,' Angstrom of',2I5)
*FMT237
E: (2X,I4,' (',A5,') ',3F7.2,1X,I4,1X,A4,'(',A4,') ',A4,2F7.2)
*FMT236
E: ('Executed NAAWAT. Group=',I4,'  Range=',I4,' -',I4)
*FMT235
E: ('Executed WATNAL option. Group=',I4,'  Range=',I4,' -',I4)
*FMT234
E: ('Executed WATNAL option. Group=',I4,'  Range=',I4,' -',I4)
*FMT233
E: ('Molecule number =',I3,'    # of waters =',I4)
*FMT230
E: (A,F9.2,' ->',F9.2,' (',3F4.1,')')
*FMT226
E: (' Res',I4,'(',A4,')  Correlation:',F6.3)
*FMT225
E: (3X,1000I1)
*FMT224
E: (3X,100I10)
*FMT223
E: ('  Res',2(I4,' (',A4,')'),'  Correlation:',F8.3,'  Max cors',2F8.3)
*FMT222
E: (I5,' : ',A18,I5,2X,A10,1X,A1,1X,A38)
*FMT221
E: (I5,' : ',A18,I5,2X,A10,1X,A40)
*FMT220
E: (I4,'; ',I4,' -',I4)
*FMT219
E: (F8.2,' -',F8.2,2X,40A1)
*FMT218
E: ('***  ',A60,'  ***')
*FMT217
E: ('***',64X,'***')
*FMT216
E: (70('*'))
*FMT215
E: (' WARNING. Bad atom (pairs) skipped:',I4)
*FMT214
E: ('Comparing molecules:',2I10)
*FMT213
E: (I5,3F8.2,4X,I5,3F8.2,5X,F8.3)
*FMT212
E: (20X,'>>> Molecule 2 >>> : ',I5,' -',I5)
*FMT211
E: (20X,'VVV Molecule 1 VVV : ',I5,' -',I5)
*FMT210
E: (A1,'.',70A1)
*FMT209
E: (A,A1,'     ------')
*FMT209A
E: ('  ------                    ',A,A1)
*FMT208
E: (A132)
*FMT207
E: (' ',100A1)
*FMT206
E: (I5,1X,A4,' (',A4,') Match with',I5,1X,A4,' (',A4,')')
*FMT205
E: (A4,3F6.1,4F5.1,I4,2X,3F6.1,2X,F6.2)
*FMT204
E: (A4,' (',I4,')   RMS=',F10.4)
*FMT202
E: (A4,'  VdW-radius (',F4.2,') ')
*FMT201
E: ('Water molecules within',F4.2,' Angstrom')
*FMT200
E: ('Mutability with limits:',2F6.2)
*FMT199
E: ('Sequence, position, cysval:',2I6)
*FMT198
E: (A,I10)
*FMT198A
E: (A,I10,5F10.3)
*FMT198B
E: (A,' ',A1,' ',I5,5F8.3)
*FMT197
E: (2X,A4,I7,2X,6I6,F7.2)
*FMT196
E: ('Put group',I3,' in movie.')
*FMT195
E: ('Group length set from',I3,' to',I3)
*FMT194
E: (' Position:',I3,'  Phi:',2I5,'  Psi:',2I5)
*FMT193
E: ('Limits at pos.',I3,' (0.0 0.5) ')
*FMT192
E: ('Group of abs pos:',2i4,'. Fract. pos:',2f4.1)
*FMT191
E: ('Conservation limits at position',I3,' (0 - 100) ')
*FMT190
E: (I4,1X,A4,' --> ',A4,F6.2,' -->',F6.2)
*FMT190A
E: (I4,' (',A4,') ',A4,' ',A1,F8.2' --> ',F8.2,' ',A10)
*FMT190B
E: (A4,1X,I4,1X,A4,' --> ',A4,10F6.2)
*FMT189
E: (A,' -> ',A)
*FMT188
E: (I4,' --> ',A4,F8.2)
*FMT187
E: ('Mutate residue',I5,1X,A4,1X,'(',A4,') into:')
*FMT186
E: ('Force',A,' on top of',A,'. D=',F6.2,'  Use ',A3)
*FMT185
E: (A,' -',A,' -',A,'  Obs',F8.3,' Prf',2F8.3)
*FMT184
E: (A,' -',A,' Obs',F8.3,' Prf',2F8.3)
*FMT183
E: (A,' Obs',F8.3,' Prf',2F8.3)
*FMT182
E: (10(F5.2,2X))
*FMT181
E: (10(1X,A4,2X))
*FMT180
E: (10('(',A4,') '))
*FMT179
E: (10(1X,A4,2X))
*FMT178
E: (10(I4,3X))
*FMT177
E: (' CYS-CYS Cycle=',I4,'   Max shift:',F6.2)
*FMT175
E: (A20,59A1)
*FMT174
E: (' Total error :',F10.4,'   RMS-error:',F12.9,'   Step size:',F6.2)
*FMT173
E: ('NEURAL',I4,'.WIF')
*FMT172
E: (I5,' -',I5)
*FMT171
E: (A,' <--> ',A,'   D=',F8.3)
*FMT171A
E: (2(A,' - '),A,'   D=',F8.3)
*FMT170
E: ('Draw backbone spheres for',I5,' till',I5)
*FMT169
E: ('Restored soup from file. Using number',I4)
*FMT168
E: ('SAVSOU',I4,'.WIF')
*FMT167
E: (I5,1X,A4,'(',A4,')')
*FMT166
E: (A4,'_',I5,'.SAV')
*FMT164
E: (I5,1X,A4,'(',A4,') ',A1)
*FMT163
E: ('Give centre of map (',3F5.1,'A) ')
*FMT162
E: ('Give the extent of the map (',3F7.1,'A) ')
*FMT161
E: (' Map extremes : ',2F12.3)
*FMT160
E: (' (',5F8.3,')')
*FMT159
E: (10I10)
*FMT158
E: ('CHI00',I1,'.CHI')
*FMT156
E: (A4,A1,I5)
*FMT155
E: (I4,2X,A4,1X,A1,' OK')
*FMT154
E: (I4,2X,A4,1X,A1,' Not found')
*FMT153
E: (2I4,2X,80A1)
*FMT152
E: (I4,1X,A4,' (',A4,') - ',I4,1X,A4,' (',A4,')')
*FMT151
E: (I4,1X,A4,' (',A4,') - ',I4,1X,A4,' (',A4,') - ',I4,1X,A4,' (',A4,')')
*FMT150
E: (A4,1X,A1,2I4)
*FMT149
E: (3I5)
*FMT148
E: (A4,1X,A1,I4,1X,A4)
*FMT147
E: ('Model:',I4)
*FMT146
E: (I4,1X,A4,' (',A4,') ',A4)
*FMT145A
E: (I3,3F8.2,2X,A1)
*FMT145
E: (I3,3F8.2,I5,2X,80A1)
*FMT144
E: (A4,1X,A4,A1)
*FMT143
E: ('Labeled range',I5,' -',I4,'  skipping',I3,' each time')
*FMT142
E: ('Labeled range',I5,' -',I4)
*FMT141
E: ('Labeled',A,' with: ',A8)
*FMT140
E: ('M-',I1,' Saved')
*FMT139
E: ('M-',I1,' Cleared')
*FMT138
E: ('M-',I1,' Recalled')
*FMT137
E: (F7.1,' Degrees')
*FMT137A
E: (F17.11,' Degrees')
*FMT136
E: (F8.1)
*FMT135
E: (' ',A1,' ',A4,1X,A13)
*FMT134
E: (I5,1X,A4,1X,'(',A4,')')
*FMT133
E: (I4,I5)
*FMT132
E: (A1)
*FMT131
E: ('Residues 1 -',I5)
*FMT130
E: ('Residue ',I5,' (',A4,')',1X,A4)
*FMT129
E: ('atom    X     Y     Z   acc  Bfac wgth VdW colr ener  OK  atpar')
*FMT128
E: (A4,3F6.1,4F5.1,I4,F6.1,3X,A1,F8.2)
*FMT127
E: ('Molecules 1 -',I5)
*FMT126
E: (I2,2I5,2X,A11,1X,A30)
*FMT125
E: (' There are',I3,' active tables.')
*FMT124
E: (I3,'  Type: ',A4,'  Length:',I5,'  Name: ',A30)
*FMT123
E: (I4,I7,2X,60A1)
*FMT122
E: (I4,9X,'Still free to choose')
*FMT121
E: ('MOL-',I1)
*FMT120
E: ('?DIALOG',I10)
*FMT119A
E: ('(',I2,')')
*FMT119
E: (I2)
*FMT118
E: ('      ',F10.3,'         ')
*FMT117
E: (F5.2)
*FMT116
E: (F5.1,I5)
*FMT115
E: (A4,1X,A4)	
*FMT114
E: (8F8.1)
*FMT113
E: ('Residue:',I5,1X,A4,1X,'(',A4,')')
*FMT112
E: (1X,60A1)
*FMT111
E: (A80)
*FMT110
E: ('>P1;',A10)
*FMT109
E: ('.',I3)
*FMT108
E: (' ',60A1)
*FMT107
E: ('Give limits for range',I6,' :')
*FMT106
E: (2I5,' <-->',2I5)
*FMT105
E: (I8)
*FMT104
E: (2I8)
*FMT103
E: ('Evaluated hydrogen bonds for',I4)
*FMT102A
E: (3(F10.3,1X))
*FMT102
E: (7(F10.3,1X))
*FMT099
E: ('Accessibility dot surface displayed')
*FMT098
E: ('Van der Waals` surface for',I5,' till',I5)
*FMT097
E: (4(F10.0,1X))
*FMT096
E: (7(F10.0,1X))
*FMT094
E: ('Helix',I3,' :',A,' - ',A)
*FMT093
E: ('Charged contacts (using histidine) with cutoff at',F4.1,' A')
*FMT092
E: (I6,2X,A4,2X,'(',A4,')',2X,A4,F10.2)
*FMT091
E: ('Charged contacts (not histidine) with cutoff at',F4.1,' A')
*FMT090
E: (I3)
*FMT090A
E: ('D',I2,' ')
*FMT089
E: ('Draw line from ',A,' to ',A)
*FMT088
E: (A40)
*FMT087
E: (A20,' PLOTR.',I3)
*FMT086
E: (A20,' PLOTL.',I3)
*FMT084
E: (' Table type : ',A4,'    Table length :',I5)
*FMT083
E: (' Table name : ',80A1)
*FMT082
E: (' ',200A1)
*FMT081
E: (I6)
*FMT080
E: (F8.2)
*FMT079
E: (A,'  Q=',F8.2)
*FMT078
E: ('M(3,1)=',F7.4,' M(3,2)=',F7.4,' M(3,3)=',F7.4,' T(3)= ')
*FMT077
E: ('M(3,1)=',F7.4,' M(3,2)=',F7.4,' M(3,3)= ')
*FMT076
E: ('M(3,1)=',F7.4,' M(3,2)=')
*FMT075
E: ('M(2,1)=',F7.4,' M(2,2)=',F7.4,' M(2,3)=',F7.4,' T(2)= ')
*FMT074
E: ('M(2,1)=',F7.4,' M(2,2)=',F7.4,' M(2,3)= ')
*FMT073
E: ('M(2,1)=',F7.4,' M(2,2)=')
*FMT072
E: ('M(2,1)=',F7.4,' M(2,2)=',F7.4,' M(2,3)=',F7.4,' T(2)=',F8.3)
*FMT071
E: ('M(1,1)=',F7.4,' M(1,2)=',F7.4,' M(1,3)=',F7.4,' T(1)=',F8.3)
*FMT070
E: ('M(1,1)=',F7.4,' M(1,2)=',F7.4,' M(1,3)=',F7.4,' T(1)= ')
*FMT069
E: ('M(1,1)=',F7.4,' M(1,2)=',F7.4,' M(1,3)= ')
*FMT068
E: ('M(1,1)=',F7.4,' M(1,2)=')
*FMT067
E: ('Helix:',3I8)
*FMT066
E: ('Helix 1:',2I5,' - Helix 2:',2I5,' Angle=',F7.2,2(' Dist=',F7.2))
*FMT065
E: (I5,3X,2I5,' -',2I5,' Angle=',I4,'  Dist=',F7.2)
*FMT064
E: (2I5,3X,2I5)
*FMT063
E: ('Results of ',A,' may be bogus!')
*FMT062
E: ('Claiming ESPACE blocks ',i8,' through ',i8,' for ',i4)
*FMT061
E: ('Claiming ESPACE words ',i8,' through ',i8,' for ',i4)
*FMT060
E: ('Warn: ESPACE block failed ',i8,' through ',i8,' for ',i4)
*FMT060A
E: (' Corresponding to word ',i8,' through ',i8)
*FMT059
E: ('Warn: ESPACE: Instead block ',i4,' was used for ',i4)
*FMT058
E: (I5,2X,A4,'(',A4,') - ',I5,2X,A4,'(',A4,')')
*FMT057
E: (7X,6F7.2)
*FMT056
E: (14F7.2)
*FMT055
E: (I5,' (',A4,') -> ',A4)
*FMT054
E: (I4,5F7.2)
*FMT053
E: ('Hit#',I4,' in: ',A4,' Q(RMS)=',F5.2,' match:',I3,' length:',I3)
*FMT052A
E: ('DGFIND on ',A4,I4,' (',A4,') ,  length=',I3)
*FMT052
E: ('DGMUT on ',A4,I4,' (',A4,') ,  length=',I3)
*FMT051
E: ('DGFIX on ',A4,I4,' (',A4,'), length=',I3)
*FMT050
E: ('DGLOOP on ',A4,I4,' (',A4,'), length=',I3)
*FMT049
E: (I4,F7.2)
*FMT048
E: ('DGROTA on ',A4,I4,' (',A4,'), length=',I3)
*FMT047
E: (' Residue #',I4,'  Type : ',A4)
*FMT047A
E: (I4,1X,A4,1X,A1,1X,A4,'Phi/psi/X1:',3I5,'  # Hits :',I3,'  Hits:',80I5)
*FMT046
E: ('DGRN-N on ',I4,' -',I4)
*FMT045
E: (I4,' TOT ',36I4)
*FMT044
E: (I4,1X,A4,36I4)
*FMT043
E: (' Residue #',I4,'  Type : ',A4)
*FMT042
E: ('DGRN-1 on ',I4)
*FMT041
E: ('  Mod',I3)
*FMT040
E: (I6,I5,' (',A5,')',I5,' (',A5,')',A1,1X,A7,1X,A8,2X,A20,I3,1X,A6)
*FMT039
E: ('HIDE01 on ',I4,' -',I4)
*FMT038
E: ('Residue #',I4,'  Type : ',A4,'  Hits:',I4)
*FMT037
E: (A,F6.1,5I6)
*FMT036
E: ('DRGSLF on ',I4,' -',I4)
*FMT035
E: (' Residue #',I4,'  Type : ',A4)
*FMT034
E: ('HIDE01 on ',I4,' -',I4)
*FMT033
E: ('DRGSLF on ',I4,' -',I4)
*FMT032
E: (A4,'(',A4,')',A4,I4,' <-> ',A4,'(',A4,')',A4,I4,'  D=',F8.3)
*FMT031
E: (F4.1,' A')
*FMT030
E: (A4,'(',A5,')',A4,I4,' <-> ',A4,'(',A5,')',A4,I4,'  D=',F8.3)
*FMT029
E: ('This report was created by WHAT IF version ',a)
*FMT027
E: (A,' - ',A)
*FMT027A
E: (A)
*FMT025
E: (I4,1X,A4,1X,A1,3F6.1)
*FMT024F
E: ('(see fig epsp',I4,'.eps)')
*FMT024E
E: ('epsp',I4,'.eps')
*FMT024
E: (I4)
*FMT023
E: (I6,' :',120A1)
*FMT022
E: (I5)
*FMT021
E: (L1)
*FMT020
E: (A4)
*FMT019
E: ('TAB',I3,'.TAB')
*FMT018
E: (5X,L1,4X)
*FMT017
E: (5X,A4,1X)
*FMT016
E: (I10)
*FMT015
E: (F10.3)
*FMT015A
E: (F10.4)
*FMT014
E: (' Table name : ',80A1)
D: (' Tabel naam : ',80A1)
*FMT013
E: (' Table type : ',A4,'    table length :',I5)
D: (' Tabel type : ',A4,'    table lengte :',I5)
*FMT012
E: (A,1X,A,1X,A)
*FMT011
E: ('Cluster started with : ',3I5)
E: ('Cluster begonnen met : ',3I5)
*FMT010
E: not enough close neighbour pairs for 
D: niet genoeg buur paren gevonden voor 
*FMT009
E: (I3,' -',I4,2X,80A1)
*FMT008
E: (I3,' -',I4,2X,5(10A1,1X))
*FMT007
E: (I3,' -',I4,2X,2(5(A4,1X),2X))
*FMT006
E: ('Cluster',I3,2X,50A1)
*FMT005
E: ('Contains the following',I3,' residues:')
D: ('Bevat de volgende',I3,' residuen:')
*FMT004
E: ('(',I5,')')
*FMT003
E: not enough buried neighbours for a cluster:
D: niet genoeg ontoegankelijke buren voor een cluster:
*FMT002
E: ('Residue',A,' is already in cluster ',I3)
D: ('Residu',A,' zit al in cluster ',I3)
*FMT001
E: ('Residue',A,' has',I3,' A**2 surface area (is too large).')
D: ('Residu',A,' heeft',I3,' A**2 oppervlak (is te groot).')
*ENDOFFMTS



*WSV2AAP1
E: (A40,' | ',A40,' | ',F10.4)
*WSV2AAP2
E: (A40,' | ',A40,2(' | ',F10.4))
*WSV2AAP3
E: (A40,' | ',A40,3(' | ',F10.4))
*WSV2AAP4
E: (A40,' | ',A40,4(' | ',F10.4))
*WSV2AAP5
E: (A40,' | ',A40,5(' | ',F10.4))
*WSVFMT016
E: (A40,'|',20(' ',A1,F7.3,' |'))
*WSVFMT015
E: (A40,' | ',F10.5,' | ',A1)
*WSVFMT014
E: (I6,';',3(F8.3,';'),F6.2,';',A1,';',A4,';',F6.2,';',A2)
*WSVFMT013
E: (A40,3(' | ',F10.4))
*WSVFMT012
E: (A40,' | ',A40,' | ',3(F8.2,';'),F8.2)
*WSVFMT011
E: (A40,' | ',3(F10.5,' | '),A1)
*WSVFMT010
E: (A40,' | ',2A1)
*WSVFMT009
E: (A,' | ',19(F4.2,';'),F4.2,' | ',F7.2)
*WSVFMT008
E: (A40,' | ',A40,' | ',F10.4)
*WSVFMT007
E: (A40,8(' | ',F10.4))
*WSVFMT007A
E: (A40,2(' | ',F10.4),2(' | ',I4),' | ',A1)
*WSVFMT006
E: (A40,' | ',A40)
*WSVFMT005
E: (A40,' | ',F10.4,'|',I5)
*WSVFMT005A
E: (A40,' | ',F10.4,' | ',L1)
*WSVFMT004
E: (A,' | ',3(F10.4,';'),I5)
*WSVFMT003
E: (I5,';',A4,';',A5,2(';',A1),';',A2,';',A4,';',A1)
*WSVFMT002
E: (A40,' | ',I10)
*WSVFMT001
E: (I5,';',A4,';',A5,2(';',A1),';',A2)
*ENDOFWSVFMT







*HB2TBH1
E: All Hydrogen bonds, split into categories
   =========================================
   (given are for each category the number of favourable interactions and the
    sum and average of the scores for these interactions)
D: Alle waterstofbruggen, gesplitst in categorieen
   ===============================================
   (gegeven zijn voor elke categorie het aantal gunstige interacties en de
    som en de gemiddelde waarde van de scores van deze interacties)
*
* The values in HB2NAM1-5 are used in the A18 field in HB2FMT1 !!!!
*
*HB2NAM1
E: Protein Backbone
D: Eiwit Backbone
*HB2NAM2
E: Protein SideChain
D: Eiwit Zijketen
*HB2NAM3
E: DNA/RNA
*HB2NAM4
E: Water
*HB2NAM5
E: Other
D: Overige
*HB2FMT1
E: (A18,'->',A18,':',I5,' Sum=',F8.2,' Ave=',F8.3)
E: (A18,'->',A18,':',I5,' Som=',F8.2,' Gem=',F8.3)
*HB2FMT2
E: ('The total number of favourable H-bond contacts is ',I5)
D: ('Het totaal aantal gunstige H-brug kontakten is ',I5)
*HB2FMT3
E: ('Of these, ',I5,' =',F6.2,'% are to symmetry related molecules')
D: ('Van dezen betreffen ',I5,' =',F6.2,'% symmetriegerelateerde moleculen')
*HB2FMT4
E: ('DBG> Var/res=',A,1X,11I4,' ->',I4)
D: ('DBG> Var/res=',A,1X,11I4,' ->',I4)
*HB2M001
E: Consensus configuration value :
D: Score voor de consensus configuratie :
*HB2M002
E: Optimized consensus configuration value :
D: Score voor de geoptimaliseerde consensus configuratie :
*HB2M003
E: Consensus configuration kept
D: Consensus configuratie wordt gebruikt
*HB2M004
E: Best single configuration restored
D: Beste directe configuratie wordt gebruikt
*HB2FMT8
E: Affected donors for 
D: Betroffen donoren voor 
*HB2FMT9
E: (I4,' of',I4,' TA runs done...')
D: (I4,' van de',I4,' TA runs gedaan...')
*HB2FMT10
E: Flipped position for residue :
D: Geflipte orientatie voor residu :
*HB2M005
E: No convergence in HB2STD
D: Geen convergentie in HB2STD
*HB2M006
E: The best score :
D: De beste score :
*HB2FMT11
E: No hydrogen bonding for sidechain of residue :
D: Geen waterstofbruggen voor zijketen van residu :
*HB2FMT12
E: No hydrogen bonding for :
D: Geen waterstofbruggen voor :
*HB2M007
E: No neighbour found in HB2INI6
D: Geen buren gevonden in HB2INI6
*HB2M008
E: Too many potential acceptors
D: Te veel potentiele acceptoren
*HB2M009
E: Unknown acceptor type
D: Onbekend acceptortype
*HB2FMT13
E: ('There are',i3,' hydrogen atoms in the following group:')
D: ('Er zijn',i3,' waterstofatomen in de volgende groep:')
*HB2M010
E: There is one hydrogen atom in the following group:
D: Er is 1 waterstofatoom in de volgende groep:
*HB2M011
E: There are no hydrogen atoms in the following group:
D: Er zijn geen waterstofatomen in de volgende groep:
*
*
*
* DAANTJE'S PART
*
*
*DAVA016
E: A serious error has occured, probably not caused by you.
*DAVA017
E: Do you want to send a bug report to the WHAT IF team
*DAVA018
E: Bug report has been sent. The SHOXXX options might give you a
   clue as to what is going on. Also examine the WGRWGR.ERR file.
*DAVA019
E: Bug report has NOT been sent. The SHOXXX options might give you a
   clue as to what is going on. Also examine the WGRWGR.ERR file.
*DAVA021
E: ERROR. Something went wrong while creating a drug topology.
   The PRODRUG message is:
*WED003
E: ESSDYN> Give the name of the first trajectory file to be used
*WED004
E: ESSDYN> Give the name of the last trajectory file to be used
*WED005
E: ESSDYN> No protein found in your coordinate file.
*WED006
E: ESSDYN> Include it in the essential dynamics analysis
*WED007
E: THIS IS AN INPUT FILE FOR THE ESSENTIAL DYNAMICS PROGRAM WEDTRA
*WED008
E: THIS FILE IS CALLED WEDTRA.INP
*WED009
E: #COORNM     = GROMACS COORDINATE FILE CONTAINING ALL GROUPS
*WED010
E:               (INPUT, USED ONLY FOR RESIDUE NAMES ETC)
*WED011
E: #TRANM1     = FIRST TRAJECTORY FILE
*WED012
E:               (INPUT, FORMATTED GROMACS FORMAT)
*WED015
E: #FITNM      = FITTED TRAJECTORY FILE
*WED016
E:               (OUTPUT, FORMATTED GROMACS FORMAT, ALL ATOMS)
*WED017
E: #AVNM       = AVERAGE POSITION FILE
*WED018
E:               (OUTPUT, GROMACS FORMATTED COORDINATE FILE)
*WED019
E: #RMSNM      = FILE CONTAINING RMS VALUES FROM THE FRAME FITTING (OUPUT)
*WED020
E: #TRANM2     = LAST TRAJECTORY FILE
*WED021
E:               (INPUT, FORMATTED GROMACS FORMAT)
*WED023
E: #NGR        = NUMBER OF GROUPS
*WED024
E: #NR,SEL     = LAST ATOMS OF GROUPS X, SELECT GROUP X FOR FITTING
*WED025
E:               (0: NO, 1: YES)
*WED027
E: #FRM1       = FIRST FRAME TO TO BE FITTED FROM INPUT TRAJECTORY
*WED028
E: #STEP       = STEPSIZE BETWEEN TWO SUBSEQUENT FRAMES FORM INPUT TRAJECTORY
*WED030
E: #SELECT     = SWITCH FOR SELECTING ATOMS IN GROUP 1 (ALSO USED FOR FITTING)
*WED031
E:               (0: ALL ATOMS, 1: ONLY ATOMS WITH NAME 'ANAME')
*WED034
E: #REF        = SWITCH FOR CHOICE OF REFERENCE FRAME
*WED035
E:               (0: REFERENCE IS FIRST FRAME, 1: REFERENCE IS EXTERNAL)
*WED040
E: ESSDYN> Sorry, something went wrong with an essential dynamics program.
*WED046
E: ESSDYN> Give the name of the fitted trajectory (WEDFITCRD.DAT):
*WED047
E: THIS IS AN INPUT FILE  FOR THE ESSENTIAL DYNAMICS PROGRAM WEDEIG
*WED048
E: THIS FILE IS CALLED WEDEIG.INP
*WED049
E: #FITNM      = FITTED TRAJECTORY FILE
*WED050
E:               (INPUT, FORMATTED GROMACS FORMAT)
*WED051
E: #AVNM       = AVERAGE POSITIONS OF COORDINATES
*WED052
E:               (OUPUT, GROMACS TRAJECTORY FORMAT)
*WED053
E: #EIGVALNM   = EIGENVALUES IN DECREASING ORDER OF MAGNITUDE
*WED054
E:               (OUTPUT, FORMAT(I5,E12.5))
*WED055
E: #EIGVECNM   = EIGENVECTORS, COLUMNWISE
*WED056
E:               (OUTPUT, FORMAT(6E12.5))
*WED057
E: #FRM1       = FIRST FRAME TO BE PROCESSED
*WED061
E: #NVEC       = NUMBER OF EIGENVECTORS TO WRITE AWAY
*WED062
E: ESSDYN> Updated 10-08-96. Bugs to aalten@bmbpcu01.leeds.ac.uk 
*WED066
E: #RELFLUCNM  = RELATIVE CUMULATIVE MEAN SQUARE FLUCTUATION
*WED067
E:               (OUTPUT, FORMAT(I5,E12.5))
*WED068
E: #CMPNM      = FILENAME FOR COMPONENTS
*WED069
E:               (OUTPUT, FORMAT(I5,X1,E12.5))
*WED070
E: ESSDYN> Errors in the fitting of the trajectory (WEDTRA), WEDALL is terminated.
*WED071
E: ESSDYN> Errors in the covar. matrix calculation (WEDEIG), WEDALL is terminated.
*WED072
E: ESSDYN> Errors in the projections calculation (WEDTRJ), WEDALL is terminated.
*WED073
E: ESSDYN> Errors in eigenvectors/values analysis (ANWEIG), WEDALL is terminated.
*WED074
E: ESSDYN> Errors in projections analysis (ANWPRJ), WEDALL is terminated.
*WED075
E: ESSDYN> Errors in basic trajectory analysis (ANWTRA), WEDALL is terminated.
*WED081
E: INPUT FILE FOR ESSENTIAL DYNAMICS PROGRAM WEDPRJ FOR WHATIF
*WED082
E: THIS FILE IS CALLED WEDPRJ.INP
*WED083
E: #COORNM     = GROMACS COORDINATE FILE USED FOR ATOM NAMES ETC (INPUT)
*WED084
E: #EIGVECNM   = FILE CONTAINING EIGENVECTORS (INPUT)
*WED085
E: #AVNM       = FILE CONTAINING AVERAGE POSITION (GROMACS FORMAT, INPUT)
*WED086
E: #FITNM      = FILE CONTAINING INPUT TRAJECTORY
*WED088
E: #PROJNMX    = FILES CONTAINING PROJ. ON SINGLE EIGENVECTORS X (OUTPUT)
*WED089
E: #MOVNMX     = GROMACS TRAJECTORY FILE OF MOTION ALONG EIGENVECTOR X
*WED090
E: #CORRNM     = FILE CONTAINING CORRELATION COEFFICIENTS BETWEEN DISTRIBUTION
*WED091
E:               OF MOTION ALONG EIGENVECTOR AND CORRESPONDING GAUSSIAN
*WED093
E: #NFMOV      = NUMBER OF FRAMES IN OUTPUT TRAECTORY FILES (MOVIES)
*WED095
E: #NSEL       = NUMBER OF EIGENVECTORS ONTO WHICH PROJECTIONS SHOULD BE MADE
*WED096
E:               IF NSEL > 25 THEN PROJECTIONS (ETC.) ARE CALCULATED FOR
*WED097
E:               EIGENVECTORS 1 - NSEL
*WED098
E: #SEL(X)     = SELECTED EIGENVECTORS (IN INCREASING ORDER) (IF NSEL < 25)
*WED099
E: ESSDYN> Do you want full automatic mode
*WED105
E: #MINNM      = BASIS FILENAME FOR MINIMUM PROJECTION STRUCTURES
*WED106
E: #MAXNM      = BASIS FILENAME FOR MAXIMUM PROJECTION STRUCTURES
*WED108
E: ESSDYN> There are ESSDYN files in this directory. Delete them 
*WED112
E: ESSDYN> Do you want plots to be printed automatically.
*WED120
E: ESSDYN> WEDTRA.GRO not found. Did you run WEDALL?
*WED121
E: ESSDYN> WEDTRA.XTC not found. Did you run WEDALL?
*WED122
E: ESSDYN> WEDEIG.VEC not found. Did you run WEDALL?
*WED123
E: ESSDYN> How many frames to skip for each frame
*WED124
E: ESSDYN> How many eigenvectors to use
*WED125
E: ESSDYN> Sorry.... this option needs XTC support
*WED200
E: ESSDYN> The SELMAS parameter determines whether the geometrical centre
   ESSDYN> or the centre of mass of protein is used for the translational fit.
   ESSDYN> 0 = Use geometrical centre 
   ESSDYN> 1 = Use centre of mass (default)
*WED201
E: ESSDYN> Make your selection
*WED207
E: #SELMAS     = SWITCH FOR SELECTING WHAT TO USE FOR TRANSLATIONAL FIT
*WED208
E:               (0: GEOMETRICAL CENTER, 1: CENTER OF MASS)
*WED212
E:             = NAME FOR OUTPUT OF WINRMS ON MIN/MAX PROJ. STRUCTURES
*WED213
E: #ARTNM      = FILENAME FOR ARTISTIC MOVIES
*WED214
E: #DISNM      = FILENAME FOR OUTPUT DISTRIBUTIONS
*WED215
E: ESSDYN> GROMACS coordinate file (WGRWFI.GRO)
*WED216
E: ESSDYN> File does not exist.
*WED900
E: ESSDYN> The SELECT parameter determines which protein atoms are used by WEDTRA
   ESSDYN> 0 = Select all atoms
   ESSDYN> 1 = Select Ca atoms only
   ESSDYN> 2 = Select Ca atoms + geometrical centres of side chains
   ESSDYN> 3 = Select Ca atoms + terminal atoms of side chains
   ESSDYN> 4 = Select N + Ca + C atoms
   ESSDYN> 5 = Select all backbone atoms 
*WED906
E: ESSDYN> Make your selection (recommended is 1):
*WED907
E: ESSDYN> The PRNSEL parameters determines if plots are send to the plotter
   ESSDYN> 0 = Don't print plots, only display them at the screen
   ESSDYN> 1 = Make postscript files and plot them
*WED910
E: ESSDYN> Make your selection
D: ESSDYN> Maak uw keuze
*
* CONCOORD starts here
*
*CNC001
E: CONCRD> Give the restraint file (CONCRD.NOE)
*CNC002
E: CONCRD> File does not exist
*CNC003
E: cutoff value ............... :
*CNC005
E: Constraints per atom ....... :
*CNC006
E: Use NOEs (0=No, 1=Yes) ..... :
*CNC007
E: Number of structures ....... :
*CNC008
E: Iterations per structure ... :
*CNC009
E: PDB (0) or XTC (1) or TRA (2):
*CNC010
E: Error. dis_ca.gro not found. Please run CNCRUN first
   with the PDBXTC parameter set to zero.
*CNC011
E: Error. disco_ca.xtc not found. Please run CNCRUN first
   with the PDBXTC parameter set to zero.
*CNC012
E: Error. Something went wrong during the Essential Dynamics analysis.
*CNC013
E: Which eigenvector movie do you wish to see (1-6)?
*CNC014
E: Old CONCRD files found. Use these?
*CNC015
E: Old CNCPRO files found. Use these?
*CNC016
E: Old ESSDYN files found. Use these?
*CNC017
E: Running CNCPRE...
*CNC018
E: Running CNCPRO...
*CNC019
E: Converting result to WHAT IF-style input file


*HLPHLP
E: The command HELP can be used to get an explanation for the options
   that you can presently see at the screen.
   To use the HELP option, just type HELP XXXX, in which XXXX
   stands for any of the options.
   In many menus it is possible to read the part of the writeup
   that deals with a certain option by typing INFO XXXX.
   WHAT IF will then show you the introductory paragraph and
   the paragraph that deals with option XXXX.
   The command SHORT can be used to get with one command a one
   line explanation for all options in the present menu.
D: Het commando HELP kan gebruikt worden om een uitleg te krijgen bij
   de opties die U op een bepaald moment in het tekst scherm kunt zien.
   U hoeft alleen maar HELP XXXX in te voeren waarbij XXXX een van de
   opties is. In de meeste menus kunt U ook het commando INFO
   proberen. Dit commando geeft meer uitleg dan HELP. Het commando
   SHORT geeft een regel uitleg voor alle opties in het menu waarin
   U op dat moment bent.
*INFINF
E: The command INFO can be used to get an extensive explanation
   for the options that you can presently see at the screen.
   To use the INFO option, just type INFO XXXX, in which XXXX
   stands for any of the options.
   WHAT IF will then show you the introductory paragraph and
   the paragraph that deals with option XXXX from the writeup.
   You can get less extensive information about options by
   typing HELP XXXX, or even less by typing SHORT.
D: Het commando INFO kan gebruikt worden om uitgebreide uitleg te
   krijgen bij de opties die U op een bepaald moment in het tekst
   scherm kunt zien. U hoeft alleen maar INFO XXXX in te voeren waarbij
   XXXX een van de opties is. U krijgt de introduktie paragraaf en
   de paragraaf specifiek voor optie XXXX uit het bijbehorende
   hoofdstuk van de beschrijving op het scherm. Als U iets minder
   informatie wilt kunt U HELP gebruiken. Voor zeer summiere informatie
   wordt het commando SHORT aangeraden.
*DIALOG-0
E: Sorry, there is no help available yet at this spot
D: Het spijt mij, maar hier is nog geen help voorhande
*DIALOG-1
E: Residue type
   You are prompted for a residue type. Just click the type
   (either the 1 or the 3 letter code, or the full name) and
   WHAT IF will do with this residue type what is needed.
   In case you made a mistake, and want to get out of the
   residue type selection menu, just click at 'Cancel' before
   clicking a residue.
   Click on DNA if you want to use DNA rather than protein.
   Click on protein if you want to use protein rather than DNA.
D: Residu soort
   U wordt gevraagd een residu soort te geven. Klik met de muis 
   in de gewenste regel. U mag op de 1-letter code, de 3-letter 
   code of op de residu naam klikken. WHAT IF weet dan verder 
   wel wat er moet gebeuren. Indien U meteen op 'Cancel' klikt
   wordt de optie afgebroken. Indien WHAT IF naar meerdere
   residu soorten vraagt, dan klikt U op 'Done' nadat U alle
   gewenste residu soorten hebt aangeklikt.
   Klik protein aan indien U eiwit ipv DNA wilt kiezen.
   Klik DNA aan indien U DNA ipv eiwit wilt kiezen.
*DIALOG-2
E: Sequence
   You are prompted for a residue range. Just click the lower
   and higher residue of the range you want. Often WHAT IF
   allows to give multiple ranges. It that case, click 'Done'
   after the last range. The slider bar at the left can be used
   to scroll through the sequence. Click 'Cancel' before clicking
   the second residue if you want to get out of this option
   without doing anything. 
   The residues have the same colour as in the graphics window.
*DIALOG-3 
E: Database groups
   You are prompted for a group of data base hits. Click a
   not yet active group, if you are creating a new group. 
   Click an active group if you are doing something with an
   existing group (Active groups are yellow). If you do
   not want to create this group, click on 'Cancel' first.
   Please, be aware that the creation of groups sometimes takes
   up to 15 seconds.
*DIALOG-4
E: MOL-objects
   You are prompted for a MOL-object. Just click any of the 8
   MOL-objects (MOL1 to MOL8) and the graphics object that
   you are preparing (H-bonds, surface maps, etc.) will be
   stored in that MOL-object. The graphics object is called a
   MOL-item, and you will get a small dialog-window to type
   the name of this MOL-item. Give it a logical name, and use
   only the 26 characters of the alphabet. You can have more
   MOL-items in one MOL-object. If you click 'Cancel' the object 
   will not be created. Use the button boxes at the bottom
   of the screen to (temporarily) toggle MOL-objects ON/OFF.
*DIALOG-5 
E: Colours
   You are prompted for a colour. Just click any of the
   36 little coloured squares and that colour will be given to
   the range, dots, map, etc., that you are presently giving
   a colour. If you change your mind, and do not want to
   change the colour, you should just click on 'Cancel'.
*DIALOG-6 
E: Molecules
   The molecules presently in the soup are listed. For every
   molecule you see its number, the range of residues contained
   in this molecule, the molecular class, and the set-name (which
   often is the name of the file from which the molecule was read).
   In case you are not just listing the molecules, but you
   are prompted for a molecule, you should click any of the
   molecules listed. If there are more than 10 molecules you can
   use the slider bar at the left to scroll through them. If 
   you do not want to select a molecule, just click 'Cancel'.
*DIALOG-7 
E: Atomic info
   Atomic information: X,Y,Z: coordinates in Angstroms. Bfact:
   crystallographic temperature factore. Wght: weight on atom
   as given in PDB file. Ener: atomic energy. Acc: accessible
   surface. VdW: Van der Waals radius. Chrg: atomic charge
   Colr: colour of this atom (on hue scale 0=blue, 120=red,
   180=yellow, 240=green, 360=blue). Parameters that are not yet
   defined or calculated are 0.0. Use the scroll bar to look at 
   other residues. Click 'Done' to exit this option.
*DIALOG-8 
E: Yes or No question
   You see a simple question where you should answer Yes or No.
   Give this answer by clicking on Yes or No at the end of the
   question. 
   See the writeup if you do not understand the question.
*DIALOG-10
E: Slider
   You are prompted for a number by clicking in the white box.
   The position in this box is interpolatated between the two
   numbers that are shown in the yellow range. Click on 'OK'
   if you like the number. Click on 'Cancel' to terminate the
   option that cause this slider to pop up.
*DIALOG-12
E: Dialog help
   You requested information, and got it in a text-box in the
   middle of the screen. 
   If you are done reading this information, keep clicking 'Done'
   until you are back in WHAT IF at the spot where you came from.
D: Dialoog help
   U hebt om informatie gevraagd en deze in een doosje midden
   op het scherm gekregen. Als U deze informatie gelezen hebt
   moet U 'Done' (evt een paar keer) aanklikken om terug te
   gaan naar de plek in WHAT IF waar U vandaan gekomen bent.
*DIALOG-91
E: The status window displays some vital statistics about the
   present program status. Among the information you will find
   the last read PDB file, the last picked residue, etc.
   Click either STATUS in the bottom of the screen button boxes
   or click 'Done' in the staus window to switch it off. 
D: Het status vensterje laat een aantal vaak gevraagde 
   informaties zien zoals de laatst gelezen PDB file, het laatst
   aangeklikte residu, enz. U krijgt het status vensterje weer 
   weg door nogmaals STATUS in het horizontale menu onder aan
   het scherm aan te klikken.
*DIALOG-13
E: Sequence
   You are prompted for a residue range. Just click the lower
   and higher residue of the range you want. Often WHAT IF
   allows to give multiple ranges. It that case, click 'Done'
   after the last range. The slider bar at the left can be used
   to scroll through the sequence. Click 'Cancel' before clicking
   the second residue if you want to get out of this option
   without doing anything. Click 'All' to select all residues.
   The residues have the same colour as in the graphics window.
*DIALOG-92
E:   Dialog help for : 
D:   Dialoog help voor : 
*P_WAIT
E: Cancel can be picked to escape from an option. It is the
   equivalent of typing 0 (zero) at the keyboard. Picking
   Cancel when you are requested to pick something like an 
   atom or an item will terminate the option.
*P_NOID
E: When you pick No Label, all atom labels will be removed. There
   is no way to get the labels back, except for picking the
   atoms again. If you temporarily want to remove the labels
   you can use the LABEL item in the menu at the bottom of the
   screen. LABEL will toggle the visibility of the atom labels 
   on and off.
*P_INIT
E: Initialize can be used to remove the parts of the graphics that
   are not under your control. Examples are the lines that are
   drawn when you use the NAYB, Distance, or DrawLine option. If you
   pick YES or NO first, you can delete all MOL-objects, instead
   of only MOL0 (which holds the objects you normally do not have
   any control over).
*P_NEIM
E: After picking NEIM you will be asked to pick an atom or a two
   dimensional graphics item. The picked residue or the residue
   that belongs with the picked two dimensional item, and all 
   residues in its direct environment will be put at the screen. 
   Pick first NO and thereafter NEIM to remove these residues from
   the screen. 
*P_YES
E: YES is only useful in conjuction with other options. E.g., after
   moving atoms or residues around you accept the new situation
   by picking YES. Picking YES first and thereafter another option
   will change that other option`s behaviour in many cases.
   If YES is active you can only pick alpha carbons and phosphates
   in the graphical window.
*P_NO
E: NO is only useful in conjuction with other options. E.g., after
   moving atoms or residues around you reject the new situation
   by picking NO. Picking NO first and thereafter another option
   will change that other option`s behaviour in a few cases.
   If NO is active you can remove labels from the screen by picking
   their atoms again.
*P_CONT
E: Centre can be used to re-centre the screen. Picking Centre will
   cause WHAT IF to prompt you to pick an atom or an item in a 
   two-dimensional plot. This atom or item will become the new
   centre of all subsequent rotation, translation etc. operations.
*P_LINE
E: DrawLine is used to draw a dashed line between two atoms.
   After picking DrawLine, WHAT IF will ask you to pick two atoms. 
   A dashed line will be drawn between these two atoms. You can
   use Initialize to erase this line again.
*P_FBRT
E: MoveRange can be used to move one object relative to another. 
   Picking MoveRange will cause WHAT IF to pop up a window or
   dialog box, and prompt you for a residue range. This range
   will now be coupled to the more complicated mouse options.
   If you have placed the residues in the new position, pick YES,
   and WHAT IF will make this the new coordinates in the SOUP.
   Pick NO to reject these new coordinates, and go back to the
   old situation. 
*P_DIST
E: Distance is used to calculate the distance between two atoms.
   After picking Distance, WHAT IF will prompt you to pick two
   atoms. A dashed line will be drawn between these two atoms.
   The distance will be displayed as a label at the midpoint
   of this dashed line. The distance will also be shown in the
   info area at the right top of the screen.
*P_ANGL
E: Angle is used to calculate the angle between three atoms.
   After picking Angle, WHAT IF will prompt you to pick an atom.
   This first atom will be the midpoint of the two vectors.
   Thereafter you are asked to pick two more atoms. These two each
   form a vector with the first atom, and the angle between the
   vectors is shown in the area at the right top of the screen.
*P_TANG
E: TorsAngl is used to calculate the torsion angle between four
   atoms. After picking TorsAngl, WHAT IF will prompt you to pick
   four atoms. The angle between the planes made by the first
   three and the last three atoms will be displayed in the info
   area at the right top of the screen.
*P_NAYB
E: NAYB can be used to evaluate the environment of an atom.
   After picking NAYB, WHAT IF will prompt you to pick an atom.
   Dashed lines will be drawn from this atoms to all atoms in 
   the environment. The PNAYB parameter in the SETPAR menu can
   be used to change the contact distance cutoff.
*P_MOVE
E: MoveAtom can be used to change the position of one single atom.
   After picking MoveAtom you will be prompted to pick an atom. That
   atom will change into a little cross. The more complicated
   mouse button combinations can be used to translate the atom.
   If the atom is placed at the new position, pick YES, and 
   WHAT IF will make this the new coordinates in the SOUP. 
   Pick NO to reject these new coordinates and go back to the 
   old situation. 
*P_REFI
E: Refine is used to regularize (parts of) proteins after you
   have made a mess. It will normalize bond angles, torsion
   angles and bond lengths. It will NOT remove atomic clashes,
   and it will NOT take energetics into account. WHAT IF will
   prompt you to pick two residues. This whole residue range
   will be regularized. See the writeup for restrictions.
*P_TORS
E: Set Tors can be used to alter side chain torsion angles. After
   picking Set Tors you will be asked to pick a residue. The four 
   items to alter rock parameters will change and allow you to 
   change torsion angles in 10 degree steps. Pick NO to invers 
   the rotation direction. Pick Cancel to escape from Set Tors and
   undo all torsion angle changes.
*P_M1-4
E: Memory 1 through Memory 4 can be used to save 4 views. When you
   pick Memory x for the first time, the present view will be saved.
   If you later pick YES followed by Memory x, this view will be
   restored. If you want to erase the stored view x (x=1,2,3,4),
   you should pick NO followed by Memory x.
*P_ROCK
E: Rock It can be used to toggle the Rock It option on/off.
   You can use the menu items RockVel+ and RockVel- to respectively
   increase or decrease the rocking speed. You can use RockAng+ and
   RockAng- to increase or decrease the rocking angle respectively.
*P_GINI
E: GINI initializes all interactive pulling on atoms in the XRAGMX
   menu. All B-factors will be set to zero, and the list of pulled
   atoms is made empty.
*P_STER
E: Stereo can be used to toggle the stereo option on/off.
   Depending on the initialization procedure you will get full
   screen stereo or side by side stereo.
*P_VMS
E: SHELL will open a Linux shell for you in a separate window. You 
   can use that window to do some work at your computer outside
   the WHAT IF program. You can of course also open a shell using
   your normal desktop environment.
*P_CHAT
E: If you typed GO or %GO anywhere in WHAT IF, the graphics 
   window will be activated. To go back to the terminal window, 
   you should pick CHAT.
*P_RSET
E: Reset can be used to reset the view to the initial situation.
   If you pick Reset two times in a row, the scale factor will
   also be reset. Be aware that the 'CENTER' command in the
   'GRAFIC' menu is also a good option to 'find back' your molecule.
*P_SCAL
E: If your system does not have a dial box attached, you can use
   the options >> and << to increase respectively decrease the
   scale of the molecule(s). Scaling is done in steps of 10 %.
*P_MOVI
E: Many WHAT IF options create output that can be viewed as a
   movie (eg DGLOOP hits, database hits, GROMACS trajectories 
   etc.). Movie + and Movie - can be picked to go to the next or 
   previous movie step respectively. Click the MOVIE button in
   the bottom row of buttons to toggle the entire movie object
   on/off.
*P_SLAB
E: Slab It determines the thickness (in Z direction) of the slice
   (or slab) outside which lines will be invisible. Normally this
   thickness is around 30 Angstrom. If you pick Slab It, the 
   thickness of the slice will be reduced by a factor 1.1.
   If you first pick YES or NO, and then Slab It, the slice becomes
   1.1 times thicker. Picking Reset resets the view, but it also
   resets the thickness of the slice at 30 Angstrom.
*P_SPHR
E: If you want to use the 'follow-me' mode of moving through a molecule
   you can activate and de-activate that option with this buttom.
   If you click it, you will be asked to pick an atom. Every next
   Centre option will now show a sphere around the atom you pick. 
   This is a nice option to run through an electron density map.
*P_CHAR
E: Due to a bug in the VGX SG operating system, whole words at the screen
   sometimes collaps into single heaps of characters. If this happens,
   you can click this button, and most texts will become readable again.
   (You must ofcourse remember that this is the second buttom from
   the bottom, because once you need this button, you can no longer
   read it ... ).
*P_HELP
E: You have just activated the help option. Click any text box at
   the screen to get help about that option or toggle switch.
   You can not execute any option while in help-mode. Click HELP
   again to switch off the help-mode.
*B_MENU
E: The MENU button can be used toggle the top bar and the
   menu at the right side of the screen on and off.
   Click MENU twice to toggle the buttons at the bottom of the 
   screen off. Click the right mouse in the far lower left 
   corner of the screen to get all menus back.
   This option is meant for photographic picture taking.
*B_SOLID
E: The SPCx buttons (x=1,2,3,4) can be used to toggle special
   objects on/off. These special objects are, for example, used 
   by the solid rendered objects that you can make if you use 
   the Open GL version of WHAT IF.
D: De SPCx knoppen schakelen de SPC objekten aan/uit. Zie de 
   programma beschrijving voor het gebruik van deze ovjekten.
*B_XYZ90
E: The buttons X-90, Y-90 and Z-90 can be used to rotate the view
   90 degrees around the X, Y or Z axis respectively.
*B_DIRECT
E: The DIRECT button can be used to switch direct mode on/off.
   In direct mode you don't get MOL-objects and MOL-items, but all
   display and colour commands are directly applied to the working
   model. See also the MODEL button.
*B_DOUBLE
E: On X11 based systems, the DOUBLE button switches double buffering 
   ON/OFF. With double buffering ON the rotations at the screen get
   slower, but the screen flickers less.
*B_GRID
E: The GRID button can be used to toggle a grid that covers the
   whole screen on and off. Use Reset twice if you do not see
   the grid after clicking GRID.
   This grid is useful for focussing a photo camera.
D: Met het GRID knopje kunt U een grid aan en uit zetten. Dit grid
   is handig om foto cameras te focussen. Klik twee maal Reset als
   het grid niet zichtbaar is.
*B_ROT+-6
E: This button can be used to rotate the view 6 degrees back and
   forth around the Y-axis. This is needed if you want to make
   stereo photographs as two independent pictures.
*B_SEQBAR
E: The SEQUNC button ativates a sequence and secondary structure
   information bar at the bottom of the screen, just above the 
   buttons. The residues in this text window get the same colour
   as the residues in the graphics window. Residues picked in this
   window will be labeled in the graphics window and vice versa.
   Use the <, <<, > and >> buttons to move slow and fast through
   the sequence. Switch the window off with SEQUNC again.
*B_RAMACH
E: The RAMACH button toggles the interactive Ramachandran plot On/Off.
   The interactive ramachandran plot is generated with the RAMAON
   option in the GRATWO menu. RAMAOF in the same menu switches it
   off. If an alpha carbon is picked in the molecule, in the 
   interactive Ramachandran plot or the sequence bar at the bottom 
   of the screen (see SEQUNC), it will be labeled in all three of
   them.
*B_SCRIPT
E: The SCRIPx buttons activate the scripts called BUTTON_*.SCR. 
   In which the * stands for 1, 2, 3, 4 or 5. If no such script
   is available in the local directory a warning is given and 
   nothing happens. See the writeup about scripts. 
   This script is not different from any other script. The only 
   exception is that if this script holds the command GO, you can 
   get into deep trouble.
*B_MOL0
E: Some options (e.g. NAYB, DrawLine and Distance) create small
   amounts of output that is not under your control. All these
   small objects are stored in MOL-object 0. MOL0 can be used to
   toggle the visibility of these objects on/off. Pick Initialize
   to remove these objects entirely.
*B_MOLX
E: Graphics creating options that create like hydrogen bonds,
   molecular surfaces, etc. are stored in MOL-items. Multiple
   MOL-items get grouped in MOL-objects. You are always
   prompted for a MOL-item name, and a MOL-object number. This
   number ranges from 1 to 8, and it corresponds with the MOLx
   (where x is 1 to 8) button. These 8 MOLx buttons toggle the
   visibility of 8 MOL-objects on/off.
*B_MODEL
E: Atoms that are displayed in DIRECT mode are stored in the 
   so-called work-model. The MODEL button toggles the visibility 
   of this work-model on/off.
*B_MOVIE
E: If you are displaying a movie of database hits, GROMACS 
   trajectories, DG-loops, etc. you can use the MOVIE button to
   toggle the visibility of the movie objects on/off.
*B_LABEL
E: The button LABEL can be used to toggle the visibility of
   the atomic labels on/off. Use No Label to entirely remove the
   labels from the screen.
*------
E: Sorry, there is no help for this option. You migth try 
   reading the manual.....  Somewhere around chapter 50. Or
   use the alphabetic register first.
   Good Luck,   you will need it.
   .......
                                  G Vriend
*M1000
E:
   You will now see the table appear during the calculation. At the end
   a summary of the results will be presented.

D:
   U zult nu de tabel zien verschijnen gedurende de berekening. Aan het
   einde zal een samenvatting van de resultaten worden gegeven.

*
*
* These are error messages and descriptions for errors that were found by
* the CHECK module and related procedures. They are reproduced on the screen,
* in the log-file, in a TeX file, and in a special TEXT file 'errors.txt'
* These messages are generally not translated, although they could be.
*
* The first line of the message is the severity level.
* The second line of the message is a list of extra things to print
* The third line of the message is the "subject header" in TeX.
*    This line should be unique!!!
* The fourth line is 3 numbers (Chapter number, poor value and bad value)
*    followed by the LEVEL, the one word CHKNAM and the 'One Line Check Name'
* The rest is plain text. No longer than 56 lines!
*
*PDBNPSUM
E: NOTE
   SUMMARY
   Summary report about a structure
   This is an overall summary of the quality of the structure as
   compared with currently accepted standard values. This structure does 
   not contain any (recognizable) protein. As this software is specialized
   in checking protein structures, this summary is of limited value.
*PDBSUM
E: NOTE
   SUMMARY
   Summary report for users of a structure
   This is an overall summary of the quality of the structure as
   compared with current reliable structures. This summary is most
   useful for biologists seeking a good structure to use for modelling
   calculations.

   The second part of the table mostly gives an impression of how well
   the model conforms to common refinement restraint values. The
   first part of the table shows a number of restraint-independent
   quality indicators.
*PDBXSUM
E: NOTE
   RESOL XSUMMARY
   Summary report for depositors of a structure
   This is an overall summary of the quality of the X-ray structure as
   compared with structures solved at similar resolutions. This summary
   can be useful for a crystallographer to see if the structure makes 
   the best possible use of the data.
   Warning. This table works well for structures solved in the resolution
   range of the structures in the WHAT IF database, which is presently
   (summer 2008) mainly 1.1 - 1.3 Angstrom. The further the resolution of
   your file deviates from this range the more meaningless this table
   becomes.

   The second part of the table mostly gives an impression of how well
   the model conforms to common refinement restraint values. The
   first part of the table shows a number of restraint-independent
   quality indicators, which have been calibrated against structures
   of similar resolution.
*CHI12BAD
E: ERROR
   CHI12Z
   chi-1/chi-2 angle correlation Z-score very low
   The score expressing how well the chi-1/chi-2 angles of all residues 
   are corresponding to the populated areas in the database is
   very low.
*CHI12POOR
E: WARNING
   CHI12Z
   chi-1/chi-2 angle correlation Z-score low
   The score expressing how well the chi-1/chi-2 angles of all residues 
   are corresponding to the populated areas in the database is
   a bit low.
*CHI12OK
E: NOTE
   CHI12Z
   chi-1/chi-2 angle correlation Z-score OK
   The score expressing how well the chi-1/chi-2 angles of all residues 
   are corresponding to the populated areas in the database is
   within expected ranges for well-refined structures.
*WROATOM
E: WARNING

   Unexpected atoms encountered
   While reading the PDB file, at least one atom was encountered that
   was not expected in the residue. This might be caused by a naming
   convention problem. The unexpected atoms have been discarded.
*DUPATOM
E: WARNING

   Duplicate atoms encountered.
   While reading the PDB file, at least one atom was encountered
   twice. This might be caused by missing alternate-conformation
   flags, or sometimes by naming the second C-terminal oxygen O
   instead of OXT or O2. The duplicates have been discarded.
*MISWBF
E: WARNING

   Atoms encountered with incorrect weight and or B-factor information.
   While reading the PDB file, at least one atom was encountered
   with incorrect weight and or B-factor information. This is in
   itself often not a problem, but it could be indicative of format
   errors in the PDB file that could reach beyond the detected weight
   and B-factor information. Checks related to the B-factor information 
   are of course no longer valid.
*INOUTOK
E: NOTE
   INOUT
   Inside/Outside residue distribution normal
   The distribution of residue types over the inside and the outside of the
   protein is normal.
*INOUTHIGH
E: WARNING
   INOUT
   Inside/Outside residue distribution unusual
   The distribution of residue types over the inside and the outside of the
   protein is unusual. Normal values for the RMS Z-score below are between 
   0.84 and 1.16. The fact that it is higher in this structure could be 
   caused by transmembrane helices, by the fact that it is part of a 
   multimeric active unit, or by mistraced segments in the density. 
*NOINOUT
E: NOTE

   Inside/Outside residue distribution not determined
   The distribution of residue types over the inside and the outside of the
   protein could not be determined.
*RAMAZBAD
E: ERROR
   RAMAZ
   Ramachandran Z-score very low
   The score expressing how well the backbone conformations of all residues 
   are corresponding to the known allowed areas in the Ramachandran plot is
   very low.
*RAMAZPOOR
E: WARNING
   RAMAZ
   Ramachandran Z-score low
   The score expressing how well the backbone conformations of all residues 
   are corresponding to the known allowed areas in the Ramachandran plot is
   a bit low.
*RAMAZOK
E: NOTE
   RAMAZ
   Ramachandran Z-score OK
   The score expressing how well the backbone conformations of all residues 
   are corresponding to the known allowed areas in the Ramachandran plot is
   within expected ranges for well-refined structures.
*OMETIGHT
E: WARNING
   OMEDEV
   Omega angles too tightly restrained
   The omega angles for trans-peptide bonds in a structure are
   expected to give a gaussian distribution with the average around
   +178 degrees and a standard deviation around 5.5 degrees. These
   expected values were obtained from very accurately determined
   structures. Many protein structures are too tightly restrained.
   This seems to be the case with the current structure too, as the
   observed standard deviation is below 4.0 degrees.
*OMELOOSE
E: WARNING
   OMEDEV
   Omega angle restraints not strong enough
   The omega angles for trans-peptide bonds in a structure is
   expected to give a gaussian distribution with the average around
   +178 degrees, and a standard deviation around 5.5. In the current
   structure the standard deviation of this distribution is above 7.0,
   which indicates that the omega values have been under-restrained.
*OMEDEVOK
E: NOTE
   OMEDEV
   Omega angle restraint OK
   The omega angles for trans-peptide bonds in a structure is
   expected to give a gaussian distribution with the average around
   +178 degrees, and a standard deviation around 5.5. In the current
   structure the standard deviation agrees with this expectation.
*CUBANG
E: NOTE

   Cell is 1 Angstrom cube
   The unit cell in the CRYST1 card of the PDB file is given as a cube
   with vertices of 1 Angstrom. This is the convention for structures
   obtained using a method other than crystallography.

*VECOUTRAN 
E: ERROR 
   CRYST1
   Cell contains short vector
   The unit cell in the CRYST1 card of the PDB file contains
   vectors with lengths smaller than 1.54 Angstrom.

   Possible cause: Probably one or more of the values is mistyped, or the
   CRYST1 card does not conform to the FORMAT given in the PDB
   specification. 

*ANGOUTRAN
E: ERROR 
   CRYST1 
   Cell angle out of range
   The unit cell in the CRYST1 card of the PDB file contains
   angles outside the range 25-155 degrees.

   Possible cause: Probably one or more of the values is mistyped, or the
   CRYST1 card does not conform to the FORMAT given in the PDB
   specification. 

*NONSTDANG
E: WARNING 
   CRYST1 SPCNAM
   Cell is non-standard
   The unit cell in the CRYST1 card of the PDB file contains
   angles outside the range 60-120 degrees. A conventional cell has
   angles within these limits.
*P1 
E: NOTE
   CRYST1
   Triclinic spacegroup-symbol is missing
   The CRYST1 card present in the PDB file is valid, but the space group 
   symbol is not given.
*P1WRONG
E: ERROR
   CRYST1
   Non-triclinic spacegroup-symbol is missing
   The CRYST1 card present in the PDB file gives a valid
   non-triclinic cell, but the space group symbol is not given.
*INACCSC
E: NOTE 
   SCALES CRYST1 SCALCELL
   Scale and cryst1 differ slightly
   There are small differences between the scale matrix and the
   CRYST1 derived scale matrix. Due to these differences the unit-cell 
   parameters as calculated from the SCALE matrix are significantly
   different from those given on the CRYST1 card.

   Possible cause: rounding of the CRYST1 parameters.
*SIGNERRSC
E: ERROR
   SCALES
   Negated value in scale matrix
   One or more of the values of the scale matrix are wrong.

   Possible cause: Comparison with the matrix derived from the CRYST1
   card reveals that values have been inverted in sign. 
*ZEROERRSC
E: ERROR
   SCALES
   Scale matrix has unexpected zero value
   One or more of the values of the scale matrix are wrong.

   Possible cause: Comparison with the matrix derived from the CRYST1
   card reveals that values are given as 0.0 which should have a non-zero
   value.
*NZEROERRSC
E: ERROR 
   SCALES
   Scale matrix has unexpected non-zero value
   One or more of the values of the scale matrix are wrong.

   Possible cause: Comparison with the matrix derived from the CRYST1
   card reveals that values are given as non-zero value, while the CRYST1
   information suggests that their value should be 0.0. 

*FACERRSC
E: ERROR
   SCALES
   Scale matrix value off by an order of magnitude
   One or more of the values of the scale matrix are wrong.

   Possible cause: Comparison with the matrix derived from the CRYST1
   card reveals that values are off by a factor of 10.
*ERRSC
E: ERROR
   CRYST1 SCALCELL SCALES
   Inconsistent SCALE and CRYST1 cards
   The SCALE matrix and CRYST1 cards from the PDB file are
   inconsistent.

   Possible cause: A simple element by element comparison of the matrices
   can not locate an obvious cause.
*MDETNOT1
E: ERROR
   SYMMAT
   Determinant of MTRIX is incorrect
   The Determinant of a matrix given on a set of MTRIX cards
   differs from 1 by more than 0.5

   Possible cause: There could be a formatting error in the PDB file, or
   in an input file for a program used to generate the MTRIX cards.
*MDETDIFF1
E: WARNING
   SYMMAT
   Determinant of MTRIX is not exactly 1
   The Determinant of a matrix given on a set of MTRIX cards
   differs from 1 by more than 0.002
*MNOTROT
E: WARNING
   SYMMAT
   MTRIX is not a pure rotation matrix
   The matrix given on a set of MTRIX cards is not a pure
   rotation matrix.
*SDETNOT1
E: ERROR
   SYMMAT
   Determinant of SYMTR is incorrect
   The Determinant of a matrix given on a set of SYMTR cards
   differs from 1 by more than 0.5

   Possible cause: There could be aa formatting error in the PDB file, or
   in an input file for a program used to generate the SYMTR cards.
*SDETDIFF1
E: WARNING
   SYMMAT
   Determinant of SYMTR is not exactly 1
   The Determinant of a matrix given on a set of SYMTR cards
   differs from 1 by more than 0.002
*SCALTRANS
E: NONE

   Nonzero translation on SCALE
   Note: The SCALE matrix has a nonzero translation.
*SCALTRERR
E: WARNING

   The Scale-translation vector might be given in orthogonal coordinates
   The SCALE matrix has a translation with one of the
   components larger than 3.0. 

   Possible cause: The vector might be given in orthogonal
   coordinates rather than fractional as required by the PDB standard.
*SCALEUNIT
E: NONE

   Note: The SCALE matrix is the unit matrix
   The scale matrix found in the PDB file is the unit matrix
*SCALESMALL
E: ERROR
   SCALE
   SCALE matrix with a volume smaller than 2 cubic Angstrom
   The SCALE matrix represents a unit cell with a volume smaller
   than 2 cubic Angstrom.

   Possible cause: Values in the SCALE cards are wrong, or the PDB file
   format is not strictly adhered to.
*SCALESING
E: ERROR
   SCALE
   The SCALE matrix is singular
   The SCALE matrix given in the PDB file is singular.

   Possible cause: Values in the SCALE cards are wrong, or the PDB file
   format is not strictly adhered to.
*SCALENEG
E: ERROR
   SCALE
   The SCALE matrix gives a left handed axis system
   The SCALE matrix given in the PDB file represents a left handed
   axis system for the cell. This can cause weird problems (such as
   negative cell volumes).
*SCALEICELL
E: ERROR
   SCALES
   Cell angles out of range in SCALE matrix 
   The SCALE matrix given in the PDB file represents a crystallographic 
   unit cell in which one or more angles are outside the range 25-155 
   degrees.

   Possible cause: Values in the SCALE cards are wrong, or the PDB file
   format is not strictly adhered to.
*SCALEARAN
E: ERROR
   SCALES CRYST1
   The SCALE matrix is nonstandard   The SCALE matrix given in the PDB file represents a crystallographic 
   unit cell in which one or more angles are outside the range 60-120 
   degrees. The CRYST1 card does not contain such values.

   Possible cause: Values in the SCALE cards are wrong, or the PDB file
   format is not strictly adhered to.
*CELLROUND
E: NOTE
   CRYST1 SCALCELL
   Symmetry information inconsistent
   The SCALE and CRYST1 information disagree.

   Possible cause: The CRYST1 dimensions were rounded.
*SCALORIEN
E: NOTE
   SCALES INV*CEL
   The SCALE matrix has a nonstandard orientation
   The SCALE matrix represents the same cell as the CRYST1 card.
   However, the orientation of the SCALE matrix is different.

   Possible cause: The SCALE matrix may represent the actual orientation
   of a crystal on a diffractometer or another convenient orthogonal 
   system.
*NOSCAL
E: ERROR

   Missing unit cell information
   No SCALE matrix is given in the PDB file.
*NOCELL
E: ERROR

   Missing symmetry information
   Problem: No CRYST1 card is given in the PDB file.
*NOUNIT
E: NONE


   Note: Since neither a valid SCALE matrix, nor a valid CRYST1 card were
   found, SYMMETRY will be unavailable for this molecule.
*SPCFORM
E: ERROR
   SPCNAM 
   The space group symbol is incorrectly positioned
   The spacing in the representation of the SPACE GROUP symbol on the 
   CRYST1 card of the PDB file is incorrect: the name starts in the 
   wrong column.
*SPCNOSPACE
E: ERROR

   The space group symbol is incorrectly spaced
   There is no space in the representation of the SPACE GROUP symbol
   on the CRYST1 card of the PDB file between the centering type and the
   (first) axis indicator.
*SPCUNKNOWN
E: ERROR
   SPCNAM
   Invalid space group
   The space group symbol on the CRYST1 card of the PDB file is
   not one of the valid space groups known to WHAT IF.
*P21SETT
E: ERROR
   CRYST1
   C-unique setting for "P 21"
   The space group symbol on the CRYST1 card of the PDB file is
   `P 21' (monoclinic), but the cell setting is C-unique.
*B2SPC
E: WARNING
   CRYST1
   C-unique setting for "B 2"
   The space group symbol on the CRYST1 card of the PDB file is
   `B 2' (monoclinic), which is a non-standard c-unique setting for 
   `C 2'.
*B2ERR
E: ERROR
   CRYST1
   Setting for "B 2" is not c-unique
   The space group symbol on the CRYST1 card of the PDB file is
   `B 2' (monoclinic), which is a non-standard c-unique setting for 
   `C 2'. The specified cell dimensions are not c-unique.
*SPCERR
E: ERROR
   SPCNAM
   Space missing in space group
   The space group symbol on the CRYST1 card of the PDB file has
   a space missing between the two axis indicators. It was added.
*SPCSPCERR
E: ERROR
   SPCNAM
   Spacing wrong in space group
   The space group symbol on the CRYST1 card could only be recognized
   by adding or deleting spaces. The spacing was corrected.
*UNEQCLASS
E: WARNING
   CLASS CLASS2 SPCNAM
   Class of space group could be incorrect
   The space group symbol indicates a different class than the
   unit cell given on the CRYST1 card of the PDB file.

   Possible cause: The unit cell may have pseudo-symmetry, or one of the
   cell dimensions or the space group might be given incorrectly.
*NONSTDSPC
E: WARNING
   SPCNAM SPCNAMB
   Nonstandard space group setting
   The space group name given represents a non-standard setting.
*SCLLARGE
E: ERROR
  
   Invalid SCALE matrix
   The SCALE matrix contains elements larger than 0.5. This matrix 
   represents a very small cell.

   Possible cause: Probably one or more of the values is mistyped, or the
   SCALE cards do not conform to the FORMAT given in the PDB specification.
*SANGLE90
E: ERROR
   CRYST1 SCALCELL SCALES SPCNAM
   Cell angle unexpectedly not equal to 90 degrees
   If the unit cell dimensions are calculated from the SCALE matrix, one 
   of the angles which is un-equal 90 in the CRYST1 card is calculated as 90.

   Possible cause: One of the elements of the SCALE matrix is incorrectly
   given as 0.0.
*CANGLE90
E: ERROR
   CRYST1 SCALCELL SCALES SPCNAM
   Cell angle unexpectedly equal to 90 degrees
   If the unit cell dimensions are calculated from the SCALE matrix, one 
   of the angles which is 90 in the CRYST1 card is calculated as un-equal 
   to 90.

   Possible cause: This angle is incorrectly given in the CRYST1 card.
*CELLDUP
E: ERROR
  
   Duplicate specification of CRYST1
   There is more than one "CRYST1" card present in the PDB file.
*SCALDUP
E: ERROR
  
   Duplicate specification of SCALE cards
   There is more than one "SCALE" matrix present in the PDB file.
*RHOMBO
E: NOTE
   CRYST1 SPCNAM
   Unconverted rhombohedral cell encountered
   The unit cell is given as a rhomboheder and the space group is
   trigonal. The normal hexagonal space group operators are not valid in 
   this cell setting.
*TSYMCON
E: l@{ severe bump of }rl@{ (}r@{}c@{) }l@{}r@{ with }r@{ others}
*SYMCONTAC
E: ERROR
   ERRLNS
   Bumps between symmetry related molecules
   0 0.0 0.0
   <dummy. See TSYMCON above>
   (a,'&',a,'&',a,'&',i4)
   If the symmetry as given in the PDB file is applied to the
   amino acid residues, the `too close' contacts listed in the 
   table below are found.

   The detailed information below describes all contacts located. If the
   letter `S' is given, the side-chain of an amino acid residue is
   involved. The letter `B' is used to indicate that a backbone atom
   is taking part. The coding `S-B' thus means that the sidechain of
   the mentioned residue collides with the backbone of a residue in a 
   symmetry related protein.

   A `less severe' bump is a contact where the distance between two
   atoms is between 1 and 2 Angstroms shorter than the sum of the Van
   der Waals radii. The term `very severe bump' is used when the
   distance is more than 2 Angstroms shorter than the sum of the Van der
   Waals radii.
*CRYSTGOOD
E: NOTE
  
   Bump analysis prefers CRYST1 cell
   A bump analysis using the CRYST1 cell gives better results than using
   the cell represented by the SCALE matrix. The CRYST1 cell is used for
   further symmetry calculations. 
*SCALEGOOD
E: NOTE
  
   Bump analysis prefers SCALE cell
   A bump analysis using the CRYST1 cell gives worse results than using
   the cell represented by the SCALE matrix. The SCALE matrix is used for
   further symmetry calculations. 
*BUMP2BAD
E: NOTE
  
   Bump analysis can not decide between SCALE and CRYST1 cells
   No significant difference exists between the inter-molecular contacts
   found when using the CRYST1 or SCALE cells. 
*IONSTART
E: NOTE
   
   Checking ions and waters
   This is a special variant of the validation report option. This variant
   runs just the CHKION option, but over a large number of PDB files.
*CCLASS
E: ERROR
   CRYST1 SCALCELL SPCNAM 
   Scale matrix represents wrong crystal class
   The crystal class for the unit cell on the CRYST1 card is different 
   from the crystal class derived from the SCALE matrix. The cell on 
   the CRYST1 card is compatible with the SPACE group.  
*SCLASS
E: ERROR
   CRYST1 SCALCELL SPCNAM
   CRYST1 cell represents wrong crystal class
   The crystal class for the unit cell on the CRYST1 card is different 
   from the crystal class derived from the SCALE matrix. The SCALE matrix 
   is compatible with the SPACE group.  
*TRICONV
E: WARNING
   CRYST1
   Triclinic cell with mixed acute and obtuse angles 
   The crystallographic unit cell does not conform to the convention 
   that a triclinic cell should be specified as having either three 
   obtuse (type II) or three acute angles (type I).
*OTHACONV
E: WARNING
   CRYST1
   Non-triclinic cell with acute angle
   The crystallographic unit cell does not conform to the convention 
   that all non-orthogonal angles in a non-triclinic cell should be obtuse.
*ORTLCONV
E: WARNING
   CRYST1
   Unconventional orthorhombic cell
   The primitive P 2 2 2 or P 21 21 21 cell specified does not conform 
   to the convention that the axes should be given in order of increasing 
   length.
*CONVCLAS
E: WARNING
   CRYST1 RCELDIM CCELDIM CELTR CLASS CCLASS SPCNAM BRAVAIS 
   Class of conventional cell differs from CRYST1 cell
   The crystal class of the conventional cell is different from the
   crystal class of the cell given on the CRYST1 card. If the new
   class is supported by the coordinates this is an indication of a
   wrong space group assignment.
*CONVCELL
E: WARNING
   CRYST1 RCELDIM CCELDIM CELTR
   Conventional cell
   The conventional cell as mentioned earlier has been derived.
*CONVPRB
E: WARNING
   CRYST1 RCELDIM CCELDIM CELTR 
   Unconventional cell on CRYST1
   The derived `conventional cell' is different from the cell given on 
   the CRYST1 card. 
*TRIGSOLV
E: WARNING
   CELTR CCELDIM
   Rhomboheder transformation possible
   The unconverted rhomboheder problem can be solved by applying a 
   cell transformation.
*NEWSYM
E: WARNING
  
   New symmetry found
   In the conventional cell, independent molecules in the asymmetric unit
   seemingly become symmetry relatives. This fact needs manual checking.
*NEWSYM2
E: WARNING
  
   New symmetry found
   Independent molecules in the asymmetric unit actually look like
   symmetry relatives. This fact needs manual checking.
*NONEWCLS
E: WARNING
   
   Conventional cell is pseudo-cell
   The extra symmetry that would be implied by the transition to the 
   previously mentioned conventional cell has not been observed. It must be
   concluded that the crystal lattice has pseudo-symmetry.
*NOAAFND
E: NOTE
  
   No (canonical) amino acids found
   No canonical amino acids were observed in the PDB file. As most structure
   validation options are geared towards protein validation, not too much can 
   done with this PDB file in terms of validation.
*NONEWSYM
E: NOTE
  
   No crystallographic symmetry between molecules
   No extra crystallographic symmetry was observed between the 
   independent molecules.
*MISTYP1
E: ERROR
   SCALE
   Value in first row of scale matrix mistyped
   The SCALE matrix is incompatible with the CRYST1 cell. 

   Possible cause: one or more of the values in the first row of the SCALE
   matrix are wrong.
*MISTYP2
E: ERROR
   SCALE
   Value in second row of scale matrix mistyped
   The SCALE matrix is incompatible with the CRYST1 cell. 

   Possible cause: one or more of the values in the second row of the SCALE
   matrix are wrong.
*MISTYP3
E: ERROR
   SCALE
   Value in third row of scale matrix mistyped
   The SCALE matrix is incompatible with the CRYST1 cell. 

   Possible cause: one or more of the values in the third row of the SCALE
   matrix are wrong.
*CORRSCAL
E: NOTE
   NEWSCALE
   Proposal for corrected SCALE matrix
   A corrected SCALE matrix has been derived.
*ALPCARB
E: WARNING
   
   Too many incomplete residues
   There are too many residues for which only alpha carbon coordinates
   are given. 

   The rest of the checks have been skipped.
*BDISTOK
E: NOTE
  
   All bond lengths OK
   All bond lengths are in agreement with standard bond lengths using
   a tolerance of 4 sigma (both standard values and sigma for amino
   acid residues have been taken from Engh and Huber [REF], for
   DNA/RNA from Parkinson et al [REF])
*BDISTNEU
E: NOTE

   Bond lengths
   The bond lengths in all protein residues were compared with standard
   bond angles taken from Engh and Huber [REF]. For DNA/RNA a comparison
   was made with values from Parkinson et al [REF]. The table below gives 
   for each residue the highest absolute deviation (max|Z-score|) from the 
   ideal values. This highest value could be for a cystein bridge or for
   the peptide bond to the previous residue.
*H_BDISTNOK
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & \multicolumn{2}{c}{Atom pair} & 
   Distance & Z-value \\ \hline
*BDISTNOK
E: WARNING
   ERRLNS
   Unusual bond lengths
   0 3.0 5.0 RESIDUE BNDCHK Bond lengths
   rr@{ (}r@{) }rlllrr
   (A,'&',A4,'&',A4,'&',F6.2,'&',F6.1)
   The bond lengths listed in the table below were found to deviate
   more than 4 sigma from standard bond lengths (both standard values
   and sigmas for amino acid residues have been taken from Engh and
   Huber [REF], for DNA they were taken from Parkinson et al [REF]). In
   the table below for each unusual bond the bond length and the
   number of standard deviations it differs from the normal value is
   given.

   Atom names starting with "-" belong to the previous residue in the
   chain. If the second atom name is "-SG*", the disulphide bridge has
   a deviating length.
*BDISZLO
E: WARNING
   BDISZ
   Low bond length variability
   Bond lengths were found to deviate less than normal from the mean
   Engh and Huber [REF] and/or Parkinson et al [REF] standard bond
   lengths. The RMS Z-score given below is expected to be around 1.0
   for a normally restrained data set. The fact that it is lower than
   0.667 in this structure might indicate that too-strong restraints
   have been used in the refinement. This can only be a problem 
   for high resolution X-ray structures.
*BDISZHI
E: WARNING
   BDISZ
   High bond length deviations
   Bond lengths were found to deviate more than normal from the mean
   standard bond lengths (standard values for protein residues were
   taken from Engh and Huber [REF], for DNA/RNA these values were taken from
   Parkinson et al [REF]). The RMS Z-score given below is expected to be
   around 1.0 for a normally restrained data set. The fact that it is
   higher than 1.5 in this structure might indicate that the
   restraints used in the refinement were not strong enough. This
   will also occur if a different bond length dictionary is used.
*BDISZOK
E: NOTE
   BDISZ
   Normal bond length variability
   Bond lengths were found to deviate normally from the standard bond
   lengths (values for Protein residues were taken from Engh and Huber
   [REF], for DNA/RNA from Parkinson et al [REF]).
*IMPZOK
E: NOTE
   IMPZ
   Improper dihedral angle distribution OK
   The RMS Z-score for all improper dihedrals in the structure is within
   normal ranges.
*WRIT280
E: NOTE
   
   Crystallisation information from PDB file
   Dummy line
   Dummy line
*NOR280
E: WARNING
   
   No crystallisation information
   No, or very inadequate, crystallisation information was observed upon
   reading the PDB file header records. This information should be available
   in the form of a series of REMARK 280 lines. Without this information a 
   few things, such as checking ions in the structure, cannot be performed
   optimally.
*TAUZHI
E: WARNING
   TAUZ
   High tau angle deviations
   The RMS Z-score for the tau angles in the structure is too high.
   For well refined structures this number is expected to be around 1.0.
   The fact that it is higher than 1.5 worries us.
   However, we determined the tau normal distributions from 500
   high-resolution X-ray structures, rather than from CSD data, so we cannot
   be 100 percent certain about these numbers.
*TAUZLO
E: NOTE
   TAUZ
   Low tau angle deviations
   The RMS Z-score for the tau angles in the structure is rather low.
   For well refined structures this number is expected to be around 1.0.
   The fact that it is lower than 0.5 probably means that the tau angles
   were strongly restrained during refinement. Whether this is a problem
   or not depends on the quality and quantity of experimental data.
   Be aware, we determined the tau normal distributions from 500
   high-resolution X-ray structures, rather than from CSD data, so we cannot
   be 100 percent certain about these numbers.
*TAUZOK
E: NOTE
   TAUZ
   Normal tau angle deviations
   The RMS Z-score for the tau angles in the structure falls within the
   normal rannge that we guess to be 0.5 - 1.5.
   Be aware, we determined the tau normal distributions from 500
   high-resolution X-ray structures, rather than from CSD data, so we cannot
   be 100 percent certain about these numbers.
*IMPZHI
E: ERROR
   IMPZ
   High improper dihedral angle deviations
   The RMS Z-score for the improper dihedrals in the structure is too high.
   For well refined structures this number is expected to be around 1.0.
   The fact that it is higher than 2.5 worries us.
   However, we determined the improper normal distribution from 500
   high-resolution X-ray structures, rather than from CSD data, so we cannot
   be 100 percent certain about these numbers.
*IMPHI
E: WARNING
   IMPZ
   High improper dihedral angle deviations
   The RMS Z-score for the improper dihedrals in the structure is high.
   For well refined structures this number is expected to be around 1.0.
   The fact that it is higher than 2.0 worries us a bit.
   However, we determined the improper normal distribution from 500
   high-resolution X-ray structures, rather than from CSD data, so we cannot
   be 100 percent certain about these numbers.
*H_IMPRERR
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Atom} & Z-value & Value &
   Expected & Notes \\ \hline
*IMPRERR
E: WARNING
   ERRLNS
   Chirality deviations detected
   0 3.0 6.0 ATOM CHICHK Chirality check
   rr@{ (}r@{) }rllrrrl
   (a,'&',f6.1,2('&',f8.2),'&',a)
   The atoms listed in the table below have an improper dihedral value
   that is deviating from expected values. As the improper dihedral values
   are all getting very close to ideal values in recent X-ray structures,
   and as we actually don't know how big the spread around these values
   should be, this check only warns for 6 sigma deviations.

   Improper dihedrals are a measure of the chirality/planarity of the
   structure at a specific atom. Values around -35 or +35 are expected
   for chiral atoms, and values around 0 for planar atoms. Planar side
   chains are left out of the calculations, these are better handled
   by the planarity checks.

   Three numbers are given for each atom in the table. The first is
   the Z-score for the improper dihedral. The second number is the
   measured improper dihedral. The third number is the expected value
   for this atom type. A final column contains an extra warning if the
   chirality for an atom is opposite to the expected value.
*IMPRNEU
E: NOTE

   Improper dihedral Z-scores
   The values in the table characterize the deviations from the expected value
   for the improper dihedral centred at the atom.
*IMPROK
E: NOTE

   Chirality OK
   All protein atoms have proper chirality.
*BANGOK
E: NOTE
  
   All bond angles OK
   All bond angles are in agreement with standard bond angles using a
   tolerance of 4 sigma (both standard values and sigma for protein
   residues have been taken from Engh and Huber [REF], for DNA/RNA
   from Parkinson et al. [REF]). Please note that  disulphide bridges
   are neglected.
*BANGOKH
E: NOTE
  
   All bond angles involving heavy atoms are OK
   All bond angles involving heavy atoms are in agreement with standard
   bond angles using a tolerance of 4 sigma (both standard values and
   sigma for protein residues have been taken from Engh and Huber [REF],
   for DNA/RNA from Parkinson et al. [REF]). Please note that disulphide
   bridges are neglected.
*BANGOKP
E: NOTE
  
   All bond angles involving protons are OK
   All bond angles involving protons are in agreement with standard
   bond angles using a tolerance of 4 sigma. Please note that we do not
   really know what a normal distribution for bond angles should be
   if protons are involved. Our limits on this class of bond angles
   are therefore rather relaxed.
*BANGNEU
E: NOTE

   Bond angles for heavy atoms
   The bond angles in all protein residues were compared with standard
   bond angles taken from Engh and Huber [REF], for DNA/RNA residues with
   standard values taken from Parkinson et al [REF]. The table below gives 
   for each residue the highest absolute deviation (max|Z-score|) from the 
   ideal values.
*H_BANGNOK
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & \multicolumn{3}{c}{Atom Triplet} & 
   Bond Angle & Z-value \\ \hline
*BANGNOK
E: WARNING
   ERRLNS
   Unusual bond angles
   0 3.0 5.0 RESIDUE ANGCHK Bond angles
   rr@{ (}r@{) }rllllrr
   (A,'&',3(A4,'&'),F6.2,'&',F6.1)
   The bond angles listed in the table below were found to deviate
   more than 4 sigma from standard bond angles (both standard values
   and sigma for protein residues have been taken from Engh and Huber
   [REF], for DNA/RNA from Parkinson et al [REF]). In the table below
   for each strange angle the bond angle and the number of standard
   deviations it differs from the standard values is given. Please
   note that disulphide bridges are neglected. Atoms starting with "-"
   belong to the previous residue in the sequence.
*H_BANGNOKH
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & \multicolumn{3}{c}{Atom Triplet} & 
   Bond Angle & Z-value \\ \hline
*BANGNOKH
E: WARNING
   ERRLNS
   Unusual bond angles for heavy atoms
   0 3.0 5.0 RESIDUE ANGCHK Bond angles
   rr@{ (}r@{) }rllllrr
   (A,'&',3(A4,'&'),F6.2,'&',F6.1)
   The bond angles listed in the table below were found to deviate
   more than 4 sigma from standard bond angles (both standard values
   and sigma for protein residues have been taken from Engh and Huber
   [REF], for DNA/RNA from Parkinson et al [REF]). In the table below
   for each strange angle the bond angle and the number of standard
   deviations it differs from the standard values is given. Please
   note that disulphide bridges are neglected. Atoms starting with "-"
   belong to the previous residue in the sequence. Only angles involving
   heavy atoms are considered.
*H_BANGNOKP
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & \multicolumn{3}{c}{Atom Triplet} & 
   Bond Angle & Z-value \\ \hline
*BANGNOKP
E: WARNING
   ERRLNS
   Unusual bond angles for protons
   0 3.0 5.0 RESIDUE ANGCHK Bond angles
   rr@{ (}r@{) }rllllrr
   (A,'&',3(A4,'&'),F6.2,'&',F6.1)
   The bond angles listed in the table below were found to deviate
   more than 4 sigma from standard bond angles (both standard values
   and sigma for protein residues have been taken from Engh and Huber
   [REF], for DNA/RNA from Parkinson et al [REF]). In the table below
   for each strange angle the bond angle and the number of standard
   deviations it differs from the standard values is given. Please
   note that disulphide bridges are neglected. Atoms starting with "-"
   belong to the previous residue in the sequence. At present we do not
   know what the normal standard deviation should be for bond angles
   that involve protons. Nevertheless, the bond angles that involve
   protons are considerably more relaxed than our rather tolerant
   assumptions. The most deviating bond angles are listed here.
*H_HNDONEBD
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*HNDONEBD
E: ERROR
   ERRLNS
   Nomenclature error(s)
   0 0.0 0.0 Residue HNDCHK Error(s)
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   You are asking for a hand-check. WHAT IF has over the course of this
   session already corrected the handedness of atoms in several residues.
   These residues are listed here.
*HNDDONENEU
E: NOTE

   Residue hand error(s)
   You are asking for a hand-check. WHAT IF has over the course of this
   session perhaps corrected the handedness of atoms in several residues.
   These residues are listed here. You better check these by hand.
*HNDDONEOK
E: NOTE

   Residue hand error(s)
   You are asking for a hand-check. WHAT IF has over the course of this
   session perhaps corrected the handedness of atoms in several residues.
   These residues are listed here. You better check these by hand.
*BANGZLO
E: WARNING
   BANGZ
   Low bond angle variability
   Bond angles were found to deviate less than normal from the
   standard bond angles (normal values for protein residues were taken
   from Engh and Huber [REF], for DNA/RNA from Parkinson et al
   [REF]). The RMS Z-score given below is expected to be around 1.0
   for a normally restrained data set. The fact that it is lower than
   0.667 in this structure might
   indicate that too-strong restraints have been used in the
   refinement. This can only be a problem for high resolution X-ray 
   structures.
*BANGZHI
E: WARNING
   BANGZ 
   High bond angle deviations 
   Bond angles were found to deviate more than normal from the mean
   standard bond angles (normal values for protein residues were taken
   from Engh and Huber [REF], for DNA/RNA from Parkinson et al
   [REF]). The RMS Z-score given below is expected to be around 1.0
   for a normally restrained data set, and this is indeed observed for
   very high resolution X-ray structures. The fact that it is higher
   than 2.0 in this structure
   might indicate that the restraints used in the refinement were not
   strong enough. This will also occur if a different bond angle
   dictionary is used.
*BANGZOK
E: NOTE
   BANGZ
   Normal bond angle variability
   Bond angles were found to deviate normally from the mean standard
   bond angles (normal values for protein residues were taken from
   Engh and Huber [REF], for DNA/RNA from Parkinson et al [REF]). The
   RMS Z-score given below is expected to be around 1.0 for a normally
   restrained data set, and this is indeed observed for very high
   resolution X-ray structures. 
*CELSCALOK
E: NOTE

   No bond length directionality
   Comparison of bond distances with Engh and Huber [REF] standard
   values for protein residues and Parkinson et al [REF] values for
   DNA/RNA does not show significant systematic deviations.
*CAONLYF
E: ('Number of Calpha-only residues:',I5)
D: ('Aantal residuen met alleen een Calpha:',I5)
*CAONLY
E: NOTE
   CAONLY
   C-alpha only residues encountered.
   There are several reasons why residues sometimes consist of just an alpha carbon.
   If if a series of these are found in a row, you better read the article to see
   why that is. In any case, WHAT IF will have difficulties doing the validation properly
   around these residues.
*BAATOM
E: NOTE
   BAATOM
   Missing atoms
   It happens often that a few side chains can (partly) not be seen in the electron
   density. There is nothing wrong with that, it is just a pity.
   But, structure validation will not go optimal near missing atoms; be warned.
*ALLMAT
E: NOTE
   ALLMAT 
   Matrices used
   When WHAT IF calculates interactions in the crystal, it normally uses more 
   matrices then the space-group dictates because transformations that
   included a unit-cell translation become independent matrices. This table
   lists the matrices used.
*CELSCALNK
E: WARNING
   CELSCAL CRYST1 VAR6
   Possible cell scaling problem
   Comparison of bond distances with Engh and Huber [REF] standard
   values for protein residues and Parkinson et al [REF] values for
   DNA/RNA shows a significant systematic deviation. It could be that
   the unit cell used in refinement was not accurate enough. The
   deformation matrix given below gives the deviations found: the
   three numbers on the diagonal represent the relative corrections
   needed along the A, B and C cell axis. These values are 1.000 in a
   normal case, but have significant deviations here (significant at
   the 99.99 percent confidence level)

   There are a number of different possible causes for the
   discrepancy. First the cell used in refinement can be different
   from the best cell calculated. Second, the value of the wavelength 
   used for a synchrotron data set can be miscalibrated. Finally, the
   discrepancy can be caused by a dataset that has not been corrected
   for significant anisotropic thermal motion.

   Please note that the proposed scale matrix has NOT been restrained
   to obey the space group symmetry. This is done on purpose. The
   distortions can give you an indication of the accuracy of the
   determination.

   If you intend to use the result of this check to change the cell dimension
   of your crystal, please read the extensive literature on this topic first.
   This check depends on the wavelength, the cell dimensions, and on the
   standard bond lengths and bond angles used by your refinement software.
*NMRDISDIR
E: WARNING

   Directionality in bond lengths
   Comparison of bond distances with Engh and Huber [REF] standard
   values for protein residues and Parkinson et al [REF] standard values
   for DNA/RNA shows a significant systematic deviation.

   Since this is not an XRAY structure this effect is hard to explain.
*BADXDISDI
E: WARNING

   Directionality in bond lengths and no X-ray cell
   Comparison of bond distances with Engh and Huber [REF] standard
   values for protein residues and Parkinson et al [REF] standard values
   for DNA/RNA shows a significant systematic deviation.

   You have most probably seen symmetry problems earlier. Please
   correct these and rerun this check to see the possible implications
   on the X-ray cell axes.
*DSSP
E: NOTE
   HST
   Secondary structure
   This is the secondary structure according to DSSP. Only helix (H), 
   overwound or 3/10-helix (3), strand (S), turn (T) and coil (blank)
   are shown [REF]. All DSSP related information can be found at 
   http://swift.cmbi.ru.nl/gv/dssp/.
   This is not really a structure validation option, but a very scattered
   secondary structure (i.e. many strands of only a few residues length,
   many Ts inside helices, etc) tends to indicate a poor structure. A full
   explanation of the DSSP secondary structure determination program 
   together with a series of examples can be found at the WHAT\_CHECK 
   website [REF].
*ACCNOK
E: WARNING
   ERRLNS SUMACNOK
   Unusual accessibilities
   0 0.0 0.0
   rl@{ (}r@{) }rrrrr
   (i4,'&',a,'&',a,'&',f6.2,'&',i4,3('&',f10.3),'\\')
   The residues listed in the table below have an accessibility value
   that is not seen very often in the database of solved protein
   structures. It is not necessarily an error if this is the case a
   couple of times, but careful inspection of the molecule is required
   if this list is very long. For each residue its name number and
   accessible surface is listed. The next three columns are the number
   of residues of this type looked at in other PDB files, the average
   accessibilty in these other PDB files, the standard deviation
   (sigma) of the average accessibility, and the number of sigmas that
   the accessibility of the residue that is evaluated deviates from
   the average.
*ACCOK
E: NOTE
   SUMACNOK
   Accessibilities checked OK
   No residues have abnormal accessibility values
*NOMENBAD
E: ERROR
   ERRLNS
   A severe problem showed up hacking the intro
   0 0.0 0.0 MOLECULE SUCKS
   rr@{ (}r@{) }r@{ (}r@{) }rlrrr

   Introduction to the nomenclature section.
   Nomenclature problems seem, at first, rather unimportant. After all who
   cares if we call the delta atoms in leucine delta 2 and delta 1 rather than
   the other way around. Chemically speaking that is correct. But structures
   have not been solved and deposited just for chemists to look at them. Most
   times a structure is used, it is by software in a bioinformatics lab. And
   if they compare structures in which the one used C delta 1 and 2 and the 
   other uses C delta 2 and 1, then that comparison will fail. Also, we
   recalculate all structures every so many years to make sure that everybody
   always can get access to the best coordinates that can be obtained from 
   the (your?) experimental data. These recalculations will be troublesome if
   there are nomenclature problems.

   Several Nomenclature problems actually are worse than that. At the
   WHAT\_CHECK website [REF] you can get an overview of the importance of all
   nomenclature problems that we list.
*NOMENOK
E: NOTE

   Introduction to the nomenclature section.
   Nomenclature problems seem, at first, rather unimportant. After all who
   cares if we call the delta atoms in leucine delta 2 and delta 1 rather than
   the other way around. Chemically speaking that is correct. But structures
   have not been solved and deposited just for chemists to look at them. Most
   times a structure is used, it is by software in a bioinformatics lab. And
   if they compare structures in which the one used C delta 1 and 2 and the 
   other uses C delta 2 and 1, then that comparison will fail. Also, we
   recalculate all structures every so many years to make sure that everybody
   always can get access to the best coordinates that can be obtained from 
   the (your?) experimental data. These recalculations will be troublesome if
   there are nomenclature problems.

   Several Nomenclature problems actually are worse than that. At the
   WHAT\_CHECK website [REF] you can get an overview of the importance of all
   nomenclature problems that we list.
*SOUPOK
E: NOTE

   Content of the PDB file as interpreted by WHAT IF.
   WHAT IF has read your PDB file, and stored it internally in
   what is called 'the soup'. The content of this soup is listed here.
   An extensive explanation of all frequently used WHAT IF output formats
   can be found at http://swift.cmbi.ru.nl/. Look under output formats.
   A course on reading this 'Molecules' table is part of the WHAT\_CHECK
   web pages [REF].
*H_SOUPBAD
E: \multicolumn{10}{c}{'Molecules'} \\ \hline
*SOUPBAD
E: NOTE
   ERRLNS
   Content of the PDB file as interpreted by WHAT IF
   0 0.0 0.0 RESIDUE SOUCNT The WHAT IF 'soup'
   rr@{ (}r@{) }r@{ (}r@{) }rlrrr

   Content of the PDB file as interpreted by WHAT IF.
   WHAT IF has read your PDB file, and stored it internally in
   what is called 'the soup'. The content of this soup is listed here.
   An extensive explanation of all frequently used WHAT IF output formats
   can be found at http://swift.cmbi.ru.nl/. Look under output formats.
   A course on reading this 'Molecules' table is part of the WHAT\_CHECK
   web pages [REF].
*SOUPOK2
E: NOTE

   One or more chain identifiers needed to be set in this file. It is not
   a serious error when chain-identifiers haven't been set, but it is a PDB
   rule that everything has one, and it make validating your structure
   easier too to have chain identifiers on everything.
   Content of the PDB file as corrected by WHAT IF:
*H_SOUPBAD2
E: \multicolumn{10}{c}{'Molecules'} \\ \hline
*SOUPBAD2
E: NOTE
   ERRLNS
   Content of the PDB file as interpreted by WHAT IF
   0 0.0 0.0 RESIDUE CHNSET The WHAT IF 'soup'
   rr@{ (}r@{) }r@{ (}r@{) }rlrrr

   One or more chain identifiers needed to be set in this file. It is not
   a serious error when chain-identifiers haven't been set, but it is a PDB
   rule that everything has one, and it make validating your structure
   easier too to have chain identifiers on everything.
   Content of the PDB file as corrected by WHAT IF:
*RAMAPLOT
E: NOTE
   MPLOT CHANAM
   Ramachandran plot
   In this Ramachandran plot x-signs represent glycines, squares represent
   prolines, and plus-signs represent the other residues. If too many 
   plus-signs fall outside the contoured areas then the molecule is poorly 
   refined (or worse). Proline can only occur in the narrow region around
   phi=60 that also falls within the other contour islands.

   In a colour picture, the residues that are part of a helix are
   shown in blue, strand residues in red. "Allowed" regions for
   helical residues are drawn in blue, for strand residues in red, and
   for all other residues in green.
   A full explanation of the Ramachandran plot together with a series of
   examples can be found at the WHAT\_CHECK website [REF].
*RAMAPLOT2
E: NOTE
   MPLOT CHANAM
   Ramachandran plot

*XBFPLOT
E: NOTE
   SCATTER CHANAM
   B-factor plot
   The average atomic B-factor per residue is plotted as function of
   the residue number.
*XBFPLOT2
E: NOTE
   SCATTER CHANAM
   B-factor plot

*XBFBAD
E: WARNING
   CHANAM  
   B-factor plot impossible
   All average B-factors are zero. Plot suppressed.
*NODIFB
E: WARNING
   CHANAM
   B-factor plot useless
   All average B-factors are equal. Plot suppressed.
*QUAPLOT
E: NOTE
   SCATTER CHANAM
   Quality value plot
   The quality value smoothed over a 10 residue window is plotted as
   function of the residue number. Low areas in the plot (below
   -2.0) indicate "unusual" packing.
*NQAPLOT
E: NOTE
   SCATTER CHANAM
   Second generation quality Z-score plot
   The second generation quality Z-score smoothed over a 10 residue window 
   is plotted as function of the residue number. Low areas in the plot (below
   -1.3) indicate "unusual" packing.
*NQAPLOT2
E: NOTE
   SCATTER CHANAM
   Second generation quality Z-score plot

*NCSPLOT
E: NOTE
   SCATTER CHANAM2 NCSRMS
   Non crystallographic symmetry RMS plot
   The plot shows the RMS differences between two similar chains on a 
   residue-by-residue basis. Individual "spikes" can be indicative of 
   interesting or wrong residues. If all residues show a high RMS value,
   the structure could be incorrectly refined.
*NONCSPLOT
E: NOTE
   CHANAM2 NCSRMS
   Low non-crystallographic symmetry RMS
   All comparable residues in the two chains mentioned below have 
   comparable locations.
*DPPLOT
E: NOTE
   SCATTER CHANAM2
   Non crystallographic symmetry backbone difference plot
   The plot shows the differences in backbone torsion angles between
   two similar chains on a residue-by-residue basis. Individual
   "spikes" can be indicative of interesting or wrong residues. If all
   residues show high differences, the structure could be incorrectly
   refined.
*NODPPLOT
E: NOTE
   CHANAM2
   Low non-crystallographic symmetry phi and psi differences
   All comparable residues in the two chains mentioned below have 
   comparable backbone torsion angles
*INOPLOT
E: NOTE
   SCATTER CHANAM
   Inside/Outside RMS Z-score plot
   The Inside/Outside distribution normality RMS Z-score over a 15
   residue window is plotted as function of the residue number. High
   areas in the plot (above 1.5) indicate unusual inside/outside
   patterns.
*INOPLOT2
E: NOTE
   SCATTER CHANAM
   Inside/Outside RMS Z-score plot

*JUSTSPLOT
E: NOTE
   SPLOT
   A stereo view of the current situation
   A stereo plot is shown.
*CCONTER
E: ERROR
   CHANMS
   Decreasing residue numbers
   At least one residue in each of the chains mentioned below has 
   a residue number that is lower than the previous residue in that
   chain ('-' represents a chain without chain identifier).
*CHANAMOK
E: NOTE

   Chain names are OK
   All chain names assigned to polymer molecules are unique, and all
   residue numbers are strictly increasing within each chain.
*CUNIQER
E: ERROR
   CHANMS
   Chain names not unique
   The chain names listed below are given for more than one protein/DNA 
   molecule in the structure ('-' represents a chain without chain 
   identifier).
*CCHACON
E: NOTE
   CHANMS
   Chain names not unique
   The chain names listed below are given for more than one protein/DNA 
   molecule in the structure ('-' represents a chain without chain 
   identifier).
*CNUMERR
E: WARNING

   Non numerical residue numbers
   At least one residue has a non numeric residue number (not including
   the insertion code). Because of this it is impossible to verify the
   chain continuity.
*HNQOK
E: NOTE

   HIS, ASN, GLN side chains OK
   All of the side chain conformations of Histidine, Asparagine and 
   Glutamine residues were found to be optimal for hydrogen bonding.
*HNQNEU
E: NOTE

   HIS, ASN, GLN side chain orientation verification
   Residues of these types that were found to hydrogen bond better 
   if flipped by 180 degrees around their last chi angle are marked
   in this table.
*H_HNQERR
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*HNQERR
E: ERROR
   ERRLNS
   HIS, ASN, GLN side chain flips
   0 0.0 0.0 RESIDUE HNQCHK Side chain hydrogen bonding
   rr@{ (}r@{) }rl
   <FORMAT done by PDBC92>
   Listed here are Histidine, Asparagine or Glutamine residues for
   which the orientation determined from hydrogen bonding analysis are
   different from the assignment given in the input. Either they could
   form energetically more favourable hydrogen bonds if the terminal
   group was rotated by 180 degrees, or there is no assignment in the
   input file (atom type 'A') but an assignment could be made. Be aware,
   though, that if the topology could not be determined for one or more
   ligands, then this option will make errors.
*OEPSNOION
E: NOTE

   No ions (of a type we can validate) in structure
   Since there are no ions in the structure of a type we can validate, this
   check will not be executed. 
*H_ION1ERR
E: \multicolumn{5}{c}{Ion / H2O} & Certainty & Alternate ion \\ \hline
*ION1ERR
E: WARNING
   ERRLNS
   Unusual ion packing
   0 0.0 0.0 MOLECULE IONPAC Ion packing analysis
   rr@{ (}r@{) }rlrl
   (a,'&',2f5.2,'&',a)
   We implemented the ion valence determination method of Brown and Wu [REF] 
   similar to Nayal and Di Cera [REF]. See also Mueller, Koepke and 
   Sheldrick [REF].
   It must be stated that the validation of ions in PDB files is very 
   difficult. Ideal ion-ligand distances often differ no more than 0.1 Angstrom,
   and in a 2.0 Angstrom resolution structure 0.1 Angstrom isn't very much.
   Nayal and Di Cera showed that this method has great potential, but the
   method has not been validated. Part of our implementation (comparing ion
   types) is even fully new and despite that we see it work well in the few
   cases that are trivial, we must emphasize that this validation method is
   untested. See: http://swift.cmbi.ru.nl/teach/theory/ for a detailed
   explanation. 

   The output gives the ion, the valency score for the ion itself, the
   valency score for the suggested alternative ion, and a series of possible
   comments *1 indicates that the suggested alternate atom type has been
   observed in the PDB file at another location in space. *2 indicates that
   WHAT IF thinks to have found this ion type in the crystallisation
   conditions as described in the REMARK 280 cards of the PDB file. *S
   Indicates that this ions is located at a special position (i.e. at a
   symmetry axis). N4 stands for NH4+.
*ION1NEU
E: NOTE

   Ion packing check
   We implemented the ion valence determination method of Brown and Wu [REF] 
   similar to Nayal and Di Cera [REF] and Mueller, Koepke and 
   Sheldrick [REF].
   This method is experimental.  See: http://swift.cmbi.ru.nl/teach/theory/
*ION1GOO
E: NOTE

   Ion packing OK
   All ions seem properly packed.
   See: http://swift.cmbi.ru.nl/teach/theory/
*H_WIO1ERR
E: \multicolumn{6}{c}{H2O} & {Certainty} & {Comments} \\ \hline
*WIO1ERR
E: WARNING
   ERRLNS
   Unusual water packing
   0 0.0 0.0 MOLECULE WIOPAC Water packing analysis
   rr@{ (}r@{) }lllll
   (a,'&',f6.2,'&',a)
   We implemented the ion valence determination method of Brown and Wu [REF] 
   similar to Nayal and Di Cera [REF] and Mueller, Koepke and 
   Sheldrick [REF].
   It must be stated that the validation of ions in PDB files is very 
   difficult. Ideal ion-ligand distances often differ no more than 0.1 Angstrom,
   and in a 2.0 Angstrom resolution structure 0.1 Angstrom isn't very much.
   Nayal and Di Cera showed that this method nevertheless has great potential
   for detecting water molecules that actually should be metal ions. The
   method has not been extensively validated, though. Part of our 
   implementation (comparing waters with multiple ion types) is even fully new
   and despite that we see it work well in the few cases that are trivial, we
   must emphasize that this method is untested. 

   The score listed is the
   valency score. This number should be close to (preferably a bit above) 1.0
   for the suggested ion to be a likely alternative for the water molecule.
   Ions listed in brackets are good alternate choices. *1 indicates that the
   suggested ion-type has been observed elsewhere in the PDB file too. 
   *2 indicates that the suggested ion-type has been observed in the REMARK
   280 cards of the PDB file. Ion-B and ION-B indicate that the B-factor of
   this water is high, or very high, respectively. H2O-B indicates that the
   B-factors of atoms that surround this water/ion are suspicious.
   See: http://swift.cmbi.ru.nl/teach/theory/ for a detailed explanation. 
*WIO1NEU
E: NOTE

   Water packing check
   We implemented the ion valence determination method of Brown and Wu [REF] 
   similar to Nayal and Di Cera [REF]and Mueller, Koepke and 
   Sheldrick [REF].
   All waters seem properly packed, or at least not packed like an ion.
   This method is experimental. See: http://swift.cmbi.ru.nl/teach/theory/
*WIO1GOO
E: NOTE

   Water packing OK
   All waters seem properly packed, or at least not packed like an ion.
   This method is experimental. See: http://swift.cmbi.ru.nl/teach/theory/
*H_SIO1ERR
E: \multicolumn{5}{c}{Ion} & {Remarks}  \\ \hline
*SIO1ERR
E: NOTE
   ERRLNS
   Overview of ions
   0 0.0 0.0 MOLECULE SIOPAC Overview of ions
   rr@{ (}r@{) }lll
   (a,'&',a)
   When atoms are located at special positions, their occupancy should be
   reduce by a factor that is the same as the multiplicity of that special
   position. If this reduction has been done incorrectly, the occupancy either
   is lower than it should be, which triggers WHAT IF to neglect this ion, or 
   it is higher than it should be, which causes WHAT IF to report bumps, etc.
   Ions with a low occupancy have at times been observed to actually be an ion
   with lower molecular mass or a water molecule, so low-occupancy ions should
   be inspected too. All ions are listed in this table. 
   'Special position' indicates that this ion sits at a special position.
   'OK' means little more than that the full occupancy falls within (0.95;1.05).
   'Low occupancy' means the occupancy is below 0.95.
   B-low means that the B-factor is below 5.0; B-high indicates B>60.0 and
   B-high! indicates B>80.0.
   Other messages are self-explanatory. 
*SIO1NEU
E: NOTE

   Overview of ions
   When ions are located at special positions, their occupancy should be
   reduce by a factor that is the same as the multiplicity of that special
   position. This seems to have been done OK in this PDB file. 
*SIO1GOO
E: NOTE

   Overview of ions
   When ions are located at special positions, their occupancy should be
   reduce by a factor that is the same as the multiplicity of that special
   position. This seems to have been done OK in this PDB file. 
*H_XIO1ERR
E: \multicolumn{1}{c}{REMARK 280}  \\ \hline
*XIO1ERR
E: NOTE
   ERRLNS
   Crystallisation conditions from REMARK 280
   0 0.0 0.0 MOLECULE XIOPAC Crystallisation conditions
   l
   (a)
   Crystallisation conditions as found in the PDB file header.
*XIO1NEU
E: NOTE

   Crystallisation conditions from REMARK 280
   Crystallisation conditions as found in the PDB file header.
*XIO1GOO
E: NOTE

   Crystallisation conditions from REMARK 280
   Crystallisation conditions as found in the PDB file header.
*XBFCOK
E: NOTE
   XBFAVE
   Average B-factor OK
   The average B-factor for buried atoms is in the range 3--10 which is 
   normal for a crystal that was irradiated at low temperature. 
*XBFWOK
E: NOTE
   XBFAVE
   Average B-factor OK
   The average B-factor for buried atoms is in the range 10--30 which is 
   normal for a crystal that was irradiated at around room temperature. 
*XBFLT5W
E: WARNING
   XBFLT5
   More than 2 percent of buried atoms has low B-factor
   For protein structures determined at room temperature, no more than 
   about 1 percent of the B factors of buried atoms is below 5.0. 
*XBFLT5E
E: WARNING
   XBFLT5
   More than 5 percent of buried atoms has low B-factor
   For normal protein structures, no more than about 1 percent of the
   B factors of buried atoms is below 5.0. The fact that this value is
   much higher in the current structure could be a signal of overrefined 
   B-factors, restraints or constraints to too-low values, misuse of the
   B-factor field in the PDB file, or a scaling problem. If the
   average B factor is low too, it is probably a low temperature
   structure determination.
*XBFLT5OK
E: NOTE
   XBFLT5
   Number of buried atoms with low B-factor is OK
   For protein structures determined at room temperature, no more than 
   about 1 percent of the B factors of buried atoms is below 5.0. 
*XBFRNGW
E: WARNING
   XBFAVE
   Average B-factor out of normal range
   The average B-factor for all buried protein atoms normally lies between
   10--30. Values around 3--10 are expected for X-ray studies performed
   at liquid nitrogen temperature. 
*TLSNOT1
E: WARNING
   XBTEMP 
   What type of B-factor?
   WHAT IF does not yet know well how to cope with B-factors in case TLS has
   been used. It simply assumes that the B-factor listed on the ATOM and
   HETATM cards are the real, complete B-factors. When TLS refinement is used
   that assumption sometimes isn't correct. TLS seems not mentioned in the
   header of the PDB file. But anyway, if WHAT IF complains about your 
   B-factors, and you think that they are OK, then check for TLS related
   B-factor problems first.
*TLSNOT2
E: WARNING
   XBTEMP 
   What type of B-factor?
   WHAT IF does not yet know well how to cope with B-factors in case TLS has
   been used. It simply assumes that the B-factor listed on the ATOM and
   HETATM cards are the real, complete B-factors. When TLS refinement is used
   that assumption sometimes isn't correct. The
   header of the PDB file states that zero TLS groups were used. But anyway, 
   if WHAT IF complains about your 
   B-factors, and you think that they are OK, then check for TLS related
   B-factor problems first.
*TLSNOT3
E: WARNING
   NUMTLS XBTEMP 
   What type of B-factor?
   WHAT IF does not yet know well how to cope with B-factors in case TLS has
   been used. It simply assumes that the B-factor listed on the ATOM and
   HETATM cards are the real, complete B-factors. When TLS refinement is used
   that assumption sometimes isn't correct. The
   header of the PDB file states that TLS groups were used. So, 
   if WHAT IF complains about your 
   B-factors, while you think that they are OK, then check for TLS related
   B-factor problems first.
*NUMTLS
E: Number of TLS groups mentione in PDB file header:
*MFHIGH
E: NOTE
   MURTHY
   Low M-factor
   The B-factor flatness, the M-factor, is low. This is a bit worrisome.
   I suggest you consult the WHAT\_CHECK website and/or a seasoned
   crystallographer.
*MFVHIGH
E: WARNING
   MURTHY
   Low M-factor
   The B-factor flatness, the M-factor, is very low. This is very worrisome.
   I suggest you consult the WHAT\_CHECK website and/or a seasoned
   crystallographer.
*UNOTB
E: WARNING

   Temperature factors given as "U", not as "B"
   The average temperature factor found is very low. Probably they are
   given as "U" values, and not as "B" values. Values will be
   multiplied by 8-pi-squared for the analysis of B-factors.
*XBFRNGE
E: WARNING
   XBFAVE
   Average B-factor problem
   The average B-factor for all buried protein atoms normally lies between
   10--30. Values around 3--10 are expected for X-ray studies performed
   at liquid nitrogen temperature.

   Because of the extreme value for the average B-factor, no further analysis
   of the B-factors is performed. 
*XBFRNGOK
E: NOTE
   XBFAVE
   Average B-factor OK
   The average B-factor of buried atoms is within expected values for
   a room-temperature X-ray study.
*XBFBONNOK
E: ERROR
   XBFVAR
   The B-factors of bonded atoms show signs of over-refinement
   For each of the bond types in a protein a distribution was derived
   for the difference between the square roots of the B-factors of the
   two atoms. All bonds in the current protein were scored against
   these distributions. The number given below is the RMS Z-score over
   the structure. For a structure with completely restrained B-factors
   within residues, this value will be around 0.35, for extremely high
   resolution structures refined with free isotropic B-factors this
   number is expected to be near 1.0. Any value over 1.5 is sign of
   severe over-refinement of B-factors.
   
*XBFBONOK
E: NOTE
   XBFVAR
   B-factor distribution normal
   The distribution of B-factors within residues is within expected 
   ranges. A value over 1.5 here would mean that the B-factors show
   signs of over-refinement.
*PUCNOPRO
E: NOTE

   No prolines in structure
   Since there are no proline residues in the structure, the PRO puckering
   check was skipped.
*
* The following messages will be completely and only accessed through
* CDB012 and CDB013
*
*
* PRO puckering check
*
*H_PUC1ERR
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & Pucker Amplitude & Qualifier \\ \hline
*PUC1ERR
E: WARNING
   ERRLNS
   Unusual PRO puckering amplitudes
   0 0.0 0.0 RESIDUE PUCCHK Proline puckering amplitude analysis
   rr@{ (}r@{) }rlrl
   (a,'&',f6.2,'&',a)
   The proline residues listed in the table below have a puckering
   amplitude that is outside of normal ranges. Puckering parameters
   were calculated by the method of Cremer and Pople [REF]. Normal PRO
   rings have a puckering amplitude Q between 0.20 and 0.45
   Angstrom. If Q is lower than 0.20 Angstrom for a PRO residue, this
   could indicate disorder between the two different normal ring forms
   (with C-gamma below and above the ring, respectively). If Q is
   higher than 0.45 Angstrom something could have gone wrong during the
   refinement. Be aware that this is a warning with a low confidence level.
   See: Who checks the checkers? Four validation tools applied to eight
   atomic resolution structures [REF]
*PUC1NEU
E: NOTE

   PRO puckering amplitude check
   Puckering parameters were calculated by the method of Cremer and
   Pople [REF]. Normal PRO rings have a puckering amplitude Q between
   0.20 and 0.45 Angstrom. If Q is lower than 0.20 Angstrom for a PRO
   residue, this could indicate disorder between the two different
   normal ring forms (with C-gamma below and above the ring,
   respectively). This is given as 'PUCLOW' in the table. If Q is
   higher than 0.45 Angstrom something could have gone wrong during the
   refinement. Residues that have these high values are marked
   'PUCHIGH'.
*PUC1GOO
E: NOTE

   PRO puckering amplitude OK
   Puckering amplitudes for all PRO residues are within normal ranges.
*H_PUC2ERR
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & Pucker Phase & Conformation \\ \hline
*PUC2ERR
E: WARNING
   ERRLNS
   Unusual PRO puckering phases
   0 0.0 0.0 RESIDUE PC2CHK Proline puckering phase analysis
   rr@{ (}r@{) }rlrl
   (a,'&',f6.1,'&',a)
   The proline residues listed in the table below have a puckering phase
   that is not expected to occur in protein structures. Puckering
   parameters were calculated by the method of Cremer and Pople
   [REF]. Normal PRO rings approximately show a so-called envelope
   conformation with the C-gamma atom above the plane of the ring
   (phi=+72 degrees), or a half-chair conformation with C-gamma below
   and C-beta above the plane of the ring (phi=-90 degrees). If phi
   deviates strongly from these values, this is indicative of a very
   strange conformation for a PRO residue, and definitely requires a
   manual check of the data. Be aware that this is a warning with a low
   confidence level.
   See: Who checks the checkers? Four validation tools applied to eight
   atomic resolution structures [REF].
*PUC2NEU
E: NOTE

   PRO puckering phases
   Puckering parameters were calculated by the method of Cremer and
   Pople [REF]. Normal PRO rings approximately show a so-called
   envelope conformation with the C-gamma atom below or above the
   plane of the ring. This results in a phi value of around +72
   degrees or -72 degrees. If phi deviates by 36 degrees from these
   values this means that either C-beta or C-delta is out of the plane
   of the ring. This is a very strange conformation for a PRO residue,
   and definitely requires a manual check of the data. Affected
   residues are marked 'PUCPHASE'.
*PUC2GOO
E: NOTE

   PRO puckering phases OK
   Puckering phases for all PRO residues are normal
*
* Rotamer check
*
*H_ROTNOK
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & Fraction \\ \hline
*ROTNOK
E: WARNING
   ERRLNS
   Unusual rotamers
   0 0.4 0.2 RESIDUE ROTCHK Sidechain rotamer normality check
   rr@{ (}r@{) }rlr
   (a,'&',f6.2)
   The residues listed in the table below have a rotamer that is not
   seen very often in the database of solved protein structures. This
   option determines for every residue the position specific chi-1
   rotamer distribution. Thereafter it verified whether the actual
   residue in the molecule has the most preferred rotamer or not. If
   the actual rotamer is the preferred one, the score is 1.0. If the
   actual rotamer is unique, the score is 0.0. If there are two
   preferred rotamers, with a population distribution of 3:2 and your
   rotamer sits in the lesser populated rotamer, the score will be
   0.667. No value will be given if insufficient hits are found in the
   database.

   It is not necessarily an error if a few residues have rotamer
   values below 0.3, but careful inspection of all residues with these
   low values could be worth it.
*ROTNEU
E: NOTE

   Position specific rotamer distribution
   This option determines for every residue the position specific
   rotamer distribution. Thereafter it will be determined if the
   actual residue in the molecule has the most preferred rotamer or
   not. If the actual rotamer is the preferred one, the score is
   1.0. If the actual rotamer is unique, the score is 0.0. If there
   are two preferred rotamers, with a population distribution of 3:2
   and your rotamer sits in the lesser populated rotamer, the score
   will be 0.66. No value will be given if insufficient hits are
   found in the database.
D: NOTE

   Positiespecifieke rotameerverdeling
   Deze optie bepaalt voor elk aminozuur de positie specifieke rtameer
   verdeling. De conformatie van de zijketen van de residuen in uw
   molekuul worden dan gewaardeerd. Indien de actuele rotameer
   overeenkomt met de meest waarschijnlijke rotameer dan krijgt het
   residu een score van 1.0. Indien de positie specifieke rotameer
   verdeling twee preferente posities laat zien met een verdeling van
   3:2 en de actuele rotameer komt overeen met de minder
   waarschijnlijke positie specifieke rotameer dan krijgt het residu
   een score van 0.66. Geen waarde wordt berekend als er niet voldoende
   hits in de database zijn gevonden.
*ROTOK
E: NOTE
  
   Rotamers checked OK
   None of the residues that have a normal backbone environment have
   abnormal rotamers.
*
* Backbone check
*
*H_BBNOK
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & \# hits \\ \hline
*BBNOK
E: WARNING
   ERRLNS
   Unusual backbone conformations
   0 10 5 RESIDUE BBCCHK Backbone conformation normality check
   rr@{ (}r@{) }rlr
   (a,'&',i5)
   For the residues listed in the table below, the backbone formed by
   itself and two neighbouring residues on either side is in a
   conformation that is not seen very often in the database of solved
   protein structures. The number given in the table is the number of
   similar backbone conformations in the database with the same amino
   acid in the centre.

   For this check, backbone conformations are compared with database
   structures using C-alpha superpositions with some restraints on the
   backbone oxygen positions.

   A residue mentioned in the table can be part of a strange loop, or
   there might be something wrong with it or its directly surrounding
   residues. There are a few of these in every protein, but in any
   case it is worth looking at!
*BBNEU
E: NOTE

   Backbone conformation normality check
   Values listed are the number of times the local backbone (defined
   by the current residue plus or minus two residues) was found in
   WHAT IF's nonredundant database. Low numbers mean that you have a
   backbone conformation that is not seen very often, which could mean
   that it is an interesting loop or that there is a problem in the
   structure.
*BBOK
E: NOTE
  
   Backbone conformations OK
   None of the residues have abnormal backbone conformations
*
* Bump check
*
*H_BUMPNOK
E: \multicolumn{6}{c}{Atom 1} & \multicolumn{6}{c}{Atom 2} & Bump &
   Dist & \multicolumn{2}{c}{Status} \\ \hline
*BUMPNOK
E: ERROR
   ERRLNS
   Abnormally short interatomic distances
   
   rr@{ (}r@{) }rll@{ <--> }rr@{ (}r@{) }rll@{  }r@{  }r@{  }rl
   (a,'&',a,'&',2(f6.2,'&'),a,'&',a)
   The pairs of atoms listed in the table below have an unusually
   short distance.

   The contact distances of all atom pairs have been checked. Two
   atoms are said to `bump' if they are closer than the sum of their
   Van der Waals radii minus 0.40 Angstrom. For hydrogen bonded pairs
   a tolerance of 0.55 Angstrom is used. The first number in the
   table tells you how much shorter that specific contact is than the
   acceptable limit. The second distance is the distance between the
   centres of the two atoms. Although we believe that two water atoms
   at 2.4 A distance are too close, we only report water pairs that are
   closer than this rather short distance. 

   The last text-item on each line represents the status of the atom
   pair. The text `INTRA' means that the bump is between atoms that
   are explicitly listed in the PDB file. `INTER' means it is an
   inter-symmetry bump. If the final column contains the text 'HB',
   the bump criterion was relaxed because there could be a hydrogen
   bond. Similarly relaxed criteria are used for 1--3 and 1--4
   interactions (listed as 'B2' and 'B3', respectively). If the last
   column is 'BF', the sum of the B-factors of the atoms is higher
   than 80, which makes the appearance of the bump somewhat less
   severe because the atoms probably aren't there anyway. BL, on the
   other hand, indicates that the bumping atoms both have a low 
   B-factor, and that makes the bumps more worrisome.

   Bumps between atoms for which the sum of their occupancies is lower
   than one are not reported. In any case, each bump is listed in only
   one direction. If the MODEL number doesn't exist (like in most X-ray 
   files), a minus sign is printed instead.
*H_BUMPNOKC
E: \multicolumn{6}{c}{Atom 1} & \multicolumn{6}{c}{Atom 2} & Bump &
   Dist & \multicolumn{2}{c}{Status} \\ \hline
*BUMPNOKC
E: ERRORS
   ERRLNS
   Abnormally short interatomic distances
   0 0.0 0.1 ATOM BMPCHK Van der Waals overlap verification
   rr@{ (}r@{) }rll@{  <-->  }rr@{ (}r@{) }rll@{}r@{  }r@{  }rl
   (a,'&',a,'&',2(f6.2,'&'),a,'&',a)
   The pairs of atoms listed in the table below have an unusually
   short distance.

   The contact distances of all atom pairs have been checked. Two
   atoms are said to `bump' if they are closer than the sum of their
   Van der Waals radii minus 0.40 Angstrom. For hydrogen bonded pairs
   a tolerance of 0.55 Angstrom is used. The first number in the
   table tells you how much shorter that specific contact is than the
   acceptable limit. The second distance is the distance between the
   centres of the two atoms.

   The last text-item on each line represents the status of the atom
   pair. The text `INTRA' means that the bump is between atoms that
   are explicitly listed in the PDB file. `INTER' means it is an
   inter-symmetry bump. If the final column contains the text 'HB',
   the bump criterion was relaxed because there could be a hydrogen
   bond. Similarly relaxed criteria are used for 1--3 and 1--4
   interactions (listed as 'B2' and 'B3', respectively). If the last
   column is 'BF', the sum of the B-factors of the atoms is higher
   than 80, which makes the appearance of the bump somewhat less
   severe because the atoms probably aren't there anyway.

   It seems likely that at least some of the reported bumps are caused by
   administrative errors in the chain names. I.e. covalently bound atoms
   with different non-blank chain-names are reported as bumps. In rare
   cases this is not an error.

   Bumps between atoms for which the sum of their occupancies is lower
   than one are not reported. In any case, each bump is listed in only
   one direction. If the MODEL number doesn't exist (like in most X-ray 
   files), a minus sign is printed instead.
*BUMPNEU
E: NOTE

   Van der Waals overlaps.
   The contact distances of all atom pairs have been checked. Two atoms
   are said to `bump' if they are closer than the sum of their Van der
   Waals radii minus 0.40 Angstrom. For hydrogen bonded pairs a tolerance
   of 0.55 Angstrom is used. To get a per-residue score all bumps made by
   the atoms in the residue are added together.

   A really good structure does not have any non-zero values in this table.
*BUMPNEUC
E: NOTE

   Van der Waals overlaps.
   The contact distances of all atom pairs have been checked. Two atoms
   are said to `bump' if they are closer than the sum of their Van der
   Waals radii minus 0.40 Angstrom. For hydrogen bonded pairs a tolerance
   of 0.55 Angstrom is used. To get a per-residue score all bumps made by
   the atoms in the residue are added together.

   It seems likely that at least some of the reported bumps are caused by
   administrative errors in the chain names. I.e. covalently bound atoms
   with different non-blank chain-names are reported as bumps. In rare
   cases this is not an error.

   A really good structure does not have any non-zero values in this table.
*BUMPOK
E: NOTE
  
   No Van der Waals overlaps
   All interatomic distances (including symmetry transformations) have
   been verified. No unusual contacts were found. No pair of atoms
   has an unusual short contact distance.
*
* Buried Hbond acceptors using HB2 module
*
*H_BH2ANOK
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Atom} \\ \hline
*BH2ANOK
E: WARNING
   ERRLNS
   Buried unsatisfied hydrogen bond acceptors
   0 0.0 0.0 ATOM BA2CHK Buried unsatisfied hydrogen bond acceptors
   rr@{ (}r@{) }rll
   <Format handled by PDBC92A>
   The buried side-chain hydrogen bond acceptors listed in the table
   below are not involved in a hydrogen bond in the optimized hydrogen
   bond network.

   Side-chain hydrogen bond acceptors that are buried inside the
   protein normally form hydrogen bonds within the protein. If there
   are any not hydrogen bonded in the optimized hydrogen bond network 
   they will be listed here.

   Waters are not listed by this option.
*BH2ANEU
E: NOTE

   Verification of buried hydrogen bond acceptors

   Side-chain hydrogen bond acceptors that are buried inside the
   protein normally form hydrogen bonds within the protein. If there
   are any not hydrogen bonded in the optimized hydrogen bond network 
   they will be listed here.
*BH2AOK
E: NOTE
  
   Buried hydrogen bond acceptors OK
   All buried polar side-chain hydrogen bond acceptors are involved in a 
   hydrogen bond in the optimized hydrogen bond network. 
*
* Buried Hbond donors using HB2 module
*
*H_BH2NOK
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Atom} \\ \hline
*BH2NOK
E: WARNING
   ERRLNS
   Buried unsatisfied hydrogen bond donors
   0 0.0 0.0 ATOM BH2CHK Buried unsatisfied hydrogen bond donors
   rr@{ (}r@{) }rll
   <Format handled by PDBC92A>
   The buried hydrogen bond donors listed in the table below have a
   hydrogen atom that is not involved in a hydrogen bond in the
   optimized hydrogen bond network.

   Hydrogen bond donors that are buried inside the protein normally
   use all of their hydrogens to form hydrogen bonds within the
   protein. If there are any non hydrogen bonded buried hydrogen bond
   donors in the structure they will be listed here. In very good
   structures the number of listed atoms will tend to zero.

   Waters are not listed by this option.
*BH2NEU
E: NOTE

   Verification of buried hydrogen bond donors

   Hydrogen bond donors that are buried inside the protein normally
   form hydrogen bonds within the protein. If there are any non
   hydrogen bonded buried hydrogen bond donors in the optimized
   hydrogen bond network they will be listed here. In very good
   structures the number of listed atoms will tend to zero.

   The polar side chain atoms of ARG, LYS, GLU, ASP, HIS, ASN and GLN
   are, when they are buried, almost invariably involved in at least
   one hydrogen bond. If any of these atoms are listed, an
   investigation should be launched. They will be labelled
   'MIS-HBO'.
*BH2OK
E: NOTE
  
   Checked buried hydrogen bond donors OK
   All buried hydrogen bond donors are involved in a hydrogen bond in
   the optimized hydrogen bond network. 
*
* Buried Hbond donors and acceptors
*
*H_BHBONOK
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Atom} \\ \hline
*BHBONOK
E: WARNING
   ERRLNS
   Buried unsatisfied hydrogen bond donors and acceptors
   0 0.0 0.0 ATOM BPOCHK Buried hydrogen bond donors/acceptors
   rr@{ (}r@{) }rll
   <Format handled by PDBC92A>
   The buried hydrogen bond donors and acceptors listed in the table
   below are not involved in a hydrogen bond.

   Hydrogen bond donors and acceptors that are buried inside the
   protein normally form hydrogen bonds within the protein. If there
   are any non hydrogen bonded buried hydrogen bond donors/acceptors
   in the structure, they will be listed here.

   The polar side chain atoms of ARG, LYS, GLU, ASP, HIS, ASN and GLN
   are, when they are buried, almost invariably involved in at least
   one hydrogen bond. If any of these atoms are listed, an
   investigation should be launched.
*BHBONEU
E: NOTE

   Verification of buried hydrogen bond donors/acceptors

   Hydrogen bond donors and acceptors that are buried inside the
   protein normally form hydrogen bonds within the protein. If there
   are any non hydrogen bonded buried hydrogen bond donors/acceptors
   in the structure, they will be labelled here as 'NON-HBO'.

   The polar side chain atoms of ARG, LYS, GLU, ASP, HIS, ASN and GLN
   are, when they are buried, almost invariably involved in at least
   one hydrogen bond. If any of these atoms are listed, an
   investigation should be launched. They will be labelled
   'MIS-HBO'.
*BHBOOK
E: NOTE
  
   Checked hydrogen bond donors and acceptors OK
   All buried hydrogen bond donors and acceptors are involved in a 
   hydrogen bond. 
*
* Backbone oxygen positions
*
*H_BADBBOX
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & Distance (\AA) & \# hits \\ \hline
*BADBBOX
E: WARNING
   ERRLNS
   Backbone oxygen evaluation
   0 2.0 3.0 RESIDUE FLPCHK Backbone oxygen position verification
   rr@{ (}r@{) }rl@{ }r@{ }r
   (a,'&',f5.2,'&',i4)
   The residues listed in the table below have an unusual backbone 
   oxygen position.

   For each of the residues in the structure, a search was performed
   to find 5-residue stretches in the WHAT IF database with
   superposable C-alpha coordinates, and some restraining on the
   neighbouring backbone oxygens.
   
   In the following table the RMS distance between the backbone oxygen
   positions of these matching structures in the database and the
   position of the backbone oxygen atom in the current residue is
   given. If this number is larger than 1.5 a significant number of
   structures in the database show an alternative position for the
   backbone oxygen. If the number is larger than 2.0 most matching
   backbone fragments in the database have the peptide plane
   flipped. A manual check needs to be performed to assess whether the
   experimental data can support that alternative as well. The number
   in the last column is the number of database hits (maximum 80) used
   in the calculation. It is "normal" that some glycine residues show
   up in this list, but they are still worth checking!
*NEUBBOX
E: NOTE

   Backbone oxygen position evaluation.
   For each of the residues in the structure, a search was performed
   to find 5-residue stretches in the WHAT IF database with
   superposable C-alpha coordinates.
   
   In the following table the RMS distance between the backbone oxygen
   positions of these matching structures in the database and the
   position of the backbone oxygen atom in the current residue is
   given. If the number is larger than 2.0 most matching backbone
   fragments in the database have the peptide plane flipped. This
   means you should have a look whether your data can support that
   alternative as well. It is "normal" that some glycine residues show
   up in this list, but they are still worth checking!
*GOODBBOX
E: NOTE
  
   Backbone oxygen evaluation OK
   All residues for which the local backbone conformation could be
   found in the WHAT IF database have a normal backbone oxygen
   position.
*
* Amino acid handedness
*
*
* Water clusters
*
*H_H2O1NOK
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Atom} \\ \hline
*H2O1NOK
E: ERROR
   ERRLNS
   Water clusters without contacts with non-water atoms
   0 0.0 0.0 ATOM H2OCHK Floating water cluster analysis
   rr@{ (}r@{) }rll
   <Format handled by PDBC92A>
   The water molecules listed in the table below are part of water
   molecule clusters that do not make contacts with non-waters. These
   water molecules are part of clusters that have a distance at least
   1 Angstrom larger than the sum of the Van der Waals radii to the
   nearest non-solvent atom. Because these kinds of water clusters
   usually are not observed with X-ray diffraction their presence
   could indicate a refinement artifact. The number in brackets is the
   identifier of the water molecule in the input file.

*H2O1NEU
E: NOTE

   Floating water cluster analysis
   Any water molecules labelled in this table with the 'FLOATING' 
   keyword is part of a cluster of water molecules that is not in
   contact with protein, DNA/RNA, or drug atoms. It is very unlikely
   that this kind of water molecules can be observed in an X-ray
   structure; often Fourier ripples near symmetry elements are 
   responsible for the observed electron density.
*H2O1OK
E: NOTE
  
   Water contacts OK
   All water clusters make at least one contact with a non-water atom.
*H_H2ONOHBO
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Atom} \\ \hline
*H2ONOHBO
E: ERROR
   ERRLNS
   Water molecules without hydrogen bonds
   0 0.0 0.0 ATOM H2OHBO H-bond-less water analysis
   rr@{ (}r@{) }rll
   <Format handled by PDBC92A>
   The water molecules listed in the table below do not form any
   hydrogen bonds, neither with the protein or DNA/RNA, nor with other
   water molecules. This is a strong indication of a refinement
   problem. The last number on each line is the identifier of the water
   molecule in the input file.

*H2OHBO
E: NOTE

   Hydrogen bonding of water molecules
   Any water molecules labelled in this table with the 'LOOSE' keyword
   does not make any hydrogen bonds with other atoms in the
   structure. It is very unlikely that this kind of water molecules
   can be observed in an X-ray structure.
*H2OHBOOK
E: NOTE
  
   Water hydrogen bonds OK
   All water molecules can form hydrogen bonds.
*
* Water distance to asymmetric unit
*
*WATNOSYM
E: NOTE

   Symmetry related water molecules check not performed
   Since there is no symmetry, the position check for symmetry related
   water molecules can not be performed
*H_WATFARN
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Atom} &
   \multicolumn{3}{c}{Suggested coordinates} \\ \hline
*WATFARN
E: WARNING
   ERRLNS
   Water molecules need moving
   0 0.0 0.0 ATOM H2OMOV Floating water cluster analysis
   rr@{ (}r@{) }rll@{ }rrr
   (a,3('&',f7.2))
   The water molecules listed in the table below were found to be
   significantly closer to a symmetry related non-water molecule than
   to the ones given in the coordinate file. For optimal viewing
   convenience revised coordinates for these water molecules should be
   given.

   The number in brackets is the identifier of the water molecule in
   the input file. Suggested coordinates are also given in the
   table. Please note that alternative conformations for protein
   residues are not taken into account for this calculation.
   If you are using WHAT IF / WHAT-CHECK interactively, then the moved 
   waters can be found in PDB format in the file: MOVEDH2O.pdb.
*WATFARNEU
E: NOTE

   Distance of water molecules to asymmetric unit
   Any water molecules labelled in this table with the 'FAR' keyword
   are more than 1 Angstrom further away from the asymmetric unit
   given in the input file than from a symmetry related one. For
   optimal convenience alternative coordinates for these water
   molecules should be given.
*WATFAROK
E: NOTE
  
   No waters need moving
   All water molecules are sufficiently close to the asymmetric unit
   given in the input file.
*NOWAT
E: NONE

   No waters
   Since there are no waters, the water check has been skipped.
*
* Ion distance to asymmetric unit
*
*IONESYM
E: No symmetry, so symmetry related ion-position check not performed
*IONNOSYM
E: NOTE

   Symmetry related ion-position check not performed
   Since there is no symmetry, the position check for symmetry related
   ions can not be performed
*H_IONFARN
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Atom} &
   \multicolumn{3}{c}{Suggested coordinates} \\ \hline
*IONFARN
E: WARNING
   ERRLNS
   Ions need moving
   0 0.0 0.0 ATOM IONMOV Floating ion analysis
   rr@{ (}r@{) }rll@{ }rrr
   (a,3('&',f7.2))
   The ions listed in the table below were found to be significantly closer 
   to a symmetry related non-water molecule than to the ones given in the 
   coordinate file. For optimal viewing convenience revised coordinates 
   for these ions should be given.

   The number in brackets is the identifier of the ion in the input file. 
   Suggested coordinates are also given in the table. Please note that 
   alternative conformations for protein residues are not taken into account 
   for this calculation. If you are using WHAT IF / WHAT-CHECK interactively,
   then the moved ions can be found in PDB format in the file: MOVEDION.pdb.
   
*IONFARNEU
E: NOTE

   Distance of ions to asymmetric unit
   Any ions labelled in this table with the 'FAR' keyword are more than 
   1 Angstrom further away from the asymmetric unit given in the input file
   than from a symmetry related one. For viewing convenience alternative
   coordinates for these ions should be given.
*IONFAROK
E: NOTE
  
   No ions need moving
   All ions are sufficiently close to the asymmetric unit given in the
   input file.
*NOION
E: NONE

   No ions
   Since there are no ions, this ion symmetry check has been skipped.
*
* Weight check
*
*H_WEIGHTS
E: \multicolumn{6}{c}{Residue} & {Atom} & Weight\\ \hline
*WEIGHTS
E: ERROR
   ERRLNS
   Weights outside the 0.0 -- 1.0 range
   0 0.0 0.0 ATOM WGTCHK Atomic occupancy check
   rr@{ (}r@{) }rllr
   (a,'&',f6.2)
   The atoms listed in the table below have their weight/occupancy outside 
   the 0.0--1.0 range. This problem is not hampering proper WHAT IF
   functioning, but it is indicative of problems with the X-ray
   refinement.
*WEIGHTNEU
E: NOTE

   Atomic occupancy check
   Atoms that are listed here as 'OVER' have an atomic occupancy
   bigger than 1.0, if listed as 'HIGH' even bigger than 1.1. Atoms
   labeled as 'NEGATIVE' have an atomic occupancy smaller than
   0.0. Obviously, in any crystal the occupancies (or 'weights')
   should be between 0.0 and 1.0. Any atom mentioned here is
   indicative of severe refinement problems, HIGH and NEGATIVE
   being worse than OVER.
*WEIGHTSOK
E: NOTE
  
   Weights checked OK
   All atomic occupancy factors ('weights') fall in the 0.0--1.0 range.
*H_CAONBAF
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*CAONBAF
E: ERROR
   ERRLNS
   Calpha only residues
   0 0.0 0.0 RESIDUE Calpha-only
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   WHAT IF has detected a few residues that contain just an C-alpha carbon 
   and nothing else. These missing atoms make it hard for WHAT IF to
   properly validate the environment of these residues. Please keep this
   in mind when using the WHAT\_CHECK report.
*H_CAONBAD
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*CAONBAD
E: ERROR
   ERRLNS
   Calpha only residues
   0 0.0 0.0 RESIDUE Calpha-only
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   WHAT IF has detected residues that contain just an alpha carbon atom
   and nothing else. The many missing atoms make it hard for WHAT IF to
   properly validate the environment of these residues. Consequently,
   you are suggested to be careful when using the WHAT\_CHECK report.
*CAONNEU
E: NOTE

   Calpha only residues
   There are some residues that consist of only an alpha carbon atom. Be
   aware that many validation options will function poorly when dealing
   with the residues around the residues listed in this table.
*CAONOK
E: NOTE

   No C-alpha only residues
   There are no residues that consist of only an alpha carbon atom. 
*H_CAONBBD
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*CAONBBD
E: ERROR
   ERRLNS
   Depreciating error(s)
   0 0.0 0.0 RESIDUE Calpha-only
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   Calpha only residues
   There are some residues that consist of only an alpha carbon atom. Be
   aware that many validation options will function poorly when dealing
   with the residues around the residues listed in this table.
*H_STARTIT
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*STARTIT
E: ERROR
   ERRLNS
   Fatal error(s)
   0 0.0 0.0 MOLECULE FATAL Fatal errors
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   WHAT IF has detected a problem that make it impossible to reliably
   validate. This error can be one of many, and the error messages
   tend to be not too informative at this stage as WHAT IF got very
   confused. Perhaps you gave WHAT IF a directory name instead of a file name,
   or your PDB file was written on a Windows machine, or the file is empty,
   or many residues consist of only an alpha-carbon, or the file contains too
   many non-caninical residues, or ....
   WHAT IF will try to list which residues triggered this check, but don't
   rely on this table and look at the PDB file yourself with an editor or so.
   The validation will now continue with a strong disclaimer....
*STARTNEU
E: NOTE

   Search for fatal errors.
   Problems can exist that make it impossible to continue the validation. If
   these are found, they are listed here.
*STARTOK
E: NOTE

   No crippling errors.
   Problems can exist that make it impossible to continue the validation. 
   WHAT IF seems not to have encountered any of these.
*H_DELUNK
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*DELUNK
E: ERROR
   ERRLNS
   Validation problem(s)
   0 0.0 0.0 RESIDU FATAL UNK residues encountered
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   WHAT IF has detected a problem that make it impossible to reliably
   validate. In this file UNK residues were detected. As we cannot do much
   with unknown entities, the UNK residues have been removed. Obviously, this
   introduces some problems of another kind, like residues now being at the
   surface, that earlier were not; some water molecules might be called
   wrong that in reality aren't, etc.
*DELUNKNEU
E: NOTE

   Validation error(s)
   WHAT IF has detected and removed UNK residues.
*DELUNKOK
E: NOTE

   Validation error(s)
   WHAT IF has detected and removed UNK residues.
*H_NONCA
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*NONCA
E: ERROR
   ERRLNS
   Validation problem(s)
   0 0.0 0.0 RESIDUE NOCAAA Non-canonicals
   rr@{ (}r@{) }rl
   <FORMAT done by PDBC92>
   WHAT IF has detected a non-canonical residue. If you want to do the
   validation properly, you should make a topology entry for this residue
   and run the validation with your in-house version of WHAT IF. For
   now WHAT IF has made a topology entry that is administratively correct
   but lacks any intelligence; it doesn't know bond lengths, it doesn't know
   planarities, and it doesn't knoiw about hydrogen bonds.
*NONCANEU
E: NOTE

   Non-canonicals
   WHAT IF can (often) detect non-canonical residues. If these are found,
   they are listed here.
*NONCAOK
E: NOTE

   Non-canonicals
   WHAT IF has not detected any non-canonical residue that it doesn't
   understand, or there are no non-canonical residues in the PDB file.
*NONCATXT
E: Non-canonical residue:
*
* NAMCHK
*
*NAMERR
E: ERROR
   ERRLNS
   Nomenclature errors
   23 0.0 0.0 RESIDUE NAMCHK Atom nomenclature errors
   <dummy table header>
   <dummy format>
   Dummy text. This error is only used to create a "check.db" table.
*NAMNEU
E: NOTE

   Nomenclature check
   Some nomenclature problems will be listed here. If atoms have a
   non-IUPAC name they will be listed as bad or missing in another
   place. If they have an existing but incorrect IUPAC name they are
   listed here. Chemical errors (e.g. valine Cgammas swapped) are
   called bad. Other nomenclature errors are called poor.
D: NOTE

   Verificatie van atoomnamen
   Een aantal naamgevings problemen wordt hier getoond. Als een atoom een
   niet-IUPAC naam heeft wordt hij vermoedelijk als missing-in-action
   gemerkt. Als een atoom een bestaande, maar verkeerde naam heeft wordt hij
   hier genoemd. Als de fout chemische onzin tot gevolg heeft wordt hij
   'bad' genoemd (e.g. Val Cgammas omgewisseld), anders 'poor'.
*H_DRGTOPOS
E: \multicolumn{6}{c}{Ligand}  \\ \hline
*DRGTOPOS
E: WARNING
   ERRLNS
   Ligands for which topology could not be determined
   0 0.0 0.0 RESIDUE TOPPOS Ligand without know topology
   rr@{ (}r@{) }rlr
   (a,'&',a)
   The ligands in the table below are too complicated for the automatic 
   topology determination. WHAT IF uses a local copy of Daan van Aalten's 
   Dundee PRODRG server to automatically generate topology information
   for ligands. Some molecules are too complicated for this software. If that
   happens, WHAT IF / WHAT-CHECK continue with a simplified topology that
   lacks certain information. Ligands with a simplified topology can, for 
   example, not form hydrogen bonds, and that reduces the accuracy of all
   hydrogen bond related checking facilities. 
*DRGTOPNEU
E: NOTE
  
   Ligand without topology
   The topology could not be determined for these ligands. This is bad because
   it means that not all ligands can be included in the hydrogen bond
   optimization and related options.
*DRGTOPOK
E: NOTE
  
   Ligand topologies OK
   The topology could be determined for all ligands (or there are no ligands
   for which a topology is needed, in which case there is absolutely no
   problem, of course). That is good because it means that all ligands can
   be included in the hydrogen bond optimization and related options.
*H_VALNAMES
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*VALNAMES
E: WARNING
   ERRLNS
   Valine nomenclature problem
   0 0.0 0.0
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   The valine residues listed in the table below have their C-gamma-1
   and C-gamma-2 swapped.
*VALNAMOK
E: NOTE
  
   Valine nomenclature OK
   No errors were detected in valine nomenclature.
*H_THRNAMES
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*THRNAMES
E: ERROR
   ERRLNS
   Threonine nomenclature problem
   0 0.0 0.0
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   The threonine residues listed in the table below have their
   O-gamma-1 and C-gamma-2 swapped.
*THRNAMOK
E: NOTE
  
   Threonine nomenclature OK
   No errors were detected in threonine nomenclature.
*H_ILENAMES
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*ILENAMES
E: ERROR
   ERRLNS
   Isoleucine nomenclature problem
   0 0.0 0.0
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   The isoleucine residues listed in the table below have the wrong
   hand at the C-beta atom. This can not be corrected automatically by
   WHAT IF, as the C-delta might need moving as well.
*ILENAMOK
E: NOTE
  
   Isoleucine nomenclature OK
   No errors were detected in isoleucine nomenclature.
*H_ILENAMESF
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*ILENAMESF
E: ERROR
   ERRLNS
   Isoleucine nomenclature problem solved
   0 0.0 0.0
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   The isoleucine residues listed in the table below had the wrong
   hand at the C-beta atom. As this seemed only a C-gamma nomenclature
   problem, WHAT IF corrected this problem already early on in the validation
   process.
*ILENAMOKF
E: NOTE
  
   Isoleucine nomenclature OK
   No errors were detected in isoleucine nomenclature.
*H_LEUNAMES
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*LEUNAMES
E: WARNING
   ERRLNS
   Leucine nomenclature problem
   0 0.0 0.0
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   The leucine residues listed in the table below have their C-delta-1
   and C-delta-2 swapped.
*LEUNAMOK
E: NOTE
  
   Leucine nomenclature OK
   No errors were detected in leucine nomenclature.
*H_ARGNAMES
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*ARGNAMES
E: WARNING
   ERRLNS
   Arginine nomenclature problem
   0 0.0 0.0
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   The arginine residues listed in the table below have their N-H-1
   and N-H-2 swapped.
*ARGNAMOK
E: NOTE
  
   Arginine nomenclature OK  
   No errors were detected in arginine nomenclature.
*H_TYRNAMES
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*TYRNAMES
E: WARNING
   ERRLNS
   Tyrosine convention problem
   0 0.0 0.0
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   The tyrosine residues listed in the table below have their chi-2
   not between -90.0 and 90.0
*TYRNAMOK
E: NOTE
  
   Tyrosine torsion conventions OK
   No errors were detected in tyrosine torsion angle conventions.
*H_PHENAMES
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*PHENAMES
E: WARNING
   ERRLNS
   Phenylalanine convention problem
   0 0.0 0.0
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   The phenylalanine residues listed in the table below have their
   chi-2 not between -90.0 and 90.0.
*PHENAMOK
E: NOTE
  
   Phenylalanine torsion conventions OK
   No errors were detected in phenylalanine torsion angle conventions.
*H_GLUNAMES
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*GLUNAMES
E: WARNING
   ERRLNS
   Glutamic acid convention problem
   0 0.0 0.0
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   The glutamic acid residues listed in the table below have their
   chi-3 outside the -90.0 to 90.0 range, or their proton on OE1 instead
   of OE2.
*GLUNAMOK
E: NOTE
  
   Glutamic acid torsion conventions OK
   No errors were detected in glutamic acid torsion angle conventions.
*PNAMOK
E: NOTE
  
   Phosphate group names OK
   No errors were detected in phosphate group naming conventions.
*H_PNAMES
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Atom} & Original \\ \hline
*PNAMES
E: WARNING
   ERRLNS
   Phosphate group convention problem
   0 0.0 0.0
   rr@{ (}r@{) }rll@{ }l
   (a,'$',a)
   The nucleic acid residues listed in the table below have the OP1 and
   OP2 atom names exchanged.
*H_ASPNAMES
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*ASPNAMES
E: WARNING
   ERRLNS
   Aspartic acid convention problem
   0 0.0 0.0
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   The aspartic acid residues listed in the table below have their
   chi-2 not between -90.0 and 90.0, or their proton on OD1 instead of
   OD2.
*ASPNAMOK
E: NOTE
  
   Aspartic acid torsion conventions OK
   No errors were detected in aspartic acid torsion angle conventions.
*H_ATNAMES
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Atom} & Original \\ \hline
*ATNAMES
E: WARNING
   ERRLNS
   Heavy atom naming convention problem
   0 0.0 0.0
   rr@{ (}r@{) }rll@{ }l
   (a,'&',a)
   The atoms listed in the table below have nonstandard names in the input 
   file. (Be aware that we sometimes consider an asterix and an apostrophe 
   identical, and thus do not warn for the use of asterixes. Please be aware
   that the PDB wants us to deliberately make some nomenclature errors;
   especially in non-canonical amino acids.
*ATNAMOK
E: NOTE
   
   Heavy atom naming OK
   No errors were detected in the atom names for non-hydrogen atoms. Please
   be aware that the PDB wants us to deliberately make some nomenclature errors;
   especially in non-canonical amino acids.
*H_HATNAMES
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Atom} & Original \\ \hline
*HATNAMES
E: WARNING
   ERRLNS
   Hydrogen atom naming convention problem
   0 0.0 0.0
   rr@{ (}r@{) }rll@{ }l
   (a,'&',a)
   The hydrogen atoms listed in the table below have nonstandard names in 
   the input file. (Be aware that we sometimes consider an asterix and an
   apostrophe identical, and thus do not warn for the use of asterixes. Often
   all protons in a PDB file have still names according to the old
   IUPAC rules. In those cases this list will get very long. Remember,
   these are only warnings....).
*HATNAMOK
E: NOTE
  
   Hydrogen atom naming OK
   No errors were detected in the atom names for hydrogen atoms.
*
* Backbone torsion angles
*
*H_BADCHI2
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & Description \\ \hline
*BADCHI2
E: WARNING
   ERRLNS
   Backbone evaluation reveals unusual conformations
   21 0.0 0.0 RESIDUE CH2CHK Backbone torsion angle check
   rr@{ (}r@{) }rl@{ }l
   (a,'&',a)
   The residues listed in the table below have abnormal backbone torsion  
   angles.

   Residues with `forbidden' phi-psi combinations are listed, as
   well as residues with unusual omega angles (deviating by more than
   3 sigma from the normal value). Please note that it is normal if
   about 5 percent of the residues is listed here as having unusual
   phi-psi combinations.
*OKCHI2
E: NOTE
  
   Backbone torsion angles OK
   All individual residues have normal backbone torsion angles.
*
* Chi angles
*
*H_BADCHIS
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & Z-score \\ \hline
*BADCHIS
E: WARNING
   ERRLNS
   Torsion angle evaluation shows unusual residues
   21 -2.0 -3.0 RESIDUE TORCHK Torsion angle check
   rr@{ (}r@{) }rl@{ }r
   (a,'&',f6.1)
   The residues listed in the table below contain bad or abnormal
   torsion angles.

   These scores give an impression of how `normal' the torsion
   angles in protein residues are. All torsion angles except omega are
   used for calculating a `normality' score. Average values and
   standard deviations were obtained from the residues in the WHAT IF
   database. These are used to calculate Z-scores. A residue with a
   Z-score of below -2.0 is poor, and a score of less than -3.0 is
   worrying. For such residues more than one torsion angle is in a
   highly unlikely position.
*NEUCHIS
E: NOTE

   Torsion angle check 
   These scores give an impression of how `normal' the torsion
   angles in protein residues are. All torsion angles except omega are
   used for calculating a `normality' score. Average values and
   standard deviations were obtained from the residues in the WHAT IF
   database. These are used to calculate Z-scores. A residue with a
   Z-score of below -2.0 is poor, and a score of less than -3.0 is
   worrying. For such residues more than one torsion angle is in a
   highly unlikely position.
*OKCHIS
E: NOTE
  
   Torsion angles OK
   All individual residues have normal overall torsion angle scores.
*
* Directional atomic contact analysis: residue-by-residue
*
*H_BADSALL
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & Severity \\ \hline
*BADSALL
E: WARNING
   ERRLNS
   Troublesome residues
   
   rr@{ (}r@{) }rl@{ }r
   (a,'&',f6.2)
   The residues listed in the table below need to be inspected

   This table is a very rough attempt to sort the residues according to
   how badly they need your attention. The idea is that when you sit in 
   in front of the graphics screen and study the residues with the electron
   density present that you improve the structure most by dealing with the
   top residues in this list first.
*NEUSALL
E: NOTE
   
   The residues listed in the table below need to be inspected
   This table is a very rough attempt to sort the residues according to
   how badly they need your attention. The idea is that when you sit in 
   in front of the graphics screen and study the residues with the electron
   density present that you improve the structure most by dealing with the
   top residues in this list first.
   The fact that this list is empty strongly indicates a bug...
*GOODSALL
E: NOTE
   
   The residues listed in the table below need to be inspected
   This table is a very rough attempt to sort the residues according to
   how badly they need your attention. The idea is that when you sit in 
   in front of the graphics screen and study the residues with the electron
   density present that you improve the structure most by dealing with the
   top residues in this list first.
   The fact that this list is empty strongly indicates a bug...
*H_BADQUA
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & Qualty value \\ \hline
*BADQUA
E: WARNING
   ERRLNS
   Abnormal packing environment for some residues
   11 -3.0 -5.0 RESIDUE QUACHK Directional Atomic Contact Analysis
   rr@{ (}r@{) }rl@{ }r
   (a,'&',f6.2)
   The residues listed in the table below have an unusual packing
   environment.

   The packing environment of the residues is compared with the
   average packing environment for all residues of the same type in
   good PDB files. A low packing score can indicate one of several
   things: Poor packing, misthreading of the sequence through the
   density, crystal contacts, contacts with a co-factor, or the
   residue is part of the active site. It is not uncommon to see a few
   of these, but in any case this requires further inspection of the
   residue.
*NEUQUA
E: NOTE

   Directional Atomic Contact Analysis
   Residues marked bad are 1) incorrectly modelled, or 2) involved in
   ligand binding, or 3) involved in crystal contacts while the
   crystal partner is not available during the analysis, or 4) part of
   the active site. Residues marked poor are simply poor and perhaps
   need human intervention. A series of poor and/or bad residues in a
   row could indicate misthreading [REF].
*GOODQUA
E: NOTE

   Packing environment OK
   None of the individual amino acid residues has a bad packing environment.
*
* Directional atomic contact analysis: residue-by-residue
*
*H_CBNDBAD
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & Bound to \\ \hline
*CBNDBAD
E: WARNING
   ERRLNS
   Some things are bound or liganded to the wrong chain
   
   rr@{ (}r@{) }rl@{ }r
   (a,'&',a)
   The 'things' listed in the table below are bound or liganded to a
   to something else with a different chain identifier.

   There is nothing formally wrong when a calcium with chain identifier A is
   bound to a protein with chain identifier B. But it is inconvenient;
   especially when the PDB file also contains a protein with chain 
   identifier A; and even more confusing when there is also another calcium
   with chain identifier B. 
   These problems have not been solved by WHAT IF. Further messages 
   therefore use the original chain identifiers.
*CBNDNEU
E: NOTE

   Check for inconvenient chain identifier combinations
   There is nothing formally wrong when a calcium with chain identifier A is
   bound to a protein with chain identifier B. But it is inconvenient;
   especially when the PDB file also contains a protein with chain 
   identifier A; and even more confusing when there is also another calcium
   with chain identifier B. 
   No serious problems of this type were detected. 
*CBNDOK
E: NOTE

   No inconvenient chain identifier combinations found
   
   Either chain identifiers are not an issue with this PDB file, or, we didn't
   find any inconvenient combinations of chain identifiers.
*
* Series of bad residues
*
*H_BADSQUA
E: \multicolumn{5}{c}{Start residue} & \multicolumn{5}{c}{End residue} &
   Av. Qualty \\ \hline
*BADSQUA
E: WARNING
   ERRLNS
   Abnormal packing environment for sequential residues
   
   rr@{ (}r@{) }rl@{ --- }rr@{ (}r@{) }rl@{ }r
   (a,'&',a,'&',f6.2)
   A stretch of at least three sequential residues with a questionable packing
   environment was found. This could indicate that these residues are part
   of a strange loop. It might also be an indication of misthreading in the
   density. However, it can also indicate that one or more residues in this
   stretch have other problems such as, for example, missing atoms, very
   weird angles or bond lengths, etc.
   
   The table below lists the first and last residue in each stretch found,
   as well as the average residue score of the series.
*GOODSQUA
E: NOTE

   No series of residues with bad packing environment
   There are no stretches of three or more residues each having a quality
   control score worse than -4.0.
*
* Structure average.
*
*BADMQUA
E: ERROR
   AVQUA
   Abnormal average packing environment
   The average quality control value for the structure is very low.

   A molecule is certain to be incorrect if the average quality score
   is below -3.0. Poorly refined molecules, very well energy
   minimized misthreaded molecules and low homology models give values
   between -2.0 and -3.0. The average quality of 200 highly refined Xray
   structures was -0.5+/-0.4 [REF].
*MEDMQUA
E: WARNING
   AVQUA
   Structural average packing environment a bit worrysome
   The structural average quality control value is a bit low.

   The protein is probably threaded correctly, but either poorly
   refined, or it is just a protein with an unusual (but correct)
   structure. The average quality of 200 highly refined Xray
   structures was -0.5+/-0.4 [REF].
*GOODMQUA
E: NOTE
   AVQUA
   Structural average packing environment OK
   The structural average quality control value is within normal ranges.
*
* Directional atomic contact analysis: residue-by-residue
*
*H_BADNQA
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & Z-score \\ \hline
*BADNQA
E: WARNING
   ERRLNS
   Low packing Z-score for some residues
   11 -2.50 -3.00 RESIDUE NQACHK New Directional Atomic Contact Analysis
   rr@{ (}r@{) }rl@{ }r
   (a,'&',f6.2)
   The residues listed in the table below have an unusual packing
   environment according to the 2nd generation quality check. The score
   listed in the table is a packing normality Z-score: positive means
   better than average, negative means worse than average. Only residues
   scoring less than -2.50 are listed here. These are the "unusual" 
   residues in the structure, so it will be interesting to take a 
   special look at them.
*NEUNQA
E: NOTE

   Second generation Directional Atomic Contact Analysis
   Residues marked bad could be incorrectly modelled or part of
   the active site. Residues marked poor are simply "unusual" and perhaps
   need human intervention. A series of poor and/or bad residues in a
   row could indicate misthreading.
*GOODNQA
E: NOTE

   Second generation packing environment OK
   None of the individual amino acid residues has a bad packing environment.
*
* Series of bad residues
*
*H_BADSNQA
E: \multicolumn{5}{c}{Start residue} & \multicolumn{5}{c}{End residue} &
   Av. Z-score \\ \hline
*BADSNQA
E: WARNING
   ERRLNS
   Abnormal packing Z-score for sequential residues
   
   rr@{ (}r@{) }rl@{ --- }rr@{ (}r@{) }rl@{ }r
   (a,'&',a,'&',f8.2)
   A stretch of at least four sequential residues with a 2nd
   generation packing Z-score below -1.75 was found. This could
   indicate that these residues are part of a strange loop or that the
   residues in this range are incomplete, but it might also be an
   indication of misthreading.
   
   The table below lists the first and last residue in each stretch found,
   as well as the average residue Z-score of the series.
*GOODSNQA
E: NOTE

   No series of residues with abnormal new packing environment
   There are no stretches of four or more residues each having a quality
   control Z-score worse than -1.75.
*
* Structure average.
*
*BADMNQA
E: ERROR
   AVNQA
   Abnormal structural average packing Z-score
   The quality control Z-score for the structure is very low.

   A molecule is certain to be incorrect if the Z-score is below -5.0.
   Poorly refined molecules, very well energy minimized misthreaded
   molecules and low homology models give values between -2.0 and
   -5.0. The average quality of properly refined Xray structures is
   0.0+/-1.0.
*MEDMNQA
E: WARNING
   AVNQA
   Structural average packing Z-score a bit worrysome
   The structural 2nd generation average quality control value is a bit low.

   The protein is probably threaded correctly, but either poorly
   refined, or it is just a protein with an unusual (but correct)
   structure. The average quality of properly refined Xray
   structures is  0.0+/-1.0.
*GOODMNQA
E: NOTE
   AVNQA
   Structural average packing Z-score OK
   The structural average for the second generation quality control
   value is within normal ranges.
*
* Atoms close to symmetry axes.
*
*AXAIMP
E: NOTE

   Verification of distance of atoms to symmetry axes impossible
   Due to a problem in the symmetry information, the check for 
   atoms too close to symmetry axes can not be performed.
*AXAMIS
E: NOTE

   Verification of distance of atoms to symmetry axes impossible
   Since there is no symmetry information, the check for 
   atoms too close to symmetry axes can not be performed.
*H_AXANOK
E: \multicolumn{5}{c}{Atom} & {Matrix} \\ \hline
*AXANOK
E: ERROR
   ERRLNS
   Atoms too close to symmetry axis
   0 0.0 0.0 ATOM AXACHK Distance to symmetry axis verification.
   rr@{ (}r@{) }r@llll
   (a,'&',i5)
   The atoms listed in the table below are closer than 0.77 Angstrom
   to a proper symmetry axis. This creates a bump between the atom and
   its symmetry relative(s). It is likely that these represent
   refinement artefacts. The number in the right-hand column is the
   number of the symmetry matrix that was applied when this problem 
   was detected.

*AXANEU
E: NOTE

   Verification of distance of atoms to symmetry axes
   If an atom is closer than 0.77 Angstrom to a proper symmetry axis
   this creates a bump between the atom and its symmetry relative(s).
   Any such atoms present in the structure will be labeled 'SYM-AXIS'
   It is likely that these represent refinement artefacts.
*AXAOK
E: NOTE

   All atoms are sufficiently far away from symmetry axes
   None of the atoms in the structure is closer than 0.77 Angstrom to
   a proper symmetry axis.
*
* Side chain planarity
*
*SSPLAOK
E: NOTE

   Side chain planarity OK
   All of the side chains of residues that have a planar group are
   planar within expected RMS deviations.
*SSPLANEU
E: NOTE

   Side chain planarity.
   For all amino acid residues that have a side chain with a planar group,
   the RMS deviation of the atoms to a fitted plane was determined. This
   number was divided by the standard deviation obtained from a 
   database of small molecule X-ray structures, and is given here. 

*H_SSPLANOK
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & Z-score \\ \hline
*SSPLANOK
E: ERROR
   ERRLNS
   Side chain planarity problems
   0 4.0 6.0 RESIDUE PLNCHK Side chain planarity check
   rr@{ (}r@{) }rl@{ }r
   (a,'&',f6.2)
   The side chains of the residues listed in the table below contain a
   planar group that was found to deviate from planarity by more than
   4.0 times the expected value. For an amino acid residue that has a
   side chain with a planar group, the RMS deviation of the atoms to a
   least squares plane was determined. The number in the table is the
   number of standard deviations this RMS value deviates from the
   expected value. Not knowing better yet, we assume that planarity of 
   the groups analyzed should be perfect.
*
* Side chain planarity
*
*TAUOK
E: NOTE

   Tau angles OK
   All of the tau angles of amino acids that actually have a tau angle 
   fall within expected RMS deviations.
*TAUNEU
E: NOTE

   Tau angles.
   For all amino acid residues that actually have a tau angle,
   the RMS deviation from the expected tau angle was determined. This
   number was divided by the standard deviation obtained from a 
   database of well-solved X-ray structures, and is given here. 

*H_TAUNOK
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & Z-score \\ \hline
*TAUNOK
E: ERROR
   ERRLNS
   Tau angle problems
   0 4.0 6.0 RESIDUE TAUCHK Tau angle check
   rr@{ (}r@{) }rl@{ }r
   (a,'&',f6.2)
   The side chains of the residues listed in the table below contain a
   tau angle that was found to deviate from te expected value by more than
   4.0 times the expected standard deviation. The number in the table is the
   number of standard deviations this RMS value deviates from the
   expected value. 
*USSPLAOK
E: NOTE

   Uncalibrated side chain planarity OK
   All of the side chains of DNA/RNA residues (and groups in
   proteins that contain a proton and are supposed to be planar)
   are planar within 0.10 Angstrom RMS (or no DNA/RNA was found...). 
   Please be aware that this check cannot be callibrated and that the 
   cutoff of 0.10 Angstrom thus is a wild guess.
*USSPLANEU
E: NOTE

   Uncalibrated side chain planarity.
   For all DNA/RNA residues and planar groups in peptides that include
   a proton, the RMS deviation of all planar atoms to a fitted plane was
   determined. This number is given here.
   Please be aware that this check cannot be callibrated and that we thus
   dont know very well what these numbers mean.
*H_UPLANOK
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & RMS deviation \\ \hline
*UPLANOK
E: WARNING
   ERRLNS
   Uncalibrated side chain planarity problems
   0 4.0 6.0 RESIDUE PL3CHK Side chain planarity check
   rr@{ (}r@{) }rl@{ }r
   (a,'&',f6.2)
   The residues listed in the table below contain a planar group that was
   found to deviate from planarity by more than 0.10 Angstrom RMS.
   Please be aware that this check cannot be callibrated and that the 
   cutoff of 0.10 Angstrom thus is a wild guess.
*SSPL2OK
E: NOTE

   Atoms connected to aromatic rings OK
   All of the atoms that are connected to planar aromatic rings in side
   chains of amino-acid residues are in the plane within expected RMS
   deviations.
*SSPL2NEU
E: NOTE

   Verification of connections to aromatic rings.
   For all atoms that are connected to an aromatic ring in the side chain
   of a protein residue the distance of the atom to the least squares plane
   through the aromatic system was determined. The number given in the
   table is the number of standard deviations this distance deviates
   from the expected value (0.0).
*H_SSPL2NOK
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & Atom & Z-score \\ \hline
*SSPL2NOK
E: ERROR
   ERRLNS
   Connections to aromatic rings out of plane
   0 4.0 6.0 ATOM PL2CHK Verification of connections to aromatic rings.
   rr@{ (}r@{) }rll@{ }r
   (a,'&',f6.2)
   The atoms listed in the table below are connected to a planar
   aromatic group in the sidechain of a protein residue but were found
   to deviate from the least squares plane. 

   For all atoms that are connected to an aromatic side chain in a
   protein residue the distance of the atom to the least squares plane
   through the aromatic system was determined. This value was divided
   by the standard deviation from a distribution of similar values
   from a database of small molecule structures.
*H_SSPLHNOK
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & Atom & Z-score \\ \hline
*SSPLHNOK
E: ERROR
   ERRLNS
   Protons too far out of plane
   0 0.0 0.0 ATOM PLHCHK Proton far out of plane
   rr@{ (}r@{) }rll@{ }r
   (a,'&',f6.2)
   We don't know how far protons are allowed to be out of plane. Till
   such knowledge exists we will warn if the RMS out-of-planeness
   of the protons is more than 1.5 times that of the heavy atoms in
   the same planar group, and more than 0.05 Angstrom in absolute terms.
*SSPLHOK
E: NOTE

   Protons deviate normal from planarity
   We don't know how far protons are allowed to be out of plane. Till
   such knowledge exists we will warn if the RMS out-of-planeness
   of the protons is more than 1.5 times that of the heavy atoms in
   the same planar group, and  more than 0.05 Angstrom in absolute
   terms. All planar groups seem to fulfil this requirement.
*H_MISATOM
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Atom} \\ \hline
*MISATOM
E: WARNING
   ERRLNS
   Missing atoms
   0 0.0 0.0 ATOM MISCHK Missing atom check
   rr@{ (}r@{) }rll
   <Format handled by PDBC92>
   The atoms listed in the table below are missing from the entry. If
   many atoms are missing, the other checks can become less sensitive. 
   Be aware that it often happens that groups at the termini of DNA
   or RNA are really missing, so that the absence of these atoms normally
   is neither an error nor the result of poor electron density.
   Some of the atoms listed here might also be listed by other checks, 
   most noticeably by the options in the previous section that list 
   missing atoms in several categories. The plausible atoms with zero 
   occupancy are not listed here, as they already got assigned a non-zero
   occupancy, and thus are no longer 'missing'.
*FMTABOVEOLD
E:  rl@{ (}r@{}c@{) }l@{}rl{}rl 
*NEUATOM
E: NOTE

   Check for missing atoms
   All atoms that have all coordinates given as 0.0 will be labelled as
   'MISSING' here.
*NOMISATOM
E: NOTE
  
   No missing atoms detected in residues
   All expected atoms are present in residues. This validation option has
   not looked at 'things' that can or should be attached to the elemantary
   building blocks (amino acids, nucleotides). Even the C-terminal oxygens
   are treated separately.
*NOMISATMH
E: NOTE
  
   No missing atoms detected in residues
   All expected atoms are present in residues. This validation option has
   not looked at 'things' that can or should be attached to the elemantary
   building blocks (amino acids, nucleotides). Even the C-terminal oxygens
   are treated separately. (Note 1: one proton is 'allowed' missing on 
   residues that tend to be positive at neutral pH. Note 2: this option 
   does not take any pH effects into account).
*H_RAMCHKERR
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*RAMCHKERR
E: ERROR
   ERRLNS
   If this message appears, there is a bug to be removed ;-)
   0 -3.0 -4.0 RESIDUE RAMCHK Ramachandran check
   rl@{ (}r@{}c@{) }l@{}rl
   <Format handled by PDBC92>
   List of Ramachandran normality values could not be added to check.db.
*RAMCHKNEU
E: NOTE

   Ramachandran check
   The following list contains per-residue Z-scores describing
   how well each residue fits into the allowed areas of the
   Ramachandran plot.
*H_C12CHKERR
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*C12CHKERR
E: ERROR
   ERRLNS
   If this message appears, there is a bug to be removed ;-)
   0 -3.0 -4.0 RESIDUE C12CHK Chi-1/chi-2 rotamer normality check
   rl@{ (}r@{}c@{) }l@{}rl
   <Format handled by PDBC92>
   List of Chi-1/chi-2 correlation values could not be added to check.db.
*C12CHKNEU
E: NOTE

   Chi-1/chi-2 rotamer normality check
   The following list contains per-residue Z-scores describing
   how well each rotamer fits into the common areas of the
   chi-2/chi-2 correlation plot.
*H_INOCHKERR
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*INOCHKERR
E: ERROR
   ERRLNS
   If this message appears, there is a bug to be removed ;-)
   0 3.0 4.0 RESIDUE INOCHK Inside/outside distribution check
   rl@{ (}r@{}c@{) }l@{}rl
   <Format handled by PDBC92>
   List of Chi1/Chi2 correlation values could not be added to check.db.
*INOCHKNEU
E: NOTE

   Inside/outside distribution check
   The following list contains per-residue Z-scores describing how
   well the residue's observed accessibility fits the expected one.
   A positive Z-score indicates "more exposure than usual", whereas
   a negative Z-score means "more buried than usual".
   |Z-score| must be used to judge the quality.
*H_SCOLSTERR
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*SCOLSTERR
E: ERROR
   ERRLNS
   If this message appears, there is a bug to be removed ;-)
   0 0.0 0.0 RESIDUE SCOLST List of symmetry contacts
   rl@{ (}r@{}c@{) }l@{}rl
   <Format handled by PDBC92>
   List of symmetry contacts could not be added to check.db.
*SCOLSTNEU
E: NOTE

   List of symmetry contacts
   The following list contains all residues from model 1 that form
   symmetry contacts.
*H_BVALSTERR
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*BVALSTERR
E: ERROR
   ERRLNS
   If this message appears, there is a bug to be removed ;-)
   0 35.0 60.0 RESIDUE BVALST List of temperature factors
   rl@{ (}r@{}c@{) }l@{}rl
   <Format handled by PDBC92>
   List of temperature factors could not be added to check.db.
*BVALSTNEU
E: NOTE

   List of temperature factors
   The following list contains B-values for all the residues,
   as obtained by averaging the temperature factors of the
   individual atoms specified in the PDB-file.
*H_ACCLSTERR
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*ACCLSTERR
E: ERROR
   ERRLNS
   Vacuum accessibility calculation failed
   0 1.0 1.2 RESIDUE ACCLST List of relative accessibilities
   rl@{ (}r@{}c@{) }l@{}rl
   <Format handled by PDBC92>
   No vacuum accessibility could be calculated for this residue.
*ACCLSTNEU
E: NOTE

   List of relative accessibilities
   The following list contains relative accessibility values for all the
   residues, as obtained by dividing the observed accessibility by the
   maximum possible accessibility (residue in vacuo, just GLY neighbours)
*ACCVACERR
E: ERROR. Calculation of vacuum accessibility gave zero result.
*H_PDBLSTERR
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*PDBLSTERR
E: ERROR
   ERRLNS
   If this message appears, there is a bug to be removed ;-)
   0 0.0 0.0 RESIDUE PDBLST List of residues
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92>
   List of residues could not be added to check.db.
*PDBLSTNEU
E: NOTE

   List of residues found in model 1
   The following residue list allows an unambiguous assignment of the
   various quality checks to the amino acid sequence given in the PDB-file.
*
*
*
*
*
*
*
*DIALOG
E: 
D: 
*
* Additions made at BNL
*
*
*FMTHISA
E: (a,'&',a,'&',f6.2,:,'&',a,'&',f6.2)
*TABHISA
E: rr@{ (}r@{) }rl@{ }lrlr
*TABHISE
E: NOTE
   ERRLNS
   Histidine type assignments
   0 0.0 0.0


   For all complete HIS residues in the structure a tentative
   assignment to HIS-D (protonated on ND1), HIS-E (protonated on NE2),
   or HIS-H (protonated on both ND1 and NE2, positively charged) is
   made based on the hydrogen bond network. A second assignment is
   made based on which of the Engh and Huber [REF] histidine
   geometries fits best to the structure. 

   In the table below all normal histidine residues are listed. The
   assignment based on the geometry of the residue is listed first,
   together with the RMS Z-score for the fit to the Engh and Huber
   parameters. For all residues where the H-bond assignment is
   different, the assignment is listed in the last columns, together
   with its RMS Z-score to the Engh and Huber parameters.

   As always, the RMS Z-scores should be close to 1.0 if the residues
   were restrained to the Engh and Huber parameters during refinement.

   Please note that because the differences between the geometries of
   the different types are small it is possible that the geometric
   assignment given here does not correspond to the type used in
   refinement. This is especially true if the RMS Z-scores are much
   higher than 1.0.
   
   If the two assignments differ, or the `geometry' RMS Z-score is high,
   it is advisable to verify the hydrogen bond assignment, check the 
   HIS type used during the refinement and possibly adjust it.
*
* Table column headers
*
*TCH001
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & \multicolumn{2}{c}{Atom pair} & 
   Distance & Z-value \\ \hline
*TCH002
E: \multicolumn{4}{c}{Residue} \\ \hline
*TCH002A
E: \multicolumn{6}{c}{Residue} \\ \hline
*TCH002B
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & Atom & Original \\ \hline
*TCH002C
E: \multicolumn{10}{c}{'Molecules'} \\ \hline
*TCH003A
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & Atom \\ \hline
*TCH004
E: \multicolumn{6}{c}{Residue} & Z-score \\ \hline
*TCH004A
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & Atom & Z-score \\ \hline
*TCH004B
E: \multicolumn{6}{c}{Residue} & RMS deviation \\ \hline
*TCH005A
E: \multicolumn{6}{c}{Residue} & Z-Score \\ \hline
*TCH005B
E: \multicolumn{6}{c}{Residue}&\multicolumn{6}{c}{Residue}&Description\\ \hline
*TCH006
E: \multicolumn{6}{c}{Atom 1} & \multicolumn{6}{c}{Atom 2} & Bump &
   Dist & \multicolumn{2}{c}{Status} \\ \hline
*TCH007
E: \multicolumn{7}{c}{Atom 1} & \multicolumn{7}{c}{Atom 2} & {Status} \\ \hline
*TCH008
E: \multicolumn{6}{c}{Residue} & Distance (\AA) & \# hits \\ \hline
*TCH009
E: \multicolumn{6}{c}{Residue} & Fraction \\ \hline
*TCH010
E: \multicolumn{6}{c}{Residue} & \# hits \\ \hline
*TCH012
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} &Geometry&Z-score&H-bond&Z-score\\ \hline
*TCH013
E: \multicolumn{6}{c}{Residue} & \multicolumn{3}{c}{Atom Triplet} & 
   Bond Angle & Z-value \\ \hline
*TCH014
E: \multicolumn{6}{c}{Residue} &\multicolumn{1}{c}{Id.} &
   \multicolumn{3}{c}{Suggested coordinates} \\ \hline
*TCH015
E: \multicolumn{6}{c}{Residue} & Qualty value \\ \hline
*TCH016
E: \multicolumn{6}{c}{Start residue} & \multicolumn{6}{c}{End residue} &
   Av. Qualty \\ \hline
*TCH015A
E: \multicolumn{6}{c}{Residue} & Z-score \\ \hline
*TCH016A
E: \multicolumn{6}{c}{Start residue} & \multicolumn{6}{c}{End residue} &
   Av. Z-score \\ \hline
*TCH017
E: \multicolumn{7}{c}{Atom} & \multicolumn{3}{c}{Coordinates} \\ \hline
*TCH018
E: \multicolumn{6}{c}{Residue} & Amplitude & Qualifier \\ \hline
*TCH019
E: \multicolumn{6}{c}{Residue} & Pucker Phase & Conformation \\ \hline
*TCH020
E: \multicolumn{7}{c}{Atom} & Z-value & Value & Expected & Notes \\ \hline
*
* ROBBIE CHANGES HERE
*
*RJ0000
E: Robbie's first message. Totally idle...
D: Robbies eerste boodschap. Wordt niet aangeroepen...
*P_MATRIX1
E: The MATRIX parameter determines the weighing of the structure factors 
   relative to the geometry score. Allowed values are 0.01 - 1.0. Reasonable
   values are low for shitty structures and low resolution and around 1.0
   for very high resolution structures.
*P_MATRIX2
E: Give the weight factor:
D: Geef de gewichtsfactor:
*RJ0001
E: THE NCYCLE parameter determines the number of refinement cycles in 
   Refmac. Possible values lie in the range of 0-100. Values 5-30 are
   considered reasonable. Use 0 cycles to calculate phases and Fcalc
   based on the PDB structure. 
*RJ0002
E: Give the number of refinement cycles:
D: Geef het aantal verfijningsstappen 
*
* ROB CHANGES HERE
*
*R00001
E: Too many secondary structure fragments for table
D: Teveel secundaire structuur elementen voor tabel
*R00002
E: Same transformation in fractional coordinates:
D: Dezelfde transformatie in fractionele coordinaten:
*R00003
E: Too many unknown residues in the soup
D: Te veel onbekende residuen in de soep
*R00004
E: IAT out of range in WIFITW
D: IAT ongeldig in WIFITW
*R00006
E: Full-Check aborted
D: Full-Check afgebroken
*R00007
E: NONE

   No Amino acid residues in range
   Since there are no amino acids, the Quality Control check has been skipped.
*R00007A
E: NONE

   Not enough intact Amino acid residues in range
   Since there are not enough intact amino acids, the Quality Control check
   has been skipped.
*R00008
E: NOTE

   Too many strange amino acid residues
   Since more than 5 percent of the amino acids is non-natural, the 
   Quality Control check has been skipped.
*R00009
E: DGM004C called with non-natural amino acid or non-amino-acid.
D: DGM004C aangeroepen met niet-natuurlijk aminozuur of niet-aminozuur.
*R00010
E: Error writing using PDBFMT in PDBC06
D: Fout bij het schrijven met PDBFMT in PDBC06
*R00011
E: NONE

   No H-N-Q in the molecule
   Since there are no HIS GLN or ASN residues in the soup, no hydrogen-bond
   flip check will be performed.
*R00012
E: NONE

   Not enough residues
   There are more drugs and/or non-canonical residues than 'normal' residues
   in this file. Validation, therefore, makes no sense. The validation report
   stops here deliberately.
*R00014
E: NONE

   Calibrated planarity check only for protein
   Since there is no protein, no calibrated planarity check was performed.
*R00014A
E: NONE

   Planarity check only for DNA or protein with hydrogens
   Since there is no DNA and no protein with hydrogens, no uncalibrated 
   planarity check was performed.
*R00015
E: NONE

   Torsion angle evaluation only for protein
   Since there is no protein, no torsion angle evaluation was performed.
*R00016
E: NONE

   Backbone oxygen evaluation only for protein
   Since there is no protein, no backbone oxygen evaluation was performed.
*R00017
E: NONE

   Rotamer check only for protein
   Since there is no protein, no rotamer check was performed.
*R00018
E: NONE

   Buried unsatisfied acceptors only for protein
   Since there is no protein, no check for buried unsatisfied hydrogen
   bond acceptors was performed.
*R00019
E: Give PBM file
D: Geef naam van PBM file
*R00020
E: Not an ASCII PBM file
D: Dit is geen ascii PBM file.
*R00021
E: Matrix dimensions undefined
D: Matrix dimensies ongedefinieerd
*R00022
E: Line size ......... :
D: Lijn lengte........ :
*R00023
E: Number of lines ... :
D: Aantal lijnen...... :
*R00024
E: Map too big
D: Map te groot
*R00025
E: Reading line 
D: Lees regel
*R00026
E: Too many points in data block
D: Te veel punten in data block
*R00027
E: Block, expected points:
D: Bloknummer, aantal punten verwacht:
*R00028
E: Error reading inputfile
D: Leesfout
*R00029
E: Give PGM file
D: Geef naam van de PGM file
*R00030
E: Not an ASCII PGM file
D: Dit is geen ascii PGM file
*R00031
E: This option needs a pre-scanned PBM or PGM
D: Lees eerst een PBM of PGM file in a.u.b.
*R00032
E: Give Xfig file
D: Geef naam van de Xfig file
*R00033
E: Wrong Xfig version (need 3.1) or file format error
D: Verkeerde versie van XFIG (heb 3.1 nodig) of file formaat fout
*R00034
E: Not 10 integers on last line of '2 5' block
D: Er zijn geen 10 integers op de laatste regel van het '2 5' blok.
*R00035
E: Not 16 reals on '2 1' block header
D: Geen 16 reals op '2 1' blok header
*R00036
E: upon reading coordinates
D: bij het lezen van de coordinaten
*R00037
E: The two '2 1' blocks have different lengths
D: De twee '2 1' blokken hebben verschillende lengtes
*R00039
E: Line out of range in DIG010
D: Lijnnummer buiten westen in DIG010
*R00040
E: Point out of range in DIG010
D: Kolomnummer buiten westen in DIG010
*R00041
E: Nothing to convert
D: Geen 2D coordinaten te converteren
*R00042
E: LOCLIN too small in DIG014
D: LOCLIN te klein in DIG014
*R00043
E: Will use GLY for all residues
D: Zal GLY voor alle residuen gebruiken
*R00044
E: Sequence length and structure length differ
D: Sequentie en structuur zijn niet even lang
*R00045
E: Deformation matrix:
D: Deformatie matrix:
*R00046
E: ('Overall scaling factor : ',F10.4)
D: ('Overall schaal factor : ',F10.4)
*R00047
E: ('Initial 2D,3D scores ',F10.1,F10.5)
D: ('Initiele 2D en 3D scores ',F10.1,F10.5)
*R00048
E: ('Initial value chosen for Ca-restraint weight ',F10.1)
D: ('Gekozen startwaarde voor Ca-restraint gewicht ',F10.1)
*R00049
E: ('Average length of the bond : ',F9.4)
D: ('Gemiddelde Ca-Ca bindingslengte : ',F9.4)
*R00050
E: ('Centre of mass :',3F11.4)
D: ('Zwaartepunt :',3F11.4)
*R00051
E: ('Translation vector between plots :',2F11.4)
D: ('Translatievector tussen plots :',2F11.4)
*R00053
E: No soup in DIG016
D: Geen soep in DIG016
*R00054
E: Reinitialize 2D to these values?
D: Opnieuw starten met deze 2D waarden?
*R00055
E: IAA out of range in DIG017
D: IAA buiten bereik in DIG017
*R00056
E: LEFT, IAA-1,IAA=
D: Links, IAA-1,IAA=
*R00057
E: RIGHT, IAA-1,IAA=
D: Rechts, IAA-1,IAA=
*R00058
E: Atom out-of-field in DIG018
D: Atoom buiten 2D plaatje in DIG018
*R00059
E: Warning: "White" line!
D: Waarschuwing: "Witte" lijn!
*R00060
E: Too many residues for DIG022 in WIFPAR(901)
D: Te veel residuen voor DIG022 in WIFPAR(901)
*R00061
E: ('After refinement of ',I5,'-',I5,' 2D,3D scores: ',F10.1,F10.5)
D: ('Na verfijning van ',I5,'-',I5,' 2D,3D scores: ',F10.1,F10.5)
*R00062
E: ('Final scale in XYZ directions:',3F8.4)
D: ('Uiteindelijke schaling in XYZ richtingen:',3F8.4)
*R00064
E: Powell exceeding maximum iterations.
D: Powell convergeert niet.
*R00065
E: Brent exceed maximum iterations.
D: Brent convergeert niet.
*R00066
E: Weight on Ca-restraints now 
D: Gewicht op Ca-restraints nu
*R00067
E: Initial stereo angle...........:
D: Initiele stereo hoek............:
*R00068
E: Optimal Ca-Ca adjacent distance:
D: Optimale Ca-Ca bindingsafstand..:
*R00069
E: Minimal Ca-Ca 1-3 distance.....:
D: Minimale 1-3 Ca-Ca afstand......:
*R00070
E: Weight for Ca restraints.......:
D: Gewicht voor Ca restraints......:
*R00071
E: Linewidth......................:
D: Lijnbreedte.....................:
*R00072
E: Number of residues to optimize.:
D: Aantal residuen te optimaliseren:
*R00073
E: DIGOPT will refine only Z scale
D: DIGOPT zal alleen een Z schaling optimaliseren
*R00074
E: DIGOPT will refine XY and Z scale
D: DIGOPT zal een XY en een Z schaling optimaliseren
*R00075
E: DIGOPT will refine X, Y, and Z scales
D: DIGOPT zal onafhankelijke X, Y en Z schalen optimaliseren
*R00076
E: There are no 3D coordinates (yet).
D: Geen 3D coordinaten beschikbaar
*R00078
E: Invalid molecule number ignored
D: Fout molecuulnummer overgeslagen
*R00079
E: Colour not understood in COL020B
D: Kleur niet begrepen in COL020B
*R00080
E: New cluster replaces cluster number 
D: Nieuwe cluster vervangt oud cluster nummer
*R00081
E: New family replaces family number 
D: Nieuwe family vervangt oud family nummer
*R00083
E: Uncovered case in OTH002
D: Onbekend geval in OTH002
*R00084
E: Unrecognized atom type in ACC006
D: Onbekend atoomtype in ACC006
*R00085
E: Unrecognized atom type in ACC007
D: Onbekend atoomtype in ACC007
*R00086
E: Sorry, number of AAs to big for this option
D: Sorry, te veel aminozuren voor deze optie
*R00087
E: Maximally allowed number of residues is
D: Maximum toegestane aantal residuen is 
*R00088
E: ('Res=',I5,' Stat=',I5,' Count=',I5,' Ave=',E12.5,' Std=',E12.5)
*R00089
E: ('Acc=',I5,10X,' Count=',I5,' Ave=',E12.5,' Std=',E12.5)
*R00090
E: (A,' State=',I1,' Score=',5(1X,G12.4))
*R00091
E: (A,3X,I1,3X,5(1X,F8.3))
*R00092
E: ('Structure Average/standarddev type ',I1,' is ',2F9.3)
D: ('Structuurgemiddelde/Standaarddeviatie type ',I1,' is ',2F9.3)
*R00093
E: Syntax error in NQUAV.DAT
D: Syntactische fout in NQUAV.DAT
*R00094
E: Line number 
D: Regelnummer
*R00095
E: Determined "Total scale" to be
D: "Totale schaalfactor" is
*R00096
E: Number of slices : 
D: Aantal schijven :
*R00097
E: Slice size : 
D: Grootte van een schijf :
*R00098
E: Starting slice 
D: Begin met schijf no 
*R00099
E: Number of superposition cache hits: 
D: Aantal superpositie-cache treffers:
*R00100
E: Number of superposition cache misses: 
D: Aantal superpositie-cache missers:
*R00101
E: Reading NQUAV.DAT
D: Bij het lezen van NQUAV.DAT
*R00102
E: ('Atom type : ',A8,' scale',F5.1,' -> weight=',F8.1)
D: ('Atoomtype : ',A8,' schaalfactor',F5.1,' -> gewicht=',F8.1)
*R00103
E: Zero standarddeviation
D: Standaarddeviatie was nul
*R00104
E: Not enough points to calculate statistics in NQA030A
D: Niet voldoende punten om statistiek te bepalen in NQA030A
*R00105
E: Number = 
D: Aantal =
*R00106
E: Range error in NQA033
D: Range fout in NQA033
*R00107
E: NQA035 called with "ignore" atom type
D: NQA035 aangeroepen voor "ignore" atoomtype
*R00108
E: Too many interrupts
D: Te veel interrupts
*R00109
E: Interrupt ignored
D: Interrupt ontweken
*R00110
E: Interrupt caught
D: Interrupt afgevangen
*R00111
E: Termination-interrupt caught
D: Interrupt wordt omgezet in programma-einde
*R00112
E: Unconditional interrupt caught
D: Interrupt wordt omgezet in onvoorwaardelijk programma-einde
*R00113
E: Interrupt turned into crash
D: Interrupt wordt omgezet in core-dump voor ontwikkelaars
*R00114
E: I can see an interrupt, but the instructions are bogus.
D: Interrupt gezien, maar afhandel-instructies onjuist.
*R00115
E: Interrupt handling not supported
D: Geen interrupt-behandeling op dit systeem.
*R00116
E: NONE

   Ramachandran check only for protein
   Since there is no protein, no ramachandran check was performed.
*R00118
E: Already running a script loop
D: Er loopt al een script-loop
*R00119
E: Error reading from the input file in PDBC14
D: Leesfout middenin optie PDBC14
*R00120
E: Error writing to file in PDB002A
D: Schrijffout in PDB002A
*R00121
E: NONE

   Backbone conformation check only on protein
   Since there is no protein, no backbone conformation check was performed.
*R00122
E: You will now be prompted for the tables you want to average.
   Please give the list of table numbers on a single line.
D: Er zal nu om een lijst van tabelnummers worden gevraagd die moeten worden
   gemiddeld. Geef deze lijst s.v.p. op een enkele regel.
*R00124
E: Still need more numbers:
D: Heb nog meer getallen nodig:
*R00125
E: Give an empty line on the first prompt to abort.
D: Geef lege invoer op de eerste vraag om af te breken.
*R00126
E: Didn't find the right number of reals in GVSLFR
D: Onjuist aantal reals in GVSLFR
*R00128
E: Hydrogen bonded hydrogen polarizability 
D: Waterstof gebrugde waterstof polariseerbaarheid.
*R00129
E: Number of electrons per hydrogen bonding hydrogen.
D: Aantal electronen per waterstofgebrugde waterstofatomen.
*R00130
E: Directive IHVA determines whether Lennard-Jones variables and
   electrostatic charges will be assigned to the hydrogen-bonding hydrogen
   atoms which are bonded to ATOMS. This directive does NOT effect hydrogens
   which cannot form hydrogen-bonds. It does NOT effect hydrogens which are
   bonded to HETATMS, because those hydrogens are always explicitly treated. 
   Its effect is summarised in diagram 4 below. When IHVA=0 (the default value)
   the hydrogen-bonding hydrogens bonded to ATOMS will not be assigned
   Lennard-Jones variables and electrostatic charges. These hydrogens, which
   are normally in macromolecules, are mainly used as pointers for the
   direction of hydrogen-bonds. However, if IHVA=1 then the values ALHY, EFHY,
   QQHY and VDHY will be assigned to every hydrogen-bonding hydrogen which is
   bonded to an ATOM. Default value: IHVA = 0 Range: IHVA = 0 or 1.
*R00131
E: Directive LEVN controls the amount of information printed in GRINLOUT by
   the line printer. Bigger values give more information. GRIN and GRID both
   use LEVL as directive inside WHAT IF these are called LEVN and LEVD
   respectively.
   Default value: LEVN = 2. Range: -2 < LEVN < 6.
*R00132A
E: This option requires you first set IHVA
D: Deze optie wil dat U eerst IHVA aanzet
*R00132
E: Charge of hydrogen bonded hydrogen. (Needs IHVA set)
D: Lading van een waterstofgebrugd waterstofatoom. (heeft IHVA=1 nodig)
*R00133
E: Hydrogen Van der Waals radius (range 0.009 - 2.0; default 0.6)
D: Van der Waals straal van een waterstofatoom (range 0.009 - 2.0; default 0.6)
*R00134
E: Clearance from the edge of the map.
D: Marge voor de rand van de map.
*R00135
E: Dielectric constant of macromolecule.
D: Dielectrische constante van het macromolecuul.
*R00136
E: DWAT is the effective dielectric constant of the environment surrounding
   the Target molecule. In biological systems this is usually water, and the
   default value is therefore set to 80.0
   Default: DWAT = 80.0. Range: 1.0 < DWAT < 160.0

*R00137
E: Energy for gridpoints inside macromolecule.
D: Energie voor gridpuntin binnen in het macromolecuul.
*R00138
E: Distance cutoff for hydrogen bond interactions.
D: Cutoff-afstand voor waterstofbrug interacties.
*R00139
E: Distance cutoff for Lennard-Jones interactions.
D: Cutoff-afstand voor Lennard-Jones interacties.
*R00139A
E: Directive IHAC controls the charge assignment method. With the default
   value (IHAC=0) the Saunderson's algorithm is applied, whereas when IHAC=1
   a semiempirical method is used. Default value: IHAC = 0.
*R00139B
E: Directive MOVE controls the amount of information printed in GRINKOUT.
   In programme GRIN it may only take the value 0 or 1. When MOVE=1 the
   programme takes longer to run, but calculates all the extra information
   which will be needed by GRID in order to take account of conformational
   flexibility in the Target. When MOVE=0 in GRIN this extra information is
   not computed. The default value is MOVE=1 and this is recommended. However,
   some Users with old slow systems may want to set MOVE=0.
   Default value: MOVE = 1. Alternative value: MOVE = 0.
*R00139C
E: DEEP is a directive that influences the amount of information which is
   printed to the output file GRIDLONT. GRIDLONT contains a series of Tables
   which describe the environment around the energy minima of the grid map.
   However, some of these minima may be shallow, only occurring at
   insignificant energy levels. For instance a deep minimum at -10 Kcal/mole
   might well be of functional importance, while another shallow minimum at
   only -0.5 Kcal/mole would be less significant although it was still a true
   minimum in its region of the energy map.
   DEEP is an energy level measured in Kcal/mole. If a minimum occurs at a
   more negative energy than DEEP, then the expected Table of information will
   be printed to GRIDLONT. On the other hand if the bottom of the minimum is
   above DEEP (i.e. more positive than DEEP) then no Table will be printed.
   If DEEP was equal to -5.0 Kcal/mole in the above example, then a Table
   would be printed for the minimum at -10.0 Kcal/mole but not for the minimum
   at -0.5. Thus DEEP may be used to control the size of the gridLONT.DAT
   output file.
   The default value of DEEP is set equal to EMAX (see below). This has the
   effect of incapacitating DEEP unless it is reset by the User to an
   appropriate negative value such as -1.0 Kcal/mole.
*R00139D
E: MOVE parameter for GRID the default is zero. Read the GRID documentation
   before fidling with this parameter. WHAT IF does not check your input
   for MOVG.
*R00139E
E: POSI indicates how many POSI records will be written. Default = 0
   and the range goes from zero to 100000.

*R00140
E: Turbo boost flag.
D: Supersnelheidsregeling.
*R00141
E: Length of the output tables. Default 30. Range -251 - 251
D: Lengte van de uitvoer-tabellen. Standdard 30. Range -251 - 251
*R00142
E: Amount of output flag. GRIN and GRID both use LEVL as directive inside
   WHAT IF these are called LEVN and LEVD, respectively.
*R00143
E: Multiple run flag. (Better keep at 1)
D: Vlag voor meervoudige run (anders dan 1 op eigen risico)
*R00144
E: Number of extra target atoms (better dont use)
D: Aantal extra doelatomen (beter afblijven)
*R00145
E: Number of planes per Angstrom.
D: Aantal vlakken per Angstrom.
*R00146
E: Number of low energy points tabulated per plane.
D: Aantal punten met lage energie dat wordt getabelleerd per vlak.
*R00147
E: Lowest section to be calculated.
D: Laagste sectie die moet worden berekend.
*R00148
E: Highest section to be calculated.
D: Hoogste sectie die moet worden berekend.
*R00149
E: GRIN parameters:
*R00151
E: GRID parameters:
*R00152
E: ('Value should be between ',F12.3,' and ',F12.3)
D: ('Waarde moet tussen ',F12.3,' en ',F12.3,' liggen')
*R00153
E: ('Value should be larger than ',F12.3)
D: ('Waarde moet groter dan ',F12.3,' zijn')
*R00154
E: ('Value should be smaller than ',F12.3)
D: ('Waarde moet kleiner dan ',F12.3,' zijn')
*R00155
E: ('Value should be reasonable')
D: ('Waarde moet redelijk zijn')
*R00156
E: ('Value should be between ',I9,' and ',I9)
D: ('Waarde moet tussen ',I9,' en ',I9,' liggen')
*R00157
E: ('Value should be larger than ',I9)
D: ('Waarde moet groter dan ',I9,' zijn')
*R00158
E: ('Value should be smaller than ',I9)
D: ('Waarde moet kleiner dan ',I9,' zijn')
*R00161
E: (' ERROR reading ',A11,' ; option not executed.')
D: (' ERROR bij het lezen van ',A11,' ; optie niet uitgevoerd.')
*R00164
E: Give the name of the display (:0) :
D: Geef de naam van het display : 
*R00165
E: Hint: Use the DISPLA command to set a DISPLAY?
D: Misschien is het mogelijk via het DISPLA commando een DISPLAY te zetten? 
*R00166
E: Option can only be used before a display is open
D: Optie kan alleen worden gebruikt voordat graphics actief zijn
*R00167
E: Too many virtual atom types in NQUAV.DAT
D: Te veel virtuele atoomtypes in NQUAV.DAT
*R00168
E: Too many components in virtual atom type
D: Te veel componenten voor virtueel atoomtype
*R00169
E: Weight on helical curvature
D: Gewicht op helix-kromming
*R00170
E: Weight on helical slope
D: Gewicht op helix-helling
*R00171
E: Width factor of the arrow
D: Breedtefactor van de pijl
*R00172
E: Weight on strand curvature
D: Gewicht op strand-kromming
*R00173
E: Weight on strand slope
D: Gewicht op strand-helling
*R00174
E: Weight on loop curvature
D: Gewicht op loop-kromming
*R00175
E: Weight on loop slope
D: Gewicht op loop-helling
*R00176
E: Not found in any SHORT list, trying "MORE" options
D: In geen enkele SHORT lijst gevonden, ik probeer de "MORE" options
*R00177
E: Number of points on input file :
D: Aantal punten in de file :
*R00178
E: Give X-min :
D: Geef X-min :
*R00179
E: Give X-max :
D: Geef X-max :
*R00180
E: Give Y-min :
D: Geef Y-min :
*R00181
E: Give Y-max :
D: Geef Y-max :
*R00182
E: Give size of grid :
D: Geef het aantal gridpunten :
*R00183
E: Number of contour levels :
D: Aantal contourniveaus :
*R00184
E: Where (third dimension) should it be drawn
D: Waar (in de derde dimensie) moet het getekend worden
*R00185
E: Acidic oxygen connectivity expected for:
D: Zure zuurstofverbindingen verwacht voor:
*R00186
E: Unusual number of bonds:
D: Ongewoon aantal bindingen:
*R00187
E: Bound atom 
D: Gebonden aan
*R00188
E: Possibly covalently bound to a drug.
D: Misschien covalent aan een drug gebonden.
*R00189
E: This atom does not have 3 bonds but
D: Dit atoom heeft echter geen drie bindingen maar
*R00190
E: ('MAKMOL on sphere of',F6.2,' A. Around residue',I5,1X,A4,'(',A4,')')
D: ('MAKMOL op bol van',F6.2,' A. Rond residu',I5,1X,A4,'(',A4,')')
*R00191
E: Select which scale parameters should be refined by DIGOPT
     0 -> No scale at all
     1 -> A common scale for X, Y and Z coordinates.
     2 -> One scale for X, Y and another for Z coordinates.
     3 -> Independent scales for X, Y and Z coordinates.
*R00192
E: Your choice:
*R00193
E: Select the line width to use. Initial value (to be set before DIG2T3)
   should probably be around 2--4 depending on the thickness of the lines
   in the image and on the accuracy of the picks in the FIG file. 

   Near the end of the refinement the value 0 should be used if at all possible
   because it uses sub-pixel accuracy.
*R00194
E: Give the line width:
*R00195
E: Select the number of residues that should be in the sliding window
   of optimization used by DIGOPT. Except for very short sequences, the
   CPU time used will go up more than linear for higher values of this
   parameter, while the results will only marginally improve. The default
   and minimum value of 3 residues is adequate for most purposes.
*R00196
E: Give the number of residues:
*R00197
E: The stereo angle used for the initial calculation of the three-D image
   is changed here. The default value of 6.0 degrees works for most normal
   stereo images. For cross-eye images a value of -6.0 will be much better.
   Be aware that values close to 0.0 make the algorithm very unstable and
   might crash the program.
*R00198
E: Give the stereo angle:
*R00199
E: This parameter gives the optimal distance between adjacent C-alpha atoms.
   You better not change it, because I think we did a nice job selecting its
   value.
*R00200
E: Give the optimal 1-2 distance:
*R00201
E: This parameter gives the minimal distance between C-alpha atoms separated
   by one other residue. I think we did a nice job selecting its value, but
   you might have a different opinion.
*R00202
E: Give the minimal 1-3 distance:
*R00203
E: The ratio of the 2D and 3D constraints in the optimization by DIGOPT. An
   initial value for this is calculated by DIG2T3 (depending on the linewidth).
   DIGTGT and DIGREL can be used to change it in steps during refinement.
   You should rarely need to set it directly.
*R00204
E: Give the ratio:
*R00205
E: NONE

   Presence of C-terminal oxygen atoms only for protein
   Since there is no protein, no test for the presence of C-terminal oxygens
   was performed.
*R00206
E: NQA database absent or incomplete.
D: NQA database afwezig of incompleet.
*R00207
E: No NQA database found.
D: Geen NQA database aanwezig.
*R00208
E: No Quality control database found.
D: Geen Quality control database aanwezig.
*R00209
E: Quality control database absent or incomplete.
D: Quality control database afwezig of incompleet.
*R00210
E: inside/outside RMS Z-score : 
D: binnen/buitenkant RMS Z-score :
*R00211
E: reading INOUTF.DAT
D: bij het lezen van INOUTF.DAT
*R00212
E: Sterical optimization of LYS NZ
D: Sterische optimalisatie van LYS NZ
*R00213
E: Not 3 H atoms on LYS NZ
D: Niet precies 3 H atomen op LYS NZ
*R00214
E: Sterical optimization of N-terminus
D: Sterische optimalisatie van N-terminale N-H3 groep
*R00215
E: Not 3 H atoms on N-terminus
D: Niet precies 3 H atomen op N-terminus
*R00216
E: Sterical optimization of SER/THR OG
D: Sterische optimalisatie van SER/THR OG
*R00217
E: Not 1 H atom on SER/THR OG
D: Niet precies 1 H atoom op SER/THR OG
*R00218
E: Heuristic optimisation run number 
D: Heuristische optimalisatie poging nummer 
*R00219
E: Skipped check: Too many Ca residues in soup
D: Check overgeslagen: Te veel Ca residuen in de soep
*R00220
E: Strange call of PDBC16: molecules are not identical enough!!
D: Vreemde PDBC16 aanroep. Moleculen lijken niet op elkaar!!
*R00221
E: ('Molecule ',I3,1X,A,' with length ',I5)
*R00222
E: ('   is `identical` to Molecule ',I3,1X,A,' with length ',I5)
*R00223
E: Looking for touching molecules...
D: Zoek naar moleculen die elkaar raken...
*R00224
E: Too many contacting molecules
D: Te veel rakende moleculen
*R00225
E: Looking for 1-2-3 contacts....
D: Zoek naar 1-2-3 contacten
*R00226
E: Found group:
D: Groep gevonden:
*R00227
E: Number of molecules: 
D: Aantal moleculen:
*R00228
E: Molecule number :
D: Molecuul nummer :
*R00230
E: Transformed through sym-op :
D: Getransformeerd door operatie :
*R00231
E: ('ERROR in internal write in routine ',A,'. This could be a bug.')
D: ('ERROR in een interne schrijfoperatie in routine ',A,'. Kan een bug zijn.')
*R00231R
E: ('ERROR in internal read in routine ',A,'. This could be a bug.')
D: ('ERROR in een interne leesoperatie in routine ',A,'. Kan een bug zijn.')
*R00232
E: Inconsistent BOUND_TO detected in FBONDI
*R00233
E: For Atom : 
D: Het atoom :
*R00234
E: Supposed to bind to :
D: Moet binden aan :
*R00235
E: Distance too long for BOUND_TO detected in FBONDI
E: Afstand voor BOUND_TO te lang in FBONDI
*R00236
E: Number of bonds in CH3 impossible in HAS001A
D: Onmogelijk aantal bindingen aan CH3 in HAS001A
*R00237
E: Number of bonds in pre-CH3 impossible in HAS001A
D: Onmogelijk aantal bindingen aan pre-CH3 in HAS001A
*R00238
E: Planarity violation around 
D: onuitgevlaktheid rondom
*R00239
E: Strange configuration around 
D: Vreemde configuratie rondom
*R00240
E: Bonded to :
D: Gebonden aan :
*R00241
E: Angular difference :
D: Hoekverschil :
*R00242
E: NONE

   Presence of N-terminal hydrogen atoms only for protein
   Since there is no protein, no test for the presence of N-terminal hydrogens
   was performed.
*R00243
E: Connections to N found for non N-terminal residue of chain
D: Verbindingen met N gevonden voor niet N-terminaal residu in keten
*R00249
E: Geometry of fragment is very bad. Adding hydrogens is difficult!!
D: Geometrie van fragment is zeer slecht. Moeilijk om waterstoffen te plaatsen!
*R00250
E: RMS and MAX deviations :
D: RMS en Maximale afwijkingen :
*R00251
E: Residue :
D: Residu :
*R00252
E: Atom :
D: Atoom :
*R00253
E:  Number of groups not normally protonated at moderate or high pH :
*R00254
E:  Number of groups not normally deprotonated at moderate or low pH :
*R00255
E: Cannot centre on residue without OK atoms.
D: Kan niet centreren op residue zonder atomen die OK zijn.
*R00256
E: Atom out of range in GRA102A
D: Atoomnummer buitengewoon in GRA102A
*R00257
E: Atom not OK in GRA102A
D: Atoom niet OK in GRA102A
*R00258
E: Cannot fix configuration of
D: Kan configuratie niet corrigeren rond
*R00259
E: Not nucleic acid in MOL199NA
D: Geen DNA of RNA in MOL199NA
*R00260
E: Not GLU in MOL199GLU
D: Geen GLU in MOL199GLU
*R00261
E: Not ASP in MOL199ASP
D: Geen ASP in MOL199ASP
*R00262
E: Not PHE in MOL199PHE
D: Geen PHE in MOL199PHE
*R00263
E: Not TYR in MOL199TYR
D: Geen TYR in MOL199TYR
*R00264
E: Not ARG in MOL199ARG
D: Geen ARG in MOL199ARG
*R00265
E: Not LEU in MOL199LEU
D: Geen LEU in MOL199LEU
*R00266
E: Not THR in MOL199THR
D: Geen THR in MOL199THR
*R00267
E: Not VAL in MOL199VAL
D: Geen VAL in MOL199VAL
*R00267A
E: Not ILE in MOL199ILE
D: Geen ILE in MOL199ILE
*R00268
E: Skipped because of metal coordination
D: Overgeslagen wegens metaalcoordinatie
*R00269
E: You didn't read a hydrogen topology file
D: Je hebt geen waterstof topologie file ingelezen
*R00270
E: Found too many fixed H-atoms in HBO012
D: Te veel gesoupte waterstoffen gevonden in HBO012
*R00271
E: Too many NMR models active. Results might be incomplete.
D: Te veel actieve NMR models. Resultaten kunnen incompleet zijn.
*R00272
E: Value of VALACT out of range in PDB006
D: VALACT buiten alle proporties in PDB006
*R00273
E: (' Model',i3,' : ',6(f9.3,:,'; '))
*R00275
E: Omega average and std. deviation=
D: Omega gemiddelde en std. deviatie=
*R00276
E: Significant deviations from expected 5.5!!!
D: Belangwekkende afwijkijkingen van verwachte 5.5!!!
*R00277
E: CTime returns invalid length
D: CTime geeft string van verkeerde lengte
*R00278
E: CDate returns invalid length
D: CDate geeft string van verkeerde lengte
*R00279
E: Error in delete. Offending command:
D: Fout in delete. Bewuste commando:
*R00280
E: Too many metal coordination sites
D: Te veel metaal coordinatie sites
*R00281
E: Only metal coordination for 
D: Alleen metaal coordinatie voor
*R00282
E: DBG> Large all-atom RMS for 
D: DBG> Grote all-atom RMS voor
*R00283
E: Chain identifiers equal in PDBC20
D: Ketenidentificatie identiek in PDBC20
*R00284
E: Loading Database angle values
D: Ben databank hoeken aan het laden
*R00285
E: Error reading IMPROPER.DAT
D: Fout bij het lezen van IMPROPER.DAT
*R00286
E: opening XBFACT.DAT
D: bij het openen van XBFACT.DAT
*R00287
E: reading XBFACT.DAT
D: bij het lezen van XBFACT.DAT
*R00288
E: Atom is not a donor
D: Atoom is geen donor
*R00289
E: Give the (odd!) smoothness factor
D: Geef de smoothness factor (moet oneven zijn!)
*R00290
E: Invalid value. Please retry.
D: Ongeldige waarde. Probeer opnieuw.
*R00291
E: Less than 2 hits
D: Minder dan 2 hits
*R00292
E: Ugh: Strange Deviation in PDBC66D
D: Oeps: vreemde afwijking in PDBC66D
*R00293
E: Value = 
D: Waarde =
*R00294
E: No atoms within 50 A?
D: Geen atomen binnen een straal van 50 Angstrom?
*R00295
E: No symmetry. Matthews' coefficient not verified
D: Geen symmetrie. Matthews' coefficient niet gecontroleerd
*R00296
E: No polymer. Matthews' coefficient not verified
D: Geen polymeer. Matthews' coefficient niet gecontroleerd
*R00297
E: IAA out of range in CHNEXT
D: IAA buiten bereik in CHNEXT
*R00298
E: Skipping for jack-knife :
D: Overgeslagen voor jack-knife :
*R00299
E: Too much TODO in TODO.CHK
D: Te veel te doen in TODO.CHK
*R00300
E: You overloaded the soup earlier. Please save your results using MAKMOL and
   execute INISOU or exit WHAT IF and restart. Loading an additional molecule 
   now looks like a very bad idea.
D: U hebt de soep voorheen te zwaar beladen. Bewaar uw resultaten met MAKMOL
   en voer INISOU uit, of ga uit WHAT IF en start opnieuw. Nog een molecuul
   erbij laden lijkt geen goed idee nu.
*R00301A
E: You overloaded the soup earlier. Please save your results using MAKMOL and
   execute INISOU or exit WHAT IF and restart. Even adding a proton
   now looks like a very bad idea.
D: U hebt de soep voorheen te zwaar beladen. Bewaar uw resultaten met MAKMOL
   en voer INISOU uit, of ga uit WHAT IF en start opnieuw. Zelfs het alleen
   maar toevoegen van een proton nu lijkt geen goed idee.
*R00301
E: You overloaded the soup earlier. Please save your results using MAKMOL and
   execute INISOU or exit WHAT IF and restart. Adding a C-terminal OXT
   now looks like a very bad idea.
D: U hebt de soep voorheen te zwaar beladen. Bewaar uw resultaten met MAKMOL
   en voer INISOU uit, of ga uit WHAT IF en start opnieuw. Toevoegen van een
   C-terminale OXT lijkt geen goed idee nu.
*R00302
E: Hydrogen on paired CYSteine : 
D: Waterstof op gepaarde CYSteine :
*R00303
E: Zero cross-product in torsion calculation
D: Kruisproduct is nul in torsieberekening
*R00304
E: Cannot deal with atom in incomplete residue :
D: Kan atoom in incompleet residue niet aan :
*R00305
E: HAS011 Called with non-OK atom
D: HAS011 aangeroepen met niet-gegeven atoom.
*R00309
E: H atom with proper name has bad position
D: Waterstofatoom met goede naam heeft verkeerde positie
*R00310C
E: Proton - heavy atom distance =
D: Proton - zwaar atoom afstand =
*R00310B
E: Local residue number = 
D: Lokaal residu nummer =
*R00310
E: Residue number = 
D: Residu nummer =
*R00310A
E: Residue type = 
D: Residu soort =
*R00311
E: Atom Name =
D: Atoom Naam =
*R00312
E: Distance to supposed parent : 
D: Afstand tot atoom dat gebonden hoort te zijn :
*R00314
E: Residue to be fixed
D: Residu dat moet worden vastgezet
*R00315
E: This residue is not ambiguous
D: Dit residu heeft geen keus
*R00316
E: This residue is already fixed
D: Dit residu is al vastgezet
*R00317
E: For flippable residues, position 1 means unflipped, position 2 means 
   flipped
D: Voor omkeerbare residuen, positie 1 betekent de originele positie,
   positie 2 betekend gedraaid.
*R00318
E: Lock into which position
D: Vastzetten in welke positie
*R00319
E: Residue not locked
D: Residu niet vastgezet
*R00320
E: Residue locked into position
D: Residu vastgezet in positie
*R00321
E: Residue containing atom to be fixed
D: Residu en atoom naam om vast te zetten
*R00322
E: This atom is not ambiguous
D: Dit atoom heeft geen keuze
*R00323
E: This atom is already fixed
D: Dit atoom is al vastgezet
*R00324
E: For this O-H atom the configuration can be chosen from 1 -
D: Voor dit O-H atoom kan de configuratie liggen tussen 1 -
*R00325
E: For this N-H3 group the configuration can be chosen from 1 -
D: Voor deze N-H3 groep kan de configuratie liggen tussen 1 -
*R00326
E: The proton on this atom can be either present (type 1) or absent (type 2)
D: Het H atoom op deze donor kan aanwezig zijn (type 1) of afwezig (type 2)
*R00327
E: This water molecule has orientations numbered between 1 -
D: Dit water molecule heeft orientaties genummerd van 1 tot
*R00328
E: Atom not fixed
D: Atoom niet vastgezet
*R00329
E: Atom locked into position
D: Atoom vastgezet in positie
*BBCNMR
E: NOTE
   NMRTAB
   Per-model averages for the backbone conformation check
   The table below gives the per-model Z-scores for the backbone conformation
   check. 
*INONMR
E: NOTE
   NMRTAB
   Per-model averages for inside/outside residue distribution check
   The table below gives the per-model inside/outside residue distribution 
   RMS Z-scores.
*C12NMR
E: NOTE
   NMRTAB
   Per-model averages for chi-1/chi-2 angle check
   The table below gives the per-model chi-1/chi-2 correlation Z-scores.
*OMENMR
E: NOTE
   NMRTAB
   Per-model averages for omega angle check
   The table below gives the per-model omega angle standard deviations.
*RAMNMR
E: NOTE
   NMRTAB
   Per-model averages for Ramachandran check
   The table below gives the per-model Ramachandran Z-scores.
*BNDNMR
E: NOTE
   NMRTAB
   Per-model averages for bond-length check
   The table below gives the per-model bond-length RMS Z-scores.
*ANGNMR
E: NOTE
   NMRTAB
   Per-model averages for bond-angle check
   The table below gives the per-model bond-angle RMS Z-scores.
*HNDNMR
E: NOTE
   NMRTAB
   Per-model averages for chirality check
   The table below gives the per-model improper dihedral RMS Z-scores.
*NQANMR
E: NOTE
   NMRTAB
   Per-model averages for NQA
   The table below gives the per-model NQA averages and Z-scores. These are the
   numbers for all contacts.
*LOHIERR
E: WARNING
   PH
   Protonation states inconsistent
   Examination of protonation states of N-terminus and LYS, ASP and GLU
   side chains found proof of low pH as well as high pH. A single
   exception can be an indication of an active site residue, but if there
   are more, it is most probably an error.
*LOWPH
E: NOTE
   PH
   Protonation states indicate possible low pH structure
   Examination of protonation states of N-terminus and LYS, ASP and GLU
   side chains found proof of low pH.
*HIGHPH
E: NOTE
   PH
   Protonation states indicate possible high pH structure
   Examination of protonation states of N-terminus and LYS, ASP and GLU
   side chains found proof of high pH.
*NEUPH
E: NOTE
   
   Protonation states indicate neutral pH structure
   Examination of protonation states of N-terminus and LYS, ASP and GLU
   side chains has not found any proof of low or high pH conditions.
*H_FUNPH
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*FUNPH
E: ERROR
   ERRLNS
   Residues with far too few polar protons. 
   0 0.0 0.0
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   Some residues were detected with far too few protons. This can
   be an Asn or Gln with 0 or 1 protons on the sidechain N, a Lys
   or Arg that is negatively charged, an N-terminus with too few
   protons on it, or Ser, Thr or Tyr without the alcoholic side 
   chain proton present. Unbridged cysteines without a proton
   on their sulphur or a metal 'nearby' also fall in this category. 
*FUNPHOK
E: NOTE
  
   All residues have a reasonable number of polar protons.
   No errors were detected in the number of polar protons on Cys, Lys,
   Asn, Gln, Arg, Ser, Thr or Tyr.
*ERASOU
E: This option will erase the soup and ask for a filename. OK
D: Deze optie wist de soep, en vraagt om een file naam. OK
*POLYMULT
E: WARNING
   POLYMULT
   Value of Z conflicts with polymer multiplicity
   The value of Z as given on the CRYST1 card (the number of times the
   protein or DNA polymer chain is in the unit cell) is not an integer
   multiple of the highest multiplicity of a polymer chain found in
   the file. Thus, either this value is wrong, or the contents of the
   input file do not represent one asymmetric unit or an integer fraction
   thereof.
   This error messages will also be given if the polymers that should be
   similar actually are so dissimilar that their superposition is too
   difficult for an automated procedure.
*OCCOK
E: NOTE
   
   Normal distribution of occupancy values

   The distribution of the occupancy values in this file seems 'normal'.

   Be aware that this evaluation is merely the result of comparing this
   file with about 500 well-refined high-resolution files in the PDB. If
   this file has much higher or much lower resolution than the PDB files
   used in WHAT IF's training set, non-normal values might very well be
   perfectly fine, or normal values might actually be not so normal.
   So, this check is actually more an indicator and certainly not a check
   in which I have great confidence.
*OCCODD
E: WARNING
   
   Strange distribution of occupancy values

   The distribution of the occupancy values in this file differs significantly
   from distributions commonly observed in well-refined PDB files. This does
   not need to mean anything, but please look at it. This file is not very
   suitable for use in training sets that need to hold 'good' PDB files.

   Be aware that this evaluation is merely the result of comparing this
   file with about 500 well-refined high-resolution files in the PDB. If
   this file has much higher or much lower resolution than the PDB files
   used in WHAT IF's training set, non-normal values might very well be
   perfectly fine, or normal values might actually be not so normal...
*OCCBAD
E: WARNING
   
   Very strange distribution of occupancy values

   The distribution of the occupancy values in this file differs very much
   from distributions commonly observed in well-refined PDB files. This does
   not need to mean anything, but please look at it. This file should not be
   used in training sets that need to hold 'good' PDB files.

   Be aware that this evaluation is merely the result of comparing this
   file with about 500 well-refined high-resolution files in the PDB. If
   this file has much higher or much lower resolution than the PDB files
   used in WHAT IF's training set, non-normal values might very well be
   perfectly fine, or normal values might actually be not so normal...
*MVMLOW
E: ERROR
   MVM
   Matthews Coefficient (Vm) too low

   The Matthews coefficient [REF] is defined as the density of the
   protein structure in cubic Angstroms per Dalton. Normal values are
   between 1.5 (tightly packed, little room for solvent) and 4.0
   (loosely packed, much space for solvent). Some very loosely packed
   structures can get values a bit higher than that.

   The fact that it is lower than 1.5 in this structure might be
   caused by a miscalculated value of Z on the CRYST1 card.
*MVMOK
E: NOTE
   MVM
   Matthews coefficient OK

   The Matthews coefficient [REF] is defined as the density of the
   protein structure in cubic Angstroms per Dalton. Normal values are
   between 1.5 (tightly packed, little room for solvent) and 4.0
   (loosely packed, much space for solvent). Some very loosely packed
   structures can get values a bit higher than that.
*MVMHIGH
E: WARNING
   MVM
   Matthews Coefficient (Vm) high

   The Matthews coefficient [REF] is defined as the density of the
   protein structure in cubic Angstroms per Dalton. Normal values are
   between 1.5 (tightly packed, little room for solvent) and 4.0
   (loosely packed, much space for solvent). Some very loosely packed
   structures can get values a bit higher than that.

   Very high numbers are most often caused by giving the wrong value for Z
   on the CRYST1 card (or not giving this number at all), but can also
   result from large fractions missing out of the molecular weight (e.g.
   a lot of UNK residues, or DNA/RNA missing from virus structures).
*MVM2HIGH
E: ERROR
   MVM
   Matthews Coefficient (Vm) very high

   The Matthews coefficient [REF] is defined as the density of the
   protein structure in cubic Angstroms per Dalton. Normal values are
   between 1.5 (tightly packed, little room for solvent) and 4.0
   (loosely packed, much space for solvent). Some very loosely packed
   structures can get values a bit higher than that.

   Numbers this high are almost always caused by giving the wrong value
   for Z on the CRYST1 card (or not giving this number at all).
*MVMMIS
E: NOTE

   Z missing on CRYST1 card
   The messages above seem likely caused by the fact that Z is missing from
   the CRYST1 card.
*NUMSYMZ
E: ERROR
   NUMSYM SYMZ
   Value of Z incompatible with space group
   The value of Z (given on the CRYST1 line) is not an integer multiple
   of the number of symmetry operations in the space group.
*H_CRDERR
E: \multicolumn{5}{c}{Atom} & \multicolumn{3}{c}{Coordinates} \\ \hline
*CRDERR
E: WARNING
   ERRLNS
   Rounded coordinates detected
   0 0.0 0.0 ATOM CRDCHK Rounded coordinate check
   rr@{ (}r@{) }rll@{ }rrr
   (a,3('&',f9.3))
   At least two atoms were detected with all three coordinates rounded to
   1 decimal place. Since this is highly unlikely to occur accidentally,
   the atoms listed in the table below were probably not refined. It could
   also be that ALL atomic coordinates were rounded to 1 or 2 decimal
   places (resulting in considerable loss of accuracy).
*CRDOK
E: NOTE

   No rounded coordinates detected
   No significant rounding of atom coordinates has been detected.
*H_CHI0ERR
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*CHI0ERR
E: WARNING
   ERRLNS
   Artificial side chains detected
   0 0.0 0.0 RESIDUE ARTCHK Artificial side chain check
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   At least two residues (listed in the table below) were detected with 
   chi-1 equal to 0.00 or 180.00. Since this is highly unlikely to occur 
   accidentally, the listed residues have probably not been refined.
*CHI0OK
E: NOTE

   No artificial side chains detected
   No artificial side-chain positions characterized by chi-1=0.00 or
   chi-1=180.00 have been detected.
*BADBBC
E: ERROR
   BBCZ
   Backbone conformation Z-score very low
   A comparison of the backbone conformation with database proteins
   shows that the backbone fold in this structure is very unusual.
*POORBBC
E: WARNING
   BBCZ
   Backbone conformation Z-score low
   A comparison of the backbone conformation with database proteins
   shows that the backbone fold in this structure is unusual.
*OKBBC
E: NOTE
   BBCZ
   Backbone conformation Z-score OK
   The backbone conformation analysis gives a score that is normal
   for well refined protein structures.  
*EXTO2OK
E: NOTE

   No OXT found in the middle of chains
   No OXT groups were found in the middle of protein chains.
*H_EXTO2
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*EXTO2
E: ERROR
   ERRLNS
   Extra OXT in middle of chain
   0 0.0 0.0 RESIDUE EXTO2 Test for extra OXTs
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   The residues listed below contain a spurious OXT. This is strange as these
   residues do not seem to be C-terminal residues.
*EXTO2NEU
E: NOTE

   Extra OXT in middle of chain
   The residues listed below contain a spurious OXT. This is strange 
   as these residues do not seem to be C-terminal residues.
*H_HASNO2
E: \multicolumn{5}{c}{Residue}  \\ \hline
*HASNO2
E: ERROR
   ERRLNS
   C-terminal group missing
   0 0.0 0.0 RESIDUE TO2CHK Test for missing C-terminal groups
   rr@{ (}r@{) }rl
   <Format handled by PDBC92A>
   The residues listed below are true C-terminal groups that are missing
   a C-terminal capping group (OXT, post-translational modification, or 
   backbone N of next residue)
*HASO2
E: NOTE

   Proper C-terminal capping groups found
   All (presumably) real C-termini either contain a proper capping group (OXT,
   or something else), or they are followed by a single Nitrogen, indicating
   that the rest of the chain is invisible.
*HASO2NEU
E: NOTE

   C-terminal group missing
   The residues listed below are true C-terminal groups that are missing
   a C-terminal capping group (OXT or post-translational modification).
*H_CAPO2
E: \multicolumn{7}{c}{Atom 1} & \multicolumn{7}{c}{Atom 2} & {Status} \\ \hline
*CAPO2
E: ERROR
   ERRLNS
   Extra pseudo C-terminus capping 
   0 0.0 0.0 RESIDUE MO2CHK Test capping of (pseudo) C-termini
   rr@{ (}r@{) }rll@{ -- }rr@{ (}r@{) }rll@{ }r
   (a,'&',a,'&',a)
   The residues listed in the table below are pseudo C-terminal residues.
   I.e., this residue is at the end of a fragment rather than at the end
   of a chain. In such cases, there obviously should neither be a second 
   C-terminal oxygen (OXT) present, nor any other capping groups. Unfortunately
   this is not always the case. In this table OX means that an incorrect
   second oxygen (OXT) was detected that should not be there, while OT
   indicates the detection of any other capping group, and ON indicates
   that only the backbone N of the next residue has been detected (a recently
   invented truc to tell you that the chain is not at its end). This is not
   necessarily an error, but WHAT-CHECK works better if this single nitrogen
   is removed, so WHAT-CHECK will remove them). Be aware that we cannot see
   too easily the difference between these errors and concomittant errors in
   the chain and residue numbering schemes.
*NOCAPO2
E: NOTE

   Test capping of (pseudo) C-termini
   No extra capping groups were found on pseudo C-termini. This can imply
   that no pseudo C-termini are present.
*CAPO2NEU
E: NOTE

   Pseudo C-terminus capping 
   The residues listed in the table below are pseudo C-terminal 
   residues. I.e., this residue is at the end of a fragment rather 
   than at the end of a chain. They spuriously contain an extra
   capping group.
*H_GLUASPHER
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Value} \\ \hline
*GLUASPHER
E: WARNING
   ERRLNS
   Strange conformation of acid group
   0 160.0 -10.0 RESIDUE NTCHK Acid group conformation check
   rr@{ (}r@{) }rl@{ }r
   (a,'&',f7.1)
   The ASP and GLU residues in the table are protonated on their
   side-chain carboxylic acid group, but the hydrogen atom is not
   pointing in a strictly forward direction. The values given in the
   table are the values of the torsion angle involving the H
   atom. This value should be close to 180.0 degrees. If it is near
   0.0 the H atom is pointing backwards, which is a fairly unlikely
   conformation. If it is far away from 0.0 and 180.0 it means that
   the carboxylic acid group is not flat, which is even more unlikely.
*GLUASPHN
E: NOTE

   Conformation of side chain acid groups
   The value in the table is the absolute value of the torsion angle
   connecting the H on the ASP and GLU side chain carboxylic acid group.
   This torsion is normally around 180 degrees, indicating a forward-pointing 
   acid group. All strong deviations are marked as poor.
*GLUASPHOK
E: NOTE

   Conformation of side chain acid groups OK
   All protonated ASP and GLU carboxylic acid groups have a normal
   conformation
*SOUSTAT
E: NOTE
   SOUNOT
   Some notes regarding the PDB file contents
   The numbers and remarks listed below have no explicit validation
   purpose, they are merely meant for the crystallographer or NMR
   spectroscopists to perhaps pinpoint something unexpected. See the
   WHAT\_CHECK course [REF] for an explanation of terms like 'poor',
   'missing', etcetera (in case those words pop up in the lines underneath
   this message).
*
* AI-REFI NOTES
*
*FX0
E: NOTE

   Introduction to refinement recommendations
   First, be aware that the recommendations listed below are produced by a
   computer program that was written by a guy who got his PhD in NMR...

   We have tried to convert the messages written in this report into a small
   set of things you can do with your refinement software to get a better
   structure. The things you should do first are listed first. And in some
   cases you should first fix that problem, then refine a bit further, and
   then run WHAT IF again before looking at other problems. If, for
   example, WHAT IF has found a problem with the SCALE and CRYST cards,
   then you must first fix that problem, refine the structure a bit further,
   and run WHAT IF again because errors in the SCALE and or CRYST card
   can lead to many problems elsewhere in the validation process. 

   It is also important to keep in mind that WHAT IF is software and that
   it occasionally totally misunderstands what is the cause of a problem.
   But, if WHAT IF lists a problem there normally is a problem albeit that
   it not always is the actual problem that gets listed.
*FX0_OK
E: NOTE

   No crippling problems detected
   Some problems can be so crippling that they negatively influence the 
   validity of other validation steps. If such a problem is detected, it must
   be solved and some further refinemnet must be done before you can continue
   working with a new WHAT\_CHECK report. In this file such problems were not
   detected. You can therefore try to fix as many problems in one go as you
   want.
*FX0_NR
E: NOTE

   No resolution information detected
   WHAT IF needs to know the resolution of your data to provide advice
   for the refinement process. This resolution information is needed because
   a Z-score that is very good at 1.0 Angstrom resolution might actually be
   a sign of over-refinement at 3.5 Angstrom, etcetera. So, take a look at
   the formats of REMARK 2 and/or REMARK 3 and put the resolution in ether
   of those 2. An example of a REMARK 2 card is:

   REMARK   2 RESOLUTION.    4.50 ANGSTROMS.  
*FX1
E: NOTE
  
   SCALE and CRYST disagree
   The SCAL and CRYST cards seem to disagree one way or another. This is an
   administrative problem that must be solved. Solving this problem might
   also fix several other problems listed by WHAT IF. So, after fixing
   the CRYST or SCALE card (or both) run WHAT IF again before looking
   at the other problems. 
*FX2
E: NOTE
  
   Matthews coefficient problem
   WHAT IF detected a Matthews coefficient problem. Most times this is
   an administrative problem caused by typing the wrong cell multiplicity
   number on the CRYST card (or not typing it at all). Occasionally it is
   caused by typing the wrong space group on the CRYST card. You better fix
   this problem, but normally this problem doesn't cause WHAT IF to give
   any erroneous error messages further down in the report.
*FX3_3.0
E: NOTE

   Bond length variabilty Z-score high
   With a resolution of 3 Angstrom or worse, you dont have enough data to
   warant the bond length variability that we observed. So, tighten the
   screws on the bond length target values.
*FX3_3B
E:NOTE

   Bond length variabilty Z-score high
   With a resolution of 3 Angstrom or worse, you dont have enough data to
   warant the bond length variability that we observed. The Z-score on the
   bond lengths is even larger than 1.0, and it is still even under debate
   if that would be allowed at atomic resolution or not. So, tighten the
   screws on the bond length target values a lot. What you are doing is
   called overrefinement.
*FX3_2.5
E: NOTE

   Bond length variabilty Z-score high
   With a resolution of 2.5-3.0 Angstrom, you dont have enough data to warant
   the bond length variability that we observed (almost 1.0). So, you better
   tighten the screws on the bond length target values a bit.
*FX3_2.5B
E: NOTE

   Bond length variabilty Z-score high
   With a resolution of 2.5-3.0 Angstrom, you dont have enough data to warant
   the bond length variability that we observed (more than 1.0). So, you
   better tighten the screws on the bond length target values a lot. What
   you are doing is called overrefinement.
*FX3_2.0B
E: NOTE

   Bond length variabilty Z-score high
   With a resolution of 1.5-2.5 Angstrom, you dont have enough data to warant
   the bond length variability that we observed (more than 1.5). So, you
   better tighten the screws on the bond length target values a lot. What you
   are doing is called overrefinement.
*FX3_2.0H
E: NOTE

   Bond length variabilty Z-score high
   With a resolution of 1.5-2.5 Angstrom, you dont have enough data to warant
   the bond length variability that we observed (more than 1.0). So, you
   better tighten the screws on the bond length target values a bit.
*FX3_2.0L
E: NOTE

   Bond length variabilty Z-score low
   With a resolution of 1.5-2.5 Angstrom, you might have enough data to warant
   more bond length variability that we observed (less than 0.5). If your
   resolution is close to 1.5 Angstrom, you can consider allowing the
   refinement software more freedom when it comes to applying the bond length
   target restraints. If your resolution is close to 2.5 Angstrom, you can do
   this too, but you might want to be a bit careful. 
*FX3_2.0VL
E: NOTE

   Bond length variabilty Z-score low
   With a resolution of 1.5-2.5 Angstrom, you might have enough data to warant
   more bond length variability that we observed (less than 0.25). If your
   resolution is close to 1.5 Angstrom, you should allow the refinement
   software more freedom when it comes to applying the bond length target
   restraints. If your resolution is close to 2.5 Angstrom, you should do
   this too, but you might want to be a bit careful with it.
*FX3_1.0VH
E: NOTE

   Bond length variabilty Z-score high
   Even with a resolution better than 1.5 Angstrom, you dont have enough data
   to warant the bond length variability that we observed (more than 2.0). So,
   you better tighten the screws on the bond length target values. What you
   are doing might amount to overrefinement.
*FX3_1.0H
E: NOTE

   Bond length variabilty Z-score high
   Even with a resolution better than 1.5 Angstrom, you dont have enough data
   to warant the bond length variability that we observed (more than 1.5). So,
   you might want to tighten the screws on the bond length target values a bit.
*FX3_1.0VL
E: NOTE

   Bond length variabilty Z-score low
   Even with a resolution better than 1.5 Angstrom, you have enough data to
   allow for more bond length variability that we observed (less than 0.5).
   You will get better results if you restrain the bond lengths (much) less
   to the target values.
*FX3_1.0L
E: NOTE

   Bond length variabilty Z-score low
   Even with a resolution better than 1.5 Angstrom, you have enough data to
   allow for more bond length variability that we observed (less than 0.75).
   You might get a bit better results if you restrain the bond lengths a bit
   less to the target values.

*FX4_3.0
E: NOTE

   Bond angle variabilty Z-score high
   With a resolution of 3 Angstrom or worse, you dont have enough data to
   warant the bond angle variability that we observed. So, tighten the screws
   on the bond angle target values.
*FX4_3B
E:NOTE

   Bond angle variabilty Z-score high
   With a resolution of 3 Angstrom or worse, you dont have enough data to
   warant the bond angle variability that we observed. The Z-score on the bond
   angles is even larger than 1.0, and it is still even under debate if that
   would be allowed at atomic resolution or not. So, tighten the screws on the 
   bond angle target values a lot. What you are doing is called overrefinement.
*FX4_2.5
E: NOTE

   Bond angle variabilty Z-score high
   With a resolution of 2.5-3.0 Angstrom, you dont have enough data to warant
   the bond angle variability that we observed (almost 1.0). So, you better 
   tighten
   the screws on the bond angle target values a bit.
*FX4_2.5B
E: NOTE

   Bond angle variabilty Z-score high
   With a resolution of 2.5-3.0 Angstrom, you dont have enough data to warant
   the bond angle variability that we observed (more than 1.0). So, you better
   tighten the screws on the bond angle target values a lot. What you are
   doing is called overrefinement.
*FX4_2.0B
E: NOTE

   Bond angle variabilty Z-score high
   With a resolution of 1.5-2.5 Angstrom, you dont have enough data to warant
   the bond angle variability that we observed (more than 1.5). So, you better
   tighten the screws on the bond angle target values a lot. What you are
   doing is called overrefinement.
*FX4_2.0H
E: NOTE

   Bond angle variabilty Z-score high
   With a resolution of 1.5-2.5 Angstrom, you dont have enough data to warant
   the bond angle variability that we observed (more than 1.0). So, you better
   tighten the screws on the bond angle target values a bit.
*FX4_2.0L
E: NOTE

   Bond angle variabilty Z-score low
   With a resolution of 1.5-2.5 Angstrom, you might have enough data to warant
   more bond angle variability that we observed (less than 0.5). If your
   resolution is close to 1.5 Angstrom, you can consider allowing the
   refinement software more freedom when it comes to applying the bond angle
   target restraints. If your resolution is close to 2.5 Angstrom, you can do
   this too, but you might want to be a bit careful. 
*FX4_2.0VL
E: NOTE

   Bond angle variabilty Z-score low
   With a resolution of 1.5-2.5 Angstrom, you might have enough data to warant
   more bond angle variability that we observed (less than 0.25). If your
   resolution is close to 1.5 Angstrom, you should allow the refinement
   software more freedom when it comes to applying the bond angle target
   restraints. If your resolution is close to 2.5 Angstrom, you should do
   this too, but you might want to be a bit careful with it.
*FX4_1.0VH
E: NOTE

   Bond angle variabilty Z-score high
   Even with a resolution better than 1.5 Angstrom, you dont have enough data
   to warant the bond angle variability that we observed (more than 2.0). So,
   you better tighten the screws on the bond angle target values. What you
   are doing might amount to overrefinement.
*FX4_1.0H
E: NOTE

   Bond angle variabilty Z-score high
   Even with a resolution better than 1.5 Angstrom, you dont have enough data
   to warant the bond angle variability that we observed (more than 1.5). So,
   you might want to tighten the screws on the bond angle target values a bit.
*FX4_1.0VL
E: NOTE

   Bond angle variabilty Z-score low
   Even with a resolution better than 1.5 Angstrom, you have enough data to
   allow for more bond angle variability that we observed (less than 0.5).
   You will get better results if you restrain the bond angles (much) less
   to the target values.
*FX4_1.0L
E: NOTE

   Bond angle variabilty Z-score low
   Even with a resolution better than 1.5 Angstrom, you have enough data to
   allow for more bond angle variability that we observed (less than 0.75).
   You might get a bit better results if you restrain the bond angles a bit
   less to the target values.
*FX5A
E: NOTE

   Cell parameter anomaly
   WHAT IF has compared the observed bond lengths with the Engh and Huber
   parameters, and has done this as function of the direction of the bond
   relative to the cell axes. From this analysis it was concluded that the
   cell dimensions are probably not entirely perfect. The problem is not very
   big, so you do not need to fix this before you start dealing with the other
   suggestions, but you better fix this. 

   If this problem is caused by refining with another set of target values
   than the Engh and Huber values, then I cannot help you because systematic
   target value deviations can also cause this message to pop up.
*FX5B
E: NOTE

   Cell parameter anomaly
   WHAT IF has compared the observed bond lengths with the Engh and Huber
   parameters, and has done this as function of the direction of the bond
   relative to the cell axes. From this analysis it was concluded that the
   cell dimensions are probably wrong. The problem is too big for WHAT IF
   to deal with on its own, so you need to fix this before you start dealing
   with the other suggestions. After fixing this problem, you need to refine
   the structure a bit further, and run WHAT IF again before you continue
   working on the subesequent messages.

   If this problem is caused by refining with another set of target values
   than the Engh and Huber values, then I cannot help you because systematic
   target value deviations can also cause this message to pop up.
*FX7
E: NOTE

   Non-canonical residues observed
   WHAT IF is not yet very smart when it comes to dealing with other
   residue types than the 20 canonical ones. Most things will go fine, but
   WHAT IF does not yet deal with hydrogenbonds anbd ion-interactions
   by the non-canonicals. Your structure seems to contain
   non-canonical amino acid types. This can cause trouble. If you see errors
   reported like 'unsatisfied buried hydrogen bond donor or acceptor', then
   check by eye that this is not caused by a hydrogenbond with a non-canonical
   residue that is missed by WHAT IF. If you want the validation to work
   better, you can add a topology-entry to WHAT IF's TOPOLOGY.FIL file
   that resides in the dbdata directory. If you don't know how to do this,
   feel free to ask me, but be aware that making a topology-entry can easily
   be 1-3 hours of work.
*FX8
E: NOTE

   Average B-factor problem
   There is a problem with the average B-factor that needs your attention, 
   but WHAT IF does not know what you have to do, sorry.
*FX8_U
E: NOTE

   Average B-factor problem
   It seems your B-factors are most likely U values, not B. This is not
   a big problem, but as WHAT IF uses B-factors to occasionally decide 
   not to warn for certain errors, you might now get a series of problems
   reported in high B-factor atoms that WHAT IF might not have reported
   if you had used B instead of U.
*FX8_R
E: NOTE

   Average B-factor problem  
   The average B-factor (for buried atoms) seems outside a normal range.
   This can happen, and it certainly is not guaranteed an error. But we 
   believe that you might want to check your data handling to make sure
   that you understand why the average B-factor (for buried atoms) is weird.
*FX9_3.0VH
E: NOTE

   Omega angles insufficiently restraint
   Omega angles tend to fall around 178 degrees with a standard deviation
   of 5.5 degrees. 
   With a resolution of 3 Angstrom or worse, you dont have enough data to
   warant the omega angle variability that we observed. The variability
   is even larger than 10.0 degrees. So, tighten the screws on the omega angle
   target values a lot. What you are doing is called overrefinement.
*FX9_3.0H
E: NOTE

   Omega angles insufficiently restraint
   Omega angles tend to fall around 178 degrees with a standard deviation
   of 5.5 degrees. 
   With a resolution of 3 Angstrom or worse, you dont have enough data to
   warant the omega angle variability that we observed. The variability
   is larger than 7.0 degrees. So, tighten the screws on the omega angle
   target values a lot. What you are doing is called overrefinement.
*FX9_3.0
E: NOTE

   Omega angles insufficiently restraint
   Omega angles tend to fall around 178 degrees with a standard deviation
   of 5.5 degrees. Your omega angles fall in the normal range, but...
   With a resolution of 3 Angstrom or worse, you might not have enough data to
   warant this variability. So, you might consider tightening the screws on 
   the omega angle target values a bit. 
*FX9_2.5VH
E: NOTE

   Omega angles insufficiently restraint
   Omega angles tend to fall around 178 degrees with a standard deviation
   of 5.5 degrees. 
   With a resolution of 2.5-3.0 Angstrom, you dont have enough data to
   warant the omega angle variability that we observed. The variability
   is even larger than 10.0 degrees. So, tighten the screws on the omega angle
   target values a lot. What you are doing might be called overrefinement.
*FX9_2.5H
E: NOTE

   Omega angles insufficiently restraint
   Omega angles tend to fall around 178 degrees with a standard deviation
   of 5.5 degrees. 
   With a resolution of 2.5-3.0 Angstrom, you dont have enough data to
   warant the omega angle variability that we observed. The variability
   is larger than 7.0 degrees. So, tighten the screws on the omega angle
   target values a bit. 
*FX9_2.5
E: NOTE

   Omega angles insufficiently restraint
   Omega angles tend to fall around 178 degrees with a standard deviation
   of 5.5 degrees. Your omega angles fall in the normal range, but...
   With a resolution of 2.5-3.0 Angstrom, you might not really have 
   enough data to warant this variability. So, you might perhaps consider 
   tightening the screws on the omega angle target values a bit. 
*FX9_1.5VH
E: NOTE

   Omega angles insufficiently restraint
   Omega angles tend to fall around 178 degrees with a standard deviation
   of 5.5 degrees. 
   Even with a resolution of 1.5-2.5 Angstrom, you dont have enough data to
   warant the omega angle variability that we observed. The variability
   is even larger than 10.0 degrees. So, tighten the screws on the omega angle
   target values a lot. What you are doing might be called overrefinement.
*FX9_1.5H
E: NOTE

   Omega angles insufficiently restraint
   Omega angles tend to fall around 178 degrees with a standard deviation
   of 5.5 degrees. 
   Even with a resolution of 1.5-2.5 Angstrom, you dont have enough data to
   warant the omega angle variability that we observed. The variability
   is larger than 7.0 degrees. So, especially if your resolution is closer to
   2.5 than to 1.5 Angstrom, you might want to tighten the screws on the
   omega angle target values a bit. 
*FX9_1.0
E: NOTE

   Omega angles insufficiently restraint
   Omega angles tend to fall around 178 degrees with a standard deviation
   of 5.5 degrees. 
   Even with a resolution better than 1.5 Angstrom, you probably dont have
   enough data to warant the omega angle variability that we observed. The
   variability is larger than 10.0 degrees. I suggest you look at your
   density, but if you are not sure that the omega varuiability is real,
   you might want to restrain the omega angles a bit stronger.
*FX010VH
E: NOTE

   High surface hydrophobicity
   The surface hydrophobicity of your protein is very high. Actually, it is as
   high as one would expect from a membrane protein. If this actually is a
   membrane protein, then you can go on with the next message. But, if this
   is not a membrane protein, then you are in trouble and will have to ask
   an experienced crystallographer for help with the threading of your
   chain through the density.
*FX010H
E: NOTE

   High surface hydrophobicity
   The surface hydrophobicity of your protein is high. Actually, it is half
   way between a water soluble protein and a membrane protein. WHAT IF 
   has no means to find out if this is a membrane protein or not, but
   whatever it is, you better sit down and check the threading of your
   chain through the density. Obviously, if you have a lot of surface
   loops missing in the density, then you have protein core exposed to the
   surface, and you get this message too.
*FX010
E: NOTE

   Surface hydrophobicity a bit high
   The surface hydrophobicity of your protein is a bit high. Obviously, if 
   you have a lot of surface loops missing in the density, then you have
   protein core exposed to the surface, and you get this message too. But
   if that is not the case, you might want to visualize the surface and 
   think what caused this message. You might even discover something
   about the biology of the molecule.
*FX011
E: NOTE

   His, Asn, Gln side chain flips.
   His, Asn, and Gln have an asymmetry in their side chain that is hard
   to detect unless you have data at much better than 1.0 Angstrom 
   resolution. WHAT IF thinks that your structure contains His, Asn,
   or Gln residues that will make better hydrogen bonds when flipped around
   their chi-2, chi-2, or chi-3 side chain torsion angle, respectively.
   If you are refining with a program that also uses a molecular dynamics
   force field, then you must immediately check these Asn, His, and Gln
   residues, and you must (after the flips were made) refine a bit further 
   before running WHAT IF again.
*FX012H
E: NOTE

   Free floating waters
   Your structure contains many water molecules that make no hydrogen
   bonds at all. These waters must be removed, and you must then refine
   a bit further before running WHAT IF again.
*FX012
E: NOTE

   Free floating waters
   Your structure contains a few water molecules that make no hydrogen
   bonds at all. These waters must be removed, and you must then refine
   a bit further before running WHAT IF again.
*FX13A
E: NOTE

   Overlapping residues
   Your structure contained a pair of overlapping residues. This problem 
   most likely has a simple administrative origin, but you better check. We
   have often observed that this problem is caused by the use of alternate
   sugars, lipids, or residues that both accidentally got occupancy 1.0. If
   you refine a structure with this administrative problem present, you are
   going to get rather poor results.
   WHAT IF has removed (a bit arbitrary) the overlapping residue it liked
   least before starting any further validation option.
*FX13F
E: NOTE

   Overlapping residues
   Your structure contained a few pairs of overlapping residues. This problem 
   most likely has a simple administrative origin, but you better check. We
   have often observed that this problem is caused by the use of alternate
   sugars, lipids, or residues that both accidentally got occupancy 1.0. If
   you refine a structure with this administrative problem present, you are
   going to get rather poor results.
   WHAT IF has removed (a bit arbitrary) the overlapping residue it liked
   least before starting any further validation option.
*FX13M
E: NOTE

   Overlapping residues
   Your structure contained many pairs of overlapping residues. This problem 
   most likely has a simple administrative origin, but you better check. We
   have often observed that this problem is caused by the use of alternate
   sugars, lipids, or residues that both accidentally got occupancy 1.0. If
   you refine a structure with this administrative problem present, you are
   going to get rather poor results.
   WHAT IF has removed (a bit arbitrary) the overlapping residue it liked
   least before starting any further validation option.
* ***************************
*H_HASHT
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Atom} \\ \hline
*HASHT
E: ERROR
   ERRLNS
   N-terminal groups where they should not be
   0 0.0 0.0 ATOM NTCHK Test for too many N-terminal groups
   rr@{ (}r@{) }rll
   <Format handled by PDBC92A>
   The N-atoms listed in the table below belong to a non-N-terminal residue
   in a protein chain with a terminating group.
*HASHTOK
E: NOTE

   No extra N-terminal groups found
   No N-terminal groups are present for non N-terminal residues
*H_MISHT
E: \multicolumn{5}{c}{Residue} & {Atom} \\ \hline
*MISHT
E: WARNING
   ERRLNS
   N-terminal hydrogen atoms missing
   0 0.0 0.0 ATOM MO2CHK Test for missing N-terminal hydrogen atoms
   rr@{ (}r@{) }rll
   <Format handled by PDBC92A>
   The N-atoms listed in the table below belong to an N-terminal
   residue in a protein chain, but both of the N-terminal hydrogen
   atoms that it should be connected to were not found.
*TESTHT
E: NOTE

   N-terminal hydrogen test
   N-atoms given in the table as 'NO-HT' are in N-terminal residues
   missing both of their N-terminal hydrogens. Atoms labels 'HAS-HT'
   were found to have a capping group, but should not have them
   because they are in the middle of a protein chain.
*NOMISHT
E: NOTE

   N-terminal hydrogens complete
   All required N-terminal hydrogen atoms are present.
* *************************
*PDBREJECT
E: NOTE

   Structure needs attention
   Based on the results of the tests, this structure would need special
   attention of the PDB staff before it could be accepted in the data bank
*PDBACCEPT
E: NOTE

   Structure acceptable
   Based on the results of the tests, this structure could be accepted
   by the PDB without human intervention.
*NOMORNCS
E: NOTE

   NCS statistics suppressed
   There are more pairs of NCS equivalent molecules, but the statistics
   will not be shown.
*ERIND3
E: Error in parameter to INDAA3
D: Parameter fout in INDAA3
*REM500A
E: REMARK 500
   REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY
   REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS
   REMARK 500
   REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS THAT ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC 
   REMARK 500 SYMMETRY ARE IN CLOSE CONTACT.
   REMARK 500
   REMARK 500 DISTANCE CUTOFF: 
   REMARK 500 2.2 ANGSTROMS FOR CONTACTS NOT INVOLVING HYDROGEN ATOMS
   REMARK 500 1.6 ANGSTROMS FOR CONTACTS INVOLVING HYDROGEN ATOMS
   REMARK 500
   REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI  SSYMOP   DISTANCE
*REM500B
E: REMARK 500
   REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY
   REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT
   REMARK 500
   REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.
   REMARK 500
   REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE
*REM500C
E: ('REMARK 500  ',A,2X,A,A,2X,A,A,' - ',A,2X,A,A,2X,A,A,2X,I6,2X,F7.2)
*REM500D
E: ('REMARK 500  ',A,2X,A,A,2X,A,A,' - ',A,2X,A,A,2X,A,A,10X,F7.2)
*REM500E
E: REMARK 500
   REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY
   REMARK 500 SUBTOPIC: NON-CIS, NON-TRANS
   REMARK 500
   REMARK 500 THE FOLLOWING PEPTIDE BONDS DEVIATE SIGNIFICANTLY FROM BOTH
   REMARK 500 CIS AND TRANS CONFORMATION.  CIS BONDS, IF ANY, ARE LISTED
   REMARK 500 ON CISPEP RECORDS.  TRANS IS DEFINED AS 180 +/- 30 AND
   REMARK 500 CIS IS DEFINED AS 0 +/- 30 DEGREES.
   REMARK 500                                 MODEL     OMEGA
*REM500F
E: ('REMARK 500  ',A,A,2X,A,A,2X,A,A,2X,A,A,'       0   ',F9.2)
*REM500G
E: REMARK 500
   REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY
   REMARK 500 SUBTOPIC: CHIRAL CENTERS
   REMARK 500
   REMARK 500 UNEXPECTED CONFIGURATION OF THE FOLLOWING CHIRAL
   REMARK 500 CENTER(S) (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN
   REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).
   REMARK 500
   REMARK 500 STANDARD TABLE: 
   REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,6X,A12)
   REMARK 500
   REMARK 500  M RES CSSEQI
*REM500H
E: ('REMARK 500  0 ',A,A,A,A,6X,A)
*REM290A
E: REMARK 290
   REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                  
*REM290B
E: ('REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: ',A)
*REM290C
E: REMARK 290                                                            
   REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                      
   REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                      
   REMARK 290       1555   X,Y,Z                                         
*REM290D
E: ('REMARK 290     ',I6,3X,A)
*REM290E
E: REMARK 290                                                           
   REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                           
   REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                       
   REMARK 290                                                            
   REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                  
   REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM   
   REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY      
   REMARK 290 RELATED MOLECULES. 
   REMARK 290                                                            
*REM290F
E: ('REMARK 290   SMTRY',I1,I4,3F10.6,4X,F11.5)
*REM290G
E: REMARK 290                                                            
   REMARK 290 REMARK: NULL
*REM375A
E: REMARK 375
   REMARK 375 SPECIAL POSITION
*REM375B
E: ('REMARK 375 ',4A,1X,A)
*SYMFMT8
E: ('Transformation ID :',I6)
*
*       From here on reserved for Jens.
*
*JN001
E: Reading..... 
D: Lezen
*JN002
E: Map dimensions wrong:
D: Map afmetingen foutief:
*JN003
E: Not enough points in the map to calculate statistics
D: Er zijn niet genoeg punten om statistieken te berekenen
*JN004
E: Default map is not set? Use DEFMAP
D: De default map is nog niet gezet. Gebruik eerst DEFMAP
*JN005
E: Read unformatted electrostatics map written from either UHBD or GRID
D: Lees ongeformatteerde map die uit UHBD of GRID komt
*JN006
E:           ....Completed
D:           ....Klaar
*JN007
E: X is not the fastest varying coordinate'
D: X is niet de snelst lopende variabele
*JN008
E: Data size wrong!
D: De afmetingen van uw data file deugen niet
*JN009
E: Reading aborted - Nothing changed!
D: Lezen afgebroken - Niets is intern veranderd
*JN010
E: Read a DelPhi unformatted map.
D: Lees een ongeformatteerde DelPhi map
*JN010A
E: Read an original unformatted DelPhi map.
D: Lees een originele ongeformatteerde DelPhi map
*JN011
E: Please enter the filename: 
D: Geef svp de file name
*JN012
E: This data size is not yet supported
D: Data met deze afmetingen worden (nog) niet ondersteund
*JN013
E: Integer data not yet supported
D: Gehele getallen data wordt niet ondersteund
*JN014
E: Data type not determined
D: Data type kan niet bepaald worden
*JN015
E: Please enter the WHAT IF name for this map:
D: Geef svp de WHAT IF naam voor deze map:
*JN016
E: Header found in grid file:
D: Administratieve informatie in de grid file:
*JN017
E: Scale the default map to the second map
D: Schaal de standaard map op de tweede map
*JN018
E: Not enough maps in memory. Get a map first.
D: Er zijn niet genoeg mappen in geheugen. Lees eerst een map in.
*JN019
E: Scaled grid becomes too small
D: Het geschaalde grid wordt te klein
*JN020
E: ****Scaling finished, now doing statistics to check****
D: ****Scalen klaar. Nu worden statistieken gechecked****
*JN021
E: Statistics for the default map = map #:
D: Statistieken voor default map. (Da`s map no:
*JN022
E: Error upon reading Second Map
D: Fout bij het lezen van de tweede map:
*JN023
E: Statistics for the second map = map #:
D: Statistieken voor de tweede map = Map no:
*JN024
E: The default map is map #:
D: De default map is map no.:
*JN025
E: Statistics could not be done! Exiting.
D: Statistieken koneden niet berekend worden. 
*JN027
E: Fatal Error - Exiting!
*JN028
E: Map couldn't be changed upon creating histogram!
*JN029
E: Please enter the map number:
D: Geef svp het map nummer:
*JN030
E: Give the resolution of the histogram (number of bins)
D: Geef het aantal onderverdelingen in het histogram
*JN031
E: At what value should the histogram be truncated:
D: Bij welke waarde moet het histogram afgekapt worden:
*JN032
E: The maximum resolution is 1000 bins
D: Het maximum is 1000 onderverdelingen
*JN033
E: Make a histogram of a map
D: Maak een histogram van een map
*JN034
E: Histogram truncated at:
D: Histogram afgekapt bij:
*JN035
E: Number of data points per unit in histogram (MIN/MAX):
*JN037
E: How many standard deviations should be kept? 
*JN038
E: The sigma cutoff is currently .......... :
D: Huidige sigma grenswaarde .............. :
*JN039
E: Present dynamic range of the map ....... :
D: Huidige spreiding in de map waarden .... :
*JN043
E: The average map value is ............... :
D: De gemiddelde map waarde is ............ :
*JN041
E: Percentage of points within sigma limits :
D: Percentage binnen de sigma grenzen ..... :
*JN042
E: Percentage non-zero within sigma limits. :
D: Percentage niet-nul binnen deze grenzen. :
*JN044
E: DBG> Data size is 2 byte / point
*JN045
E: DBG> Data size is 4 bytes / point
*JN046
E: DBG> Data is floating point
*JN047
E: DBG> Data is integer
*JN048
E: DBG> Plate number/of:
*JN049
E: Percentage of points that are zero ..... :
D: Percentage punten dat nul is ........... :
*JN051
E: Current map extremes:
*JN052
E: Statistics using all values in the map:
*JN054
E: Now only treating ABS(values) larger than 0.0001:
*JN055
E: DBG> AVGSCAL
*JN056
E: DBG> New PROD
*JN057
E: DBG> New IPLUS
*JN058
E: ****AVERAGES SCALED****
*JN059
E: DBG> DEVSCAL
*JN060
E: DBG> Resolution:
*JN066
E: The default map was inverted.
*JN067
E: (Enter zero to keep everything.)
*JN068
E: Only part of file was read!!!!
*JN069
E: Map origins are not identical! 
*JN070
E: Map spacings are not identical!
*JN071
E: Not the same number of grid points in the two maps!
*JN072
E: First Map:
*JN073
E: Second Map:
*JN074
E: X(first/second):
*JN075
E: Y(first/second):
*JN076
E: Z(first/second):
*JN077
E: Dynamical range of subtracted map too small
*JN078
E: Nothing changed - exiting.
*JN079
E: Subtraction finished.
*JN080
E: Cannot update extremes since the given map is not the default map
*JN081
E: Give the cutoff value 
*JN082
E: reading file - file format wrong!
*JN083
E: Values should range within extremes.
*JN084
E: Either you entered the values the wrong way around, or
*JN085
E: the resolution of the map is less than the distance between the numbers
*JN086
E: Please enter pH range
*JN087
E: Lowest pH?
*JN088
E: Highest pH?
*JN089
E: pH Stepsize?
*JN090
E: Please enter information on the groups.
*JN091
E: Number of groups? 
*JN092
E: WHAT IF is not dimensioned for this! 
*JN093
E: Change NTIT in ELECTR.INC if you want more
*JN094
E: Group number 
*JN095
E: Enter -1 for an Acid or 1 for a Base
*JN096
E: Intrinsic pK  
*JN097
E: Interaction with group
*JN098
E: in ln(10)kT
*JN099
E: No parameters set yet - use setpka
*JN101
E: Label could not be created
*JN102
E:   ('Give the centre of the grid (',3F6.2,') ')
*JN104
E: Scales not identical
D: Schaal waarden niet gelijk
*JN105
E: Writing map
D: Schrijf map:
*JN106
E: now starting phimap
*JN107
E: potential
*JN108
E: Written by WHAT IF
D: Geschreven door WHAT IF
*JN109
E: end of phimap
*JN110
E: writing DelPhi map
D: er ging iets mis bij het schrijven van de DelPhi map
*JN112
E: Writing data to small maps
D: Data wordt in kleine mappen geschreven
*JN114
E: All Done
D: Alles klaar
*JN115
E: Dynamical range:
D: Dynamisch bereik:
*JN116
E: DelPhi radii parameter file missing
D: De DelPhi atoom stralen file ontbreekt
*JN117
E: Radii could not be assigned
D: Een aantal atoom stralen kon niet toegekend worden
*JN118
E: DelPhi charge parameter file missing
D: De DelPhi ladingen file ontbreekt
*JN119
E: Charges could not be assigned!
D: Een aantal ladingen kon niet toegekend worden
*JN120
E: All assignments made
D: Alle toekenningen van lading en straal gingen goed
*JN122
E: Unsupported N-terminal group
D: Onbekende N-terminale groep
*JN123
E: N-terminal hydrogenss not bound to same atom
D: De N-terminale protonen zitten niet aan hetzelfde atoom vast
*JN124
E: N-terminal hydrogens not OK
D: Er is iets mis met de N-terminale protonen
*JN125
E: Unsupported C-terminal group
D: Onbekende C-terminale groep
*JN126
E: C-terminal hydrogen or oxygen not OK
D: C-terninaal is er iets mis met protonen of zuurstoffen
*JN127
E: C-terminal residue not OK
D: Het C-terminale residu is niet in orde
*JN128
E: HOH is missing in parameter file
D: Oeps, HOH ontbreekt in de parameter file
*JN129
E: WAT is missing in parameter file
D: Oeps, WAT ontbreekt in de parameter file
*JN130
E: Parameter file/SOUP mismatch
D: De parameter file en de soep stemmen niet overeen
*JN131
E: Water not OK
D: Water niet in orde
*JN132
E: Swimming pool not complete
D: Het zwembad is niet in orde
*JN133
E: Unknown non-protein residue
D: Onbekend niet eiwit residu
*JN134
E: DBG>Attached group fixed:
*JN135
E: Unknown amino acid
D: Onbekend amino acid
*JN136
E: RTYP does not exist
D: RTYP bestaat niet
*JN137
E: DBG>Att. group already fixed on res.:
*JN138
E: Wrong residue assigned ASP0
D: Een ASPO werdg verkeerd toegekend
*JN139
E: Residue fixed: 
D: Residue gerepareerd:
*JN140
E: Atom should NOT be missing in:
D: Atoom mag niet ontbreken in:
*JN141
E: Wrong residue assigned GLU0
D: Een GLU0 werdg verkeerd toegekend
*JN142
E: Atom NOT missing
D: Atoom ontbreekt niet
*JN143
E: Charged N-terminal residue :
D: Geladen N-terminaal residu :
*JN144
E: Neutral N-terminal residue :
D: Neutraal N-terminaal residu:
*JN145
E: Charged C-terminal residue :
D: Geladen C-terminaal residu:
*JN146
E: Neutral C-terminal residue :
D: Neutraal C-terminaal residu:
*JN147
E: Unknown attached group in
D: Onbekende gebonden group in
*JN149
E: Too few atoms in residue
D: Te weinig atomen in residu
*JN150
E: Give the percentage of the grid span, that the neighbours have 
   to be lower in order for the grid point to be considered covex
*JN151
E: default: 10%
D: voorkeuze: 10%
*JN152
E: DelPhi unformatted for testsuite
D: 
*JN153
E: Coordinate outside grid addressed 
D: 
*JN154
E: Enter filename for the calculated phimap : (del.phi)
D: 
*JN155
E: Give the phimap to be used for focussing : (del.phi)
D: 
*JN156
E: Now running DelPhi - Please wait....
D: 
*JN157
E: DelPhi run finished
D: 
*JN158
E: Radii and charges missing use SETSCG and SETRAD
D: 
*JN159
E: You either forgot SETCRG or SETRAD
D: 
*JN160
E: Reading map values from file:
D:
*JN161
E: H2O missing in parameter file
D:
*JN162
E: Grid resolution as 1: fill % or 2: grds/A ?
D:
*JN163
E: Wrong value assigned to parameter 1818 
D:
*JN169
E: Residue 
*JN170
E: CYS bridge detected in res. 
*JN171
E: Deprotonated CYS, res. 
*JN172
E: Negative HIS found, res. 
*JN173
E: Deprotonated ARG not supported yet..
*JN174
E: Deprotonated LYS, res. 
*JN175
E: Deprotonated TYR, res. 
*JN176
E: Atoms in this residue type are not allowed to be missing
*JN177
E: Single HIS proton on ND1, res. 
*JN178
E: Single HIS proton on NE2, res. 
*JN179
E: Double protonated HIS, res. 
*JN180
E: Atom NOT OK, and not expected to be missing! 
*JN181
E: Residue type does not exist in parameter file:
*JN182
E: Reading parameter file
*JN183
E: Parameter file corrupt
*JN184
E: Too many residue classes in parameter file
*JN185
E: increase MAXECLS in ELECTR.INC
*JN187
E: File read. Number of residue types:
*JN188
E: Identical entries in parameter file
*JN189
E: Too many atoms bound to OE2
*JN190
E: Protonated GLU, res. 
*JN191
E: Wrong Glu detected
*JN192
E: Too many atoms bound to OD2
*JN193
E: Protonated ASP, res. 
*JN194
E: Wrong Asp detected
*JN195
E: Give the ranges to which radii should be assigned
*JN196
E: Give the ranges to which charges should be assigned
*JN197
E: Give ranges to list potentials in
*JN198
E: Potential values in kT/e
*JN199
E: Assigning radii
*JN200
E: Assigning charges
*JN203
E: Give charge to assign to
*JN204
E: Charge 
*JN205
E: charge too big 
*JN206
E: Give the map number
*JN207
E: Compute field changes resulting from a point mutation
*JN208
E: Give atoms where potential changes should be measured
*JN209
E: You can give only one atom each time you are prompted
*JN210
E: * Wild type potentials                                     *
*JN211
E: * Mutant potentials                                        *
*JN212
E: Give the residue to mutate
*JN213
E: No maps in memory
*JN214
E: -------Residue--------Atom-  wild type   mutant  difference
*JN215
E: Only mutated residue will be charged in DelPhi runs
*JN216
E: All residues will be charged in DelPhi runs
*JN217
E: Statistics on potential differences
*JN218
E: ************************************************************
*JN219
E: *                                                          *
*JN220
E: * Summary                                                  *
*JN221
E: -------Residue--------Atom-  Potential
*JN222
E: Specify ranges to pass to DelPhi.
*JN223
E: Atom names not identical
*JN224
E: Atom NOT not expected to be absent
*JN225
E: DBG> One atom less to miss'
*JN226
E: Deprotonated Arg res:
*JN227
E: Positive charge assigned:
*JN228
E: Negative charge assigned:
*JN229
E: Net. charge assigned:
*JN230
E: Zero charge assigned
*JN231
E: could not find any free units
*JN232
E: Could not create .prm file
*JN233
E: creating dummy radii file
*JN234
E: creating dummy charge file
*JN235
E: Could not open DelPhi log file
*JN236
E: DelPhi output:
*JN237
E: DelPhi did not run properly!
*JN238
E: calling GVFSCP
*JN239
E: Give file name : (del.phi)
*JN240
E: IUNIT not open in ELE017
*JN241
E: Reading map with edge length:
*JN242
E: reading home-made DelPhi map
*JN243
E: Enter Grid size
*JN244
E: Too many grid points.
*JN245
E: Redimension MAXPHI
*JN246
E: Enter grid fill-percentage
*JN247
E: Enter grid resolution
*JN248
E: Ionic strength
*JN249
E: Ion radius
*JN250
E: Water probe radius
*JN251
E: Boundary conditions:
*JN252
E: 1: Potential is zero
*JN253
E: 2: Debye-Huckel Dipole
*JN254
E: 3: From previous run (Focussing)
*JN255
E: 4: Debye-Huckel potential from all charges
*JN256
E: Enter choice
*JN257
E: Enter only one number
*JN258
E: Interior dielectic constant
*JN259
E: Exterior dielectic
*JN260
E: Do you want to set the grid centre manually?
*JN268
E: Charge only the mutated residue?
*JN269
E: Statistics on the surface
*JN270
E: Too many points:
*JN271
E: Points not used:
*JN272
E: Statistics on the atomic potentials
*JN273
E: <<<+ They were all assigned charges according to parameter 1829
*JN274
E: >>>+ The following atoms could not be found in the topology file.
*JN275
E: Do you want to enter the values by hand ?
*JN276
E:  Residue   Res.#      Atom    Charge
*JN277
E:  Residue   Res.#      Atom    Radius
*JN278
E: <<<+ They were all assigned radii according to parameter 1830
*JN279
E: Do you want to use the default value ?
*JN280
E: Wrong value in WIFPAR 1831
*JN281
E:      Residue 1        Atom 1     Residue 2         Atom 2    Dist (A)
*JN282
E: Wrong value of parameter 1823
*JN291
E: Not a Karshikoff pKa file
*JN292
E: reading Karshikoff file
*JN293
E: SOUP and file do not match
*JN296
E: Number of titrateable groups:
*JN297
E: Too many titratable groups - increse MAXTIT
*JN299
E: You haven't calculated charges yet. Use MAKPSF or GETPSF.
*JN300
E: TERMINAL GROUP:
*JN301
E: Protonation state charges are already present.
*JN302
E: Reassign values(Y) or save present charges in PSF(N)
*JN304
E: New pKa
*JN305
E: Protonation states have not been loaded/calculated
*JN306
E: New protonation state
*JN307
E: # of groups with calculated titration curves: 
*JN308
E: Imaginary groups:
*JN310
E: Acid
*JN311
E: Base
*JN312
E: Interaction charged residue/charged soup for N-terminal:
*JN313
E: Interaction charged residue/charged soup for C-terminal:
*JN314
E: Interaction charged residue/charged for:
*JN315
E: Interaction neutral residue/charged soup for N-terminal:
*JN316
E: Interaction neutral residue/charged soup for C-terminal:
*JN317
E: Interaction neutral residue/charged soup for:
*JN318
E: Interaction charged residue/neutral soup for N-terminal:
*JN319
E: Interaction charged residue/neutral soup for C-terminal:
*JN320
E: Interaction charged residue/neutral for:
*JN321
E: Interaction neutral residue/neutral soup for N-terminal:
*JN322
E: Interaction neutral residue/neutral soup for C-terminal:
*JN323
E: Interaction neutral residue/neutral soup for:
*JN324
E: No titratable groups in soup
*JN325
E: Number of titrateable groups
*JN326
E: Extent of coordinates are zero - this must be wrong!
*JN327
E: No titratable group passed to SETPOTAT
*JN328
E: No titratable group passed to GETPOTS
*JN329
E: No atoms passed to GETPOTS
*JN330
E: Something went horribly wrong in MAKTITRES
*JN331
E:     Residue              pKa
*JN332 
E: Multiplication factor 
*JN333
E:       Group            pKa value  Model pK    dpK     dDesolv    dBack  
*JN335
E: Found uncalculated pKa value - you should use titration curves instead
*JN336
E: Mail Jens and get him to write some code for negative histidine residues
*JN337
E: HN not found for N-term
*JN338
E: H2 not found for N-term
*JN339
E: H3 not found for N-term
*JN340
E: Invalid group passed REMWEAKPROTON
*JN341
E: TITN zero passed to REMWEAKPROTON
*JN342
E: Charged soup is not yet supported here
*JN350
E: If you chose Natural soup for desolvation then WIFPAR(1855) must be 2
*JN351
E: Swapping atoms:
*JN352
E: No C found in C-terminal residue
*JN353
E: No O2 found in C-terminal residue
*JN354
E:No Cterm OH
*JN355
E: No C-terminal Oxygen
*JN356
E: Protonation did not occur  
*JN357
E: wrong value for WIFPAR 1835
*JN358
E: Do you want to display all groups
*JN359
E: Enter group number:
*JN360
E: Group out of range
*JN361
E: MAX and MIN charge determined
*JN362
E: Do you want to use model pKa values for the unfolded form
*JN363
E: Read pKa values(Y) or titration curves (N)
*JN364
E: Give the filename (STAB.DAT)
*JN365
E: pH  Z(folded)-Z(unfolded)  Stability(kJ/mol)
*JN366
E: pKas have not been loaded/calculated
*JN367
E: Calculate charges from pKa values?
*JN368
E: Do you want to enter information for some groups
*JN369
E: Enter pH
*JN370
E: pH selected:
*JN371
E: Residue                 pKa   Fraction charged
*JN372
E: Enter fraction charged
*JN373
E: ERROR. Valid values for HIS are [-1.0 : 1.0]
*JN374
E: ERROR. Valid values are [0.0 : 1.0]
*JN375
E: Enter value by hand
*JN376
E: Fracton charged: 
*JN377
E: Please enter the filename (PROTEIN.PSF)
*JN378
E: WHAT IF Protonation State File
*JN379
E: Format 1.0
*JN380 
E: writing PSF
*JN381
E: Do you want to include all groups
*JN382
E: Titratable groups sorted by # of partners
*JN383
E: Please enter the filename (MATRIX.DAT)
*JN384
E: Please enter the filename (TITCURV.DAT)
*JN385
E: pKa values deduced from titration curves
*JN386
E:      Residue          pKa value
*JN387
E: Do you want to calculate titration curves?
*JN388
E: writing data file
*JN389
E:      Residue          fraction charged
*JN390
E: Not a Karshikoff pKa file
*JN391
E: Enter pH
*JN392
E: pH selected:
*JN393
E: Could not find appropriate section
*JN394
E: Is this a terminal group
*JN395
E: Not a WHAT IF Desolvation Energy file
*JN396
E: Not a WHAT IF Background Energy file
*JN397
E: Not a WHAT IF Interaction Matrix file
*JN398
E: Not a WHAT IF PSF file
*JN399
E: Not a WHAT IF Titratio Curve File
*JN400
E: Unknown TYPE passed to GETPKF
*JN401
E: Version not recognised
*JN402
E: pH values not given in file
*JN403
E: File from other soup
*JN404
E: Expected number not found in file
*JN405
E: Energy matrix from other soup
*JN406
E: Wrong pH value in file
*JN407
E: Finding networks with cutoff value: (kT/e)
*JN408 
E: Interaction found to another cluster
*JN409
E: No clusters located with this cutoff
*JN410
E: CUTOFF (kT/e):
*JN411
E: CLUSTER/MEMBERS:
*JN412
E: Unknown group??? in CLSFND
*JN413
E: Charges at pH:
*JN414
E: Too many pH steps - increase MAXPHST
*JN415
E: Calculating at pH:
*JN416
E: Too many groups:
*JN417
E: Increased cluster cutoff to:
*JN418
E: Loop No.:
*JN419
E: Group/pKa value
*JN420
E: Please enter the filename (DESOLV.DAT)
*JN421
E: Desolvation energies:
*JN422
E: Please enter the filename (BACKGR.DAT)
*JN423
E: Background interaction energies.
*JN424
E: GROUP/ Model pKa/ Desolv / Background/ instrinsic:
*JN425
E: Computing pKa values using Tanford-Roxby method...
*JN426
E: Monte Carlo iterations?
*JN427
E: Cluster method?
*JN428
E: Give the filename (PKA.DAT)
*JN429
E: Groups with calculated pKa value:
*JN430
E: Groups with undetermined pKa value:
*JN431
E: ********************************************
*JN432
E: ** DESOLVATION ENERGIES FOR CHARGED FORMS **
*JN433
E: Done / to go
*JN434
E: Desolvation energies for charged forms:
*JN435
E: ** DESOLVATION ENERGIES FOR NEUTRAL FORMS **
*JN436
E: Desolvation energies for neutral forms
*JN437
E: Residue       Charged desolv neutral desolv  chg-neut
*JN438
E: Delta pK values resulting from desolvation:
*JN439
E: Desolvation (charged) for N-terminal:
*JN440
E: Desolvation (charged) for C-terminal: 
*JN441
E: Desolvation (charged) for:
*JN442
E: Desolvation (neutral) for N-terminal:
*JN443
E: Desolvation (neutral) for C-terminal:
*JN444
E: Desolvation (neutral) for:
*JN445
E: DelPhi runs for residue in solution:
*JN446
E: DelPhi runs for residue in the protein:
*JN447
E: Energy difference:
*JN448
E: Changing the protein dielectric constant to:  
*JN449
E: Scale (grds/A): 
*JN450
E: This run will give a map full of zeroes! - Skipped
*JN451
E: Atom not present:
*JN452
E: ** INTERACTION ENERGIES FOR NEUTRAL FORMS  **
*JN453
E: Interaction energy (Background charges) neutral forms:
*JN454
E: ** INTERACTION ENERGIES FOR CHARGED FORMS  **
*JN455
E: Interaction energy (Background charges) charged forms.
*JN456
E: Residue       Charged int. neutral int.  neut-chg
*JN457
E: Delta pK values resulting from background interactions.
*JN458
E: Interaction energy with background charges:
*JN459
E: Not enough maps for CALCINT??
*JN460
E: when assigning charges before measuring the potential.
*JN461
E: Neutral-Neutral interaction:
*JN462
E: Neutral-Charged interaction:
*JN463
E: Charged-Neutral interaction:
*JN464
E: Not enough maps for CALPAIR??
*JN465
E: Centre group is identical to grp2
*JN466
E: Centre of mass:
*JN467
E: Centre of coordinates:
*JN468
E: Calculating for N-terminal group in 
*JN469
E: Calculating for C-terminal group in 
*JN470
E: Calculating for:
*JN471
E: Some error from CALCINT
*JN472
E: Listing all pairs:
*JN473
E: Calculating detailed pairwise interactions.
*JN474
E: N-terminal hydrogens are not present.
*JN475
E: Invalid CHARGED sum of charges!!
*JN476
E: Invalid NEUTRAL sum of charges!!
*JN477
E: I do not know this group!
*JN478
E: Correlate positive values (NO=negative values)
*JN479
E: Enter map number:
*JN480
E:        Residue            Charge
*JN481
E: Total charge on molecule:
*JN482
E: Too many atoms in parameter file, increase MAXEATM
*JN483
E: Attached proton(s) skipped in 
*JN486
E: DelPhi operates only with odd grid sizes
*JN487
E: Did you remember to build hydrogens??
*JN488
E: Should the proton(s) be on OD1/OE1 or on OD2/OE2 ?
*JN489
E: Give the phimap to be used for focussing : (uhbd.phi)
*JN490
E: Specify ranges to pass to UHBD.
*JN491
E: Enter filename for the calculated phimap : (uhbd.phi)
*JN492
E: Number of non-protein molecules deleted .......... :
*JN493
E: Number of non-protein groups deleted ............. :
*JN494
E: Too many groups in OPTIMISEGROUPS
*JN495
E: Wrong group in OPTIMISEGROUPS
*JN496
E: Titration curves have not been loaded/calculated
*JN497
E: Deprotonated SER in residue:
*JN498
E: Deprotonated THR in residue: 
*
*     JMOL
*
*JML001
E: <HTML>
   <HEAD>
     <TITLE>Multi-file JMOL page</TITLE>
     <script src="../jmol-10.00/Jmol.js"></script>
   </HEAD>
   <META HTTP-EQUIV="keywords" NAME="keywords" CONTENT="Multi-file JMOL page">
   <FRAMESET COLS="20%,*">
     <FRAMESET ROWS="10%,40%,20%,20%">
       <FRAME SRC="JM_logo.html"     SCROLLING="NO" NAME="JM_logo">
       <FRAME SRC="JM_files.html"    SCROLLING="NO" NAME="JM_files">
       <FRAME SRC="JM_help.html"     SCROLLING="NO" NAME="JM_help">
       <FRAME SRC="JM_ack.html"      SCROLLING="NO" NAME="JM_ack">
     </FRAMESET>
     <FRAMESET ROWS="60,*">
       <FRAME SRC="JM_H.html" SCROLLING="NO">
       <FRAME SRC="page01.html" NAME="view_window">
     </FRAMESET>
   <NOFRAMES>
   <BODY>
     <H2 align=center>Frame ALERT!</h2>
     This document is designed to be viewed using frame features. 
     If you are seeing this message, you are using a frame challenged browser.
   </BODY>
   </NOFRAMES>
   </FRAMESET>
   </HTML>
*JML002
E: <HTML>
   <HEAD>
      <TITLE>JMOL multi file viewing page</TITLE>
   </HEAD>
   <BODY BGCOLOR="FFCC99">
      <CENTER>
        <H2>Viewing files with JMOL</H2>
      </CENTER>
   </BODY> 
   </HTML>
*JML003
E: <HTML>
   <HEAD>
      <TITLE>JMOL multi file viewing page</TITLE>
   </HEAD>
   <BODY BGCOLOR="FFCC99">
      <IMG SRC="http://swift.cmbi.ru.nl/gv/gifs/CMBI.gif" width=100>
   </BODY> 
   </HTML>
*JML004
E: <HTML>
   <HEAD>
      <TITLE>JMOL multi file viewing page</TITLE>
   </HEAD>
   <BODY BGCOLOR="FFCC99">
      <FONT FACE="Arial">
         <UL type="disc">
            <LI><STRONG>Help</STRONG>
            <LI><A HREF="x.html" TARGET="view_window">no help</A>
            <LI><A HREF="x.html" TARGET="view_window">none either</A>
         </UL>
      </FONT>
   </BODY> 
   </HTML>
*JML005A
E: <HTML>
   <HEAD>
      <TITLE>JMOL multi file viewing page</TITLE>
   </HEAD>
   <BODY BGCOLOR="FFCC99">
      <FONT FACE="Arial">
         <UL type="disc">
            <LI><STRONG>Header</STRONG>
*JML005B
E:       </UL>
      </FONT>
   </BODY> 
   </HTML>
*JML005F
E: ('<LI><A HREF="',A4,A1,'.html">',A4,1X,A1,'</A>')
*JML005N
E: (A4,A1,'.pdb')
*JML006
E: <HTML>
   <HEAD>
      <TITLE>JMOL multi file viewing page</TITLE>
   </HEAD>
   <BODY BGCOLOR="FFCC99">
      <FONT FACE="Arial">
         <UL type="disc">
         <LI><STRONG>Acknowledgements</STRONG>
         <LI><A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gv/"     
            TARGET="view_window">G Vriend</A>
         <LI><A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/whatif/" 
            TARGET="view_window">WHAT IF</A>
         <LI><A HREF="http://jmol.sourceforge.org/"    
            TARGET="view_window">JMOL</A>
         </UL>
      </FONT>
   </BODY> 
   </HTML>
*JML007
E: Created JMOL directory:
D: JMOL folder aangemaakt:
*JML008A
E: <html>
   <head>
     <title>JMOL view</title>
     <script src="../jmol-10.00/Jmol.js"></script>
     <script LANGUAGE="JavaScript" TYPE="text/javascript">
       function scriptMe(command){
       document.jmolApplet0.script(command);
       }
     </script>
   </head>
   <body>
   <font size="-1">
     <table border=1>
       <tr>
         <td>
           <script>
             jmolInitialize("../jmol-10.00");
             jmolSetAppletColor("black"); 
*JML008B
E:         </script>
         </td>
         <td align=top>
*JML008I
E:           jmolApplet(400, "load WIF.pdb; model all;");
*JML009AP1
E:            set measurements angstroms; \
              Select Water; spacefill off; select !water; \
              ");
*JML009AD1
E:            set measurements angstroms; \
              Select all; spacefill off; select none; \
*JML009A2
E:         <form>
             <script>
*JML009A4
E:             jmolCheckbox("cartoon on; select none","cartoon off"," cartoon");
               jmolBr();
               jmolCheckbox("spin on","spin off"," rotate");
               jmolBr();
               jmolCheckbox("backbone 40","backbone off"," backbone");
               jmolCheckbox("select all; spacefill off; wireframe on;",
                "select all; spacefill 20%; wireframe 0.2;",
                " Wire-only");
               jmolBr();
               jmolCheckbox
                ("Select Water; spacefill 20%; select all;",
                "Select Water; spacefill off; select !water;"," Waters");
               jmolCheckbox
                ("select hetero and !water; spacefill 60%; select !water;",
                 "select hetero and !water; spacefill off; wireframe off; \
                  select !hetero;",
                " Ligands");
               jmolBr();
               jmolMenu([
                 "background white",
                ["background black", null, "selected"],
                 "background yellow",
                 "background salmon",
                 "background palegreen",
                 "background skyblue" ]);
             </script>
             <P>
             <table border=1>
               <tr>
                 <td>zoom</td>
                 <td>
                   <script>
                     jmolButton("zoom 100","100");
                     jmolButton("zoom 200","200");
                     jmolButton("zoom 300","300");
                     jmolButton("zoom 500","500");
                   </script>
                 </td>
               </tr>
*JML009A3
E:             <tr>
                 <td>atom size</td>
                 <td>
                   <script>
                     jmolButton("spacefill off","off");
                     jmolButton("spacefill 5%","5%");
                     jmolButton("spacefill 10%","10%");
                     jmolButton("spacefill 20%","20%");
                     jmolButton("spacefill 50%","50%");
                     jmolButton("spacefill 100%","100%");
                   </script>
                 </td>
               </tr>
               <tr>
                 <td>bond size</td>
                 <td>
                   <script>
                     jmolButton("wireframe off","off");
                     jmolButton("wireframe 0.1","0.1");
                     jmolButton("wireframe 0.2","0.2");
                     jmolButton("wireframe 0.3","0.3");
                     jmolButton("wireframe 0.5","0.5");
                     jmolButton("wireframe 0.7","0.7");
                   </script>
                 </td>
               </tr>
             </table>
           </form>
           <P>
           <form name="myform">
             Type your <I>JMOL command</I> here. Do NOT hit return, but click 
             <input type="button" value="OK" 
             onClick="scriptMe(document.myform.Script.value)"> to activate 
             the command. <input type="text" size="40" 
             name="Script">
           </form>
         </td>
       </tr>
       <tr>
         <td width=60% valign=top>
*JML009C
E:       </td>
       </tr>
     </table>
   </body>
   </html>
*JML010
E:              jmolBr();
*JML_HEADER
E:        <IMG SRC="http://swift.cmbi.ru.nl/gv/gifs/CMBI.gif"
          ALIGN=middle WIDTH=150>
          <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gv/start/legal.html">
          &copy;opyright notice</A>
          <P ALIGN=JUSTIFY>
          This service is provided by <A HREF="http://swift.cmbi.ru.nl/gv/">G
          Vriend</A> at the <A HREF="http://www.cmbi.ru.nl/">CMBI</A>, using
          <a href="http://jmol.sourceforge.net">Jmol</A>.
*JML_GTLO4
E:        <a href="index500.html">
          <img src="http://swift.cmbi.ru.nl/gv/gifs/sign.jpg" WIDTH="18">
          </A>
*JML_GTLO5
E:        <a href="index.html">
          <img src="http://swift.cmbi.ru.nl/gv/gifs/sign.jpg" WIDTH="12">
          </A>
          <a href="index600.html">
          <img src="http://swift.cmbi.ru.nl/gv/gifs/sign.jpg" WIDTH="18">
          </A>
*JML_GTLO6
E:        <a href="index500.html">
          <img src="http://swift.cmbi.ru.nl/gv/gifs/sign.jpg" WIDTH="12">
          </A>
          <a href="index700.html">
          <img src="http://swift.cmbi.ru.nl/gv/gifs/sign.jpg" WIDTH="18">
          </A>
*JML_GTLO7
E:        <a href="index600.html">
          <img src="http://swift.cmbi.ru.nl/gv/gifs/sign.jpg" WIDTH="12">
          </A>
*JML011
E:               Click on the residue below to highlight cysteine(bridge)s in the 
                 viewer above.
               </td>
*JML012N
E:         <BR>The structure contains only bridged cysteines.<BR>
*JML012S
E: ('jmolButton("select ',A4,'; color yellow; select all;","Cys ',A4,'");')
*JML013
E:           jmolBr();
             jmolButton("select all; color CPK;","Reset");
           </script>
*JML014
E:          This structure does not contain any cysteines.
*JML015
E:          Number of residues that line the cavity:
*JML016
E:               Click on the cavity-residue below to highlight it in the viewer 
                 above.
               </td>
*JML017
E: ('jmolButton("select ',A4,'; color yellow; select all;","A4,'");')
*JML018
E:         <TD><table width=100% border=1>
             <tr>
               <td width=87.5%>
*JML019
E:             <td width=12.5%>
                 <script>
                   jmolButton("select all; color CPK; spacefill 20%; \
                    wireframe 0.1; select none;","Reset");
                 </script>
               </td>
             </tr>
           </table>
*JML020
E:         <table width=100% border=1>
             <tr>
*JML021
E:           </tr>
             <tr>
*JML022
E:           </tr>
           </table>
*JML023
E:               Click on a quality bin to highlight all residues with
                 packing quality in that bin.
               </td>
*JML024
E:               Click on a box to highlight residues. <I>Normal</I> indicates 
                 residues found in the input PDB file. <I>Shell</I> are the
                 contacting residues in the symmetry related molecules in the
                 crystal. <I>Contact</I> are the residues found in the input
                 PDB file that make symmetry contacts. As there can be no more
                 than 100 residues under a selection box, you will often find
                 boxed labeled <I>cntd</I> that contain more residues for the
                 same of these three classes.
               </td>
*JML028
E:           </form>
          </td>
*JML029
E:           <form>
*JML030
E:             <script>
*JML031
E: ('jmolCheckbox("select',I5,'-',I5,'; cartoon on;  select none", ')
*JML032
E: ('             "select',I5,'-',I5,'; cartoon off; select none"," Cartoon");')
*JML_BR
E:               jmolBr();
*JML033
E:               jmolCheckbox("spin on","spin off"," Rotate");
*JML034
E: ('jmolCheckbox("select',I5,'-',I5,'; backbone on;  select none", ')
*JML035
E: ('      "select',I5,'-',I5,'; backbone off; select none"," Backbone");')
*JML036
E:               jmolMenu([
                 "background white",
                ["background black", null, "selected"],
                 "background yellow",
                 "background salmon",
                 "background palegreen",
                 "background skyblue" ]);
*JML036A
E:             </script>
*JML037
E:             <table border=1>
               <tr>
                 <td>zoom</td>
                 <td>
*JML038
E:                      jmolButton("zoom 100","100");
                     jmolButton("zoom 200","200");
                     jmolButton("zoom 300","300");
                     jmolButton("zoom 500","500");
*JML042
E:                 </td>
               </tr>
*JML042A
E:               <tr>
                 <td>atom size</td>
                 <td>
*JML043
E: ('jmolButton("select',I6,'-',I5,'; spacefill off; select none","off");')
*JML044
E: ('jmolButton("select',I6,'-',I5,'; spacefill 5%; select none","5%");')
*JML045
E: ('jmolButton("select',I6,'-',I5,'; spacefill 10%; select none","10%");')
*JML046
E: ('jmolButton("select',I6,'-',I5,'; spacefill 20%; select none","20%");')
*JML047
E: ('jmolButton("select',I6,'-',I5,'; spacefill 50%; select none","50%");')
*JML048
E: ('jmolButton("select',I6,'-',I5,'; spacefill 100%; select none","100%");')
*JML043N
E: ('jmolButton("select !',I6,'-',I5,'; spacefill off; select none","off");')
*JML044N
E: ('jmolButton("select !',I6,'-',I5,'; spacefill 5%; select none","5%");')
*JML045N
E: ('jmolButton("select !',I6,'-',I5,'; spacefill 10%; select none","10%");')
*JML046N
E: ('jmolButton("select !',I6,'-',I5,'; spacefill 20%; select none","20%");')
*JML047N
E: ('jmolButton("select !',I6,'-',I5,'; spacefill 50%; select none","50%");')
*JML048N
E: ('jmolButton("select !',I6,'-',I5,'; spacefill 100%; select none","100%");')
*JML049
E:                   <tr>
                 <td>bond size</td>
                 <td>
*JML050
E: ('jmolButton("select',I6,'-',I5,'; wireframe off; select none","off");')
*JML051
E: ('jmolButton("select',I6,'-',I5,'; wireframe 0.1; select none","0.1");')
*JML052
E: ('jmolButton("select',I6,'-',I5,'; wireframe 0.2; select none","0.2");')
*JML053
E: ('jmolButton("select',I6,'-',I5,'; wireframe 0.3; select none","0.3");')
*JML054
E: ('jmolButton("select',I6,'-',I5,'; wireframe 0.5; select none","0.5");')
*JML055
E: ('jmolButton("select',I6,'-',I5,'; wireframe 0.7; select none","0.7");')
*JML050N
E: ('jmolButton("select !',I6,'-',I5,'; wireframe off; select none","off");')
*JML051N
E: ('jmolButton("select !',I6,'-',I5,'; wireframe 0.1; select none","0.1");')
*JML052N
E: ('jmolButton("select !',I6,'-',I5,'; wireframe 0.2; select none","0.2");')
*JML053N
E: ('jmolButton("select !',I6,'-',I5,'; wireframe 0.3; select none","0.3");')
*JML054N
E: ('jmolButton("select !',I6,'-',I5,'; wireframe 0.5; select none","0.5");')
*JML055N
E: ('jmolButton("select !',I6,'-',I5,'; wireframe 0.7; select none","0.7");')
*JML056N
E:                 </td>
               </tr>
             </table>
*JML057
E:            set measurements angstroms; \
*JML058
E:            ");
*JML059
E:            Select all; spacefill off; select none;" )
*JML060
E: <TR>
     <TD>
        View size
     </TD>
     <TD>
       <a href="index.html">400</A>&nbsp;
       <a href="index500.html">500</A>&nbsp;
       <a href="index600.html">600</A>&nbsp;
       <a href="index700.html">700</A>
     </TD>
    </TR>
*JML061
E:   </TABLE>
*JML062
E:         </tr>
       <tr>
*JML031X
E:         <td>
         If you see no molecule, close your browser completely and start
         again.
         </td>
*JML031Y
E:         <td>
           <form name="myform">
             Type your JMOL commands here. Do NOT hit return, but click on 
             the OK box to activate the command. <input type="text" size="40" 
             name="Script">
             <input type="button" value="OK" 
             onClick="scriptMe(document.myform.Script.value)"> 
           </form>
         </td>
*JML063
E:       </tr>
     </table>
   </body>
   </html>
*JML064
E: </td>
*JML065
E:         </script>
         </td>
*JML066
E:       <td valign=top>
*JML067









* HUMOR
*
*HU1001
E: POLITICS - From the greek POLY meaning many and TICKS meaning little blood
   sucking creatures.
*HU1002
E: A computer engineer, a systems analyst, and a programmer were driving
   down a mountain when the brakes gave out. They screamed down the
   mountain, gaining speed, and finally managed to grind to a halt,
   more by luck than anything else, just inches from a thousand foot
   drop to jagged rocks. They all got out of the car.
     The computer engineer said, "I think I can fix it."
     The systems analyst said, "No, I think we should take it into
   town and have a specialist look at it."
     The programmer said, "OK, but first I think we should get back 
   in and see if it does it again."
*HU1003
E:  Scientists will never make as much money as business executives
    because of the following rigorous mathematical proof: 
    Postulate 1:  Knowledge is Power. 
    Postulate 2:  Time is Money. 
    Every engineer and scientist knows:
        Work 
     ---------- = Power 
        Time 
    Since Knowledge = Power, and Time = Money, we have:
        Work 
     ---------- = Knowledge 
        Money 
    Solving this equation for for Money, we get: 
        Work 
     ---------- = Money 
     Knowledge 
   Thus, as Knowledge approaches zero, Money approaches infinity 
   regardless of the Work done. 
   The Conclusion is: The less you Know, the more Money you make.
*HU1004
E: This years favourite headline:
   Include Your Children when Baking Cookies
*HU1005
E: This years favourite headline:
   Panda Mating Fails; Veterinarian Takes Over
*HU1006
E: This years favourite headline:
   Miners Refuse to Work after Death
*HU1007
E: This years favourite headline:
   Cold Wave Linked to Temperatures
*HU1008
E: This years favourite headline:
   Man Struck By Lightning Faces Battery Charge
*HU1009
E: This years favourite headline:
   Chef Throws His Heart into Helping Feed Needy
*HU1010
E: Q:  Do you yield to a blind pedestrian crossing the street?
   A:  What for? He can't see my license plate.
*HU1011
E: Q:  Who has the right of way when four cars approach a four way stop at
       the same time?
   A:  The pick-up truck with the gun rack and the bumper sticker saying,
       "Guns don't kill people. I do."
*HU1012
E: Q:  When driving through fog, what should you use?
   A:  Your car.
*HU1013
E: Q:  How can you reduce the possibility of introducing a bug?
   A:  Be too drunk to find the keyboard.
*HU1014
E: Q:  What changes would occur in you lifestyle if you could no longer
       drive your car lawfully?
   A:  I would be forced to drive unlawfully.
*HU1015
E: Q:  What are some points to remember when passing or being passed by a car?
   A:  Make eye contact and wave "hello" if he/she is cute.
*HU1016
E: Q:  What is the difference between a flashing red traffic light and a
       flashing yellow traffic light?
   A:  The color.
*HU1017
E: There's a big conference of beer producers in the most
   beautiful town in the world: Amsterdam, the Netherlands...
   At the end of the day, all of the presidents of all beer
   companies decide to have a drink in a bar. The president
   of 'Budweiser' orders a Bud, the president of 'Carlsberg'
   orders a Carlsberg, and the list goes on...
   Then the waitress asks Freddie Heineken what he wants to
   drink, and much to everybody's amazement, Mr. Heineken
   orders a Coke!
   "Why don't you order a Heineken?" his colleagues ask...
   "Naah. If you guys won't drink beer, then neither will I.
*HU1018
E: defense attorney:  did you check whether the victim was breathing 
   before you did the autopsy?
   coroner: no
   defense attorney: did you check the victim's pulse before you did 
   the autopsy?
   coroner: no
   defense attorney: Well then you don't even know the victim was dead!
   coroner: Oh I was pretty sure he was dead because I had the remains
   of his brains in a bottle on my desk. But I suppose it's possible
   he's out practicing law.
*HU1019
E: You can never tell which way the train went by looking
   at the track.
*HU1020
E: Logic is a systematic method of coming to the wrong
   conclusion with confidence.
*HU1021
E: Technology is dominated by those who manage what they
   do not understand.
*HU1022
E: If builders built buildings the way programmers wrote
   programs, then the first woodpecker that came along would
   destroy civilization.
*HU1023
E: The attention span of a computer is only as long as its
   electrical cord.
*HU1024
E: An expert is one who knows more and more about less and
   less until he knows absolutely everything about nothing.
*HU1025
E: Tell a man there are 300 billion stars in the universe
   and he'll believe you. Tell him a bench has wet paint on it
   and he'll have to touch it to be sure.
*HU1026
E: All great discoveries are made by mistake. 
   G Vriend
   .....
   All great mistakes are made by people trying to discover something.
   R Bywater
*HU1027
E: All's well that ends.
*HU1028
E: A meeting is an event at which the minutes are kept and
     the hours are lost.
*HU1029
E: The first myth of management is that it exists.
*HU1030
E: New programs generate new problems.
*HU1031
E: Any given program, when running, is obsolete.
*HU1032
E: Nothing motivates a student more than to see his professor
   putting in an honest day's work.
*HU1033
E: The primary function of the design engineer is to make
   things difficult for the fabricator and impossible for
   the serviceman.
*HU1034
E: After all is said and done, a hell of a lot more is
   said than done.
*HU1035
E: A complex program that works is invariably found to have
   evolved from a simple program that works.
*HU1036
E: Under the most rigorously controlled conditions of
   pressure, temperature, volume, humidity, and other variables 
   the programmer will program as he/she damn well pleases.
*HU1037
E: If you can't understand it, it is intuitively obvious.
*HU1038
E: Fill what's empty. Empty what's full. And scratch where
   it itches.
*HU1039
E: The only perfect science is hind-sight.
*HU1040
E: Work smarder and not harder and be careful of yor speling.
*HU1041
E: If it's not in WHAT IF, it doesn't exist.
*HU1042
E: If an option actually worked, something has gone wrong.
*HU1043
E: When all else fails, use APROPO.
*HU1044
E: If there is a possibility of several things going wrong the one 
   that will make the worst model will be the one to go wrong.
*HU1045
E: Any simple option will be described in the most complicated way.
*HU1046
E: Build a WHAT IF that even a fool can use and only a fool
   will want to use it.
*HU1047
E: The degree of technical competence is inversely
   proportional to the level of management.
*HU1048
E: Joe was moderately successful in the career, but as he got older he was
   increasingly hampered by incredible headaches. When his personal hygiene
   and love life started to suffer, he sought medical help. After being
   referred from one specialist to another, he finally came across a doctor
   who solved the problem. "The good news is I can cure your headaches. . ."
   "The bad news is that it will require castration. You have a very rare
   condition which causes your testicles to press up against the base of your
   spine. The pressure creates one hell of a headache. The only way to relieve
   the pressure is to remove the testicles."
   Joe was shocked and depressed. He wondered if he has anything to live for.
   He couldn't concentrate long enough to answer, but decided he had no choice
   but to go under the knife. When he left the hospital, his mind was clear,
   but he felt like he was missing an important part of himself. As he walked
   down the street, he realized that he felt like a different person. He could
   make a new beginning and live a new life.
   He walked past a men's clothing store and thought, "That's what I need: a
   new suit." He entered the shop and told the salesman, "I'd like a new
   suit." The salesman eyed him briefly and said, "Let's see . . . size 44
   long." Joe laughed, "That's right, how did you know?" "It's my job." Joe
   tried on the suit. It fit perfectly. As Joe admired himself in the mirror,
   the salesman asked, "How about a new shirt?" Joe thought for a moment and
   then said, "Sure . . ." The salesman eyed Joe and said, "Let's see. . .34
   sleeve and . . . 16 and a half neck". Joe was surprised, "That's right, how
   did you know?" "It's my job." Joe tried on the shirt, and it fit perfectly.
   As Joe adjusted the collar in the mirror, the salesman asked, "How about
   new shoes?" Joe was on a roll and said, "Sure..." The salesman eyed Joe's
   feet and said, "Let's see...9 and a half...wide." Joe was astonished,
   "That's right, how did you know?" "It's my job." Joe tried on the shoes and
   they fit perfectly. Joe walked comfortably around the shop and the salesman
   asked, "How about a new hat?" Without hesitating, Joe said, "Sure." The
   salesman eyed Joe's head and said, "Let's see...7 5/8." Joe was
   incredulous, "That's right, how did you know?" "It's my job." The hat fit
   perfectly. Joe was feeling great, when the salesman asked, "How about some
   new underwear?" Joe thought for a second and said, "Sure "The salesman
   stepped back, eyed Joe's waist and said, "Let's see... size 36." Joe
   laughed, "No, I've worn size 34 since I was 18 years old." The salesman
   shook his head, "You can't wear a size 34. It would press your testicles up
   against the base of your spine and give you one hell of a headache."
*HU1049
E: A little known Xmas fact...
   Not long ago and far away, Santa was getting ready for his annual
   trip...but there were problems everywhere. Four of his elves got
   sick, and the trainee elves did not produce the toys as fast as the
   regular ones so Santa was beginning to feel the pressure of being
   behind schedule.
   Then Mrs. Claus told Santa that her mom was coming to visit. This
   stressed Santa even more. When he went to harness the
   reindeer, he found that three of them were about to give birth and
   two had jumped the fence and were out, heaven knows where.
   More Stress. Then when he began to load the sleigh one of the
   boards cracked and the toy bag fell to the ground and scattered
   the toys.
   So frustrated,  Santa went into the house for a cup of coffee and a
   shot of whiskey. When he went to the cupboard, he found the
   elves had hid the liquor and there was nothing to drink.
   In his frustration, he dropped the coffee pot and it broke into
   hundreds of little pieces all over the kitchen floor. He went to
   get the broom and found that mice had eaten the straw it was made
   from. Just then the doorbell rang and Santa cussed on his
   way to the door. He opened the door and there was a little angel
   with a great big Christmas tree. The angel said:  "Where would
   you like to put this tree Santa?" 
   And that my friend, is how the little angel came to be on top of the
   Christmas tree.
*HU1050
E: Long ago, when sailing ships ruled the waves, a captain and his crew
   were in danger of being boarded by a pirate ship. As the crew became
   frantic, the captain bellowed to his First Mate, "Bring me my red
   shirt!" The First Mate quickly retrieved the captain's red shirt,
   which the captain put on and lead the crew to battle the pirate
   boarding party. Although some casualties occurred among the crew, the
   pirates were repelled.
   The men sat around on deck that night recounting the day's events when
   an ensign looked to the Captain and asked, "Sir, why did you call for
   your red shirt before the battle?" The Captain, giving the ensign a
   look that only a captain can give, exhorted, "If I am wounded in
   battle, the red shirt does not show the blood, and thus you men will
   continue to fight unafraid." The men sat in silence, marveling at the
   courage of such a man.
   The next morning, the lookout screamed that there were two pirate
   vessels sending boarding parties. The crew cowered in fear, but the
   captain, calm as ever, bellowed, "Bring me my red shirt!" Once again,
   the battle was on, and the Captain and his crew repelled both boarding
   parties, though this time more casualties occurred. Later that day,
   however, the lookout screamed that there were pirate ships, 10 of
   them, all with boarding parties on their way. The men became silent
   and looked to the Captain, their leader, for his usual command. The
   Captain, calm as ever, bellowed, "Bring me my brown pants!"
*HU1051
E: This is from an actual trial in the UK.
   A young woman who was several months pregnant boarded a bus.
   Then she noticed a young man smiling at her she began feeling
   humiliated on account of her condition. She changed her seat and
   he seemed more amused.
   She moved again and then on her fourth move he burst out
   laughing. She had him arrested.
   When the case came before the court, the young man was asked
   why he acted in such a manner. His reply was:
   When the lady boarded the bus I couldn't help noticing she was
   pregnant. She sat under an advertisement which read
   "Coming Soon: The Gold Dust Twins", then she moved under one that
   read "Sloans Liniments remove swelling".
   I was even more amused when she sat under a shaving advertisement
   which read "William's Stick Did The Trick".
   Then I could not control myself any longer when on the fourth
   move she sat under an advertisement which read "Dunlop Rubber
   would have prevented this accident."
   The case was dismissed.
*HU1052
E: Out of my mind. Back in five minutes.
*HU1053
E: Change is inevitable, except from a vending machine.
*HU1054
E: Women who seek to be equal to men lack ambition.
*HU1055
E: Bumper sticker:
   OK, who stopped payment on my reality check?
*HU1056
E: Bumper sticker:
   How can I miss you if you won't go away?
*HU1057
E: Very funny Scotty, now beam down my clothes.
*HU1058
E: A prominent young programmer is on his way to EMBL when he gets hit by a
   bus. Suddenly he's at the Pearly Gates facing St. Peter. He protests. "
   This is a mistake! I'm much too young to die! I'm only 35!" St. Peter
   replies, "Gee, that's funny. Based on the number of hours you've billed to
   the lab we thought you had to be at least 107."
*HU1059
E: A mother and son are walking through a cemetery, and pass by a headstone
   inscribed - "Here lies a programmer and an intelligent man." The little boy 
   reads the headstone, looks up at his mother, and asks "Mommy, why did they
   bury two men there?"
*HU1060
E: A programmer is sitting in his office late one night, when Satan appeared
   before him. The Devil tells the programmer, "Have I got a deal for you! You
   will win every CASP competition. Your users will adore you. Your colleagues
   will be in awe of you, and , of course, you will make huge money. All I
   want in exchange in return is your eternal soul." The programmer thinks for
   a moment, then asks, "So, what's the catch?"
*HU1061
E: Q: Why are programmers buried in deeper graves than other folks?
   A: Because deep down, they're really nice people.
*HU1062
E: A Doctor dies and goes to Hell. Its horrible. Burning fires. Hot bubbling
   lava/ Mucho pain! He looks over and sees a WHAT IF programmer having sex with
   a beautiful woman. Non-stop, sweaty, constant, back-breaking sex. So the next
   time Satan is going by on an inspection tour, the Doctor complains. "This
   sucks! I have to suffer for all eternity, and that programmer gets to spend 
   it with a beautiful woman." The Devil replied, "Who are you to question my
   punishment of that woman?"
*HU1063
E: Howard had felt guilty all day long. No matter how much he tried
   to forget about it, he couldn't. The guilt and sense of betrayal
   was overwhelming. 
   But every once in a while he'd hear that small inner voice trying
   to reassure him, "Howard. Don't worry about it. You aren't the
   first doctor to sleep with one of your patients and you won't be
   the last. "But invariably the other voice would bring him back to
   reality, "Howard, You're a veterinarian".
*HU1064
E: Tax office: We've got what it takes to take what you've got.
*HU1065
E: If we aren't supposed to eat animals, why are they made of meat?
*HU1066
E: Since my last report, this programmer has reached rock bottom and has
   started to dig.
*HU1067
E: This WHAT IF programmer works well when under constant supervision
   and cornered like a rat in a trap.
*HU1068
E: A man calls home to his wife, all excited and says, "Guess what honey,
   I just won 6 million bucks in the lottery!! Pack your bags!"
   Wife: "That's wonderful news! What shall I pack? Light clothes,
   warm clothes or what?"
   Husband: "I don't care. Just be gone when I get home."
*HU1069
E: Always do sober what you said you'd do drunk. That will
   teach you to keep your mouth shut.
       --Ernest Hemmingway
*HU1070
E: Time is never wasted when you're wasted all the time.
*HU1071
E: Sir, if you were my husband, I would poison your drink.
       --Lady Astor to Winston Churchill
   Madam, if you were my wife, I would drink it.
       --His reply
*HU1072
E: Work is the curse of the drinking class.
       --Oscar Wilde
*HU1073
E: When I read about the evils of drinking, I gave up reading.
       --Henny Youngman
*HU1074
E: Beer is proof that God loves us and wants us to be happy.
       --Benjamin Franklin
*HU1075
E: Without question, the greatest invention in the history of
   mankind is beer. Oh, I grant you that the wheel was also a fine
   invention, but the wheel does not go nearly as well with pizza.
       --Dave Barry
*HU1076
E: Not all chemicals are bad. Without chemicals such as hydrogen
   and oxygen, for example, there would be no way to make water, a
   vital ingredient in beer.
       --Dave Barry
*HU1077
E: 99 percent of all programmers give the rest a bad name.
*HU1078
E: Aphorisms for our time
   If at first you don't succeed, skydiving is not for you.
*HU1079
E: Aphorisms for our time
   The trouble with doing something right the first time is that nobody
   appreciates how difficult it was.
*HU1080
E: Aphorisms for our time
   The average woman would rather have beauty than brains, because the
   average man can see better than he can think.
*HU1081
E: Aphorisms for our time
   If at first you don't succeed, destroy all evidence that you tried.
*HU1082
E: Aphorisms for our time
   To steal ideas from one person is plagiarism; to steal from many is research.
*HU1083
E: Aphorisms for our time
   A clear conscience is usually the sign of a bad program.
*HU1084
E: E-mail is not to be used to pass on information or data. It should be
   used only for company business.
*HU1085
E: Doing it right is no excuse for not meeting the schedule.
*HU1086
E: This project is so important, we can't let things that are more
   important interfere with it.
*HU1087
E: Turnover is good for the company, as it proves that we are doing a good
   job in training people.
*HU1088
E: What I need is a list of specific unknown problems we will encounter. 
*HU1089
E: As of tomorrow, employees will only be able to access the building using
   individual security cards. Pictures will be taken next Wednesday and
   employees will receive their cards in two weeks.
*HU1090
E: Really found in a job application letter:
   I demand a salary commiserate with my extensive experience.
   I have lurnt Word Perfect 6.0 computor and spreadsheet progroms.
*HU1091
E: Bob Smith, my assistant programmer, can always be found
   hard at work in his cubicle. Bob works independently, without
   wasting company time talking to colleagues. Bob never
   thinks twice about assisting fellow employees, and he always
   finishes given assignments on time. Often Bob takes extended
   measures to complete his work, sometimes skipping coffee
   breaks. Bob is a dedicated individual who has absolutely no
   vanity in spite of his high accomplishments and profound
   knowledge in his field. I firmly believe that Bob can be
   classed as a high-caliber employee, the type which cannot be
   dispensed with. Consequently, I duly recommend that Bob be
   promoted to executive management, and a proposal will be
   executed as soon as possible.  ...
   A memo was soon sent following the letter:
   That idiot was reading over my shoulder while I wrote the
   report sent to you earlier today. Kindly read only the odd
   numbered lines (1, 3, 5, etc...) for my true assessment of him.
*HU1092
E: I don't have a license to kill. I have a learner's permit.
*HU1093
E: Your child may be an honor student but you're still an idiot.
*HU1094
E: My wife keeps complaining I never listen to her...or something like that.
*HU1095
E: One tequila, two tequila, three tequila, floor.
*HU1096
E: If man evolved from monkeys and apes, why do we still have monkeys and apes?
*HU1097
E: The main reason Santa is so jolly is because he knows where all the bad
   girls live.
*HU1098
E: I went to a bookstore and asked the saleswoman, "where's the self-help
   section?"  She said if she told me, it would defeat the purpose.
*HU1099
E: If a mute swears, does his mother wash his hands with soap?
*HU1100
E: Is there another word for synonym?
*HU1101
E: What do you do when you see and endangered animal eating an
   endangered plant?
*HU1102
E: Would a fly without wings be called a walk?
*HU1103
E: If a turtle doesn't have a shell, is he homeless or naked?
*HU1104
E: If the police arrest a mime, do they tell him he has the
   right to remain silent?
*HU1105
E: Illiterate? Write today for free help.
*HU1106
E: Auto Repair Service. Free pick-up and delivery. Try us
   once, you'll never go anywhere again.
*HU1107
E: Dog for sale: eats anything and is fond of children.
*HU1108
E: Semi-Annual after-Christmas Sale.
*HU1109
E: Dinner Special -- Turkey $2.35; Chicken or Beef $2.25; Children $2.00
*HU1110
E: We do not tear your clothing with machinery. We do it
   carefully by hand.
*HU1111
E: Used Cars: Why go elsewhere to be cheated. Come here first.
*HU1112
E: I recently heard a story regarding exams at Cambridge. It seems that
   during an examination one day a bright young student popped up and asked
   the proctor to bring him Cakes and Ale. The following dialog ensued:
   Proctor: I beg your pardon?
   Student: Sir, I request that you bring me Cakes and Ale.
   Proctor: Sorry, no.
   Student: Sir, I really must insist. I request and require that you bring
   me Cakes and Ale.
   At this point, the student produced a copy of the four hundred year old
   Laws of Cambridge, written in Latin and still nominally in effect, and
   pointed to the section which read (rough translation from the Latin):
   "Gentlemen sitting examinations may request and require Cakes and Ale"
   Pepsi and hamburgers were judged the modern equivalent, and the student
   sat there, writing his examination and happily slurping away. Three weeks
   later the student was fined five pounds for not wearing a sword to the
   examination.
*HU1113
E: The setting is some State University about six or seven years ago in a
   huge lecture hall (approximately 1000 students) for a Calculus final.
   Apparently this particular calculus teacher wasn't very well liked. He
   was one of those guys who would stand at the front of the class and yell
   out how much time was remaining before the end of a test, a real charmer.
   Since he was so busy gallivanting around the room making sure that nobody
   cheated and that everyone was aware of how much time they had left before
   their failure on the test was complete, he had the students stack the
   completed tests on the huge podium at the front of the room. This made
   for quite a mess, remember there were 1000 students in the class. Anyway,
   during this particular final, one guy entered the test needing a decent
   grade to pass the class. His only problem with Calculus was that he did
   poorly when rushed, and this guy standing in the front of the room barking
   out how much time was left before the tests had to be handed in didn't
   help him at all. He figured he wanted to assure himself of a good grade,
   so he hardly flinched when the professor said "pencils down and submit
   your scantron sheets and work to piles at the front of the room". Five
   minutes turned into ten, ten into twenty, twenty into forty ... almost an
   hour after the test was "officially over", our friend finally put down his
   pencil, gathered up his work, and headed to the front of the hall to
   submit his final. The whole time, the professor sat at the front of the
   room, strangely waiting for the student to complete his exam. "What do
   you think you're doing?" the professor asked as the student stood in front
   of him about to put down his exam on one of the neatly stacked piles of
   exams (the professor had plenty of time to stack the mountain of papers
   while he waited). It was clear that the professor had waited only to give
   the student a hard time. "Turning in my exam," retorted the student
   confidently. "I'm afraid I have some bad news for you," the professor
   gloated, "Your exam is an hour late. You've FAILED it and, consequently,
   I'll see you next term when you repeat my course." The student smiled and
   asked the professor "Do you know who I am?" "What?" replied the professor
   gruffly, annoyed that the student showed no sign of emotion. The student
   rephrased the question, "Do you know what my name is?" "NO", snarled the
   professor. The student looked the professor dead in the eyes and said
   slowly, "I didn't think so", as he lifted up one of the stacks half way,
   shoved his test neatly into the centre of the stack, let the stack fall
   burying his test in the middle, turned around, and walked casually out of
   the huge lecture hall.
*HU1114
E: On a train from London to Manchester, an American was berating the
   Englishman sitting across from him in the compartment. "You English
   are too stuffy.
   You set yourselves apart too much. You think your stiff upper lips
   make you above the rest of us. Look at me... I have Italian
   blood, French blood, a little Indian blood, and some Swedish blood.
   What do you say to that?"
   The Englishman replied, "Very sporting of your mother."
*HU1115
E: History doesn't repeat itself, historians merely repeat each other.
*HU1116
E: The secret of success is sincerity.
   Once you can fake that, you've got it made.
*HU1117
E: The best way to get most programmers to do something is to suggest that
   perhaps they're too old to do it.
*HU1118
E: A good wife always forgives her husband when she's wrong.
   I haven't spoken to my wife in 18 months - I don't like to interrupt her.
   Just think, if it weren't for marriage, men would go through life thinking
   they had no faults at all.
*HU1119
E: After a quarrel, a wife said to her husband, "You know, I was a fool
   when I married you. "The husband replied, "Yes, dear, but I was in
   love and didn't notice."
*HU1120
E: A husband said to his wife, "No, I don't hate your relatives. In
   fact, I like your mother-in-law better than I like mine."
*HU1121
E: How do most men define marriage? A very expensive way to get your
   laundry done free.
*HU1122
E: A man said his credit card was stolen but he decided not to report
   it because the thief was spending less than his wife did.
*HU1123
E: First guy (proudly): "My wife's an angel!"
   Second guy: "You're lucky, mine's still alive."
*HU1124
E: Women will never be equal to men until they can walk down the street
   with a bald head and a beer gut, and still think they are beautiful.
*HU1125
E: Cover me. I'm changing lanes.
*HU1126
E: Learn from your parents' mistakes - use birth control.
*HU1127
E: He who laughs last thinks slowest.
*HU1128
E: The most effective way to remember your wife's birthday is to forget it once.
*HU1129
E: My wife and I were happy for twenty years. Then we met.
*HU1130
E: My wife dresses to kill. She cooks the same way.
*HU1131
E: This years favourite headline:
   Something Went Wrong in Jet Crash
*HU1132
E: This years favourite headline:
   Survivor of Siamese Twins Joins Parents
*HU1133
E: This years favourite headline:
   Iraqi Head Seeks Arms
*HU1134
E: This years favourite headline:
   Eye Drops Off Shelf
*HU1135
E: This years favourite headline:
   Teacher Strikes Idle Kids
*HU1136
E: This years favourite headline:
   Plane Too Close to Ground, Crash Probe Told
*HU1137
E: This years favourite headline:
   Juvenile Court to Try Shooting Defendant
*HU1138
E: This years favourite headline:
   Two Sisters Reunited After 18 Years at Checkout Counter
*HU1139
E: This years favourite headline:
   If Strike Isn't Settled Quickly, It May Last a While
*HU1140
E: This years favourite headline:
   Deer Kill 17,000 each year
*HU1141
E: This years favourite headline:
   Red Tape Holds Up New Bridges
*HU1142
E: This years favourite headline:
   Typhoon Rips Through Cemetery; Hundreds Dead
*HU1143
E: This years favourite headline:
   New Study of Obesity Looks for Larger Test Group
*HU1144
E: This years favourite headline:
   Astronaut Takes Blame for Gas in Spacecraft
*HU1145
E: This years favourite headline:
   Kids Make Nutritious Snacks
*HU1146
E: This years favourite headline:
   Ban On Soliciting Dead in Trotwood
*HU1147
E: This years favourite headline:
   Local High School Dropouts Cut in Half
*HU1148
E: This years favourite headline:
   New Vaccine May Contain Rabies
*HU1149
E: This years favourite headline:
   Hospital is Sued by 7 Foot Doctors
*HU1150
E: Bumper sticker:
   Time is what keeps everything from happening at once.
*HU1151
E: Bumper sticker:
   I get enough exercise just pushing my luck.
*HU1152
E: Bumper sticker:
   Sometimes I wake up grumpy; Other times I let him sleep.
*HU1153
E: Bumper sticker:
   If you don't like the news, go out and make some.
*HU1154
E: Bumper sticker:
   Sorry, I don't date outside my species.
*HU1155
E: Where there's a will, I want to be in it.
*HU1156
E: WHAT IF programmers don't suffer from insanity, they enjoy every minute of it.
*HU1157
E: Time is the best teacher; Unfortunately it kills all its students.
*HU1158
E: Pride is what we have. Vanity is what others have.
*HU1159
E: Warning:  Dates in Calendar are closer than they appear.
*HU1160
E: Make an idiot-proof program and someone will make a better idiot.
*HU1161
E: Always remember WHAT IF is unique, just like every other program.
*HU1162
E: Be nice to your kids. They'll choose your nursing home.
*HU1163
E: There are 3 kinds of programmers:  those who can count & those who can't.
*HU1164
E: Why is 'abbreviation' such a long word?
*HU1165
E: Ever stopped thinking and forgot to start again?
*HU1166
E: A bartender is just a pharmacist with a limited inventory.
*HU1167
E: If at first you do succeed, try not to look astonished.
*HU1168
E: Help wanted telepath: you know where to apply
*HU1169
E: Bumper Sticker
   Jesus loves you... everyone else thinks you're an ....
*HU1170
E: Reality is a crutch for people who can't handle drugs.
*HU1171
E: Bumper Sticker
   Keep honking, I'm reloading.
*HU1172
E: Lottery: A tax on people who are bad at math.
*HU1173
E: Diplomacy is the art of saying 'Nice doggie!'... till you can find a rock.
*HU1174
E: Sex on television can't hurt you... unless you fall off.
*HU1175
E: Aphorism for our time
   Deja Moo: The feeling that you've heard this bull before.
*HU1176
E: The 2 most common elements in the universe are hydrogen and stupidity.
*HU1177
E: Clothes make the man. Naked people have little or no influence on society.
*HU1178
E: - Headline Goofs
   Grandmother of eight makes hole in one
*HU1179
E: A tourist in Vienna is going through a graveyard and all of a sudden he
   hears some music. No one is around, so he starts searching for the source.
   He finally locates the origin and finds it is coming from a grave with a
   headstone that reads:
     Ludwig van Beethoven, 1770-1827.
   Then he realizes that the music is the Ninth Symphony and it is being
   played backward! Puzzled, he leaves the graveyard and persuades a friend to
   return with him. By the time they arrive back at the grave, the music has
   changed. This time it is the Seventh Symphony, but like the previous piece,
   it is being played backward.
   Curious, the men agree to consult a music scholar. When they return with
   the expert, the Fifth Symphony is playing, again backward. The expert
   notices that the symphonies are being played in the reverse order in which
   they were composed, the 9th, then the 7th, then the 5th.
   By the next day the word has spread and a throng has gathered around the
   grave. They are all listening to the Second Symphony being played backward.
   Just then the graveyard`s caretaker ambles up to the group. Someone in the
   group asks him if he has an explanation for the music. "Don`t you get it?"
   the caretaker says incredulously.
   He's decomposing.........
*HU1180
E: This is a transcript of an ACTUAL radio conversation between a US
   naval ship and Canadian authorities off the coast of Newfoundland
   in October, 1995,  released by the Chief of Naval Operations.  
   Americans:Please divert your course 15 degrees to the North to
   avoid a collision.  
   Canadians:Recommend you divert YOUR course 15 degrees to the South
   to avoid a collision.  
   Americans: This is the Captain of a US Navy ship. I say again,
   divert YOUR course.  
   Canadians:No. I say again, you divert YOUR course.  
   Americans: THIS IS THE AIRCRAFT CARRIER USS LINCOLN, THE SECOND
   LARGEST SHIP IN THE UNITED STATES' ATLANTIC FLEET. WE ARE
   ACCOMPANIED BY THREE DESTROYERS, THREE CRUISERS AND NUMEROUS
   SUPPORT VESSELS. I DEMAND THAT YOU CHANGE YOUR COURSE 15 DEGREES
   NORTH, THAT'S ONE-FIVE DEGREES NORTH, OR COUNTER-MEASURES WILL BE
   UNDERTAKEN TO ENSURE THE SAFETY OF THIS SHIP.  
   Canadians:  This is a lighthouse. Your call.
*HU1181
E: - Headline Goofs
   Deaf mute gets new hearing in killing
*HU1182
E: - Headline Goofs
   Police begin campaign to run down jaywalkers
*HU1183
E: - Headline Goofs
   House passes gas tax onto senate
*HU1184
E: - Headline Goofs
   Stiff opposition expected to casketless funeral plan
*HU1185
E: - Headline Goofs
   Two convicts evade noose, jury hung
*HU1186
E: - Headline Goofs
   William Kelly was fed secretary
*HU1187
E: - Headline Goofs
   Milk drinkers are turning to powder
*HU1188
E: - Headline Goofs
   Safety experts say school bus passengers should be belted
*HU1189
E: - Headline Goofs
   Quarter of a million Chinese live on water
*HU1190
E: - Headline Goofs
   Farmer bill dies in house
*HU1191
E: - Headline Goofs
   Iraqi head seeks arms
*HU1192
E: - Headline Goofs
   Queen Mary having bottom scraped
*HU1193
E: - Headline Goofs
   Is there a ring of debris around Uranus?
*HU1194
E: - Headline Goofs
   Prostitutes appeal to Pope
*HU1195
E: - Headline Goofs
   Panda mating fails - veterinarian takes over
*HU1196
E: - Headline Goofs
   NJ judge to rule on nude beach
*HU1197
E: - Headline Goofs
   Child's stool great for use in garden
*HU1198
E: - Headline Goofs
   Dr. Ruth to talk about sex with newspaper editors
*HU1199
E: - Headline Goofs
   Soviet virgin lands short of goal again
*HU1200
E: - Headline Goofs
   Organ festival ends in smashing climax
*HU1201
E: - Headline Goofs
   Eye drops off shelf
*HU1202
E: - Headline Goofs
   Squad helps dog bite victim
*HU1203
E: - Headline Goofs
   Dealers will hear car talk at noon
*HU1204
E: - Headline Goofs
   Enraged cow injures farmer with ax
*HU1205
E: - Headline Goofs
   Lawmen from Mexico barbecue guests
*HU1206
E: - Headline Goofs
   Miners refuse to work after death
*HU1207
E: - Headline Goofs
   Two Soviet ships collide - one dies
*HU1208
E: - Headline Goofs
   Two sisters reunite after eighteen years at checkout counter
*HU1209
E: - Headline Goofs
   Never withhold herpes from loved one
*HU1210
E: - Headline Goofs
   Nicaragua sets goal to wipe out literacy
*HU1211
E: - Headline Goofs
   Drunk drivers paid $1,000 in 1984
*HU1212
E: - Headline Goofs
   Autos killing 110 a day, let's resolve to do better
*HU1213
E: - Headline Goofs
   If strike isn't settled quickly it may last a while
*HU1214
E: - Headline Goofs
   War dims hope for peace
*HU1215
E: - Headline Goofs
   Smokers are productive, but death cuts efficiency
*HU1216
E: - Headline Goofs
   Cold wave linked to temperatures
*HU1217
E: The human brain is divided into two sections,  one verbal and 
   logical which scientists employ when writing papers, the other visual 
   and impressionistic which they use in writing grant applications.
   "Albert the experimental rat", D. Austin, New Scientist, Feb. 1989.
*HU1218
E: - Headline Goofs
   Blind woman gets new kidney from dad she hasn't seen in years
*HU1219
E: - Headline Goofs
   Man is fatally slain
*HU1220
E: - Headline Goofs
   Something went wrong in jet crash, experts say
*HU1221
E: - Headline Goofs
   Death causes loneliness, feeling of isolation
*HU1222
E: Aphorisms for our time
   A clear conscience is usually the sign of a bad program.
*HU1223
E: Aphorisms for our time
   Don't sweat petty things....or pet sweaty things.
*HU1224
E: Aphorisms for our time
   If you must choose between two evils, pick the program you've never tried
   before.
*HU1225
E: Aphorisms for our time
   Plan to be spontaneous tomorrow.
*HU1226
E: Aphorisms for our time
   Hard work pays off in the future. Laziness pays off now.
*HU1227
E: Aphorisms for our time
   Borrow money from pessimists--they don't expect it back.
*HU1228
E: Aphorisms for our time
   To succeed in politics, it is often necessary to rise above your principles.
*HU1229
E: Aphorisms for our time
   You never really learn to swear until you learn to program.
*HU1230
E: Aphorisms for our time
   The sooner you fall behind, the more time you'll have to catch up.
*HU1231
E: Aphorisms for our time
   A conclusion is the place where you got tired of thinking.
*HU1232
E: Aphorisms for our time
   Experience is something you don't get until just after you need it.
*HU1233
E: Aphorisms for our time
   For every action, there is an equal and opposite criticism.
*HU1234
E: Aphorisms for our time
   Success always occurs in private, and bugs in full view.
*HU1235
E: Aphorisms for our time
   It may be that your sole purpose in life is simply to serve as a
   warning to others.
*HU1236
E: Aphorisms for our time
   Vriend's Law: You can't fall off the floor.
*HU1237
E: Aphorisms for our time
   Money can't buy happiness. But it sure makes misery easier to live with.
*HU1238
E: Aphorisms for our time
   Nothing in the known universe travels faster than a bad check.
*HU1239
E: Aphorisms for our time
   Vital papers will demonstrate their vitality by moving from where you
   left them to where you can't find them.
*HU1240
E: Aphorisms for our time
   Paranoids are people too; they have their own problems. It's easy to
   criticize, but if everybody hated you, you'd be paranoid too.
*HU1241
E: Aphorisms for our time
   A diplomat is someone who can tell you to go to hell and make you feel
   happy to be on your way.
*HU1242
E: Aphorisms for our time
   Eagles may soar, but weasels aren't sucked into jet engines.
*HU1243
E: Really found in a job application letter:
   Received a plague for Salesperson of the Year.
   Reason for leaving last job: maturity leave.
*HU1244
E: Really found in a job application letter:
   Wholly responsible for two (2) failed financial institutions.
   Failed bar exam with relatively high grades.
*HU1245
E: Really found in a job application letter:
   It's best for employers that I not work with people.
   Lets meet, so you can ooh and aah over my experience.
*HU1246
E: Really found in a job application letter:
   You will want me to be Head Honcho in no time.
   Am a perfectionist and rarely if if ever forget details.
*HU1247
E: Really found in a job application letter:
   I was working for my mom until she decided to move.
   Marital status: single. Unmarried. Unengaged. Uninvolved. No commitments.
*HU1248
E: Really found in a job application letter:
   I have an excellent track record, although I am not a horse.
   I am loyal to my employer at all costs ... Please feel free to respond to my 
   resume on my office voice mail.
*HU1249
E: Really found in a job application letter:
   I have become completely paranoid, trusting completely no one and absolutely 
   nothing.
   My goal is to be a meteorologist. But since I possess no training in 
   meterology, I suppose I should try stock brokerage.
*HU1250
E: Really found in a job application letter:
   I procrastinate, especially when the task is unpleasant.
   Personal interests: donating blood. Fourteen gallons so far.
*HU1251
E: Really found in a job application letter:
   Instrumental in ruining entire operation for a Midwest chain store.
   Note: Please dont  miscontrue my 14 jobs as job-hopping. I have never quit 
   a job.
*HU1252
E: Really found in a job application letter:
   Reason for leaving last job: They insisted that all employees
   get to work by 8:45 a.m. every morning. Could not work under those
   conditions.
*HU1253
E: I wasn't born a bitch. Men like you made me this way.
*HU1254
E: Keep honking while I reload.
*HU1255
E: EARTH FIRST! We'll stripmine the other planets later.
*HU1256
E: If you drink, don't park. Accidents cause people.
*HU1257
E: If you can read this, I can hit my brakes and sue you.
*HU1258
E: Save the whales! Trade them for valuable prizes.
*HU1259
E: Stop repeat offenders: don't re-elect them!
*HU1260
E: If a man is standing in the middle of the forest speaking and
   there is no woman around to hear him, is he still wrong?
*HU1261
E: If someone with multiple personalities threatens to kill
   himself, is it considered a hostage situation?
*HU1262
E: Really found in a job application letter:
   The company made me a scapegoat, just like my three previous employers.
*HU1263
E: I don't mind that you think slowly but I do mind that you are 
   publishing faster than you think. (attributed to W. Pauli).
*HU1264
E: A blonde gets on an airplane and sits down in the first class
   section. The stewardess tells her she must move to coach because she
   doesn't have a first class ticket. The blonde replies, "I'm blonde,
   I'm smart and I have a good job and I'm staying in first class until
   we reach Jamaica."
   The stewardess gets the head stewardess who asks the woman to
   leave and she says, "I'm blonde, I'm smart, I have a good job and I'm
   staying in first class until we reach Jamaica."
   The stewardesses don't know what to do since they have to get
   the rest of the passengers seated to take off, so they get the
   co-pilot. The co-pilot goes up to the blonde and whispers in her ear.
   She immediately gets up and goes to her seat in the coach section.
   The head stewardess asks the co-pilot what he said to get her
   to move. The co-pilot replies, "I told her the front half of the
   airplane wasn't going to Jamaica".
*HU1265
E: My programmers will follow me anywhere, but only out of morbid curiosity.
*HU1266
E: I would not allow this programmer to breed.
*HU1267
E: This WHAT IF programmer is really not so much of a has-been, but more of a
   definitely won't be.
*HU1268
E: When this programmer opens his mouth, it seems that this is only to change
   whichever foot was previously in there.
*HU1269
E: This WHAT IF programmer would be out of his depth in a parking lot puddle.
*HU1270
E: This young programmer has delusions of adequacy.
*HU1271
E: He sets low programming standards and then consistently fails to
    achieve them.
*HU1272
E: This programmer is depriving a village somewhere of an idiot.
*HU1273
E: This programmer should go far - and the sooner he starts, the better.
*HU1274
E: Headline goof
   Siamese twins separated after birth reunited at 60 years birthday 
   celebration.
*HU1275
E: "Warning dangerous curve to the left ahead" does not mean 
   turning to the right is the optimal choice.
*HU1276
E: A crow was sitting on a tree, doing nothing all day. A small rabbit 
   saw the crow, and asked him, "Can I also sit like you and do nothing all 
   day long?" The crow answered: "Sure, why not." So, the rabbit sat on the 
   ground below the crow, and rested. All of a sudden, a fox appeared, jumped 
   on the rabbit and ate it. Moral of the story: To be sitting and doing 
   nothing, you must be sitting very, very high up.
*HU1277
E: A turkey was chatting with a bull. "I would love to be able to
   get to the top of that tree," sighed the turkey, "but I haven't got the
   energy". "Well, why don't you nibble on some of my droppings?" replied 
   the bull. "They're packed with nutrients." The turkey pecked at a lump 
   of dung and found that it actually gave him enough strength to reach the 
   first branch of the tree. The next day, after eating some more dung, he 
   reached the second branch. Finally after a fortnight, there he was proudly 
   perched at the top of the tree. Soon he was spotted by a farmer, 
   who shot the turkey out of the tree. Moral of the story: Bullshit might 
   get you to the top, but it won't keep you there.
*HU1278
E: A little bird was flying south for the winter. It was so
   cold, the bird froze and fell to the ground in a large field. While it 
   was lying there, a cow came by and dropped some dung on it. As the 
   frozen bird lay there in the pile of cow dung, it began to realize how 
   warm it was. The dung was actually thawing him out! He lay there all
   warm and happy, and soon began to sing for joy. A passing cat heard
   the bird singing and came to investigate. Following the sound, the cat
   discovered the bird under the pile of cow dung, and promptly dug him
   out and ate him!
   The morals of this story are:
   1. Not everyone who drops shit on you is your enemy.
   2. Not everyone who gets you out of shit is your friend.
   3. And when you're in deep shit, keep your mouth shut.
*HU1279
E: Anagram:
       Animosity        Is No Amity
*HU1280
E: Anagram:
      Dormitory         Dirty Room
*HU1281
E: Anagram:
      Desperation       A Rope Ends It
*HU1282
E: Anagram:
      The Morse Code    Here come Dots
*HU1283
E: Anagram:
      Slot Machines     Cash Lost in 'em
*HU1284
E: Bernard Shaw was sitting next to a woman at a dinner party and asked her: 
   'Madam, if I gave you a million pounds, would you have sexual intercourse
   with me?' After some thought, the woman said yes, she thought she would.
   'Would you do it for a fiver?' Shaw then asked. 'Sir!' she exclaimed, 'what
   kind of woman do you think I am?' 'I thought we had established that,' said
   Shaw, 'and we were merely haggling over the price.'
*HU1285
E: Early to rise, early to bed,
   makes a man healthy, wealthy and dead.
*HU1286
E: I was helping someone set up his computer, and he wanted to
   log in with a password.... now you have to understand he's
   got somewhat of a rebellious attitude and goes for the shock
   effect... so when the computer asked him to enter his
   password, he keys in "penis"...I nearly fell off the chair
   from laughing so hard when the computer replied:
   $user> penis: too short
*HU1287
E: Please shut down your computer the morning of April 1 for the
   annual clean up of the internet.
*HU1288
E: An Amish boy and his father were visiting a mall. They were amazed by
   almost everything they saw, but especially by two shiny, silver walls
   that could move apart and back together again.
   The boy asked his father, "What is this, Father?" The father [never
   having seen an elevator] responded "Son, I have never seen anything 
   like this in my life, I don't know what it is."
   While the boy and his father were watching wide-eyed, an old lady in
   a wheel chair rolled up to the moving walls and pressed a button. The
   walls opened and the lady rolled between them into a small room.
   The walls closed and the boy and his father watched small circles of
   lights with numbers above the walls light up. They continued to watch
   the circles light up in the reverse direction.
   The walls opened up again and a beautiful 24-year-old woman stepped
   out. The father said to his son, "Go get your mother."
*HU1289
E: There was a programmer that was down on his luck. In order to raise
   some money he decided to kidnap a kid and hold him for ransom.
   He went to the playground, grabbed a kid, took him behind a tree and
   told him "I've kidnapped you."
   The programmer wrote a note saying "I've kidnapped your kid. Tomorrow
   morning, put $10,000 in a paper bag and put it beneath the pecan tree
   next to the slide on the north side of the city playground. Signed, a
   programmer."
   The programmer then pinned the note to the kid's shirt and sent him home
   to show it to his parents. The next morning the programmer checked, and
   sure enough a paper bag was sitting beneath that pecan tree. The programmer
   opened up the bag and found the $10,000 with a note. The note said,
   "How could one programmer do this to another programmer?!"
*HU1290
E: Pythagorean theorem                            24 words
   The Lord's prayer                              66 words
   Archimede's principle                          67 words
   The ten commandments                          179 words
   The gettysburg address                        286 words
   The declaraction of independence             1300 words
   Govermental regulations for cabbage sales   26911 words
*HU1291
E: Anagram:
       Mother-in-law      Woman Hitler
*HU1292
E: Anagram:
      Snooze Alarms       Alas! No More Z's
*HU1293
E: Anagram:
      Semolina            Is No Meal
*HU1294
E: Anagram:
       The Public Art Galleries    Large Picture Halls, I Bet
*HU1295
E: Anagram:
       A Decimal Point     I'm a Dot in Place
*HU1296
E: Anagram:
     Eleven plus two       Twelve plus one
*HU1297
E: Anagram:
      Contradiction        Accord not in it
*HU1298
E: Anagram:
      Astronomer   ==  Moon Starer  ==  No more star
*HU1299
E: Anagram:
      Year Two Thousand     A Year To Shut Down
*HU1300
E: Homeopaths have dilutions of grandeur.
*HU1301
E: An English teacher was explaining to his students the concept of
   gender association in the English language. He stated how hurricanes
   at one time were given feminine names and how ships and planes were
   usually referred to as "she". One of the students raised his hand and
   asked, "What gender is a computer"? The teacher wasn't certain which
   it was, so he divided the class into two groups, males in one, females
   in the other, and asked them to decide if a computer should be
   masculine or feminine. Both groups were asked to give four reasons for
   their recommendation. The group of women concluded that computers should
   be referred to in the masculine gender because:
   1. In order to get their attention, you have to turn them on.
   2. They have a lot of data but are still clueless.
   3. They are supposed to help you solve your problems, but half 
      the time they ARE the problem.
   4. As soon as you commit to one, you realize that, if you had 
      waited a little longer, you could have had a better model.
   The men, on the other hand, decided that computers should definitely be
   referred to in the feminine gender because:
   1. No one but their creator understands their internal logic.
   2. The native language they use to communicate with other computers 
      is incomprehensible to everyone else.
   3. Even your smallest mistakes are stored in long-term memory for
      later retrieval.
   4. As soon as you make a commitment to one, you find yourself spending 
      half your paycheck on accessories for it.
*HU1302
E: Horse sense is the thing a horse has which keeps it from betting on people.
   W. C. Fields
*HU1303
E: When a finger points at the moon, only an idiot looks at the finger.
*HU1304
E: A proud mother telephoned a Sunday newspaper to announce she had
   given birth to eight children. The line was bad, and the operator
   didn't hear the message. "Would you repeat that?", the operator asked.
   "Not if I can help it" said the mother.
*HU1305
E: Domestic peace is the luxury you enjoy between the children's bedtime
   and your own.
*HU1306
E: I'm multitalented: I can talk and annoy you at the same time.
*HU1307
E: Warning: I have an attitude and I know how to use it.
*HU1308
E: How can I miss you if you won't go away?
*HU1309
E: A young man had completed medical school. He went back home to the small
   town to work with his father. They went out the first day to make house
   calls. As they went in the first house the father said now you watch me so
   you will know what to do. Inside a woman was in the bed and she looked
   terrible. The old doctor checked her out. He was making notes when he
   dropped his pen to the floor. He picked it up and told the woman she need
   to quit cleaning and working so hard in her house, she just needed rest.
   When they got outside the son asked how he knew she was cleaning too much.
   The old doctor said when he dropped his pen that the floor was so clean,
   there wasn't a speck of dust anywhere. When they arrived at the next house
   the father told his son it was his turn to play doctor. At this house too,
   the woman was in bed, looking terrible. The young doctor took her blood
   pressure and pulse, asked a few questions, made some notes. Then he dropped
   his pen and reached down to pick it up. Then he told the woman she was
   doing too much church work and needed to stop doing so much volunteer work
   for the church and pay more attention to matters at home. When they left,
   the puzzled old doctor asked his son how he came up with that one. The
   younger doctor smiled and said, "Oh, that was easy. When I bent down to
   pick up my pen I saw the Minister hiding under the bed!" 
*HU1310
E: What do you call a blonde hiding in a closet?
   The 1987 World Hide and Seek Champion.
*HU1311
E: When you ask a programmer, an accountant, and a lawyer what 2+2 is, what 
   do they give you?
   The programmer says "Four." The accountant says "It's either three or 
   four, let me run it through my spreadsheet again." The lawyer closes the 
   shutters, turns down the lights, and whispers "What do you want it to be?"
*HU1312
E: Why did the blonde crash her plane when landing?
   "The runway was only 25ft long, but a mile wide"
*HU1313
E: Did you hear about the Blind man that went Bunjee jumping?
   He scared the hell out of the dog.
*HU1314
E: Girl: You would be a good dancer except for two things.
   Boy: What are the two things?
   Girl: Your feet. 
*HU1315
E: A family of mice were surprised by a big cat. Father Mouse jumped
   and and said, "Bow-wow!" The cat ran away. "What was that, Father?"
   asked Baby Mouse. "Well, son, that's why it's important to learn a
   second language." 
*HU1316
E: The doctor to the patient: 'You are very sick'
   The patient to the doctor: 'Can I get a second opinion?'
   The doctor again: 'Yes, you are very ugly too...'
*HU1317
E: A man goes to the doctor and says, "Doctor, wherever I touch, it hurts."
   The doctor asks, "What do you mean?" The man says, "When I touch my
   shoulder, it really hurts. If I touch my knee - OUCH! When I touch my
   forehead, it really, really hurts." The doctor says, "I know what's
   wrong with you - you've broken your finger!"
*HU1318
E: Patient: Doctor, I have a pain in my eye whenever I drink tea.
   Doctor: Take the spoon out of the mug before you drink. 
*HU1319
E: Patient: Doctor! You've got to help me! Nobody ever listens to me.
   No one ever pays any attention to what I have to say.
   .
   Doctor: Next please! 
*HU1320
E: Two boys were arguing when the teacher entered the room.
   The teacher says, "Why are you arguing?"
   One boy answers, "We found a ten dollor bill and decided to give it to 
   whoever tells the biggest lie."
   "You should be ashamed of yourselves," said the teacher, "When I was
   your age I didn't even know what a lie was."
   .
   The boys gave the ten dollars to the teacher.
*HU1321
E: A snail walks into a bar and the barman tells him there's a strict
   policy about having snails in the bar and so kicks him out. A year
   later the same snail re-enters the bar and asks the barman "What did
   you do that for?" 
*HU1322
E: Mother: "Did you enjoy your first day at school?"
   Girl: "First day? Do you mean I have to go back tomorrow? 
*HU1323
E: A: Hey, man! Please call me a taxi.
   B: Yes, sir. You are a taxi. 
*HU1324
E: A teenage girl had been talking on the phone for about half an hour,
   and then she hung up. "Wow!," said her father, "That was short. You
   usually talk for two hours. What happened?"
   "Wrong number," replied the girl. 
*HU1325
E: PUPIL: "Would you punish me for something I didn`t do?"
   TEACHER:" Of course not."
   PUPIL: "Good, because I haven`t done my homework." 
*HU1326
E: The director asked a programmer to write 55.
   Programmer asked: How?
   Teacher: Write 5 and beside it another 5!
   The programmer wrote 5 and stopped.
   Teacher: What are you waiting for?
   Programmer: I don't know which side to write the other 5! 
*HU1327
E: Programmer: Teacher, can I go to the bathroom?
   Teacher: MAY I go to the bathroom?
   Programmer: But I asked first! 
*HU1328
E: Two goldfish in a bowl talking:
   Goldfish 1: Do you believe in God?
   Goldfish 2: Of course, I do! Who do you think changes the water? 
*HU1329
E: Teacher: Programmer, what is an idiot?
   Programmer: An idiot is a person who tries to explain his ideas in
   such a strange and long way that another person who is listening to
   him can't understand him. Do you understand me?
   Teacher: No. 
*HU1330
E: Programmer: I could go to the end of the world for you.
   Woman: Yes, but would you stay there?
*HU1331
E: Programmer: I offer you myself.
   Woman: I am sorry I never accept cheap gifts. 
*HU1332
E: Programmer: I want to share everything with you.
   Woman: Let's start from your bank account. 
*HU1333
E: Teacher: Why are you late?
   Programmer: There was a man who lost a hundred dollar bill.
   Teacher: That's nice. Were you helping him look for it?
   Programmer: No. I was standing on it. 
*HU1334
E: Customer: Excuse me, but I saw your thumb in my soup when you were
   carrying it. Waitress: Oh, that's okay. The soup isn't hot. 
*HU1335
E: Bank Teller: How do you like the money?
   Programmer: I like it very much. 
*HU1336
E: "You look very funny wearing that belt."
   "I would look even funnier if I didn't wear it." 
*HU1337
E: "I was born in California."
   "Which part?"
   "All of me." 
*HU1338
E: Once there were three turtles. One day they decided to go on a picnic.
   When they got there, they realized they had forgotten the soda. The
   youngest turtle said he would go home and get it if they wouldn't eat
   the sandwiches until he got back. A week went by, then a month, finally
   a year, when the two turtles said,"oh, come on, let's eat the
   sandwiches." Suddenly the little turtle popped up from behind a rock
   and said, "If you do, I won't go!" 
*HU1339
E: A: Why are all those people running?
   B: They are running a race to get a cup.
   A: Who will get the cup?
   B: The person who wins. 
   A: Then why are all the others running?
*HU1340
E: Said to a railroad engineer:
   What's the use of having a train schedule if the trains are always late.
   The reply from the railroad engineer:
   How would we know they were late, if we didn't have a schedule? 
*HU1341
E: A: When I stand on my head the blood rushes to my head, but when
   I stand on my feet the blood doesn't rush to my feet. Why is this?
   B: It's because your feet aren't empty. 
*HU1342
E: Teacher: Did you father help your with your homework?
   Student: No, he did it all by himself. 
*HU1343
E: There is a California dude going through a desert. He's wearing shorts,
    sunglasses, a towel and listening to music on his walkman. He's having
    a good time. Suddenly he sees a caravan approaching. He stops the
    Arabs and ask them cheerfully: "Hey dudes how far is the sea?" They
    look at each other and say: "Two thousand miles!" And he says: "Wow
    what a cool beach!!!" 
*HU1344
E: Man said to God --- Why did you make women so beautiful?
   God said to man --- So that you will love them.
   Man said to God --- But why did you make them so dumb?
   God said to man --- So that they will love you. 
*HU1345
E: Did you hear about the blind carpenter who picked up his hammer and saw?
*HU1346
E: Did you hear about the deaf shepherder who gathered his flock and heard? 
*HU1347
E: Why do we park our car in the driveway and drive our car on the parkway? 
*HU1348
E: If tin whistles are made of tin, what are fog horns made of? 
*HU1349
E: If vegetarians eat vegetables, what do humanitarians eat? 
*HU1350
E: Q: What starts with E, ends with E and only has one letter?
   A: An envelope. 
*HU1351
E: A programmer walks into a shop and sees a cute little dog. He asks the
   shopkeeper, "Does your dog bite?" The shopkeeper says, "No, my dog
   does not bite." The programmer tries to pet the dog and the dog bites
   him. "Ouch!" He says, "I thought you said your dog does not bite!"
   The shopkeeper replies, "That is not my dog!" 
*HU1352
E: There were three restauraunts on the same block. One day one of them
   put up a sign which said "The Best Restaurant in the City." The next
   day, the largest restaurant on the block put up a larger sign which
   said "The Best Restaurant in the World." On the third day, the smallest
   restaurant put up a small sign which said "The Best Restaurant on this
   Block." 
*HU1353
E: A woman got on a bus, holding a baby. The bus driver said, "That's the
   ugliest baby I've ever seen." In a huff, the woman slammed her fare into
   the fare box and took an aisle seat near the rear of the bus. The man 
   seated next to her sensed that she was agitated and asked her what was
   wrong. "The bus driver insulted me," she fumed. The man sympathized and
   said, "Why, he's a public servant and shouldn't say things to insult
   passengers." "You're right," she said. "I think I'll go back up there
   and give him a piece of my mind." "That's a good idea," the man said.
   "Here, let me hold your monkey." 
*HU1354
E: The longest sentence known to man: "I do."
*HU1355
E: Crime doesn't pay...Does that mean my job is a crime?
*HU1356
E: This dog, is dog, a dog, good dog, way dog, to dog, keep dog, a dog,
   programmer dog, busy dog, for dog, 20 dog, seconds dog! ... Now read
   without the word dog.
*HU1357
E: Why were males created before females?
   Cos you always need a rough draft before the final copy.
*HU1358
E: ALGEBRA: A weapon of math destruction.
*HU1359
E: Do you ever notice that when you're driving, anyone going slower than
   you is an idiot and everyone driving faster than you is a maniac?
*HU1360
E: I think drinking and driving is terrible. You always spill it when
   you change gears...
*HU1361
E: What did the elephant say to the naked man?
   How do you breathe through that thing?
*HU1362
E: The probability of someone watching you is proportional to the
   stupidity of your action.
*HU1363
E:  Q: What do a lawyer and sperm have in common?
    A: They both have a one in a million chance of being human. 
*HU1364
E:  Q: How can you tell when a lawyer is lying?
    A: His lips are moving.
*HU1365
E:  Q: Why won't sharks attack lawyers?
    A: Professional courtesy.
*HU1366
E:  SICKNESS AND RELATED LEAVE: We will no longer accept a doctor
    statement as proof of sickness. If you are able to go to the doctor,
    you are able to come to work. 
*HU1367
E:  There was once a man from the city who was visiting a small farm, and
    during this visit he saw a farmer feeding pigs in a most extraordinary
    manner. The farmer would lift a pig up to a nearby apple tree, and the
    pig would eat the apples off the tree directly. The farmer would move
    the pig from one apple to another until the pig was satisfied, then he
    would start again with another pig.
    The city man watched this activity for some time with great astonishment.
    Finally, he could not resist saying to the farmer, "This is the most 
    inefficient method of feeding pigs that I can imagine. Just think of the
    time that would be saved if you simply shook the apples off the tree
    and let the pigs eat them from the ground!"
   The farmer looked puzzled and replied, "What's time to a pig?"
*HU1368
E: A preacher is buying a parrot.
   "Are you sure it doesn't scream, yell, or swear?" asked the preacher.
   "Oh absolutely. It's a religious parrot," the storekeeper assures him.
   "Do you see those strings on his legs? When you pull the right one, he
   recites the lord's prayer, and when you pull on the left he recites the
   23rd Psalm."
   "Wonderful!" says the preacher, "but what happens if you pull both
   strings?"
   "I fall off my perch, you stupid fool!" screeched the parrot.
*HU1369
E: A young couple gets married, and the groom asks his bride if he can
   have a dresser drawer of his own that she will never open. The bride
   agrees. After 30 years of marriage, she notices that his drawer has
   been left open. She peeks inside and sees 3 golf balls and $1,000.
   She confronts her husband and asks for an explanation. He explains
   "Every time I was unfaithful to you, I put a golf ball in the drawer."
   She figures 3 times in 30 years isn't bad and asks "But what about the
   $1,000?" He replied "Whenever I got a dozen golf balls, I sold them"
*HU1370
E: An 80 year old couple were having problems remembering things, so they
   decided to go to their doctor to get checked out to make sure nothing
   was wrong with them. When they arrived at the doctors, they explained
   to the doctor about the problems they were having with their memory.
   After checking the couple out, the doctor told them that they were
   physically okay but might want to start writing things down and make
   notes to help them remember things. The couple thanked the doctor and
   left. Later that night while watching TV, the man got up from his chair
   and his wife asked, "Where are you going?" He replied, "To the kitchen."
   She asked, "Will you get me a bowl of ice cream?" He replied, "Sure." 
   She then asked him, "Don't you think you should write it down so you
   can remember it?" He said, "No, I can remember that." She then said,
   "Well I would also like some strawberries on top. You had better write
   that down because I know you'll forget that." He said, "I can remember
   that, you want a bowl of ice cream with strawberries." She replied,
   "Well I also would like whipped cream on top. I know you will forget
   that so you better write it down." With irritation in his voice, he
   said, "I don't need to write that down! I can remember that." He then
   fumes into the kitchen. After about 20 minutes he returned from the
   kitchen and handed her a plate of bacon and eggs. She stared at the
   plate for a moment and said angrily: "I TOLD you to write it down! You
   forgot my toast!"
*HU1371
E: One day a girl brings home her boyfriend and tells her father she wants
   to marry him. After talking to him for  while, he tells his daughter
   she can't do it because he's her half brother. The same problem happens
   again four more times! The girl starts to get pissed off. She goes to
   her mom and says, "Mom... What have you been doing all your life? Dad's
   been going around laying every maiden in the town and now I can't marry
   any of the five guys I like because they have turned out to be my half
   brothers!!!" Her mom replies, "Don't worry darling, you can marry any
   one of them you want, he isn't really your dad."
*HU1372
E: The patient says, "Give me the bad news first!"
   Doctor replies, "You've got AIDS."
   "Oh, no! What could be worse than that?" asks the patient.
   "You've also got Alzheimer's Disease."
   Looking relieved the patient says, "Oh...Well, that's not so bad. At
   least I don't have AIDS."
*HU1373
E: Mr.Johnson and his secretary are on a train to Paris. They are just
   about to go to sleep when the secretary, who has the hots for her boss
   says in a seductive voice, I'm a little cold, could I borrow your
   blanket? The man says how would you like to be Mrs. Johnson for awhile?
   The secretary jumps at the chance and begins to get out of bed. Then he
   replies, good, then you can get your own damn blanket.
*HU1374
E: During their silver anniversary, a wife reminded her husband: Do you
   remember when you proposed to me, I was so overwhelmed that I didn't
   talk for an hour?" The hubby replied: "Yes, honey, that was the happiest
   hour of my life."
*HU1375
E: A man went to apply for a job. After filling out all of his
   applications, he waited anxiously for the outcome. The employer read
   all his applications and said, "We have an opening for people like
   you." "Oh, great," he said, "What is it?" "It's called the door!"
*HU1376
E: A cowboy rode into town and stopped at a saloon for a drink.
   Unfortunately, the locals always had a habit of picking on strangers,
   which he was. When he finished his drink, he found his horse had been
   stolen. He went back into the bar, handily flipped his gun into the
   air, caught it above his head without even looking and fired a shot
   into the ceiling. 
   "Which one of you sidewinders stole my horse?!?!?" he yelled with
   surprising forcefulness. No one answered. "Alright, I'm gonna have 
   another beer, and if my horse ain't back outside by the time I finish,
   I'm gonna do what I dun in Texas! And I don't like to have to do what
   I dun in Texas!" Some of the locals shifted restlessly. The man, true
   to his word, had another beer, walked outside, and his horse has been
   returned to the post. 
   He saddled up and started to ride out of town. The bartender wandered
   out of the bar and asked, "Say partner, before you go... what happened
   in Texas?" The cowboy turned back and said, "I had to walk home." 
*HU1377
E: A guy sticks his head in the barber shop and asks, "How long before
   I can get a haircut?" The barber looks around the shop and says, "About
   two hours." The guy leaves. A few days later, the same guy sticks his
   head in the door and asks, "How long before I get a haircut?" The barber
   looks around the shop full of customers and says, "About two hours." The
   guy leaves. A week later, the same guy sticks his head in the shop and 
   asks, "How long before I can get a haircut?" The barber looks around the
   shop an says, "About an hour and half." The guy leaves. The barber looks
   over at a friend in the shop and says, "Hey Bill, follow that guy and
   see where he goes." In a little while, Bill comes back into the shop
   laughing hysterically. The barber asks, "Bill, where did he go when he
   left here?" Bill looked up and said, "To your house."
*HU1378
E: The teacher of the Earth Science class was lecturing on map reading. He
   spent the class explaining about latitude, longitude, degrees, and
   minutes. Towards the end of class, the teacher asked his students,
   "Suppose I asked you to meet me for lunch at 23 degrees, 4 minutes
   north latitude and 45 degrees, 15 minutes east longitude..." A student's
   voice broke the confused silence, and volunteered, "I guess you'd be
   eating alone, sir."
*HU1379
E: A woman in Brooklyn decided to prepare her Will and make her final
   requests. She told her rabbi she had two final requests. First, she
   wanted to be cremated, and second, she wanted her ashes scattered all
   over Bloomingdales. "Why Bloomingdales?" asked the rabbi. "Then I'll be
   sure my daughters visit me twice a week."
*HU1380
E: A popular airline recently introduced a special half rate fare for
   wives who accompanied their husbands on business trips. Expecting
   great feedback, the company sent out letters to all the wives of
   businessmen who had used the special rates, asking how they enjoyed
   their trip. Letters are still pouring in asking, "What trip?"
*HU1381
E: A group of girlfriends are on vacation when they see a 5-story hotel
   with a sign that reads: "For Women Only". Since they are without their
   boyfriends and husbands, they decide to go in. The bouncer, a very
   attractive guy, explains to them how it works. "We have 5 floors. Go
   up floor by floor, and once you find what you are looking for, you can
   stay there. It's easy to decide since each floor has a sign telling you
   what's inside." So they start going up and on the first floor the sign
   reads: "All the men on this floor are short and plain." The friends
   laugh and without hesitation move on to the next floor. The sign on 
   the second floor reads: "All the men here are short and handsome." 
   Still, this isn't good enough, so the friends continue on up. They
   reach the third floor and the sign reads: "All the men here are tall
   and plain." They still want to do better, and so, knowing there are
   still two floors left, they continued on up. On the fourth floor, the
   sign is perfect: "All the men here are tall and handsome." The women
   get all excited and are going in when they realize that there is still
   one floor left. Wondering what they are missing, they head on up to
   the fifth floor. There they find a sign that reads: "There are no men
   here. This floor was built only to prove that there is no way to
   please a woman."
*HU1382
E: Little Johnny's kindergarten class was on a field trip to their local
   police station where they saw pictures, tacked to a bulletin board, of
   the 10 most wanted criminals. One of the youngsters pointed to a picture
   and asked if it really was the photo of a wanted person. "Yes," said the
   policeman. "The detectives want very badly to capture him." Little
   Johnny asked, "Why didn't you keep him when you took his picture?"
*HU1383
E: The new employee stood before the paper shredder looking confused.
   "Need some help?" a secretary, walking by, asked. "Yes," he replied,
   "how does this thing work?" "Simple," she said, taking the fat report
   from his hand and feeding it into the shredder. "Thanks, but where do
   the copies come out?"
*HU1384
E: Tom had this problem of getting up late in the morning and was always
   late for work. His boss was mad at him and threatened to fire him if
   he didn't do something about it. So Tom went to his doctor who gave
   him a pill and told him to take it before he went to bed. Tom slept
   well, and in fact, beat the alarm in the morning. He had a leisurely
   breakfast and drove cheerfully to work. "Boss", he said, "The pill
   actually worked!" "That's all fine" said the boss, "But where were
   you yesterday?" 
*HU1385
E: Bubba was from the lower valley, and he decided he wanted to get
   married to his sweetheart. So, while enjoying some grits and gravy
   for dinner one evening, Bubba brought up the subject with his Ma and
   Pa. "Bubba, you can't get married yet," insisted Ma. "You're the baby
   of the family." "But Ma," Bubba protested, "I just had my 38th birthday 
   last week." "We know that, Bubba," Pa chimed, "but your Ma and me think
   you should put off getting married until after you graduate from high
   school."
*HU1386
E: Person turns on the computer without a keyboard plugged in. When she
   turns on the computer, the computer finds out that there is no keyboard
   attached and it gives a "Keyboard Error" message. She then asks "Why
   did it give me a keyboard error? There isn't even a keyboard attached?
*HU1387
E: A woman was trying hard to get the ketchup to come out of the bottle.
   During her struggle the phone rang so she asked her four-year-old
   daughter to answer the phone. "It's the minister, Mommy," the child
   said to her mother. Then she added, "Mommy can't come to the phone
   right now. She's hitting the bottle."
*HU1388
E: A young bride and groom-to-be had just selected their wedding rings.
   As the young lady admired the plain platinum and diamond band she had
   chosen for herself, she suddenly looked concerned. "Tell me," she asked
   the rather elderly salesman, "is there anything special I'll have to do
   to take care of this ring?" With a fatherly smile, the salesman said,
   "one of the best ways to protect a wedding ring is to soak it in
   dishwater."
*HU1389
E: Oxymoron: Act naturally
*HU1390
E: Oxymoron: Happily married
*HU1391
E: Oxymoron: Microsoft Works
*HU1392
E: Oxymoron: Holy war
*HU1393
E: Oxymoron: United nations
*HU1394
E: Oxymoron: Phone sex
*HU1395
E: Oxymoron: Death benefits
*HU1396
E: Oxymoron: Airline Food
*HU1397
E: Oxymoron: Government organization
*HU1398
E: Oxymoron: Software documentation
*HU1399
E: Oxymoron: Temporary tax increase
*HU1400
E: As a senior citizen was driving down the freeway, his car phone rang.
   Answering, he heard his wife's voice urgently warning him, "Herman, I just
   heard on the news that there's a car going the wrong way on 280. Please be
   careful!"
   "Heck," said Herman, "It's not just one car. It's hundreds of them!" 
*HU1401
E: Never under any circumstances take a sleeping pill and a laxative
   on the same night.
*HU1402
E: There is a very fine line between "hobby" and "mental illness".
*HU1403
E: You should not confuse your career with your life.
*HU1404
E: Take out the fortune before you eat the cookie.
*HU1405
E: The one thing that unites all human beings, regardless of age, gender,
   religion, economic status or ethnic background, is that, deep down inside,
   we ALL believe that we are above average drivers.
*HU1406
E: Three girls (a blonde, a brunette, and a redhead) all work in the same
   small office with the same female boss. Everyday, they noticed the boss
   left work early. One day, the girls decided that when the boss left,
   They'd leave too. After all, she never called or came back, so how would
   she know? The Brunette was thrilled to be home early. She did a little
   gardening and went to bed early. The redhead was elated to be able to get
   in a quick workout at her health club before meeting a dinner date. The
   blonde was happy to be home, but when she got to her bedroom she heard a
   muffled noise from inside. Slowly, quietly , she cracked open the door and
   was mortified to see her husband in bed with HER BOSS!!! Ever so gently,
   she closed the door and crept out of her house. The next day, at coffee
   break, the brunette and redhead mentioned leaving early again, and asked the
   blonde if she was with them. "NO WAY," she exclaimed, "I almost got caught
   yesterday!!!!"
*HU1407
E: A Texan walks into a pub in Ireland and clears his voice to the crowd of
   drinkers. He says, "I hear you Irish are a bunch of drinkin' fools. I'll
   give $500 American dollars to anybody in here who can drink 10 pints of
   Guinness back-to-back."
   The room is quiet and no one takes of the Texan's offer. One man even
   leaves. Thirty minutes later the same gentleman who left shows back up and
   taps the Texan on the shoulder. "Is your bet still good?", asks the
   Irishman. The Texan says yes and asks the bartender to line up 10 pints of
   Guinness. Immediately the Irishman tears into all 10 of the pint glasses
   drinking them all back-to-back. The other pub patrons cheer as the Texan
   sits down in amazement. The Texan gives the Irishman the $500 and says,
   "If ya don't mind me askin', where did you go for that 30 minutes you were
   gone?". The Irishman replies, "Oh...I had to go to the pub down the street
   to see if I could do it first". 
*HU1408
E: Did you ever notice when you blow in a dog's face he gets mad at you?
   But when you take him in a car he sticks his head out the window.
*HU1409
E: Have you ever noticed? Anybody going slower than you is an idiot,
   and anyone going faster than you is a maniac.
*HU1410
E: I'm desperately trying to figure out why kamikaze pilots wore helmets.
*HU1411
E: I have six locks on my door all in a row. When I go out, I lock every
   other one. I figure no matter how long somebody stands there picking the
   locks, they are always locking three.
*HU1412
E: The statistics on sanity are that one out of every four programmers is 
   suffering from some form of mental illness. Think of your three best
   friends. If they are okay, then it's you.
*HU1413
E: Texas version of "Survivor"
   Rules:
   Contestants have to drive from Amarillo to Tyler with a bumper sticker
   that says, "I'm a gay atheist vegetarian smoker ...and I'm here to take
   your guns."
   If anybody gets there, they win. 
*HU1414
E: It's a sunny morning in the Big Forest and the Bear family is just waking
   up. Baby Bear goes downstairs and sits in his small chair at the table.
   He looks into his small bowl. It is empty! "Who's been eating my porridge?"
   he squeaks. Daddy Bear arrives at the table and sits in his big chair. He
   looks into his big bowl. It is also empty! "Who's been eating my porridge?"
   he roars.
   Mummy Bear puts her head through the serving hatch from the kitchen and
   yells, "For Pete's sake, how many times do we have to go through this? It
   was Mummy Bear who got up first. It was Mummy Bear who woke everybody else
   in the house up. It was Mummy Bear who unloaded the dishwasher from last
   night and put everything away. It was Mummy Bear who went out into the cold
   early morning air to fetch the newspaper. It was Mummy Bear who set the
   table. It was Mummy Bear who put the cat out, cleaned the litter box and
   filled the cat's water & food dish. And now that you've decided to come
   down stairs and grace me with your presence....listen good because I'm
   only going to say this one more time ...
   .
   .
   .
   .
   .
   .
   .
   I haven't made the @#*% porridge yet!!" 
*HU1415
E: I played a blank tape at full blast. The mime next door went nuts.
*HU1416
E: So what's the speed of dark?
*HU1417
E: Why do they sterilize needles for lethal injections?
*HU1418
E: Whose cruel idea was it for the word "lisp" to have an "s" in it?
*HU1419
E: Light travels faster than sound. Is that why some programmers
   appear intelligent until you hear them speak?
*HU1420
E: How come 'abbreviated' is such a long word?
*HU1421
E: Why do you press harder on a remote-control when you know the
   battery is dead?
*HU1422
E: Why are they called apartments, when they're all stuck together?
*HU1423
E: Why do banks charge you a "non-sufficient funds fee" when they
   already know you don't have any?
*HU1424
E: If the universe is everything, and scientists say that the
   universe is expanding, what is it expanding into?
*HU1425
E: Why is a carrot more orange than an orange?
*HU1426
E: Why are there 5 syllables in the word "monosyllabic"?
*HU1427
E: Tell a man that there are 400 billion stars and he'll believe you.
   Tell him a bench has wet paint and he has to touch it.
*HU1428
E: Why does lemon juice contain "artificial ingredients" but
   dishwashing liquid contains "real lemons"?
*HU1429
E: Why doesn't Tarzan have a beard?
*HU1430
E: Is boneless chicken considered an invertebrate?
*HU1431
E: Why is it called rush hour when you hardly even move?
*HU1432
E: Why is it, when you deliver something by car it's called a
   shipment, but if you deliver it by ship it's called cargo?
*HU1433
E: How do "Don't Walk On The Grass" signs get there?
*HU1434
E: The Queen of England was showing the Archbishop of Canterbury
   around the Royal Stables when one of the stallions close by farted
   so loudly it couldn't be ignored. "Oh dear," said the Queen, 
   "How embarrassing. I'm frightfully sorry about that." "It's quite
   understandable," said the archbishop, and after a moment added,
   "as a matter of fact I thought it was the horse." 
*HU1435
E: A programmer suspects his wife is cheating on him. One day, he dials his
   home and a strange woman answers. The guy says, "Who is this?" "This is the
   maid," answered the woman. "We don't have a maid", said the programmer.
   The woman says, "I was hired this morning by the lady of the house."
   The programmer says, "Well, this is her husband. Is she there?" The woman
   replied, "She is upstairs in the bedroom with someone who I figured was her
   husband." The programmer is fuming. He says to the maid, "Listen, would
   you like to make $50,000?" The maid says, "What will I have to do?"
   The programmer tells her, "I want you to get my gun from the desk, and
   shoot the witch and the jerk she's with." The maid puts the phone down;
   the programmer hears footsteps and the gun shots. The maid comes back
   to the phone, "What do I do with the bodies?" The programmer says,
   "Throw them in the swimming pool." Puzzled, the maid answers, "But
   there's no pool here." A long pause and the man says, 
   "Is this 555-4821?" 
*HU1436
E: Blue-haired old aunts used to come up to me at weddings, poking me in the
   ribs and cackling, telling me "You're next!" They stopped after I started
   doing the same thing to them at funerals. 
*HU1437
E: Hillary went in for her yearly checkup. When she was finished, she asked her
   gynecologist how things looked. He said he was pleased and that she was in
   great shape, but that she was pregnant!
   She told the doctor no way, but he stated that she was most definitely
   pregnant. She stormed out of the office and went to the receptionist, took
   the phone, and called the President's private line in the Oval office.
   When Bill answered the phone, she screamed, "I can't believe it; I am
   pregnant! You got me pregnant!!!" The President remained silent on the
   phone. Again Hillary screamed, "Didn't you hear me? I am pregnant! You got
   me pregnant!!!!!
   Finally, the President said: "Who is this?" 
*HU1438
E: Picture yourself near a stream. Birds are chirping in the crisp, cool
   mountain air. Nothing can bother you here. No one knows this secret place.
   You are in total seclusion from that place called "the world." The 
   soothing sound of a gentle waterfall fills the air with a cascade of
   serenity. The water is so clear that you can easily make out the face of
   the programmer whose head you are holding under the water. 
*HU1439
E: Here in Kentucky, you don't see too many people hang-gliding. A programmer
   decided to save up and get a hang-glider. He takes it to the highest
   mountain, and after struggling to the top, he gets ready to take flight.
   He takes off running and reaches the edge--into the wind he goes!
   Meanwhile, Maw & Paw Hicks were sittin' on the porch swing talkin bout the
   good ol days when maw spots the biggest bird she ever seen! "Look at the
   size of that bird, Paw!" she exclaims. Paw raises up," Git my gun, Maw." 
   She runs into the house, brings out his pump shotgun. He takes careful aim.
   BANG...BANG.....BANG.....BANG! The monster size bird continues to sail
   silently over the tree tops." "I think ya missed him, Paw," she says. 
   "Yeah," he replies, "but at least he let go of our programmer.
*HU1440
E: A man came home from a poker game late one night and found his wife waiting
   for him with a rolling pin. "Where have you been?" she asked. "You'll have
   to pack all your things, dear," the programmer said. "I've just lost you
   in a card game." "How did you manage to do that, genius?" she asked
   sarcastically. "It wasn't easy, honest," the programmer told her. "I had
   to pass on a royal flush." 
*HU1441
E: The National Science Foundation announced the following study results on
   corporate America recreation preferences:
   1. Sport of choice for maintenance level employees: football.
   2. Sport of choice for front line workers: bowling.
   3. Sport of choice for supervisors: baseball.
   4. Sport of choice for middle management: tennis.
   5. Sport of choice for corporate officers: golf.
   CONCLUSION: The higher you are in the corporate structure, the smaller
   your balls. 
*HU1442
E: A linguistics professor was lecturing his class. "In English," he
   explained, "a double negative forms a positive. In some languages, such 
   as Russian, a double negative is still a negative. However," the
   professor continued, "there is no language wherein a double positive can
   form a negative." 
   A voice from the back of the room piped up. "Yeah, right." 
*HU1443
E: "That wife of mine is a liar," said the angry programmer to a friend
   seated next to him in the bar. "How do you know?" the friend asked.
   "She didn't come home last night and when I asked her where she'd been,
   she said she had spent the night with her sister, Shirley." "So why does
   that make her a liar?" "Because I spent the night with her sister Shirley." 
*HU1444
E: A plane was taking off from Kennedy Airport. After it reached a
   comfortable cruising altitude, the captain made an announcement over
   the intercom, "Ladies and gentlemen, this is your captain speaking.
   Welcome to Flight Number 293, nonstop from New York to Los Angeles.
   The weather ahead is good and therefore we should have a smooth and
   uneventful flight. Now sit back and relax - OH MY GOD!!!"
   Silence followed and after a few minutes, the captain came back on the
   intercom and said, "Ladies and Gentlemen, I am so sorry if I scared you
   earlier, but while I was talking, the flight-attendant brought me a
   cup of coffee and spilled the hot coffee in my lap. You should see the
   front of my pants!"
   A programmer on board said, "That's nothing! He should see the BACK of
   MINE!" 
*HU1445
E: A programmer was staring dumfounded at a rushing river blocking his path.
   As he wondered how to cross, she saw another programmer on the other side.
   He yelled "Hey, can you help me get to the other side?"
   The other programmer replied "You ARE on the other side!!!!" 
*HU1446
E: A programmer walks into a bank in New York City and asks for the loan
   officer. He says he is going to Europe on business for two weeks and
   needs to borrow $5,000.
   The bank officer says the bank will need some kind of security for
   such a loan. So the programmer -- clearly an eccentric -- hands over
   the keys to a new Rolls Royce parked on the street in front of the bank.
   Everything checks out, and the bank agrees to accept the car as
   collateral for the loan. An employee drives the Rolls into the bank's
   underground garage and parks it there.
   Two weeks later, the programmer returns, repays the $5,000 and the
   interest, which comes to $15.41. The loan officer says, "We are very
   happy to have had your business, and this transaction has worked out
   very nicely, but we are a little puzzled. While you were away, we
   checked you out and found that you are a multimillionaire. What puzzles
   us is why would you bother to borrow $5,000?"
   The programmer replies, "Where else in New York can I park my car for
   two weeks for 15 bucks?" 
*HU1447
E: A minister, a priest and a rabbi went for a hike one day. It was
   very hot. They were sweating and exhausted when they came upon a
   small lake. Since it was fairly secluded, they took off all their
   clothes and jumped in the water. Feeling refreshed, the trio decided
   to pick a few berries while enjoying their "freedom." As they were
   crossing an open area, who should come along but a group of ladies
   from town. Unable to get to their clothes in time, the minister and
   the priest covered their privates and the rabbi covered his face
   while they ran for cover. After the ladies had left and the men got
   their clothes back on, the minister and the priest asked the rabbi
   why he covered his face rather than his privates. The rabbi replied,
   "I don't know about you, but in MY congregation, it's my face they
   would recognize." 
*HU1448
E: Larry's barn burned down, and, Susan, his wife, called the insurance
   company. Susan: "We had that barn insured for fifty thousand and I
   want my money." Agent: "Whoa there just a minute, Susan, it doesn't
   work quite like that. We will ascertain the value of the old barn
   and provide you with a new one of comparable worth."
   Susan, after a pause: "I'd like to cancel the policy on my husband." 
*HU1449
E: Students at the UH Med School were receiving their first anatomy class 
   with a real dead human body. They are all gathered around the surgery table
   with the body covered with a white sheet. Then the professor started the
   class by telling them:
   "In medicine, it is necessary to have 2 important qualities as a
   doctor: The first is that it is necessary that you not be disgusted."
   The Professor uncovered the sheet, sunk his finger in the ass of the
   dead body, withdrew it and sucked it. "Go ahead and do the same thing,"
   he told his students. The students freaked out, hesitated and
   subsequently taking turns, stuck their finger in the ass of the dead
   body and sucked it after withdrawing it. When everyone finished, the
   Professor looked at them and told them:
   "The second important quality is observation. I stuck the middle
   finger and sucked the index. Pay attention people!!! "
*HU1450
E: CNN: The Environmental Protection Agency says the Earth's temperature
   has risen about 1 degree Fahrenheit during the past 100 years, most
   likely because of global warming. 
*HU1451
E: Oxymoron: Plastic glasses
*HU1452
E: Oxymoron: Women's rights
*HU1453
E: Oxymoron: Almost exactly
*HU1454
E: Oxymoron: Legally drunk
*HU1455
E: Oxymoron: Military Intelligence
*HU1456
E: Oxymoron: Peace force
*HU1457
E: Oxymoron: Computer security
*HU1458
E: Oxymoron: Diet ice cream
*HU1459
E: Oxymoron: Rap music
*HU1460
E: Oxymoron: Honest Politician
*HU1461
E: Oxymoron: Jumbo Shrimp
*HU1462
E: Oxymoron: Postal Service
*HU1463
E: Complex children are those with a real mother and an imaginary father.
*HU1464
E: A helicopter was flying around above Seattle when an electrical 
   malfunction disabled all of the aircraft's electronic navigation and
   communications equipment. Due to the clouds and haze, the pilot could
   not determine the helicopter's position. The pilot saw a tall building,
   flew toward it, circled, and held up a handwritten sign that said "Where
   am I?" in large letters. People in the tall building quickly responded to
   the aircraft, drew a large sign, and held it in a building window. Their
   sign said "You are in a Helicopter."
   The pilot smiled, waved, looked at his map, determined the course to steer
   to SEATAC airport, and landed safely. After they were on the ground, the
   copilot asked the pilot how he had done it.
   "I knew it had to be the Microsoft Building, because they gave me a
   technically correct but completely useless answer."    
*HU1465
E: Outside of a dog a book is a man's best friend.
   Inside, its too bloody dark to read
*HU1466
E:    There's a fellow who is an avid golfer. Actually he's a golf fanatic.
   Every Saturday morning he has an early tee time. He gets up very
   early and golf's all day long. Well, this one Saturday morning, he gets
   up early, dresses quietly, gets his clubs out of the closet, and goes out
   to his car to drive to the course. It is raining a torrential downpour.
   There is snow mixed with the rain and the wind is blowing 50 mph.
   He comes back into the house and turns the TV to the weather channel.
    From there he finds that it's supposed to be bad weather all day long.
   So he puts his clubs back into the closet, quietly undresses and slips
   back into bed where he cuddles up to his wife's back and whispers,
   "The weather out there is terrible." She replies, "Can you believe my stupid
   husband is out golfing?"
*HU1467
E: Chemicals: Noxious substances from which modern foods are made.
*HU1468
E: Children act like their parents despite every effort to teach them
   good manners.
*HU1469
E: Cloning is the sincerest form of flattery.
*HU1470
E: College: The fountains of knowledge, where everyone goes to drink.
*HU1471
E: Common sense: The collection of prejudices acquired by age 18. -- Einstein
*HU1472
E: Concept: Any "idea" for which an outside consultant bills more than $25,000.
*HU1473
E: Confidence: The feeling you have before you understand the situation.
*HU1474
E: Confucius say too much. -- recent Chinese proverb
*HU1475
E: Conscience is a mother-in-law whose visit never ends. -- H. L. Mencken
*HU1476
E: Conscience: The thing that hurts when everything else feels great.
*HU1477
E: Conservative: A Liberal who has just been mugged.
*HU1478
E: Consider what might be fertilizing the greener grass across the fence.
*HU1479
E: Consultation: Medical term meaning "to share the wealth."
*HU1480
E: Consultant: Someone who knowns 101 ways to make love, but can't get a date.
*HU1481
E: Contraceptives should be used on every conceivable occasion.
*HU1482
E: Could you be a poster child for retroactive birth control?
*HU1483
E: Courage: Two cannibals having oral sex.
*HU1484
E: Crime does not pay... as well as politics. -- A. E. Newman
*HU1485
E: Cross country skiing is great if you live in a small country. -- Steve Wright
*HU1486
E: Cynic: A person searching for an honest man, with a stolen lantern. -- Shoaff
*HU1487
E: Death has been proven to be 99% fatal to laboratory rats.
*HU1488
E: Death is the greatest kick of all. That's why they save it for last.
*HU1489
E: Diplomat: A man who can convince his wife she would look stout in a fur coat.
*HU1490
E: Distinctive: A different color or shape than our competitors.
*HU1491
E: Do married people live longer, or does it just seem that way?
*HU1492
E: Don't eat the yellow snow.
*HU1493
E: Don't get even -- get odd!
*HU1494
E: Don't get stuck in a closet; wear yourself out.
*HU1495
E: Don't marry for money; you can borrow it cheaper. -- Scottish Proverb
*HU1496
E: Don't mind him; politicians always sound like that.
*HU1497
E: Don't say yes until I finish talking. -- Darryl Zanuck
*HU1498
E: Don't use no double negatives, not never.
*HU1499
E: Driving in the snow is a spectator sport.
*HU1500
E: Drug: A substance that, when injected into a rat, produces a
   scientific paper.
*HU1501
E: Drugs are the scenic route to nowhere.
*HU1502
E: Due to a mixup in Urology, orange juice will not be served this morning.
*HU1503
E: Early to rise and early to bed makes a man healthy and wealthy and dead.
*HU1504
E: Eat a live toad in the morning and nothing worse will happen to you
   that day.
*HU1505
E: Egotism: Doing a crossword puzzle with a pen.
*HU1506
E: Eighty percent of all people consider themselves to be above average drivers.
*HU1507
E: Either I'm dead or my watch has stopped. -- Groucho Marx's last words
*HU1508
E: Elbonics: Two people maneuvering for one armrest in a movie theatre.
*HU1509
E: Elections come and go, but politics are always with us.
*HU1510
E: Electricity comes from electrons; morality comes from morons.
*HU1511
E: Everyone is a genius. It's just that some people are too
   stupid to realize it.
*HU1512
E: Everything in moderation, including moderation.
*HU1513
E: Exclusive: We're the only ones who have the documentation.
*HU1514
E: Exercise extends your life ten years, but you spend 15 of them doing it.
*HU1515
E: Experience is directly proportional to the amount of equipment
   ruined. -- Horner
*HU1516
E: Experiments should be reproducible. They should all fail the same way.
*HU1517
E: Experience is what you get when you were expecting something else.
*HU1518
E: Fashion: A form of ugliness so intolerable that it changes every six months.
*HU1519
E: Fast, Cheap, Good: Choose any two.
*HU1520
E: Fidelity: A virtue peculiar to those who are about to be betrayed.
*HU1521
E: Field tested: Manufacturing doesn't have a test system.
*HU1522
E: For adult education, nothing beats children.
*HU1523
E: For those who like this sort of thing, this is the sort of thing they like.
*HU1524
E: Four kinds of homicide: felonious, excusable, justifiable,
   and praiseworthy...
*HU1525
E: Give a skeptic an inch and he'll measure it.
*HU1526
E: Go to Heaven for the climate, Hell for the company. -- Mark Twain
*HU1527
E: Going the speed of light is bad for your age.
*HU1528
E: Good advice is something a man gives when he is too old to set a bad example.
*HU1529
E: Gravity: What you get when you eat too much and too fast.
*HU1530
E: Group IQ: Lowest IQ of any member divided by the number of
   people in the group.
*HU1531
E: HELP THE CAPS LOCK KEY IS STUCK
*HU1532
E: Having children will turn you into your parents.
*HU1533
E: He who has a shady past knows that nice guys finish last.
*HU1534
E: Health is merely the slowest possible rate at which one can die.
*HU1535
E: Heat expands: In the summer the days are longer.
*HU1536
E: Heisenberg might have been here.
*HU1537
E: Help stamp out and abolish redundancy.
*HU1538
E: History chronicles the small portion of the past that was suitable for print.
*HU1539
E: History does not repeat itself; historians merely repeat each other.
*HU1540
E: Honesty is the best policy, but insanity is a better defense.
*HU1541
E: Honk if you love peace and quiet.
*HU1542
E: How long is a minute depends on which side of the bathroom door you are on.
*HU1543
E: I am not as dumb as you look.
*HU1544
E: I am not cynical, just experienced.
*HU1545
E: I came to MIT to get an education for myself and a diploma for my mother.
*HU1546
E: I love my job; it's the work I can't stand.
*HU1547
E: I never made a mistake in my life. I thought I did once, but I was wrong.
*HU1548
E: I used to be lost in the shuffle. Now I just shuffle along with the lost.
*HU1549
E: I would give my right arm to be ambidextrous.
*HU1550
E: The best way to predict the future is to invent it. 
*HU1551
E: There is no glory in outperforming donkeys.     
*HU1552
E: Two cannibals were eating a clown.
   One looked over at the other and asked:
   Does this taste funny to you too?
*HU1553
E: An attorney telephoned the governor just after midnite, insisting that he
   talk to him regarding a matter of utmost urgency.
   An aide eventually agreed to wake up the governor.
   "So, what is it?" grumbled the governor.
   "Judge Garber has just died" said the attorney, "and I want to take his
   place." Replied the governor: "Well, it's OK with me if it's OK with the
   undertaker." 
*HU1554
E: There is a truck driver who whenever he sees a lawyer walking down the
   street, he always swerves to hit him. One day he sees a priest on the side
   of the road looking for a ride and so the truck driver picks him up. While
   they were driving, the driver sees a lawyer, and swerves to hit him. But
   then he remembered he had a priest in the truck, so he swerved back on the
   road, but he heard a loud 'thump' anyway. So the driver turns to the priest
   and says "Please forgive me." and the priest said, "You didn't hit the
   lawyer, but that's OK, I got him with the door." 
*HU1555
E: A programmer and his brother were hunting. A mountain lion jumped out in
   front of them and started snarling. The brother said "What should we do?" The
   programmer said "I'm gonna run for it." The brother said "You can't outrun a
   mountain lion!" The programmer said "I don't have to outrun HIM-- I only
   have to outrun YOU."
*HU1556
E: In a long line of people waiting for a bank teller, one guy suddenly started
   massaging the back of the person in front of him. Surprised, the man in
   front turned and snarled, "Just what the hell are you doing?" "Well," said
   the guy, "you see, I'm a chiropractor and I could see that you were tense,
   so I had to massage your back. Sometimes I just can't help practicing my
   art!" "That's the stupidest thing I've ever heard!" the guy replied. "I'm a
   lawyer. Do you see me screwing the guy in front of me?"
*HU1557
E: An old miser, because of his exceptional thrift, had no friends. Just before
   he died he called his doctor, lawyer and minister together around his
   bedside. "I always heard you can't take it with you, but I am going to
   prove you can," he said. "I have $90,000 in cash under my mattress. It's in
   three envelopes of $30,000 each. I want each of you to take one envelope
   now and just before they throw the dirt on me you throw the envelopes in."
   The three attended the funeral and each threw his envelope into the grave.
   On the way back from the cemetery, the minister said, "I don't feel exactly
   right, I am going to confess, I needed $10,000 badly for a new church we are
   building, so I took out $10,000 and threw only $20,000 in the grave." The
   doctor said, "I, too, must confess. I am building a clinic and took $20,000
   and threw in only $10,000." The lawyer said, "Gentlemen, I'm surprised,
   shocked and ashamed of you. I don't see how you could hold out that money.
   I threw in my personal check for the full amount." 
*HU1558
E: A grade school teacher was asking students what their parents did for a
   living. "Tim, you be first," she said. "What does your mother do all day?"
   Tim stood up and proudly said, "She's a doctor." "That's wonderful. How
   about you, Amie?" Amie shyly stood up, scuffed her feet and said, "My
   father is a mailman." "Thank you, Amie," said the teacher. "What about your
   father, Billy?" Billy proudly stood up and announced, "My daddy plays piano
   in a whorehouse." The teacher was aghast and promptly changed the subject
   to geography. Later that day she went to Billy's house and rang the bell.
   Billy's father answered the door. The teacher explained what his son had
   said and demanded an explanation. Billy's father said, "I'm actually a
   programmer. How can I explain a thing like that to a seven-year-old?"
*HU1559
E: A man went to a brain store to get some brain to complete a study. He sees
   a sign remarking on the quality of professional brain offerred at this
   particular brain store. He begins to question the butcher about the cost 
   of these brains.
   "How much does it cost for engineer brain?"
   "Three dollars an ounce."
   "How much does it cost for medics brain?"
   "Four dollars an ounce."
   "How much for programmer brain?"
   "$1,000 an ounce."
   "Why is programmer brain so much more?"
   "Do you know how many programmers we had to kill to get one ounce of brain?" 
*HU1560
E: A biker walks into a yuppie bar and shouts, "All programmers are assholes!"
   He looks around, obviously hoping for a challenge. Finally a guy comes up to
   him, taps him on the shoulder, and says, "Take that back." The biker says, 
   "Why? Are you a programmer?" "No, I'm an asshole."
*HU1561
E: Q: What is your date of birth?
   A: July fifteenth.
   Q: What year?
   A: Every year. 
*HU1562
E: Q: All your responses must be oral, okay? What school did you go to?
   A: Oral.
*HU1563
E: Q: How old is your son -- the one living with you.
   A: Thirty-eight or thirty-five, I can't remember which.
   Q: How long has he lived with you?
   A: Forty-five years.
*HU1564
E: Q: What was the first thing your husband said that morning?
   A: He said, ''Where am I, Cathy?''
   Q: And why did that upset you?
   A: My name is Susan.
*HU1565
E: Q: Sir, what is your IQ?
   A: Well, I can see pretty well, I think.
*HU1566
E: Q: Now doctor, isn't it true that when a person dies in his sleep, he
   doesn't know about it until the next morning?
*HU1567
E: Q: Were you present when your picture was taken?
*HU1568
E: Q: So the date of conception (of the baby) was August 8th?
   A: Yes.
   Q: And what were you doing at that time?
*HU1569
E: One day a lawyer was riding in his limosine when he saw a guy eating grass.
   He told the driver to stop. He got out and asked him, "Why are you eating
   grass?" The man replied, "I'm so poor, I can't afford anything thing to eat."
   So the layer said, "Poor guy, come back to my house." The guys says, "But I
   have a wife and three kids." The lawyer told him to bring them along. When
   they were all in the car, the poor man said, "Thanks for taking us back to
   your house, it is so kind of you." The lawyer replied, "You're going to
   love it there... the grass is a foot tall!"
*HU1570
E: Two lawyers are in a bank, when, suddenly, armed robbers burst in. While
   several of the robbers take the money from the tellers, others line the
   customers, including the lawyers, up against a wall, and proceed to take
   their wallets, watches, etc. While this is going on lawyer number one jams
   something in lawyer number two's hand. Without looking down, lawyer number
   two whispers, "What is this?" to which lawyer number one replies, "It's
   that $50 I owe you." 
*HU1571
E: Lawyer: I have some good news and some bad news. Client: Well, give me the
   bad news first. Lawyer: The bad news is that the DNA tests showed that it
   was your blood they found all over the crime scene Client: Oh no! I'm
   ruined! What's the good news? Lawyer: The good news is your cholesterol is
   down to 130! 
*HU1572
E: A lawyer was on his deathbed in his bedroom, and he called to his wife. She
   rushed in and said, "What is it, honey?" He told her to run and get the
   bible as soon as possible. Being a religious woman, she thought this was a
   good idea. She ran and got it, prepared to read him his favorite verse or
   something of the sort. He snatched it from her and began quickly scanning
   pages, his eyes darting right and left. The wife was curious, so she asked,
   "What are you doing, honey?" "I'm looking for loopholes!" he shouted. 
*HU1573
E: Three paramedics were boasting about improvements in their respective
   ambulance team's response times. "Since we installed our new satellite
   navigation system," bragged the first one, "we cut our emergency response
   time by ten percent." The other paramedics nodded in approval. "Not bad,"
   the second paramedic commented. "But by using a computer model of traffic
   patterns, we've cut our average ERT by 20 percent." Again, the other team
   members gave their congratulations, until the third paramedic said, "That's
   nothing! Since our ambulance driver passed the bar exam, we've cut our
   emergency response time in half!" 
*HU1574
E: At a recent computer expo, Bill Gates compared the computer industry to the
   automotive indusrty by stating: "If GM had kept up with technology like the
   computer industry has, we would all be driving cars that cost $25 and get
   100 miles to the gallon." In response to Bills comment, General Motors
   issued A press release making the following statement: "If we (GM) had kept
   up with technology like the computer industry has, we would all be driving
   cars with the following characteristics:
   1) for no reson whatsoever, your car would crash twice per day.
   2) Every time they repainted the lines in the road, you would have to buy
       a new car.
   3) Your car would occasionally stop on the freeway without reason. In order
      to get started again, you would have to pull off to the side of the road,
      close all the windows, shut off the car resart it and open all the
      windows again. For some unknown reason, you would simply do this without
      question.
   4) Occasionally, executing a maneuver, such as a left turn, would cause your
      car to shut down and refuse to resart, in which case you would have to
      reinstall the engine.
   5) Only one person could use the car at one time unless you bought "Car95"
      or "CarNT", but then you would also have to buy more seats.
   6) The new seats you would need would force everyone to have the same size
      butt.
   7) You would press the "start" button to shut off the engine.
   8) The oil warning light, water warning light, and alternator warning light
      would all be replaced by a single "Unidentified System Error" light.
   9) The air bag would ask ur freshly mangled body "are you sure" before
      going off.
   10) Occasionally, for no reason whatsoever, your car would lock you out and
       refuse to let you back inuntill you simultaneously lifted the driver
       side door handle, turned the key, and grabbed the radio antenna.
   11) The radio antenna would be internally mounted on the passenger side of
       the car.
   12) buying a new car would force you to also purchase a new set of Deluxe
       Rand McNally road maps, dispite the fact that you neither need nor want
       them. Attempting to delete this option would immediately cause your cars
       performance to diminish by 50% or more.
   13) every time GM introduced a new car, people would have to learn to drive
       all over again because none of the old controls would function in the
       new car.
   14) Macintosh would make a car that was five times faster, ten times more
       reliable and easier to mantain, twice as easy to drive, but would only
       run on five percent of the roads."
*HU1575
E: Reaching the end of a job interview, the human resources person asked a
   young programmer fresh out of MIT, "And what starting salary were you looking
   for?" The programmer said, "In the neighborhood of $125,000 a year, depending
   on the benefits package." The interviewer said, "Well, what would you say 
   to a twelve-week vacation, full medical and dental, company matching your
   retirement fund to 50% of your salary, and a company car leased every two
   years, say, a red Corvette?" The young engineer sat up straight and said,
   "Wow! Are you kidding?" The interviewer replied, "Yes... but you started it."
*HU1576
E: A man to his friend: "At my house I always say the last word".
   His friend: "What is the word?" The man: "I am sorry. Forgive me"
*HU1577
E: A nuclear war can ruin your whole day
*HU1578
E: Make love not war. Unless you want to do both. If so - get married.
*HU1579
E: You can't buy love, but you most certainly can pay dearly for it.
*HU1580
E: Marriage means that someone helps you coping with all the problems
   you never had when you were a bachelor.
*HU1581
E: During the first year of marriage, the husband speaks and the wife hears.
   During the second year, the wife speaks and the husband hears.
   During the third year both of them speak, but only the neighbours hear.
*HU1582
E: My wife ran away with my best friend.
   To tell you the truth, I really miss him.
*HU1583
E: I never knew the meaning of true happiness until I got married, but
   then it was too late..
*HU1584
E: A sign in a psychiatrist's clinic says: 
   "Madness is expensive - We accept Credit Cards".
*HU1585
E: A good friend will bail you out of jail.
   A great friend will be in the cell next to you saying,"Damn, that was fun!"
*HU1586
E: A pick pocket was up in court for a series of petty crimes. The judge
   said "Mr. Banks you are hereby fined $100." The lawyer stood up and said
   "Thanks, my lord, however my client only has $75 on him at this time, but
   if you'd allow him a few minutes in the crowd. . ."
*HU1587
E: Two small boys, not yet old enough to be in school, were overheard talking
   at the zoo one day. "My name is Billy. What's yours?" asked the first boy.
   "Tom," replied the second. "My Daddy's an accountant. What does your
   Daddy do for a living?" asked Billy. Tom replied, "My Daddy's a programmer."
   "Honest?" asked Billy. "No, just the regular kind", replied Tom.
*HU1588
E: A guy walks into a post office one day to see a middle-aged, balding man
   standing at the counter methodically placing "Love" stamps on bright pink
   envelopes with hearts all over them. He then takes out a perfume bottle and
   starts spraying scent all over them.
   His curiosity getting the better of him, he goes up to the balding man and
   asks him what he is doing. The man says "I'm sending out 1,000 Valentine
   cards signed, 'Guess who?'" "But why?" asks the man. "I'm a divorce lawyer,"
   the man replies.
*HU1589
E: A man was chosen for jury duty who really wanted to be dismissed from
   serving. He tried every excuse he could think of but none of them worked.
   On the day of the trial, he decided to give it one more shot. As the trial
   was about to begin, he asked if he could approach the bench. 
   "Your Honor," he said, "I must be excused from this trial because I am
   prejudiced against the defendant. I took one look at the man in the blue
   suit with those beady eyes and that dishonest face and I said 'He's a
   crook! He's guilty!' So, your Honor, I cannot possibly stay on this jury!" 
   With a tired annoyance the judge replied, "Get back in the jury box, you
   fool. That man is the defendant's lawyer."
*HU1590
E: For three years, the young programmer had been taking his brief vacations
   at this country inn. The last time he'd finally managed an affair with
   the innkeeper's daughter. Looking forward to an exciting few days, he
   dragged his suitcase up the stairs of the inn, then stopped short. 
   There sat his lover with an infant on her lap! "Helen, why didn't you
   write when you learned you were pregnant?" he cried. "I would have rushed
   up here, we could have gotten married, and the baby would have my name!" 
   "Well," she said, "when my folks found out about my condition, we sat up
   all night talkin' and talkin' and decided it would be better to have a
   bastard in the family than a programmer."
*HU1591
E: A programmer trying to get tickets to a Broadway show, finally settled for
   a couple of seats a year in advance. When the exciting night arrived and
   he sat down in his seat, a woman in front of the programmer noticed the empty
   seat next to him and asked why such a valuable commodity was unused. The
   programmer replied that his wife couldn't make it. The woman asked him if
   he didn't have relatives or friends who could have used the seat. He
   replied, "Oh no, they're all at her funeral."
*HU1592
E: A British Man, a French man, and an American man are on a safari in Africa,
   and they are taken prisoner by a savage group of villagers. As they're being
   brought to the village, they are told that death was their only option,
   however, they each had their choice of the method they would use to kill
   themselves. The British man requested a pistol, and cried out "Long live
   the queen!" as he blew his brains out. The two others watched in horror as
   the savages flayed the man and made his skin into a canoe. The French man
   was next, and he requested a Saber. "Vive le France" was what he cried out
   as he disemboweled himself. The American guy watched again what they did
   with his body, as they made his skin into a canoe. The last guy, the
   American guy requested a fork... As soon as it was
   handed to him, he started stabbing himself violently as he screamed "So much
   for your canoe!"
*HU1593
E: A German, an Australian, and a Mexican are on a plane. They say that they
   can tell where they are by sticking their hands out of the pane. The German
   sticks his hand out and says "We are in Germany". The others ask, "How do
   you know", the German says, "Cuz' it's so cold". Then the Australian sticks
   his hand out and says "We are in Australia", the others ask "How do you
   know", he replies "Cuz' it's so warm". Then the Mexican sticks his hand out
   and back in. He says " We are in Mexico", the others ask "How do you know",
   he says " Cuz' my watch in gone".
*HU1594
E: Oxymorons:
   Clearly misunderstood
   Computer security
   New and improved
   Diet ice cream
*HU1595
E: Oxymorons:
   Honest Politician
   Jumbo Shrimp
   Rap music
*HU1596
E: Oxymorons:
   Act naturally
   Happily married
   Minor Catastrophe
*HU1597
E: Oxymorons:
   United nations
   Government organization
   Microsoft Works
*HU1598
E: Oxymorons:
   Civil War
   Good kid
   Small crowd
   Military Intelligence
*HU1599
E: A banker is a fellow who lends you his umbrella when the sun is shining
   and wants it back the minute it begins to rain.
*HU1600
E: An economist is an expert who will know tomorrow why the things he
   predicted yesterday didn't happen today.
*HU1601
E: A statistician is someone who is good with numbers but lacks the
   personality to be an accountant.
*HU1602
E: An actuary is someone who brings a fake bomb on a plane, because that
   decreases the chances that there will be another bomb on the plane.
*HU1603
E: A programmer is someone who solves a problem you didn't know you had
   in a way you don't understand.
*HU1604
E: A topologist is a someone who doesn't know the difference between a
   coffee cup and doughnut.
*HU1605
E: A lawyer is a person who writes a 10,000 word document and calls
   it a "brief."
*HU1606
E: A psychologist is someone who watches everyone else when a beautiful
   girl enters the room.
*HU1607
E: A professor is one who talks in someone else's sleep.
*HU1608
E: A consultant is someone who takes the watch off your wrist and tells
   you the time.
*HU1609
E: A committee is a body that keeps minutes and wastes hours.
*HU1610
E: Sex is hereditary. If your parents never had it, chances are you wont either.
*HU1611
E: Love is a matter of chemistry, sex is a matter of physics.
*HU1612
E: There is no difference between a wise man and a fool when they fall in love.
*HU1613
E: Love is the delusion that one woman differs from another.
*HU1614
E: Never argue with a women when she's tired -- or rested.
*HU1615
E: Love is the triumph of imagination over intelligence.
*HU1616
E: Love your neighbor, but don't get caught.
*HU1617
E: Golfer: "I'd move heaven and earth to break 100 on this course."
   Caddy: "Try heaven, you've already moved most of the earth."
*HU1618
E: Golfer: "You've got to be the worst caddy in the world."
   Caddy: "I don't think so sir. That would be too much of a coincidence." 
*HU1619
E: Golfer: "How do you like my game?"
   Caddy: "Very good sir, but personally, I prefer golf."
*HU1620
E: Golfer: "Do you think it's a sin to play on Sunday?
   Caddy: "The way you play, sir, it's a sin on any day."
*HU1621
E: I love deadlines. I especially like the Whooshing sound as they go flying by.
*HU1622
E: Some days you are the pigeon. Some days you are the statue.
*HU1623
E: The money is always greener in the other guy\x{2019}s wallet.
*HU1624
E: Only in America, could a letter offering a million dollar prize
   be considered junk mail.
*HU1625
E: A balanced diet is a cookie in each hand.
*HU1626
E: If it wasn't for the last minute, nothing would get done.
*HU1627
E: I used to have a handle on life, but it broke.
*HU1628
E: I'm not rude. You're just insignificant.
*HU1629
E: A.S.A.P. means Always Say A Prayer.
*HU1630
E: Love is grand. Divorce is a hundred grand.
*HU1631
E: What was the best thing before sliced bread?
*HU1632
E: The gene pool could use a little chlorine.
*HU1633
E: I may be fat, but you are ugly and I can lose weight.
*HU1634
E: Why does your nose run and your feet smell?
*HU1635
E: Hard work has a future payoff. Laziness pays off now.
*HU1636
E: Born free. Taxed to death.
*HU1637
E: Growing old is mandatory. Growing up is optional.
*HU1638
E: Is it true that cannibals don't eat clowns because they taste funny?
*HU1639
E: Ignore the dog. Watch out for the owner.
*HU1640
E: A closed mouth gathers no foot.
*HU1641
E: Coffee. Chocolate. Men. Some things are better rich.
*HU1642
E: If they don't have chocolate in heaven, I'm not going.
*HU1643
E: If you live in a glass house, you should change clothes in the basement.
*HU1644
E: The difference between genius and stupidity is that genius has it limits.
*HU1645
E: Nostalgia isn't what it used to be.
*HU1646
E: I don't work here. I'm a consultant.
*HU1647
E: Education is expensive, but ignorance is more so.
*HU1648
E: How come everybody calls the catholic priest 'father' except his own 
   children who call him 'uncle'?
*HU1649
E: Well I finally got an answering machine. Now how does this 
   thing work? Hmmm. Press record button, I did that, and the
   light should be on. I wonder why it's not working right.
   Hmmmm, I wonder what this button can d...
*HU1650
E: How do you leave a message on this thing? I can't understand
   the instructions. Hello. Testing 1 2 3. I wonder what happens
   if I touch thi... 
*HU1651
E: Adam and Eve virus: Takes a couple of bytes out of your Apple.
*HU1652
E: Oedipus virus: Your computer becomes obsessed with marrying its
   own motherboard.
*HU1653
E: Gallup virus: Sixty percent of the PCs infected will lose 38
   percent of their data 14 percent of the time (plus or minus
   a 3.5 percent margin of error).
*HU1654
E: Old pilots never die, they just go to a higher plane.
*HU1655
E: Old pacifists never die, they just go to peaces.
*HU1656
E: A new client had just come in to see a famous lawyer.
   "Can you tell me how much you charge?", said the client.
   "Of course", the lawyer replied, "I charge $200 to answer
   three questions!"
   "Well that's a bit steep, isn't it?"
   "Yes it is", said the lawyer, "And what's your third question?"
*HU1657
E: The professor of a contract law class asked one of his better
   students, "If you were to give someone an orange, how would
   you go about it?"
   The student replied, "Here's an orange."
   The professor was outraged. "No! No! Think like a lawyer!"
   The student then replied, "Okay. I'd tell him `I hereby give
   and convey to you all and singular, my estate and interests,
   rights, claim, title, claim and advantages of and in, said
   orange, together with all its rind, juice, pulp, and seeds,
   and all rights and advantages with full power to bite, cut,
   freeze and otherwise eat, the same, or give the same away
   with and without the pulp, juice, rind and seeds, anything
   herein before or hereinafter or in any deed, or deeds,
   instruments of whatever nature or kind whatsoever to the
   contrary in anywise notwithstanding...'"
*HU1658
E: When the man in the street says: "If it ain't broke,
   don't fix it," the lawyer writes:
   "Insofar as manifestations of functional deficiencies are
   agreed by any and all concerned parties to be imperceivable,
   and are so stipulated, it is incumbent upon said heretofore
   mentioned parties to exercise the deferment of otherwise
   pertinent maintenance procedures."
*HU1659
E: A witness to an automobile accident was testifying. The lawyer 
   asked him, "Did you actually see the accident?"
   The witness: "Yes, sir."
   The lawyer: "How far away were you when the accident happened?"
   The witness: "Thirty-one feet, six and one quarter inches."
   The lawyer (thinking he'd trap the witness): "Well, sir, will
   you tell the jury how you knew it was exactly that distance?"
   The witness: "Because when the accident happened I took out a
   tape and measured it. I knew some annoying lawyer would ask me
   that question."
*HU1660
E: An engineer dies and reports to hell. Pretty soon, the engineer
   gets dissatisfied with the level of comfort in hell, and starts
   designing and building improvements. After a while, they've got
   air conditioning and flush toilets and escalators, and the
   engineer is a pretty popular guy.
   One day God calls Satan up on the telephone and says with a
   sneer, "So, how's it going down there in hell?"
   Satan replies, "Hey things are going great. We've got air
   conditioning and flush toilets and escalators, and there's no
   telling what this engineer is going to come up with next."
   Satan by Deddi Shy
   God replies, "What??? You've got an engineer? That's a mistake;
   he should never have gotten down there; send him up here."
   Satan says, "No way. I like having an engineer on the staff,
   and I'm keeping him."
   God says, "Send him back up here or I'll sue."
   Satan laughs uproariously and answers, "Yeah, right. And just
   where are you going to get a lawyer?"
*HU1661
E: A group of terrorists hijacked a plane full of lawyers. They
   called down to ground control with their list of demands and
   added that if their demands weren't met, they would release
   one lawyer every hour.
*HU1662
E: Arguing with a lawyer is like mud wrestling with a pig: after
   a while you realize that the pig actually enjoys it.
*HU1663
E: A 90-year-old man said to his doctor, "I've never felt better. I have
   an 18-year old bride who is pregnant with my child. What do you think
   about that?"
   The doctor considered his question for a minute and then said, "I have
   an elderly friend who is a hunter and never misses a season. One day when
   he was going out in a bit of a hurry, he accidentally picked up his
   umbrella instead of his gun. When he got to the Creek, he saw a rabbit
   sitting beside the stream. He raised his umbrella and went, 'bang, bang'
   and the rabbit fell dead. What do you think of that?"
   The 90-year-old said, "I'd say somebody else killed that rabbit." 
*HU1664
E: An atheist was taking a walk through the woods, admiring all that evolution
   had created. "What majestic trees! What powerful rivers! What beautiful
   animals!", he said to himself. As he was walking along the river, he heard
   a rustling in the bushes behind him. When he turned to see what the casue
   was, he saw a 7-foot grizzly charging right towards him. He ran as fast as
   he could. He looked over his shoulder and saw that the bear was closing, He
   ran even faster, crying in fear. He looked over his shoulder again, and the
   bear was even closer. His heart was pounding and he tried to run even faster.
   He tripped and fell on the ground. He rolled over to pick himself up, but
   saw the bear right on top of him, reaching for him with his left paw and
   raising his right paw to strike him.
   At that moment, the Atheist cried out "Oh my God!...." Time stopped. The
   bear froze. The forest was silent. Even the river stopped moving.
   As a bright light shone upon the man, a voice came out of the sky, "You
   deny my existence for all of these years; teach others I don''t exist; and
   even credit creation to a cosmic accident. Do you expect me to help you out
   of this predicament? Am I to count you as a believer?"
   The atheist looked directly into the light "It would be hypocritical of me
   to suddenly ask You to treat me as Christian now, but perhaps could you make
   the bear a Christian?" "Very well," said the voice.
   The light went out. The river ran again. And the sounds of the forest
   resumed.
   And then the bear dropped his right paw ..... brought both paws together...
   bowed his head and spoke: "Lord, for this food which I am about to receive,
   I am truly thankful." 
*HU1665
E: MAN: I'd like to buy some dog food.
   CHECKOUT LADY: Do you have a dog?
   MAN: Yes.
   CHECKOUT LADY: Where is he?
   MAN: He's at home.
   CHECKOUT LADY: I'm sorry, I can't sell this dog food to you unless I see
   the dog. Store policy.
   The next day, the man returns.
   MAN: I'd like to buy some cat food.
   CHECKOUT LADY: Do you have a cat?
   MAN: Yes.
   CHECKOUT LADY: Well... where is he?
   MAN: He's at home!
   CHECKOUT LADY: Sorry, I can't sell this cat food to you unless I see your
   cat.
   The next day the man returns.
   CHECKOUT LADY: What's in the sack?
   MAN: Put your hand inside.
   CHECKOUT LADY: Hmmm... It's warm and moist! What is it?
   MAN: I would like to buy some toilet paper. 
*HU1666
E: An English guy was very ill and his son went to visit him in the hospital.
   Suddenly, the father began to breathe heavily and grabbed the pen and pad
   by the bed. With his last ounce of strength he wrote a note, dropped it,
   and died.
   The son was so overcome with grief that he didn't remember slipping thE
   note into his pocket. At the funeral, he reached into the pocket of his
   coat and immediately felt the note. He excitedly read it thinking it might
   be something he could recite during the service. It said:
   YOU IMBECILE -- GET OFF MY OXYGEN PIPE!!! 
*HU1667
E: fter a really good party a man walks into a bar and orders a drink. Already
   drunk and delirious, the man turns to the person sitting next to him and
   says, "You wanna hear a blonde joke?"
   The person replies, "I am 240 pounds, world kickboxing champion and a
   natural blonde. My friend is 190 pounds, world judo champion and is a
   natural blonde. And my other friend is 200 pounds, world arm wrestling
   champion and is also a natural blonde. Do you still want to tell me that
   blonde joke?"
   The man thinks for a while and replies, "Not if I have to explain it three
   times." 
*HU1668
E: Three rabbits escape from a testing lab and find an entire field full of
   carrots. They eat themselves into a stupor and sleep throughout the night.
   The next morning, they find an entire field full of female rabbits with no
   males in sight. They screw themselves into a stupor and sleep throughout
   the night. The next morning, the rabbits get to talking.
   "I'm gonna go back to that field of carrots," says one.
   "I'm gonna go back to those cute little rabbits," says the second.
   "I'm going back to the lab," says the third. "I'm dying for a cigarette." 
*HU1669
E: Two statues stood in a city park: one female and the other male. These
   statues faced each other for many years. Early one morning, an angel
   appeared before the statues and said, "Since the two of you have been
   exemplary statues and have brought enjoyment to many people, I am giving
   you your greatest wish. I hereby give you the gift of life. You have 30
   minutes to do whatever you desire." And with that command, the statues came
   to life. The two statues smiled at each other, ran toward some nearby woods
   and dove behind a couple of bushes. The angel smiled to himself as he
   listened to the two statues giggling, bushes rustling, and twigs snapping.
   After fifteen minutes, the two statues emerged from the bushes, satisfied
   and smiling. Puzzled, the angel looked at his watch and asked the statues,
   "You still have fifteen minutes. Would you like to continue?"
   The male statue looked at the female and asked, "Do you want to do it again?"
   Smiling, the female statue said, "Sure. But this time YOU hold the pigeon
   down and I'll crap on its head!" 
*HU1670
E: The golf course was haunted by a malicious, evil leprechaun who exploited
   the ambitions of the poorer players. He popped up beside one unfortunate man
   who was participating in a club competition. "Look," he said, "if you agree
   never to court a woman, flirt with a girl or marry, I'll help you win."
   "Done," shouted the young golfer. The leprechaun was very pleased with
   conniving ways, and chuckled merrily.
   When the golfer was in the clubhouse being praised by the other members, the
   leprechaun popped up on the shelf of the locker. "Hey," said the little elf,
   "I have to have your name for my records. What is it?" 
   "Father Murphy," grinned the golfer as he adjusted his Roman collar. 
*HU1671
E: A programmer buys a one-dollar lootery ticket and wins the lottery. He goes
   to town to claim it where the man verifies his ticket number. The programmer
   says, "I want my $20 million." To which the man replied, "No sir. It doesn't
   work that way. We give you a million today, and then you'll get the rest
   spread out for the next 19 years. The programmer said, "I want all my money
   RIGHT now! I won it, and I want it." Again the man patiently explains that
   he would only get a million that day and the rest during the next 19 years.
   The programmer, furious with the man, screams out, "Look, I WANT MY MONEY!!
   If you're not going to give me my $20 million right now, THEN I WANT MY
   DOLLAR BACK!'' 
*HU1672
E: One morning, a programmer wakes up and decides to go golfing. He calls his
   boss and says that he feels very sick, and won't be able to go to work.
   Way up in heaven, Saint Peter sees all this and asks God, "Are you really
   going to let him get away with this?" "No, I guess not," says God.
   The programmer drives about two hours away, so he doesn't bump into anyone
   he knows. The golf course is empty when he gets there. So he takes his first
   swing, drives the ball 495 meters away and gets a hole in one.
   Saint Peter watches in disbelief and asks, "Why did you let him do that?"
   To this God says, "Who's he going to tell?" 
*HU1673
E: One day a blonde is sitting on a plane next to one of those annoying, pushy
   businessmen. He asks her if she would like to play a game. She politely
   declines, but the man explains the game to her anyway.
   He says, "It goes like this: I will ask you a question and if you get it
   wrong you will give me $5, and vice-versa."
   She says no again, and tries to fall asleep.
   The man tries harder, saying, "Aw, come on. I'll give you $50 for each
   question. Or how about $500?"
   At that number, the blonde agrees.
   The businessman explains again, "If you get my question wrong you give
   me $5. And when you ask the question, and I get it wrong, I will pay
   you $500.
   "Got it," she replies.
   He asks, "Who was the sixth president?" She admits she doesn't know and
   gives him $5.
   Now it's her turn, and she says, "What has purple legs, five arms and only
   two yellow teeth?"
   The businessman doesn't know - he uses his laptop, checks the Internet,
   e-mails his friends. No one knows the answer. So he gives her $500.00.
   Then, as they're landing he asks her, "What was that thing anyway?"
   She thinks a few minutes, hands him $5 and walks off the plane. 
*HU1674
E: A skeleton walks into a bar. The bartender says, "What'll you have?" The
   skeleton says, "A beer and a mop."
*HU1675
E: Q: How many lawyer jokes are there?
   A: Only three. The rest are true stories.
*HU1676
E: Q: What's wrong with lawyer jokes?
   A: Lawyers don't think they're funny and other people don't think
      they're jokes.
*HU1677
E: Q: What do you call 25 skydiving lawyers?
   A: Skeet.
*HU1678
E: Q: What$B!G(Bs the difference between a lawyer and an onion?
   A: You cry when you cut up an onion.
*HU1679
E: Q: What do you call a lawyer with an IQ of 70?
   A: Your honor.
*HU1680
E: Q: What do you throw to a drowning lawyer?
   A: His partners.
*HU1681
E: Q: How can you tell when a lawyer is lying?
   A: His lips are moving.
*HU1682
E: Q: What do you have if three lawyers are buried up to their necks in cement?
   A: Not enough cement.
*HU1683
E: Q: What's the difference between a lawyer and a vulture?
   A: The lawyer gets frequent flyer miles.
*HU1684
E: Q: If you have a bad lawyer, why not get a new one?
   A: Changing lawyers is like moving to a different deck chair on the Titanic.
*HU1685
E: Q: How does an attorney sleep?
   A: First he lies on one side and then on the other.
*HU1686
E: Q: What$B!G(Bs the difference between a shame and a pity?
   A: If a busload of lawyers goes over a cliff, and there are no
      survivors, that$B!G(Bs known as a pity. If there were any empty seats,
      that$B!G(Bs a shame.
*HU1687
E: Q: What's the difference between a lawyer and a leech?
   A: When you die, a leech will stop sucking your blood and drop off.
*HU1688
E: Q: How do you get a group of lawyers to smile for a photo?
   A: Just say, "Fees!"
*HU1689
E: Q: How many lawyers does it take to change a lightbulb?
   A: Three. One to climb the ladder. One to shake it. And one to sue the
      ladder company.
*HU1690
E: There are two kinds of lawyers: those who know the law and those who
   know the judge.
*HU1691
E: Mark Twain notes...
   "It is interesting to note that criminals have multiplied of late, and
   lawyers have also; but I repeat myself."
*HU1692
E: If a lawyer and an tax-man agent were both drowning, and you could only
   save one of them, would you go to lunch or read the paper?
*HU1693
E: This is a TRUE news story. NOT a joke.
        A lawyer in Charlotte, NC purchased a box of very rare and expensive
        cigars, then insured them against fire among other things. Within a
        month, having smoked his entire stockpile of these great cigars and
        without yet having made even his first premium payment on the policy,
        the lawyer filed a claim with the insurance company.
        In his claim, the lawyer stated the cigars were lost "in a series of
        small fires." The insurance company refused to pay, citing the obvious
        reason: that the man had consumed the cigars in the normal fashion.
        The lawyer sued....and won! In delivering the ruling the judge agreed
        with the insurance company that the claim was frivolous. The judge
        stated nevertheless, that the lawyer held a policy from the company
        in which it had warranted that the cigars were insurable and also
        guaranteed that it would insure them against fire, without defining
        what is considered to be "unacceptable fire," and was obligated to'
        pay the claim. Rather than endure lengthy and costly appeal process,
        the insurance company accepted the ruling and paid $15,000.00 to the
        lawyer for his loss of the rare cigars lost in the "fires."
        But... After the lawyer cashed the check, the insurance company had
        him arrested on 24 counts of ARSON! With his own insurance claim and
        testimony from the previous case used against him, the lawyer was
        convicted of intentionally burning his insured property and was
        sentenced to 24 months in jail and a $24,000.00 fine.
*HU1694
E: Two alligators are sitting on the edge of a swamp. The small one turns to
   the big one and says, "I don't understand how you can be so much bigger
   than I am. We're the same age, we were the same size as kids... I just
   don't get it."
   "Well," says the big alligator, "what have you been eating?"
   "Lawyers, same as you," replies the small alligator.
   "Hmm. Well, where do you catch 'em?"
   "Down at that law firm on the edge of the swamp."
   "Same here. Hmm. How do you catch 'em?"
   "Well, I crawl under a BMW and wait for someone to unlock the door. Then
   I jump out, bite 'em, shake the crap out of 'em, and eat 'em!"
   "Ah!" says the big alligator, "I think I see your problem. See, by the
   time you get done shakin' the crap out of a lawyer, there's nothing left
   but lips and a briefcase..."
*HU1695
E: The Postal Service just had to recall their latest new stamp issue.
   Lawyers were part of the design and people couldn't figure out which
   side to spit on.
*HU1696
E: A minister and a lawyer arrived at the pearly gates, Saint Peter greeted
   both of them and gave them their room assignments.
   "Pastor, here are the keys to one of our nicest efficiency units. And for
   you, sir, the keys to our finest penthouse suite."
   "This is unfair!" cried the minister.
   "Listen," Saint Peter said, "ministers are a dime a dozen up here, but
   this is the first lawyer we've ever seen."
*HU1697
E: One day, a teacher, a garbage collector, and a lawyer all died and went
   to heaven. St. Peter was there, having a bad day because heaven was
   getting crowded. When they got to the gate, St. Peter informed them that
   there would be a test to get into Heaven: They each had to answer a single
   question. To the teacher, he said, "What was the name of the ship that
   crashed into an iceberg and sunk with all its passengers?"
   The teacher thought for a second, and then replied: "That would have been
   the Titanic, right?" St. Peter let him through the gate.
   Next, St. Peter turned to the garbage man, and figuring that heaven didnt
   really need all the stink that this guy would bring in, decided to make the
   question a little harder. "How many people died on the ship?"
   The garbage man guessed 1228, to which St. Peter said, "That happens to be
   right. Go ahead."
   St. Peter then turned to the lawyer. "What were the names of those 1228?"
*HU1698
E: A man came across a striking brass rat in an antique store and decided it
   would look great on his desk. He paid $100 for it but was surprised when
   the proprietor insisted it was non-returnable. He said, Its been
   returned twice already, and I don$B!G(Bt want to see it again.
   Leaving the store, the man saw a couple of rats scurrying around the
   corner; several more were near his car. As he drove, rats appeared from
   the gutters and side streets until he was nearly overwhelmed. In panic, he
   threw the brass rat over a bridge railing into a river, and witnessed the
   army of live rats follow it into the depths.
   The man hurried back to the store, but the owner cut him short, saying, 
   Look, I told you there would be no returns.The man quickly replied, 
   Oh no, thats fine. I was just wondering if you had a brass lawyer.
*HU1699
E: A guy walks into a post office one day to see a middle-aged, balding man
   standing at the counter methodically placing "Love" stamps on bright pink
   envelopes with hearts all over them. He then takes out a perfume bottle
   and starts spraying scent all over them.
   His curiosity getting the better of him, he goes up to the balding man and
   asks him what he is doing. The man says "I'm sending out 1,000 Valentine
   cards signed, 'Guess who?'"
   "But why?" asks the man.
   "I'm a divorce lawyer," the man replies.
*HU1700
E: Two physicians boarded a flight out of Seattle. One sat in the window seat,
   the other sat in the middle seat. Just before takeoff, an attorney got on
   and took the aisle seat next to the two physicians. The attorney kicked
   off his shoes, wiggled his toes and was settling in when the physician in
   the window seat said, "I think I'll get up and get a coke."
   "No problem," said the attorney, "I'll get it for you."
   While he was gone, one of the physicians picked up the attorney's shoe and
   put a thumbtack in it. When he returned with the coke, the other physician
   said, "That looks good, I think I'll have one too."
   Again, the attorney obligingly went to fetch it and while he was gone, the
   other physician picked up the other shoe and put a tack in it. The attorney
   returned and they all sat back and enjoyed the flight.
   As the plane was landing, the attorney slipped his feet into his shoes and
   knew immediately what had happened.
   "How long must this go on?" he asked. "This fighting between our
   professions? This hatred? This animosity? This putting tacks in shoes and
   spitting in cokes?"
*HU1701
E: A man walking on the beach came across an odd-looking bottle. Not being
   one to ignore tradition, he rubbed it and, much to his surprise, a genie
   actually appeared. "For releasing me from the bottle, I will grant you
   three wishes," said the genie.
   "But there's a catch," the genie continued. "For each of your wishes,
   every lawyer in the world will receive double what you asked for."
   First, the man wished for a Ferrari. POOF! A Ferrari appeared in front of
   him. "Now, every lawyer in the world has been given two Ferraris," said
   the genie. "What is your next wish?"
   "I could really use a million dollars." replied the man, and POOF! One
   million dollars appeared at his feet. "Now, every lawyer in the world is
   two million dollars richer," the genie reminded the man, and then asked
   him for his third wish.
   The man thought for a minute and said, "Well, I$B!G(Bve always wanted to
   donate a kidney."
*HU1702
E: A truck driver used to amuse himself by running over lawyers he saw
   walking down the side of the road. Every time he saw a lawyer walking
   along the road, he swerved to hit him and there would be a loud "THUMP".
   Then he would swerve back on the road.
   One day, as the truck driver was driving along the road he saw a priest
   hitchhiking. He thought he would do a good deed and pulled the truck over.
   "Where are you going, Father?" The truck driver asked.
   "I'm going to the church 5 miles down the road," replied the priest.
   "No problem, Father! I'll give you a lift. Climb in the truck." The happy
   priest climbed into the passenger seat and the truck driver continued down
   the road. Suddenly, the truck driver saw a lawyer walking down the road.
   Instinctively he swerved to hit him. At the last moment he remembered
   there was a priest in the truck with him, so he swerved back to the road
   and narrowly missed the lawyer.
   Certain he should've missed the lawyer, the truck driver was very
   surprised and immediately uneasy when he heard a loud "THUMP". He felt
   really guilty about his actions and so turned to the priest and said,
   "I'm really sorry Father. I almost hit that lawyer."
   "That's okay," replied the priest. "I got him with the door."
*HU1703
E: A lawyer, a used car salesman and a banker were gathered by a coffin
   containing the body of an old friend. In his grief, one of the three
   said, $B!H(BIn my family, we have a custom of giving the dead some money, so
   they$B!G(Bll have something to spend over there.$B!I(B
   They all agreed that this was appropriate. The banker dropped a hundred
   dollar bill into the casket, and the car salesman did the same. The lawyer
   took out the bills and wrote a check for $300.
*HU1704
E: A group of dinner guests were blaming all of America$B!G(Bs troubles on
   lawyers when a woman said, $B!H(BThey aren$B!G(Bt all so bad. Why, last year a
   lawyer gave me $1000.$B!I(B
  $B!H(BI don$B!G(Bt believe it,$B!I(B the host responded.
  $B!H(BIt$B!G(Bs true, I swear it,$B!I(B said the woman. $B!H(BI had a complicated personal
   injury case and what with the lawyer$B!G(Bs fee, the cost of expert witnesses,
   the expense of the appeal and so on, my bill was $41,000. When the judgment
   only amounted to $40,000, my lawyer simply forgave the difference.$B!I(B
*HU1705
E: A local newspaper mistakenly printed an obituary for the town's oldest
   practicing lawyer. He called them immediately and threatened to sue unless
   they printed a correction.
   The next day, the following notice appeared, "We regret that the report of
   Attorney Critchley's death was in error."
*HU1706
E: Having just moved to a new home, a young boy meets the boy next door. "Hi,
   my name is Billy," he says, "what's yours?"
   "Tommy," replied the other.
   "My daddy's an accountant," says Billy. "What does your daddy do?"
   "He's a lawyer," Tommy answers.
   "Honest?" says Billy.
   "No, just the regular kind."
*HU1707
E: Someone mistakenly left the cages open in the Reptile House at the zoo and
   there were snakes slithering all over the place.
   Frantically, the keeper tried everything, but he couldn't get the slippery
   animals back into their cages. Finally, he yelled, "Quick, call a lawyer!"
   "A lawyer? Why?"
   "We need someone who speaks their language."
*HU1708
E: A lawyer and an engineer were fishing in the Caribbean when they got to
   talking. The lawyer mentioned, "I'm here because my house burned down and
   everything got destroyed by the fire. The insurance company paid for
   everything."
   "That's quite a coincidence," remarked the engineer. "I'm here because my
   house and all my belongings were destroyed by a flood. My insurance
   company, too, paid for everything."
   There was a brief pause, and hen the puzzled lawyer asked, "How do you
   start a flood?"
*HU1709
E: Taking his seat in chambers, the judge faced the opposing lawyers. "I have
   been presented by both of you with a bribe," the judge bagan. Both lawyers
   squirmed uncomfortably. "You, Attorney Leoni, gave me $15,000. And you,
   attorney Campos, gave me $10,000."
   The judge reached in his pocket a pulled out a check, which he handed to
   Leoni. "Now, then, I'm returning $5,000, and we are going to decide this
   case solely on its merits."
*HU1710
E: "How is it that you can't get a lwyer to defend you?" the judge asked the
   prisoner.
   "Well, yer honor, it's like this. As soon as those lawyers found out I
   didn't steal the money, they wouldn't have anything to do with me."
*HU1711
E: A lawyer was on vacation in a small farming town. While walking through
   the streets on a quiet Sunday morning, he came upon a large crowd gathered
   by the side of the road. Going by instinct, the lawyer figured that there
   was some sort of auto collision. He was eager to get to the injured
   parties but couldn't get near the car. Being a clever sort, he started
   shouting loudly, "Let me through! Let me through! I am the son of the
   victim."
   The crowd made way for him. Lying in front of the car was a donkey.
*HU1712
E: "Haven't I seen your face before?" a judge demanded, looking down at
   the defendant. "You have, Your Honor," the man answered hopefully. "I
   gave your son violin lessons last winter." "Ah, yes," recalled the judge.
   "Twenty years! Next case ...".
*HU1713
E: Teacher:  Tell me a sentence that starts with an "I".
   Student: I is the....
   Teacher: Stop! Never put 'is' after an "I". Always put 'am' after an "I".
   Student: OK. I am the ninth letter of the alphabet.
*HU1714
E: A man receives a phone call from his doctor.
   The doctor says, "I have some good news and some bad news."
   The man says, "OK, give me the good news first."
   The doctor says, "The good news is, you have 24 hours to live."
   The man replies, "Oh no! If that's the good news, then what's the bad news?"
   The doctor says, "The bad news is, I forgot to call you yesterday."
*HU1715
E: If big elephants have big trunks, do small elephants have suitcases?
*HU1716
E: On a crowded bus, one man noticed that another man had his eyes closed.
   "What's the matter? Are you sick?" he asked.
   "No, I'm okay. It's just that I hate to see old ladies standing."
*HU1717
E: Teacher:  What are some products of the West Indies?
   Student: I don't know.
   Teacher: Of course, you do. Where do you get sugar from?
   Student: We borrow it from our neighbor.
*HU1718
E: Teacher:  Did you father help your with your homework?
   Student: No, he did it all by himself.
*HU1719
E: Teacher:  "Nick, what is the past participle of the verb to ring?"
   Nick: "What do you think it is, Sir?"
   Teacher: "I don't think, I KNOW!"
   Nick: "I don't think I know either, Sir!"
*HU1720
E: Headmaster: I've had complaints about you, Johnny, from all your teachers.
   What have you been doing?
   Johnny: Nothing, sir.
   Headmaster: Exactly.
*HU1721
E: If tin whistles are made of tin, what are fog horns made of?
*HU1722
E: Mary: John says I'm pretty. Andy says I'm ugly. What do you think, Peter?
   Peter: I think you're pretty ugly.
*HU1723
E: REDMOND, WA (API) --- MICROSOFT (MSFT)  announced today that
   the official release date for the new operating system.
*HU1724
E: A:  Why are all those people running?
   B: They are running a race to get a cup.
   A: Who will get the cup?
   B: The person who wins.
   A: Then why are all the others running?
*HU1725
E: "Theory is when you know how it works but it still doesn't.
   Practice is when it works but you don't know why.
   In Physics, theory and practice are joined:
   nothing works and no one knows why!"
*HU1726
E: A promising PhD candidate was presenting his thesis at his final
   examination. He proceeded with a derivation and ended up with
   something like: F = -MA
   He was embarrassed, his supervising professor was embarrassed, and the
   rest of the committee was embarrassed. The student coughed nervously
   and said "I seem to have made a slight error back there somewhere."
   One of the mathematicians on the committee replied dryly, "Either that
   or any other odd number of them!"
*HU1727
E: "Truth decays into beauty, while beauty soon becomes merely charm.
   Charm ends up as strangeness, and even that doesn't last, but up and down
   are forever."
*HU1728
E: In the beginning there was nothing, then something went wrong.
   [Murphy's Law]
*HU1729
E: Researchers in Fairbanks Alaska announced last week that they have
   discovered a superconductor which will operate at room temperature.
*HU1730
E: One day a man tried to get a job at a great company. He passed every test
   with flying colours. At the final interview part, the CEO told him that his
   constant blinking would bother customers.
   "I can fix that with some Aspirin. Just take some and I'll be better in a
   second" So, he reaches into his pocket and pulls condom after condom out
   until he finds the Aspirin. He takes it and his blinking goes away.
   The CEO says "We don't approve of womanizing!"
   The guy says "Oh! No! Have you ever tried to ask a pharmacist for aspirin
   while your winking" 
*HU1731
E: A young businessman had just started his own firm. He rented a beautiful
   office and had it furnished with antiques. Sitting there, he saw a man come
   into the outer office. Wishing to appear the hot shot, the businessman
   picked up the phone and started to pretend he had a big deal working.
   He threw huge figures around and made giant commitments. Finally he hung
   up and asked the visitor, "Can I help you?"
   The man said, "Yeah, I've come to activate your phone lines." 
*HU1732
E: Time is never wasted when you're wasted all the time.
*HU1733
E: A rather attractive woman goes up to the bar in a quiet rural pub. She
   gestures alluringly to the barman who comes over immediately. When he
   arrives, she seductively signals that he should bring his face close to
   hers. When he does so, she begins to gently caress his beard which is full
   and bushy.
   "Are you the manager?" she asks, softly stroking his face with both hands.
   "Actually, no" he replies.
   "Can you get him for me - I need to speak to him?" she asks, running her
   hands up beyond his beard and into his hair.
   "I'm afraid I can't" breathes the barman - clearly aroused. "Is there
   anything I can do?"
   "Yes there is. I need you to give him a message" she continues huskily,
   popping a couple of fingers into his mouth and allowing him to suck them
   gently. "Tell him that there is no toilet paper in the ladies room."
*HU1734
E: Some surgeons were taking a coffee break and discussing their work. The
   first said, "I think accountants are the easiest to opperate on. You open
   them up and everything inside is numbered."
   The second said, "I think librarians are the easiest to operate on. You
   open them up and everything inside is in alphabetical order."
   The third said, "I like to operate on electricians. You open them up and
   everything inside is color-coded."
   The fourth one said, "I like to operate on lawyers. They're heartless
   spineless, gutless, and their heads and ass are interchangable."
*HU1735
E: Teacher:  Tell me a sentence that starts with an "I".
   Student: I is the....
   Teacher: Stop! Never put 'is' after an "I". Always put 'am' after an "I".
   Student: OK. I am the ninth letter of the alphabet.
*HU1736
E: A man receives a phone call from his doctor.
   The doctor says, "I have some good news and some bad news."
   The man says, "OK, give me the good news first."
   The doctor says, "The good news is, you have 24 hours to live."
   The man replies, "Oh no! If that's the good news, then what's the bad news?"
   The doctor says, "The bad news is, I forgot to call you yesterday."
*HU1737
E: If big elephants have big trunks, do small elephants have suitcases?
*HU1738
E: On a crowded bus, one man noticed that another man had his eyes closed.
   "What's the matter? Are you sick?" he asked.
   "No, I'm okay. It's just that I hate to see old ladies standing."
*HU1739
E: Headmaster: I've had complaints about you, Johnny, from all your teachers.
   What have you been doing?
   Johnny: Nothing, sir.
   Headmaster: Exactly.
*HU1740
E: My friend said he knew a man with a wooden leg named Smith.
   So I asked him "What was the name of his other leg?"
*HU1741
E: Girl:  You would be a good dancer except for two things.
   Boy: What are the two things?
   Girl: Your two feet.
*HU1742
E: A:  I have the perfect son.
   B: Does he smoke?
   A: No, he doesn't.
   B: Does he drink whiskey?
   A: No, he doesn't.
   B: Does he ever come home late?
   A: No, he doesn't.
   B: I guess you really do have the perfect son. How old is he?
   A: He will be six months old next Wednesday.
*HU1743
E: My boss is so unpopular even his own shadow refuses to follow him.
*HU1744
E: Mary: John says I'm pretty. Andy says I'm ugly. What do you think, Peter?
   Peter: I think you're pretty ugly.
*HU1745
E: REDMOND, WA (API) --- MICROSOFT (MSFT)  announced today that
   the official release date for the new operating system.
*HU1746
E: A nervous old lady on a bus was made even more nervous by the fact that
   the driver periodically took his arm out of the window. When she couldn't
   stand it any longer, she tapped him on the shoulder and whispered on his
   ear: "Young man...you keep both hands on the wheel...I'll tell you when
   it's raining!"
*HU1747
E: A:  When I stand on my head the blood rushes to my head, but when I
   stand on my feet the blood doesn't rush to my feet. Why is this?
B: It's because your feet aren't empty.
*HU1748
E: What's the use of having a train schedule if the trains are always late.
   How would we know they were late, if we didn't have a schedule?
*HU1749
E: Patient: Doctor,  I think that I've been bitten by a vampire.
   Doctor: Drink this glass of water.
   Patient: Will it make me better?
   Doctor: No, I but I'll be able to see if your neck leaks.
*HU1750
E: A:  Look at your face, I can see what you had for breakfast this morning
   B: What was it?
   A: Eggs.
   B: Wrong, that was yesterday.
*HU1751
E: Father:  What did you do today to help your mother?
   Son: I dried the dishes
   Daughter: And I helped pick up the pieces.
*HU1752
E: The teacher to a student:  Conjugate the verb "to walk" in simple present.
   The student: I walk. You walk ....
   The teacher interrupts him: Quicker please.
   The student: I run. You run ...
*HU1753
E: Teacher:  Do you have trouble making decisions?
   Student: Well...yes and no.
*HU1754
E: Bank Teller:  How do you like the money?
   Programmer: I like it very much.
*HU1755
E: Little Johnny:  Teacher, can I go to the bathroom?
   Teacher: Little Johnny, MAY I go to the bathroom?
   Little Johnny: But I asked first!
*HU1756
E: A: Why are you crying?
   B: The elephant is dead.
   A: Was he your pet?
   B: No, but I'm the one who must dig his grave.
*HU1757
E: A pipe burst in a doctor's house. He called a plumber. The plumber arrived,
   unpacked his tools, did mysterious plumber-type things for a while, and
   handed the doctor a bill for $600.
   The doctor exclaimed, "This is ridiculous! I don't even make that much as
   a doctor!." The plumber waited for him to finish and quietly said, "Neither
   did I when I was a doctor."
*HU1758
E: An elderly woman went into the doctor's office. When the doctor asked why
   she was there, she replied, "I'd like to have some birth control pills."
   Taken aback, the doctor thought for a minute and then said, "Excuse me,
   Mrs. Smith, but you're 75 years old. What possible use could you have for
   birth control pills?"
   The woman responded, "They help me sleep better."
   The doctor thought some more and continued, "How in the world do birth
   control pills help you to sleep?"
   The woman said, "I put them in my granddaughter's orange juice and I 
   sleep better at night."
*HU1759
E: The patient shook his doctor's hand in gratitude and said, "Since we
   are the best of friends, I would not want to insult you by offering
   payment. But I would like for you to know that I had mentioned you in
   my will."
   "That is very kind of you," said the doctor emotionally, and then added,
   "Can I see that prescription I just gave you? I'd like to make a little
   change."
*HU1760
E: A woman goes to her doctor complaining that she is exhausted all the time.
   After the diagnostic tests showed nothing, the doctor gets around to asking
   her how often she has intercourse. "Every Monday, Wednesday, and Saturday,"
   she says.
   The doctor advises her to cut out Wednesday. "I can't," says the woman.
   "That's the only night I'm home with my husband."
*HU1761
E: My wife beats me.
   Oh dear. How often?
   Every time we play Scrabble!
*HU1762
E: A new arrival, about to enter hospital, saw two white coated doctors
   searching through the flower beds.
   "Excuse me," he said, "have you lost something?"
   "No," replied one of the doctors. "We're doing a heart transplant for
   an income-tax inspector and want to find a suitable stone."
*HU1763
E: Patient: Doctor, what I need is something to stir me up; something to
   put me in a fighting mood. Did you put something like that in this
   prescription?
   Doctor: No need for that. You will find that in your bill.
*HU1764
E: Doctor: Did you know that there are more than 1,000 bones in the human body?
   Programmer: Shhh, doctor! There are three dogs outside in the waiting room!
*HU1765
E: Patient: Doctor, I think I need glasses.
   Teller: You certainly do. This is a bank.
*HU1766
E: A doctor has come to see one of his patients in a hospital. The patient has
   had major surgery to both of his hands.
   "Doctor," says the man excitedly and dramatically holds up his heavily
   bandaged hands. "Will I be able to play the piano when these bandages come 
   off?"
   "I don't see why not," replies the doctor.
   "That's funny," says the man. "I wasn't able to play it before."
*HU1767
E: Programmer: Well, doc, what does the X-ray of my head show?
   Doctor: Nothing.
*HU1768
E: Programmer: Doctor, if I give up wine, women, and song, will I live longer?
   Doctor: Not really. It will just seem longer.
*HU1769
E: Nurse: Doctor, there is an invisible man in your waiting room.
   Doctor: Tell him I can't see him now. Next.
*HU1770
E: Doctor: We need to get these people to a hospital!
   Nurse: What is it?
   Doctor: It's a big building with a lot of doctors, but that's not
   important now!
*HU1771
E: A proctologist walked into a bank. Preparing to endorse a check,
   he pulled a rectal thermometer out of his shirt pocket and tried to write
   with it. Realizing his mistake, he looked at the thermometer with annoyance
   and said, "Well that's great, just great! Some asshole's got my pen!"
*HU1772
E: As the doctor completed an examination of the programmer, he said, "I can't
   find a cause for your complaint. Frankly, I think it's due to drinking."
   "In that case," said the programmer, "I'll come back when you're sober"
*HU1773
E: A man speaks frantically into the phone, "My wife is pregnant, and her
   contractions are only two minutes apart!"
   "Is this her first child?" the doctor queries.
   "No, you idiot!" the man shouts. "This is her husband!"
*HU1774
E: One day a programmer found a genie lamp and rubbed and POOF! the genie popped
   out. The genie said that he would give the guy three wishes but that he
   was a lawyer,F"(Bs genie and whatever he got every lawyer got double.
   First he wished for 10 million dollars POOF he has ten million dollars
   but every lawyer in the world gets 20 million.
   Second he wishes his own private island. Every lawyer in the
   world gets two private isalnds.
   Third and last he wished to donate one kidney.
*HU1775
E: Your sitting on a bench reading a newspaper while eating a sandwich when
   you notice that there are five lawyers drowning and there only enough time
   to save three of them. What do you do? Finish you sandwich or read your
   newspaper?
*HU1776
E: Two lawyers and their boss go out for lunch and run into a genie. "If you
   all give me five dollars each, I'll grant you one wish." The genie sighed.
   All three lawyers debated and gave the genie fifteen dollars total. The
   first one goes, "I would like to go to Paradise and never come back." He
   was gone. "Wow, that was some serious shit," said the other two. The second
   lawyer goes and wishes for a beautiful wife and unlimited money in Paradise.
   The boss looks at his watch and says to the genie, "I want them both back
   by 3:30."
*HU1777
E: An American attorney had just finished a guest lecture at a law school in
   Italy when an Italian lawyer approached him and asked, "Is it true that a
   person can fall down on a sidewalk in your county and then sue the
   Landowners for lots of money?"
   Told that it was true, the lawyer turned to his partner and started
   speaking rapidly in Italian. When they stopped, the American attorney asked
   if they wanted to go to America to practice law. "No, no," one replied.
   "We want to go to America and fall down on Sidewalks."
*HU1778
E: A very rich lawyer is approached by the United Way. The mans priest is
   concerned that the lawyer made over $1,000,000.00 last year but didn't
   donate even a cent to a charity.
   "First of all", says the lawyer, "my mother is sick and dying in the
   hospital and it's not covered by healthcare. Second, I had five kids
   through three divorced marriages. Third, my sister's husband suddenly died
   and she has no one to support her four children..."
   "I'm terribly sorry", says the priest, "I feel bad about asking for money."
   The Lawyer responds, "Yeah, well if I'm not giving them any money, why 
   should I give you any?"
*HU1779
E: A certain tax attorney took on a very complex case of tax evasion for a
   rather mysterious client. He devoted over a year to the case, familiarizing
   himself with every loophole and angle of current legislation, and made a
   brilliant argument before the court.
   His client was called out of town when the jury returned with its verdict,
   a sweeping victory for his client on every count. Flushed with victor, the
   lawyer exuberantly cabled his client, "Justice has triumphed!"
   The client immediately wired back, "Appeal at once!"
*HU1780
E: Really found in a job-application letter (honest):
   "Computational chemistry, in comparison with experimental chemistry, gives me
   the freedom necessary to work hardly"
*HU1781
E: Really found in a job-application letter (honest):
   "Thesis likely to be submitted."
*HU1782
E: Really found in a job-application letter (honest):
   "I started my education with medical science, but after a year, I
   understood it is not science, it is art."
*HU1783
E: Really found in a job-application letter of a male applicant (honest):
   "I read that your institution seeks to increase the number of women"
*HU1784
E: Really found in a job-application letter (honest):
   "I would be grateful if you would contact me if you study my application and
   find it perfect."
*HU1785
E: Really found in a job-application letter (honest):
   Expecting a Favourable Reply, sincerely, [..]"
*HU1786
E: A magician was driving down the road..then he turned into a drive way... 
*HU1787
E: Two snowmen are standing in a field. One says to the other : 
   "Funny, I smell carrots too". 
*HU1788
E: Gordon the Rooster
   Trevor the farmer was in the fertilized egg business. He had several
   hundred young layers (hens), called 'pullets' and eight or ten roosters,
   to fertilize the pullets' eggs.
   Trevor kept records and any rooster that didn't perform went into the soup
   pot and was replaced. That took an awful lot of his time so he bought a set
   of tiny bells and attached them to his roosters. Each bell had a different
   tone so Trevor could tell from a distance, which rooster was performing.
   Now he could sit on the porch and fill out an efficiency report simply by
   listening to the bells.
   The farmer's favorite rooster was Gordon, and a very fine specimen he was
   too, but on this particular morning Trevor noticed Gordon's bell hadn't
   rung at all!
   Trevor went to investigate.
   The other roosters were chasing pullets, bells-a-ringing. The pullets,
   hearing the roosters coming, would run for cover but to farmer Trevor's
   amazement, Gordon had his bell in his beak, so it couldn't ring.
   He'd sneak up on a pullet, do his job and 0walk on to the next one.
   Trevor was so proud of Gordon, he entered him into the London Exhibition
   and Gordon became an overnight sensation among the judges.
   The Result?
   The judges not only awarded Gordon the No Bell Piece Prize but they also
   awarded him the Pulletsurprise as well.
   Clearly Gordon was a politician in the making: Who else but a politician
   could figure out how to win two of the most highly coveted awards on our
   planet by being the best at sneaking up on the populace and screwing them
   when they weren't paying attention.
*HU1789
E: A young, bright maths student had switched from academia to work for a
   merchant bank in London. He became very successful, made a lot of money
   and was particularly proud of his negotiating skills. He began to have
   dreams of life as a country gentleman, so he kitted himself out with the
   right sporty clothing, purchased a suitable firearm and got himself a
   hunting licence.
   When the hunting season came around he rented a stretch of coastal land
   adjoining a farm and waited for his target to arrive. Sure enough, a
   flock of wild duck appeared and he aimed and fired, hitting one of the
   ducks. The dead duck landed on the farm, so he went to retrieve it. But
   the farmer was there first. "I'm only here to retrieve my duck" said
   the young man. "But it's on my land" said the farmer. The young man
   protested, so the farmer said "Around these parts, we have ways of
   settling conflicts like this". "How" came the question back to him.
   "We take it in turns to kick the other in the balls, and the one who 
   screams loudest loses". (The farmer was equipped with wooden clogs). 
   "And I begin". So he set about the task of causing as much pain as 
   possible. The young man endured a lot of punishment and didn't utter 
   a single whimper. Then he said "now it's my turn".
   "I've given this matter some thought" said the farmer, "you can have
   the duck".
*HU1790
E: A three year old boy sits in a bathtub and his mother is teaching him
   the bodyparts like hand, arm, foot, shoulder, etc. The boy touches his
   testicles and asks "Are these my brains"?, and the mother answered:
   "Not yet my boy, not yet".
*HU1791
E: In America, they say it's 10:00 do you know where your children are?
   In England, they say it's 10:00 do you know where your husband is?
   In Paris, they say it's 10:00 do you know where your wife is?
   And in Belgium, they say it's 10:00 do you know what time it is?
*HU1792
E: I never forget a face, but in your case I'll make an exception.
*HU1793
E: George W. Bush is sitting  in the White House kitchen putting together
   a puzzle and having a very difficult time of it. The first lady comes
   into the kitchen, and asks what he's doing.
   Very frustrated, George says, "I'm trying to do this tiger puzzle, but
   I can't seem to make the pieces fit right."
   Laura Bush sighs and says, "Put the Frosted Flakes back in the box, dear,
   and come to bed.
*HU1794
E: A man was mowing his front yard when his attractive, blonde, female
   neighbor came out of the house and went straight to her mailbox. She
   opened the mailbox, looked inside, slammed it shut, and stormed back
   into her house. A little later, she came out of her house again, went to
   the mailbox, again opened it, and again slammed it shut. Angrily back
   into the house she went.
   As the man was getting ready to edge the lawn, the blonde came out again.
   She marched to the mailbox, opened it and then slammed it closed harder
   than ever.
   Puzzled by her actions, the man asked her, "Is something wrong?"
   She replied, "There certainly is! My stupid computer keeps telling me
   I have mail!"
*HU1795
E: A blonde and brunette were watching the 6 o'clock news. The news was
   about a man about ready to jump off a bridge. The brunette turns to the
   blonde and says, " I bet you $50 the man is going to jump."The blonde
   replies, "Okay you're on." Sure enough, the man jumps, and the blonde
   gives the brunette $50. The brunette says, "I can't accept this money.
   I watched the 5 o'clock news and saw the man jump then." "No, you have
   to take it," says the blonde. "I watched the 5 o'clock news too, but I
   didn't think he would do it again."
*HU1796
E: A blonde goes into a library and cheerfully says, "Hi! I'm here to see
   the doctor!"
   In a stern, but hushed voice, the librarian says, "Miss, this is a library."
   So the blonde lowers her voice and says, "Oh sorry!" Then whispers, "I'm
   here to see the doctor."
*HU1797
E: Once upon a time, a blonde became so sick of hearing blonde jokes that she
   had her hair cut and dyed brown. A few days later, as she was out driving
   around the countryside, she stopped her car to let a flock of sheep pass.
   Admiring the cute wooly creatures, she said to the shepherd, "If I can
   guess how many sheep you have, can I take one?" The shepherd, always the
   gentleman, said, "Sure!" The blonde thought for a moment and, for no
   discernible reason, said, "352." This, totally accidentally being the
   correct number, the shepherd was, understandably, amazed, and exclaimed,
   "You're right! O.K., I'll keep to my end of the deal. Take your pick of
   my flock." The blonde carefully considered the entire flock and finally
   picked the one that was by far cuter and more playful than any of the
   others. When she was done, the shepherd turned to her and said, "O.K.,
   now I have a proposition for you. If I can guess your true hair color,
   can I have my dog back?"
*HU1798
E: A blonde woman is driving down the road. She notices that she's low on
   gas, so she stops at a gas station. While she's pumping her gas, she
   notices that she locked the keys in the car. So when she goes inside to
   pay, she asks the attendant for a hanger so that she can attempt to open
   the door herself.
   She returns outside and begins to jimmy the lock. Ten minutes later, the
   attendant comes out to see how the blonde is faring.
   Outside the car, the blonde is moving the hanger around and around while
   the blonde inside the car is saying, "A little more to the left...a little
   more to the right!..."
*HU1799
E: In Vegas, a blonde walks up to a Coke machine and puts in a coin. Out pops
   a coca cola. The blonde looks amazed and runs away to get some more coins.
   She returns and starts feeding the machine madly, and of course the machine
   keeps popping out the drinks.
   Another person walks up behind the blonde and watches her antics for a few
   minutes before stopping her and asking if someone else could have a go.
   The blonde spins around and shouts in her face: "Can't you see I'm winning?"
*HU1800
E: A blonde walks into the library. She walks up to the counter, SLAMS a book
   down and screams at the librarian, - "This is the WORST book I've ever read!"
   "It has NO plot and far too many characters!"
   The librarian looks up and calmly remarks - "So, you're the one who took
   our phone book..."
*HU1801
E: Legend has it that there is a bar in New York where, in the ladies room,
   there is a very special mirror. If one stands in front of the mirror and
   tells the truth, one is granted a wish. However, if one tells a lie...
   Poof. They are instantly swallowed up by the mirror, never to be seen again.
   Sooooo, a redhead of questionable looks walks into the ladies room, stands
   before the mirror and says, "I think I'm the most beautiful woman in the
   world." Poof. The mirror swallows her.
   Next, a rather large brunette stands before the mirror and says, "I think
   I'm the sexiest woman alive." Poof. The mirror swallows her.
   Then, an absolutely gorgeous blonde comes in and stands before the mirror
   and says, "I think..." Poof.
*HU1802
E: On a plane bound for New York, the flight attendant approached a blonde
   sitting in the first class section and requested that she move to economy
   since she did not have a first class ticket. The blonde replied, "I'm
   blonde, I'm beautiful, I'm going to New York, and I'm not moving."
   Not wanting to argue with a customer, the flight attendant asked the
   copilot to speak with the woman. The copilot went to talk with the woman,
   asking her to move out of the first class section.
   Again, the blonde replied, "I'm blonde, I'm beautiful, I'm going to New
   York, and I'm not moving." The copilot returned to the cockpit and asked
   the captain what he should do. The captain said, "I'm married to a blonde,
   and I know how to handle this."
   He went to the first class section and whispered into the blonde's ear.
   She immediately jumped up and ran to the economy section, mumbling to
   herself, "Why didn't anyone just say so?"
   Surprised, the flight attendant and the copilot asked what he said to her
   that finally convinced her to move from her seat.
   He said, "I told her the first class section wasn't going to New York."
*HU1803
E: Oscar drove his brand new Mercedes to his favorite sporting goods store.
   He parked it outside and went in to do a little perusing with Jan, his
   regular sales woman. Jan was a pretty blonde, and as Oscar walked into
   the store, she happily greeted him. But he requested to look around alone
   today before he needed her help. She obliged him and let him do his thing.
   Five minutes later, Jan came running up to him yelling, "Oscar! Oscar! I
   just saw someone driving off with your new Mercedes!"
   "Dear God! Did you try to stop him?"
   "No," she said, "I did better than that! I got the license plate number!"
*HU1804
E: A young blonde was on vacation in the depths of Louisiana. She wanted a
   pair of genuine alligator shoes in the worst way, but was very reluctant
   to pay the high prices the local vendors were asking. After becoming very
   frustrated with the "no haggle" attitude of one of the shopkeepers, the
   blonde shouted, "Maybe I'll just go out and catch my own alligator so I
   can get a pair of shoes at a reasonable price!"
   The shopkeeper said, "By all means, be my guest. Maybe you'll luck out and
   catch yourself a big one!"
   Determined, the blonde turned and headed for the swamps, set on catching
   herself an alligator.
   Later in the day, the shopkeeper is driving home, when he spots the young
   woman standing waist deep in the water, shotgun in hand. Just then, he
   sees a huge 9 foot alligator swimming quickly toward her.
   She takes aim, kills the creature and with a great deal of effort hauls
   it on to the swamp bank. Laying nearby were several more of the dead
   creatures.
   The shopkeeper watches in amazement. Just then the blonde flips the
   alligator on it's back, and frustrated, shouts out, - "Damn it, this one
   isn't wearing any shoes either!!!"
*HU1805
E: A bartender is sitting behind the bar on a typical day, when the door
   bursts open and in come four exuberant blondes. They come up to the bar,
   order five bottles of champagne and ten glasses, take their order over and
   sit down at a large table.
   The corks are popped, the glasses are filled and they begin toasting and
   chanting, "51 days, 51 days, 51 days!" Soon, three more blondes arrive,
   take up their drinks and the chanting grows. "51 days, 51 days, 51 days!"
   Two more blondes show up and soon their voices are joined in raising the
   roof. "51 days, 51 days, 51 days!" Finally, the tenth blonde comes in with
   a picture under her arm. She walks over to the table, sets the picture in
   the middle and the table erupts. Up jumps the others, they begin dancing
   around the table, exchanging high-fives, all the while chanting "51 days,
   51 days, 51 days!"
   The bartender can't contain his curiosity any longer, so he walks over to
   the table. There in the center is a beautifully framed children's jigsaw
   puzzle. When the frenzy dies down a little bit, the bartender asks one of
   the blondes, "What's all the chanting and celebration about?"
   The blonde who brought in the picture explains, "Everyone thinks that
   blondes are dumb and they make fun of us. So, we decided to set the record
   straight. Ten of us got together, bought that puzzle and put it together.
   "The side of the box said 2 to 4 years, but we put it together in 51 days!"
*HU1806
E: A blind man walks into a bar, taps the man next him, and says, "Hey, wanna
   hear a blond joke?" The man says back to the blind man, "Look buddy, I'm
   blond. The man behind me is a 400-pound professional wrestler and he is
   blond. The bouncer is blond. The man sitting over to your left is also
   blond. Still wanna tell that blond joke?"
   The blind man is silent for a moment and then says, "Nah, I wouldn't want
   to have to explain it five times."
*HU1807
E: Julie, the blonde, was getting pretty desperate for money. She decided
   to go to the nicer, richer neighborhoods around town and look for odd
   jobs as a handy woman.
   The first house she came to, a man answered the door and told Julie,"Yeah,
   I have a job for you. How would you like to paint the porch?"
   "Sure that sounds great!" said Julie.
   "Well, how much do you want me to pay you?" asked the man.
   "Is fifty bucks all right?" Julie asked.
   "Yeah, great. You'll find the paint and ladders you'll need in the garage."
   The man went back into his house to his wife who had been listening.
   "Fifty bucks! Does she know the porch goes all the way around the house?"
   asked the wife.
   "Well, she must, she was standing right on it!" her husband replied.
   About 45 minutes later, Julie knocked on the door. "I'm all finished,"
   she told the surprised homeowner. The man was amazed.
   "You painted the whole porch?"
   "Yeah," Julie replied, "I even had some paint left, so I put on two coats!"
   The man reached into his wallet to pay Julie.
   "Oh, and by the way," said Julie, "That's not a Porch, it's a Ferrari."
*HU1808
E: This (Blonde) fellow is looking to buy a saw to cut down some trees in
   his backyard. He goes to a chainsaw shop and asks about various chainsaws.
   The dealer tells him, "Look, I have a lot of models, but why don't you
   save yourself a lot of time and aggravation and get the top-of- the-line
   model. This chainsaw will cut a hundred cords of wood for you in one day."
   So, the man takes the chainsaw home and begins working on the trees. After
   cutting for several hours and only cutting two cords, he decides to quit.
   He thinks there is something wrong with the chainsaw. "How can I cut for
   hours and only cut two cords?" the man asks himself. "I will begin first
   thing in the morning and cut all day," the man tells himself. So, the next
   morning the man gets up at 4 am in the morning and cuts and cuts, and cuts
   till nightfall, and still he only manages to cut five cords. The man is
   convinced this is a bad saw. "The dealer told me it would cut one hundred
   cords of wood in a day, no problem. I will take this saw back to the
   dealer," the man says to himself. The very next day the man brings the
   saw back to the dealer and explains the problem. The dealer, baffled by
   the man's claim, removes the chainsaw from the case. The dealer says, "Hmm,
   it looks fine." Then the dealer starts the chainsaw, to which the man
   responds, "What's that noise"?
*HU1809
E: 
*HU1810
E: 
*HU1811
E: 

*AU0001
E: Enter parameters for variable group
*AU0002
E: Enter start INTPKA
*AU0003
E: Enter end INTPKA
*AU0004
E: Enter INTPKA stepsize
*AU0005
E: Enter start energy
*AU0006
E: Enter end energy
*AU0007
E: Enter energy stepsize
*AU0008
E: No pKa values found
*AU0009
E: Model pKa values set to intrinsic pKas
*AU0010
E: Do you want to read pKa values for all groups
*AU0011
E: Too many pH steps - increase MAXPHST
*AU0012
E: pKa value not defined:
*AU0013
E: Try using GETKPS instead
*AU0014
E: Not a WHAT IF pKa file
*AU0015
E: pH start,end,step
*AU0016
E: Reading data from file....
*AU0017
E: No residues in soup
*AU0018
E: Find clusters in the interaction energy matrix.
*AU0019
E: CUTOFF?
*AU0020
E: Increased eps:
*AU0021
E: NUMROT: IP60,IM60,I180=
*AU0023
E: Increased eps:
*AU0024
E: increased e must be > normal e
*AU0025
E: Average B-factor above 50.
*AU0026
E: B-factors not used for eps assignment
*AU0027
E: B-factors are all identical
*AU0028
E: No assignment of eps possible    
*AU0029
E: Group excluded/ph
*AU0030
E: You must enter -1 or 1
*AU0031
E: reading file
*AU0032
E: End of file
*AU0033
E: Wrong number of reals in file
*AU0034
E: In residue number
*AU0035
E: Not the same number of pH values everywhere!
*AU0036
E: pH start/end
*AU0037
E: Number of pH steps/steplength
*AU0038
E: Number of titration curves read:
*AU0039
E: Group/Int. pKa/pKa
*AU0043
E: Topcol is zero
*AU0044
E: Setting BNDCON to 3
*AU0045
E: Topcol is zero
*AU0046
E: GETPOTS2 was called before GETPOTS??
*AU0047
E: Centre group is not in best grid???
*AU0048
E: Recalculating charged-charged
*AU0049
E: Recalculated ene:
*AU0050
E: Difference (new-old)
*AU0051
E: These energies have already been calculated.
*AU0052
E: Neutral-Neutral
*AU0053
E: Neutral-Charged
*AU0054
E: Charged-Neutral
*AU0055
E: I could not find the group
*AU0056
E: Too many titratable groups
*AU0057
E: Increase MAXTIT (in ELECTR.INC)                                             
*AU0058
E: WARNING: this routine gives strange results
*AU0059
E: Use GETFUM if possible
*AU0060
E: CUTOFF:
*AU0061
E: Similarity index:
*AU0062
E: IN THE CENTER
*AU0063
E: Dipole moment:
*AU0067
E: Cavity contacts no residues in mol:
*AU0068
E: Weighted score/Volume:
*AU0069
E: No active site could be found
*AU0070
E: Best pocket/score
*AU0071
E: Island #/volume   
*AU0072
E: Attached group did not replace anything
*AU0073
E: This could mean that the structure contains
*AU0074
E: Bumps that make some atom become attached
*AU0075
E: to the wrong residue.
*AU0076
E: Wrong value for WIFPAR 1883
*AU0077
E: Wrong value for WIFPAR 1883
*AU0078
E: IAT does not match name
*AU0079
E: IAT does not match name
*AU0080
E: Wrong protonation state
*AU0081
E: No corresponding group found
*AU0082
E: A very strange error
*AU0083
E: I cannot find this atom
*AU0084
E: DBG> UGH: DOTPOTCOL2 called with MODEL active!
*AU0085
E: wrong iunit number?
*AU0086
E: Could not create apbs.inp
*AU0087
E: Grid resolution set to: (grds/A)
*AU0088
E: Insight map style not supported by UHBD
*AU0089
E: GRASP map style not supported by UHBD
*AU0090
E: Running UHBD
*AU0091
E: Optimising the hydrogen bond network...
*AU0092
E: Incomplete HIS
*AU0093
E: Incomplete HIS
*AU0094
E: Attached groups at both oxygens!
*AU0095
E: Attached groups at both oxygens!
*AU0096
E: Something wrong in CHGACDH            
*JN294
E: JN294
*M0464
E: Error in DRG003
*M1603
E: ESSDYN.SCR not copied local
D: ESSDYN.SCR is niet naar de lokale directorie gekopieerd
*RNSOTF
E: RNSOTF
